Downloaded 17 times
-связь: связь между ЭОА-связь: связь между ЭОА1 и атомом Н, связанном ковалентно с ЭОи атомом Н, связанном ковалентно с ЭО](https://image.slidesharecdn.com/reaviz2016-160209214424/85/Reaviz2016-25-320.jpg)
![Химические свойства аминокислот
Реакции аминогруппы
CH3CHCOOH + [HNO2]
NH2
CH3CHCOOH + N2↑ + H2O
OH
àëàí èí ì î ëî ÷í àÿ
êèñëî òà
51
Метод Ван-Слайка](https://image.slidesharecdn.com/reaviz2016-160209214424/85/Reaviz2016-51-320.jpg)
![Пептиды и белки
Дисульфидные взаимодействия
CH2SH
CH2SH
[O]
[H]
CH2S
CH2S
Äèñóëüô èäí àÿ ñâÿçü
98](https://image.slidesharecdn.com/reaviz2016-160209214424/85/Reaviz2016-98-320.jpg)
Uploaded byKonstantin German
аминокислоты Reaviz2016
Документ содержит обширную информацию о белках и аминокислотах, их структуре, функциях и классификации. Описываются различные виды белков, их функции, а также важные эксперименты, такие как эксперимент Миллер—Юри, касающиеся происхождения жизни. Также рассматриваются незаменимые аминокислоты и их значение для организма.
More Related Content
Similar to аминокислоты Reaviz2016
аминокислоты Reaviz2016
- 1. 1 К.Э. Герман Зав. кафедройестественнонаучных Дисциплин Мед.Унив. РЕАВИЗ
- 2. Учебники: В.Эллиот, Д.Эллиот БИОХИМИЯИ МОЛЕКУЛЯРНАЯ БИОЛОГИЯ (Оксфорд) Тюкавкина. Биоорган. Химия. СЕВЕРИН E.C. БИОХИМИЯ 1 и 2 тома 2
- 3.
- 4. «ЖИЗНЬ ЕСТЬ СПОСОБСУЩЕСТВОВАНИЯ БЕЛКОВЫХ ТЕЛ» - ФРИДРИХ ЭНГЕЛЬС 4
- 5. Функции белковФункции белков ФерментативнаяФерментативная СтроительнаяСтроительная ТранспортнаяТранспортная СократительнаяСократительная РегуляторнаяРегуляторная ПищевПищеваяая ЗащитнЗащитнаяая ЭнергетическаяЭнергетическая РРецепторнаяецепторная ПассивнаяПассивная: Наследственно-информационная (от ДНК)Наследственно-информационная (от ДНК) Мышцы, кости, зубы Коллаген, эластин…. Гемоглобин тр.белки Ферменты Гормоны, рецепторы Антитела Миозин, актин
- 6. Пептидная связь. Пептиды Наиболееважной реакцией АК является образование амида между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой – образование пептидной связи. Два аминокислотных остатка, связанные пептидной (амидной) связью, дают дипептид. Трипептид содержит три остатка, тетрапептид – четыре и т. д. NH2СН─С─N─CH2CO─NHCHCO─NHCHCOОН CH3 CH2C6H5HО пептидные связи Сокращенная запись пептида: Н−Ala−Gly−Phe−Gly−ОН Название данного пептида : аланилглицинилфенилаланинилглицин
- 7. В последнее времядоказано, что пептиды служат важным средством «общения» между собой нервных клеток. Пептиды – вездесущие работники ЦНС. Во всем мире изучаются пептиды, регулирующие состояние голода, жажды, боли, агрессии, страха, миграционное поведение птиц и др. ПЕПТИДЫ
- 8. БЕЛКИ Хотя в природеимеется лишь ограниченное число аминокислот, из них может образоваться большое число пептидов и белков. Например, если рассмотреть лишь трипептиды, которые можно составить из 20 аминокислот, то придем к выводу, что каждый остаток можно выбирать двадцать раз, т. е. 203 = 8000 возможных трипептидов. Для n остатков имеется 20n возможностей, где n может достигать трехсот. Полипептиды, содержащие порядка сорока и более остатков с молекулярной массой более 10 000, называются белками.
