protein va bien doi sinh hoa

Chương 3: PROTEIN
I. Vai trò sinh học của protein
II. Cấu tạo phân tử protein
III.Một số tính chất quan trọng của protein
IV.Phân loại protein
V.Các quá trình biến đổi protein trong gia
công, chế biến thực phẩm và ứng dụng
VI.Các biến đổi của protein trong QTSX và
bảo quản thực phẩm
VII.Các hệ thống protein thực phẩm
ThS. Phạm Hồng Hiếu HSTP1 – Chương 3: Protein 1
I. VAI TRÒ SINH HỌC
CỦA PROTEIN

Vai trò của protein trong cơ thể
sinh vật
1. Xúc tác: enzyme
2. Vận tải: hemoglobin, mioglobin (ở ĐV có
xương sống), hemoxiamin (ở động vật
không xương sống)
3. Chuyển động: co cơ, chuyển vị trí của
NST
4. Bảo vệ: kháng thể, interferon chống sự
nhiễm virut, chống đông máu, độc tố
(toxin)
Vai trò của protein trong cơ thể
sinh vật
5. Truyền xung thần kinh: chất màu thị giác
rodopxin ở màng lưới mắt.
6. Điều hòa: hormon, ức chế đặc hiệu
enzyme
7. Chống đỡ cơ học: protein sợi như
sclerotin/côn trùng, fibroin/tơ tằm, tơ
nhện, colagen, elastin/mô liên kết, mô
xương
8. Dự trữ dinh dưỡng: ovalbumin/lòng trắng
trứng, gliadin/hạt lúa mì, zein/ngô,
feritin/lá.

Giá trị dinh dưỡng
 Protein quyết định đặc trưng khẩu phần thức ăn 
nền tảng protein cao
 Thiếu protein:
 Suy dd, sụt cân mau, chậm lớn
 Giảm khả năng miễn dịch
 Gan, tuyến nội tiết, hệ thần kinh không hoạt
động bình thường
 Thay đổi TPHH và cấu tạo hình thái của
xương (Ca, Mg)
Protein cao, chất lượng tốt (đủ các acid amin
không thay thế)
Acid amin
•Công thức cấu tạo tổng quát:


R – CH – COOH
NH2

R – CH – COO–
NH3
+
Dạng không ion hóa Dạng ion lưỡng cực

Các acid amin thường gặp
Đa số protein cấu tạo từ 20 L- acid amin
và 2 amit
COOH (acid amin)  CONH2 (amit)
acid aspartic  Asparagin
acid glutamic  Glutamin
Phân loại các acid amin thường gặp
acid amin phân cực acid amin không
Trung tính acid tính Kiềm tính phân cực
Tên gọi
Viết
Tên gọi
Viết
Tên gọi
Viết
Tên gọi
thông
tắt
thông
tắt
thông
tắt
thông
thường
thường
thường
thường
Viết
tắt
Asparagin
Xystein
Xystin
Glutamin
Serin
Tirozin
Treonin
Asn
Cys
Gln
Ser
Tyr
Thr
a.Aspartic
a.Glutamic
Asp
Glu
Acginin
Lizin
Histidin
Arg
Lys
His
Alanin
Phenilalanin
Glixin
Lơxin
Izolơxin
Methionin
Prolin
Triptophan
Valin
Oxiprolin
Ala
Phe
Gly
Leu
Ileu
Met
Pro
Trp
Val

Acid amin phân cực, trung tính

Xystin, Xystein
Acid amin phân cực, kiềm tính

Acid amin phân cực, acid tính
Acid amin không phân cực

Oxyproline, Oxipolin

Prolin(Proline) Oxiprolin (Oxyproline)

Một số acid amin ít gặp trong protein
Một số acid amin không có
trong protein

Các acid amin không thay thế
aa không thay thế (cần thiết, thiết yếu) = aa mà
người/ĐV không thể tự tổng hợp
 lấy từ thức ăn
Thiếu  cân bằng N (-)
Tùy thuộc vào loài, lứa tuổi:
– Người lớn: 8 (valin, lơxin, izolơxin, metionin,
treonin, phenylalanin, triptophan, lyzin)
– Trẻ em: 8 + 2 (arginin, histidin)
Các acid amin không thay thế và nhu cầu
hàng ngày của người trưởng thành
TT acid
amin
Nhu cầu
(g/ngày)
TT acid amin Nhu cầu
(g/ngày)
1 Valin 8,8 5 Methionin 3,0
2 Lơxin 9,0 6 Lizin 5,2
3 Izolơxin 3,3 7 Triptophan 1,1
4 Treonin 3,5 8 Phenilalanin 4,4

Một số tính chất hóa lý của acid amin
 Tính chất chung
 Tính đồng phân quang học (đồng phân
lập thể) của acid amin
 Khả năng hydrat và tính tan
 Tính điện ly lưỡng tính
 Các phản ứng hoá học
Tính chất chung
 Bền trong môi trường nước, bền
nhiệt (không bị phá huỷ ở 100-
200oC)
 Bền trong môi trường acid (riêng
các acid amin chứa lưu huỳnh bị
phá huỷ)
 Không bền trong môi trường kiềm:
hiện tượng raxemic

Tính đồng phân quang học
(đồng phân lập thể)
– Trừ glyxin, các acid amin đều chứa C bất đối
(C*)
– Phân tử tồn tại dưới 2 dạng L(-, quay trái) và
D (+, quay phải)
– Đa phần các acid amin thực phẩm tồn tại
dưới dạng L  protein có tính làm quay mặt
phẳng của ánh sáng phân cực sang trái.
– Dạng D không được cơ thể hấp thụ
C bất đối
*
b
a – C – c
d
R’
*
X – C – H
R
Dạng L(-)
R’
*
H – C – X
R
Dạng D(+)

