metabolismo de aminoacidos

1. Universidad Nacional Experimental
Francisco de Miranda
Area de Tecnologia
Programa de Ingenieria Pesquera
Bioquimica
Metabolismo
M.V. Carmen M Medina G

2. ESÓFAGO:
En teleósteos y elasmobranquios: Un tubo corto de difícil
identificación motivado al desarrollo del estómago.
ESTOMAGO:
Presenta una región cardial: descendente y una región pilórica:
ascendente.
Cumple tres funciones básicas:
.- Almacenamiento de alimentos en tanto éstos no
pasen al intestino.
.- Tratamiento físico del alimento.
.- Primera fase del tratamiento químico de las
proteínas.
Puede presentar dos tipos de epitelios:
Esofágico: Región alta del estómago.
Fúndico: Se caracteriza por la presencia de muchas
glándulas tubulares: Principales, secretoras de pepsina, y
parietales secretoras de ácido clorhídrico.

3. INTESTINO:
En muchos casos se encuentra el intestino espiral
(tiburones). La porción posterior presenta pliegues epiteliales
y tejido conectivo aumentando la superficie de absorción.
En Teleósteos existe un tubo delgado largo, donde casi toda
la longitud representa una región de digestión activa
CIEGOS PILÓRICOS:
Extensiones en el extremo proximal del intestino,
presentan función secretora y absorbente. Son más
largos en los peces herbívoros que en los carnívoros

5. DIGESTION Y ABSORCION EN EL
TUBO DIGESTIVO
Digestión en la boca:
Constituyentes de la saliva
- Agua: aproximadamente 99,5%
- Lubricante
- pH: ligeramente ácido 6.8 aproximadamente
Digestión salival
- Enzima: ptialina. Amilasa salival.
Desintegra el almidón a maltosa.

6. Digestión en el estomago:
Estimulación de la secreción gástrica:
- Por mecanismos nerviosos o reflejos. [estimulo hormonal: la
gastrina (secretina gástrica)]
Constituyentes gástricos:
- Jugo gástrico: Producido por 2 tipos de glándulas secretoras:
principales: 1 solo estrato de células
parietales: células dispuestas en capas
Producen un liquido claro amarillo pálido de elevada acidez que
contiene 0.2 – 0.5% de HCI en un pH aproximado de 1.0
- Pepsina: encargada de la digestión parcial de las
proteínas
Se encuentran en forma de zimógeno inactivo
llamado: pepsinógeno
Se activa por el HCI y autocataliticamente por
si misma (pepsina)

7. Digestión pancreática:
Hormonas que estimulan la secreción pancreática
- Secretina, Pancreozimina , Hepatocrimina, -
Colecistocrimina - Enterocrinina
Enzimas en el jugo pancreático:
Algunas son secretoras como zimogenos (tripsinógeno y
quimotripsógeno) activada por enzima enterocinasa
producidas por las glándulas intestinales. La tripsina actúa en
autocatalisis y del quimotripsógeno.
Tripsina y Quimiotripsina:
Actúan sobre las proteínas sobre las proteasas y sobre las
peptinas para producir polipéptidos.
La tripsina actúa sobre los aminoácidos Arg y Lys, en sus
carbonos terminales. Y la quimotripsina sobre Phe, Tyr y Tpr

8. CARACTERISTICAS DEL ANABOLISMO Y CATABOLISMO
Catabolismo
Lleva a la degradación de biomoléculas.
Es un proceso global de oxidación química y producción de cofactores reducidos
NADH, NADPH y FADH2
Liberación de energía química (exotérmico) y producción de ATP a partir de ADP
Convergencia de vías.
CARACTERISTICAS DISTINTIVAS DEL ANABOLISMO Y CATABOLISMO
Fuente: Boyer, 1999
Anabolismo
Síntesis de biomoléculas
Abarca todo el proceso de reducción química y producción de
cofactores oxidados NAD+, NADP+, FAD
Requiere de una entrada de energía (endotérmico) y utiliza ATP
Divergencia de Rutas

9. Comparación de las principales características del catabolismo y
anabolismo
CATABOLISMO ANABOLISMO
Degradante Sintético
De índole oxidante De índole reductora
Generador de energía Consumidor de energía
Variedad de materiales iniciales
pero bien definidos
Materiales iniciales bien
definidos y variedad en los
productos finales
Fuente: Bohindki, 1991