- 9. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ ПОИХ СОСТАВУ БЕЛКИ Простые состоят только из аминокислот Сложные состоят из глобулярных бел- ков и небелкового компонента 1. Альбумины – нейтр. (яичный, сыворот. альбумин) 2. Глобулины – нейтральн. (антитела крови, фибрин) 3. Гистоны – основные, (связаны с РНК, ДНК) 4. Склеропротеины - (кератин волос, кожи, сухожилий и др.) 1. Фосфопротеины - (казеин молока) 2. Гликопротеины - (плазма крови) 3. Нуклеопротеины - (хромосомы, рибосомы,вирусы 4. Хромопротеины – (гемоглобин, фитохром) 5. Липопротеины -компонен- ты мембран
- 10. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ ПОСТРУКТУРЕ И ФУНКЦИИ Класс белков Характеристика Функция Фибрилярные Глобулярные Промежуточ- ные длиннные параллель-ные полипептидные цепи; нерастворимы в воде Структурная, сокра- тительная (мышцы) полипептидные цепи свернуты в компактные глобулы; растворимы Каталитическая (ферменты), защитная (антитела) регулятор-ная (гормоны), транс- портная (гемоглобин), рецепторная (зрение, осязание и проч.) Фибрилярной природы, но растворимые фибриноген фибрин (раств.) (нераств.)
- 11. Ускорители биохимическихУскорители биохимических реакцийв клетке.реакций в клетке. (липаза, амилаза, … )(липаза, амилаза, … ) Липаза языка помогает переваривать, растворять и фракционировать жиры Амилаза способна гидролизовать полисахаридн ую цепь крахмала и других длинноцепоче чных углеводов в любом месте.
- 12.
- 13.
- 14.
- 15.
- 17.
- 19.
- 20.
- 21. Современный рентгеновский монокристальный дифрактометрстоит ~1 000 000 USD. Данный Bruker APEX приобретен на средства, выделенные указом Президента РФ для радиохимических исследований 21
- 22. Отбор кристаллов подмикроскопом 22
- 23.
- 24. Правильно установленный монокристалл исистема отражений от него в обратном пространстве 24
- 25. 25 Характер Н-связи вновом соединении Сaffeine*Co(H2O)6(ReO4)](ReO4) -связь: связь между ЭОА-связь: связь между ЭОА1 и атомом Н, связанном ковалентно с ЭОи атомом Н, связанном ковалентно с ЭО
- 26. European Synchrotron REuropeanSynchrotron Radiationadiation FFacilityacility 1 млрд евро1 млрд евро 1919 странстран P=844m, 6 ГэВ
- 27. ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА Рентгенограмма миоглобина(из мышц кашалота). По распреде- лению и интенсивности дифрак- ционных пятен определяют по- ложение отдельных атомов в молекуле. Конформация (третичная струк- тура) миоглобина, установле- нная на основе рентгено- структурного анализа с высо- ким разрешением.
- 28.