Trong đó:
–Gốc R’ có mức độ oxy hóa cao hơn R:
COOH > CHO > CH2OH > CH3
–Dị tố X: Br, Cl, OH, NH2
Ở acid amin:
–C* chính là C
–Gốc R’ là COOH
–X là NH2
Do đó, cấu hình D và L có dạng:
COOH

NH2 – C – H
R
Dạng L(-)
COOH

H – C – NH2
R
Dạng D(+)

Người ta quy ước lấy acid amin serin làm
đơn vị so sánh để xét đồng phân quang
học của acid amin:
COOH

H2N – C – H
CH2OH
L – Serin
COOH

H – C – NH2
CH2OH
D – Serin

Khả năng hydrat hoá và tính tan
Gốc R chứa các nhóm chức có khả
năng tạo liên kết hydro với nước
Thường khả năng hydrat hoá cao sẽ có
tính hòa tan
Tính tan phụ thuộc vào bản chất acid
amin, vào dung môi...
Tính điện ly lưỡng tính
 Do phân tử vừa chứa nhóm NH3
+ và nhóm
COO-
 Môi trường acid:
– a.a tích điện dương (+)
– a.a chuyển về cực âm (-)
 Môi trường kiềm:
– a.a tích điện âm (-)
– a.a chuyển về cực dương (+)
 Ở giá trị pH mà các a.a không tích điện là
pH đẳng điện (pI, pHi)
 Cơ sở ứng dụng của phương pháp điện di

Tính điện ly lưỡng tính
R – CH – COOH + H+  R – CH – COOH
NH2 NH3
+
R – CH – COOH + OH–  R – CH – COO– + H2O
NH2 NH2
Các phản ứng hoá học
 Phản ứng với formaldehit
(formaldehyd)
 Phản ứng với ninhydrin
(Trixetohidrinden)
 Phản ứng của gốc R

Phản ứng với formaldehit
(formaldehyd)
 Đánh giá mức độ thủy phân của protein
 Formaldehit (HCHO) phản ứng với nhóm amin tạo
thành dẫn xuất metilen của acid amin:
NH3
+ O
N = CH2
R – CH + C-H  R – CH + H2O
COO– H
COOH
Phản ứng với ninhydrin
(Trixetohidrinden)
Dùng định tính và định lượng acid amin
nhờ:
– phương pháp sắc ký trên giấy
– sắc ký trên cột nhựa trao đổi ion bằng
máy phân tích acid amin tự động (g)
Các  - acid amin + ninhydrin  hợp
chất màu xanh tím
Riêng: iminoacid (prolin) + ninhydrin 
hợp chất màu vàng

Phản ứng với ninhydrin
(Trixetohidrinden)
H H
R – C – COOH +
O
ninhidrin dixetooxyhindriden
OH
OH
O
O O
O
OH
OH
H
HO
O
O
+ NH3 +
NH3 + CO2 + RCHO +
O
O
O
O
O
– N =
OH
indandion – 2 – N –
2 – indanon
NH2
O
O
O
O
– N =
+ NH3
ONH
4
O
O
O
– N =
Hợp chất màu xanh
tím (Ruheman)
Phân tích acid amin bằng
phương pháp sắc ký giấy
Các cấu tử cần tách được di
chuyển trên giấy nhờ lực mao
dẫn của dung môi. Chúng được
tách ra nhờ sự khác nhau về ái
lực giữa pha động và pha tĩnh

Cấu tạo phân tử protein
 Các nguyên tố cơ bản: C, H, O, N
– Cacbon: 50-55%
– Hydro: 5,5-7,3%
– Oxy: 21,5-23,5%
– Nitơ: 15-18%  [Pr] = [NPr] x f
• f = 6,25: protein thường
• f = 5,7: protein ngũ cốc
• f = 6,38: protein sữa
– Các nguyên tố khác: S (0,3-2,5%), P (0,1-0,2%),
Fe, Zn, Cu...
 acid amin  peptit  polypeptit  protein
Peptit (Peptid)
Peptit là sản phẩm ngưng tụ của các acid amin:
H2N – CH – COOH + HNH – CH – COOH
R1 R2
acid amin 1 acid amin 2
- H2O
H2N – CH – CO – NH – CH – COOH
R1 R2 Dipeptit
Liên kết peptit

Liên kết Peptit
Liên kết peptit (-CO-NH-) = liên kết
giữa nhóm amino (NH2) và nhóm
cacboxyl (COOH) của 2 phân tử acid
amin khác nhau
Peptit, polypetit
2,3..n aa  dipeptit, tripeptit..polipeptit
Phân biệt giữa polipeptit và protein bởi
khối lượng phân tử (M):
–Polipeptit có M nhỏ  tan được trong
dd acid tricloaxetic 10%
–Protein có M lớn  không tan được
trong dd acid tricloaxetic 10%

Cấu trúc của phân tử protein
 Thuyết polipeptit: acid amin  peptit 
polypeptit  protein
Các mức cấu trúc
– cấu trúc bậc 1: mạch thẳng
– cấu trúc bậc 2: xoắn lò so, tờ giấy xếp,
cuộn thống kê….
– cấu trúc bậc 3: cấu trúc cầu
– cấu trúc bậc 4: cấu trúc cầu, do nhiều
dưới đơn vị
Cấu trúc bậc 1
Quy định bởi thành phần và trình tự kết
hợp của các acid amin có trong protein
đó.
Liên kết đặc trưng = liên kết peptit
Quy định từ trong gen, xác định quan
hệ họ hàng và lịch sử tiến hoá

Cấu trúc bậc 1
Cấu trúc bậc 2
Liên kết đặc trưng = liên kết H giữa
nhóm imin (NH) và nhóm cacbonyl
(CO)
Gồm:
– cấu trúc xoắn kiểu 
– cấu trúc xếp nếp kiểu 

