Кровь:основные компоненты, белки плазмы крови
•Download as PPT, PDF•
3 likes•2,706 views
Кровь:основные компоненты, белки плазмы крови
Recommended
More Related Content
What's hot
What's hot (20)
Viewers also liked
Viewers also liked (20)
Similar to Кровь:основные компоненты, белки плазмы крови
Similar to Кровь:основные компоненты, белки плазмы крови (13)
More from Olga Shatova
Кровь:основные компоненты, белки плазмы крови
- 1. Биохимия крови Биологическая химия. Лекция 6 к.мед.н., доц. Шатова Ольга Петровна Донецк 2015
- 2. Кровь это жидкая подвижная ткань внутренней среды организма, которая состоит из плазмы (50-60%) и взвешенных в ней клеток — форменных элементов (40-50%): • клеток: лейкоцитов • постклеточных структур: эритроцитов и тромбоцитов Циркулирует по замкнутой системе сосудов под действием силы ритмически сокращающегося сердца и не сообщается непосредственно с другими тканями тела ввиду наличия гистогематических барьеров. В среднем, массовая доля крови к общей массе тела человека составляет 6,5-7 %.
- 3. Сыворотка крови это плазма крови, лишённая фибриногена Сыворотки получают либо путём естественного свёртывания плазмы (нативные сыворотки), либо осаждением фибриногена ионами кальция В сыворотках сохранена большая часть антител, а за счёт отсутствия фибриногена резко увеличивается стабильность Используют при анализе крови на: • инфекционные заболевания •при оценке эффективности вакцинации (титр антител) •при биохимическом анализе крови Метод лечения кровяными сыворотками (серотерапия)
- 4. Гематокрит (Ht) это отношение форменных элементов крови к её общему объёму, выраженное в процентах (от др.-греч. α μα —ἷ кровь, κριτός — показатель) Определение гематокрита проводится с помощью специальной стеклянной градуированной трубочки — гематокрита. Автоматические гематологические анализаторы
- 5. Гематокрит (Ht) Мужчины: 0,40—0,48* Женщины: 0,36—0,46 У новорожденных на 20% выше, а у маленьких детей — на 10% ниже, чем у взрослых *(400 - 480 млн клеток в 1 литре крови) Основные причины повышения: •Эритроцитозы: •Уменьшение ОЦК •Дегидратация •Лейкозы Основные причины снижения: •Анемии •Увеличение ОЦК •Гипергидратация
- 6. Неорганические вещества плазмы крови (1-2%) •это катионы (Na+ , K+ , Mg2+ , Ca2+ ) •анионы (HCO3 - , Cl- , PO4 3- , SO4 2- ) Значение: •обеспечение осмотического давления крови •обеспечение pH крови •обеспечение определенного уровня чувствительности клеток, участвующих в формировании мембранного потенциала
- 7. Органические вещества плазмы крови Азотсодержащие: 1.белки (альбумины и глобулины; гормоны, ферменты) 2.небелковые соединения: •аминокислоты •мочевина •креатин, креатинин •аммиак •продукты обмена пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов Безазотистые: •глюкоза •жирные кислоты •пируват •лактат • фосфолипиды, триацилглицеролы, холестерин
- 8. Белковые фракции плазмы крови способ разделения белков на фракции – электрофорез (основанный на движении заряженных белковых макромолекул различного молекулярного веса в стационарном электрическом поле).
- 9. Белковые фракции плазмы крови
- 10. Протеинограммы
- 11. Альбумины •Т1/2 этого белка - примерно 20 дней •молекула альбумина содержит много дикарбоновых аминокислот, поэтому может удерживать в крови катионы Са2+ , Cu2+ , Zn2+ •около 40% альбумина содержится в крови и остальные 60% в межклеточной жидкости •обеспечивает до 80% осмотического давления плазмы 40-50 г/л
- 12. Альбумин - важнейший транспортный белок Транспортирует •свободные жирные кислоты •неконъюгированный билирубин •Са2+ •Сu2+ •триптофан •тироксин и трийодтиронин •Лекарства: аспирин, дикумарол, сульфаниламиды Помнить, что некоторые лекарства могут конкурировать за центры связывания в молекуле альбумина с билирубином и между собой. Транстиретин (преальбумин) •Это белок острой фазы •Он способен присоединять в одном центре связывания ретинолсвязывающий белок, а в другом - до двух молекул тироксина и трийодтиронина.
