Protein adalah senyawa penting dalam sel hidup yang berfungsi sebagai pembangun, pengatur, pertahanan, dan sumber energi. Protein terbentuk dari ikatan antar molekul asam amino dan memiliki struktur kompleks pada tingkat primer, sekunder, tersier, dan kuartener yang menentukan fungsi biologisnya. Perubahan kecil pada urutan asam amino dapat menyebabkan gangguan berat.

1. BAHAN AJAR PROTEIN
Protein adalah senyawa terpenting penyusun sel hidup.Senyawa ini terdapat dalamsemua
jaringan hidup baik tumbuhan maupu hewan. Fungsi biologis protein sangat beragam, antara lain
sebagai pembangun, pengatur, pertahanan, dan sebagai sumber energi. Tidak ada kelompok
senyawa lain yang fungsinya begitu beragam seperti protein. Oleh karena itulah kelompok
senyawa ini disebut protein, istilah yang berasal dari bahasa Yunani proteios, yang berarti
“peringkat satu”atau “yang utama”.
Ditinjau dari komposisi kimianya, protein merupakan polimer dari sekitar 20 jenis asam αamino.Massa molekul relatifnya berkisar dari sekitar 6000 hingga beberapa juta.Unsur utama
penyusun protein adalah C, H, O dan N. Banyak juga protein yang mengandung besi, mangan,
tembaga dan iodin.
1. Asam Amino
Asam amino adalah suatu golongan senyawa karbon yang setidak-tidaknya mengandung
satu gugus karboksil (‒ COOH) dan satu gugus amino (‒ NH2).Jika gugus amino terikat pada
atom C-alfa (yaitu atom karbon yang terikat langsung pada gugus karboksil), disebut asam alfaamino; jika gugus aminonya terikat pada atom C-beta, disebut atom beta-amino dan
seterusnya.Di alam hanya ditemukan asam alfa-amino.
Gugus R adalah gugus pembeda antara asam amino yang satu dengan asam amino yang
lainnya.Gugus R dalam senyawa amino sangat beragam. Ada yang hidrofob (seperti glisin dan
alanin), ada yang hidrofil karena mengandung gugus polar seperti ‒ OH,‒ COOH atau ‒ NH2
(misalnya tirosin, lisin dan asam glutamat), ada yang bersifat asam (misalnya asam glutamat),
ada yang bersifat basa (misalnya lisin), ada pula yang mengandung belerang (misalnya sistein)
atau cincin aromatik (misalnya tirosin). Gugus R asam amino tersebut sangat berperan dalam

2. menentukan struktur, kelarutan, serta fungsi biologis dari protein.Kecuali glisin, semua asam
amino bersifat optis aktif, karena adanya atom C-α yang bersifat asimetris.
Telah disebutkan bahwa protein terbentuk dari sekitar 20 jenis asam amino.Asam amino
tersebut dapat disintesis dalam tubuh, kecuali 8 asam amino (10 untuk bayi).Asam-asam esensial
haruslah terdapat dalam makanan. Kekurangan satu saja asam amino akan mengganggu sintesis
protein. Asam amino yang dapat disintesis dalam tubuh disebut asam amino nonesensial.Contoh
asam amino esensial, yaitu valin, leusin, isoleusin.
Sebagian besar protein nabati tidak mengandung satu atau lebih asam amino
esensial.Misalnya, protein beras tidak mengandung lisin dan treonin, protein gandum tidak
mengandung lisin dan triptofan.Jadi, orang yang makan hanya nasi saja dapat menderita
kekurangan gizi. Di pihak lain, protein hewani mengandung seluruh asam amino dalam jumlah
yang memadai. Tubuh kita memerlukan sekitar 0,8 g protein per kg berat badan. Kekurangan
protein dapat menyebabkan retardasi (keterbelakangan) fisik maupun mental.
2. Ion Zwitter
Sebagaimana kita ketahui, gugus karboksil (‒ COOH) adalah gugus yang bersifat asam
(dapat melepas H+), sedangkan gugus ‒ NH2 adalah gugus yang bersifat basa (dapat menyerap
H+).Oleh karena itu, molekul asam amino dapat mengalami reaksi asam-basa intramolekul
membentuk suatu ion dipolar yang disebut ion zwitter.
Oleh karena mempunyai gugus asam dan gugus basa, maka asam amino bersifat amfoter
(dapat bereaksi baik dengan asam maupun dengan basa). Jika direaksikan dengan asam maka
asam amino akan menjadi suatu anion, sebaliknya jika direaksikan dengan basa maka asam
amino menjadi kation.