Cấu trúc xoắn 
 Vòng xoắn quay theo chiều
từ trái sang phải vì các acid
amin có cấu hình L
Mỗi vòng xoắn gồm 3,6 gốc
acid amin (18 aa  5 vòng)
Có các acid amin không có
khả năng tạo xoắn ở cacbon
 như prolin, glixin, izolơxin,
serin
Cấu trúc xoắn 

Cấu trúc xếp nếp 
Cấu trúc dạng sợi, dịch đặc, gấp nếp
Tương tác giữa:
– 2 chuỗi polipeptit
– giữa các đoạn mạch của 1 chuỗi polipeptit
Cấu trúc xếp nếp 
(a): D¹ng song song (b) D¹ng ®èi song song

Cấu trúc bậc 3
 Trên cơ sở cấu
trúc bậc 1 và 2 
cấu trúc gấp khúc
không gian 3 chiều
 Liên kết đặc trưng
= liên kết ion, liên
kết không phân
cực, liên kết
hydro, liên kết
disunfit (-S-S-)
Cấu trúc bậc 3

Cấu trúc bậc 3
Phân tử chymotrysin
Các liên kết hydro trong protein

Cấu trúc bậc 4
 Dạng: hình cầu,
tập hợp của nhiều
dưới đơn vị (subunit)
 Liên kết: tĩnh điện,
tương tác kỵ nước,
liên kết H, Van der
Waal, cầu disulfua…
phân tử hemoglobin
Tóm tắt các mức cấu trúc của protein

III. Một số tính chất quan
trọng của protein
Khối lượng và hình dạng của phân tử
protein
Tính chất lưỡng tính của protein
Tính chất của dung dịch keo protein
Sự biến tính của protein
Khối lượng, hình dạng của protein
 Khối lượng: M lớn, hàng nghìn  triệu hoặc lớn hơn
 Hình dạng:
– Hình cầu:
• trục dài/trục ngắn <20
• Tan / nước muối loãng
• Hoạt động hh  xúc tác
• Hemoglobin, myoglobin...
– Hình sợi:
• trục dài/trục ngắn=100 -1000
• Trơ hh chức năng cơ học
• Colagen (da, sụn); keratin(tóc, lông); fibrin (tơ);
miozin (cơ).

Tính chất lưỡng tính của protein
 Protein là chất điện ly lưỡng tính do các nhóm
phân cực của gốc R như COOH thứ hai (Asp,
Glu), NH2 (Lys), guanidin (Arg), imidazol (His),
OH (Ser, Thr, Tyr)  pHi (pI):
– pH < pHi:protein = đa cation
– pH > pHi: protein = đa anion
– pH = pHi, protein kết tụ  xác định pHi của
protein, kết tủa protein
 Từ sự khác biệt về pHi của các protein 
phương pháp điện di, tách chiết protein
Tính chất dung dịch keo protein
 Khi hòa tan, protein  dung dịch keo (kích thước
lớn, không đi qua màng bán thấm)
 tinh sạch protein bằng phương pháp thẩm tích
 2 yếu tố đảm bảo độ bền keo protein:
– Sự tích điện cùng dấu
– Lớp vỏ hydrat
 Loại bỏ 2 yếu tố này, protein sẽ bị kết tủa.
Các yếu tố gây kết tủa thuận nghịch protein:
– muối trung hòa như (NH4)2SO4
– dung môi hữu cơ như axeton, etanol (t<00C)

Điện di
Điện di trên gel polyacrylamit
Các protein cần tách sẽ di chuyển với các tốc độ
khác nhau (do sự khác nhau về kích cỡ và độ
tích điện) và sau đó chúng sẽ được định vị ở các
vị trí khác nhau trên bản gel (các vệt gel)

Phương pháp điện di đẳng điện
Phương pháp SDS-Page

Sự biến tính của protein
 Định nghĩa:
Điều kiện môi trường thay đổi  protein bị
thay đổi hoàn toàn về tính chất lý, hóa  cấu
trúc bậc 2,3,4 bị phá vỡ (cấu trúc bậc 1 giữ
nguyên)  protein bị biến tính
Khi biến tính, protein bị biến đổi:
–Tính hòa tan  do lộ các nhóm kỵ nước
–Khả năng giữ nước 
–Mất hoạt tính sinh học
– Độ nhạy với enzyme proteaza
– Độ nhớt nội tại
–Mất khả năng kết tinh

Phân loại:
–Biến tính thuận nghịch: sau biến
tính, dạng ban đầu của protein
được phục hồi
–Biến tính không thuận nghịch:
sau biến tính, protein không thể
khôi phục trạng thái ban đầu
Các tác nhân gây biến tính:
– Tác nhân vật lý
• Nhiệt độ: làm dãn mạch phân tử.
• Tia cực tím: các gốc acid amin thơm (Trp,
Tyr, Phe) hấp thụ các tia cực tím, làm thay
đổi hình thể của phân tử Protein và nếu
mức năng lượng đủ lớn sẽ làm đứt gẫy
các cầu disunfua (-S-S-)
• Xử lý cơ học: khi nhào trộn, cán, kéo hoặc
dãn được lặp đi lặp lại nhiều lần tạo ra lực
cắt cũng làm biến tính Protein.

