1. BAB I
PENDAHULUAN
I.I Latar Belakang
Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai polipeptida yang
tersusun dari rangkaian asam amino yang dikenal sebagai rantai H (rantai berat)
dengan berat molekul 55.000 dan rantai L (rantai ringan) dengan berat molekul
22.000. Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2
rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan disulfida sedemikian rupa
sehingga membentuk struktur yang simetris. Yang menarik dari susunan
imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam amino yang
dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai L, yang
terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain,
sedangkan ikatan antara 2 rantai dihubungkan oleh ikatan disulfid interchain.
Rantai L mempunyai 2 tipe yaitu kappa dan lambda, sedangkan rantai H terdiri
dari 5 kelas, yaitu rantai G (γ), rantai A (α), rantai M (μ), rantai E (ε) dan rantai D
(δ). Setiap rantai mempunyai jumlah domain berbeda. Rantai pendek L
mempunyai 2 domain; sedang rantai G, A dan D masing-masing 4
domain, dan rantai M dan E masing-masing 5 domain.
Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 rantai berat (H-chain) yang identik dan
2 rantai rinngan (L-chain) yang juga identik. Setiap rantai ringan terikat pada
rantai berat melalui ikatan disulfida (S-S), demikian pula rantai berat satu dengan
yang lain diikat dengan ikatan S-S. Molekul ini oleh enzim proteolitik papain
dapat dipecah menjadi tiga fragmen, yaitu 2 fragmen yang mempunyai susunan
sama terdiri atas H-chain dan L-chain, disebut fragmen Fab yang dibentuk oleh
domain terminal-N, dan 1 fragmen yang hanya terdiri atas H-chain saja disebut
fragmen Fc yang dibentuk oleh domain terminal-C. Fragmen Fab dengan antigen
binding site, berfungsi mengikat antigen karena itu susunan asam amino di bagian
ini berbeda antara molekul imunoglobulin yang satu dengan yang lain dan sangat
variabel sesuai dengan variabilitas antigen yang merangsang pembentukannya.
2. Sebaliknya fragmen Fc merupakan fragmen yang konstan. Fragmen ini tidak
mempunyai kemampuan mengikat antigen tetapi dapat bersifat sebagai antigen
(determinan antigen). Fragmen ini pulalah yang mempunyai fungsi efektor
sekunder dan menentukan sifat biologik imunoglobulin bersangkutan, misalnya
kemampuan imunoglobulin untuk melekat pada sel, fiksasi komplemen,
kemampuan imunoglobulin menembus plasenta, distribusi imunoglobulin dalam
tubuh dan lain-lain. Papain memecah imunoglobulin pada terminal asam amino di
tempat iakatan S-S yang mengikat kedua rantai H satu dengan yang lain. Enzim
proteolitik lain yaitu pepsin dapat memecah molekul imunoglobulin dibelakang
ikatan S-S. Pemecahan ini mengakibatkan terbentuknya satu fragmen besar yang
disebut F(ab’)2 yang mampu mengikat dan menggumpalkan antigen karena ia
bersifat bivalen dan dapat membentuk lattice. Pepsin selanjutnya dapat memecah
fragmen Fc menjadi beberapa bagian kecil. Bagian molekul imunoglobulin yang
peka terhadap pemecahan oleh kedua enzim diatas disebut bagian engsel (hinge
region). Kedua bentuk imunoglobulin, yaitu sIg dan Ig yang disekresikan hanya
berbeda pada domain terminal-C: sIg memiliki bagian transmembran dan bagian
intrasitoplasmik yang pendek.
1.2
tujuan penulisan
Untuk mengetahui dan memahami tentang immunoglobulin dan
klasifikasinya.
Untuk menambaha wawasan penulis tentang apa itu
immunoglobulin yang sebenarnya .
3. BAB II
PEMBAHASAN
A. Pengertian Imunoglobulin
Imunoglobulin atau antibodi adalah sekelompok glikoprotein yang terdapat dalam
serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia. Imunoglobulin termasuk
dalam famili glikoprotein yang mempunyai struktur dasar sama, terdiri dari 8296% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen polipeptida membawa sifat
biologik molekul antibodi tersebut. Molekul antibodi mempunyai dua fungsi yaitu
mengikat antigen secara spesifik dan memulai reaksi fiksasi komplemen serta
pelepasan histamin dari sel mast. Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin.
Tiap kelas mempunyai perbedaan sifat fisik, tetapi pada semua kelas terdapat
tempat ikatan antigen spesifik dan aktivitas biologik berlainan.
B. Struktur Imunoglobulin
Imunoglobulin atau antibodi adalah sekelompok glikoprotein yang
terdapat dalam serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia.
Imunoglobulin termasuk dalam famili glikoprotein yang mempunyai struktur
dasar sama, terdiri dari 82-96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen
polipeptida membawa sifat biologik molekul antibodi tersebut. Molekul antibodi
mempunyai dua fungsi yaitu mengikat antigen secara spesifik dan memulai reaksi
fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mast.
Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin. Tiap kelas mempunyai
perbedaan sifat fisik, tetapi pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen
spesifik dan aktivitas biologik berlainan. Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas
2 macam rantai polipeptida yang tersusun dari rangkaian asam amino yang
dikenal sebagai rantai H (rantai berat) dengan berat molekul 55.000 dan rantai L
(rantai ringan) dengan berat molekul 22.000. Tiap rantai dasar imunoglobulin
(satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2 rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu
ikatan disulfida sedemikian rupa sehingga membentuk struktur yang simetris.
4. Yang menarik dari susunan imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris
rangkaian asam amino yang dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari
rantai H atau rantai L, yang terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh
ikatan disulfid interchain, sedangkan ikatan antara 2 rantai dihubungkan oleh
ikatan disulfidinterchain. Rantai L mempunyai 2 tipe yaitu kappa dan lambda,
sedangkan rantai H terdiri dari 5 kelas, yaitu rantai G (γ), rantai A (α), rantai M
(μ), rantai E (ε) dan rantai D (δ). Setiap rantai mempunyai jumlah domain
berbeda. Rantai pendek L mempunyai 2 domain; sedang rantai G, A dan D
masing-masing 4 domain, dan rantai M dan E masing-masing 5 domain.Rantai
dasar imunoglobulin dapat dipecah menjadi beberapa fragmen. Enzim papain
memecah rantai dasar menjadi 3 bagian, yaitu 2 fragmen yang terdiri dari bagian
H dan rantai L. Fragmen ini mempunyai susunan asam amino yang bervariasi
sesuai dengan variabilitas antigen. Fab memiliki satu tempat tempat pengikatan
antigen (antigen binding site) yang menentukan spesifisitas imunoglobulin.
Fragmen lain disebut Fc yang hanya mengandung bagian rantai H saja dan
mempunyai susunan asam amino yang tetap. Fragmen Fc tidak dapat mengikat
antigen tetapi memiliki sifat antigenik dan menentukan aktivitas imunoglobulin
yang bersangkutan, misalnya kemampuan fiksasi dengan komplemen, terikat pada
permukaan sel makrofag, dan yang menempel pada sel mast dan basofil
mengakibatkan degranulasi sel mast dan basofil, dan kemampuan menembus
plasenta.
Enzim pepsin memecah unit dasar imunoglobulin tersebut pada gugusan
karboksil terminal sampai bagian sebelum ikatan disulfida (interchain) dengan
akibat kehilangan sebagian besar susunan asam amino yang menentukan sifat
antigenik determinan, namun demikian masih tetap mempunyai sifat antigenik.
Fragmen Fab yang tersisa menjadi satu rangkaian fragmen yang dikenal sebagai
F(ab2) yang mempunyai 2 tempat pengikatan antigen.
5. C. KlasifikasiImunoglobulin
Klasifikasi imunoglobulin berdasarkan kelas rantai H. Tiap kelas
mempunyai berat molekul, masa paruh, dan aktivitas biologik yang berbeda.
Perbedaan antar subkelas lebih sedikit dari pada perbedaan antar kelas.
1.
Imunoglobulin G
IgG mempunyai struktur dasar imunoglobulin yang terdiri dari 2 rantai berat
H dan 2 rantai ringan L. IgG manusia mempunyai koefisien sedimentasi 7 S
dengan berat molekul sekitar 150.000. Pada orang normal IgG merupakan 75%
dari seluruh jumlah imunoglobulin.
Imunoglobulin G terdiri dari 4 subkelas, masing-masing mempunyai
perbedaan yang tidak banyak, dengan perbandingan jumlahnya sebagai berikut:
IgG1 40-70%, IgG2 4-20%, IgG3 4-8%, dan IgG4 2-6%. Masa paruh IgG adalah
3 minggu, kecuali subkelas IgG3 yang hanya mempunyai masa paruh l minggu.
Kemampuan mengikat komplemen setiap subkelas IgG juga tidak sama, seperti
IgG3 > IgGl > IgG2 > IgG4. Sedangkan IgG4 tidak dapat mengikat komplemen
6. dari jalur klasik (ikatan C1q) tetapi melalui jalur alternatif. Lokasi ikatan C1q
pada molekul IgG adalah pada domain CH2.
Sel makrofag mempunyai reseptor untuk IgG1 dan IgG3 pada fragmen Fc.
Ikatan antibodi dan makrofag secara pasif akan memungkinkan makrofag
memfagosit antigen yang telah dibungkus antibodi (opsonisasi). Ikatan ini terjadi
pada subkelas IgG1 dan IgG3 pada lokasi domain CH3.
Bagian Fc dari IgG mempunyai bermacam proses biologik dimulai dengan
kompleks imun yang hasil akhirnya pemusnahan antigen asing. Kompleks imun
yang terdiri dari ikatan sel dan antibodi dengan reseptor Fc pada
sel killer memulai respons sitolitik (antibody dependent cell-mediated
cytotoxicity = ADCC) yang ditujukan pada antibodi yang diliputi sel. Kompleks
imun yang berinteraksi dengan sel limfosit pada reseptor Fc pada trombosit akan
menyebabkan reaksi dan agregasi trombosit. Reseptor Fc memegang peranan pada
transport IgG melalui sel plasenta dari ibu ke sirkulasi janin.
2.
Imunoglobulin M
Imunoglobulin M merupakan 10% dari seluruh jumlah imunoglobulin,
dengan koefisien sedimen 19 S dan berat molekul 850.000-l.000.000. Molekul ini
mempunyai 12% dari beratnya adalah karbohidrat. Antibodi IgM adalah antibodi
yang pertama kali timbul pada respon imun terhadap antigen dan antibodi yang
utama pada golongan darah secara alami. Gabungan antigen dengan satu molekul
IgM cukup untuk memulai reaksi kaskade komplemen.
IgM terdiri dari pentamer unit monomerik dengan rantai μ dan CH. Molekul
monomer dihubungkan satu dengan lainnya dengan ikatan disulfida pada domain
CH4 menyerupai gelang dan tiap monomer dihubungkan satu dengan lain pada
ujung permulaan dan akhirnya oleh protein J yang berfungsi sebagai kunci.
3.
Imunoglobulin A (IgA)
Adalah Imunoglobulin utama dalam sekresi selektif, misalnya pada susu,
air liur, air mata dan dalam sekresi pernapasan, saluran genital serta saluran
pencernaan atau usus (Corpo Antibodies). Imunoglobulin ini melindungi selaput
mukosa dari serangan bakteri dan virus. Ditemukan pula sinergisme antara IgA
7. dengan lisozim dan komplemen untuk mematikan kuman koliform. Juga
kemampuan IgA melekat pada sel polimorf dan kemudian melancarkan reaksi
komplemen melalui jalan metabolisme alternatif.
Tiap molekul IgA sekretorik berbobot molekul 400.000 terdiri atas dua
unit polipeptida dan satu molekul rantai-J serta komponen sekretorik. Sekurangkurangnya dalam serum terdapat dua subkelas IgA1 dan IgA2. Terdapat dalam
serum terutama sebagai monomer 7S tetapi cenderung membentuk polimer
dengan perantaraan polipeptida yang disintesis oleh sel epitel untuk
memungkinkan IgA melewati permukaan epitel, disebut rantai-J. Pada sekresi ini
IgA ditemukan dalam bentuk dimer yang tahan terhadap proteolisis berkat
kombinasi dengan suatu protein khusus, disebut Secretory Component yang
disintesa oleh sel epitel lokal dan juga diproduksi secara lokal oleh sel plasma.
4.
Imunoglobulin D
Konsentrasi IgD dalam serum sangat sedikit (0,03 mg/ml), sangat labil
terhadap pemanasan dan sensitif terhadap proteolisis. Berat molekulnya adalah
180.000. Rantai δ mempunyai berat molekul 60.000 – 70.000 dan l2% terdiri dari
karbohidrat. Fungsi utama IgD belum diketahui tetapi merupakan imunoglobulin
permukaan sel limfosit B bersama IgM dan diduga berperan dalam diferensiasi sel
ini.
5.
ImunoglobulinE (IgE)
Didalam serum ditemukan dalam konsentrasi sangat rendah. IgE apabila
disuntikkan ke dalam kulit akan terikat pada Mast Cells dan Basofil. Kontak
dengan antigen akan menyebabkan degranulasi dari Mast Cells dengan
pengeluaran zat amin yang vasoaktif. IgE yang terikat ini berlaku sebagai reseptor
yang merangsang produksinya dan kompleks antigen-antibodi yang dihasilkan
memicu respon alergi Anafilaktik melalui pelepasan zat perantara.
Pada orang dengan hipersensitivitas alergi berperantara antibodi, konsentrasi
IgE akan meningkat dan dapat muncul pada sekresi luar. IgE serum secara khas
juga meningkat selama infeksi parasit cacing.
8. D. Antigen Binding Sites Dari Imunoglobulin
Fungsi Dan Sifat Antibodi
1.
Imunoglobulin G ( Ig G) disebut juga rantai – γ (gamma)
Tiap molekul IgG terdiri atas dua rantai L dan dua rantai H yang dihubungkan
oleh ikatan disulfida (rumus molekul H2L2). Oleh karena itu imunoglobulin ini
mempunyai dua tempat pengikatan antigen yang identik, meka disebut
divalen. IgG merupakan antibodi dominan pada respon sekunder dan menyusun
pertahanan yang penting melawan bakteti dan virus. Ini merupakan satu-satunya
antibodi yang mampu melintasi plasenta,oleh karena itu merupakan
imunoglobulin yang paling banyak ditemukan pada bayi yang baru lahir.
Immunoglobulin ini yang paling banyak di dalam tubuh, dihasilkan dalam jumlah
besar ketika tubuh terpajan ulang ke antigen yang sama. Ia memberikan proteksi
utama pada bayi terhadap infeksi selama beberapa minggu setelah lahir karena
IgG mampu menembus jaringan plasenta. IgG yang dikeluarkan melalui cairan
kolostrum dapat menembus mukosa usus bayi dan menambah daya kekebalan.
IgG lebih mudah menyebar ke dalam celah-celah ekstravaskuler dan mempunyai
peranan utama menetralisis toksin kuman dan melekat pada kuman sebagai
persiapan fagosistosis serta memicu kerja system komplemen. Dikenal 4 subklas
yang disebut IgG1, IgG2, IgG3 dan IgG4. Perbedaannya terletak pada rantai berat
(H) yang disebut 1, 2, 3 dan 4.
2.
Imunoglobulin A ( Ig A) disebut juga rantai –α (alpha).
Merupakan imunoglobulin utama pada hasil sekresi misalnya susu, saliva dan air
mata serta sekresi traktus respiratorius, intestinal dan genital. Imunoglobulin
inimelindungi membran mukosa dari serangan bakteri dan virus. Tiap molekul
IgA terdiri atas dua unit H2L2 dan satu molekul terdidi atas rantai J dan komponen
sekresi, molekul yang disebut terakhir merupakan protein yang diturunkan dari
celah reseptor poli-Ig. Reseptor ini mengikat dimer IgA dan mempermudah
transpornya melintasi epitel mukosa. Beberapa bakteri (misalnya neisseria) dapat
merusak IgA1 dengan cara menghasilkan protase sehingga menghalangi imunitas
yang diperantarai antibodi pada permukaan mukosa
9. IgA dihasilkan paling banyak dalam bentuk dimer yang tahan terhadap proteolisis
berkat kombinasi dengan suatu zat protein khusus, disebut secretory
component,oleh sel-sel dalam membrane mukosa. Imunoglobin yang dikeluarkan
secara selektif di dalam sekresi air ludah, keringat, air mata, lendir hidung,
kolostrum, sekresi saluran pernapasan dan sekresi saluran pencernaan. IgA yang
keluar dengan sekret juga diproduksi secara lokal oleh sel plasma. Kehadirannya
dalam kolostrum (air susu pertama keluar pada mamalia yang menyusui)
membantu melindungi bayi dari infeksi gastrointestinal. Fungsi utama IgA adalah
untuk mencegah perlautan virus dan bakteri ke permukaan epitel. Fungsi IgA
setelah bergabung dengan antigen pada mikroorganisme mungkin dalam
pencegahan melekatnya mikroorganisme pada sel mukosa.
3.
Imunoglobulin M ( Ig M) disebut juga rantai –µ (mu)
IgM adalah antibodi pertama yang bersirkulasi sebagai respons terhadap
pemaparan awal ke suatu antigen. Konsentrasinya dalam darah menurun secara
cepat. Hal ini secara diagnostik bermanfaat karena kehadiran IgM umumnya
mengindikasikan adanya infeksi baru oleh pathogen yang menyebabkan
pembentukannya. IgM terdiri dari lima monomer yang tersusun dalam struktur
pentamer. IgM berfungsi sebagai reseptor permukaan sel B untuk tempat antigen
melekat dan disekresikan dalam tahap-tahap awal respons sel plasma. IgM sangat
efisien untuk reaksi aglutinasi dan reaksi sitolitik, dan karena timbulnya cepat
setelah infeksi dan tetap tinggal dalam darah maka IgM merupakan daya tahan
tubuh penting pada bakterimia.
Ini merupakan imunoglobulin yang efisien dalam proses aglutinasi
fiksasikomplemen dan reaksi antigen-antibodi lainnya serta penting juga dalam
menjadi pertahanan dalam melawan bakteri dan virus. Karena interaksi
imunoglobulin ini dengan antigen dapat melibatkan semua tempat pengikatan
antigen tersebut, maka imunonoglobulin ini mempunyai tingkat afinitas yang
paling tinggi dibandingkan dengan semua imunoglobulin lainnya.
4.
Imunoglobulin D ( Ig D) disebut juga rantai –δ (delta)
Imunoglobulin ini tidak mengaktifkan system komplemen dan tidak dapat
menembus plasenta. IgD terutama ditemukan pada permukaan sel B, yang
10. kemungkinan berfungsi sebagai suatu reseptor antigen yang diperlukan untuk
memulai diferensiasi sel-sel B menjadi plasma dan sel B
memori. Inijugaterjadipadabeberapasel leukemia limfatik.Di dalam serum
immunoglobulin inihanyaterdapatdalamjumlahsedikit.
5.
Imunoglobulin E ( Ig E) disebut juga rantai –ε (epsilon)
Dihasilkan pada saat respon alergi seperti asma dan biduran. Peranan IgE belum
terlalu jelas. Di dalam serum, konsentrasinya sangat rendah, tetapi kadarnya akan
naik jika terkena infeksi parasit tertentu, terutama yang disebabkan oleh cacing.
IgE berukuran sedikit lebih besar dibandingkan dengan molekul IgG dan hanya
mewakili sebagian kecil dari total antibodi dalam darah. Daerah ekor berikatan
dengan reseptor pada sel mast dan basofil dan, ketika dipicu oleh antigen,
menyebabkan sel-sel itu membebaskan histamine dan zat kimia lain yang
menyebabkan reaksi alergi.
Regio Fc dari IgE terikat pada reseptor pada permukaan sel mast dan basofil. IgE
yang terikat ini bertindak sebagai reseptor antigen yang menstimulasi produksinya
sehingga terbentuk kompleks antigen-antibodi yang memicu terjadinya respon
alergi tipe cepat (anafilaksis) melalui pelepasan mediator. Pada orang dengan
hipersensivitas alergi yang diperantarai antibodi tersebut, IgE meningkat dengan
cepat dan IgE dapat terdapat pada sekresi eksternal. IgE serum juga meningkat
secara tipikal selama infeksi cacing.
Struktur dan fungsi IgG dapat dipecah oleh enzim pepsin dan papain
menjadi beberapa fragmen yang mempunyai sifat biologi yang khas. Perlakuan
dengan pepsin dapat memisahkan Fab2 dari daerah persambungan hinge (engsel).
Karena Fab2 adalah merupakan molekul bivalen sehingga ia dapat mempresipitasi
antigen. Enzim papain dapat memutus daerah hinge diantara CH1 dan CH2 untuk
membentuk dua fragmen yang identik dan dapat bertahan dengan reaksi antigenantibodi dan juga satu non-antigen-antibodi fragmen yaitu daerah fragmen
kristalisabel (Fc). Bagian Fc ini adalah glikosilat yang mempunyai banyak fungsi
efektor (yaitu: binding komplemen, binding dengan sel reseptor pada makrofag
dan monosit dan sebagainya) dan dapat digunakan untuk membedakan satu klas
antibodi dengan lainnya.
11. Sifat-sifat fisika dari lima kelas utama immunoglobulin
Nama (WHO)
Angka sedimentasi
IgG
7S
Berat molekul
IgA
7S,9S,
11S*
IgM
IgD
IgE
19S
7S
8S
900.000
185.000
200.000
160.000
150.000
dan
dimmer
Jumlah unit 4-
1
1, 2*
5
1
1
Rantai berat (H)
γ
α
μ
Δ
ε
Rantai ringan
κ, λ
κ, λ
κ, λ
κ, λ
κ, λ
peptida dasar
(α2κ2)1-2
Susunan molekul
γ2κ2
(α2λ2) 1-2
(μ2κ2)5
δ2κ2
ε 2κ2
γ2κ2
(α2κ2) 2S*
(μ2λ2)5
δ2λ 2 (?)
ε2λ 2
2
(α2λ2) 2S*
Valensi untuk
mengikat antigen
Konsentrasi serum
normal (mg/ml)
% imunoglobulin
total
% karbohidrat
2
2, 4
10
2
8-16
1,4-4
0,5-2
0-0,4
80
13
6
0-1
0,002
3
8
12
13
12
* = bentuk dimmer dalam sekresi mempunyai komponen S
** = 1ng = 10-9 g
17-450
**
12. Sifat-sifat biologi lima kelas utama immunoglobulin manusia
IgG
IgA
IgM
IgD
IgE
Timbul
Ig
Aglutinin
Terdapat
pada
terbanyak
efektif
pada
infeksi
dalam
dalam
produksi
permukaan
parasit,
cairan
Sifat utama
Ig utama
sekresi
dini reaksi
limfosit
penyebab
imun
bayi
atopic
tubuh
allergy
Ikatan
+
-
+
-
-
+
-
-
-
-
-
-
-
-
+
+
+/-
-
-
-
komplemen
Tembus
plasenta
Melekat
pada mast
cell dan sel
basofil
Daya
pelekatan
pada
makrofag
13. BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
Unsur – unsur yang berperan dalam reaksi imunoglobulin :
1. Imuno globulin G (IgG)
2. Imuno globulin A (IgA)
3. Imuno globulin M (IgM)
4. Imuno globulin D (IgD)
5. Imuno globulin E (IgE)
3.2 Kritik dan Saran
Berdasarkan pembahasan dan kesimpulan yang telah duraikan, kami selaku
pemakalah mengharapkan saran dan kritik yang bersifat membangun baik bagi
pemakalah maupun masyarakat pada umumnya demi kesempurnaan pemyusunan
makalah selanjutnya
16. DAFTAR ISI
KATA PENGANTAR ............................................................................................ i
DAFTAR ISI .......................................................................................................... ii
BAB I PENDAHULUAN
1.1 LatarBelakang .................................................................................................. 1
1.2 Tujuan .............................................................................................................. 2
BAB II PEMBAHASAN
A. pengertian Imunoglobulin .................................................................................. 3
BStruktur Imunoglobulin ........................................................................................ 3
C.Klasifikasi Imunoglobulin .................................................................................. 5
D. Antigen Binding sites dari Imunoglobulin ......................................................... 8
BAB III PENUTUP
3.1Kesimpulan............................................................................................13
3.2 Saran.....................................................................................................13
DAFTAR PUSTAKA............................................................................................14
17. TUGAS : INDIVIDU
MAKALAH
IMUNOGLOBULIN
DI SUSUN OLEH:
NAMA
: RATMA NINGSIH
NIM
: 2013.IB.0030
TINGKAT
: I A.
AKADEMI KEBIDANAN PARAMATA RAHA
KABUPATEN MUNA
2013/2014