3. Dalam larutan, muatan asam amino bergantung pada pH larutan. Jika suatu asam amino
yang bermuatan positif ditetesi dengan suatu basa (dinaikkan pHnya), maka muatan positifnya
akan turun hingga menjadi netral dan seterusnya menjadi bermuatan negatif. pH pada saat asam
amino itu tidak bermuatan disebut titik isolistrik (TIL). Di bawah titik isolistriknya asam amino
bermuatan positif, dan sebaliknya bermuatan negatif di atas titik isolistriknya.
3. Tata Nama Protein
P rotein terbentuk dari ikatan antar molekul asam amino disebut ikatan peptida.Proses
pembentukannya merupakan polimerisasi kondensasi. Dua molekul asam amino dapat berikatan
(berkondensasi) dengan melepas molekul air(H‒ OH), sebagai berikut.
Ikatan yang mengkaitkan dua molekul asam amino itu disebut ikatan peptida dan senyawa
yang terbentuk disebut dipeptida.
Suatu dipeptida juga mempunyai gugus ‒ COOH dan gugus ‒ NH2, oleh karena itu dapat
pula mengikat asam amino yang lain membentuk tripeptida, dan seterusnya membentuk
polipeptida atau protein.
Pemaparan struktur polipeptida secara lengkap dapat sangat membosankan dan tidak
selalu perlu.Oleh karena itu, para ahli biokimia menggunakan singkatan. Tiap-tiap asam amino

4. diberi lambang dengan tiga huruf, dengan cara itu suatu contoh polipeptida yang terdiri dari 10
residu asam amino dapat dinyatakan sebagai berikut :
Gly‒ Phe‒ Cys‒ Ser‒ Ala‒ Gly‒ Asp‒ Ala‒ Lys‒ Asp
Dalam menuliskan rangkaian asam amino dari suatu polipeptida atau protein, maka ujung
amino (residu asam amino dengan gugus amino bebas) ditempatkan disebelah kiri, sedangkan
ujung karboksil disebelah kanan.Pada contoh diatas, berati glisin (Gly) mempunyai gugus ‒ NH2
bebas, sedangkan asam aspartat (Asp) mempunyai gugus ‒ COOH bebas.
Dua molekul asam amino dapat membentuk dua jenis dipeptida, bergantung pada gugus
yang digunakan pada kondensasi.Misalnya, Gly dan Ala dapat membentuk dua jenis dipeptida,
yaitu Gly‒ Ala dan Ala‒ Gly.
Dengan demikian dapat dipahami bahwa jenis protein yang dapat dibentuk dari 20 jenis
asam amino dapat mencapai jutaan.Hal ini mirip dengan jumlah kalimat yang dapat disusun dari
hanya 26 huruf dalam abjad.Namun demikian, urutan berbagai huruf dalam kata atau urutan
berbagai kata tidak selalu mempunyai arti.Demikian juga, rangkaian asam-asam amino tidak
selalu merupakan protein yang berguna.Mungkin kita tetap dapat mengartikan suatu kalimat
meskipun terdapat beberapa huruf yang salah.Sama halnya dengan suatu protein, mungkin tetap
dapat berfungsi meskipun ada beberapa asam amino yang tidak sesuai urutan.Akan tetapi, hal ini
bisa berakibat fatal.Kelainan yang dikenal sebagai anemia sel sabit terjadi karena perbedaan satu
dari sekitar 300 residu asam amino dalam hemoglobinnya.
Salah satu contoh yang menunjukkan betapa pentingnya urut-urutan asam amino dalam
rantai polipeptida terhadap bentuk tiga dimensi dan fungsi protein, khususnya protein globular
yaitu penyakit anemia sel sabit.
Anemia sel sabit adalah penyakit yang timbul karea bentuk yang abnormal dari salah satu
subunit hemoglobin.Hemoglobin yang normal berbentuk bulat (seperti kue donat), sedangkan sel
sabit berbentuk sabit.Bentuk yang abnormal tersebut terjadi karena asam amino yang keenam
dari rantai β, yaitu asam glutamat yang bersifat polar tergantikan oleh valin, suatu asam amino
yang tidak polar.Perubahan bentuk ini mengganggu kemampuan hemoglobin dalam mengangkut
oksigen. Selain itu, gaya tarik hidrofobik menyebabkan beberapa sel sabit mengelompok