- 13. α1-Глобулины α1-Глобулины α1 - Антитрипсин 2,5 Ингибитор протеиназ ЛПВП 0,35 Транспорт холестерола Протромбин 0,1 Фактор II свёртывания крови Транскортин 0,03 Транспорт кортизола, кортикостерона, прогестерона Кислый α1- гликопротеин 1 Транспорт прогестерона Тироксинсвязы вающий глобулин 0,02 Транспорт тироксина и трийодтиронина
- 15. α2-Глобулины α2- Глобулины Церулоплазмин 0,35 Транспорт ионов меди, оксидоредуктаза Антитромбин III 0,3 Ингибитор плазменных протеаз Гаптоглобин 1 Связывание гемоглобина α2-Макроглобулин 2,6 Ингибитор плазменных протеиназ, транспорт цинка Ретинолсвязыва- ющий белок 0,04 Транспорт ретинола Витамин D связывающий белок 0,4 Транспорт кальциферола
- 17. Церулоплазмин
- 18. •Синтез в печени (жировой ткани и лёгких) •Снижение гаптоглобина - маркёром внутрисосудистого гемолиза Функции: •поддержании резерва железа (связывает Нb при гемолизе) •гидролизует пероксиды, освобождающиеся в процессе действия фагоцитов (↓ПОЛ) •ингибирует катепсин В •модулирует активность и пролиферацию лейкоцитов в участке воспаления •имеет бактериостатическое действие на Fe-зав.бактерии - Escherichia coli) Гаптоглобин
- 19. β-Глобулины β-Глобулины ЛПНП 3,5 Транспорт холестерола Трансферрин 3 Транспорт ионов железа Фибриноген 3 Фактор I свёртывания крови Транскобалам ин 25×10-9 Транспорт витамина B12 Глобулин связывающий белок 20×10-6 Транспорт тестостерона и эстрадиола С-реактивный белок <0,01 Активация комплемента
- 20. Трансферрин
- 21. Трансферрин
- 22. Трансферрин
- 23. γ-глобулины иммуноглобулины (антитела) γ-Глобулины IgG 12 Поздние антитела IgA 3,5 Антитела, защищающие слизистые оболочки IgM 1,3 Ранние антитела IgD 0,03 Рецепторы В-лимфоцитов IgE <0,01 Реагин
- 24. γ-глобулины иммуноглобулины (антитела) синтез плазматические клетки!!! 1) Fab; 2) Fc; 3) тяжелая цепь; 4) легкая цепь; 5) антиген- связывающийся участок; 6) шарнирный участок •распознает и связывает антиген, а затем •усиливает киллинг и/или удаление иммунных комплексов, сформированных в результате активации эффекторных механизмов
- 25. Белки «острой фазы» •С-реактивный белок (СРБ) •α2 макроглобулин •α1антитрипсин •гаптоглобин •криоглобулин
- 26. Парапротеины • Увеличение в сыворотке крови аномальных белков (чаще из фракции Ig) • Это наблюдается, например, при миеломе (моноклональной гаммапатии) • Белок Бенс-Джонса (Ig) — термочувствительные микромолекуляр-ные парапротеины (миелома) • Криоглобулин (Ig)- белок сыворотки крови, выпадающий в осадок при низкой температууре (при миеломе, нефрозе, циррозе, ревматизме, лимфосаркоме, лейкозах)
- 27. Нарушения содержания белков плазмы •Гипопротеинемия •Гиперпротеинемия •Диспротеинемия •Парапротеинемия
- 28. Ферменты • Щелочная фосфатаза (особенно высокая концентрация в печени, желчном протоке, почках, костях; ↑ при холестазе, беременности, при активном росте костей, консолидация переломов, рахит, заболевания печени) • Кислая фосфотаза (↑ при раке предстательной железы) • Лактатдегидрогеназа (ЛДГ1 – инфаркт миокарда, ЛДГ5 – миозит) • Креатинфосфокиназа (↑ КФК-ММ – миозит, ↑ КФК-МВ – инфаркт миокарда, ↑ КФК-ВВ – инсульт) • Аланинаминотрансфераза (↑ гепатит, цирроз печени) • Аспартатаминотрансфераза (↑ инфаркт миокарда) • Тромбин (тромбиновое время используют для определения функциональной активности фибриногена и ингибиторов тромбина;↓ТВ:гипофибриногенемии, афибриногенемии, дисфибриногенемии) • Плазмин (фибринолиз)
Editor's Notes
- В тканях организма они находятся в основном в форме комплексов с углеводами, органическими кислотами, белками.