- 29. В настоящее времяв международной базе данных описаны тысячи структур синтетических аминокислот и 65000 структур природных белков 29
- 30. Аминокислоты Соединение, которое содержитодновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу, является аминокислотой. H2N CH R COOH 30
- 31. В процессебиосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций . В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют селеноцистеинселеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O). Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты. 31
- 32. 32 Название Сокращение Структурная формула (pI) Глицин gly5.97 Аланин ala 6.02 Валин val 5.97 Лейцин leu 5.98 Пролин pro 6.10 Фенилаланин phe 5.88 Триптофан try 6.88 H2NCH2COOH CH3CHCOOH NH2 (CH3)2CHCHCOOH NH2 (CH3)2CHCH2CHCOOH NH2 NH COOH C6H5CH2CHCOOH NH2 CH3CHCOOH NH2 ГИДРОФОБНЫЕ
- 33. 33 Aспарaгиновая кислота asp 3.2 Аспарагин asn 5.41 Глутаминовая кислота glu3.22 Лизин lys 9.74 Аргинин arg 10.76 H2N(O)CCH2CHCOOH NH2 HOOCCH2CH2CHCOOH NH2 H2NCH2CH2CH2CH2CHCOOH NH2 C HN H2N NH CH2CH2CH2CHCOOH NH2 ГИДРОФИЛЬНЫЕ
- 34. 34 Треонин tre 5.80 Гистидинhis 7.58 Тирозин tyr 5.65 Цистеин Серин cySH Ser 5.02 5.78 N NH CH2CHCOOH NH2 HO CH2CHCOOH NH2 HSCH2CHCOOH NH2 СПЕЦИАЛЬНЫЕ
- 35. 35 Эксперимент Миллера — Юри —известный классический эксперимент, в котором моделировались гипотетические условия раннего периода развития Земли для проверки возможности химической эволюции. Фактически это был экспериментальный тест гипотезы, высказанной ранее Александром Опариным и Джоном Холдейном, о том, что условия, существовавшие на примитивной Земле, способствовали химическим реакциям, которые могли привести к синтезу органических молекул из неорганических. Был проведён в 1953 году Стэнли Миллером и Гарольдом Юри. Аппарат, спроектированный для проведения эксперимента, включал смесь газов, соответствующую тогдашним представлениям о составе атмосферы ранней Земли, и пропускавшиеся через неё электрические разряды. Эксперимент Миллера — Юри считается одним из важнейших опытов в исследовании происхождения жизни на Земле. Первичный анализ показал наличие в конечной смеси 5 аминокислот. Однако более точный повторный анализ, опубликованный в 2008 году, показал, что эксперимент
- 36.
- 37. Незаменимые аминокислоты Незаменимыми называются аминокислоты,которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, поступающих с небелковой пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма. 37
- 38. Незаменимые аминокислоты Следующие 8аминокислот принято считать незаменимыми для организма человека и большинства животных: изолейцин, лейцин, лизин, метионин,изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан ифенилаланин, треонин, триптофан и валин.валин. Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией ТИРОЗИН становится незаменимой аминокислотой. АРГИНИН синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей. 38
- 39. Валин (2-амино-3-метилбутановая кислота) алифатическая α-аминокислота, входит всостав практически всех известных белков. Названо в честь растения валерианы.
- 40. Гистидин Гистиди́н (L-α-амино-β- имидазолилпропионовая кислота) гетероциклическая α-аминокислота. Гистидинвходит в состав активных центров множества ферментов, является предшественником в биосинтезе гистамина.
- 41. Изолейцин Ile; 2-амино-3-метилпентановая кислота) - алифатическая α-аминокислота,имеющая химическую формулу HO2CCH(NH2)CH(CH3)CH2CH3 и входящая в состав всех природных белков.
- 42. Лейцин Leu 2-амино-4-метилпентановая кислота; от греч. leukos— «белый») — алифатическая аминокислота с химической формулой HO2CCH(NH2)CH2CH(CH3)2
- 43. Лизин 2,6-диаминогексановая кислота — алифатическаяаминокислота с выраженными свойствами основания; незаменимая аминокислота.
- 44. Метионин Метионин — алифатическая серосодержащая α- аминкислота.Метионин также служит в организме донором метильных групп (в составе S- аденозил-метионина) при биосинтезе холина, адреналина.
- 45. Треонин Треони́н (α-амино-β- гидроксимасляная кислота; 2-амино-3- гидроксибутановаякислота) — гидроксиаминокислота; молекула содержит два хиральных центра, что обусловливает существование четырёх оптических изомеров: L- и D-треонина (3D), а также L- и D-аллотреонина (3L).
- 46. Триптофан Триптофа́н — (β-индолиламинопропионовая кислота,сокр.: Три, Трп, Trp, W) — ароматическая альфа-аминокислота.