5. membentuk semacam serat sehingga dapat menyumbat pembuluh kapiler. Hal ini dapat
menyebabkan peradangan, rasa sakit, kerusakan organ, bahkan kematian.
Anemia sel sabit adalah penyakit keturunan yang dialami seseorang yang mewarisi gen
hemoglobin muatan dari kedua orangtuanya. Jika hanya salah satu orangtua yang menurunkan
gen semu, hanya kira-kira 1% dari sel darah merahnya yang berubah menjadi bentuk sabit.
Mereka dapat hidup normal selama menghindari latihan-latihan fisik yang berat atau tekanan lain
terhadap sistem peredaran darah.
4. Struktur Protein
Protein mempunyai struktur yang sangat kompleks.Struktur protein memegang peranan
penting dalam menentukan aktivitas biologisnya.Struktur protein dapat dibedakan ke dalam 4
tingkatan, yaitu struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener.
Struktur primer adalah urut-urutan asam amino dalam rantai polipeptida yang menyusun
protein. Protein pertama yang berhasil ditentukan struktur primernya adalah insulin, yaitu
hormon yang berfungsi mengatur kadar gula darah.
Sebagai contoh insulin sapi terdiri dari dua rantai polipeptida, yang ditandai dengan rantai
A (terdiri dari 21 asam amino) dan rantai B (terdiri dari 30 asam amino). Kedua rantai disatukan
oleh ikatan silang disulfida (‒ S‒ S‒ ) yang berasal dari unit sistein (Cys).Selama bertahuntahun, insulin yang diekstraksi dari pankreas sapi digunakan untuk terapi bagi orang-orang yang
menderita kekurangan insulin (Diabetes).Kini insulin manusia telah dapat diproduksi melalui
industri genetika.

6. Struktur sekunder berkaitan dengan bentuk dari suatu rantai polipeptida. Oleh karena gayagaya nonkovalen, seperti ikatan hidrogen atau gaya dispersi, suatu rantai polipeptida
menggulung seperti spiral (alfa heliks) atau seperti lembaran kertas continues form (beta-pleated
sheet), atau bentuk triple heliks.
Struktur tersier protein merupakan bentuk tiga dimensi dari suatu protein.Bagaikan seutas
mie yang diletakkan di dalam cawan, suatu rantai polipeptida dapat melipat atau menggulung
sehingga mempunyai bentuk tiga dimensi tertentu. Struktur tersier protein dikukuhkan oleh
berbagai macam gaya, sepert ikatan hidrogen, ikatan silang disulfida, interaksi hidrofobik atau
hidrofilik, serta jembatan garam.
Setiap protein mempunyai bentuk tiga dimensi tertentu. Jadi semua molekul hemoglobin
sebagai contoh, mempunyai bentuk tiga dimensi yang sama. Bentuk tiga dimensi protein sangat
berperan dalam menentukan fungsi biologis protein tersebut.Sering kali sutatu molekul organik
bukan protein terikat pada rantai polipeptida dalam struktur tersiernya.
Sebagian protein hanya mengandung rantai tunggal polipeptida, tetapi yang lain, yang
disebut protein oligomer, terdiri dari dua atau lebih rantai.Sebagai contoh, hemoglobin
mempunyai empat rantai.Masing-masing rantai merupakan satu subunit protein.Susunan subunitsubunit dalam protein oligomer disebut struktur kuartener.

7. 5. Hidrolisis Protein
Suatu polipeptida atau protein dapat mengalami hidrolisis jika dipanaskan dengan asam
klorida pekat, sekitar 6M.Dlam hal ini ikatan peptida diputuskan sehingga dihasilkan asam-asam
amino bebas.Dalam tubuh manusia atau hewan hidrolisis polipeptida atau protein terjadi karena
pengaruh enzim.
6. Penggolongan Protein
Protein dapat dibeda-bedakan berdasarkan komposisi kimia, bentuk, atau fungsi
biologisnya.
a. Berdasarkan Komposisi Kimia
Berdasarkan komposisi kimianya, protein dibedakan atas protein sederhana dan protein
konjugasi. Protein sederhana hanya teriri atas asam amino, dan tidak ada gugus kimia lain.
Bagian yang bukan asam amino dari protein konjugasi disebut gugus prostetik.Protein
konjugasi digolongkan berdasarkan jenis gugus prostetiknya.
b. Berdasarkan Bentuk
Berdasarkan bentuknya protein dibedakan atas protein globular dan protein serabut.Pada
protein globular rantai atau rantai-rantai polipeptidanya berlipat rapat menjadi bentuk globular
atau bulat padat.Protein globular biasanya larut dalam air dan mudah berdifusi. Hampir semua
protein globular mempunyai fungsi gerak atau dinamik, seperti enzim, protein transpor darah,dan
antibodi. Protein serabut tidak larut dalam air.Hampir semua protein serabut mempunyai fungsi
struktural atau pelindung. Contohnya adalah α-keratin pada rambut dan wol,fibroin dari sutera,
dan kolagen dari urat.
c. Berdasarkan Fungsi Biologis
Berdasarkan fungsi biologisnya, protein dapat dibedakan atas 7 golongan, yaitu:
1. Enzim, yaitu protein yang berfungsi sebagai biokatalisator. Hampir semua reaksi
senyawa organik dalam sel dikatalisis enzim. Lebih dari 2000 jenis enzim telah
ditemukan di dalam berbagai bentuk kehidupan. Contohnya, ribonuklease dan tripsin.
2. Protein transpor, yaitu protein yang mengikat dan memindahkan molekul atau ion
spesifik. Hemoglobin dalam sel darah merah mengikat oksigen dari paru-paru, dan
membawanya ke jaringan periferi. Lipoprotein dalam plasma darah membawa lipid dari

8. hati ke organ lain. Protein transpor lain terdapat dalam dinding sel dan menyesuaikan
strukturnya untuk mengikat dan membawa glukosa, asam amino, dan nutrien lain melalui
membran ke dalam sel.
3. Protein nutrien dan penyimpanan, ialah protein yang berfungsi sebagai cadangan
makanan. Contohnya ialah protein yang terdapat dalam biji-bijian seperti gandum, beras
dan jagung. Ovalbumin pada telur dan kasein pada susu juga merupakan protein nutrien.
4. Protein kontraktil yaitu protein yang memberikan kemampuan pada sel dan organisme
untuk mengubah bentuk atau bergerak. Contohnya ialah aktin dan miosin, yaitu protein
yang berperan dalam sistem kontraksi otot kerangka.
5. Protein struktur, yaitu protein yang berperan sebagai penyanggah untuk memberikan
struktur biologi kekuatan atau perlindungan. Contohnya ialah kolagen yaitu komponen
utama dalam urat dan tulang rawan. Contoh lain adalah keratin yang terdapat pada
rambut, kuku, dan bulu ayam/burung, fibroin yaitu komponen utama dalam serat sutera
dan jaring laba-laba.
6. Protein pertahanan (antibodi), yaitu protein yang melindungi organisme terhadap
serangan organisme lain (penyakit). Contohnya adalah imunoglobin atau antibodi yang
terdapat dalam vertebrata, dapat mengenali dan menetralkan bakteri, virus, atau protein
asing dan spesi lain. Fibrinogen dan trombin merupakan protein penggumpal darah jika
sistem pembuluh terluka. Bisa ular dan toksin bakteri juga tampaknya berfungsi sebagai
protein pertahanan.
7. Protein pengatur, yaitu protein yang berfungsi mengatur aktivitas seluler atau fisiologi.
Contohnya ialah hormon seperti insulin yang mengatur metabolisme penyakit diabetes.
Contoh lain adalah hormon pertumbuhan dan hormon seks.
7. Sifat-sifat Protein
a. Denaturasi Protein
Jika suatu larutan protein, misalnya albumin telur, dipanaskan secara perlahanlahan sampai kira-kira 60O‒ 70OC, lambat laun larutan itu akan mejadi keruh dan akhirnya
mengalami koagulasi. Protein yang telah terkoagulasi itu tidak dapat larut lagi pada
pendinginan. Perubahan seperti itu disebut denaturasi protein. Denaturasi juga dapat
terjadi karena perubahan pH yang ekstrim, oleh beberapa pelarut seperti alkohol atau

