L176 - Biologija - Proteini - Bojan Ćirić - Radica Dimitrijević

1. ПРОТЕИНИ
Структура и биолошка улога
Ученик: Бојан Ћирић
Школа: Алексиначка гимназија
Одељење: IV/2
Професор: Радица Димитријевић

2. Протеини или беланчевине (Грчки πρώτα – први, најважнији)
су велики биомакромолекули састављени од амино-киселина које су поређане у
линеарне ланце и спојене међусобно пептидним везама између угљениковог атома
и амино групе две амино-киселине. Као и нуклеинске киселине и протеини су
једноставне хемијске грађе. Састоје се од двадесет различитих амино-киселина, али
пошто се молекул протеина може састојати од великог броја амино-киселина број
могућих редоследа различитих молекула протеина је огроман. Секвенца
амино-киселина у протеину дефинисана је у генима и садржана у гентичком коду.
Генетички код одређују, као што смо већ рекли, 20 амино-киселина. Протеини
могу да делују заједно да би тако лакше достигли одређене функције и зато се
везују у стабилне комплексе.
Као и сви биолошки макромолекули, као што су полисахариди и протеини улазе
у састав живих организама и учествују у свим процесима међу ћелијама. Код
човека чине 18-20% нашег тела. Многи протеини су ензими који каталишу
биохемијске реакције и значајни су за метаболизам. Други имају структурне или
механичке функције као протеини у цитоскелету, који формирају “кичму” која
чини облик ћелије. Значајни су у ћелијском преносу сигнала, имунолошком
систему и ћелијском циклусу. Неопходни су у нашој исхрани, јер не можемо да
синтетишемо све амино-киселине и морамо неке да узимамо из хране. Ове
молекуле први је описао и именовао Џонс Берцелијус 1838. године. Први протеин
који је издвојен је инсулин од стране Фредерика Сангера који је добио Нобелову
награду за ово откриће 1958. Међу првима су откривени и хемоглобин и
миоглобин на основу кристалографије Х-зрачења.

3. Frederick Sanger, рођен 1918. године
Први издвојени протеин, инсулин
3Д приказ миоглобина, први протеин коме је решена структура

4. Општа структура амино-киселина

5. Примарна структура протеина
Амино-киселине се повезују пептидним везама градећи неразгранате
полимере – полипептиде. Под примарном структуром протеина
подразумева се број полипептидних низова из којих се молекул датог
протеина састоји, као и број и положај дисулфидних мостова у њему.
Примарна структура протеина у потпуности је одређена генима.
Протеини имају и карактеристичну просторну структуру, од које зависи
њихова улога у ћелији.
Та структура се одржава слабим, нековалентним везама које се остварују
између бочних група амино-киселина и зато зависи од његовог редоследа.
Слабе везе могу се местимично раскидати и поново формирати уз мали
утрошак енергије и баш захваљујући томе протеини имају променљиву
просторну структуру. Пример тешких последица промене само једне
амино-киселине у молекулу хемоглобина јесте тежак облик анемије познат
као анемија српастих ћелија. Када је глутаминска киселина на шестом
ћелија
месту у полипептидном ланцу замењена валином, хемоглобин је слабо
растворљив и ствара агрегате услед којих еритроцити имају измењен
облик. Такви еритроцити имају кратак век и узрок су овом смртоносном
обољењу.

6. Српаста анемија
Српаста анемија спада у групу хемолитичких анемија. Јавља се код 0,3 до 1% западноафричких и
америчких црнаца, а одликује се присуством абнормалног типа хемоглобина – HbS (насталог услед
поремећаја састава бета-ланаца) у еритроцитима. Болесници са српастом анемијом улазе у зачарани круг
(circuluc vitiosus), где низак парцијални притисак кисеоника изазива појаву српастих еритроцита (што
доводи до њихове лизе – прскања), а то изазива још већи пад концентрације кисеоника у крви и појаву
анемије. То доводи до тромбоза и инфаркта у разним органима (кожи, слезини, плућима..), поремећаја
у циркулацији и нервном систему, увећавања јетре, и у крајњем случају до смрти пацијента.
Болест се не испољава одмах по рођењу, због присуства хемоглобина F у еритроцитима. HbF има
заштитну улогу јер спречава таложење HbS. Стога, новорођенчад не показују знакове болести, све док
се хемоглобин F не замени са хемоглобином S, када се почињу јављати први симптоми српасте анемије.
Болест има хроничну еволуцију, испрекидану кризама болова и хемолизе, а већина болесника умире већ у
младалачком добу. Смрт је изазвана инфекцијама, инсуфијенцијом срца и других органа и сл.
Слике
нормалних и
оболелих
еритроцита

7. Просторна структура протеина
Просторну структуру протеина чине секундарна (слика), терцијарна и квартарна
структура.
Полипептидни ланац се организује у простору зато што тежи да заузме
најстабилнији могући облик. Организује се тако што заузима један од два облика:
алфа завојницу или бета плочу. Та два облика су подједнако стабилни и
плочу
истовремено једино могућа зато што су стабилнији од свих осталих.
Алфа завојница настаје тако што се између атома који припадају свакој четвртој амино-
киселини у полипептидном ланцу образују водоничне везе, сажимајући ланац у
завојницу.
У бета плочи полипептидни ланац није спирализован као у алфа завојници, већ
издужен. Ову структуру одржавају водоничне везе које се образују између удаљених
делова истог полипептидног ланца градећи ‘’плочу’’. На местима где је овај
полипептидни ланац неуређен он се и даље савија тако да добија лоптаст или
глобуларан облик који представља његову терцијарну структуру. Неки протеини
немају глобуларан, већ издужен облик и то су фибриларни протеини. Они најчешће
имају структурну улогу. Неки протеини се састоје од само једног полипептидног ланца,
док многи садрже више истих или различитих ланаца. За такве сложене протеине који
се зову олигомери, каже се да имају квартарну структуру. Део ологомера који има
одређену биолошку улогу назива се субјединица.

8. Овде видимо све четири
улоге протеина

9. Биолошка улога протеина
И најједноставнији организми садрже велики број различитих врста протеина. Они
обављају веома важне и бројне биолошке улоге. Када се по тим улогама класификују
највећу класу чине ензими. То су биолошки катализатори. Познато је око 2000
ензими
различитих ензима, и сваки од њих катализује другу врсту хемијске реакције.
То је била прва класа, а другој великој класи припадају протеини са транспортном
улогом. Хемоглобин и миоглобин су транспортери кисеоника у крви. Неки
улогом
протеини представљају основне чиниоце контрактилних система у мишићима. То су
актин и миозин. За заштиту човековог организма задужени су имуноглобулин и
интерферон. Неки од протеина спадају у хормоне и њима припада важна улога
регулације у организму. То су инсулин, хормон раста и др. На крају, неки протеини
су важни структурни елементи живих система. Колаген и еластин граде кости и
лигаменте, а дају и чврстину и еластичност органима и крвним судовима. Важан
структурни протеин у организму човека је и алфа кератин који учествује у изградњи
епидермалног ткива.

10. Овде
видимо
алфа
кератин
који је
један од
састојака
косе

11. Интеракција ензима и молекула
Реакција са и без ензима