- и образующей 9 петель, фиксированных 17 дисульфидными связями. Предполагается, что цепь уложена в три более или менее независимых кооперативных домена. синтез в печени в виде предшественника - проальбумина, из к-рого альбумин образуется путем отщепления N-концевого пептида. Сывороточный альбумин обеспечивает ок. 80% осмотич. давления крови, создаваемого высокомол. компонентами. Транспортная функция: ВЖК, липидов, билирубина,ионов нек-рых металлов, аминокислот. Он связывает также почти все лек. ср-ва и т. обр. пролонгирует их действие. Получают альбумины осаждением из плазмы крови или др. биол. объектов разведенным водным р-ром этанола на холоду. Сывороточный альбумин человека широко используется как кровезаменитель и компонент питательных сред, альбумин из яичного белка и молока - в кондитерской пром-сти.
- Купрум в честь латынь Кипра Индейцы культуры Чонос (Эквадор) ещё в XV—XVI веках выплавляли медь с содержанием 99,5 % и употребляли её в качестве монеты в виде топориков 2 мм по сторонам и 0,5 мм толщиной. Данная монета ходила по всему западному побережью Южной Америки, в том числе и в государстве Инков[33]. В Японии медным трубопроводам для газа в зданиях присвоен статус «сейсмостойких». Инструменты, изготовленные из меди и её сплавов, не создают искр, а потому применяются там, где существуют особые требования безопасности (огнеопасные, взрывоопасные производства). В организме взрослого человека содержится до 80 мг меди. Польские учёные установили, что в тех водоёмах, где присутствует медь, карпы отличаются крупными размерами. В прудах или озёрах, где меди нет, быстро развивается грибок, который поражает карпов[34].
- Щелочная фосфатаза (ЩФ) – это фермент, который присутствует во всех частях человеческого организма. Как и все ферменты, щелочная фосфатаза необходима в минимальных количествах для выполнения определенных химических реакций внутри человеческого тела. Но когда уровень этого фермента повышен, то речь может идти об определенных заболеваниях или нарушениях, что делает анализ на ЩФ ценным диагностическим методом. Нормальный уровень щелочной фосфатазы в крови (от 20 до 140 МЕ/л.) зависит и от пола, и от возраста человека. У мужчин уровень этого фермента немного выше, чем у женщин, а у детей они выше, чем у взрослых. Кроме того, результаты анализов могут варьировать в зависимости от использованных лабораторией методов. Повышенный уровень этого фермента может свидетельствовать о заболеваниях костей, печени или, например, о некоторых видах рака. Медицинское значение имеет определение уровня щелочной фосфатазы в печени, костной ткани, слизистой оболочке кишечника и плаценте. Значение в диагностике заболеваний Щелочная фосфатаза в слизистой оболочке кишечника играет важную роль в диагностике воспалительных заболеваний кишечника. У лиц, страдающих, к примеру, язвенным колитом, уровень этого фермента повышается. В печени ЩФ вырабатывается клетками, выстилающими мелкие желчные протоки печени. В здоровой печени ЩФ, равно как и другие ферменты, постоянно «вымывается» с током желчи через желчные протоки. При закупорке протоков ЩФ не выводится, и содержание фермента возрастает. ЩФ существенно отличается от другой группы ферментов – аминотрансфераз. В случае заболеваний печени холестатической природы (с застоем желчи), в которые вовлекаются желчевыводящие пути, уровень щелочной фосфатазы будет повышаться в первую очередь. В этих случаях щелочная фосфатаза накапливается в больших количествах, вплоть до того, что попадает прямо в кровоток. С другой стороны, уровень аминотрансфераз существенно повышается при