1. БИОХИМИЯ в таблицах и схемах презентация для самостоятельной внеаудиторной работы студентов по курсу БИОХИМИЯ ПОМНИТЕ: работа с презентацией не освобождает от посещения лекций по биохимии, на которых материал этой темы излагается более полно Тема: Ферменты

3. Термодинамический механизм катализа: в химическую реакцию вступает только часть молекул вещества, находящихся в активированном состоянии, которое характеризуется определенным уровнем внутренней энергии - энергетическим барьером. Связывание фермента с молекулой субстрата с образованием фермент-субстратного комплекса вызывает переход молекулы субстрата в активированное состояние при более низком энергетическом барьере . Чем больше молекул субстрата активировано, тем большее число молекул превратится в метаболит в единицу времени, тем выше скорость химической реакции.

4. S Субстрат + S * Активированный субстрат Стадии химической реакции без фермента Стадии химической реакции в присутствии фермента S Субстрат E Фермент SE Фермент - субстратный комплекс S * E Активирован-ный фермент - субстратный комплекс М Метаболит М E Комплекс фермент-метаболит М + E Метаболит Фермент

5. Скорость катализируемой реакции является мерой функциональной активности фермента Международная единица 1 Ед = 1 мкмоль превращенного субстрата 1 мин Катал 1 кат = 1 моль превращенного субстрата 1 сек Микрокатал 1 мккат = 10 -6 кат Единицы активности фермента

6. Структура ферментов Ферменты Простые (протеины) Сложные (протеиды) Апофермент (протеин) Кофактор (ион металла или кофермент) ИЗУЧИТЕ по учебнику структуру витаминных и невитаминных коферментов

7. Функциональная организация ферментов Холофермент участок молекулы фермента, который непосредственно не участвует в катализе. Изменение структуры холофермента может приводить к изменению структуры и функциональных свойств активного центра Активный центр участок молекулы фермента, который нековалентно специфически связывается с субстратом и участвует в его превращении. Активный центр сложных ферментов содержит кофактор или кофермент Фермент Формирование активного центра происходит при укладке полипептидных цепей фермента в третичную (четвертичную) структуру Аминокислоты, входящие в состав активного центра

8. Отличия ферментов от неорганических катализаторов

9. Н 2 О 2 -> Н 2 О + О 2 Энергетический барьер реакции в присутствии платины 50 КДж/моль – увеличение скорости реакции в тысячи раз в присутствии фермента каталазы 20 КДж/моль – увеличение скорости реакции в миллионы раз 1. Более высокая активность ферментов по сравнению с неорганическими катализаторами

10. 2. Зависимость активности фермента от температуры Активность фермента Оптимальная температура

11. 3. Зависимость активности фермента от рН Активность фермента Оптимальное значение рН среды для трипсина

12. 4. Более высокая специфичность ферментов - по отношению к типу реакции - по отношению к субстрату ВЫУЧИТЕ классификацию ферментов по типу катализируемой химической реакции по учебнику 5. Активность ферментов регулируется

16. Механизмы регуляции активности ферментов КОВАЛЕНТНАЯ МОДИФИКАЦИЯ – изменение структуры фермента в результате ковалентного присоединения или отщепления химической группы, чаще всего, фосфатной Один из основных механизмов регуляции активности ферментов в норме

18. Пример конкурентного ингибирования: сульфаниламиды - ингибиторы ферментов бактерий, участвующих в синтезе фолиевой кислоты СУБСТРАТ: парааминобензойная кислота ИНГИБИТОР: сульфаниламид

19. Схема механизма аллостерического ингибирования Аллостерический центр Активный центр Субстрат Ингибитор + АКТИВНЫЙ ФЕРМЕНТ НЕАКТИВНЫЙ ФЕРМЕНТ

21. Пример механизма неконкурентного ингибирования: синильная кислота и ее соли (цианиды) ингибиторы ферментов тканевого дыхания - цитохромов Гем - кофактор цитохромов Fe 2+ Fe 3+ + - С N

22. ВЫ ЗАВЕРШИЛИ ПРОСМОТР ПРЕЗЕНТАЦИИ ВЫПОЛНИТЕ ТЕСТЫ ДЛЯ ПРОВЕРКИ ЗНАНИЙ ОСНОВ ТЕОРИИ ПО ЭТОЙ ТЕМЕ При неудовлетворительном результате тестирования – повторите просмотр презентации