для студентов МУ РЕАВИЗ белки пептиды водородные связи

1. 1
К.Э. Герман
Зав. кафедрой естественнонаучных
Дисциплин Мед.Унив. РЕАВИЗ

2. Учебники:
В.Эллиот, Д.Эллиот БИОХИМИЯ И
МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОЛОГИЯ
(Оксфорд)
Тюкавкина. Биоорган. Химия.
СЕВЕРИН E.C. БИОХИМИЯ 1 и 2
тома
2

3. 3

4. «ЖИЗНЬ ЕСТЬ СПОСОБ СУЩЕСТВОВАНИЯ
БЕЛКОВЫХ ТЕЛ» - ФРИДРИХ ЭНГЕЛЬС
4

5. Функции белковФункции белков
ФерментативнаяФерментативная
СтроительнаяСтроительная
ТранспортнаяТранспортная
СократительнаяСократительная
РегуляторнаяРегуляторная
ПищевПищеваяая
ЗащитнЗащитнаяая
ЭнергетическаяЭнергетическая
РРецепторнаяецепторная
ПассивнаяПассивная :
Наследственно-информационная (от ДНК)Наследственно-информационная (от ДНК)
Мышцы,
кости,
зубы
Коллаген,
эластин….
Гемоглобин
тр.белки
Ферменты
Гормоны,
рецепторы
Антитела
Миозин,
актин

6. Пептидная связь. Пептиды
Наиболее важной реакцией АК является образование амида между
карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой –
образование пептидной связи.
Два аминокислотных остатка, связанные пептидной (амидной) связью,
дают дипептид. Трипептид содержит три остатка, тетрапептид – четыре
и т. д.
NH2СН─С─N─CH2CO─NHCHCO─NHCHCOОН
CH3 CH2C6H5HО
пептидные связи
Сокращенная запись пептида: Н−Ala−Gly−Phe−Gly−ОН
Название данного пептида :
аланилглицинилфенилаланинилглицин

7. В последнее время доказано, что пептиды
служат важным средством «общения» между
собой нервных клеток. Пептиды – вездесущие
работники ЦНС. Во всем мире изучаются
пептиды, регулирующие состояние голода,
жажды, боли, агрессии, страха, миграционное
поведение птиц и др.
ПЕПТИДЫ

8. БЕЛКИ
Хотя в природе имеется лишь ограниченное число
аминокислот, из них может образоваться большое
число пептидов и белков. Например, если рассмотреть
лишь трипептиды, которые можно составить из 20
аминокислот, то придем к выводу, что каждый остаток
можно выбирать двадцать раз, т. е. 203
= 8000
возможных трипептидов.
Для n остатков имеется 20n возможностей, где n
может достигать трехсот.
Полипептиды, содержащие порядка сорока и
более остатков с молекулярной массой более
10 000, называются белками.

9. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ ПО ИХ СОСТАВУ
БЕЛКИ
Простые
состоят только из аминокислот
Сложные
состоят из глобулярных бел-
ков и небелкового компонента
1. Альбумины – нейтр.
(яичный, сыворот. альбумин)
2. Глобулины – нейтральн.
(антитела крови, фибрин)
3. Гистоны – основные,
(связаны с РНК, ДНК)
4. Склеропротеины -
(кератин волос, кожи,
сухожилий и др.)
1. Фосфопротеины -
(казеин молока)
2. Гликопротеины -
(плазма крови)
3. Нуклеопротеины -
(хромосомы, рибосомы,вирусы
4. Хромопротеины –
(гемоглобин, фитохром)
5. Липопротеины -компонен-
ты мембран

10. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ ПО СТРУКТУРЕ
И ФУНКЦИИ
Класс белков Характеристика Функция
Фибрилярные
Глобулярные
Промежуточ-
ные
длиннные параллель-ные
полипептидные цепи;
нерастворимы
в воде
Структурная, сокра-
тительная (мышцы)
полипептидные цепи
свернуты в компактные
глобулы; растворимы
Каталитическая
(ферменты), защитная
(антитела) регулятор-ная
(гормоны), транс-
портная (гемоглобин),
рецепторная (зрение,
осязание и проч.)
Фибрилярной природы,
но растворимые
фибриноген фибрин
(раств.) (нераств.)