первичном поражении именно клеток печени – гепатоцитов. Этот момент является очень важным в диагностике заболеваний печени и желчевыводящих путей. Еще одна важная роль щелочной фосфатазы – ее участие в росте костной ткани. Любое усиление роста костной ткани приводит к повышению уровня щелочной фосфатазы. Это может быть как вполне нормальное состояние, такое как рост скелета ребенка или заживление переломанной кости, так и состояние патологическое, такое как рахит, рак кости или болезнь Педжета. Во время беременности щелочная фосфатаза вырабатывается плацентой и постоянно поступает в кровоток матери, что является нормой. В то же время, существует ряд опухолей, которые синтезируют щелочную фосфатазу того же типа. Среди них – рак яичек и некоторые опухоли мозга. Таким образом, анализ на ЩФ помогает определить эти виды рака. Кроме того, повышенный уровень щелочной фосфатазы помогает диагностировать синдром раздраженного кишечника, инфекционный мононуклеоз, гиперпаратиреоз, инфаркт почки или легкого, вирусный гепатит и многие другие болезни. Пониженный уровень фермента может наблюдаться при анемии, гипотиреозе и дефиците ряда витаминов и минералов в организме (цинка, магния, аскорбиновой кислоты, цианокобаламина и др.) Анализ на щелочную фосфатазу Анализ на щелочную фосфатазу проводится путем добавления к сыворотке донора специфических реактивов, реагирующих с фосфатазой. Затем при помощи точных методов измеряют концентрацию полученных продуктов. Каждая ткань (кишечник, печень, плацента) содержит свой вид ЩФ. При проведении анализов измеряют содержание конкретного вида фермента. Забор образца крови на щелочную фосфатазу у пациента занимает пару минут. Человек, которому назначен анализ, не должен перед ним принимать пищу или воду. У некоторых людей после еды кишечник усиленно продуцирует щелочную фосфатазу, и это может исказить результаты анализа. Современные лабораторные методы позволяют получить результаты в течение нескольких часов.Источник: http://myfamilydoctor.ru/analiz-krovi-na-shhelochnuyu-fosfatazu/ Набор реагентов для определения тромбинового времени. Тест тромбиновое время характеризует конечный этап свертыва- ния, т.е. скорость превращения фибриногена в фибрин. Тест тром- биновое время (ТВ) используют для определения функциональной активности фибриногена и ингибиторов тромбина в плазме таких как: продукты деградации фибрина/фибриногена; гепарин и гепариноиды; при фибринолитической терапии. Анормальное тромбиновое время встречается в случаях гипофиб- риногенемии, афибриногенемии, или дисфибриногенемии. Принцип метода. Основан на определении времени образования фибринового сгуст- ка при добавлении к плазме раствора тромбина необходимой ак- тивности. Состав набора. 1. Тромбин для определения тромбинового времени - 2 фл. 2. Стабилизатор (этиленгликоль) - 1 фл. Приготовление растворов. 1. Стабилизированный раствор тромбина. Тромбин человека, лиофильно высушенный с активностью около 100 IU/мл. Внести во флакон с лиофильно высушенным тромбином 1 мл дистиллирован- ной воды и 0.2 мл стабилизатора, растворить содержимое при осторожном покачивании. Хранить при температуре 2-80С не более 2 недель, при -180 -С - 2 месяца. 