- 47. Фенилаланин Фенилалани́н (α-амино-β-фенилпропионовая кислота, сокр.:Фен, Phe, F) — ароматическая альфа-аминокислота.
- 48. Кислотно-основные свойства H2N CH R COO-H+ OH- H3N CH R COO- OH- H+ H3N CH R COOH H2N CH R COOH êèñëû é ðàñòâî ðù åëî ÷í î é ðàñòâî ð 48
- 49. Кислотно-основные свойства H2NCHCOOH R H3NCHCOO- R 49 не ионнаяформа; идеализированная аминокислота цвиттер-ион; аминокислота в растворе с pH = pI
- 50. Изоэлектрическая точка (рI) 50 Изоэлектрическойточкой называется такое значение pH, имеющее определенное значение для каждой аминокислоты, при котором содержание диполярного иона (цвиттер-иона) максимально pI = ½(pKa1 + pKa2) для 2 заряж. групп pI = (pKa1 + pKa2 + pKa3)/3 для 3
- 51. Химические свойства аминокислот Реакцииаминогруппы CH3CHCOOH + [HNO2] NH2 CH3CHCOOH + N2↑ + H2O OH àëàí èí ì î ëî ÷í àÿ êèñëî òà 51 Метод Ван-Слайка
- 52. Химические свойства аминокислот Реакцииаминогруппы RCHCOOH + R'C NH2 O H -H2O RCHCOOH N CHR' î ñí î âàí èå Ø èô ôà 52
- 53. Химические свойства аминокислот Реакциикарбоксильной группы CH3CHCOOH + CH3OH NH2 HCl -H2O CH3CHCOOCH3 NH3 + Cl- NH3-NH4Cl CH3CHCOOCH3 NH2 ì åòèëî âû é ýôèð àëàí èí à ãèäðî õëî ðèä ì åòèëî âî ãî ýôèðà àëàí èí à àëàí èí 53
- 54. Химические свойства аминокислот Реакциикарбоксильной группы HOCH2CHCOOH NH2 HOCH2CH2NH2 + CO2 ñåðèí êî ëàì èí HOOCCHCH2CH2COOH NH2 H2NCH2CH2CH2COOH + CO2 ãëóòàì èí î âàÿ êèñëî òà 4-àì èí î áóòàí î âàÿ êèñëî òà 54
- 55. Химические свойства аминокислот Качественныереакции òèðî çèí æåëòàÿ î êðàñêà HO CH2CHCOOH NH2 HNO3 -H2O HO CH2CHCOOH NH2 O2N 2NaOH Na+ - O CH2CHCOO- Na+ NH2 O2N î ðàí æåâàÿ î êðàñêà 55 Ксантопротеиновая реакция
- 56. Химические свойства аминокислот Качественныереакции C C O O OH OH í èí ãèäðèí 56 • Биуретовая реакция (с гидроксидом меди (II) Cu(OH)2 ) • Нингидринная реакция
- 57. Химические свойства аминокислот Специфическиереакции α,β,γ-аминокислот α-àëàí èí C CH NHC CH HN CH3 CH3 O O 1 2 3 4 5 6 3,6-äèì åòèë-2,5-äèêåòî ï èï åðàçèí àì èäí û å ãðóï ï û CH3 CH C OH O N H H CH3CH CHO O NH H δ+ δ+ -H2O t 57 РеакцииРеакции αα-аминокислот-аминокислот
- 58. Химические свойства аминокислот Специфическиереакции α,β,γ-аминокислот CH2 NH2 CH COOH H t -NH3 CH2 CH COOH β-àëàí èí àêðèëî âàÿ êèñëî òà αβ 58 РеакцииРеакции ββ-аминокислот-аминокислот
- 59. Пептиды и белки Ñ O NH 59 Пептиды— соединения, построенные из нескольких остатков α-аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью.