11. Ускорители биохимическихУскорители биохимических
реакций в клетке.реакций в клетке.
(липаза, амилаза, … )(липаза, амилаза, … )
Липаза языка
помогает
переваривать,
растворять и
фракционировать
жиры
Амилаза
способна
гидролизовать
полисахаридн
ую цепь
крахмала и
других
длинноцепоче
чных
углеводов в
любом месте.

12. Строительные белки

13. .
Строительные белки

14. .

15. .

17. .

19. .

20. .

21. Современный рентгеновский монокристальный
дифрактометр стоит ~1 000 000 USD. Данный Bruker
APEX приобретен на средства, выделенные указом
Президента РФ для радиохимических исследований
21

22. Отбор кристаллов под микроскопом
22

23. Установка монокристаллов в
гониометр
23

24. Правильно установленный
монокристалл и система отражений
от него в обратном пространстве
24

25. 25
Характер Н-связи в новом соединении
Сaffeine*Co(H2O)6(ReO4)](ReO4)
-связь: связь между ЭОА-связь: связь между ЭОА1 и атомом Н, связанном ковалентно с ЭОи атомом Н, связанном ковалентно с ЭО

26. European Synchrotron REuropean Synchrotron Radiationadiation
FFacilityacility
1 млрд евро1 млрд евро
1919 странстран
P=844m, 6 ГэВ

27. ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА
Рентгенограмма миоглобина (из
мышц кашалота). По распреде-
лению и интенсивности дифрак-
ционных пятен определяют по-
ложение отдельных атомов в
молекуле.
Конформация (третичная струк-
тура) миоглобина, установле-
нная на основе рентгено-
структурного анализа с высо-
ким разрешением.

28. МОДЕЛЬ МИОГЛОБИНА

29. В настоящее время в
международной базе данных
описаны
тысячи структур
синтетических аминокислот
и 65000 структур природных
белков
29

30. Аминокислоты
Соединение, которое содержит одновременно и
кислотную функциональную группу, и
аминогруппу, является аминокислотой.
H2N CH
R
COOH
30

31.  В процессе биосинтеза белка в полипептидную
цепь включаются 20 α-аминокислот,
кодируемых генетическим кодом.
 Помимо этих аминокислот, называемых
протеиногенными, или стандартными, в
некоторых белках присутствуют
специфические нестандартные аминокислоты,
возникающие из стандартных в процессе
посттрансляционных модификаций .
 В последнее время к протеиногенным
аминокислотам иногда причисляют
селеноцистеинселеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O).
Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.
31

32. 32
Название Сокращение
Структурная
формула
(pI)
Глицин gly 5.97
Аланин ala 6.02
Валин val 5.97
Лейцин leu 5.98
Пролин pro 6.10
Фенилаланин phe 5.88
Триптофан try 6.88
H2NCH2COOH
CH3CHCOOH
NH2
(CH3)2CHCHCOOH
NH2
(CH3)2CHCH2CHCOOH
NH2
NH
COOH
C6H5CH2CHCOOH
NH2
CH3CHCOOH
NH2
ГИДРОФОБНЫЕ

33. 33
Aспарaгиновая
кислота
asp
3.2
Аспарагин asn 5.41
Глутаминовая
кислота
glu 3.22
Лизин lys 9.74
Аргинин arg 10.76
H2N(O)CCH2CHCOOH
NH2
HOOCCH2CH2CHCOOH
NH2
H2NCH2CH2CH2CH2CHCOOH
NH2
C
HN
H2N
NH CH2CH2CH2CHCOOH
NH2
ГИДРОФИЛЬНЫЕ

34. 34
Треонин tre 5.80
Гистидин his
7.58
Тирозин tyr 5.65
Цистеин
Серин
cySH
Ser
5.02
5.78
N
NH CH2CHCOOH
NH2
HO CH2CHCOOH
NH2
HSCH2CHCOOH
NH2
СПЕЦИАЛЬНЫЕ