2. Рабочий раствор тромбина. В зависимости от необходимой активности тромбина в рабочем растворе готовится по следующей схеме: Активность IU/мл Разведение стабилизиро- ванного рас- твора тромби- на, в раз Количество стабилизиро- ванного рас- твора тромби- на, мл Количество физиологи- ческого раствора, мл 6 10 0,1 0,9 3 20 0,1 1,9 Рабочий раствор тромбина готов к проведению анализа через 15 минут после приготовления. Рабочий раствор тромбина перед проведением анализа не прогревать при 37°С. Стабильность. Активность IU/мл +2-80С +18-220С -18-200С* 6 3 дня 1 день 2 мес. 3 3 дня 1 день 2 мес. *не рекомендуется повторное замораживание реагента. Получение исследуемой плазмы для анализа. Венозную кровь взять в силиконированную стеклянную или пла- стиковую пробирку на 3,8% (0.11моль/л) цитрате натрия (9:1). Центрифугировать 7 мин при 1000 об/мин (240g), плазму перенести в другую пробирку и повторно центрифугировать 15 мин при 3000 об/мин (1200g). Центрифугирование следует проводить как можно скорее после взятия крови. Немедленно после центрифугирования перенести плазму в пластиковую пробирку. Для анализов доста- точно 1,0 мл бедной тромбоцитами плазмы. Время хранения при комнатной температуре - не более 4 часов, при 2 - 8°С не более 8 часов. Допускается однократное замораживание плазмы при тем- пературе - 200С. Проведение анализа Использовать только пластиковые или силиконированные стеклян- ные пробирки. Внести в кювету анализатора: Объем Плазма исследуемая (контроль- ная) 100мкл Инкубировать при 37°С точно 2 мин. Рабочий раствор тромбина 100мкл Зафиксировать время свертывания в секундах на коагулологиче- ском анализаторе.* *Конечную точку свертывания можно зафиксировать визуально или с помощью коагулологического анализатора. Стандартизация Тромбина. Каждая серия Тромбина для определения тромбинового времени аттестована по активности в IU/мл против вторичного Междуна- родного стандарта по процедуре, утвержденной Европейской Фар- макопеей. Пределы времени свертывания в контрольной плазме с активно- стью тромбина 3 и 6 IU/мл указаны в паспорте на набор. Чувствительность Тромбина к гепарину. Рабочие растворы тромбина с активностью 3 и 6 IU/мл чувстви- тельны к присутствию гепарина в исследуемой плазме, что позво- ляет проводить данными реагентами мониторинг за введением гепарина. Интерпретация результатов. Нормальная область для теста Тромбиновое время: 6 IU/мл 9 – 12 секунд 3 IU/мл 14 – 18 секунд Меры предосторожности. Все компоненты данного набора предназначены только для диаг- ностики in vitro. Компоненты набора следует рассматривать, как потенциально биологически опасные вещества, при работе с кото- рыми необходимо соблюдать все меры предосторожности. При работе с исследуемыми образцами следует надевать одноразо- вые резиновые или пластиковые перчатки, так как образцы плазмы крови человека следует рассматривать как потенциально инфици- рованные, способные длительное время сохранять и передавать вирусы иммунодефицита ВИЧ1 и ВИЧ2, гепатита В или любой другой возбудитель вирусной инфекции. Контроль качества. Нормальные и патологические значения тромбинового времени следует контролировать с помощью контрольных плазм НПО РЕ- НАМ: Плазма контрольная на 6 параметров (Плазма Н) код КМ-1 Плазма контрольная на 20 параметров код КМ-2 Плазмы контрольная патологическая на 6 параметров код КМ-3 Плазмы контрольная патологическая на 20 параметров код КМ-4 ТРОМБИН-ТЕСТ Паспорт Набора реагентов для определения тромбинового времени Тромбин-тест Серия № Годен до: № п/п Наименование показателя По ТУ 9398-255-05595541-02 Фактическое значение 1 Внешний вид Пористая масса белого цвета Соответствует 2 Растворимость Менее 3 минут Соответствует 3 Время свертывания Кон- трольной плазмы рабочим раствором тромбина с ак- тивностью, сек 6 IU/мл 9 - 12 Соответствует 3 IU/мл 15 - 20 Соответствует 4 Коэффициент вариации результатов определения тромбинового времени, % не более 10 Соответствует 5 Межфлаконная вариация. % 10 Соответствует ОТК Разработчик и изготовитель: МБООИ Общество больных гемофилией НПО РЕНАМ Юридический адрес: 125167, Москва, Новый Зыковский проезд, д. 4. Фактический адрес: 125167 г.