enzim

1. 1
ENZIM DAN KOENZIM
dr Yudia Mahardika

2. PENGERTIAN
• Enzim adalah suatu senyawa organik berupa
protein yang berfungsi sebagai biokatalisator.
• Unsur-unsur kimia pada sel hidup mengalami
berbagai proses dan reaksi. Pada setiap
reaksi kimia organik, dibutuhkan katalisator.
Katalisator diperlukan untuk mempercepat
proses reaksi. Namun, katalisator tidak akan
berubah dan tidak akan habis oleh reaksi tsb.

3. • Katalisator
1. katalisator protein
2. katalisator nonprotein.
Contoh
- katalisator protein : enzim
- katalisator nonprotein : H, OH, dan ion logam.
• Struktur enzim adalah protein → memiliki sifat-
sifat protein, seperti termolabil, rusak oleh logam
berat (Ag,Pb,Hg) dan dapat terganggu oleh
perubahan pH.

4. • Enzim adalah biokatalisator yang mengatur
kecepatan berlangsungnya semua proses fisiologis
(reaksi kimia dalam tubuh)
• Katalis adalah molekul yang berfungsi mempercepat
reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan
protein
• Dua sifat penting enzim adalah memiliki daya
katalitik yang sangat besar dan sangat spesifik.
• Tanpa adanya enzim, kehidupan tidak pernah ada,
karena semua reaksi kimia dalam tubuh memerlukan
enzim
• Kegagalan tubuh mensintesa enzim dapat
menimbulkan penyakit bahkan kematian

5. • Enzim :
1. Ekso enzim
2. Endo enzim
• Semua enzim ( = protein ) disintesis di ribosom.
• Ekskresi enzim sudah dalam bentuk aktif, sebagian
ada yg belum aktif = zimogen = pro - enzim
• Bentuk zimogen  contoh pada enzim
pencernaan.
• Lokasi kerja enzim di dalam sel organel, kecuali
beberapa enzim, seperti enzim pencernaan, enzim
koagulasi (pembekuan darah ).

6. • Beberapa enzim memerlukan komponen non protein
yang disebut KOFAKTOR, enzim berikatan dg
kofaktor untuk melaksanakan fungsinya
• Enzim yang terikat dengan kofaktor disebut
HOLOENZIM
• ISOENZIM : suatu zat yang bentuk molekulnya
berbeda dengan enzim, tetapi fungsinya sama
dengan enzim
• KOENZIM adalah substrat yang mengaktifkan kerja
enzim
• Koenzim banyak yang berasal dari derivat vitamin B
→ defisiensi vit. B akan mengganggu kerja enzim

7. • Ikatan kofaktor dengan enzim yang bersifat
tidak tetap disebut GUGUS PROSTETIK.
• Ikatan kofaktor dengan enzim yang bersifat
tetap disebut KOENZIM.
• Enzim tersusun atas dua komponen yaitu
1.Bagian yg tersusun dari komponen protein
yang termolabil disebut APO-ENZIM
2.Bagian yang aktif disebut PROSTETIK/KO-
ENZIM

8. 8
BAGIAN AKTIF DARI MOL. ENZIM :
ACTIVE SITE
CATALYTIC SITE
ALLOSTERIC SITE
MENGIKAT “ S “
MENGOLAH “ S “
“ S “ = SUBSTRAT

9. 9
TATA NAMA & KLASIFIKASI ENZIM :
► Nama enzim diberi akhiran ase
► Berdasar nama substrat yang dikatalisa enzim
tersebut, misalnya : -. Proteinase
-. Lipase
► Menurut sistem IUB, enzim dibagi dalam 6 kelas
utama, berdasarkan atas jenis reaksinya :
1. Kelas Oksidoreduktase
2. Kelas Transferase
3. Kelas Hidrolase
4. Kelas Liase
5. Kelas Isomerase
6. Kelas Ligase

10. 1. Oksidoreduktase Untuk reaksi-reaksi oksidasi dan reduksi:
Dehidrogenase, Oksidase
2. Transferase Untuk pemindahan gugus fungsional :
Transaminase, Kinase
3. Hidrolase Untuk reaksi hidrolisis :
Esterase, Peptidase, Fosfatase
4. Liase Untuk penambahan ikatan rangkap :
Fumarase
5. Isomerase Untuk reaksi isomerasi (pembuatan
senyawa padanan): Alanin rasemase
6. Ligase Untuk penempelan ikatan/senyawa :
Alanin sintetase
JENIS ENZIM:

