Biologia 2n BATXILLERAT

1. BIOLOGIA II
EL METABOLISME CEL·LULAR I
ELS ENZIMS

2. EL METABOLISME CEL·LULAR I ELS ENZIMS
•Identificació de les característiques generals del metabolisme cel·lular.
•Coneixement dels aspectes energètics del metabolisme.
•Diferenciació dels tipus d’organismes segons el seu metabolisme.
•Comparació entre l’anabolisme i el catabolisme.
•Anàlisi del procés de regulació de les vies metabòliques: els enzims.
•Quantificació de la influència de diversos factors sobre l’activitat enzimàtica.

3. El Metabolisme Cel·lular
• Conjunt de reaccions químiques que es
produeixen a l’interior cel·lular
Obtenir matèria Obtenir energia
Per construir i
reparar/renovar
l’organisme i per
reproduir-se
Per enmagatzemar-la i per realitzar
les funcions, mantenir la
temperatura, moviment, etc..

4. METABOLISME
EXTRACEL·LULAR
METABOLISME
METABOLISME
INTRACEL·LULAR
Digestió
Intercanvi de gasos
Circulació de nutrients
CATABOLISME ANABOLISME

5. CATABOLISME ANABOLISME
Reaccions Catabòliques Reacions anabòliques
• Són reaccions de
degradació.
•Són reaccions d’oxidació
•Desprenen energia
•Partim de molècules
complexes per arribar a
molècules senzilles.
•Són reaccions de síntesi
•Són reaccions de reducció
•Necessiten energia
•Es parteix de biomolècules
simples per arribar a
molècules complexes

6. Totes les reaccions metabòliques estan
catalitzades per biocatalitzadors o
enzims.
La molècula primera és diu substrat i
la final producte.
Els S i P d’una via metabòlica es
diuen metabòlits o metabòlits
intermedis.
Totes les reaccions intermèdies formen
part d’una via metabòlica

7. L’ATP moneda d’intercanvi energètic
Enllaços ESTER que
emmagatzemen energia. Són
fàcils de fer i desfer
ATP---->ADP+Pi------->AMP + 2Pi

8. TIPUS DE METABOLISME
Tipus d’organisme
segons el seu
metabolisme
Origen de
l’energia
Origen del
Carboni
Exemples
FOTOLITOTROF
(fotoautòtrof)
LLUM CO2 Plantes, algues,
cianobacteris,
Bacteris verds i
porpres del Sofre
FOTOORGANÒTROF
(Fotoheteròtrof)
LLUM ORGÀNIC Bacteris porpres
no sulfuris
QUIMIOLITOTROF
(Quimioautotròf)
REACCIONS
QUÍMIQUES
CO2 Bacteris
nitrificants i
incolors del sofre
QUIMIOORGANOTROFS
(Quimioheterotrofs)
REACCIONS
QUÍMIQUES
ORGÀNIC Animals, fongs,
protozoos i
bacteris

9. 1. Què passaria si l’energia continguda en els enllaços dels
compostos orgànics, no s'alliberés gradualment i s'emmagatzemés
en milions de molècules d’ATP, sinó que s’alliberessin de manera
sobtada?
2. Quina és la diferència més important entre fotosíntesi i
quimiosíntesi?
3. En general, què subministren a les cèl·lules les reaccions
catabòliques?
4. Què diferencia als organismes litòtrofs dels organòtrofs?

10. Control del Metabolisme
A les cèl·lules es produeixen moltes reaccions químiques (metabòliques)
simultàniament.
El control d’aquestes reaccions fa que es produeixin reaccions concretes
en moments concrets.
HORMONES CONTROL ENZIMS

11. Control del Metabolisme
Les reaccions químiques, per produir-se necessiten energia

12. A la cèl·lula la temperatura no pot ser
superior a 50º.
Les biomolècules són molt estables a
temperatura ambient.
Factors que
influencien en
la velocitat de
reacció
La concentració no és molt elevada.
Les biomolècules són de moltes
naturaleses.

13. Enzims
1. Fan que les reaccions químiques es realitzin a grans velocitats en
temperatures relativament baixes
2. Controlen les reaccions on intervenen evitant una despesa excesiva
d’energia i substrat
1. Permeten la coordinació dels diferents processos metabòlics

14. Característiques
1. Com a catalitzadors: no alteren el producte final de la reacció, intervenen
en la reacció sense patir cap modificació, no alteren la constant
d’equilibri de la reacció i són específics
2. Poden actuar a nivell intracel·lular i a nivell extracel·lular
3. Es poden regular

15. L’activitat enzimatica.
L'acció enzimàtica es caracteritza per la formació d'un complex (ES) que
redueix enormement l'estat de transició

16. CENTRE ACTIU
• Centre actiu: Zona de la molècula on s'uneix el substrat i on es
regulen l'activitat enzimàtica.
• El substrat s'uneix a l'enzim a través de nombroses interaccions
febles com son: ponts d'hidrogen, electrostàtiques,Hidròfobes, etc,
en un lloc específic , el centre actiu. Aquest centre és una petita
porció de l'enzim, constituït per una sèrie que aminoàcids que
interaccionen amb el substrat.

17. MECANISMES D’ACCIÓ ENZIMÀTICA
Durant la catàlisi els enzims formen un complex amb el substrat
Centre actiu
És el lloc on s’uneix el substrat i
on es produeix la catàlisi
Esta format per aminoàcids
que poden estar molt allunyats
a l’estructura primària
Esta situat a la superfície dels
enzims formant un solc
E + S ES E + P
Conté aminoàcids que uneixen el
substrat i aminoàcids catalítics

18. Segons la seva estructura, els enzims poden diferenciar-se
en 2 tipus:
1. Enzims estrictament proteics
Formats exclusivament per aminoàcids
2. Holoenzims
Enzims formats per un APOENZIM (fracció proteica) més
un COFACTOR (fracció no proteica)
ESTRUCTURA
DELS ENZIMS
S’uneixen al substrat per una part
denominada centre actiu. En aquesta
regió hi ha les condicions que
afavoreixen el canvi del substrat a
producte. La unió es específica i respon a
dos models d’unió.
Hi ha enzims que tenen, a part del centre
actiu, un o més centres al·lostèrics

19. Mecanismes d’unió
Model de clau-pany
Model d’acoblament induït

21. Factors que modifiquen l’activitat
enzimàtica
Temperatura: De manera general, l’augment de la tª implica un augment de l’activitat
enzimàtica. No obstant, existeix una tª òptima on l’activitat és màxima.A mesura que
ens separem d’aquesta tª l’activitat disminueix. Si la tª és massa elevada, l’activitat pot
desaparèixer totalment perquè l’enzim es desnaturalitza
[ S ]: A una concentració d’enzim constant, a mesura que augmenta la
concentració de substrat, augmenta la velocitat de la reacció, fins arribar a una
concentració on es produeix una saturació de l’enzim: encara que afegim substrat,
la velocitat no augmenta molt.

22. Factors que modifiquen l’activitat
enzimàtica
[ E ] :A una concentració de substrat constant, a mesura que augmentem la
concentració de l’enzim, augmenta la velocitat de la reacció
COFACTORS: Si no existeixen, l’enzim no pot efectuar la seva funció
pH: Semblant a l’efecte de la tª: existeix un ph òptim on l’activitat és màxima i a mesura que ens
allunyem, l’enzim perd eficàcia. El ph canvia el grau d’ionització dels radicals dels aa., modificant
així el centre actiu

24. Estructura dels enzims
• Enzims estrictament proteics.
• Els holoenzims.
Fracció polipeptídica(apoenzim) + no polipeptídica
(cofactor)

25. COFACTORS
Cofactor inorgànic. Quan es tracta d'ions metàl·lics (poques vegades
altres molècules inorgàniques). En són exemples el Zn2+ i el Mg2+
Cofactor orgànic o Coenzim. Quan és una molècula orgànica. S’ha
d’assenyalar, que moltes vitamines funcionen com coenzims. En són
exemples el NAD+, el NADP+, el FAD+, el coenzim A, etc
Quan la part no proteica és orgànica i està unida per enllaços covalents
s’anomena grup prostètic.

27. Propietats dels coenzims
• No són específics d´un tipus d´apoenzima: Un coenzim pot
fixar-se a diferents apoenzims. Ex: NAD + deshidrogenases
•Poden alterar-se al llarg de la reacció enzimàtica, tot i que
després es regeneren i tornen a ser funcionals

28. Entre els coenzims més coneguts es troben els
COENZIMS REDUCTORS NAD (nicotinamida-adenín- dinucleótido)
NADP (fosfat de NAD)
FMN (flavín-monomucleótido), el
FAD (flavín-adenín-dinucleótido), etc.
coenzima A: encarregada de transferir
grups acil (–CO–CH3)
COENZIMS
TRANSPORTADORS
D’ENERGIA
ATP
CTP
GTP
TTP
COENZIM DE
TRANSFERÈNCIA

29. Les vitamines
• Són glúcids o lípids senzills
• Els animals no poden sintetitzar-les, s’han d’ingerir.
• Algunes s’ingereixen com pro-vitamines ( A i D).
• Algunes les sintetitza la flora bacteriana intestinal (K i
algunes B)
• Importants com coenzims enzimàtics
• Són molt làbils
• Hi ha dos tipus
Liposolubles A, D, E, K.
Hidrosolubles Grup B, C

30. Cinètica enzimàtica
• Com que hi ha més molècules de substrat
per unitat de volum, s'augmenta la
probabilitat de trobada entre el substrat i
l'enzim.
La velocidad de la reacción
tiene relación con la energía
de las moléculas de
sustrato. Un conjunto de
moléculas sigue una
distribución normal de
energía, de forma que para
una energía de activación,
solo una parte de esas
moléculas tiene energía
suficiente para reaccionar.

31. A partir d'aquest comportament enzimàtic, Leonor Michaelis i Maud Menten van
definir la constant de Michaelis-Menten (KM),
Concentració del substrat a la qual la velocitat de reacció la meitat de la velocitat
màima. La constant KM depè del grau d'afinitat que hi ha entre l'enzim i el
substrat.
V= Vmax [S] / (KM + [S])
La Km ens indica la afinitat que te el enzim pel substrat.
Una Km alta implica una afinitat baixa, i al contrari.
Obtendrá una diferente KM, según el sustrato específico

33. ENZIMS AL·LOSTÈRICS
• Són enzims formats per vàries unitats de proteïna entre les
quals hi ha cooperació.
• Els enzims al·lostèrics poden adoptar una forma tensa (“T”)
de baixa afinitat o una relaxada (“R”) d’alta afinitat. La
transició entre R i T depèn de la presècia d’activadors i
inhibidors.

34. Els enzims al·lostèrics són comuns a processos
multienzimàtics, on un dels productes finals pot regular una
de les primeres reaccions.

36. EL COOPERATIVISME
Flash
control
alostèric
Els enzims al·lostèrics solen estar formats per diferents unitats
proteiques (pròtomers), cada protòmer conté un CA i un Centre
Regulador.
La variació de la conformació d’un protòmer influencia sobre la
configuració del protòmer associat.
Moltes rutes metabòliques estan formades per la unió de
diferents enzims que treballen cooperativament en una ruta
metabòlica. (veure vídeo en el hipervincle)

37. Regulació enzimàtica
• Control genètic. Si la cèl·lula necessita un
enzim, el sintetitza. (control hormonal)
• Enzims al·lostèrics. Tenen substàncies que els
activen o desactiven.
– Activadors. Alguns cations metàl·lics (Cu2+,Mg2+)
– Inhibidors. Molècules específiques o ions.

38. Inhibició enzimàtica
Pèrdua de l’activitat enzimàtica deguda a la unió d’alguns compostos
anomenats inhibidors (I).
Distingim:
Inhibició irreversible
La unió enzim + inhibidor ( EI ) provoca danys permanents a l’enzim
Inhibició reversible
El dany a l’enzim només es produeix quan l’inhibidor està unit a ell. Segons on
s’uneix l’inhibidor, diferenciem:
•Competitiva:
l’inhibidor, molt semblant al substrat, s’uneix a l’enzim al mateix lloc
que el substrat
• No competitiva:
l’inhibidor s’uneix a l’enzim en un lloc diferent al substrat. Es formen
complexes EI i ESI que són inactius.

39. REGULACIÓ DE L’ACTIVITAT ENZIMÀTICA
Zimogen o proenzim: precursor inactiu d’un enzim
L’activació dels zimògens es fa a traves de la hidròlisi d’enllaços peptídics
Aquest mecanisme només es dona una vegada a la vida de l’enzim
Exemples d’activació per proteòlisi
Enzims digestius
Coagulació de la sang
Prohormones  Hormones
Metamorfosi (procol.lagenasa)
Apoptosi o mort cel·lular programada (caspases)

40. Inhibició reversible no competitiva

41. Inhibició reversible competitiva

42. La gráfica muestra los resultados de la velocidad
de reacción frente a la concentración del sustrato
para:
A. una enzima en presencia de un inhibidor
competitivo
B. una e nzima en presencia de un
inhibidor no-competitivo
C. una e nzima alostérica
D. una e nzima en presencia de un inhibidor
acompetitivo
E. dos enzimas compitiendo por el mismo
sustrato

43. En la presencia de alcohol deshidrogenasa, la velocidad de reducción
del acetaldehido a etanol aumenta a medida que lo hace la
concentración de acetaldehido. Eventualmente la velocidad de
reacción alcanza un máximo, donde posteriores aumentos de la
concentración de acetaldehido no tienen efecto. ¿Por qué?
• A. Todas las moléculas de acetaldehido deshidrogenasa
están unidas a moléculas de acetaldehido.
• B. A altas concentraciones de acetaldehido, la energía
de activación de la reacción desciende
• C. La enzima ya no es específica para el acetaldehido
• D. Para altas concentraciones de acetaldehido, el
cambio en energía libre de la reacción disminuye.

44. ¿Cuál de las siguientes gráficas muestra los resultados de la velocidad de una
reacción frente a la concentración de sustrato para una enzima no-alostérica,
en ausencia y en presencia de un inhibidor no competitivo (los inhibidores no
competitivos se unen a la enzima en un lugar diferente del centro activo)?

45. Classificació dels enzims
Classificació
Els enzims solen anomenar-se afegint el sufix –asa al
nom del substrat.
Exemples : Ureasa, fosfatasa
Nom de substrat + reacció de l´enzim + sufix –asa
Ex: Lactatodeshidrogenasa (deshidrogenació de l´àcid làctic)
Fosfoglucoisomerasa (isomerització de la Glu-6-fosfat a fructosa -6-fosfat)
Nomenclatura tradicional: Pepsina, tripsina

46. Hi ha 6 classes principals de reaccions:
1. Oxidoreductases: Reaccions d’oxidació-reducció
2. Transferases Transferència de grups entre molècules
3. Hidrolases Hidròlisi d’enllaços en presència d’H2O
4. Liases Es trenquen enllaços i apareixen dobles enllaços
5. Isomerases Regulen reaccions d’isomerització
6. Ligases Creen nous enllaços gràcies a l’ATP

47. • OXIDOREDUCTASES
Catalitzen reaccions en les quals té lloc una oxidació o reducció del substrat.
Són enzims propis de la cadena respiratòria.
Les deshidrogenases separen l'hidrogen del substrat (són, per tant, oxidants). Usen
com coenzims el NAD, NADP, FAD, .
Les oxidases capten electrons del substrat i els transfereixen a un aceptor, l'oxigen.
Per a això, primer es redueixen i després s’oxiden.

48. • TRANSFERASES
Transfereixen radicals d'un substrat a un altre sense que en cap moment quedin
lliures aquests radicals. Segons el radical a transferir, es divideixen en vuit
subclasses.

49. • HIDROLASES
Són enzims que actuen mitjançant reaccions d'hidròlisi, trencant enllaços per
introducció dels radicals –OH i –H procedents de la ruptura d'una molècula d'aigua.

50. • LIASES
. Catalitzen reaccions en les que es trenquen enllaços C–C, C–N o C–O, amb pèrdua
de grups i, generalment, amb l'aparició d'enllaços dobles. Per exemple, les
desaminases retiren radicals amino
Descarboxilació

51. • ISOMERASES
Són enzims que regulen reaccions de isomerització, en les quals el
substrat es transforma en una altra molècula isòmera

52. • LIGASAS
Uneixen molècules o radicals mitjançant l'energia proporcionada per la
desfosforilació d'una molècula de ATP

53. http://www.biologiasur.org/apuntes/
http://web.educastur.princast.es/proyectos/
biogeo_ov/animaciones/pc011.gif
http://b-log-ia20.blogspot.com.es/2011/11/enzimas-naturaleza-quimica-y-estructura.
html
http://www.bionova.org.es/biocast/tema14.htm