- 60. 60 Пептиды и белки H2NCH R C O OH + H NH CH R' C O OH + H NH CH R'' C O OH H2N CH R C O NH CH R' C O NH CH R'' COOH Ï åï òèäí àÿ ãðóï ï à -2H2O Ï åï òèäí àÿ ñâÿçü N-êî í åö C-êî í åö
- 61. 61 Пептиды и белки ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНО ЕСОЕДИНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ
- 62. Пептиды и белки H2NCH CH3 C O NH CH2 C O NH CH COOH CH2OH àëàí èë ãëèöèë ñåðèí Àëàí èëãëèöèëñåðèí 62
- 64.
- 66. Серин в ферментах Центромэтой «машины» является аминокислота серин, которая активируется с помощью гистидина и аспартата. Вместе эти три аминокислоты были названы «системой передачи заряда). Гистидин и аспарат помогают в удалении атома водорода от серина (белого цвета), что делает его более реакционноспособным при атаке на цепь целевого белка.
- 67. Трипсины ряда животныхполучены в кристаллическом виде (впервые в 1932). Молекула бычьего трипсина (молекулярная масса около 24 кДа) состоит из 223 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, и содержит 6 дисульфидных связей. Изоэлектрическая точка трипсина лежит при pH 10,8, а оптимум каталитической активности — при pH 7,8—8,0. Трипсины относятся к группе сериновых протеаз и содержат в активном центре отатки серина и гистидина. Пепсин и Трипсин — ферменты класса гидролаз, расщепляющие пептиды и белки
- 68. Активный участок (Ser-His-Asp)расположен в центре молекулы трипсина (закрытая форма ), который недоступен молекулам растворителя.
- 69. ВОДОРОДНАЯ СВЯЗЬ, H-bond 69 Э1… H - Э2 Э = O, N
- 70. Система фиксации инородногопептида в якорном участке фермента (по Д.Дефо )
- 71. 71 Водородные связи при образовании α-Спирали вбелкахПространственное строение α- спирализованного участка полипептидной цепи и образование водородных связей, участвующих в формировании α-спирали
- 72. 72 Водородные связиВодородные связипри формировании вторичной структуры белка в виде β-складчатого слоя
- 73. Н – СВЯЗИв ДНК
- 74. 74 Водородные связи привзаимодействии белка с лигандом А и Б – некомплементарное взаимодействие и разрушение связей между белком и лигандом; В – комплементарное взаимодействие белка с лигандом.
- 75. Водородные связи встроении активного центраВодородные связи в строении активного центра ферментафермента А – присоединение субстрата к ферменту в активном центре. Б – положение аминокислотных остатков, формирующих активный центр фермента в первичной структуре белка. В – активный центр фермента условно разделяется на участок связывания и каталитический участок. Участок связывания представлен радикалами аминокислот, функциональные группы которых обеспечивают связывание субстрата. Каталитический участок образован радикалами аминокислотных остатков, функциональные группы которых обеспечивают химические превращения субстрата. 75
- 76. Система фиксации инородногопептида в якорном участке фермента (по Д. Дефо )
- 77. Серин разрывает пептиднуюсвязь, используя «систему передачи заряда» Бифуркатная водородная связь В гистидине –В гистидине – два азота идва азота и ароматическоеароматическое кольцокольцо В аспартате – два электро- отрицательн атома О 1 2 3
- 78. 78 Водородные связи присвязывании гексокиназы с глюкозой
- 79. Кофакторы (металлы)Кофакторы (металлы) Участиеионов магния в присоединении субстрата в активном центре гексокиназы 79 В активном центреВ активном центре гексокиназы естьгексокиназы есть участки связыванияучастки связывания для молекулыдля молекулы глюкозы иглюкозы и комплексакомплекса MgMg2+2+ -АТФ.-АТФ. В результатеВ результате ферментативнойферментативной реакции происходитреакции происходит перенос концевогоперенос концевого γγ-фосфатного-фосфатного остатка молекулыостатка молекулы АТФ на глюкозу сАТФ на глюкозу с образованиемобразованием глюкозо-6-фосфата.глюкозо-6-фосфата.