Москва, ул.8-го Марта, д. 1, стр.12 (БЦ ТРИО), 3 под., 2 эт. Телефон: +7(495)225-12-61, +7(499)707-76-30. Тел/факс: +7(499)705-12-61 Бесплатный телефон для регионов РФ: 8-800-200-90-57, 8 -804-333-22-61 Электронная почта: info@renam.ru. Сайт: http://www.renam.ru/ Ссылка на ПРАЙС-ЛИСТ - http://www.renam.ru/prais/prais-npo-renam-osnovnoi-doc/view Ссылка на КАТАЛОГ- http://www.renam.ru/katalog/plazmennyi-gemostaz/trombin-test Фибринолитическая система (оценка функциональной активности) Рекомендуемые лабораторные тесты Наиболее распространенные в клинической практике методы оценки состояния фибринолитической системы основаны на исследовании времени и степени лизиса эуглобулиновой фракции плазмы и определении концентрации плазминогена, его активаторов и ингибиторов. NB Определение фибринолитической активности эуглобулиновой фракции плазмы крови является важнейшим базисным методом исследования системы фибринолиза, позволяющим оценить состояние внутреннего и внешнего механизмов образования плазминогена. При пониженном фибринолитическом потенциале плазмы эуглобулиновый лизис продолжается более 300 минут. Удлинение времени фибринолиза наблюдается при тромбозах, в предтромботическом состоянии, при III-IV стадии ДВС-синдрома, у страдающих геморрагическими васкулитами, при сепсисе, при токсикозе во время беременности. Замедление лизиса является признаком предтромбоза, который отражает состояние гиперкоагуляции или способствует его развитию. При повышении плазменного потенциала лизис эуглобулинов ускорен (продолжается менее 150 минут). Чрезмерное сокращение времени фибринолиза наблюдается при передозировке фибринолитиков, при остропротекающем ДВС крови с выраженным геморрагическим синдромом, при акушерских осложнениях. Активность Хагеман-зависимого фибринолиза рекомендуется определять для диагностики тромбозов сосудов макро- и микроциркуляции. Компоненты плазминовой системы Плазминоген Определение плазминогена является важнейшим для оценки состояния плазминовой (фибринолитической) системы и используется для диагностики ДВС-синдрома и тромбофилий; выявления нарушений фибринолиза; контроля лечения фибринолитическими препаратами при тромбозах, тромбоэмболиях, инфарктах.Под влиянием различных патологических процессов изменяются состояние плазминовой системы и продукция ее отдельных компонентов. В результате активации плазминовой системы нарушается гемостаз и довольно часто развивается геморрагический фибринолитический синдром. Клинически он протекает остро, проявляясь тяжелыми кровотечениями вследствие множественных дефектов в системе гемостаза. Этот синдром может протекать латентно, кровоточивость отмечается у больных лишь в послеоперационном и послеродовом периодах при повреждении тканей. Чаще всего такие состояния определяются у больных с поражениями печени, в результате уменьшения синтеза антиплазминов, при поражении органов, богатых активаторами плазминогена, и при оперативных вмешательствах на этих органах. При проведении тромболитической терапии необходим постоянный контроль за уровнем плазминогена в крови.