Các tác nhân gây biến tính:
– Tác nhân hoá học:
• pH: tạo lực đẩy tĩnh điện giữa các nhóm bị
ion hoá và làm giãn mạch các phân tử
Protein.
• Các ion kim loại: đặc biệt là các ion kim
loại chuyển tiếp (Cu, Fe, Hg, Ag) tạo phức
bền với protein làm thay đổi cấu hình phân
tử ( nhóm -SH)
• Các dung môi hữu cơ: thay đổi hằng số
điện môi của môi trường, biến đổi các lực
hút tĩnh điện vốn làm bền phân tử protein
IV. Phân loại protein
Dựa vào thành phần hóa học  2 nhóm
lớn:
–Protein đơn giản
–Protein phức tạp: phần protein + phần
phi protein (nhóm ngoại)

Protein đơn giản
(Phân loại dựa vào tính hòa tan)
Nhóm
protein
Dung môi
hòa tan
Sự phân bố của protein
Albumin Nước Lòng trắng trứng, các
loại hạt
Globulin dd muối loãng Hầu hết các loại thực vật
Prolamin Rượu etylic 70% Hạt hòa thảo
Glutelin Kiềm, acid loãng Hạt lúa mì
Histon acid loãng Nhân tế bào
Protamin Nhiều dung môi Nhân tế bào
Protein phức tạp
(Phân loại dựa vào phần phi protein)
Nhóm protein Phần phi protein
Nucleoprotein acid nucleic
Glycoprotein Gluxit
Lipoprotein Lipit
Cromoprotein Chất màu
Photphoprotein H3PO4
Metaloprotein Kim loại

V. Các quá trình biến đổi protein trong gia
công, chế biến thực phẩm và ứng dụng
Khả năng tạo gel của protein
Khả năng tạo bột nhão
Khả năng tạo màng
Khả năng nhũ hóa
Khả năng tạo bọt
Khả năng cố định mùi
Khả năng tạo gel của protein
Định nghĩa của sự tạo gel:
Protein bị biến tính  cấu trúc bậc cao bị
phá hủy  mạch peptit bị giãn ra  các
nhóm bên ẩn phía trong xuất hiện  các
mạch polipeptit tiếp xúc và liên kết lại 
mạng lưới không gian 3 chiều vô định hình,
rắn, chứa đầy pha phân tán (H2O)
N n (P ) nP nP (P ) 0 0   
PN là protein tự nhiên ban đầu, PD là protein bị biến tính.
D n
t0 hoacë lamø lanï h
D
t
N
t

 Các liên kết tạo nên cấu trúc gel:
– Liên kết hydrophop (kỵ nước hay ưa béo),
ổn định  khối gel cứng
– Liên kết H giữa nhóm peptit, OH, COOH
 liên kết yếu, linh động  gel có độ dẻo
nhất định, dễ bị đứt khi gia nhiệt, tái lập
khi để nguội
– Liên kết tĩnh điện
– Liên kết disulfua  gel rất chắc và bền
 Điều kiện tạo gel:
– Nhiệt độ: gia nhiệt  làm lạnh
 tạo nhiều liên kết hydro  gel bền
– axit hóa/kiềm hóa nhẹ: pH  pI
– Thêm chất đồng tạo gel: polysacarit  gel
có độ cứng và độ đàn hồi cao hơn

Khả năng tạo bột nhão
Các protein (gliadin và glutenin)
của gluten bột mì có khả năng tạo
hình  “bột nhão” (paste) có tính
cố kết, dẻo và giữ khí  cấu trúc
xốp cho bánh mì khi nướng
Khả năng tạo màng
Protein như gelatin có thể tạo màng
nhờ các liên kết hydro nên có tính
thuận nghịch:
– t > 300C: tan chảy
– Để nguội: tái lập

Khả năng nhũ hóa
 Nhũ tương:
– Nhũ tương = hệ phân tán của hai chất
lỏng không trộn lẫn nhau (pha phân
tán + pha liên tục)
– Nhũ tương là hệ không bền nhiệt
động  hợp giọt
 Các phương pháp làm bền hệ nhũ
tương:
– Cho các chất điện ly vô cơ  các giọt
tích điện và đẩy nhau
– Thêm chất hoạt động bề mặt  giảm
sức căng bề mặt giữa hai pha
– Thêm chất cao phân tử hòa tan được
trong pha liên tục như polysacarit,
protein hấp thụ vào bề mặt liên pha

 Tác dụng làm bền hệ nhũ tương của
protein:
– protein hấp thụ vào bề mặt liên pha  độ
dày, độ nhớt, độ dàn hồi, độ cứng  ngăn
hợp giọt
– Ngoài ra, sự ion hóa các nhóm bên của
protein  lực đẩy tĩnh điện làm cho nhũ
tương bền.
Khả năng tạo bọt
 Bọt thực phẩm = hệ phân tán (bóng
bọt/chất lỏng hay chất bán rắn), ví dụ kem
ướp lạnh, bọt bia, bánh mì…
 Để bọt bền: màng mỏng bao quanh bóng
bọt phải đàn hồi và không thấm khí  khi
protein được hấp thụ vào bề mặt liên pha
thì sẽ tạo ra được một màng như thế
 Các chất tạo bọt thực phẩm thường là
protein (lòng trắng trứng, máu, protein của
đậu tương…)

Khả năng cố định mùi
 Protein hấp phụ chất có mùi qua tương tác Van
der Waals, liên kết đồng hóa trị, liên kết tĩnh
điện:
– Các hợp chất bay hơi có cực như rượu đính
vào protein bằng liên kết hydro
– Các hợp chất bay hơi có M thấp cố định vào
các gốc axit amin không cực qua tương tác
kỵ nước (ưa béo)
– Một số có liên kết đồng hóa trị không thuận
nghịch (aldehit hay xeton vào nhóm NH2/
protein, chất bay hơi có nhóm NH2 vào nhóm
COOH/protein)
VI. Các biến đổi của protein trong
QTSX và bảo quản thực phẩm
 Biến đổi do nhiệt
 Biến đổi do enzyme

Biến đổi do nhiệt
 Gia nhiệt vừa phải (chần)  protein biến tính
 vô hoạt độc tố, chất kìm hãm, enzyme
không mong muốn
 Gia nhiệt kiểu thanh trùng (> 110 – 1150C) 
một phần Cys, Cysn bị phá hủy  H2S,
dimetylsunfua, axit xisteic… mùi đặc trưng
 Gia nhiệt khan, t >2000C  Trp bị vòng hóa
 , ,  cacbolin
Biến đổi do nhiệt
 Gia nhiệt TP giàu protein có pH trung tính
hay kiềm ở t0 cao (>2000C)
– Thủy phân lk peptit, raxemic  50% gt
dinh dưỡng (đphân D khó tiêu hóa)
– Phá hủy aa: Arg  ornitin, ure, sitrulin,
NH3; Cys  dehydroalanin
– Tạo cầu nối đồng hóa trị giữa các chuỗi
polypeptit
 Xử lý nhiệt thịt/cá ở t0 >t0 thanh trùng  cầu
đồng hóa trị kiểu izopeptit giữa Lys và
Glu/Asp

