Terjemahan lirik lagu barat

1. BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar belakang
Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin. Tiap kelas mempunyai perbedaan sifat fisik,
tetapi pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan aktivitas biologik
berlainan. Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai polipeptida yang tersusun
dari rangkaian asam amino yang dikenal sebagai rantai H (rantai berat) dengan berat molekul
55.000 dan rantai L (rantai ringan) dengan berat molekul 22.000. Tiap rantai dasar
imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2 rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh
suatu ikatan disulfida sedemikian rupa sehingga membentuk struktur yang simetris. Yang
menarik dari susunan imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam
amino yang dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai L, yang
terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain.
Imunoglobulin atau antibodi adalah sekelompok glikoprotein yang terdapat dalam serum atau
cairan tubuh pada hampir semua mamalia. Imunoglobulin termasuk dalam famili glikoprotein
yang mempunyai struktur dasar sama, terdiri dari 82-96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat.
Komponen polipeptida membawa sifat biologik molekul antibodi tersebut. Molekul antibodi
mempunyai dua fungsi yaitu mengikat antigen secara spesifik dan memulai reaksi fiksasi
komplemen serta pelepasan histamin dari sel mast
2.2 tujuan penulisan
2.2.1 Tujuan umum
 Untuk mengetahui dan memahami tentang immunoglobulin dan klasifikasinya.
 Untuk menambaha wawasan penulis tentang apa itu immunoglobulin yang
sebenarnya .
2.2.2 Tujuan khusus
Adapun tujuan penulis membuat makalah uni adlah sebagai salah satu
persaratan mengikuti ujuan semester genap mata kulia imunologi
2.3 metode penulisan
Adapun metode yang digunakan penulis dalam menyusun makalah ini adala metode
kepustakaan.

2. BAB II
PEMBAHSAN
2.1 PENGERTIAN IMUNOGLOBULIN
Immunoglobulin atau antibody adalah sekelompok glikoprotein yang terdapat dalam serum
atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia. Immunoglobulin termasuk kedalam
kelompok glikoprotein yang mempunyai struktur dasar yang sama,terdiri dari 83-96%
polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen polipeptida membawa sifat biologik molekul
antibodi tersebut. Molekul antibodi mempunyai dua fungsi yaitu mengikat antigen secara
spesifik dan memulai reaksi fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mast. Pada
manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin. Tiap kelas mempunyai perbedaan sifat fisik, tetapi
pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan aktivitas biologik berlainan.
Molekul antibody mempunyai dua fungsi yaitu :
 Meningkatkan antigen secara spesifik
 Memulai reaksi fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mati
 Membantu imunitas melawan beberapa agen infeksi yang disebarkan melalui darah
seperti bacteria, virus, parasit, dan beberapa jamur
 Memberi aktifitas antibody dalam karena gamaglobulin mengandung sebagian besar
antibodyàjaringan serum
 Mengikat dan menghancurkan antigen, namun demikian pengikatan antigen tersebut
kurang memberikan dampak yang nyata kalau tidak disertai fungsi efektor sekunder.
Fungsi efektor sekunder yang penting adalah memacu aktivasi komplemen, di
samping itu merangsang pelepasan histamine oleh basofil atau mastosit dalam reaksi
hipersensitivitas tipe segera
2.2 STRUKTUR IMUNOGLOBULIN
Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai polipeptida yang tersusun dari
rangkaian asam amino yang dikenal sebagai rantai
 H (rantai berat) dengan berat molekul 55.000
 rantai L (rantai ringan) dengan berat molekul 22.000.
Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2 rantai L. Kedua rantai
ini diikat oleh suatu ikatan disulfida sedemikian rupa sehingga membentuk struktur yang
simetris. Yang menarik dari susunan imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris
rangkaian asam amino yang dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau
rantai L, yang terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain,
sedangkan ikatan antara 2 rantai dihubungkan oleh ikatan disulfid interchain. Rantai L
mempunyai 2 tipe yaitu kappa dan lambda, sedangkan rantai H terdiri dari 5 kelas, yaitu
rantai G (γ), rantai A (α), rantai M (μ), rantai E (ε) dan rantai D (δ). Setiap rantai mempunyai
jumlah domain berbeda. Rantai pendek L mempunyai 2 domain; sedang rantai G, A dan D
masing-masing 4 domain, dan rantai M dan E masing-masing 5 domain.
Rantai dasar imunoglobulin dapat dipecah menjadi beberapa fragmen. Enzim papain
memecah rantai dasar menjadi 3 bagian, yaitu 2 fragmen yang terdiri dari bagian H dan rantai

3. L. Fragmen ini mempunyai susunan asam amino yang bervariasi sesuai dengan variabilitas
antigen. Fab memiliki satu tempat tempat pengikatan antigen (antigen binding site) yang
menentukan spesifisitas imunoglobulin. Fragmen lain disebut Fc yang hanya mengandung
bagian rantai H saja dan mempunyai susunan asam amino yang tetap. Fragmen Fc tidak dapat
mengikat antigen tetapi memiliki sifat antigenik dan menentukan aktivitas imunoglobulin
yang bersangkutan, misalnya kemampuan fiksasi dengan komplemen, terikat pada
permukaan sel makrofag, dan yang menempel pada sel mast dan basofil mengakibatkan
degranulasi sel mast dan basofil, dan kemampuan menembus plasenta.
Enzim pepsin memecah unit dasar imunoglobulin tersebut pada gugusan karboksil terminal
sampai bagian sebelum ikatan disulfida (interchain) dengan akibat kehilangan sebagian besar
susunan asam amino yang menentukan sifat antigenik determinan, namun demikian masih
tetap mempunyai sifat antigenik. Fragmen Fab yang tersisa menjadi satu rangkaian fragmen
yang dikenal sebagai F(ab2) yang mempunyai 2 tempat pengikatan antigen
2.3 VARIABILITAS ANTIBODY
Immunoglobulin merupakan kumpulan protein yang sangat heterogen. Heterogenitas ini
disebabkan oleh susunan asam amino yang berbeda satu dengan yang lain, yang akan
mengakibatkan perbedaan struktur molekul. Hal ini selanjutnya menimbulkan variabilitas
dalam determinan antigenik Ig. Keragaman antibodi tergantung pada :
1. Segmen gen V, D dan J multiple.
2. Hubungan kombinasi misalnya hubungan tiap segmen V, tiap segmen D dan Segmen
J
3. Kombinasi acak rantai L dan H yang berbeda
4. .Mutasi somatic
5. Keragaman junctional yang dihasilkan oleh penggabungan yang tepat selama
penyusunan kembali dan mengakibatkan perubahan atau penghilangan asam amino
dalam regio hipervariabel
6. Keragaman intersional, yaitu enzim deoksinukleotidil transferase ujung menyisipkan
kelompok kecil nukleotida pada persilangan ( junctional ) V – D dan D – J (
keragaman regio N ).
Variabilitas antibodi dapat digolongkan berdasarkan :
 Variasi Isotip
Pada manusia terdapat 9 isotop H chain fungsional. Sesuai dengan sub kelas
Immunoglobulin. Pada orang normal dapat dijumpai 5 kelas immunoglobulin, yaitu Ig A, Ig
D, Ig E, Ig G dan Ig M. Tetapi dalam satu kelas dapat dijumpai beberapa sub kelas seperti Ig
G1, Ig G2, Ig G3 dan Ig G4. Karena semua bagian konstan H – chain yang terdapat pada
berbagai kelas dan sub kelas itu dapat djumpai pada satu orang maka bagian tersebut
dinamakan varian Isotip. Sebutan varian isotip juga berlaku bagi bagian konstan L – chain
kappa dan lamda yang dapat dijumpai pada semua kelas dan subkelas Ig dan terdapat pada
semua orang.
 Variasi Alotip

4. Determinant antigen satu varian isotip imnoglobulin satu species dapat juga berbeda dengan
yang lain. Perbedaan ini ditentukan secara genetik dan disebut varian Alotip. Contohnya ;
golongan darah rhesus.
 Variasi Idotip
Adalah determinant Antigen yang diasosiasikan dengan reseptor binding site. Beberapa
penelitian menunjukkan bahwa antibodi terhadap antigen yang sama dan diproduksi oleh
individu yang berbeda secara genetik, dapat memiliki idiotip yang sama. Idiotip inilah yang
membedakan satu molekul imunoglobulin dengan molekul imunoglobulin yang lain dalam
alotip yang sama. Variasi idiotip adalah karakterisitik bagi setiap molekul antibodi.
2.4 KLASIFIKASI IMUNOGLOBULIN
Pada manusia dikenal 5 kelas immunoglobulin,tiap kelas mempunyai perbedaan fisik, tetpai
pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan aktivitas biologic berlaianan.
Adapun klasifikasi immunoglobulin anatara lain di bagi menjadi dua sub kelas yakni :
- Ada lima kelas Imunoglobulin manusia yaitu: IgG, IgM, IgA, IgE dan IgD.
- Perbedaan antara kelas tersebut bergantung pada perbedaan diantara rantai beratnya.
Perbedaan ini disebut: Isotip.
- Rantai berat IgG ditandai dengan rantai gama IgM disebut rantai M4, IgA rantai Alfa,
IgE rantai Epsilon, dan IgD rantai Delta.
- Struktur dasar immunoglobulin terdiri dari 12 gugusan yang masing-masing dibentuk
dari kira-kira 110 asam amino. Tiap rantai berat dibentuk oleh 4 (empat) gugusan serupa itu
dan tiap rantai ringan dibentuk oleh 2 (dua) gugusan tersebut.
- Kemampuan suatu molekul antibodi untuk bergabung dengan antigen tergantung pada
suatu tempat yang disebut: tempat pengikatan antigen (Fab). Di sini suatu sekuens asam
amino tertentu membentuk konfigurasi yang merupakan pasangan dari konfigurasi antigen.
- Sekuens ini berbeda pada masing-masing antibodi dengan spesifitas. Sendiri-sendiri dan
ditentukan oleh gen-gen variabel. Gugusan variabel pada rantai ringan dan berat disebut VL
dan VH. Tiap-tiap daerah ini mengandung bagian-bagian yang mempunyai asam amino yang
lebih bervariasi daripada yang lain. Daerah ini disebut daerah hiper variabel dan merupakan
tempat pengikatan antigen.
- Bagian lain dari molekul antibodi tersebut mengandung sekuens satu sama lain. Daerah-daerah
tetap ini pada tiap-tiap molekul dari kelas antibodi mana pun, baik pada rantai ringan
maupun berat, Cl maupun CH. Gugusan tetap ini menentukan aktivitas biologik tertentu dari
molekul tersebut
Adapun klasifikasi immunoglobulin anatara lain di bagi menjadi yakni :
2.4.1 IMMUNOGLOBULIN SEBAGAI RANTAI PANJANG

5. imunoglobulin sebagai rantai panjang tiap kelas mempunyai berat molekul,masa paruh, dan
aktivitas biologic yang berbeda.
1. 1. Immunoglobulin G ( IgG )
 Merupakan antibodi dominan pada reaksi skunder dan menyusn pertahanan yang
penting melawan bakteri dan virus. IgG merupakan satu- satunya antibody yang dapat
melintasi plasenta. Oleh karena itu merupakan immunoglobulin yang palinyg di
temukan pada bayi yang baru lahir.
 IgG mempunyai struktur dasar immunoglobulin yang terdiri dari dua rantai berta H
dan dua rantai ringan L. IgG rantai berat H yang dihubungkan oleh ikatan sulfida,
oleh karena itu imonoglobulin ioni mempunyai dua tempat pengikatan antigen yang
identik maka disebut bivalen.
 IgG manusia mempunyai koefisien sedimentasi 7 S dengan berat molekul sekitar
150.000. Pada orang normal IgG merupakan 75% dari seluruh jumlah
immunoglobulin.