9. aseton, oleh zat terlarut seperti urea, oleh detergen, atau bahkan karena pengguncangan
yang intensif. Protein dalam bentuk alamiahnya disebut protein asli (natif) setelah
denaturasi disebut protein terdenaturasi. Protein terdenaturasi hampir selalu kehilangan
fungsi biologisnya. Dari penelitian terhadap protein terdenaturasi diketahui bahwa struktur
yang lebih kompleks dari protein, terutama struktur tersier dan struktur kuartenernya.
b. Viskositas
Viskositas adalah tahanan yang timbul karena adanya gesekan antara molekulmolekul didalam zatcair yang mengalir. Suatu larutan protein dalam air mempunyai
Viskositas atau kekentalan yang lebih besar dari pada Viskositas air sebagai pelarutnya.
Pada umumnya Viskositas suatu larutan tidak diukur secara absolute tetapi ditentukan
oleh Viskositas ralatif, yaitu perbandingan terhadap Viskositas zat cair tertentu. Alat yang
digunakn untuk menentukan Viskositas adala viscometer Ostwald. Pengukuran viskositas
didasarkan pada kecepatan aliran suatu zat cair atau larutan melalui suatu pipa ttertentu.
Viskositas larutan protein tergantung pada jenis protein, bentuk molekul, konsentrasi
serta suhu larutan. Viskositas berbanding lurus dengan konsentrasi tetapi berbanding
terbalik dengan suhu. Larutan suatu protein yang bentuk molekulnya panjang,
mempunyai viskositas lebihh besar dari pada larutan suatu protein yang berbentuk bulat.
Pada titik isolistrik viskositas larutan protein mempunyai harga terkecil.
c. Koagulasi
Sifat protein yang satu ini ditandai dengan adanya penggumpalan partikel koloid
sebagai akibat penambahan senyawa kimia yang pada akhirnya menyebabkan partikel
menjadi netral dan akhirnya membentuk endapan akibat gaya grafitasi. Koagulasi ini
sendri terjadi karena beberapa hal seperti pemanasan (contohnya: darah), pengadukan
(contohnya: tepung kanji), dan pendinginan (contohnya: agar-agar).
d. Browning
Sifat protein yang satu ini ditandai dengan terjadinya perubahan warna menjadi
coklat. Hal ini merupakan reaksi pencoklatan enzimatis serta non enzimatis. Contoh
pencoklatan enximatis terlihat pada buah-buah juga sayuran yang mengandung zat
fenolik. Semenetara itu, contoh untuk pencoklatan non enzimatis ada pada karamelisasi
gula.