- 80. «Правильно зафиксированный АТФв«Правильно зафиксированный АТФ в анестезии не нуждается»анестезии не нуждается»
- 81. Охота на вирус СПИДа AHandy Enzyme This ribbon representation of the RT active domain illustrates its hand-like structure, showing fingers (blue), palm (pink) and thumb (green). The active site (red atoms), where DNA is elongated, is in the palm region. Also shown is an RT-inhibitor drug (yellow) in the pocket where it binds. http://www.psc.edu/science/2000/madrid/getting_a_grip_on_aids.html
- 82. Пептиды и белки 82 Первичнаяструктура белка инсулина не позволяет увидеть , как он работает...
- 83. 83 Первичная структура пептидови белков — это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
- 84.
- 85. Пептиды и белки Вторичнаяструктура белков 85
- 86. Пептиды и белки Вторичнаяструктура белков 86
- 87. Пептиды и белки Вторичнаяструктура белков 87 ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида
- 88. Пептиды и белки Вторичнаяструктура белков 88 ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА в форме α-спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями
- 89. Пептиды и белки Вторичнаяструктура белков 89 α-спираль молекулы белка
- 90. Пептиды и белки Вторичнаяструктура белков 90 ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ β-СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул
- 91. Пептиды и белки Вторичнаяструктура белков 91 АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ β-СТРУКТУРА, состоящая из трех полипептидных молекул
- 92. Пептиды и белки Вторичнаяструктура белков 92 ОБРАЗОВАНИЕ β-СТРУКТУРЫ внутри одной полипептидной цепи
- 93. Пептиды и белки Вторичнаяструктура белков 93β-структура белка
- 94. Пептиды и белки Вторичнаяструктура белков 94 А – участок полипептидной цепи, соединенный водородными связями (зеленые пунктирные линии). Б – условное изображение β-структуры в форме плоской ленты, проходящей через атомы полимерной цепи (атомы водорода не показаны).
- 95. Пептиды и белки Вторичнаяструктура белков 95 Вторичная структура белка — это более высокий уровень структурной организации, в котором закрепление конформации происходит за счет водородных связей между пептидными группами.
- 96. Пептиды и белки Третичнаяструктура белков 96 РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ БЕЛКА КРАМБИНА. А– структурная формула в пространственном изображении. Б – структура в виде объемной модели. В – третичная структура молекулы. Г – сочетание вариантов А и В. Д – упрощенное изображение третичной структуры. Е – третичная структура с дисульфидными мостиками.
- 97. Пептиды и белки Ионныевзаимодействия (CH2)4NH3 + NH CH CO ï åï òèäí àÿ ñâÿçü - OOCCH CH NHCO î ñòàòî ê ëèçèí à î ñòàòî ê àñï àðãèí î âî é êèñëî òû èî í í î å âçàèì î äåéñòâèå 97
- 98. Пептиды и белки Дисульфидныевзаимодействия CH2SH CH2SH [O] [H] CH2S CH2S Äèñóëüô èäí àÿ ñâÿçü 98
- 99. Пептиды и белки Глобулярныебелки 99 ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В структуре помимо дисульфидных мостиков присутствуют свободные сульфгидридные HS- группы цистеина, которые в процессе разложения белка легко образуют сероводород – источник запаха тухлых яиц. Дисульфидные мостики намного более устойчивы и при разложении белка сероводород не образуют
- 100. Пептиды и белки Фибриллярныебелки 100 ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент натурального шелка и паутины
- 101. Пептиды и белки Четвертичнаяструктура белков 101 ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО БЕЛКА ферритина при объединении молекул в единый ансамбль
- 102. Пептиды и белки Четвертичнаяструктура белков 102 НАДМОЛЕКУЛЯРНА Я СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА КОЛЛАГЕНА. На примере коллагена можно видеть, что в образовании фибриллярных белков могут участвовать как α-спирали, так и β- структуры. То же и для глобулярных белков, в них могут быть оба типа третичных структур
- 103. Пептиды и белки Денатурациябелков 103 Денатурация белков — это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры