Enzymes - classes of enzymes, numbering, catalytic efficiency, mechanism of action, active site, Km, allosteric enzymes, competitive / noncompetitive, isoenzymes.

1. 6. SOME IMPORTANT QUESTION - ANSWER FOR IGNOU BIOCHEMISTRY [CHE 9]
ENZYMES
Q. 1(A). What is the chemical nature of enzymes? [Enzymes का रासायनिक स्वभाव क
ै सा होता
है?]
Ans. Enzymes are a specialized class of proteins (ribozymes are the exception which are RNA
molecules) which act as biocatalysts in the metabolic reactions to speed up the rate of a specific
chemical reaction. The enzyme is not destroyed during the reaction and is used over and over.
Though many enzyme molecules are the true catalyst by themselves, some enzymes require
the presence of additional nonprotein molecules for the full expression of their catalytic function
and such enzymes are conjugated protein molecules. The protein part of an enzyme molecule is
called apoenzyme and the nonprotein part is called a cofactor. Thus the combination of an
apoenzyme and the cofactor is called holoenzyme.
Apoenzyme + Cofactor —---> Holoenzyme
[Enzymes proteins का एक विशेषीकृ त (specialized) वर्ग हैं (ribozymes को छोड़ कर, जो RNA molecules
हैं) जो metabolic reactions में biocatalysts का काम करते हैं और विशेष chemical reactions की speed
बढ़ाते हैं I chemical reactions क
े दौरान enzymes नष्ट नहीं होते और बार - बार इस्तेमाल होते हैं I यद्यपि
बहुत से enzyme molecules खुद ही true catalyst होते हैं किन्तु क
ु छ enzymes को पूर्ण catalytic function
हेतु क
ु छ अन्य molecules की आवश्यकता होती है और ऐसे enzymes conjugated protein molecules होते
हैं एक enzyme molecule का protein part apoenzyme और nonprotein cofactor कहलाता है I इस प्रकार
एक apoenzyme और एक cofactor का संयोजन holoenzyme कहलाता है I
Apoenzyme + Cofactor —---> Holoenzyme
Q. 1(B).Define the following terms (इन शब्दावली को परिभाषित करें):
Enzyme, apoenzyme, holoenzyme, cofactor, coenzyme, prosthetic group, active site,
substrate, enzyme activity
Ans.
Enzymes - are a group of specialized proteins which act as biocatalysts in the metabolic
reactions to speed up the rate of a specific chemical reaction. The enzyme is not destroyed
during the reaction and is used over and over.
[Enzymes - proteins का एक विशेषीकृ त (specialized) वर्ग हैं जो metabolic reactions में biocatalysts का
काम करते हैं और विशेष chemical reactions की speed बढ़ाते हैं I chemical reactions क
े दौरान enzymes
नष्ट नहीं होते और बार - बार इस्तेमाल होते हैं I]
Apoenzyme - is the enzymatically inactive protein part of an enzyme, which requires a cofactor
for its activity.
[Apoenzyme - किसी enzyme क
े enzymatically inactive protein part को apoenzyme कहते हैं I इस
inactive part को activate करने हेतु एक cofactor की आवश्यकता होती है I]
Holoenzyme - The combination of an Apoenzyme and the cofactor is called holoenzyme and is
a complete, functional enzyme, which is catalytically active.
[Holoenzyme - Apoenzyme और cofactor क
े संयोजन से holoenzyme बनता है और यही एक complete,
functional और catalytically active enzyme होता है I]
Cofactor - is the non protein part of an enzyme which is required for enzyme activity. e.g. Mg2+,
Zn++, NAD.
1

2. [Cofactor - यह enzyme का non protein part होता है जिसकी enzyme activity क
े लिए आवश्यकता होती है
I जैसे - Mg++, Zn++, NAD]
Coenzyme - The non protein organic cofactor molecule is called coenzyme, such as vitamins of
B group.
[Coenzymes - वो organic compounds होते हैं जिनकी कई enzymes को उनकी catalytic activity क
े लिए
आवश्यकता होती है I]
Prosthetic group - The tightly bound cofactor is called prosthetic group, such as heme group in
hemoglobin.
[Prosthetic group - जब एक cofactor एक protein या enzyme से tightly bound होता है तो उस cofactor
को prosthetic group कहते हैं, जैसे - hemoglobin का heme group ]
Active site - The part of an enzyme where all the events of the catalytic process occur is called
its active site.
[Active site - Enzyme का वो हिस्सा जहाँ catalytic प्रक्रिया क
े सारे events होते हैं, active site कहलाता है I]
Substrate - is the chemical substance which is transformed in a chemical reaction catalyzed by
an enzyme.
[Substrate - वो chemical substance जिसका transformation एक enzyme द्वारा catalyze होता है I]
Enzyme activity - The quantity or concentration of an enzymes is expressed in terms of activity
in enzyme units. An enzyme unit (activity as U or IU) is the amount of enzyme that will catalyse
the transformation of 1 μmol of substrate/min under specified conditions of pH and temperature.
[Enzyme activity - एक enzyme की quantity या concentration को enzyme activity क
े रूप में अभिव्यक्त
करते हैं और इस activity को enzyme units में दर्शाते हैं I An enzyme unit (activity as U or IU) is the
amount of enzyme that will catalyse the transformation of 1 μmol of substrate/min under
specified conditions of pH and temperature.]
Q.2(A). Name the different classes of enzymes and describe any one with the help of an
example. [Enzymes क
े विभिन्न वर्गों क
े नाम लिखें और किसी एक का उदाहरण सहित वर्णन करें I
Ans. The International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) has classified the
enzymes into six major classes on the basis of the type of reactions they catalyze. These six
classes are:
Class 1: Oxidoreductases
Class 2: Transferases
Class 3: Hydrolases
Class 4: Lyases
Class 5: Isomerases
Class 6: Ligases
These six major classes have sub classes, sub-subclasses.
Class 2: Transferases - The enzymes of this class catalyze the transfer of functional groups
between donors and acceptors. The transferred groups may be amino, acyl, phosphate, alkyl,
methyl, suphate etc. A typical example is ATP:D-hexose 6- phosphotransferase (trivial name -
hexokinase) which indicates that ATP is the phosphate donor, D-hexose is the phosphate group
acceptor and the transfer occurs to the hydroxyl group on 6-carbon position of hexose.
ATP + D-hexose ⇌ ADP + D-hexose 6-phosphate
2

3. [International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) ने enzymes को उनक
े द्वारा
catalyze किये गए reactions क
े प्रकार क
े आधार पर छः प्रमुख वर्गों (major classes) में वर्गीकृ त किया है I ये
six classes हैं :
Class 1: Oxidoreductases
Class 2: Transferases
Class 3: Hydrolases
Class 4: Lyases
Class 5: Isomerases
Class 6: Ligases
इन six major classes को subclasses, sub-subclasses में भी वर्गीकृ त किया गया है I
Class 2: Transferases - इस वर्ग क
े enzymes donors और acceptors क
े मध्य functional groups को
transfer करते हैं I ये transfer किये जाने वाले groups amino, acyl, phosphate, alkyl, methyl, suphate
आदि हो सकते हैं I एक विशिष्ट उदाहरण क
े तौर पर enzyme ATP:D-hexose 6- phosphotransferase
(trivial name - hexokinase) को ले सकते हैं जो यह दर्शाता है कि ATP phosphate donor है, D-hexose
phosphate group acceptor है और phosphate group का transfer hexose क
े छठे carbon क
े hydroxyl
group पर होता है I
ATP + D-hexose ⇌ ADP + D-hexose 6-phosphate
Q. 2(B). How are enzymes given number, explain with the help of an example. [Enzymes
को किस आधार पर नम्बर दिए जाते हैं, एक उदाहरण देकर समझायें ]
Ans. The enzymes are given some recommended name for everyday use.. Likewise, enzymes
are assigned systematic names which identify the reactions they catalyze. In addition, each
enzyme is given a classification number which is used for accurate and unambiguous
identification of an enzyme which is required in international research journals, abstracts and
indexes. Example -
ATP + creatine ⇌ ADP + phosphocreatine
This reaction is catalyzed by the enzyme which has been assigned a recommended name
creatine kinase and a systematic name ATP:creatine phosphotransferase. Its classification
number is EC 2.7.3.2, where EC stands for Enzyme Commission, the first digit (2) for the class
name (Transferases), the second digit (7) for the subclass (phosphotransferases), the third digit
(3) for the sub-subclass (phosphotransferases with a nitrogenous group as acceptor) and the
fourth digit (2) designates creatine kinase (the recommended name of the enzyme).
[प्रत्येक enzyme का सामान्य तौर पर रोज़ इस्तेमाल का एक recommended name होता है I इसी प्रकार
प्रत्येक enzyme को एक systematic name दिया जाता है जो उस enzyme द्वारा catalyzed reaction की
पहचान कराता है I इसक
े साथ - साथ प्रत्येक enzyme का एक classification number होता है जिसका
इस्तेमाल enzyme क
े बिल्क
ु ल accurate और स्पष्ट रूप से पहचान करने हेतु होता है जो international
research journals, abstracts और indexes क
े लिए आवश्यक होता है I
उदाहरण :
ATP + creatine ⇌ ADP + phosphocreatine
यह reaction जिस enzyme द्वारा catalyze होता है उसका recommended name creatine kinase है और
systematic name ATP:creatine phosphotransferase है I इसका classification number EC 2.7.3.2 है
जिसमें EC का मतलब Enzyme commission है, पहला अंक (2) class name (Transferases) क
े लिए, दूसरा
अंक (7) subclass (phosphotransferases) क
े लिए, तीसरा अंक (3) sub-subclass
3

4. (phosphotransferases with a nitrogenous group as acceptor) क
े लिए और चौथा अंक (2)
recommended name creatine kinase को दर्शाता है I
Q.3. What is catalytic efficiency of an enzyme?[एक enzyme की catalytic efficiency क्या होती
है?]
Ans. The catalytic efficiency of an enzyme means how efficiently the enzyme catalyzes the
conversion of the substrate into the product(s). It is expressed in terms of its turnover number
which indicates the number of substrate molecules which are transformed in one unit of time by
one molecule of an enzyme under optimal conditions of temperature and pH. Example: The
turnover number of carbonic anhydrase is 600000 per second and that of Lactate
dehydrogenase is 1000 per second. It means the catalytic efficiency of carbonic anhydrase is
much higher than that of Lactate dehydrogenase. In other words carbonic anhydrase catalyzes
the reaction much faster than lactate dehydrogenase.
[किसी enzyme की catalytic efficiency का मतलब होता है कि वो enzyme कितनी दक्षता (efficiency) क
े
साथ substrate को product(s) में परिवर्तित करता है I इसको turnover क
े रूप में दर्शाते हैं जो होता है
substrate क
े molecules की संख्या जो enzyme क
े एक molecule द्वारा समय की एक इकाई में और
अनुक
ू लतम pH एवं तापमान पर परिवर्तित होते हैं I उदाहरण - Carbonic anhydrase का turnover number
600000 प्रति सेक
ं ड है और Lactate dehydrogenase का 1000 प्रति सेक
ं ड है, तो इसका अर्थ हुआ कि
carbonic anhydrase की catalytic efficiency lactate dehydrogenase से बहुत अधिक है I दूसरे शब्दों में
carbonic anhydrase lactate dehydrogenase की अपेक्षा अधिक तेजी से reaction को catalyze करता है I]
Q.4. Enzymes are highly specific in their action. Explain. [Enzymes अपने action में अत्यधिक
specific होते हैं, व्याख्या करें ] // What do you understand by enzyme specificity?[Enzyme की
specificity से आप क्या समझते हैं?]
Ans. Enzyme specificity means selectivity of enzymes to their substrates i.e. to choose exact
substrate from a mixture of different chemical molecules. Thus enzymes are highly specific in
their action, both with respect to the substrate they act upon and the kind of reaction they
catalyse. And it involves strength of binding of the substrate to the enzyme and the velocity of
the enzyme catalyzed reaction. The degree of specificity varies from one enzyme to another.
The enzymes which are specific to a particular bond such as peptide bond, phosphodiester
bond or carboxylic ester bond are low in specificity. e.g. peptidases, phosphatases or esterases.
The enzymes which are specific to a particular group are intermediate in specificity such as
carboxypeptidase A specific for removal of C-terminal amino acids containing a free carboxyl
group or hexokinase which catalyzes the phosphorylation of a variety of D-hexoses. Urease is
an example of absolute enzyme specificity because it hydrolyses only urea. Some enzymes
have stereochemical specificity such as D-amino acid oxidase is specific for D-amino acids only.
The specificity of an enzyme with respect to its substrate or a bond to be broken, is determined
by the shape of the active site, it's topographical features and the proper disposition in space of
the amino acid residues participating in the process of substrate binding and catalysis. This
could be explained by " lock and key " hypothesis and the " induced fit " theory.
[Enzyme specificity का अर्थ है enzymes का अपने substrate क
े प्रति चयनात्मकता यानि विभिन्न क
े मिकल
मोलेक्यूल्स क
े एक मिश्रण से एकदम सही substrate चुनना I इस प्रकार enzymes अपनी क्रिया में अत्यधिक
चयनात्मक होते हैं, न क
े वल substrate क
े प्रति बल्कि उनक
े द्वारा catalyze किये जाने वाले reaction क
े प्रकार
क
े प्रति भी I और इसमें enzyme की substrate क
े साथ binding की शक्ति और enzyme द्वारा catalyzed
reaction की गति शामिल होती है I इस विशिष्टता (specificity) का परिमाण एक enzyme से दूसरे enzyme में
4

5. भिन्न हो सकता है I वो enzymes जो एक ख़ास bond, जैसे - peptide bond, phosphodiester bond या
carboxylic ester bond, क
े लिए specific होते हैं, उनकी specificity कम होती है, उदाहरण - peptidases,
phosphatases या esterases आदि I वो enzymes जो एक ख़ास group क
े लिए specific होते हैं उनकी
specificity मध्यम श्रेणी की होती है, जैसे - carboxypeptidase A जो free carboxyl group वाले C-terminal
amino acids क
े removal क
े लिए specific होता है I इसी प्रकार enzyme hexokinase है जो विभिन्न
D-hexoses क
े phosphorylation को catalyze करता है I Urease absolute enzyme specificity का एक
उदाहरण है क्योंकि यह क
े वल urea को ही hydrolyze करता है I क
ु छ enzymes stereochemical specificity
रखते हैं, जैसे - D-amino acid oxidase क
े वल D-amino acids क
े लिए specific है I
किसी substrate या bond क
े लिए enzyme की specificity enzyme की active site की रचना और उसक
े
amino acids की विशेषताओं द्वारा निर्धारित होती है और इसकी व्याख्या " lock and key " hypothesis और "
induced fit " theory द्वारा की जा सकती है I]
Lock and key model Induced fit model
Q.5. Describe the mechanism of enzyme action.[Enzyme की mechanism of action का वर्णन
करें ]
Ans. The basic steps of an enzyme catalyzed reaction are shown in the figure below :
The binding of substrate to the enzyme occurs at the active site present on the surface of the
enzyme molecule. The active site is a specific area in the enzyme molecule where the suitable
substrate molecule binds to it and the chemical reaction occurs by breaking or formation of the
bonds. The active site has hydrophobic and hydrophilic amino acids which bind to the substrate
by hydrophobic interactions, electrostatic and hydrogen bonded interactions. Two hypotheses
for the binding of substrate to the enzyme are 'lock(enzyme) and key(substrate)' and 'Induced
fit'. In the lock and key model the shape of the active site of the enzyme is complementary to the
shape of the substrate. In an induced fit model the enzyme changes the shape of its active site
(in presence of the substrate ) complementary to the shape of the substrate to fit correctly to
each other.
5

6. The interactions between the enzyme and substrate are non covalent or weak covalent so that
the Enzyme-product complex could break easily to release the product and regenerate the
enzyme.
The usual reactions in the transformation of substrate in enzyme catalyzed reactions are
nucleophilic, electrophilic, homolytic and rearrangements etc. In a chemical reaction for
conversion of reactants to products, the reactant molecules have to overcome a free energy
barrier called ' activation energy '. At the peak position (transition state) of this barrier the
probability of the formation or breaking of chemical bonds is very high. The amount of energy
required to bring all the molecules in one mole of a substance at a given temperature to
transition state at the top of the activation barrier is called 'free energy of activation (∆G*). The
enzymes decrease this free energy of activation as compared to the free energy of activation of
a nonenzymatic reaction so that more and more molecules pass the energy barrier to form the
product. Thus enzymes merely speed up the rate at which the equilibrium point is reached.
The lowering of activation energy by enzymes is accomplished at the active site of the enzyme
by:
1. increasing the collision rate of the reactant molecules by bringing them close enough to react
(proximity effect),
2. by bringing about proper orientation of reacting groups with respect to each other (orientation
effect),
3. by bringing about conformational change in the substrate which produces strain in the form of
distortion of bond angle and bond length which brings it closer to the transition state,
4. and also the functional groups at the active site provide proton donors and acceptors in high
local concentration in a proper position to bring about the reaction.
[एक enzyme द्वारा catalyzed reaction क
े basic steps नीचे चित्र में दर्शाया गया है :
Substrate की enzyme से binding enzyme molecule की surface पर उपस्थित ‘active site’ पर होती है I
यह active site enzyme molecule की surface पर वो स्थान होता है जहाँ उचित substrate enzyme से bind
करता है और फिर यहाँ bond टूटने या bond बनने द्वारा chemical reaction होता है I इस active site में
hydrophobic और hydrophilic amino acids होते हैं जो hydrophobic interactions, electrostatic and
hydrogen bonded interactions द्वारा substrate को bind करते हैं I enzyme और substrate की इस
binding क
े लिए दो परिकल्पनायें हैं - 'lock (enzyme) and key (substrate)' और 'Induced fit' l Lock and
key model में enzyme की active site का आकार और substrate का आकार एक दूसरे क
े पूरक
(complementary) होते हैं जबकि induced fit model में enzyme अपना आकार substrate क
े आकार क
े
6

7. अनुरूप इस प्रकार बदल लेता है (substrate की उपस्थिति में) कि substrate active site में ठीक से fit हो जाये I
Enzyme और substrate क
े बीच पारस्परिक क्रिया (interactions) non covalent या weak covalent होती हैं
ताकि Enzyme-product complex आसानी से टूट सक
े और product आसानी से enzyme से मुक्त हो जाये
तथा enzyme नए catalysis क
े लिए regenerate हो जाए I
Enzyme द्वारा catalyzed reaction में substrate का transformation nucleophilic, electrophilic,
homolytic और rearrangements आदि reactions द्वारा होता है I Reactants क
े products में परिवर्तन क
े
chemical reaction में reactant molecules को एक free energy barrier, जिसे ' activation energy ' कहते
हैं, को पार करना होता है I इस barrier क
े शिखर (transition state) पर chemical bonds क
े टूटने और बनने की
संम्भावना अत्यधिक होती है I इस transition state पर एक निश्चित तापमान पर एक पदार्थ क
े एक mole क
े
सभी molecules को एक साथ लाने क
े लिए जितनी energy की आवश्यकता होती है उसे 'free energy of
activation (∆G*) कहते हैं I Enzymes इस free energy of activation की मात्रा को कम करते हैं (बिना
enzyme क
े होने वाले reaction की तुलना में) जिससे अधिक से अधिक molecules इस energy barrier को
पार करक
े आसानी से product बना सक
ें I इसप्रकार enzymes reaction क
े equilibrium point तक पहुँचने क
े
लिए क
े वल reaction की speed बढ़ाते हैं I
Enzymes द्वारा active site पर यह activation energy इस प्रकार कम की जाती है :
1. Reactant molecules को बहुत नज़दीक लाकर उनक
े बीच टक्कर की दर को बढ़ा कर ताकि वे आसानी से
react कर सक
ें (इसे proximity effect कहते हैं),
2. Reacting groups का एक दूसरे क
े साथ उचित अभिविन्यास करा कर (इसे orientation effect कहते हैं),
3. Substrate में अनुरूपता परिवर्तन लाकर जिसक
े कारण bond angle और bond length में तनाव और तोड़ -
मरोड़ होकर ये transition state क
े नज़दीक आ सक
ें ,
4. और Enzyme की active site क
े functional groups reaction क
े लिए proton donors और acceptors की
proper position में अधिक स्थानीय मात्रा उपलब्ध करा कर I]
Q.6. What is the effect of enzyme concentration, substrate concentration, pH and
temperature on an enzyme catalyzed reaction?[Enzyme concentration, substrate
concentration, pH और temperature का enzyme catalyzed reaction पर क्या प्रभाव पड़ता है?]
Or
What are the factors responsible affecting enzyme catalyzed reaction?[Enzyme catalyzed
reaction को प्रभावित करने वाले कौन से कारक हैं?]
Ans. There are some factors that affect the enzyme catalyzed reaction :
Enzyme concentration: The rate of enzyme catalyzed reaction is directly proportional to the
concentration of the enzyme if a purified enzyme is used , the substrate concentration is very
high and the conditions of the reaction remain constant.
[Enzyme द्वारा catalyzed reaction की दर enzyme क
े concentration क
े सीधा समानुपाती होती है यदि
enzyme pure है, substrate का concentration अत्यधिक और reaction की परिस्थितियाँ स्थिर हों I]
Substrate concentration: In an enzyme catalyzed reaction if the enzyme concentration is kept
constant then at low substrate concentration the initial reaction rate is nearly proportional to the
7

8. substrate concentration and the reaction is thus approximately first order with respect to the
substrate. However, as the substrate concentration is increased further the increase in initial
rate is no longer nearly proportional to the substrate concentration and the reaction in this zone
is of mixed order. With a further increase in the substrate concentration the reaction becomes
essentially independent of the substrate concentration and approaches a constant rate and in
this range the reaction is zero order. Thus the reaction curve becomes hyperbolic.
[Enzyme catalyzed reaction में यदि enzyme concentration को स्थिर रखा जाए तो substrate क
े कम
concentration पर reaction की initial reaction rate substrate concentration क
े लगभग समानुपाती होती
है और इस प्रकार reaction substrate क
े सन्दर्भ में लगभग first order reaction होता है I हालांकि, substrate
concentration क
े और बढ़ने पर initial rate में वृद्धि substrate concentration क
े लगभग समानुपाती नहीं
रहती और इस क्षेत्र में reaction mixed order का हों जाता है I जब substrate concentration और बढ़ता है तो
reaction rate पर substrate concentration का कोई प्रभाव नहीं पड़ता और reaction की दर स्थिर हो जाती है
और reaction zero order हो जाता है I ऐसी परिस्थिति में reaction curve hyperbolic हो जाता है I]
pH: A small change in pH results in change in enzyme catalyzed reaction rate appreciably. The
curve showing rate of enzyme catalyzed reaction against pH of the reaction mixture is generally
bell shaped. The enzyme activity is maximum only in a narrow range of pH and decreases at
both higher and lower pH. The pH where an enzyme shows maximum reaction rate is called the
optimum pH. The effect of pH on enzyme activity is attributed to factors such as acid-base
behaviour of enzyme and substrate, denaturation of enzyme by change in pH , change in
ionisation state of a changed substrate, enzyme or both with change in pH affecting its binding
to the substrate.
[Reaction solution क
े pH में एक छोटे से परिवर्तन से ही reaction rate पर पर्याप्त रूप से प्रभाव पड़ता है I
Enzyme द्वारा catalyzed reaction की दर और pH क
े बीच graph सामान्यतः एक घंटी (bell) क
े shape का
होता है I अधिकतम enzyme activity pH की एक narrow range में होती है और उच्चतर और निम्नतर pH पर
यह दर कम होती जाती है I वो pH जिस पर reaction दर उच्चतम होती है उसे optimum pH कहते हैं I Enzyme
activity पर pH क
े इस प्रभाव क
े लिए ज़िम्मेदार कारक हैं - enzyme और substrate का acid-base
behaviour, pH परिवर्तन क
े कारण enzyme का denaturation, substrate एवं enzyme या दोनों क
े
ionisation state में परिवर्तन जिससे enzyme और substrate क
े बीच binding प्रभावित होती है I]
Temperature: Most of the enzyme catalyzed reactions appear to have an optimum temperature,
the temperature at which the enzyme shows maximum reaction rate. The enzyme activity
increases with temperature due to increase in the number of collisions between the enzyme and
substrate molecules and also due to an increase in the energy of these collisions. The enzyme
8

9. activity decreases after a certain temperature (the optimum temperature) due to denaturation of
the enzyme protein i.e. the rate of inactivation also increases with rise in temperature.
[अधिकतर enzyme catalyzed reactions का एक optimum temperature होता है जिस पर reaction rate
अधिकतम होता है I Temperature बढ़ने क
े साथ enzyme activity बढ़ती है और ऐसा enzyme और substrate
molecules क
े बीच टक्कर बढ़ने एवं इन टक्करों की ऊर्जा बढ़ने क
े कारण होता है I किन्तु एक निश्चित
temperature (optimum temperature) क
े बाद enzyme activity घटने लगती है जिसका कारण बढ़ते
तापमान क
े साथ enzyme protein का denaturation होता है I
Q.7. What is Km? What is its significance in enzyme catalyzed reactions?[Km क्या होता है
और enzyme catalyzed reaction में इसका क्या महत्व है?]
Ans. Km (Michaelis constant) is numerically equal to the concentration of the substrate (moles
per litre) at that stage of when the observed rate of the enzyme catalyzed reaction is half of the
maximum rate i.e. ½ Vmax.
Significance of Km: It is a measure of the affinity of the enzyme for its substrate. A low value of
Km indicates the high affinity of the enzyme for its substrate as the reaction will approach Vmax
(and so ½ Vmax too) rapidly because a low concentration of substrate would be needed to
saturate the enzyme. Likewise, a high Km would indicate a low affinity of the enzyme for its
substrate.
[Km (Michaelis constant) substrate का वह concentration (moles per litre) जिस पर enzyme द्वारा
catalyzed reaction की दर अधिकतम दर (Vmax) की आधी (½ Vmax) होती है I
Significance of Km: Km enzyme की substrate क
े लिए affinity (आकर्षण) का माप होता है I Km की कम
value दर्शाती है कि enzyme की substrate क
े प्रति affinity अधिक है क्योंकि substrate की एक कम मात्रा ही
enzyme को saturate (संतृप्त) कर देती है जिससे reaction का Vmax और ½ Vmax भी शीघ्र प्राप्त हो जाता
है I इसी प्रकार, Km की high value enzyme की substrate क
े प्रति कम affinity को दर्शाती है I]
Q.8. What are antimetabolites? Explain with an example.[Antimetabolites क्या होते हैं? एक
उदाहरण द्वारा व्याख्या करें ]
Ans. Antimetabolites are competitive inhibitors of enzyme activity. These competitive inhibitors
have structural resemblance with the substrate of the enzyme, therefore they compete with
substrate for the binding to the active site of the enzyme. They are so called because the
substrates of enzymes are generally metabolites participating in metabolic transformations in
the cell.
Example:
9

10. Sulphanilamide -- It is used to inhibit the bacterial growth. It inhibits folic acid synthesis in
prokaryotes (bacteria). It functions by competitively inhibiting enzymatic reactions involving
p-aminobenzoate required for the synthesis of folic acid. Folic acid is required for the synthesis
of purine and pyrimidine in bacteria. In this way the bacteria are killed because now they can not
synthesise nucleotides (due to lack of purines and pyrimidines) required for their survival.
[Antimetabolites enzyme activity क
े competitive inhibitors होते हैं I ये competitive inhibitors enzyme
क
े substrate से संरचनात्मक रूप से मिलते - जुलते हैं, इसलिए enzyme की active site से bind करने क
े लिए
substrate क
े साथ प्रतिस्पर्धा (compete) करते हैं I इनको Antimetabolites इसलिए कहते हैं क्योंकि
enzymes क
े substrates आमतौर पर cell क
े अंदर होने वाले metabolic transformations में भाग लेने वाले
metabolites होते हैं I उदाहरण - Sulphanilamide -- इसका उपयोग bacterial growth को inhibit करने क
े
लिए किया जाता है I यह prokaryotes (bacteria) में folic acid की synthesis को inhibit करता है I यह folic
acid की synthesis क
े लिए आवश्यक enzymatic reactions, जिसमें p-aminobenzoate शामिल होता है, को
competitively inhibit करता है I Bacteria में folic acid की purine और pyrimidine synthesis क
े लिए
आवश्यकता होती है I इस प्रकार, purines और pyrimidines की कमी क
े कारण nucleotides की synthesis भी
नहीं हो पाती जो bacteria क
े जीवित रहने क
े लिए आवश्यक होते हैं और इस कारण bacteria मर जाते हैं I]
Q.9. Define coenzyme with an example.[Coenzyme को एक उदाहरण क
े साथ परिभाषित करें ]
Ans. The non protein organic molecule which is a part of an enzyme and required for enzyme
activity is called coenzyme. It binds to the active site of the enzyme and helps the enzyme in
catalysis. Coenzymes are often vitamins or derivatives of vitamins and play a crucial role in the
regulation of most enzyme activities e.g. Flavin mononucleotide (FMN) and Flavin adenine
dinucleotide (FAD), which are derivatives of riboflavin (vitamin B2). FMN and FAD are
coenzymes for some oxidation-reduction enzymes called flavoenzymes. Coenzyme
Nicotinamide adenine dinucleotide (NAD) activates the lactic dehydrogenase enzyme in the
dehydrogenation of pyruvate to lactate,
[Coenzyme एक non protein organic molecule होता है जो enzyme का एक हिस्सा होता है और जो
enzyme activity क
े लिए आवश्यक होता है I Coenzymes अक्सर vitamins या उनक
े derivatives होते हैं और
बहुत से enzymes की activity को नियंत्रण करने में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं, जैसे - Flavin
mononucleotide (FMN) और Flavin adenine dinucleotide (FAD) जो riboflavin (vitamin B2) क
े
derivatives हैं I FMN और FAD क
ु छ oxidation-reduction enzymes (flavoenzymes) क
े coenzymes हैं I
Nicotinamide adenine dinucleotide (NAD) भी एक coenzyme है जो pyruvate क
े lactate में
dehydrogenation हेतु आवश्यक enzyme lactic dehydrogenase enzyme को activate करता है I]
Q.10. How does an oxidoreductase enzyme differ from a transferase? Illustrate with an
example.[एक oxidoreductase enzyme एक transferase से किस प्रकार भिन्न होता है, एक उदाहरण
देकर समझायें ]
Ans. Oxidoreductase enzyme catalyzes the electron transfer in oxidation-reduction process e.g.
alcohol:NAD oxidoreductase which catalyzes the electron transfer from ethyl alcohol to NAD+ to
form acetaldehyde and NADH.
Ethyl alcohol + NAD+ ⇌ Acetaldehyde + NADH
On the other hand a transferase enzyme catalyzes the transfer of a chemical group such as
amino, methyl, alkyl, phosphate etc. from one molecule to another. Example: ATP:D-hexose
6-phosphotransferase (Hexokinase) catalyzes the transfer of phosphate group from ATP to
D-hexose.
ATP + D-hexose ⇌ D-hexose 6-phosphate + ADP
10

11. [Oxidoreductase enzyme oxidation - reduction process में electron क
े transfer में catalyst का काम
करते हैं, जैसे - alcohol:NAD oxidoreductase ethyl alcohol से NAD+ को electron transfer करने में
catalyst का काम करता है जिससे acetaldehyde और NADH बनते हैं I
Ethyl alcohol + NAD+ ⇌ Acetaldehyde + NADH
जबकि एक transferase enzyme एक chemical group जैसे - amino, methyl, alkyl, phosphate आदि को
एक molecule से दूसरे molecule को transfer करने में catalyst का कार्य करता है I जैसे - ATP:D-hexose
6-phosphotransferase (Hexokinase) phosphate group को ATP से D-hexose को transfer करने में
catalyst का काम करता है I]
ATP + D-hexose ⇌ D-hexose 6-phosphate + ADP
Q.11. Compare competitive and non-competitive inhibition of enzyme activity.[Enzyme
activity क
े competitive और non-competitive inhibition की तुलना करें I]
Ans.
● The structure of competitive inhibitor molecule resembles to that of the substrate
molecule whereas the structure of non-competitive inhibitor molecule is entirely different.
[competitive inhibitor molecule की संरचना substrate molecule से मिलती - जुलती है जबकि
non-competitive inhibitor molecule की संरचना substrate की संरचना से बिल्क
ु ल भिन्न होती है I]
● The competitive inhibitor competes with the substrate for binding to the active site of the
enzyme whereas the non-competitive inhibitor forms a complex with the enzyme by
binding at a site other than the active site.
[Competitive inhibitor enzyme की active site से binding क
े लिए substrate क
े साथ प्रतिस्पर्धा
करता है जबकि non-competitive inhibitor enzyme क
े साथ bind करक
े एक complex बनाता है और
यह binding enzyme की active site क
े स्थान एक अन्य site पर होती है I]
● The competitive inhibitor does not alter the structure of the enzyme whereas the
non-competitive inhibitor alters the enzyme molecule in such a way that the substrate
may get attached to the active site but the products are not formed.
[Competitive inhibitor enzyme की संरचना को नहीं बदलता जबकि non-competitive inhibitor
enzyme molecule को क
ु छ इस तरह बदल देता है कि substrate active site से bind तो होता है
किन्तु product नहीं बन पाता I]
● The competitive inhibition can be reversed by increasing the substrate concentration
whereas the non-competitive inhibition can be overcomed by increasing the enzyme
concentration.
[competitive inhibition को substrate concentration को बढ़ा कर पल्टा (reverse) जा सकता है
जबकि non-competitive inhibition को पलटने (reverse) क
े लिए enzyme concentration को
बढ़ाना पड़ता है I]
● Vmax in presence of competitive inhibitor remains unchanged but Km is increased
whereas in presence of non-competitive inhibitor Vmax is affected (decreased) but Km is
unaffected.
[Competitive inhibitor की उपस्थिति में Vmax नहीं बदलता किन्तु Km बढ़ जाता है जबकि
non-competitive inhibitor की उपस्थिति में Vmax तो कम होता है किन्तु Km प्रभावित नहीं होता I]
● The effect of a competitive inhibitor is temporary but that of non-competitive inhibitor is
permanent.
[Competitive inhibitor का प्रभाव अस्थाई होता है जबकि non-competitive inhibitor का प्रभाव स्थाई
होता है I]
11

12. Q.12. Explain allosteric enzymes. What is allosteric regulation?[Allosteric enzymes की
व्याख्या करें I Allosteric regulation क्या होता है?]
Ans. Allosteric enzymes are enzymes which have an additional binding site for effector
molecules other than the substrate binding site. The binding of effector molecule brings about
conformational changes in the enzyme , thereby changing catalytic properties of the enzyme.
Allosteric enzymes are involved in allosteric regulation which is an important mechanism of
enzyme regulation. In allosteric regulation the first enzyme of a biosynthetic pathway is strongly
inhibited by the end product of that pathway. This regulatory molecule called an 'effector' has no
structural resemblance to the substrate or product of the first enzyme. This effector molecule
binds to a site other than the active site of the enzyme and brings about a reversible
conformational change in the active site leading to alteration in enzyme activity of allosteric
enzyme. The allosteric enzymes do not exhibit normal Michaelis-Menton or hyperbolic kinetics
but rather show a sigmoidal behavior. A classical example is aspartate carbamoyl transferase
which catalyzes the first step in pyrimidine biosynthesis in E.coli. It is inhibited by the final
product of the pathway which is Cytidine triphosphate (CTP), a pyrimidine nucleotide.
In allosteric regulation the effector may be an activator also. When an activator binds, it
increases the function of active sites and results in increased binding of substrate molecules.
Example - binding of oxygen to hemoglobin.
[Allosteric enzymes वो enzymes होते हैं जिनमें substrate binding site क
े अतिरिक्त एक और binding
site होती है जिसमें effector molecule bind होता है I Effector molecule की binding क
े कारण enzyme में
क
ु छ conformational changes हो जाते हैं जिससे enzyme की catalytic properties बदल जाती हैं I ये
Allosteric enzymes allosteric regulation में शामिल होते हैं जो enzyme regulation की एक महत्वपूर्ण
mechanism है I इस allosteric regulation में एक biosynthetic pathway का पहला enzyme, pathway क
े
end product द्वारा बहुत अधिकता से inhibit होता है I यह जो regulatory molecule (end product) होता है,
जिसे 'effector' कहते हैं, उसकी पहले enzyme क
े substrate या product से कोई संरचनात्मक समानता नहीं
होती है I इसलिए यह effector molecule active site से bind नहीं करता है बल्कि enzyme से एक अन्य site
पर bind हो जाता है और active site की बनावट (conformation) में एक प्रतिवर्ती (reversible) परिवर्तन कर
देता है जिससे allosteric enzyme की catalytic activity में परिवर्तन हो जाता है I ये allosteric enzymes
normal Michaelis-Menton या hyperbolic kinetics नहीं दर्शाते हैं बल्कि एक sigmoidal reaction curve
देते हैं I इसका एक श्रेष्ट उदाहरण है - aspartate carbamoyl transferase जो ए. coli में pyrimidine
biosynthesis का पहला step catalyze करता है और यह इस pathway क
े final product Cytidine
triphosphate (CTP), जो एक pyrimidine nucleotide है, द्वारा बाधित (inhibit) होता है I
Allosteric regulation में effector एक activator की तरह भी काम कर सकता है I यह activator bind करक
े
active site क
े कार्य को बढ़ाता है जिससे substrate molecules की binding और बढ़ जाती है I उदाहरण -
binding of oxygen to hemoglobin]
12

13. O2 - Hb dissociation curve
Q.13. Write the mechanism of enzyme regulation by covalent modification.[Covalent
modification द्वारा enzyme regulation की mechanism लिखें I]
Ans. Covalent modification of enzyme results in reversible modification of the amino acid side
chains of the enzyme resulting in activation or inactivation of the enzyme. This can be explained
by two enzymes viz. glycogen phosphorylase and glycogen synthase. The enzyme glycogen
phosphorylase catalyzes the reaction:
(Glycogen)n + orthophosphate --------> (Glycogen)n-1 + α-D-Glucose-1-phosphate
The enzyme glycogen phosphorylase has two forms viz. form a(active) and from b(inactive).
The inactive form b is converted into active form a by the enzyme phosphorylase kinase in
presence of ATP and Mg++ which phosphorylates the side chain of serine present in the
inactive form b( covalent modification). The active form a degrades glycogen. When degradation
of glycogen is not required then the active form a is converted back to inactive form b by
enzyme phosphorylase phosphatase which dephosphorylates the side chain of serine residue.
Likewise, the enzyme glycogen synthase, which catalyzes glycogen synthesis, is converted into
an inactive form by phosphorylation (as oppose to glycogen phosphorylase which gets activated
by phosphorylation). In this way by activation and inactivation of these enzymes the glycogen
metabolism is regulated.
[Enzyme क
े covalent modification में enzyme क
े amino acid side chains का reversible modification
हो जाता है जिससे enzyme का activation या inactivation हो जाता है I इसकी व्याख्या दो enzymes -
glycogen phosphorylase और glycogen synthase द्वारा की जा सकती है I enzyme glycogen
phosphorylase द्वारा catalyze किया जाने वाला reaction है :
(Glycogen)n + orthophosphate --------> (Glycogen)n-1 + α-D-Glucose-1-phosphate
Glycogen phosphorylase enzyme क
े दो रूप होते हैं - form a (active) और from b (inactive) I
Phosphorylase kinase enzyme ATP और Mg++ की उपस्थिति में inactive form b की serine residue
की side chain को phosphorylate करता है जिससे inactive form b active form a में बदल जाता है (यह
covalent modification कहलाता है) I Enzyme का active form a glycogen को degrade करता है I जब
glycogen क
े degradation की ज़रूरत नहीं होती है तो phosphorylase phosphatase enzyme active
form a क
े serine residue की side chain को dephosphorylate करक
े इसे inactive form b में बदल देता है I
इसी प्रकार, glycogen क
े संश्लेषण (synthesis) को catalyze करने वाला enzyme glycogen synthase एक
inactive form में परिवर्तित हो जाता है किन्तु phosphorylation द्वारा (जबकि glycogen phosphorylase
phosphorylation द्वारा activate होता है) I इस तरह, इन enzymes (glycogen phosphorylase और
glycogen synthase) क
े activation और inactivation द्वारा glycogen metabolism नियंत्रित होती है I]
13

14. Covalent regulation
Q. 14. How is allosteric regulation different from regulation by reversible covalent
modification of the enzyme?[Allosteric regulation reversible covalent modification से किस
प्रकार भिन्न है?]
Ans.
● In allosteric modification an effector molecule binds to a site other than the active site of
the enzyme and brings about a reversible conformational change in the active site
leading to alteration in enzyme activity of allosteric enzyme while covalent modification of
enzyme results in reversible modification of the amino acid side chains of the enzyme
resulting in activation or inactivation of the enzyme.
[Allosteric modification में एक effector molecule active site से bind नहीं करता है बल्कि एक
अन्य site पर bind हो जाता है और active site की बनावट (conformation) में एक प्रतिवर्ती
(reversible) परिवर्तन कर देता है जिससे allosteric enzyme की catalytic activity में परिवर्तन हो
जाता है जबकि enzyme क
े covalent modification में enzyme की amino acid side chains में
reversible modification होता है जिससे enzyme का activation या inactivation हो जाता है I]
Q.15. What are isoenzymes? Give an example.[Isoenzymes क्या होते हैं? एक उदाहरण भी दें I]
Ans. Isoenzymes are the different forms of an enzyme catalysing the same reaction but differing
in physico-chemical properties such as amino acid sequence, different combination of subunits,
heat stability electrophoretic mobility and sensitivity to inhibition by excess of substrate. These
variants are genetically determined. These isoenzymes also differ in their kinetic and regulatory
properties and their distribution in tissues which is attributed to the metabolic requirements of a
particular tissue. These are numbered based on their electrophoretic mobility towards anode.
Example: Lactate dehydrogenase (LDH) has five isoenzymes with LDH-5 having the lowest
mobility towards anode and LDH-1 having the highest mobility. LDH-1 is present in highest
concentration in heart while LDH-5 is present in highest concentration in skeletal muscles and
liver.
[Isoenzymes किसी enzyme क
े विभिन्न रूप होते हैं जो same reaction को catalyze करते हैं किन्तु उनकी
physico-chemical properties जैसे - amino acid sequence, subunits का विभिन्न संयोजन, ताप क
े प्रति
स्थिरता, electrophoretic mobility और substrate की अधिकता द्वारा अवरोधन (inhibition) की
संवेदनशीलता आदि भिन्न होती हैं I ये भिन्नरूप (variants) आनुवंशिक रूप से निर्धारित होते हैं I Isoenzymes
अपनी kinetic और regulatory properties एवं tissues में उनक
े distribution में भी भिन्न होते हैं जिसक
े लिए
विशिष्ट ऊतकों की चयापचय अवश्यकतायें (metabolic requirements) जिम्मेदार होती हैं I Isoenzymes को
उनकी anode की ओर electrophoretic mobility क
े आधार पर संख्यांकित किया जाता है I उदाहरण : Lactate
dehydrogenase (LDH) क
े पाँच isoenzymes होते हैं जिनमें LDH-5 की anode की तरफ mobility सबसे कम
होती है और LDH-1 की सबसे अधिक I LDH-1 की मात्रा heart में सबसे अधिक होती है जबकि LDH-5 की सबसे
अधिक मात्रा skeletal muscles और liver में होती है I]
14

15. Q.16. Name two enzymes used in medical diagnosis. Explain the use of enzymes in
diagnosis of heart attack. [Medical diagnosis हेतु उपयोग किये जाने वाले दो enzymes क
े नाम लिखें
I Heart attack की diagnosis हेतु उपयोग किये जाने वाले enzymes की व्याख्या करें I]
Ans. Creatine kinase (CK), used in the determination of myocardial infarction and muscle
diseases and acid phosphatase used in the determination of prostate cancer, are two important
enzymes used in medical diagnosis.
Diagnostic enzymes in heart attack: The blockage in the artery or arteries supplying the blood to
the heart results in heart attack or myocardial infarction (MI). This results in death of some of the
cells of heart muscles, thereby, release of enzymes such as creatine kinase, glutamate
oxaloacetate transaminase and lactate dehydrogenase into the blood. The pattern of release of
these enzymes in blood helps in diagnosis and severity of heart attack. CK level in blood
increases within 6 hours after myocardial infarction, reaches peak level at about 24 hours and
then normalizes in 2-3 days. Similarly, GOT begins to increase 3-8 hrs. after myocardial injury,
reaches peak level after about 24 and normalizes in 3-6 days. Likewise LDH level in blood begin
to increase within 6-12 hrs. after MI , reach maximum level at about 48 hrs. which remains
elevated for 4-14 days before coming down to normal levels. The rise and fall pattern of these
enzymes were used for diagnosis of MI. However, these enzymes have become obsolete as
some new more specific biochemical markers for diagnosis of MI have come up, e.g. isoenzyme
of creatine kinase (CKMB), cardiac troponin I and troponin T.
[Medical diagnosis (निदान) हेतु उपयोग किये जाने वाले enzymes में से दो enzymes हैं - Creatine kinase
(CK) जिसका उपयोग myocardial infarction (heart attack) क
े निदान हेतु और Acid phosphatase जिसका
उपयोग prostate cancer क
े निदान हेतु किया जाता है I
Coronary (कोरोनरी) artery (धमनी), जो heart को blood supply करती हैं, में जब किसी कारणवश blood क
े
प्रवाह में रुकावट होती है तो myocardium को आवश्यकतानुसार ऑक्सीजन नहीं मिल पाती और जब यह स्थिति
अधिक समय क
े लिए और अपरिवर्तनीय होती है तो myocardial cell की death और necrosis (गल जाना) होने
लगती है I और इसे myocardial infarction (रोधगलन,MI) या तीव्र रोधगलन (acute myocardial infarction,
AMI) कहते हैं और जिसे आमतौर पर हृदयाघात (हार्ट अटैक) या दिल क
े दौरे क
े रूप में जाना जाता है I Heart क
े
muscles की death और necrosis क
े कारण क
ु छ enzymes release होकर blood में आ जाते हैं I इन
enzymes क
े release होने क
े pattern द्वारा myocardial infarction की diagnosis (निदान) में मदद मिलती
है I ये enzymes हैं - creatine kinase (CK), glutamate oxaloacetate transaminase (GOT) और lactate
dehydrogenase I Blood में CK का स्तर MI होने क
े 6 घंटों क
े अंदर बढ़ना शुरू हो जाता है, 24 घंटे में peak
level पहुँच जाता है और फिर 2-3 दिनों में सामान्य हो जाता है I इसीप्रकार, GOT का स्तर MI क
े 3-8 घंटे बाद
बढ़ने लगता है, 24 घंटे में peak level पहुँच जाता है और फिर 3-6 दिनों में सामान्य हो जाता है I इसी तरह,
blood में LDH level 6-12 घंटों में MI क
े बाद बढ़ता है, लगभग 48 घंटों में peak स्तर मिलता जो 4-14 दिनों
तक बढ़ा रहता है और उसक
े बाद धीरे - धीरे सामान्य होता है I इन enzymes क
े बढ़ने और घटने का यह pattern
ही MI क
े निदान (diagnosis) में उपयोग किया जाता है I हालांकि, आजकल इन enzymes का चलन कम हो
गया है और इनकी जगह क
ु छ नए और अधिक विशिष्ट biochemical markers का उपयोग अधिक होने लगा है,
जैसे - creatine kinase का isoenzyme (CKMB), Lactate dehydrogenase का isoenzyme 1 (LDH 1)
cardiac troponin I और troponin T ]
15

16. Q. 17. Write a short note on active site of enzymes.[Enzyme की active site पर एक short
note लिखें I]
Ans.
We know that the enzymes work as biocatalysts and the binding of substrate to the enzyme is a
prerequisite for an enzyme catalyzed reaction. The active site is a specific area in the enzyme
molecule where the suitable substrate molecule binds to it and the chemical reaction occurs by
breaking or formation of the bonds. It is a small area in the whole enzyme molecule and only a
few amino acid (their side chains) constitute this active site. The active site is specific for its
substrate which can be explained by 'Lock and Key' or 'Induced Fit' models.
The amino acid residues constituting the active site are basically of two types viz. binding
groups and catalytic groups. The binding groups are responsible for binding of the substrate
molecule(s) through non-covalent binding interactions such as hydrogen bonds, electrostatic or
hydrophobic interactions. The binding group amino acids may be polar or nonpolar. The binding
of substrate to binding groups results in the formation of enzyme - substrate complex and this
creates a chemical environment for further reaction. The catalytic groups amino acids are of
polar type. The catalytic groups bring about the actual catalytic reaction by lowering the free
energy of the transition state and stimulating the bond formation/breaking and also prevent
unwanted reactions. Some amino acid side chains take part in both binding and catalytic
functions of the active site.
[हम जानते हैं कि enzymes biocatalysts की तरह काम करते हैं और enzyme द्वारा catalysis क
े लिए पहली
आवश्यकता है substrate का enzyme से bind होना I Active site enzyme का एक विशेष हिस्सा होता है जहाँ
उचित substrate enzyme से bind करता है और जहाँ bonds बनने और टूटने की प्रक्रिया द्वारा reaction पूरा
होता है I यह पूरे enzyme molecule का एक छोटा सा क्षेत्र होता है और क
े वल क
ु छ amino acids की side
chains ही इस active site का निर्माण करती हैं I यह active site अपने substrate क
े लिए विशिष्ट होती है
जिसे 'Lock and Key' या 'Induced Fit' models द्वारा समझाया जा सकता है I
Active site को निर्मित करने वाले amino acid residues मूलरूप से दो प्रकार क
े होते हैं - एक binding groups
और दूसरे catalytic groups I Binding groups ज़िम्मेदार होते हैं substrate molecules की hydrogen
bonds, electrostatic या hydrophobic interactions जैसे interactions द्वारा non-covalent binding क
े
लिए I ये binding group amino acids polar या nonpolar हो सकते हैं I Substrate की binding groups क
े
साथ binding से enzyme - substrate complex बनता है और आगे क
े reaction क
े लिए एक chemical
environment बनाता है I दूसरी तरफ catalytic groups क
े amino acids polar type क
े होते हैं और ये
transition state की free energy को कम करक
े , bond क
े बनने और टूटने की प्रक्रिया को प्रेरित करक
े तथा
अवांछित reactions को रोक कर वास्तविक reaction को पूर्ण करते हैं I क
ु छ amino acid की side chains
active site क
े binding और catalytic दोनों ही में हिस्सा लेती हैं I]
16

17. Q. 18. Fill in the blanks [खाली जगह भरें]:
(i) Chemical reactions क
े दौरान enzymes ______ नहीं होते और बार - बार इस्तेमाल होते हैं I
(ii) किसी enzyme क
े enzymatically inactive protein part को _______ कहते हैं I
(iii) एक enzyme क
े उस nonprotein part को जिसकी आवश्यकता enzyme activity क
े लिए होती है, उसे
________ कहते हैं I
(iv) ______ enzyme का non protein part होता है जिसकी enzyme activity क
े लिए आवश्यकता होती है I
(v) जब एक cofactor एक protein या enzyme से tightly bound होता है तो उस cofactor को _______
group कहते हैं I
(vi) _________ वो chemical substance होता है जिसका transformation एक enzyme द्वारा catalyze
होता है I
(vii) Enzyme का वो हिस्सा जहाँ catalytic प्रक्रिया क
े सारे events होते हैं, ______ site कहलाता है I
(viii) Enzyme activity की traditional unit ____ है और SI unit ______ है I
(ix) किसी enzyme क
े विभिन्न रूप जो same reaction को catalyze करते हैं किन्तु उनकी
physico-chemical properties भिन्न होती हैं उन्हें __________ कहते हैं I
(x) Lactate dehydrogenase enzyme क
े _____ isoenzymes होते हैं I
(xi) LDH-1 की मात्रा _____ में सबसे अधिक होती है जबकि LDH-5 की सबसे अधिक मात्रा _______
muscles और _____ में होती है I
(xii) Myocardium में पाया जाने वाला creatine kinase का isoenzyme ________ है I
(xiii) Serum cardiac _______ को MI की diagnosis हेतु 'Gold standard' biochemical marker माना
जाता है I
(xiv) Blood और urine में sugar की जाँच हेतु उपयोग किये जाने वाले दो enzymes हैं - ________ और
______
(xv) _______ और _______ का उपयोग severe burn क
े उपचार में किया जाता है क्योंकि ये शरीर क
े जले हुए
क्षेत्र की dead skin, clotted blood और pus की proteins क
े अपघटन (decompose) में मदद करते हैं I
Ans. (i) नष्ट, (ii) apoenzyme, (iii) cofactor, (iv) coenzyme, (v) prosthetic, (vi) substrate, ((vii)
active, (viii) U या IU, katal, (ix) isoenzymes, (x) पाँच, (xi) heart, skeletal, liver, (xxii) MB, (xiii)
Troponin, (xiv) glucose oxidase, peroxidase, (xv) trypsin, chymotrypsin.
REFERENCES:
1. IGNOU, CHE - 9 Biochemistry, Block 2
2. Lehninger Principles of biochemistry, seventh edition ; David L. Nelson & Michael M. Cox.
Disclaimer : The pictures given in the text have been downloaded from Google images and I am
thankful to the persons who have uploaded these pictures.
Dr. P. K. Nigam (Retired Biochemist)
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