Наиболее ярко сдвиги в плазминовой системе прослеживаются при ДВС-синдроме, когда вначале активация фибринолиза является защитной, саногенной реакцией, поэтому ингибиторы плазмина здесь противопоказаны. Тканевой активатор плазминогена t-PAДефицит плазминогена крайне редкое событие, чаще встречается дефицит тканевого активатора плазминогена (t-PA). Тканевой активатор плазминогена (t-PA) освобождается в кровоток из эндотелиальных клеток сосудистой стенки при стрессовых воздействиях. Нарушение освобождения t-PA после венозного стаза описано у больных с тромбозами и патологией почек. Дефицит t-PA является одним из потенциальных факторов риска тромбоза, хотя клинически это подтверждается не всегда. Определение t-PA рекомендуем проводить у больных с тромбофилией как часть панели тестов на выявление причины тромбофилии. Повышение t-PA после инфаркта миокарда рассматривается как неблагоприятный фактор Ингибитор активации плазминогена I PAI-1Около 60 % антиактиваторной активности плазмы приходится на PAI-1. Его активность возрастает после больших операций, тяжелых травм, инфаркта миокарда. После введения в организм кортикостероидов, эндотоксина (бакт-LPS), Н-1, активность PAI нарастает. У больных инфарктом миокарда отмечено повышение активности PAI и снижение содержания и активности тканевого активатора. Часто активность PAI повышается у больных венозными тромбозами. Повышение активности PAI у таких больных в предоперационном периоде угрожает послеоперационным тромбозом. Повышение активности PAI коррелирует с гиперлипопротеидемией и триглицеридемией. PAI повышается у некоторых тяжелых больных с различными нарушениями. Повышение активности PAI – имеет прогностическое значение для больных венозными тромбозами. a1-антитрипсин – является гликопротеидом, синтезируемым печенью. Обладает четкой антиплазминовой активностью и обеспечивает 90 % антитрипсической активности плазмы, ингибирует также химотрипсин, плазмин, тромбин, эластазу, протеолитические ферменты лейкоцитов, бактериальные протеиназы, но почти не влияет на калликреин плазмы. Он — быстродействующий ингибитор трипсина. Реакция связывания a1-антитрипсина с плазмином длительная (“медленный антиплазмин”), скорость которой зависит от температуры.a1-антитрипсин поливалентен, он защищает организм от эндогенных и экзогенных (бактериальных, грибковых) протеиназ. a2-антиплазмин – основной быстродействующий ингибитор плазмина. Он подавляет фибринолитическую и эстеразную активность практически мгновенно. Механизм его действия основан на том, что он мешает плазминогену адсорбироваться на фибрине, снижая таким образом количество образующегося плазмина на поверхности сгустка и тем самым резко замедляя фибринолиз. Для специфического связывания a2-антиплазмина с фибриногеном необходимо присутствие фибринстабилизирующего фактора (фактор XIII). Содержание a2-антиплазмина зависит и от содержания плазминогена и от количества фибриногена в крови, что всегда должно приниматься во внимание. Снижение активности a2-антиплазмина вызывают тяжелые гепатиты, цирроз печени, хронический тонзиллит, ДВС-синдром, тромболитическая терапия стрептокиназой. У больных с хроническим течением ДВС-синдрома, у которых плазминоген активируется медленно, содержание a2-антиплазмина резко падает, что связано с быстрым выведением комплекса а-2-антиплазмин-плазмин. У больных с низким содержанием a2-антиплазмина и пониженной активностью фибринстабилизирующего фактора послеоперационный период может осложниться кровотечением. a2-макроглобулин является ингибитором протеолитических ферментов (пепсина, трипсина, химотрипсина, коллагеназы, плазмина и других). Участвует в регулировании свертывания крови. Он проявляет антикоагулянтную активность, поскольку способен инактивировать тромбин и блокирует переход фактора XII в XIIа, а также плазминогена в плазмин. a2-макроглобулин является одним из ингибиторов свертывания, обеспечивая около 25% антитромбинового потенциала плазмы крови.