35. 35
Эксперимент Миллера — Юри — известный
классический эксперимент, в котором моделировались гипотетические
условия раннего периода развития Земли для проверки
возможности химической эволюции.
Фактически это был экспериментальный тест гипотезы, высказанной
ранее Александром Опариным и Джоном Холдейном, о том, что условия,
существовавшие на примитивной Земле, способствовали химическим
реакциям, которые могли привести к синтезу органических молекул из
неорганических. Был проведён в 1953 году Стэнли
Миллером и Гарольдом Юри.
Аппарат, спроектированный для проведения эксперимента, включал
смесь газов, соответствующую тогдашним представлениям о составе
атмосферы ранней Земли, и пропускавшиеся через неё электрические
разряды.
Эксперимент Миллера — Юри считается одним из важнейших опытов в
исследовании происхождения жизни на Земле. Первичный анализ показал
наличие в конечной смеси 5 аминокислот. Однако более точный
повторный анализ, опубликованный в 2008 году, показал, что эксперимент

36. 36

37. Незаменимые аминокислоты
Незаменимыми называются
аминокислоты, которые не могут
быть синтезированы организмом из
веществ, поступающих с небелковой
пищей, в количествах, достаточных
для того, чтобы удовлетворить
физиологические потребности
организма.
37

38. Незаменимые аминокислоты
Следующие 8 аминокислот принято
считать незаменимыми для организма
человека и большинства животных:
изолейцин, лейцин, лизин, метионин,изолейцин, лейцин, лизин, метионин,
фенилаланин, треонин, триптофан ифенилаланин, треонин, триптофан и
валин.валин.
Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена
недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой
только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для
больных фенилкетонурией ТИРОЗИН становится незаменимой
аминокислотой. АРГИНИН синтезируется в организме человека и
считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми
особенностями его метаболизма при определённых физиологических
состояниях организма может быть приравнен к
незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но
не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.
38

39. Валин
(2-амино-3-метилбутановая
кислота) алифатическая
α-аминокислота,
входит в состав практически
всех известных белков.
Названо в честь растения
валерианы.

40. Гистидин
Гистиди́н (L-α-амино-β-
имидазолилпропионовая
кислота) гетероциклическая
α-аминокислота.
Гистидин входит в состав
активных центров множества
ферментов, является
предшественником в
биосинтезе гистамина.

41. Изолейцин
Ile;
2-амино-3-метилпентановая
кислота) - алифатическая
α-аминокислота, имеющая
химическую формулу
HO2CCH(NH2)CH(CH3)CH2CH3
и входящая в состав всех
природных белков.

42. Лейцин
Leu
2-амино-4-метилпентановая
кислота;
от греч. leukos — «белый») —
алифатическая
аминокислота с химической
формулой
HO2CCH(NH2)CH2CH(CH3)2

43. Лизин
2,6-диаминогексановая кислота
— алифатическая аминокислота
с выраженными свойствами
основания; незаменимая
аминокислота.

44. Метионин
Метионин —
алифатическая
серосодержащая α-
аминкислота. Метионин
также служит в организме
донором метильных
групп (в составе S-
аденозил-метионина) при
биосинтезе холина,
адреналина.

45. Треонин
Треони́н (α-амино-β-
гидроксимасляная кислота;
2-амино-3-
гидроксибутановая кислота)
— гидроксиаминокислота;
молекула содержит два
хиральных центра, что
обусловливает
существование четырёх
оптических изомеров: L- и
D-треонина (3D), а также L- и
D-аллотреонина (3L).

46. Триптофан
Триптофа́н — (β-индолиламинопропионовая
кислота, сокр.: Три, Трп, Trp, W) —
ароматическая альфа-аминокислота.

47. Фенилаланин
Фенилалани́н (α-амино-β-фенилпропионовая
кислота, сокр.: Фен, Phe, F) — ароматическая
альфа-аминокислота.