11. NO JENIS ENZIM FUNGSI / PERAN
1. OKSIDOREDUKTASE
(Reaksi reduksi–
oksidasi)
a. Bekerja pada
∣
— CH — OH
b. Bekerja pada
∣
— C = O
c. Bekerja pada
∣
— CH = CH —
d. Bekerja pada
∣
— CH — NH2
e. Bekerja pada
∣
— CH — NH —
f. Bekerja pada NADH, NADPH

12. 2. TRANSFERASE
(Pemindahan gugus fungsional)
a. Gugus satu karbon
b. Gugus aldehida atau keton
c. Gugus asil
d. Gugus glikosil
e. Gugus fosfat
f. Gugus yang mengandung Sulfur (S)
3. HIDROLASE
(Reaksi Hidrolisis)
a. Ester
b. Ikatan glikosida
c. Ikatan peptide
d. Ikatan C-N lain
e. Anhidrida asam
4. LIASE
(Penambahan ikatan rangkap
atau kebalikan reaksi tersebut)
a. ∣
— C = C —
b ∣
— C = O
c. ∣
— C = N —
5. ISOMERASE Reaksi Isomerasi
6. LIGASE
(Pembentukan ikatan dengan
pembelahan ATP)
a. Pembentukan ikatan C-O
b. Pembentukan ikatan C-S
c. Pembentukan ikatan C-N
d. Pembentukan ikatan C-C

13. SIFAT ENZIM
1. Enzim berfungsi sebagai biokatalisator
2. Enzim adalah suatu protein
3. Enzim bekerja secara spesifik (khusus)
4. Enzim suatu koloid
5. Enzim dapat bekerja bolak-balik
6. Enzim diperlukan dalam jumlah sedikit, tidak
perlu banyak
7. Enzim dipengaruhi faktor lingkungan (suhu,
pH, aktivator, inhibitor, konsentrasi substrat)

14. MEKANISME KERJA ENZIM
REAKSI : E + S  [ ES ]  E + P
1. TEORI FISHER : ( KEY & LOCK THEORY )
pengikatan substrat dan enzim ditentukan oleh
persisnya struktur sisi aktif dan substrat
+ +
E S ES E P

15. 15
2. TEORI INDUKSI MODEL KOSHLAND
( INDUCE FIT THEORY )
sebelum terjadi hubungan E–S , kedua molekul
saling mendekat karena adanya gugus-gugus aktif
( -NH2, -PO4, -SH, -H, -COOH, dsb )  terjadi
“konformasi” dari molekul  bentuk molekul jadi
sesuai dan serasi dengan molekul S  terjadI
E – S COMPLEX
Sisi aktifnya dapat mengalami perubahan
konformasi sampai membentuk kedudukan yang
tepat agar enzim dan substrat membentuk ikatan.

16. 16
2. Daniel – Koshland : Induced – fit
Enzim SUBSTRAT
[E-S]
E S
E
E
E
E
E
S
S
S
S
S
S
S

17. FAKTOR YANG MEMPENGARUHI ENZIM
1. Temperatur / suhu
2. pH, optimum pada pH: 5 – 9
3. Konsentrasi enzim: penambahan kosentrasi
tidak menambah kecepatan (yg penting ada)
4. Konsentrasi substrat: makin tinggi makin
cepat
5. Inhibitor: menghambat reaksi

18. 18
FAKTOR-2 YANG MEMPENGARUHI KECEPATAN REAKSI ENZIMATIK :
1. FAKTOR SUHU :
SUHU OPTIMUM
to C
2. FAKTOR pH :
PENGARUH PERUBAHAN pH :
a. pH asam / sangat asam atau basa / sangat basa 
DENATURASI ENZIM  fungsi hilang.
b. Perubahan pH  perubahan muatan pada gugus-
gugus dari enzim  pengaruhi konformasi E – S 
pengaruhi pembentukan E-S KOMPLEKS 
kecepatan reaksi berubah.
KECEPATAN REAKSI
ENZIMATIK
pH
pH OPTIMUM