Biến đổi do enzyme
 Phản ứng khử amin
 Phản ứng khử cacboxyl
 Phản ứng khử amin khử cacboxyl
 Phản ứng tạo mercaptan
 Phản ứng tạo scatol, indol, crezol, phenol
 Phản ứng tạo di-trimetylamin từ các lipoprotein
 Phản ứng tạo phosphin
Phản ứng khử amin
R – CH – COOH + H2O
NH2
R – CH – COOH + NH3
OH
R – CH – COOH + H2
NH2
R – CH2 – COOH + NH3
Enzim của
VSV hiếu khí

Phản ứng khử cacboxyl
R – CH – COOH
NH2
R – CH2 – NH2 + CO2
Phản ứng khử amin khử cacboxyl
1) R – CH – COOH + ½ O2
NH2
R – CO – COOH + NH3
Decacboxylaza
R – CO – COOH R – CH = O + CO2
2) R – CH – COOH + H2O
NH2
R – CH – COOH
OH
R – CH – COOH + NH3
OH
R – CH2 – OH + CO2

Phản ứng tạo mercaptan
CH2 - SH
CH – NH2 +2H
COOH
+ CO2 + NH3
CH2 - SH
CH3
Phản ứng tạo scatol, indol,
crezol, phenol
 Tạo scatol, indol:
triptophan + H2O  axit indoloxypsopinic + NH3
a.indoloxypsopinic +O2  a. indolaxetic +H2O + CO2
axit indolaxetic  scatol + CO2
scatol + 3/2 O2  indol + H2O + CO2
 Tạo crezol, phenol:
Phenylalanin  crezol  phenol

Phản ứng tạo di-trimetylamin
từ các lipoprotein
Phần lipit sau khi tách từ
lipoprotein sẽ bị chuyển hóa thành
các di-trimetylamin
Phản ứng tạo phosphin
Xảy ra với phosphoprotein và nucleprotein
có chứa H3PO4:
H3PO4  PH3 + 2O2
Phosphin (PH3) là khí không màu, mùi
thối, rất độc

VII. Các hệ thống protein thực phẩm
1. Protein thịt
2. Protein sữa
3. Protein trứng
4. Protein bột
1. PROTEIN TRONG THỊT GIA
SÚC GIA CẦM
 Thành phần chủ yếu
của của thịt gia súc,
gia cầm là mô cơ và
mô liên kết
 Mô cơ cấu tạo từ các
tế bào cơ gọi là sợi cơ
 Mô liên kết bao gồm
sợi colagen và sợi đàn
hồi
Sợi cơ hay
tế bào cơ

 Protein mô cơ
– Miozin
– Miogen
– Actin
– Globulin
– Actomiozin
Actin
Miozin

 Protein mô liên kết
– Sợi colagen: khi đun sôi, trong nước,
colagen bị thuỷ phân một phần và có sự
thay đổi cấu trúc bên trong của phân tử
protein. Colagen chuyển thành glutin có độ
nhớt cao, để nguội tạo thành gel. Khi đun
nóng trở lại, chuyển thành xon đặc
– Elaxtin: bền vững với acid, kiềm và enzym.
Khi nhiệt độ tăng gây co rút
Sự biến đổi protein thịt trong
quá trình bảo quản
 Dựa vào những biểu hiện bên ngoài, người ta
chia một cách quy ước những sự biến đổi ở
thịt sau khi giết thành 3 thời kỳ:
– Tê cóng sau khi giết
– Chín tới
– Tự phân
 Sự biến đổi tiếp theo của thịt sau ba thời kỳ
này đó là sự phân hủy thối rữa

a. Sự tê cóng sau khi giết
 Tê cóng sau khi giết của các bắp cơ là kết quả của sự
phát triển của quá trình hoá sinh phức tạp do enzym
mà đặc trưng của nó khác với các quá trình sống. Đó
chủ yếu là các quá trình phân giải, bao gồm:
– Phân huỷ glycogen thành acid lactic. pH từ điểm
trung hoà thành pH acid
– Phân huỷ glycogen thành các glucid có tính khử
(glyco phân)
– Phân huỷ acid creatinphosphoric
– Phân huỷ ATP
– Kết hợp actin với myozyn thành phức chất không
tan (tạo độ rắn của mô cơ)

 Sự phát triển tê cóng hoàn toàn xảy ra với thời
gian khác nhau phụ thuộc vào đặc điểm động
vật và các điều kiện xung quanh
 Vào lúc này: độ rắn của thịt tăng 25%, độ cản
cắt tăng lên 2 lần. Thịt như thế sẽ có độ rắn
lớn kể cả sau khi nấu
 Thịt ở trạng thái tê cóng sau khi giết: tiêu hoá
bởi pepsin kém, hầu như bị mất mùi thơm và
vị sẵn có ở trạng thái luộc
 Thịt ở giai đoạn cứng xác chưa thích hợp
trong sử dụng chế biến, vì:
– chưa cho hương thơm vị ngon
– khả năng hydrat hoá kém làm cho thịt luộc
bị cứng, khô quắt
– nước canh luộc thịt bị đục, không có vị ngọt
đậm đà

b. Sự chín tới của thịt
 Chín tới, đó là tập hợp những biến đổi về tính
chất của thịt gây nên bởi sự tự phân. Kết quả
là thịt có được những biểu hiện tốt về hương
vị thơm và vị, trở nên mềm mại tươi ngon
 So với thịt ở trạng thái tê cóng thì nó dễ tác
động bởi enzym tiêu hoá hơn
 Do tác dụng của acid lactic, protein bị đông tụ:
– Mất khả năng kết hợp với nước
– Cơ thịt mềm
– Hương vị thơm ngon, dễ tiêu
Acid lactic
- Đông tụ
- Mất khả năng
kết hợp với
nước
- Cơ thịt mềm
- Hương vị
thơm ngon,
dễ tiêu
Acid phosphoric + Hypoxanthin + acid glutamic
Protein
Nucleoprotein

 Tác dụng của quá trình chín tới:
– Có tính acid nhẹ
– Ức chế được sự phát triển của vi sinh vật
gây thối
– Thịt có mùi thơm ngon, dễ tiêu
Cơ chế của quá trình tê cóng và
chín tới
 Tê cóng
Actin + miozyn Tê cóng
Actomiozyn (không hoà tan)
 Chín tới (từ trạng thái co rút sang trạng thái suy
yếu)
Chín tới
Actomiozyn Actin + myozyn

c. Sự tự phân
 Nếu bảo quản thịt chín tới kéo dài trong điều
kiện vô trùng ở nhiệt độ dương thấp thì quá
trình tự phân trong thịt sẽ kéo dài. Thời kỳ này
gọi là sự tự phân
 Tự phân đặc trưng bằng sự phân giải các bộ
phận thành phần chủ yếu của mô cơ – đó là
protein và lipid dưới tác dụng của các enzym
trong mô làm đứt các liên kết peptid của các
phân tử protein đồng thời phá huỷ chính
protein đó và thuỷ phân chất béo
Đặc điểm của thịt khi sự tự
phân xảy ra
 Sự phân giải protein kèm theo phá
huỷ các thành phần cấu trúc hình
thái học của mô cơ. Do đó:
– Độ rắn của thịt giảm đi
– Sự tách dịch thịt tăng lên
– Thịt có màu sắc hung nâu rõ
– Thịt trở nên chua và có mùi khó
chịu hơn

 Nếu để thịt nguội không đúng quy cách, các enzym có
sẵn trong thịt phát triển mạnh phân huỷ protein thành
NH3, H2S… Hiện tượng này xảy ra ở nhiệt độ 400C và
thiếu oxy gây ra.
 Thịt tự phân có trạng thái cảm quan không tốt:
– Có mùi chua khó chịu
– Bề mặt ngoài đôi khi có màu xanh
– Ở sâu trong khối thịt có mùi hôi, màu sắc đôi khi đỏ
hoặc nâu
– Không có vi sinh vật gây thối
– Không có hại cho sức khoẻ người tiêu dùng
 Đến giai đoạn nhất định của sự tự phân, thịt sẽ trở
thành không còn dùng được để làm thực phẩm
d. Sự phân huỷ thối rữa (hiện
tượng ôi thiu)  Một yếu tố bên ngoài hết sức quan trọng làm thay đổi
hẳn tính chất của thịt, đó là sự hoạt động của vi sinh
vật:
– VSV phân huỷ protein
– VSV phân huỷ lipid
– VSV phân huỷ các acid amin
 Ở những điều kiện thích hợp, vi sinh vật phân huỷ các
chất dinh dưỡng của thịt thành các chất đơn giản. Chỉ
có những vi sinh vật gây thối thì mới có khả năng
phân huỷ thức ăn thành những chất có hại.

Các vi sinh vật thường hiện diện trong thịt
 Escherichia coli
– Hình que, không tạo bào tử
– Gram (-), catalase (+),
oxidase (-),
– t0 phát triển: 7 – 500C, topt:
370C
– pHopt : 7,0-7,5
– aw : 0.95
– Nhiễm từ phân
– Gây bệnh đường ruột, tiêu
chảy,nhiễm khuẩn máu,
viêm màng não, nhiễm
khuẩn đường tiêu
Escherichia coli

 Staphylococcus
– Hình cầu, không tạo bào tử
– Gram (+),
– t0
opt: 370C, pHopt : 6 – 7
– CNaCl: 9 – 10%
– Sống ở da người, đường hô hấp, tiêu hóa
– Tạo mụn nhọt, làm đông huyết tương
– Gây bệnh viêm phổi, viêm màng não
viêm cơ tim, viêm thận, tủy xương
– Chất ức chế: hexaclorophen, tím gential
– Chất tiêu diệt: clorit, neomycine, polymycine
 Salmonella
– Trực khuẩn gram (-), không
tạo bào tử
– Có tiên mao (trừ S. gallinarum)
– Kích thước tế bào: 0,5 – 3 m
– Vào cơ thể từ phân (người,
động vật lông vũ); từ người
bệnh
– t0
opt: 370C, pHopt : 4 – 9
– Gây tiêu chảy, ói mửa, buồn
nôn, chủng Sal. typhy, Sal.
paratyphi gây sốt thương hàn

 Bacillus
– Trực khuẩn G(+), sinh bào
tử, kỵ khí tùy ý
– tăng trưởng trong khoảng
nhiệt độ từ 5-500C, tối ưu ở
35-400C
– Xâm nhập vào sữa, thịt, rau
quả, hỗn hợp gia vị, sản
phẩm khô
– Tiết hai loại độc tố chính:
diarrhoeal toxin gây tiêu chảy
và emetic toxin gây nôn mửa
Bacillus cereus
 Clostridium
– Trực khuẩn gram (+)
– Không di động
– Yếm khí (kỵ khí)
– Tạo bào tử. Bào tử rất chịu
nhiệt.
– t0
opt: 43 – 470C, pH: 5 – 9
– Bị ức chế bởi NaCl 5% hoặc
NaNO3 2,5%
Clostridium botulinum

Các dạng hư hỏng của thịt
 Hóa nhầy: giai đoạn đầu của quá trình hư hỏng thịt.
Các vi khuẩn thường thấy ở lớp nhầy:
– Micrococcus albus, M. liquefaciens, M.
aureus, M. candidus
– Streptococcus liquefaciens; E. coli
– Bact. alcaligenes, Bac. mycoides, Bac.
mesentericus
– Pseudomonas
– Leuconostoc
– Lactobacillus
– và một số loại nấm men
Leuconostoc
 Hóa nhầy thịt gia cầm do Pseudomonas

 Lên men chua
Các vi khuẩn thường thấy:
– vi khuẩn lactic
– một số loại nấm men
– nấm mốc
– vi khuẩn gây thối
 Sự thối rữa: Các vi khuẩn
thường thấy:
– Vi khuẩn hiếu khí: Proteus
vulgaris, Bacillus subtilis,
Bacillus mesentericus,
Bacillus megatherium
– Vi khuẩn kỵ khí: Clostridium
perfringens, Clost. putrificum,
Clost. sporogens

 Sự biến đổi sắc tố: thịt chuyển từ màu đỏ sang
xám, nâu hoặc xanh lục
 Các vi khuẩn thường thấy khi lạp xưởng, xúc
xích đổi màu: Lactobacillus, Leuconostoc
Sự biến đổi của protein thịt trong
quá trình chế biến thực phẩm

 Sự biến tính và sự đông tụ
– Khi chế biến thịt, những protein của mô cơ
bị biến tính dần theo mức độ sản phẩm bị
đun nóng. Sự biến tính bắt đầu ngay ở
những nhiệt độ thấp và tăng nhanh cho tới
60-650C. Ở nhiệt độ này, 90% protein hoà
tan trong nước bị biến tính
– Kèm theo sự biến tính là bởi nhiệt là sự
đông tụ của các protein. Biểu thị bằng các
gel protein nén chặt vào nhau ở bên trong
các sợi cơ. Hiện tượng này làm nước bị đẩy
ép ra ngoài, đường kính sợi cơ bị co rút lại
Trước khi nấu Sau khi nấu

 Sự chín của colagen:
– Khi nhiệt độ tăng lên khoảng 600C, chiều
dài của những bó colagen bắt đầu ngắn lại
và thể tích tăng lên. Bên cạnh đó, sự đồng
thể hoá xảy ra, cấu trúc hình sợi bị phá huỷ,
chuyển thành một khối đồng nhất trong
suốt. Quá trình này gọi là sự chín.
– Khi để nguội, khối colagen đã chín không
phục hồi cấu trúc, chỉ một số ít liên kết
ngang giữa các mạch peptid hình thành trở
lại, làm bó sợi colagen giãn nhẹ.
 Sự tan rã của colagen
– Sự chín colagen là giai đoạn đầu trong sự phân
huỷ cấu trúc ban đầu của colagen. Khi nhiệt độ
tăng cao, các cầu nối ngang giữa các mạch
peptid bị cắt đứt, làm bó colagen bị tan rã chuyển
thành glutin. Hiện tượng này làm cho độ bền
vững của các màng quanh cơ bị suy yếu.
– Trong thực tế, có thể dùng enzym papain trộn với
muối để ướp thịt. Enzym hoạt động phân giải phá
vỡ cấu trúc của colagen.
– Sự chuyển hoá của colagen thành glutin xảy ra
càng nhanh khi nhiệt độ đun càng cao.

 Chất đông glutin
– Khi colagen bị phá hủy, chuyển thành glutin. Glitin
chuyển vào nước tạo thành chất đông. Khi nhiệt độ
hạ thấp, sự đông đặc của glutin xảy ra tạo nên khối
đông
Sự biến đổi protein trong quá trình
ướp muối
 Trong quá trình ướp muối, do sự xâm nhập của muối
ăn và những chất khác vào mô của thịt và sự tác động
tương hỗ giữa chúng với protein nên các tính chất lý,
hoá sinh của protein bị thay đổi.
 Khi nồng độ muối không cao (2-5%), các ion muối bao
bọc lấy các nhóm chức của protein làm tăng tính
hydrat và hoà tan.
 Ở nồng độ muối cao hơn, gây tác dụng hoà tan hoặc
kết tủa protein có trong thịt.

Kiểm nghiệm thịt
 Để kiểm nghiệm thịt, có thể dựa vào:
– Trạng thái ngoài
– Tính chất của thịt
– Thành phần dinh dưỡng
2. Protein sữa
 Sữa là một chất lỏng màu trắng
đục, có độ dính gấp 2 lần nước, vị
hơi ngọt, mùi đậm, là sản phẩm
của động vật qua quá trình vắt sữa
 Sữa là môi trường thuận lợi cho sự
phát triển của vi sinh vật. Trong
quá trình hoạt động, chúng phân
giải đường, protein, lipid làm cho
sữa bị biến chất

Thành phần hoá học của một số
loại sữa
Sữa Nước
(%)
Chất
khô
(%)
Protein
(%)
Lipid
(%)
Glucid
(%)
Tro
(%)
Người
Bò
Dê
Ngựa
Trâu
85
87
89
82
85
12,0
12,4
13,0
10,5
17,9
1,2-1,5
3,3
3,1
1,7
4,5
3,5
3,7
4,3
2,0
7,7
6,0-7,0
4,7
4,8
6,5
4,8
0,3
0,7
0,8
0,3
0,8
Thành phần protein của sữa
 Cazein: 2-4,5%
  - lactoalbumin: 0,5-1%
  - lactoalbumin: 0,1%
 Globulin: 0,1%

Các thành phần khác
 Lipid: có phần trăm các acid béo no có phân tử
lượng thấp khá cao (6-7%).
 Glucid: phần lớn là lactose, có hai dạng -
lactose và -lactose
 Muối khoáng: KCl, NaCl, CaCl2, K2HPO4,
Na2HPO4…
 Enzyme
 Vitamin: A, D, E, K…
 Các chất kháng sinh
 Các sắc tố: caroten, lactoflavin (Vitamin B12)…
Lên men đường sữa
 Đường sữa là nguồn năng lượng cho hoạt
động của các vi sinh vật. Trong quá trình chế
biến thường xảy ra các quá trình lên men
chính:
– Lên men rượu đường sữa
C6H12O6→glucose + galactose →2C2H5OH + CO2
– Lên men lactic
C6H12O6 → 2CH3CHOH-COOH
– Lên men butyric
C6H12O6 → CH3CH2CH2CH3 + CO2 + 2H2

Biến đổi mỡ của sữa
 Bảo quản bơ và một số sản phẩm sữa, mỡ sữa
có thể bị phân giải sâu sắc cho hàng loạt những
sản phẩm ôi khét khó chịu, nguyên nhân là do:
enzym của vi sinh vật, do oxy hoá, do kim loại:
– Thuỷ phân mỡ sữa
Lipid→glycerol + acid béo
– Sự ôi hoá của mỡ sữa
Acid béo no và không no → aldehyd, ceton, acid béo
mạch ngắn
Sự phân hủy protein sữa
 Nguyên nhân là do các enzym protease có
trong sữa hay từ bên ngoài
Protein  peptid  acid amin  xeton, amin 
gây mùi tanh ôi khó chịu
Tryptophan  indol, scartol có mùi khó chịu đặc
trưng

3. Protein trứng
 Trứng là một loại thực phẩm có đầy đủ
dưỡng chất cần thiết, được xếp vào nhóm
thực phẩm xây dựng và bồi bổ cơ thể
 Trứng chứa nhiều chất đạm, chất béo, chất
sắt, phospho hữu cơ và vitamin A
Cấu tạo, thành phần hoá học của trứng
 Vỏ trứng: chiếm 10% trọng lượng, cấu tạo chủ
yếu bởi CaCO3, MgCO3, chất hữu cơ
 Lòng trắng trứng: chiếm 60% trọng lượng,
thành phần gồm: nước 87,9%, protein: 12,4%,
glucid 0,77%, lipid 0,24%, khoáng 0,6%,
enzyme antitrypsin, avidin.
 Lòng đỏ: 30% trọng lượng, thành phần gồm:
nước 48,7%, protein 16,6%, lipid 32,6%,
glucid 1%, khoáng 0,6%, sắc tố caroteinoid,
xantophyl, criproxantin, enzyme amylase,
peptidase, pepsin, lipase…

Protein của trứng
 Albumin: là protein hình
khối cầu, chiếm chủ yếu
(60-70%)
 Ovumocoid: 10-14%
 Avidin: 1%, có khả năng
kháng enzyme
 Lyzozyme: 3%
Sự đông tụ của lòng trắng trứng
 Lòng trắng trứng là một khối keo lỏng, trong suốt. Khi
đun nóng, có sự biến đổi theo hướng hoá đặc:
• 50-550C: xuất hiện từng phần mờ đục
• 600C: trạng thái mờ đục phát triển đến nhiều
phần mới
• 650C: Lòng trắng trứng hơi đặc lại
• 750C: trở thành một khối mờ đục, đặc mịn,
nhưng chưa giữ được hình dạng
• 800C: hình thành trạng thái gel, giữ được hình
dạng
• 850C: Độ rắn chắc tăng lên

 Lòng đỏ đông tụ ở nhiệt độ cao hơn so với
lòng trắng trứng, bắt đầu hình thành gel ở to
700C
Cơ chế đông tụ của protein
trứng
 Khi nhiệt độ tăng, các phân tử nước chuyển
động mạnh làm đứt các liên kết trong khối
phân tử albumin hình cầu→dạng thẳng
 Các phân tử dạng thẳng hình thành liên kết
tạo mạng lưới ba chiều, bền vững
 Sự hiện diện của muối cũng thúc đẩy sự hình
thành mạng lưới

Kiểm nghiệm trứng
 Nhận định chất lượng trứng
– Trứng tươi
– Trứng để lâu
– Trứng thối
– Trứng mốc
 Phương pháp bảo quản trứng:
– Điều kiện bảo quản
– Hoá chất sử dụng: vôi, muối, natri xilicat,
benzoat
4. Protein bột
 Trong thành phần của bột, gluten là một loại
protein chiếm 5-10%
 Gluten gồm 2 thành phần: gliadin và glutelin
 Gluten là thành phần xác định khả năng làm
bánh của bột mì

Tính chất của gluten
 Không tan trong dung dịch muối
trung tính
 Vón thành cục khi bột tiếp xúc
với nước
 Có tính đàn hồi, màu trắng sáng
 Có tính hút nước lớn:
– Bột mì có: 8-10% gluten: khả
năng hút nước 67-68%
năng hút nước 67%
năng hút nước 64-65%
Biến đổi sinh hoá của gluten
trong quá trình sản xuất bánh mì
a. Giai đoạn nhào bột
 Gluten hút nước, trương nở lên
 Khối gluten căng ra tạo màng, làm tăng tính
đàn hồi, tạo bộ “khung xương” cho khối bột

b. Giai đoạn lên men
 Quá trình lên men xảy ra, chuyển hoá đường
thành rượu, CO2 và acid
 CO2 được giữ trong khối bột nhờ các túi được
tạo ra bởi màng gluten, làm khối bột trương
nở
 Acid trong khối bột thúc đẩy sự trương và
peptid hoá gluten trong khối bột
c. Giai đoạn nướng
 Gluten tương tác với đường qua phản ứng
melanoidin tạo màu vàng đặc trưng và hương
thơm cho bánh mì

protein va bien doi sinh hoa

More Related Content

What's hot

Similar to protein va bien doi sinh hoa

More from Food chemistry-09.1800.1595

protein va bien doi sinh hoa