10. TIPO DE REACCIONES QUIMICAS DEL METABOLISMO Y
SUS ENZIMAS CORRESPONDIENTES
Tipo de reacción Tipo de enzima Descripción de la relación
Oxidación-
reducción
Oxidoreductasas
(deshidrogenasa)
Transferencia de electrones
Transferencia de
grupo
Transferasas
Transferencia de un grupo
funcional de una molécula a otra
o dentro de una misma molécula
Ruptura hidrolítica Hidrolasas
Ruptura de enlaces por agua
(transferencia de grupos
funcionales al agua).
Ruptura no
hidrolítica
Liasas
Escisión de una molécula por
procesos no hidrolíticos
Isomerización y
rearreglo
Isomerasas
Redistribución de grupos
funcionales para formar
isomeros
Formación de
enlaces utilizando
energía ATP
Ligazas
Formación de enlaces carbono-
carbono o de otro tipo con
energía del ATP

11. Peptidasas:
• Carbopeptidasas y aminopeptidasas: atacan los polipéptidos producidos
por otras enzimas
• Este sistema de proteasas intestinales convierte a las proteínas de los
alimentos en aminoácidos que pueden ser absorbidos por la mucosa
intestinal y transportados a la circulación.

12. UTILIZACION DE LA ENERGIA SOLAR Y CO2 PARA
SINTETIZAR BIOPOLIMEROS
Energía
Energia luminosa
(Solo los organismos
Fotosintéticos)
Autótrofos
Alimento
(CO2)
Biopolímeros
Síntesis
(anabolismo)
Trabajo
celular
Degradación
(catabolismo)
Bloques de
construcción
Alimento
Heterótrofos
Desechos

14. Los aminoácidos procedentes de la dieta o del recambio
intracelular que no se emplean para
síntesis de proteínas deben ser degradados
El hígado es el órgano principal de degradación
y también se produce en tejidos extrahepáticos como el
tejido muscular

15. PROCESOS METABÓLICOS EN CÉLULAS
HETEROTRÓFAS

16. Los -aminoácidos son las unidades monoméricas de las proteínas
Son metabolitos energéticos y precursores de muchos compuestos
nitrogenados como el hemo, las aminas fisiológicamente activas,
nucleotidos y enzimas nucleotidicas.
Metabolismo de Aminoacidos

17. Etapas de la degradación:
1.Separación del grupo α-amino. Se realiza por dos tipos
de reacciones: 􀀹 Transaminación􀀹 Desaminación
oxidativa
2.Síntesis de urea (eliminación del grupo amino)
3.Degradación del esqueleto carbonado (el α-cetoácido)
Metabolismo de Aminoacidos

19. Cambio proteico intracelular Proteínas de la dieta
Aminoácidos libres
Desanimación (casi siempre por transaminación)
œ-cetoácidos NH4 biosintesis
Ciclo del ácido cítrico ciclo de la úrea y excreción
Respiración
e- + ½ O2 + ADP + Pi H2O + ATP
CO2
RUTA GENERAL QUE MUESTRA LAS ETAPAS DEL
CATABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS

20. síntesis
AMINOACIDOS
PROTEINAS
NH3
ESQUELETO
CARBONADO
ORINA
OTROS
COMPUESTOS
ORGÁNICOS
CO2 +
H2O
oxidación
ocurre una
hidrolización
desaminación por
transaminación
desaminación por
oxidación
eliminación al
medio

21. Los aminoácidos están clasificados en esenciales y no
esenciales
Los no esenciales pueden sintetizarse, los esenciales deben
adquirirlos de la dieta.
El exceso de aminoácidos consumidos en la dieta, no
puede ser almacenado para uso futuro, por el contrario,
son transformados en intermediarios metabólicos
comunes como el piruvato, oxaloacetato
y alfa-cetoglutarato.
Consecuentemente, los aminoácidos son precursores de
glucosa, ácidos grasos y cuerpos cetónicos y por tanto
son combustibles metabólicos.

22. Aminoácidos ceden amino a
cetoglutarato para dar glutamato
(transaminación)
Glu se desamina
oxidativamente dando
amonio libre (NH4+) que
puede excretarse en
diferentes formas no
tóxicas
El amonio producido en tejidos
extrahepáticos se transporta al
hígado mediante glutamina y
alanina

23. El grupo amino del glutamato se convierte en ión amonio
mediante glutamato deshidrogenasa (reacción reversible)
En dirección catabólica (desaminación oxidativa) emplea
NAD+, y NADPH cuando actúa en el anabolismo (aminación
reductiva)

24. Convierte amonio (intramitocondrial) en urea, una
molécula menos tóxica.􀀹 Sólo se produce en el hígado y
participan enzimas mitocondriales y citosolicas

25. Ciclo de la Urea

26. Ciclo de la urea

28. Las 20 rutas de degradación de los esqueletos carbonados de los
aminoácidos convergen en sólo 7 intermediarios metabólicos
•aminoácidos cetogénicos: acetil-CoA, acetoacetil-CoA
•aminoácidos glucogénicos: piruvato, cetoglutarato, succinilCoA,
fumarato y oxalacetato
Ruta de degradación del Esqueleto
Carbonado