19. 19
3. FAKTOR KADAR SUBSTRAT & ENZIM
• Kadar S << kadar E  penambahan S akan
menaikkan kecepatan reaksi   enzim jenuh dengan
S  kecepatan reaksi tidak meningkat lagi.
• Kadar E << kadar S  penambahan E akan
meningkatkan kecepatan reaksi   setelah terjadi
keseimbangan = penambahan E tidak akan
meningkatkan kecepatan reaksi.
REAKSI ENZIMATIK : E + S E + P
k1
k2
v1 = k1 [E] [S] v2 = k2 [E] [P]
v1 adalah kecepatan awal = saat mulai reaksi
v1 berbanding lurus dgn kadar substrat maupun kadar enzim.

20. 20
4.PENGARUH MODIFIER :
MODIFIER  senyawa yang mampu mempengaruhi
aktivitas / kecepatan reaksi enzimatik.
4.1. Modifier positip = aktivator :
Ion-ion logam : Mn, Mg, Ca, dll
4.2. Modifier negatip = inhibitor :
4.2.a. Penghambat bersaing = Competitive Inhibitor
4.2.b. Penghambat tak bersaing = Non Competitive
Inhibitor

21. • Inhibitor merupakan suatu senyawa yang dapat
menghambat / menurunkan laju reaksi yang
dikatalisis oleh enzim.
• Berdasarkan reaksi kimianya, inhbitor dapat
dibedakan menjadi 2, yaitu
1. inhibitor irreversibel : reaksi kimianya berjalan
satu arah, setelah mengikat enzim, inhibitor tidak
dapat dipisahkan dari sisi aktif enzim
2. inhbitor reversibel : reaksi kimianya berjalan 2
arah, inhibitor ini dapat dipisahkan/dilepaskan
kembali dari ikatannya dengan enzim.

22. 22
COMPETITIVE INHIBITOR
• Bentuk / struktur mirip dengan substrat
• Kerjanya : bersaing dengan S dalam memperebutkan
“ active site “ dari enzim.
Contoh : 1. Sulfanilamide  menghambat perkembangan bakteri
2. Dicoumarol  mirip vitamin k
NON COMPETITIVE INHIBITOR :
A. Irreversible non competitive inhibitor :
* merusak enzim  enzim tak dapat bekerja
B. Reversible non competitive inhibitor :
.) tidak mirip dengan substrat
.) Tidak menempati “ catalytic site “, tetapi menempati
allosteric site
.) kerja enzim jadi terhambat  tidak mencapai
kecepatan yang maksimal
INHIBITOR REVERSIBEL

23. FUNGSI KHUSUS ENZIM
1. Menurunkan energi aktivasi:
suatu zat A oleh fungsi enzim akan berubah
menjadi zat B jika zat A mendapatkan energi
yang cukup sehingga berada dalam keadaan
aktif yang akhirnya dapat berubah menjadi zat B
2. Mempercepat reaksi pada suhu dan tekanan
yang optimal TANPA mengubah besarnya
tetapan keseimbangannya: kecepatan reaksi
enzim diukur dari jumlah substrat yang dapat
diubah dalam waktu tertentu. Penghitungan
kecepatan reaksi enzim digunakan tetapan
MICHAELIS-MENTEN.
3. Mengendalikan reaksi : tanpa enzim tidak ada
reaksi biokimia lebih lanjut

24. K O E N Z I M :
* BAGIAN NON PROTEIN DARI HOLOENZIM
* SEBAGAI SUBSTRAT KEDUA = CO SUBSTRAT :
OH O
CH O- C
H33C C H33C C O-
O O
LAKTAT PIRUVAT
NAD+ NADH + H+
LAKTAT
DEHIDROGENAS
E

25. KOENZIM
• Banyak enzim yang memerlukan koenzim untuk
dapat berfungsi aktif sebagai katalisator.
Koenzim akan memperbesar kemampuan
katalitik suatu enzim sehingga jauh melebihi
kemampuan yang ditawarkan.
• Koenzim yang berikatan secara erat dengan
enzim melalui ikatan kovalen atau non kovalen
sering disebut sebagai gugus prostetik.
• Reaksi-reaksi yang memerlukan koenzim antara
lain: reaksi oksidoreduksi, pemindahan gugus
serta isomerisasi, dan reaksi yang membentuk
ikatan kovalen.