48. Кислотно-основные свойства
H2N CH
R
COO- H+
OH- H3N CH
R
COO-
OH-
H+
H3N CH
R
COOH
H2N CH
R
COOH êèñëû é ðàñòâî ðù åëî ÷í î é ðàñòâî ð
48

49. Кислотно-основные свойства
H2NCHCOOH
R
H3NCHCOO-
R
49
не ионная форма;
идеализированная
аминокислота
цвиттер-ион;
аминокислота в
растворе с pH = pI

50. Изоэлектрическая точка (рI)
50
Изоэлектрической точкой называется такое
значение pH, имеющее определенное значение
для каждой аминокислоты, при котором
содержание диполярного иона (цвиттер-иона)
максимально
pI = ½(pKa1 + pKa2) для 2 заряж. групп
pI = (pKa1 + pKa2 + pKa3)/3 для 3

51. Химические свойства аминокислот
Реакции аминогруппы
CH3CHCOOH + [HNO2]
NH2
CH3CHCOOH + N2↑ + H2O
OH
àëàí èí ì î ëî ÷í àÿ
êèñëî òà
51
Метод Ван-Слайка

52. Химические свойства аминокислот
Реакции аминогруппы
RCHCOOH + R'C
NH2
O
H
-H2O
RCHCOOH
N CHR'
î ñí î âàí èå
Ø èô ôà
52

53. Химические свойства аминокислот
Реакции карбоксильной группы
CH3CHCOOH + CH3OH
NH2
HCl
-H2O
CH3CHCOOCH3
NH3
+
Cl-
NH3-NH4Cl
CH3CHCOOCH3
NH2
ì åòèëî âû é ýôèð
àëàí èí à
ãèäðî õëî ðèä
ì åòèëî âî ãî ýôèðà
àëàí èí à
àëàí èí
53

54. Химические свойства аминокислот
Реакции карбоксильной группы
HOCH2CHCOOH
NH2
HOCH2CH2NH2 + CO2
ñåðèí
êî ëàì èí
HOOCCHCH2CH2COOH
NH2
H2NCH2CH2CH2COOH + CO2
ãëóòàì èí î âàÿ êèñëî òà
4-àì èí î áóòàí î âàÿ êèñëî òà
54

55. Химические свойства аминокислот
Качественные реакции
òèðî çèí æåëòàÿ î êðàñêà
HO
CH2CHCOOH
NH2
HNO3
-H2O
HO
CH2CHCOOH
NH2
O2N
2NaOH
Na+ -
O
CH2CHCOO-
Na+
NH2
O2N
î ðàí æåâàÿ î êðàñêà
55
Ксантопротеиновая реакция

56. Химические свойства аминокислот
Качественные реакции
C
C
O
O
OH
OH
í èí ãèäðèí
56
• Биуретовая реакция
(с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2 )
• Нингидринная реакция

57. Химические свойства аминокислот
Специфические реакции α,β,γ-аминокислот
α-àëàí èí
C
CH
NHC
CH
HN
CH3 CH3
O
O
1
2
3 4
5
6
3,6-äèì åòèë-2,5-äèêåòî ï èï åðàçèí
àì èäí û å
ãðóï ï û
CH3 CH
C OH
O
N H
H
CH3CH
CHO
O
NH
H
δ+
δ+
-H2O
t
57
РеакцииРеакции αα-аминокислот-аминокислот

58. Химические свойства аминокислот
Специфические реакции α,β,γ-аминокислот
CH2
NH2
CH COOH
H
t
-NH3
CH2 CH COOH
β-àëàí èí
àêðèëî âàÿ êèñëî òà
αβ
58
РеакцииРеакции ββ-аминокислот-аминокислот

59. Пептиды и белки
Ñ
O
NH
59
Пептиды — соединения,
построенные из нескольких
остатков α-аминокислот,
связанных амидной (пептидной)
связью.

60. 60
Пептиды и белки
H2N CH
R
C
O
OH + H NH CH
R'
C
O
OH + H NH CH
R''
C
O
OH
H2N CH
R
C
O
NH CH
R'
C
O
NH CH
R''
COOH
Ï åï òèäí àÿ ãðóï ï à
-2H2O
Ï åï òèäí àÿ ñâÿçü
N-êî í åö C-êî í åö

61. 61
Пептиды и белки
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНО
Е СОЕДИНЕНИЕ
АМИНОКИСЛОТ

62. Пептиды и белки
H2N CH
CH3
C
O
NH CH2 C
O
NH CH COOH
CH2OH
àëàí èë ãëèöèë ñåðèí
Àëàí èëãëèöèëñåðèí
62

64. 64

66. Серин в ферментах
Центром этой «машины» является аминокислота
серин, которая активируется с помощью
гистидина и аспартата.
Вместе эти три аминокислоты были названы
«системой передачи заряда).
Гистидин и аспарат помогают в удалении атома
водорода от серина (белого цвета), что делает
его более реакционноспособным при атаке на
цепь целевого белка.

67. Трипсины ряда животных получены в
кристаллическом виде (впервые в 1932).
Молекула бычьего трипсина (молекулярная масса
около 24 кДа) состоит из 223 аминокислотных
остатков, образующих одну полипептидную цепь,
и содержит 6 дисульфидных связей.
Изоэлектрическая точка трипсина лежит
при pH 10,8, а оптимум каталитической
активности — при pH 7,8—8,0.
Трипсины относятся к группе сериновых протеаз и
содержат в активном центре
отатки серина и гистидина.
Пепсин и Трипсин — ферменты класса гидролаз,
расщепляющие пептиды и белки

68. Активный участок (Ser-His-Asp) расположен в
центре молекулы трипсина (закрытая форма ),
который недоступен молекулам растворителя.

69. ВОДОРОДНАЯ СВЯЗЬ, H-bond
69
Э1 … H - Э2
Э = O, N

70. Система фиксации инородного пептида
в якорном участке фермента (по
Д.Дефо )

71. 71
Водородные связи
при образовании
α-Спирали
в белкахПространственное
строение α-
спирализованного
участка полипептидной
цепи и образование
водородных связей,
участвующих в
формировании
α-спирали

72. 72
Водородные связиВодородные связи при формировании
вторичной структуры белка
в виде β-складчатого слоя

73. Н – СВЯЗИ в ДНК

74. 74
Водородные связи при взаимодействии
белка с лигандом
А и Б – некомплементарное взаимодействие и разрушение связей между
белком и лигандом;
В – комплементарное взаимодействие белка с лигандом.

75. Водородные связи в строении активного центраВодородные связи в строении активного центра
ферментафермента
А – присоединение субстрата к ферменту в
активном центре. Б – положение
аминокислотных остатков,
формирующих активный центр фермента
в первичной структуре белка.
В – активный центр фермента условно
разделяется на участок связывания и
каталитический участок. Участок
связывания представлен радикалами
аминокислот, функциональные группы
которых обеспечивают связывание
субстрата. Каталитический участок
образован радикалами аминокислотных
остатков, функциональные группы
которых обеспечивают химические
превращения субстрата.
75

76. Система фиксации инородного пептида
в якорном участке фермента (по Д.
Дефо )

77. Серин разрывает пептидную связь,
используя «систему передачи заряда»
Бифуркатная
водородная
связь
В гистидине –В гистидине –
два азота идва азота и
ароматическоеароматическое
кольцокольцо
В аспартате –
два электро-
отрицательн
атома О
1
2
3

78. 78
Водородные связи при связывании гексокиназы с
глюкозой

79. Кофакторы (металлы)Кофакторы (металлы)
Участие ионов магния в присоединении субстрата
в активном центре гексокиназы
79
В активном центреВ активном центре
гексокиназы естьгексокиназы есть
участки связыванияучастки связывания
для молекулыдля молекулы
глюкозы иглюкозы и
комплексакомплекса MgMg2+2+
-АТФ.-АТФ.
В результатеВ результате
ферментативнойферментативной
реакции происходитреакции происходит
перенос концевогоперенос концевого
γγ-фосфатного-фосфатного
остатка молекулыостатка молекулы
АТФ на глюкозу сАТФ на глюкозу с
образованиемобразованием
глюкозо-6-фосфата.глюкозо-6-фосфата.

80. «Правильно зафиксированный АТФ в«Правильно зафиксированный АТФ в
анестезии не нуждается»анестезии не нуждается» 

81. Охота на вирус
СПИДа
A Handy Enzyme
This ribbon representation of the
RT active domain illustrates its
hand-like structure, showing
fingers (blue), palm (pink) and
thumb (green). The active site
(red atoms), where DNA is
elongated, is in the palm region.
Also shown is an RT-inhibitor
drug (yellow) in the pocket
where it binds.
http://www.psc.edu/science/2000/madrid/getting_a_grip_on_aids.html

82. Пептиды и белки
82
Первичная структура белка инсулина не
позволяет увидеть , как он работает...