 IgG mempunyai empat subkelas,masing masing mempunyai perbedaan yang tidak
banyak dengan perbandingan jumlah sebagai berikut :
- IgG1 dengan jumlah 40-70%
- IgG2 dengan jumlah 4-20%
- Igg3 dengan jumlah 4-8%
- IgG4 dengan jumlah 2-6%
 masa paruh IgG adalah 3 minggu kecuali subkelas IgG3 yang hanya mempunyai masa
paruh satu minggu. Kemampuan meningkat komplemen setiap subkelas juga tidak
sama seperti IgG3> IgG1 > igG2 > IgG4.sedangkan IgG4 tidak dapat mengikat
komplemen dari jalur klasik tetapi melalui jalur internal.
1. 2. Immunoglobulin M ( IgGn M )
 Antibodi berukuran paling besar mrupakan immunoglobulin yang dproduksi pada
awal respon imunitas primer
 igN terdapat pada semua permukaan sel B yang belum aktif dan tersusun atas lima
unit L2 ( masing masing hamper sama IgG) dan satu molekul rantai J (joining)
 berat molekul 900.000 yang mempunyai total selurpuluh tempat pengikatan antigen
yang identik oleh karena itu disebut bervalensi 10.
 Merupakan immunoglobulin yang paling efisien dalam proses aglutinasi dan reksi
antigen – antibody lainya serta penting juga dalam pertahanan melawan bakteri dan
virus.
 Menunjukan afinitas yang rendah terhadap antigena dengan determinan tunggal
(hapten)
 IgM merupakan 10% dari seluruh jumlah immunoglobulin dengan koefisien sedimen
19 S dan berat molekul 850.000-1000.000. molekul ini mempunyai 12% dari beratnya
karbohidrat.
 Antibidi IgM adalah antibody yany pertama kali timbul pada respon imun terhadap
antigen dan antibody yangt utama pada golongan darah secara utama.

6. 1. 3. Immunoglobulin A ( IgA )
 Immunoglobulin dengan rantai berat Alfa, terdapat pada cairan tubuh dan permukaan
organ sekresi, konsentrasi tinggi pada mukosa saluran pernapasan dan pencernaan
(saluran yang sering terpapar mikroorganisme) dan juga terdapat pada air mata,
kolostrum dan susu ibu. IgA berfungsi sebagai alat pertahanan pertama terhadap
invasi mikroorganisme
 Merupakan kelas Ig kedua terbanyak dalam serum dan juga merupakan
imunoglubulin utam pda hasil sekresi misalnya susu, saliva dan air mata serta sekresi
traktus respiratorius ,intestinal dan genital.
 Fungsi immunoglobulin ini melindumgi membran mukosa dari serangan bakteri dan
virus. Kehadiranya dalam kolostrum dapat membantu system imun bayi yang baru
lahir.membatasi absorbs antigen yang berasal dari makanan.
 Tiap molekul IgA (berat molekul 400.000) terdiri dari dua unit H2 L2 dan satu
molekul yang terdiri atas rantai J dan component sekresi.
 Bebrapa IgA terdapat dalam serum sebagai monomer dalam H2 L2 terdapat dua sub
kelas yaiyu : IgA1 dan IgA2’.
1. 4. Immunoglobulin D (IgD)
 IgD merupakan immunoglobulin yang terendah dalam tubuh dibanding dengan
immunoglobulin lain.
 Konsentrasi IgD dalam serum kira-kira 3 – 50 μg per mil serum.
 Molekul IgD juga terdapat pada membran limphosit B bersama dengan IgM monomer
dan berperan dalam diferensiasi sel B.
 Aktifitas biologik molekul-molekul IgE umumnya tidak jelas, tapi kadang-kadang
aktifitasnya berhubungan dengan IgD, contohnya terhadap penicillin, toksin diftei dan
autoantibody tertentu.
 IgD tidak dapat melewati plasenta dan tidak dapat pada serum tali pusat.
1. 5. Immunoglobulin E (IgE)
 Immunoglobulin yang bertanggung jawab terhadap reaksi hipersensifitas, diantaranya
reaksi atopik dan anafilaktik. Biasanya ditemukan dalam jumlah tinggi pada pasien
akibat hipersensitifitas, misalnya: asma, bronchiale, renitis, eksem, dll. IgE dibentuk
secara lambat, berfungsi di luar sirkulasi dalam keadaan aktif terikat dengan sel
khusus, sehingga tak berkeliling mencari antigen, tapi menunggu antigen datang ke
tempat terikat. Satuan dari IgE adalah nanogram/ml.
 Mengandung 2 (dua) rantai ringan kapa atau lamda dan 2 (dua) rantai berat epsilon.
 Berat molekulnya 190.000 Dalton dan mempunyai empat gugus tetap.
 IgE terdapat dalam serum manusia dalam konsentrasi rendah sekali, kira-kira 10
ng/dl-1.
 IgE terikat kuat pada mast cell dan setelah bereaksi dengan antigen akan memacu
mast cell untuk mengeluarkan histamine dan heparin.
2.4.2 IMMUNOGLOBULIN SEBAGAI RANTAI PENDEK
1. Antibodi Imun (Immunoglobulin)

7. Adalah antibodi yang terbentuk karena terpapar antigen tertentu dan bersifat spesifik
artinya antibodi ini akan aktif jika ada antigen yang merangsang pembentukannya sifat fisika-kimianya
yang dipakai untuk mengklasifikasi antibodi sebagai berikut
 Ø Kelarutannya dalam garam dan solvens
 Ø Mobilitas elektroforesis
 Ø Besar molekul
 Ø Sedimentasi dalam ultrasentrifus
Jenis antibodi imun menurt hubungan reaksinya dengan antigen
 ·Antitoksin
 ·Aglutinin
 ·Presipitin
 ·Lisin
 ·Opsonin
 ·Antibodi pelindung
 ·Antibodi pengikat komplemen
 ·Ab “Blocking” dan “non-presipitating”
1. Antibodi Alamiah
Adalah antibodi yang terbentuk secara natural berdasarkan golongan darah. Misalnya:
 Golongan darah A mempunyai antibodi B
 Golongan darah B mempunyai antibodi A
 Golongan darah AB mempunyai antibodi O
 Golongan darah O mempunyai antibodi A dan antibodi AB
1. Antibodi Monoklonal
Adalah antibodi yang spesifik terhadap satu macam epitop. Dalam pembuatan antibodi
monoclonal dapat dilakukan dengan cara in vitro dan in vivo. Secara in vitro antibodi
monoclonal diproduksi dengan cara hibridisasi sel myeloma dan sel limfa, kemudian di
biakan pada mikroplate 9b well dan diinkubasi pada incubator 37 ºC mengandung CO2 5%,
sedangkan secara in vivo setelah hibridisasi dinokulasikan pada ruang peritioned pada
mencit, kemudian cairan asites diisolasikan dan dimurnikan sebagai antibodi monoclonal
Tahap pembuatan antibodi monoclonal
 Imunisasi
 Fusi
 Seleksi hibridoma
 Seleksi kolona
 Pembiakan
 Penyimpanan
1. Antibodi Poliklonal

8. BAB III
PENUTUP
3.1 KESIMPULAN
Imunoglobilin merupakan sekumpulan glikoprotein yang terdapat didalam
serum atau zat cair yang terdapat pada tubuh setiap mamalia yang mempunyai struktur dasar
sama terdiri dari82%-96% polipeptida dan 4-8% karbohidrat.
Adapun klasifikasi immunoglobulin dibagi menjadi dua sub kelas yakni :
Immunoglobulin sebagai rantai panjang dan immunoglobulin sebagai rantai pendek.
Imunoglobulin sebagai rantai panjang dibagi menjadi:
 Immunoglobulin A
 Immunoglobulin E
 Immunoglobulin M
 Immunogloblulin D
 Immunoglobulin G
Sedangkan sebagai rantai pendeknya antara lain:
 Antibodi imun
 AntibodiPoliklonal
 Antibodi Monoklonal
 Antibodi Alamiah
3.2 saran
Penulis mengharapkan,semoga dengan hadirnya makalah ini dapat menambah
wawasan bagi para pembaca,dan merupakan tambahan referensi untuk ilmu pengetahuan
khususnya tentang
imunoglobulin. Untuk itu penulis mengharapkan kritik dan saran yang sifatnya
membangun demi kesempurnaan makalah ini.