26. • Koenzim identik dengan VITAMIN. Sebagai
Kofaktor ada unsur yang dapat diperoleh/
disusun dari dalam tubuh, tetapi tak sedikit
yang tidak dapat disusun tubuh hewan/
manusia sehingga perlu pasokan dari luar
berupa vitamin.

27. 27
KLASIFIKASI KOENZIM :
1. Untuk pemindahan gugus H :
. NAD+ , NADP+ . FMN , FAD
. ASAM LIPOAT . KOENZIM Q
2. Untuk pemindahan gugus-gugus selain H :
*. KoA *. Piridoksal fosfat *. Koenzim folat
*. Biotin *. Tiamin pirofosfat *. Asam lipoat
*. Koenzim kobamida (B12 )
Sebagian besar koenzim merupakan derivat vitamin B complex
Enzim-enzim kelas 1, 2, 5 dan 6 memerlukan koenzim
Enzim-enzim kelas 3 dan 4 tidak memerlukan koenzim

28. NO KO-ENZIM VITAMIN FUNGSI
1. Nikotinamida Adenin
Dinukleotida (NAD)
Asam Nikotinat
(NIASIN)
Redoks
2. Nikotinamida Adenin
Dinukleotida Phosphat (NADP)
Asam Nikotinat
(NIASIN)
Redoks
3. Flavin Adenin Dinukleotida
(FAD)
Riboflavin Redoks
4. Flavin Mononukleotida (FMN) Riboflavin Redoks
5. Tiamin Pirofosfat (TPP) Tiamin Oksidatif
dekarboksilasi
6. Piridoksal fosfat Piridoksin
(vit.B6)
Transaminasi
dan rasemase
7. Koenzim A Asam PantotenatTransfer gugus
asil
8. Biotin biotin Transfer CO2
9. Koenzim B12 Kobalamin
(vit.B12)
Transfer gugus
fungsional

29. 29
ENZIM dalam DARAH :
1. Functional plasma enzyme ( enzim fungsional plasma ) :
 Lipoprotein lipase
 Pseudocholin esterase
 Enzim-enzim pembekuan darah
2. Non functional plasma enzyme (enzim non fungsional plasma)
 penting untuk diagnosa dan prognosa penyakit .
contoh :  plasma lipase
 plasma amilase
 Fosfatase
 Transaminase : G O T & G P T
 Laktat dehidrogenase = LDH

30. REGULASI & AKTIVITAS ENZIM
Aktivitas Enzim
Seperti halnya katalisator, enzim dapat mempercepat
reaksi Kimia dengan menurunkan energi aktivasinya.
Enzim tersebut akan bergabung sementara dengan
reaktan sehingga mencapai keadaan transisi dengan
energi aktivasi yang lebih rendah daripada energi
aktivasi yang diperlukan untuk mencapai keadaan
transisi tanpa bantuan katalisator atau enzim.
Regulasi enzim (David S. Page. Prinsip-Prinsip Biokimia. Edisi
Kedua. Hal. 133-140)
Dilakukan dengan dua cara :
(1) Mekanisme umpan balik,
(2) Pengendalian genetik melalui SINTESIS
PROTEIN dalam sel.

31. DAFTAR PUSTAKA
• Harper, Rodwell, Mayes, 1977, Review of
Physiological Chemistry
• Colby, 1992, Ringkasan Biokimia Harper, Alih
Bahasa: Adji Dharma, Jakarta, EGC
• Wirahadikusumah, 1985, Metabolisme Energi,
Karbohidrat dan Lipid, Bandung, ITB
• Harjasasmita, 1996, Ikhtisar Biokimia dasar B,
Jakarta, FKUI
• Toha, 2001, Biokimia, Metabolisme Biomolekul,
Bandung, Alfabeta
• Dwidjoseputro, Dasar-dasar Mikrobiologi
• David S. Page. Prinsip-Prinsip Biokimia. Edisi
Kedua. Hal. 133-140