Proteins - functions, types of amino acids, zwitterions, isoelectric point, essential amino acids, peptide bond planar, hydrophobic interactions, phi and psi angles, myoglobin vs hemoglobin

1. 5. SOME IMPORTANT QUESTION - ANSWER FOR IGNOU BIOCHEMISTRY [CHE 9]
PROTEINS
Q.1. What are proteins and what are their important functions?[प्रोटीन्स क्या होती हैं और इनक
े
मुख्य कार्य क्या हैं?]
Ans. Proteins are polymers of amino acids consisting of the same set of 20 amino acids in many
different combinations and sequences. Each amino acid residue is joined to its neighboring
amino acid by a specific type of covalent bond called 'peptide bond'.
Important functions of proteins :
● The proteins which act as catalysts are called enzymes and these enzymes accelerate
various biochemical reactions.
● Proteins are structural components of cell membranes.
● Some proteins help in transport processes e.g. transport of lipids by lipoproteins and
transport of oxygen by hemoglobin.
● Some proteins help in the body defense system e.g. antibodies.
● Some chemical messengers are proteins (hormones).
● Proteins also act as receptors to recognise chemical messengers.
● Proteins provide structural support and movement of the human body e.g. protein fibres
of connective tissues and muscles.
[प्रोटीन्स अमीनो एसिड्स क
े polymer होते हैं जो 20 अमीनो एसिड्स क
े भिन्न - भिन्न combinations और
sequences क
े बने होते हैं I प्रत्येक अमीनो एसिड अपने पड़ोसी अमीनो एसिड से एक विशिष्ट प्रकार क
े
covalent bond, जिसे 'peptide bond' कहते हैं, द्वारा जुड़ा होता है I
प्रोटीन्स क
े महत्वपूर्ण कार्य :
● वो proteins जो catalysts का काम करती हैं उन्हें enzymes कहते हैं और ये enzymes विभिन्न
biochemical reactions की रफ़्तार बढ़ाते हैं I
● प्रोटीन्स, cell membranes क
े संरचनात्मक घटक (structural components) होते हैं I
● क
ु छ proteins ट्रांसपोर्ट प्रक्रियाओं में मदद करते हैं, जैसे - lipoproteins द्वारा lipids का ट्रांसपोर्ट और
हीमोग्लोबिन द्वारा oxygen का ट्रांसपोर्ट
● क
ु छ प्रोटीन्स शरीर की प्रतिरक्षा प्रणाली में मदद करते हैं, जैसे - antibodies
● क
ु छ chemical messengers proteins होते हैं, जैसे - hormones
● क
ु छ प्रोटीन्स chemical messengers को पहचानने क
े लिए receptor का काम करती हैं I
● Proteins शरीर को structural support और movement भी प्रदान करती हैं, जैसे - connective
tissues और muscles क
े protein fibres.]
Q.2. What are amino acids are how many types of amino acids are there, give two
examples of each.[amino acid क्या होते हैं और ये कितने प्रकार क
े होते हैं, प्रत्येक क
े दो उदाहरण भी दें I]
Ans. Amino acids are organic compounds having an acidic carboxyl group (-COOH) and a basic
amino group (-NH2) bonded to the same carbon atom (the α carbon), the carbon next to
carboxyl carbon. In addition, there is a side chain or R group, specific for each amino acid,
which vary in structure, size, and electric charge, and influence the solubility of the amino acids
in water.
The formula of a general amino acid is RCH(NH2)COOH.
1

2. [अमीनो एसिड्स organic compounds हैं जिनमें एक acidic carboxyl group (-COOH) और एक basic
amino group (-NH2) होता है और ये दोनों groups एक ही carbon atom (the α carbon) जो carboxyl
carbon क
े बगल में होता है, से जुड़े होते हैं I इसक
े अतिरिक्त, इनमें एक side chain या R group होता है जो
प्रत्येक अमीनो एसिड क
े लिए विशिष्ट होता है और यह R group structure, size, और electric charge में
भिन्न - भिन्न होता है तथा यह अमीनो एसिड्स की पानी में घुलनशीलता को प्रभावित करता है I एक सामान्य
अमीनो एसिड का सूत्र RCH(NH2)COOH होता है I]
There are three main types of amino acids depending on the polarity of their side chains.
1. Nonpolar amino acids -- The side chain (R group) is generally nonpolar and hydrophobic
aliphatic or aromatic. e.g. valine, alanine (with aliphatic R group), phenylalanine, tryptophan
(with aromatic R group).
2. Charged polar amino acids -- The side chain (R group) contains a carboxyl (acidic) or basic
group. The two amino acids having R groups with a net negative charge at pH 7.0 are aspartic
acid and glutamic acid (both have -COOH group in their side chain R group). The amino acids
with a basic group have positive charge in their side chain R group and hence have positive
charge at pH 7.0. Lysine and histidine are the examples
3. Uncharged polar amino acids -- The side chain contains a hydroxyl, an amide or a sulphydryl
group. e.g. serine(hydroxyl group), cysteine (sulphydryl group).
[Amino acids को उनकी side chains (R group) की polarity क
े आधार पर वर्गीकृ त किया गया है:
1.Nonpolar amino acids - इस group क
े अमीनो एसिड्स क
े R groups nonpolar और hydrophobic होते हैं
और ये aliphatic या aromatic हो सकते हैं I उदाहरण - nonpolar aliphatic R groups वाले अमीनो एसिड्स -
alanine, valine; nonpolar aromatic R groups वाले अमीनो एसिड्स - tryptophan, phenylalanine
2.Charged polar amino acids - इनमें side chain (R group) में एक acidic (carboxyl) या basic group
होता है I वो amino acids जिनक
े side chain (R groups) पर acidic group होता है, उन पर pH 7.0 पर एक
negative charge होता है, उदाहरण - aspartic acid और glutamic acid (दोनों क
े side chain R group में
-COOH group होता है) I जिन amino acids क
े side chain (R group) में basic group होता है, उन पर pH
7.0 पर positive charge होता है I उदाहरण - Lysine, arginine
3.Uncharged polar amino acids - इनक
े side chain में एक hydroxyl, amide या एक sulphydryl group
होता है, जैसे - serine (hydroxyl group), cysteine (sulphydryl group) I इनका R group nonpolar अमीनो
एसिड्स की तुलना में पानी में घुलनशील (यानि hydrophilic) होता है I]
Q.3. (A). What types of amino acids are responsible for acid-base behaviour of proteins?
Give an example of each.[प्रोटीन्स क
े acid-base behaviour क
े लिए किस प्रकार क
े amino acids
जिम्मेदार होते हैं, प्रत्येक का एक उदाहरण भी दें I]
Ans. Amino acids with charged side chains (glutamic acid, lysine) and amino acids with free -
amino group and - carboxyl group at the N - and C - terminals respectively, of protein molecules
are responsible for the acid - base behaviour of proteins.
Examples: Charged side chain amino acid -- aspartic acid and glutamic acid have a carboxyl
group in their side chain and hence behaves as an acid whereas lysine has an amino group in
the side chain, therefore behaves as a base.
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3. [ Amino acids क
े side chains क
े charge और N - terminal क
े free - amino group और C - terminal क
े
free carboxyl group proteins क
े acid - base behaviour क
े लिए उत्तरदायी होते हैं I उदाहरण - aspartic
acid और glutamic acid क
े side chain में carboxyl group होता है इसलिए यह acid की तरह behave करता
हैं, जबकि lysine की side chain में amino group होता है इसलिए यह base की तरह behave करता है I]
Lysine
Q. 3(B). Draw the structure of optically inactive amino acid and explain why is it optically
inactive? [Optically inactive amino acid का चित्र बनाकर यह बतायें कि यह optically inactive क्यों
है?]
Ans.
Glycine is the only amino acid which is optically inactive because it has no asymmetric carbon
atom i.e. the carbon atom that is bonded to four different types of atoms or groups of atoms. As
shown in the diagram two hydrogen atoms, an amino group and a carboxyl group is attached to
the α- carbon atom. Hence no optical isomers or enantiomers are possible in glycine.
[क
े वल glycine ही ऐसा अमीनो एसिड है जो optically inactive होता है क्योंकि इसमें कोई asymmetric carbon
atom नहीं होता, यानि ऐसा carbon atom जिससे चार अलग - अलग type क
े atoms या atoms क
े groups
जुड़े हों I जैसा कि चित्र में दिखाया है glycine क
े α- carbon atom से दो hydrogen atoms, एक अमीनो ग्रुप
और एक carboxyl ग्रुप जुड़ा है, इसलिए इसक
े कोई optical isomers या enantiomers संभव नहीं हैं I]
Q.4. Describe briefly Zwitterion and Isoelectric point. Give two example of its
use.[Zwitterion और Isoelectric point का संक्षिप्त विवरण दें और इनक
े उपयोग क
े दो उदाहरण भी दें I]
Ans. Amino acids are amphoteric molecules as they act as both acids and bases in water or
around neutral pH by forming a dipolar ion or Zwitterion. In the dipolar form, the amino group is
protonated (NH3+) and the carboxyl group is deprotonated (COO–). Zwitterions are electrically
neutral having a positive as well as negative charge and hence don't migrate in an electric field.
Every zwitterion has an isoelectric point (pI).
The pH at which amino acids and also proteins carry no net charge is called isoelectric point.
Proteins have minimum solubility at isoelectric point and the electrically neutral molecules form
aggregate which can be removed easily from the solution. e.g. curdling of milk. The casein
present in milk has an isoelectric point {pH(l)} 4.7 while the normal pH of milk is 6.3. Therefore
the milk curdles when the pH is lowered to 4.7 by bacteria or some other agents.
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4. Isoelectric point is also utilized in electrophoretic separation of amino acids and proteins as
these molecules do not migrate at their isoelectric points.
[Amino acids amphoteric molecules कहलाते हैं क्योंकि ये water या neutral pH क
े solution में dipolar
या zwitterion बनाने क
े कारण acid और base दोनों की तरह behave करते हैं I dipolar form में amino
group protonated (NH3+) और carboxyl group deprotonated (COO–) होता है I Zwitterions पर
positive और negative charge दोनों होने क
े कारण ये electrically neutral होते हैं और electric field में
इनका कोई migration नहीं होता है I प्रत्येक zwitterion का एक isoelectric point (pI) होता है और यह वो pH
होता है जिसपर amino acid या protein पर कोई charge नहीं होता है I isoelectric point पर protein की
घुलनशीलता न्यूनतम होती है और ये electrically neutral molecules aggregate बनाते हैं जिन्हें आसानी से
solution से पृथक किया जा सकता है, जैसे - दूध का फटना I दूध में उपस्थित casein (protein) का isoelectric
point {pH(l)} 4.7 होता है जबकि दूध का pH 6.3 होता है, इसलिए जब दूध का pH bacteria या किसी अन्य
पदार्थ द्वारा 4.7 तक कम हो जाता है तो दूध दही बन जाता है I Isoelectric point का उपयोग amino acids और
proteins क
े electrophoretic separation में भी किया जाता है क्योंकि isoelectric point पर इन molecules
का electric field में कोई migration नहीं होता I]
Q.5. What is a peptide bond and how does it form? How many peptide bonds are there in
a tripeptide? Give the important biological roles of vasopressin and oxytocin.[पेपटाइड
bond क्या होता है और यह क
ै से बनता है? एक tripeptide में कितने पेपटाइड bonds होते हैं? Vasopressin
और oxytocin की महत्वपूर्ण जैविक भूमिका (biological role) क्या होती हैं?]
Ans. Peptide bond is a linkage between the α-carboxyl group of one amino acid and the
α-amino group of another amino acid molecule. It is formed by condensation reaction between
two amino acids with elimination of a water molecule.
A tripeptide has two peptide bonds.
[दो अमीनो एसिड molecules एक amide linkage, जिसे peptide bond कहते हैं, द्वारा जुड़ सकते हैं I ऐसा
linkage एक अमीनो एसिड क
े α-carboxyl group और दूसरे अमीनो एसिड क
े α-amino group से
condensation reaction द्वारा एक water molecule को हटाने से (dehydration) बनता है I
एक tripeptide में दो peptide bonds होते हैं I]
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5. Functions of vasopressin:
● Control of fluid balance by promoting water reabsorption by kidneys.
[Kidneys द्वारा जल क
े पुर्नअवशोषण को बढ़ावा देकर शरीर क
े द्रव संतुलन को नियंत्रित करना I]
● This control of fluid balance in turn controls blood pressure.
[शरीर क
े द्रव का इस प्रकार संतुलन रक्तचाप को नियंत्रित करता है I]
Functions of oxytocin:
● Promotes lactation
[Lactation को बढ़ावा देना ]
● Used as a drug during childbirth to induce labor
[प्रसूति क
े दौरान इसका उपयोग दवा क
े रूप में प्रसव प्रेरण में किया जाता है ]
Q.6. What are essential amino acids and what are adequate proteins?[Essential amino
acids और adequate proteins क्या होती हैं?]
Ans. Essential amino acids - Essential amino acids are those amino acids which cannot be
synthesized by our body. As a result, they must come from our food. The 9 essential amino
acids are - histidine, isoleucine, leucine, lysine, methionine, phenylalanine, threonine,
tryptophan, and valine. In addition, arginine is considered as a semi essential or a conditionally
essential amino acid because its endogenous synthesis may not be sufficient to meet metabolic
demands in preterm infants and some cases of critical illness. The proteins which contain all the
ten essential amino acids are called adequate proteins. Complete proteins usually derive from
animal-based sources of nutrition, except for soy (soybeans proteins).
[Essential amino acids - वो अमीनो एसिड्स जिनका हमारे शरीर में संश्लेषण नहीं हो पाता है किन्तु शरीर को
सुचारु रूप से चलाने हेतु अति आवश्यक होते हैं I इसलिए इनको हमें अपने भोजन द्वारा प्राप्त करना पड़ता है I ये
9 essential amino acids हैं - histidine, isoleucine, leucine, lysine, methionine, phenylalanine,
threonine, tryptophan, and valine. इसक
े अतिरिक्त, arginine को एक semi essential या एक
conditionally essential amino acid कहा जाता है क्योंकि समय से पूर्व जन्मे बच्चे (preterm infant) और
क
ु छ critical illness में हमारे शरीर में इसकी ज़रूरत क
े अनुरूप synthesis नहीं हो पाती है, इसलिए इसकी
अतिरिक्त मात्रा हमें diet में शामिल करनी पड़ती है I जिन proteins में ये सभी दस essential amino acids
होती हैं उन्हें adequate proteins कहते हैं I Milk, animal proteins और soybeans adequate proteins हैं I]
Q.7. Define primary structure, secondary structure, tertiary and quaternary structures of
proteins. Differentiate between cysteine and cystine.[प्रोटीन्स क
े primary structure,
secondary structure, tertiary और quaternary structures को परिभाषित करें I Cysteine और
cystine में अंतर बतायें]
Ans. Primary structure: refers to the number and sequence of amino acid residues from
N-terminal to the C-terminal of the protein molecule. Thus the complete covalent structure of the
polypeptide constitutes the primary structure.
[Protein क
े primary structure (प्राथमिक संरचना) क
े अंतर्गत polypeptide chain में उपस्थित amino acids
की संख्या और उनका अनुक्रम शामिल होता है जो polypeptide क
े N-terminal से C-terminal की दिशा में होता
है I इसप्रकार प्रोटीन का सम्पूर्ण covalent structure ही प्रोटीन का primary structure गठित करता है I]
Secondary structure: represents the specific geometric arrangement of the amino acids
resulting from amide linkages that are close to each other in the polypeptide chain of a protein.
The secondary structure results in a stable folded protein structure.
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6. [प्रोटीन का Secondary structure polypeptide chain क
े नज़दीकी amide linkages क
े कारण उत्पन्न
amino acids क
े विशिष्ट geometric arrangement को दर्शाता है I Secondary structure एक stable folded
protein structure प्रदान करता है I]
Tertiary structure: represents how the polypeptide chain is folded, twisted and packed into a
compact globular three dimensional shape. This brings the far removed segments in the
sequence of the protein chain very close together in its folded globular shape. The tertiary
structure makes the protein structure further more stable.
[Protein का tertiary structure यह दर्शाता है कि polypeptide chain एक three dimensional shspe में
किस प्रकार folded, twisted और packed है I इस tertiary structure में folded globular shape क
े कारण
protein chain क
े दूर क
े हिस्से (amino acid sequence) भी अन्य हिस्सों क
े नज़दीक आ जाते हैं I Tertiary
structure क
े कारण protein संरचना और अधिक स्थिर हो जाती है I]
Quaternary structure : The coalition of tertiary structure i.e. association of two or more
individual protein units, each with its own tertiary structure, results in a further stable quaternary
structure.
[जब एक protein में कई polypeptide chains अपने -अपने tertiary structure में एक गठबंधन बनाती हैं तो
protein का एक quaternary structure बनता है और इसक
े परिणामस्वरुप protein structure और भी अधिक
stable हो जाता है I
Difference between cysteine and cystine
● Cysteine is an amino acid whereas cystine is a dimer of cysteine.
● Cysteine has a thiol group whereas cystine has a disulfide bond.
● Cysteine participates in hydrogen bonding whereas cystine helps to keep the three
dimensional structure of protein.
Q.8. Why is the peptide bond planar?[पेपटाइड बॉन्ड समतलीय (planar) क्यों होता है?]
Ans. The peptide bond is planar which means all the atoms of the peptide bond (C, O, N, H) lie
in one plane. This is due to resonance between the two canonical forms of the peptide group.
C=O and C - N bonds have a partial double bond character due to delocalization of electrons.
This makes these bonds torsionally rigid. Since rotation about the axis of a double bond is not
possible, all the atoms of the peptide bond are forced to be coplanar. However, Cα - N and Cα -
C are free to rotate due to true single bonds, hence making the twisting possible around these
bonds.
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7. [पेपटाइड बॉन्ड समतलीय (planar) होता है, इसका मतलब है कि peptide bond क
े सभी atoms (C, O, N, H)
एक ही तल (plane) में होते हैं I ऐसा peptide group क
े दो विहित रूपों (canonical forms) क
े बीच अनुनाद
(resonance) क
े कारण होता है I peptide bond क
े C = O and C - N में electrons क
े अस्थानीकरण
(delocalization) क
े कारण आंशिक double bond character होता है I इस कारण ये bonds torsionally rigid
(मरोड़दार रूप से कठोर) होते हैं I चूंकि double bond की axis पर rotation संभव नहीं होता इसलिए peptide
bond क
े सभी atoms समतलीय (coplanar) होने क
े लिए बाध्य होते हैं I हालांकि, peptide bond को Cα - N
और Cα - C क
े चारों तरफ मरोड़ना संभव होता है क्योंकि ये single bonds हैं I]
Resonance in peptide bond
Q.9. (A) What is the difference between glycylalanine and alanylglycine?[glycylalanine
और alanylglycine में क्या अंतर है?]
Ans. Since peptide is named from the end having free alpha amino group, in glycylalanine the
amino end or N-terminal is glycine and carboxyl end or C-terminal is alanine. In alanylglycine
the N-terminal is alanine and C-terminal has glycine. That is why they are called ‘constitutional
isomers’ because they have same amino acids but in different sequential order.
[चूंकि peptide का नामकरण उसक
े free alpha amino group (N-terminal) वाले छोर से करते हैं, इसलिए
glycylalanine में amino end या N-terminal पर glycine और carboxyl end या C-terminal पर alanine है
I जबकि alanylglycine में N-terminal पर alanine और C-terminal पर glycine है I इसीलिए इन्हें
‘constitutional isomers’ कहते हैं क्योंकि इन dipeptide में समान amino acids हैं किन्तु उनका अनुक्रम
अलग - अलग है I]
Q. 9(B). If a peptide consists of five amino acids joined by four peptide bonds then is it a
tetrapeptide or pentapeptide? [यदि एक peptide में पाँच amino acids चार peptide bonds द्वारा
जुड़े हैं तो यह एक tetrapeptide है या पेंटपेप्टिड़े?]
Ans. Since a peptide is named on the basis of the number of amino acids present, the peptide
consisting of five amino acids is called a pentapeptide [चूंकि peptide का नाम उसमें उपस्थित amino
acids की संख्या पर रखा जाता है इसलिए पाँच अमीनो एसिड से बना पेपटाइड एक पेंटापेपटाइड (pentapeptide)
कहलाता है ]
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8. Q10. What are hydrophobic interactions in proteins? Explain. [Proteins में Hydrophobic
interactions क्या होते हैं? व्याख्या करें ]
Ans. Hydrophobic means 'water fearing' i.e. repulsion between water and some other
molecules. Nonpolar molecules such as aliphatic and aromatic molecules that repel water
molecules are called hydrophobes. Such nonpolar molecules are present in the side chains of
amino acids of polypeptide chains. When aliphatic or aromatic nonpolar side chains of a protein
are exposed to water the hydrogen bonding network between water molecules gets disturbed.
But water molecules make new hydrogen bonds and form a highly ordered cage like structure
around the hydrophobes. This ordered orientation results in decrease in entropy or randomness
which is thermodynamically unfavorable. Therefore, to make it thermodynamically favourable
the exposure of the nonpolar side chains to water is avoided. This is accomplished by folding of
polypeptide chain in such a way that nonpolar side chains are squeezed into the interior close to
each other and the polar and charged side chains are exposed for favourable interaction with
water molecules. This results in liberation of water molecules and consequently increase in
entropy of the system. But at the same time the entropy of folded polypeptide chain is
decreased. However, at equilibrium the increase in entropy of the surrounding water is greater
than the decrease in the entropy of the correctly folded polypeptide chain. The combination of
the system (the polypeptide) and the surrounding (water) has undergone a net increase in
entropy. The hydrophobic interactions play an important role in stabilizing the protein structure
and keeping the protein biologically active.
[Hydrophobic का अर्थ है 'water fearing' यानि जल विरोधी अर्थात water और किसी अन्य molecule क
े बीच
विकर्षण I Nonpolar molecules जैसे - aliphatic और aromatic molecules जो water molecules क
े प्रति
विकर्षण रखते हैं, उन्हें hydrophobes कहते हैं I ऐसे nonpolar molecules polypeptide chains क
े amino
acids की side chains में उपस्थित होते हैं I जब एक protein की aliphatic या aromatic nonpolar side
chains water क
े संपर्क में आती हैं तो water molecules क
े मध्य उपस्थित hydrogen bonding का network
अशांत हो जाता है I लेकिन water molecules नए hydrogen bonds बनाकर hydrophobes क
े चारों ओर एक
अत्यधिक सुव्यवस्थित पिजड़ेनुमा संरचना बना लेते हैं I इस आदेशित अभिविन्यास (संरचना) क
े कारण entropy
या randomness कम हो जाती है जो thermodynamics क
े प्रतिक
ू ल होती है I इसलिए इसे
thermodynamically अनुक
ू ल बनाने हेतु nonpolar side chains का water से संपर्क बचाया जाता है I और इसे
संपन्न किया जाता है polypeptide chain की क
ु छ इस प्रकार folding करक
े कि सारी nonpolar side chains
अंदर की तरफ संक
ु चित होकर एक दूसरे क
े निकट आ जाएं और polar एवं charged side chains water क
े साथ
favourable interaction हेतु water क
े सम्पर्क में आ जाएं I इस प्रकार water molecules क
े मुक्त होने से
system की entropy बढ़ जाती है जो system क
े लिए thermodynamically अनुक
ू ल होती है I लेकिन इसक
े
साथ ही folded polypeptide chain की entropy कम हो जाती है I हालांकि, equilibrium पर surrounding
water की entropy में वृद्धि ठीक से folded polypeptide chains की entropy में ह्रास (कमी) से अधिक होती
है I इस प्रकार क
ु ल मिलाकर system (polypeptide) और surrounding (water) की entropy में वृद्धि होती है I
ये hydrophobic interactions protein क
े structure को स्थिर बनाने और protein को जैविक रूप से सक्रिय
(biologically active) रखने में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं I]
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9. Q.11. Describe the bonds and forces that stabilize the tertiary globular structure of
proteins.[प्रोटीन्स क
े tertiary globular structure को स्थिरता प्रदान करने वाले bonds और forces की
व्याख्या करें]
Ans. Tertiary structure of proteins means three dimensional structure of proteins. This results
due to twisting, folding and compact packing of the polypeptide chain resulting into a globular
three dimensional shape.
The main bonds and forces responsible for this three dimensional globular structure are
hydrogen bonds and hydrophobic interactions. Hydrogen bonds may form among different side
chain groups. These hydrogen bonds can bring together two parts of a chain that are some
distance away in terms of sequence.
Hydrophobic interactions result nonpolar side chains of amino acids squeezed into the interior
close to each other and polar and charged side chains exposed for favourable interaction with
water molecules. However, occasionally a nonpolar side chain may be found on the protein
surface exposed to water which may bind to other polypeptide chains to form quaternary
structure or may bind to the hydrophobic interior of various membranes or in binding to nonpolar
substrates of enzymes.
In addition to hydrogen bonding and hydrophobic interactions, electrostatic forces between
--COO group of one amino acid residue and --NH3+ group of another, van der Waals dispersion
forces and disulphide bonds also provide further stability to the tertiary structure of proteins.
[प्रोटीन क
े tertiary structure का अर्थ है प्रोटीन्स का three dimensional structure और polypeptide chains
की twisting, folding और compact packing से बनता है प्रोटीन्स का globular three dimensional आकार I
इस three dimensional globular structure को बनाने में hydrogen bonds और hydrophobic
interactions की मुख्य भूमिका होती है I ये hydrogen bonds विभिन्न side chain groups क
े बीच बन सकते
हैं और ये bonds chain क
े दूरस्थ हिस्सों (sequence क
े सन्दर्भ में) को एक दूसरे क
े समीप ला सकते हैं I
Hydrophobic interactions क
े कारण protein की nonpolar side chains अंदर की तरफ संक
ु चित होकर एक
दूसरे क
े निकट आ जाती हैं और polar एवं charged side chains water क
े साथ favourable interaction हेतु
water क
े सम्पर्क में आ जाती हैं I हालांकि, कभी - कभी एक nonpolar side chain जो protein surface पर
water को exposed रहती है, वो दूसरी polypeptide chains क
े साथ bind करक
े quaternary structure बना
सकती है या फिर विभिन्न membranes क
े hydrophobic interior या enzymes क
े nonpolar substrates क
े
साथ bind कर सकती है I
Hydrogen bonding और hydrophobic interactions क
े अतिरिक्त, एक amino acid क
े –COO- group एवं
एक अन्य amino acid क
े –NH3+ group क
े बीच electrostatic forces तथा van der Waals dispersion
forces और disulphide bonds भी प्रोटीन्स क
े tertiary structure को और अधिक स्थिरता प्रदान करते हैं I]
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10. Q.12. Describe the importance of hydrogen bonds in the stability of protein
structure.[प्रोटीन संरचना की स्थिरता में hydrogen bonds क
े महत्व की व्याख्या करें]
Ans. Hydrogen bond is formed by the interaction of a H atom that is covalently bonded to an
electronegative atom with another electronegative atom. Hydrogen bonds' importance in the
stability of protein structure is debatable but due to their presence in extremely large number,
they play a very important role in the stability of protein structure. The structural stability of
α-helix and β- sheets (secondary structure) is the result of hydrogen bonding between the amide
portion and the carbonyl oxygen. H bonds form between O of the C=O of each peptide bond in
the strand and the H of N-H group of the peptide bond four amino acids below it in the helix. The
H bonds make this structure especially stable. H bonding in β- sheet is between strands rather
than within strands. The carbonyl O in one strand is hydrogen bonded with amino hydrogen of
the adjacent strand. The two strands in β - sheet are antiparallel or parallel. The antiparallel β-
sheet is more stable due to the more well aligned H bonds. In α-helix the H bonds are parallel to
the axis of the helix and are aligned linearly for maximum strength. In β - sheet the direction of
hydrogen bonding is perpendicular to the direction of the polypeptide chain.
In addition to secondary structure, hydrogen bonding plays important role in protein structure
because it stabilizes the tertiary and quaternary structure also. The H bonds can bring together
two parts of a chain that are some distance away in terms of sequence. The final shape of the
protein complex in the quaternary structure is also stabilized by hydrogen bonding playing a role
in holding the separate chains of tertiary structure.
[Hydrogen bond बनता है एक H atom, जो एक electronegative atom से covalently बंधा हो, और एक
अन्य electronegative atom क
े बीच पारस्परिक क्रिया से I हालांकि, प्रोटीन संरचना की स्थिरता में hydrogen
bonds का महत्व विवादास्पद है किन्तु इनक
े अत्यधिक संख्या में उपस्थित होने क
े कारण ये प्रोटीन संरचना की
स्थिरता में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं I Amide portion और carbonyl oxygen क
े बीच hydrogen
bonding क
े कारण α-helix और β- sheets (secondary structure) की संरचनात्मक स्थिरता होती है I
प्रत्येक peptide bond क
े C=O क
े O और helix में चार amino acid नीचे peptide bond क
े N-H group क
े H
क
े बीच hydrogen bonds बनते हैं I ये hydrogen bonds इस helical structure को और स्थिरता प्रदान करते
हैं I β- sheet में hydrogen bonding दोनों polypeptide strands क
े बीच होती है जबकि helix में ये strand क
े
अंदर ही होती हैं I β- sheet में एक strand का carbonyl oxygen atom समीपवर्ती strand क
े amino
hydrogen से hydrogen bond बनाता है I β - sheet क
े दोनों strands antiparallel या parallel हो सकते हैं I
Antiparallel विन्यास में H bonds अधिक अच्छी तरह aligned (संरेखित) होने क
े कारण β- sheet अधिक
स्थिर होती है I α-helix में H bonds helix की axis क
े समानांतर (parallel) और रैखिक रूप से संरेखित
(linearly aligned) होते हैं जो helix को अधिकतम स्थिरता देते हैं I जबकि β - sheet में hydrogen bonding
की दिशा polypeptide chain की दिशा क
े लम्बवत्त (perpendicular) होती है I
Secondary structure क
े साथ ही hydrogen bonding protein क
े tertiary और quaternary structure को
स्थिरता प्रदान करने में भी महत्वपूर्ण भूमिका निभाती है I H bonds द्वारा एक पेपटाइड chain क
े दो दूरस्थ
हिस्से (अमीनो एसिड्स क
े अनुक्रम क
े सन्दर्भ में) समीप आ सकते है I प्रोटीन क
े quaternary structure क
े
अन्तिम आकार को स्थिरता hydrogen bonds द्वारा ही मिलती है जो tertiary structure की अलग - अलग
chains को इकठ्ठा रखने में अपनी भूमिका निभाते हैं I]
10

11. Q.13. Give the difference between α-helix and β- pleated sheet structure of
proteins.[प्रोटीन्स क
े α-helix और β- pleated sheet structure में अंतर बतायें]
Ans.
1. In α-helix the polypeptide chain can turn back under itself in a spiral or a helix giving a
structure resembling a right handed screw or a circular staircase. In β-pleated sheet the
polypeptide chains are almost fully extended and hydrogen bonding occurs between close
zigzagging parallel chains giving a sheet like structure.
[α-helix में polypeptide chain turn होकर एक spiral या एक helix का रूप ले लेती है जो एक दक्षिणावर्ती पेंच
(right handed screw) या एक घुमावदार सीढ़ी (circular staircase) से मिलता - जुलता है I जबकि β-pleated
sheet में polypeptide chains लगभग पूरी तरह से विस्तारित होती हैं और इन टेढ़ी मेढ़ी समानांतर
polypeptide chains क
े बीच hydrogen bonding होती है जो इसे एक sheet जैसी संरचना प्रदान करती हैं I]
2. The hydrogen bonds are parallel to the axis of the - helix whereas in - sheets the direction of
hydrogen bonding is perpendicular to the direction of the peptide chains.
[α-helix में H bonds helix की axis क
े समानांतर (parallel) और रैखिक रूप से संरेखित (linearly aligned)
होते हैं जबकि β - sheet में hydrogen bonding की दिशा polypeptide chain की दिशा क
े लम्बवत्त
(perpendicular) होती है I]
3. The side chains of amino acid residues protrude away from the axis in the α-helix while in β -
sheet the side chain groups extend above and below the pleated sheets.
[α-helix में amino acids की side chains helix की axis से बाहर की ओर उभड़ी रहती हैं जबकि β - sheet में
side chains pleated sheet क
े ऊपर - नीचे फ
ै ली रहती हैं I]
4. It can be a single chain in α-helix but β - sheet can not exist as a single strand.
[α-helix एक chain क
े रूप में हो सकती है किन्तु β - sheet एक strand क
े रूप में नहीं हो सकती I]
Q.14. Collagen proteins do not form a true helix, why?[collagen proteins एक true helix क्यों
नहीं बनाती हैं, स्पष्ट करें ]
Ans. This is because of cyclic structure of proline present in large number in Collagen. The
cyclic structure of proline interrupts the helix and tends to bend or kink the polypeptide
backbone. Further, the imino group involved in peptide link, for lack of hydrogen, does not
participate in hydrogen bonding with the carbonyl group. That's why collagen proteins do not
form a true helix.
[ऐसा collagen में अधिक संख्या में उपस्थित proline क
े cyclic structure क
े कारण होता है I proline क
े cyclic
structure क
े कारण helix बनने में बाधा पड़ती है और polypeptide backbone में झुकाव या गांठ पड़ जाती है I
इसक
े अतिरिक्त peptide link में शामिल imino group में hydrogen की कमी क
े कारण यह (imino group)
carbonyl group क
े साथ hydrogen bonds भी नहीं बन पाते I इसीलिए collagen proteins helix का रूप नहीं
ले पातीं I]
Proline
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12. Q.15. What is the difference in secondary structure of keratin, Collagen and silk fibre?
[Keratin, collagen और silk fibre क
े secondary structure में क्या अंतर होते हैं ]
Ans.
● Keratin has three α - helices wound together like the fibres in a rope in a right handed
fashion. In Collagen three polypeptide chains are in left handed helical formation ( but no
true - helix ) and twisted together in a right handed fashion. Silk fiber is a β - sheet
structure built from polypeptide chains which are fully extended.
[Keratin में तीन α - helices एक रस्सी क
े fibre की भांति right handed fashion में आपस में लिपटे
रहते हैं जबकि collagen में तीन polypeptide chains आपस में left handed fashion में लिपटे रहते
हैं (लेकिन कोई true α - helix नहीं होते) और silk fiber एक β - sheet structure होता है जो fully
extended polypeptide chains से बना होता है I]
● Keratin is hard and less flexible due to the presence of a number of disulfide
bonds.Collagen is very strong and resistant to stretching. Silk fibre is strong and flexible
but not extensible.
[Keratin बहुत सख्त और कम लचीला होता है क्योंकि इसमें कई disulfide bonds होते हैं, जबकि
collagen बहुत मज़बूत एवं इसे खींचा नहीं जा सकता I Silk fiber मज़बूत और लचीला होता है किन्तु
विस्तरणीय नहीं होता]
Q.16. Compare hemoglobin and myoglobin structurally and functionally.[हीमोग्लोबिन और
मायोग्लोबिन की संरचनात्मक और कार्यात्मक रूप में तुलना कीजिये ]
Ans.
Structural comparison [संरचनात्मक तुलना] :
● Hemoglobin is a tetrameric protein and myoglobin is monomeric.
[हीमोग्लोबिन एक tetrameric protein है जबकि मायोग्लोबिन एक monomeric protein है I
● Hemoglobin has a quaternary structure while myoglobin has a tertiary structure.
[Hemoglobin का एक quaternary structure होता है जबकि myoglobin का एक tertiary structure
होता है]
● Molecular weight of hemoglobin is more than that of myoglobin.
[हीमोग्लोबिन का मोलेक्युलर वेट मायोग्लोबिन से अधिक होता है ]
Functional comparison [कार्यात्मक तुलना ] :
● Hemoglobin mainly transports oxygen to the whole body through blood whereas
myoglobin mainly stores oxygen in muscles.
[हीमोग्लोबिन मुख्यरूप से ऑक्सीजन का blood क
े माध्यम से पूरे शरीर में ट्रांसपोर्ट करता है जबकि
मायोग्लोबिन muscles में ऑक्सीजन store करता है ]
● Oxygen binding curve of hemoglobin is sigmoidal whereas that of myoglobin is a simple
hyperbolic befitting its storage function.
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13. [हीमोग्लोबिन का ऑक्सीजन binding curve sigmoidal होता है जो इसक
े ट्रांसपोर्ट कार्य क
े अनुरूप
होता है जबकि मायोग्लोबिन का ऑक्सीजन binding curve simple hyperbolic होता है जो इसक
े
ऑक्सीजन storage function क
े अनुरूप होता है ]
● The initial binding of oxygen in hemoglobin is slower than that in myoglobin.
[हीमोग्लोबिन क
े साथ ऑक्सीजन की प्रारंभिक binding मायोग्लोबिन की तुलना में धीमी होती है ]
Q.17. Write the significance of phi and psi angles in peptides. [phi और psi angles का
peptides में महत्व लिखें ]
Significance of phi and psi angles:
In the peptide bond both C = O and C - N have a partial double bond character due to
delocalisation of electrons. This makes these bonds torsionally rigid. However, twisting of the
peptide plane is possible around Cα - N and Cα - C because these are single bonds. The angle
of rotation of Cα - N is called phi angle and that of Cα - C is called psi angle. Both may be
rotated independently and may have values ranging from - 180° to + 180°. However, the
maximum permissible value of phi and psi angles in fully extended polypeptide chain is 180°.
Thus each peptide plane can twist and rotate around the Cα bonds. These angles describe
whether the conformation of a polypeptide is allowed or not because their complete rotation is
restricted due to some constraints on the freedom of rotation of Cα - N and Cα - C. For example,
the most stable angles for a right handed alpha helix are phi = - 57° and psi = -47° and in beta
sheets phi = - 80 and psi = +150.
[peptide bond क
े C = O and C - N में electrons क
े अस्थानीकरण (delocalization) क
े कारण आंशिक
double bond character होता है I इस कारण ये bonds torsionally rigid (मरोड़दार रूप से कठोर) होते हैं I
हालांकि, peptide bond को Cα - N और Cα - C क
े चारों तरफ मरोड़ना संभव होता है क्योंकि ये single bonds
हैं I Cα - N का angle of rotation phi angle और Cα - C का angle of rotation psi angle कहलाता है I ये
दोनों स्वतंत्र रूप से - 180° से + 180° rotate हो सकते हैं I हालांकि, fully extended polypeptide chain में phi
और psi की अधितम permissible value 180° है I इसप्रकार प्रत्येक peptide तल (plane) Cα bonds क
े इर्द
गिर्द twist और rotate हो सकता है I ये angles यह बताते हैं कि एक polypeptide का conformation allowed
है या नहीं क्योंकि Cα - N and Cα - C bonds क
े rotation की स्वतंत्रता क
ु छ हद तक अवरोधित होने क
े कारण
इन angles का complete rotation प्रतिबंधित होता है I उदाहरण : एक right handed helix क
े सबसे अधिक
स्थिर angles हैं - phi = - 57° and psi = -47° जबकि एक beta sheets क
े लिए हैं - phi = - 80 and psi =
+150]
13

14. Q. 18. Short note on sickle cell anemia. [Sickle cell anemia पर एक short note लिखें ]
Ans. Sickle cell anaemia is an inherited red blood cell (RBC) disorder in which the RBCs take
the shape like a sickle and their life-span is shortened resulting in anaemia. This is due a
change in just one amino acid in the beta chain of normal hemoglobin molecule resulting in a
defective hemoglobin molecule. The sixth codon of the beta globin gene [GAA] becomes [GTA].
Accordingly, in the beta chain of hemoglobin the sixth amino acid (glutamic acid, negatively
charged) is replaced by valine (hydrophobic). This change in just one amino acid results in the
formation of atypical hemoglobin S (HbS) and sickling of RBCs with a shorter life-span causing
anemia. Further, these sickle cells, when deoxygenated after delivering oxygen to tissues,
clump together due to abnormal tertiary structure and polymerization of HbS and thus block
smaller veins and capillaries and thus affect the end organs.
[Sickle cell anemia red blood cells का एक वंशागत विकार है जिसमें RBCs हँसियानुमा (sickle shape) हो
जाती हैं और उनका जीवन काल (lifespan) भी कम हो जाता है जिससे anemia हो जाता है I यह सामान्य
हीमोग्लोबिन की beta chain में क
े वल एक amino acid क
े परिवर्तन परिणामस्वरुप बने defective
हीमोग्लोबिन molecule क
े कारण होता है I beta globin gene क
े sixth codon [GAA] क
े स्थान पर [GTA]
होता है जिससे हीमोग्लोबिन की beta chain का sixth amino acid glutamic acid (negatively charged) क
े
स्थान पर valine होता है जो कि hydrophobic होता है I क
े वल एक amino acid क
े परिवर्तन से सामान्य
हीमोग्लोबिन क
े स्थान पर hemoglobin S (HbS) बनता है और इसकी वजह से RBCs का shape sickle जैसा
हो जाता है और इस कारण anemia होता है I ये sickle shaped RBCs tissues को ऑक्सीजन देने क
े उपरांत
hemoglobin की असामान्य संरचना और HbS क
े polymerisation होने क
े कारण आपस में गुच्छे क
े रूप में हो
जाती हैं जिससे छोटी arteries और veins में रूकावट हो सकती है, जिससे अंत अंग (end organs) भी प्रभावित
हो सकते हैं I]
Q. 19. Fill in the blanks:
(i) प्रोटीन्स ______ क
े polymers होते हैं I
(ii) प्रोटीन्स _____ अमीनो एसिड्स क
े भिन्न - भिन्न combinations और सीक्वेन्सेस क
े बने होते हैं I
(iii) प्रोटीन्स में प्रत्येक अमीनो एसिड अपने पड़ोसी अमीनो एसिड से एक विशिष्ट प्रकार क
े bond जिसे _______
bond कहते हैं, द्वारा जुड़ा होता है I
(iv) वो proteins जो catalysts का काम करती हैं उन्हें ______ कहते हैं I
(v) प्रोटीन्स, cell membranes क
े ______ घटक (components) होते हैं I
(vi) _______ द्वारा lipids का transport और ______ द्वारा oxygen का transport होता है I
(vii) क
ु छ प्रोटीन्स शरीर की प्रतिरक्षा प्रणाली में मदद करती हैं, उन्हें ________ कहते हैं I
(viii) क
ु छ proteins chemical messengers का काम करती हैं, उन्हें _______ कहते हैं I
(ix) अमीनो एसिड्स organic compounds हैं जिनमें एक _____group और एक _____ group होता है I
(x) _____ को छोड़ कर सभी अमीनो एसिड्स क
े दो enantiomers (D- and L- forms) होते हैं I
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15. (xi) Amino acids water में ________ ions क
े रूप में रहते हैं जो acid या base की तरह कार्य करते हैं I
(xii) वो pH जिस पर zwitterion बिना किसी charge यानि uncharged का होता है, उस pH को __________
point कहते हैं I
(xiii) वो अमीनो एसिड्स जो हमारे शरीर में synthesize नहीं हो पाते किन्तु शरीर को सुचारु रूप से चलाने हेतु
अति आवश्यक होते हैं, उन्हें ________ amino acids कहते हैं I
(xiv) जिन proteins में सभी essential amino acids उपस्थित होते हैं, उन्हें _______ proteins या ______
proteins कहते हैं I
(xv) Complete proteins सामान्य तौर पर पशु आधारित स्रोत से प्राप्त होती हैं किन्तु _______ complete
proteins का एक शाकाहारी स्रोत है I
(xvi) जब दो अमीनो एसिड्स क
े बीच एक peptide bond बनता है तो इसक
े परिणाम स्वरुप बनने वाले
compound को _____ कहते हैं I
(xvii) Proteins क
े तीन global classes हैं ______ proteins, _______ proteins, और _______ proteins
(xviii) protein में मौजूद सभी double bonds का विवरण और proteins की polypeptide chains क
े अमीनो
acids क
े linear sequence से हमें protein क
े ________ structure का पता चलता है I
(xix) Protein molecule क
े globular three-dimensional shape, जो polypeptide chain की twisting,
folding और compact packing क
े फलस्वरुप बनता है, उससे protein क
े ______ structure का पता चलता है
I
(xx) Proteins का ______ structure दो या अधिक अलग - अलग protein units (अपने-अपने tertiary
structure में) क
े गठबंधन से बनता है और यह tertiary structure से और अधिक स्थिर होता है I
Ans. (i) amino acids, (ii) 20, (iii) peptide, (iv) enzymes, (v) structural (संरचनात्मक), (vi)
lipoproteins, hemoglobin, (vii) antibodies, (viii) hormones, (ix) amino, carboxyl, (x) glycine, (xi)
zwitter (xii) isoelectric, (xiii) essential, (xiv) adequate, complete, (xv) soyabean, (xvi) dipeptide,
(xvii) fibrous, globular, membrane, (xviii) primary, (xix) tertiary, (xx) quaternary
REFERENCES:
1. IGNOU, CHE - 9 Biochemistry, Block 2
2. Lehninger Principles of biochemistry, seventh edition ; David L. Nelson & Michael M. Cox.
Disclaimer : The pictures given in the text have been downloaded from Google images and I am
thankful to the persons who have uploaded these pictures.
Dr. P. K. Nigam (Retired Biochemist)
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