1. 1
BAB I
PENDAHULUAN
A. Latar Belakang
Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai polipeptida yang
tersusun dari rangkaian asam amino yang dikenal sebagai rantai H (rantai berat)
dengan berat molekul 55.000 dan rantai L (rantai ringan) dengan berat molekul
22.000. Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2
rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan disulfida sedemikian rupa
sehingga membentuk struktur yang simetris. Yang menarik dari susunan
imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam amino yang
dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai L, yang
terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain,
sedangkan ikatan antara 2 rantai dihubungkan oleh ikatan disulfid interchain.
Rantai L mempunyai 2 tipe yaitu kappa dan lambda, sedangkan rantai H terdiri
dari 5 kelas, yaitu rantai G (γ), rantai A (α), rantai M (μ), rantai E (ε) dan rantai D
(δ). Setiap rantai mempunyai jumlah domain berbeda. Rantai pendek L
mempunyai 2 domain; sedang rantai G, A dan D masing-masing 4
domain, dan rantai M dan E masing-masing 5 domain.
B. tujuan penulisan
Untuk menambaha wawasan penulis tentang apa itu immunoglobulin yang
sebenarnya .
2. 2
BAB II
PEMBAHASAN
A. Pengertian Imunoglobulin
Immunoglobulin atau Antibodi merupakan suatu fraksi plasma (serum) yang
bereaksi secara khusus dengan antigen yang merangsang produksinya. Berat
molekulnya dari terendah sekitar 150.000 (angka sedimentasi 7S)
untuk komponen IgG hingga fraksi dengan berat molekul 900.000 (19S) untuk
IgM. Immunoglobulin termasuk kedalam kelompok glikoprotein yang mempunyai
struktur dasar yang sama,terdiri dari 83-96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat.
Komponen polipeptida membawa sifat biologik molekul antibodi tersebut.
Molekul antibodi mempunyai dua fungsi yaitu mengikat antigen secara spesifik
dan memulai reaksi fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mast.
Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin.
B. Struktur Imunoglobulin
Pada manusia dikenal 5 kelas imunoglobulin. Tiap kelas mempunyai
perbedaan sifat fisik, tetapi pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen
spesifik dan aktivitas biologik berlainan. Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas
2 macam rantai polipeptida yang tersusun dari rangkaian asam amino yang
dikenal sebagai rantai H (rantai berat) dengan berat molekul 55.000 dan rantai L
(rantai ringan) dengan berat molekul 22.000. Tiap rantai dasar imunoglobulin
(satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2 rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu
ikatan disulfida sedemikian rupa sehingga membentuk struktur yang simetris.
Yang menarik dari susunan imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris
rangkaian asam amino yang dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari
rantai H atau rantai L, yang terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh
ikatan disulfid interchain, sedangkan ikatan antara 2 rantai dihubungkan oleh
ikatan disulfidinterchain. Rantai L mempunyai 2 tipe yaitu kappa dan lambda,
sedangkan rantai H terdiri dari 5 kelas, yaitu rantai G (γ), rantai A (α), rantai M
3. 3
(μ), rantai E (ε) dan rantai D (δ). Setiap rantai mempunyai jumlah domain
berbeda. Rantai pendek L mempunyai 2 domain; sedang rantai G, A dan D
masing-masing 4 domain, dan rantai M dan E masing-masing 5 domain. Rantai
dasar imunoglobulin dapat dipecah menjadi beberapa fragmen. Enzim papain
memecah rantai dasar menjadi 3 bagian, yaitu 2 fragmen yang terdiri dari bagian
H dan rantai L. Fragmen ini mempunyai susunan asam amino yang bervariasi
sesuai dengan variabilitas antigen. Fab memiliki satu tempat tempat pengikatan
antigen (antigen binding site) yang menentukan spesifisitas imunoglobulin.
Fragmen lain disebut Fc yang hanya mengandung bagian rantai H saja dan
mempunyai susunan asam amino yang tetap. Fragmen Fc tidak dapat mengikat
antigen tetapi memiliki sifat antigenik dan menentukan aktivitas imunoglobulin
yang bersangkutan, misalnya kemampuan fiksasi dengan komplemen, terikat pada
permukaan sel makrofag, dan yang menempel pada sel mast dan basofil
mengakibatkan degranulasi sel mast dan basofil, dan kemampuan menembus
plasenta.
Enzim pepsin memecah unit dasar imunoglobulin tersebut pada gugusan
karboksil terminal sampai bagian sebelum ikatan disulfida (interchain) dengan
akibat kehilangan sebagian besar susunan asam amino yang menentukan sifat
antigenik determinan, namun demikian masih tetap mempunyai sifat antigenik.
Fragmen Fab yang tersisa menjadi satu rangkaian fragmen yang dikenal sebagai
F(ab2) yang mempunyai 2 tempat pengikatan antigen.
4. 4
C. Klasifikasi Imunoglobulin
Imunoglobulin A (IgA)
Adalah Imunoglobulin utama dalam sekresi selektif, misalnya pada susu, air liur,
air mata dan dalam sekresi pernapasan, saluran genital serta saluran pencernaan
atau usus (Corpo Antibodies). Imunoglobulin ini melindungi selaput mukosa dari
serangan bakteri dan virus. Ditemukan pula sinergisme antara IgA dengan lisozim
dan komplemen untuk mematikan kuman koliform. Juga kemampuan IgA melekat
pada sel polimorf dan kemudian melancarkan reaksi komplemen melalui jalan
metabolisme alternatif.
Tiap molekul IgA sekretorik berbobot molekul 400.000 terdiri atas dua unit
polipeptida dan satu molekul rantai-J serta komponen sekretorik. Sekurang-
kurangnya dalam serum terdapat dua subkelas IgA1 dan IgA2. Terdapat dalam
serum terutama sebagai monomer 7S tetapi cenderung membentuk polimer
dengan perantaraan polipeptida yang disintesis oleh sel epitel untuk
memungkinkan IgA melewati permukaan epitel, disebut rantai-J. Pada sekresi ini
IgA ditemukan dalam bentuk dimer yang tahan terhadap proteolisis berkat
kombinasi dengan suatu protein khusus, disebut Secretory Component yang
disintesa oleh sel epitel lokal dan juga diproduksi secara lokal oleh sel plasma.
Imunoglobulin M (IgM)
Imunoglobulin utama yang pertama dihasilkan dalam respon imun primer. IgM
terdapat pada semua permukaan sel B yang tidak terikat. Struktur polimer IgM
menurut Hilschman adalah lima subunit molekul 4-peptida yang dihubungkan
oleh rantai-J. Pentamer berbobot molekul 900.000 ini secara keseluruhan
memiliki sepuluh tempat pengikatan antigen Fab sehingga bervalensi 10, yang
dapat dibuktikan dengan reaksi Hapten. Polimernya berbentuk bintang, tetapi
apabila terikat pada permukaan sel akan berbentuk kepiting.
Disebabkan bervalensi tinggi, maka antibodi ini paling sering bereaksi di antara
semua Imunoglobulin, sangat efisien untuk reaksi aglutinasi dan reaksi sitolitik,
pengikatan komplemen, reaksi antibodi-antigen yang lain dan karena timbulnya
cepat setelah terjadi infeksi dan tetap tinggal dalam darah, maka IgM merupakan
5. 5
daya tahan tubuh yang penting untuk bakteremia dan virus. Antibodi ini dapat
diproduksi oleh janin yang terinfeksi.
ImunoglobulinE (IgE)
Didalam serum ditemukan dalam konsentrasi sangat rendah. IgE apabila
disuntikkan ke dalam kulit akan terikat pada Mast Cells dan Basofil. Kontak
dengan antigen akan menyebabkan degranulasi dari Mast Cells dengan
pengeluaran zat amin yang vasoaktif. IgE yang terikat ini berlaku sebagai reseptor
yang merangsang produksinya dan kompleks antigen-antibodi yang dihasilkan
memicu respon alergi Anafilaktik melalui pelepasan zat perantara.
Pada orang dengan hipersensitivitas alergi berperantara antibodi, konsentrasi IgE
akan meningkat dan dapat muncul pada sekresi luar. IgE serum secara khas juga
meningkat selama infeksi parasit cacing.
ImunoglobulinD (IgD)
Antibodi ini fungsi keseluruhannya belum diketahui secara jelas. Dalam serum
IgD ditemukan dalam jumlah yang sangat sedikit dan IgD merupakan antibodi inti
sel. Zat ini juga terdapat pada sel penderita leukemia getah bening.
Telah dibuktikan pula bahwa IgD dapat bertindak sebagai reseptor antigen apabila
berada pada permukaan limfosit B tertentu dalam darah tali pusar janin dan
mungkin merupakan reseptor pertama dalam permulaan kehidupan sebelum
diambil alih fungsinya IgM dan Imunoglobulin lainnya, setelah sel tubuh
berdiferensiasi lebih jauh.
6. 6
Tabel Sifat-sifat fisika dari lima kelas utama immunoglobulin
Nama (WHO) IgG IgA IgM IgD IgE
Angka sedimentasi
7S
7S,9S,
11S*
19S 7S 8S
Berat molekul
150.000
160.000
dan
dimmer
900.000 185.000 200.000
Jumlah unit 4-
peptida dasar
1 1, 2* 5 1 1
Rantai berat (H) γ α μ Δ ε
Rantai ringan κ, λ κ, λ κ, λ κ, λ κ, λ
Susunan molekul
γ2κ2
γ2κ2
(α2κ2)1-2
(α2λ2)1-2
(α2κ2)2S*
(α2λ2)2S*
(μ2κ2)5
(μ2λ2)5
δ2κ2
δ2λ2 (?)
ε2κ2
ε2λ2
Valensi untuk
mengikat antigen
2 2, 4 10 2 2
Konsentrasi serum
normal (mg/ml)
8-16 1,4-4 0,5-2 0-0,4
17-450
**
% imunoglobulin
total
80 13 6 0-1 0,002
% karbohidrat 3 8 12 13 12
* = bentuk dimmer dalam sekresi mempunyai komponen S
** = 1ng = 10-9 g
7. 7
Tabel Sifat-sifat biologi lima kelas utama immunoglobulin manusia
IgG IgA IgM IgD IgE
Sifat utama
Ig
terbanyak
dalam
cairan
tubuh
Ig utama
dalam
sekresi
Aglutinin
efektif
produksi
dini reaksi
imun
Terdapat
pada
permukaan
limfosit
bayi
Timbul
pada
infeksi
parasit,
penyebab
atopic
allergy
Ikatan
komplemen
+ - + - -
Tembus
plasenta
+ - - - -
Melekat
pada mast
cell dan sel
basofil
- - - - +
Daya
pelekatan
pada
makrofag
+ +/- - - -
8. 8
BAB III
PENUTUP
A. Kesimpulan
Klasifikasi imunoglobulin :
1. Imuno globulin G (IgG)
2. Imuno globulin A (IgA)
3. Imuno globulin M (IgM)
4. Imuno globulin D (IgD)
5. Imuno globulin E (IgE)
B. Kritik dan Saran
saran dan kritik yang bersifat membangun baik bagi saya maupun untuk
mahasiswa pada umumnya demi kesempurnaan pemyusunan makalah ini.
9. 9
DAFTAR PUSTAKA
A.Rantam, Fedik. 2003. Metode Imunologi. Airlangga University Press.
Surabaya.
http://www.sodiycxacun.web.id/2010/01/klasifikasi-antibodi.html
http://www.4lifetransferfactormakassar.com/index.php/sistem-
imun/fungsi-sistem-imun
10. 10
KATA PENGANTAR
Puji syukur penulis ucapkan kehadirat Allah SWT, yang telah memberikan
rahmat dan karunia nya serta kesempatan sehingga penulis dapat menyelesaikan
makalah Imunoglobulin.
Makalah ini merupakan tugas Individu. Penulis mengucapkan terima kasih
kepada Dosen serta semua pihak yang ikut membantu dalam pembuatan makalah
ini, sehingga akhirnya makalah ini dapat terselesaikan.
Penulis juga mohon kritik dan saran dari pembaca demi kesempurnaan
makalah ini.
Raha, November 2013
Penulis
11. 11
DAFTAR ISI
KATA PENGANTAR ............................................................................................. i
DAFTAR ISI .......................................................................................................... ii
BAB I PENDAHULUAN
A. Latar Belakang................................................................................................... 1
B. Tujuan................................................................................................................ 1
BAB II PEMBAHASAN
A. pengertian Imunoglobulin................................................................................... 2
B Struktur Imunoglobulin........................................................................................ 2
C. Klasifikasi Imunoglobulin.................................................................................. 4
BAB III PENUTUP
A. Kesimpulan........................................................................................................8
B. Saran..................................................................................................................8
DAFTAR PUSTAKA.............................................................................................9