83. 83
Первичная структура пептидов и белков — это
последовательность аминокислотных остатков
в полипептидной цепи.

84. Разные уровни организации
структуры белков


85. Пептиды и белки
Вторичная структура белков
85

86. Пептиды и белки
Вторичная структура белков
86

87. Пептиды и белки
Вторичная структура белков
87
ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ
СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле
полипептида

88. Пептиды и белки
Вторичная структура белков
88
ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме α-спирали.
Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями

89. Пептиды и белки
Вторичная структура белков
89
α-спираль
молекулы белка

90. Пептиды и белки
Вторичная структура белков
90
ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ β-СТРУКТУРА, состоящая из трех
полипептидных молекул

91. Пептиды и белки
Вторичная структура белков
91
АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ β-СТРУКТУРА, состоящая из трех
полипептидных молекул

92. Пептиды и белки
Вторичная структура белков
92
ОБРАЗОВАНИЕ β-СТРУКТУРЫ внутри одной
полипептидной цепи

93. Пептиды и белки
Вторичная структура белков
93β-структура белка

94. Пептиды и белки
Вторичная структура белков
94
А – участок
полипептидной цепи,
соединенный
водородными связями
(зеленые пунктирные
линии).
Б – условное
изображение β-структуры
в форме плоской ленты,
проходящей через атомы
полимерной цепи (атомы
водорода не показаны).

95. Пептиды и белки
Вторичная структура белков
95
Вторичная структура белка — это
более высокий уровень структурной
организации, в котором закрепление
конформации происходит за счет
водородных связей между
пептидными группами.

96. Пептиды и белки
Третичная структура белков
96
РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ
ИЗОБРАЖЕНИЯ
СТРУКТУРЫ БЕЛКА
КРАМБИНА.
А– структурная формула в
пространственном
изображении.
Б – структура в виде объемной
модели.
В – третичная структура
молекулы.
Г – сочетание вариантов А и В.
Д – упрощенное изображение
третичной структуры.
Е – третичная структура с
дисульфидными мостиками.

97. Пептиды и белки
Ионные взаимодействия
(CH2)4NH3
+
NH CH CO ï åï òèäí àÿ ñâÿçü
-
OOCCH
CH NHCO
î ñòàòî ê ëèçèí à
î ñòàòî ê
àñï àðãèí î âî é êèñëî òû
èî í í î å âçàèì î äåéñòâèå
97

98. Пептиды и белки
Дисульфидные взаимодействия
CH2SH
CH2SH
[O]
[H]
CH2S
CH2S
Äèñóëüô èäí àÿ ñâÿçü
98

99. Пептиды и белки
Глобулярные белки
99
ГЛОБУЛЯРНАЯ
СТРУКТУРА
АЛЬБУМИНА (белок
куриного яйца). В
структуре помимо
дисульфидных мостиков
присутствуют свободные
сульфгидридные HS-
группы цистеина, которые
в процессе разложения
белка легко образуют
сероводород – источник
запаха тухлых яиц.
Дисульфидные мостики
намного более устойчивы
и при разложении белка
сероводород не образуют

100. Пептиды и белки
Фибриллярные белки
100
ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент
натурального шелка и паутины

101. Пептиды и белки
Четвертичная структура белков
101
ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО
БЕЛКА ферритина при объединении молекул в единый ансамбль

102. Пептиды и белки
Четвертичная структура белков
102
НАДМОЛЕКУЛЯРНА
Я СТРУКТУРА
ФИБРИЛЛЯРНОГО
БЕЛКА КОЛЛАГЕНА.
На примере коллагена
можно видеть, что в
образовании
фибриллярных белков
могут участвовать как
α-спирали, так и β-
структуры. То же и для
глобулярных белков, в
них могут быть оба типа
третичных структур

103. Пептиды и белки
Денатурация белков
103
Денатурация белков —
это разрушение их
природной (нативной)
пространственной
структуры с
сохранением
первичной структуры