10. 8. Reaksi Pengenalan Protein
a. Uji Ninhidrin
Uji ninhidrin adalah uji umum untuk protein dan asam amino. Ninhidrin dapat mengubah
asam amino (asam amino terminal) menjadi suatu aldehida. Uji ninhidrin dilakukan
dengan menambahkan beberapa tetes larutan ninidrin yang tidak berwarna ke dalam
sampel kemudian dipanaskan beberapa menit. Adanya protein atau asam amino
ditunjukkan oleh terbentuknya warna ungu.
b. Uji Biuret
Uji biuret adalah uji umum untuk protein (ikatan peptida) tetapi tidak dapat menunjukkan
asam amino bebas. Zat yang akan diselidiki mula-mula ditetesi larutan NaOH, kemudian
larutan tembaga(II) sulfat yang encer. Jika terbentuk warna ungu, berarti zat itu
mengandung protein.
c. Uji Xantoproteat
Uji Xantoproteat adalah uji terhadap protein yang mengandung gugus fenil (cincin
benzen). Apabila protein yang mengandung cincin benzena dipanaskan dengan asam
nitrat pekat, maka terbentuk warna kuning yang kemudian menjadi jingga bila dibuat
alkalis (basa) dengan larutan NaOH.
d. Uji Belerang
Adanya unsur belerang dalam protein dapat ditunjukkan sebagai berikut. Mula-mula
larutan protein dengan larutan NaOH pekat 6M dipanaskan kemudian diberi beberapa
tetes larutan timbel asetat. Bila terbentuk endapan hitam (dari PbS) menunjukkan adanya
belerang.
9.
Fungsi Protein
Pertumbuhan dan pemeliharaan
Rambut, kulit, dan kuku membutuhkan lebih banyak as amino yang
mengandung sulfur. Kolagen : protein utama otot dan jaringan ikat. Fibrin dan myosin
adalah protein didalam otot.

11. Pembentukan ikatan-ikatan esensial tubuh
Tiroid, insulin dan epinefrin serta enzim bertindak sebagai katalisator. Hb
berfungsi sebagai pengangkut oksigen
Mengatur keseimbangan air
Cairan tubuh intraseluler, ekstraseluler dan interseluler. Distribusi cairan ini
dijaga dalam keadaan seimbang atau homeostasis. Penumpukan cairan (edema) : tanda
awal kekurangan protein.
Memelihara netralitas tubuh
Protein tubuh bertindak sebagai buffer, dengan pH netral atau sedikit alkali (pH 7,35 –
7,45).
Pembentukan antibodi
Kekurangan protein, menghalangi kemampuan tubuh thd pengaruh toksik
berkurang. Kekurangan protein lebih rentan terhadap bahan-bahan racun dan obatobatan.
Mengangkut zat-zat gizi
Protein memegang peranan esensial dalam mengangkut zat-zat gizi Kekurangan
protein menyebabkan gangguan pada absorpsi dan transportasi zat gizi.
Sumber energi
Protein menghasilkan 4 kkal/g protein.
Angka kecukupan protein
Angka kecukupan protein (AKP) orang dewasa adalah 0,75 gram/kg berat
badan. Kekurang protein ( Marasmus dan kwashiorkor), Kelebihan protein ( asidosis,
dehirasi, diare, kenaikan amoniak darah, kenaikan ureum darah dan demam).
10. Kekurangan Protein
Protein sendiri mempunyai banyak sekali fungsi di tubuh kita.Pada dasarnya protein
menunjang keberadaan setiap sel tubuh, proses kekebalan tubuh.Setiap orang dewasa harus
sedikitnya mengkonsumsi 1 g protein pro kg berat tubuhnya. Kebutuhan akan protein bertambah
pada perempuan yang mengandung dan atlet-atlet.
Kekurangan Protein bisa berakibat fatal:

12. Kerontokan rambut (Rambut terdiri dari 97-100% dari Protein -Keratin)
Yang paling buruk ada yang disebut dengan Kwasiorkor, penyakit kekurangan protein.[7]
Biasanya pada anak-anak kecil yang menderitanya, dapat dilihat dari yang namanya busung
lapar, yang disebabkan oleh filtrasi air di dalam pembuluh darah sehingga menimbulkan
odem.Simptom yang lain dapat dikenali adalah:
o
hipotonus
o
gangguan pertumbuhan
o
hati lemak
Kekurangan yang terus menerus menyebabkan marasmus dan berakibat kematian.