1. ФГБОУ ВПО СТАВРОПОЛЬСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ
АГРАРНЫЙ УНИВЕРСИТЕТ
В. В. Родин, Э. В. Горчаков, В. А. Оробец
Физическая
и коллоидная химия
Допущено Учебно-методическим объединением
высших учебных заведений Российской Федерации
по образованию в области зоотехнии и ветеринарии в качестве
учебного пособия для студентов высших учебных заведений,
обучающихся по направлению подготовки (специальности)
111801 Ветеринария (квалификация (степень) «специалист»)
Ставрополь
«АГРУС»
2013
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
3. 3
ВВЕДЕНИЕ
Физическая химия – это наука о физических явлениях, не-
разрывно связанных с химическими процессами. В современных
условиях значение физической химии в развитии медицины и био-
логии постоянно возрастает, в связи с чем возникает необходи-
мость знаний основных положений этой науки.
Из обычно выделяемых разделов физической химии в пособии
приведен материал, необходимый в подготовке ветеринарного вра-
ча к его будущей работе по этой специальности или смежных с
ней областях. К изучению предложены особенности агрегатного
состояния жидкости, особенности строения воды и ее значение в
жизнедеятельности живой клетки; истинные растворы, активная
реакция среды и методы ее определения, буферные растворы, их
свойства, механизм действия и значение; явление осмоса и диф-
фузии. Рассмотрены основы термодинамики, кинетики и катализа,
изучение которых необходимо для таких разделов биологической
химии как ферментология и биоэнергетика.
Коллоидная химия, в прошлом раздел физической химии, в
настоящее время является самостоятельной наукой. Предметом
изучения коллоидной химии являются коллоидные системы во
всем их многообразии. Коллоидная химия занимает важное ме-
сто в химическом образовании биолога и врача, так как изучает
изменения, происходящие под воздействием различных внешних
факторов в системах, в которых присутствуют белки, полисахари-
ды, многие липиды, являющиеся компонентами живых клеток и
биологических жидкостей организма. Живая протоплазма живот-
ных и растительных клеток является сложнейшей многофазной и
многокомпонентной структурированной белково-коллоидной си-
стемой. Изменения коллоидных систем, связанные с процессами
набухания, коагуляции, адсорбции, диффузии и осмоса и многими
другими физическими явлениями, тесно связаны с химическими
реакциями, совокупность которых составляют обменныепроцес-
сы. На поверхности коллоидных частиц в клетках и биологиче-
ских жидкостях происходят химические реакции обмена веществ,
а сама поверхность этих частиц оказывает существенное влияние
на направление и скорость идущих на ней реакций. Коллоидные
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
4. 4
системы могут связывать большое количество воды (соединитель-
ная ткань, стекловидное тело), а также адсорбировать различные
вещества. Адсорбция на поверхности коллоидной частицы имеет
огромное значение в обмене веществ живого организма, в фарма-
кодинамике лекарственных форм в нем.
В биологии, медицине широко используются методы колло-
идной химии в изучении химии ферментов, гормонов и многих
антител. Биопрепараты, в частности БАДы, токсины, получены в
чистом виде с помощью методов коллоидной химии. К таким мето-
дам следует отнести ультрамикроскопию, ультрацентрифугирова-
ние, диализ, нефелометрию, электрофорез, хроматографию.
Изучение основ физической и коллоидной химии предшеству-
ет изучению биологической химии и способствуют пониманию
сложных процессов живого организма и сознательному выполне-
нию лабораторного практикума биологической химии.
Знание основ физической и коллоидной химии принесет пользу
при изучении смежных дисциплин, сопутствующих подготовке ве-
теринарного врача, поддержит его при осуществлении грамотных
и теоретически обоснованных действий в его будущей научной и
профессиональной деятельности.
Готовясь к изучению биологической химии, науки о химиче-
ских реакциях, протекающих в животных организмах, следует
вспомнить о химической кинетике (науке о скорости химических
реакций) и катализе, основах термодинамики и электрохимии.
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
5. 5
ХИМИЧЕСКАЯ КИНЕТИКА И КАТАЛИЗ
Химическая кинетика – это учение о скорости химических
реакций и зависимости ее от различных факторов: природы и кон-
центрации реагирующих веществ, давления, температуры, катали-
заторов и др.
Кинетика имеет большое практическое значение для проведе-
ния различных технологических процессов, скорость которых мо-
жет быть изменена в нужном направлении.
Особенности течения биохимических процессов в живом ор-
ганизме зависят от катализаторов – ферментов и их активности,
определяемой такими факторами как концентрация фермента и
реагента (субстрата), температура, реакция среды, присутствие
различных веществ.
По числу молекул, вступающих во взаимодействие в элемен-
тарном акте химической реакции, химические реакции могут быть
мономолекулярными, бимолекулярными, тримолекулярными.
Мономолекулярные реакции включают реакции изомеризации.
А также реакции превращения.
Элементарная стадия бимолекулярных реакций представляет
собой взаимодействие двух молекул, к ним относятся:
реакции синтеза:
А + В → АВ
2А→А2
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
6. 6
реакции обмена:
А + В→С + Д
реакции присоединения:
СН2
= СН2
+ НCl→ СН3
– СН2
Cl
этен (этилен) хлорэтан
Тримолекулярные реакции встречаются редко, они протекают
при одновременном столкновении трех видов молекул:
А + В + С→Д
2NO + О2
→ 2NO2
.
Порядок химических реакций определяется по применимости
к ним уравнений кинетики. Порядок реакции – формальная ве-
личина, не связанная с механизмом. Он совпадает с молекуляр-
ностью только для элементарных реакций, которые встречаются
редко.
Все химические реакции делятся на реакции нулевого, перво-
го, второго и третьего порядка. Бывают реакции дробного по-
рядка.
Реакции нулевого порядка v = k встречаются в живом организ-
ме. Их скорость стабильна. Они протекают при высоких концен-
трациях реагирующих веществ. Они характерны для начальной
стадии ферментативного катализа и являются моно- или бимоле-
кулярными реакциями.
К реакциям первого порядка v = kС относят реакции, скорость
которых зависит от концентрации одного из реагентов, от объема
реагирующей смеси.
К реакциям второго v = kС2
порядка относят химические реак-
ции, скорость которых пропорциональна произведению концен-
трации двух реагирующих веществ.
А + В → С.
Это реакции присоединения, окисления, полимеризации.
Реакции третьего порядка v = kС3
редки. Их скорость пропор-
циональна произведению трех реагирующих веществ.
Реакции, протекающие на поверхности катализаторов, имеют,
как правило, дробный порядок, так как протекают по сложному
механизму.
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
7. 7
Основные понятия и законы
химической кинетики
Вещества, вступающие в химическую реакцию, называются
реагентами. Химические соединения, образующиеся в результате
реакции, называются продуктами реакции.
Вещества, образующиеся на различных этапах химических ре-
акции, называют промежуточными продуктами, а реакции воз-
никновения промежуточных продуктов – промежуточными реак-
циями.
Совокупность стадий, из которых состоит химическая реакция,
со всеми структурными и энергетическими изменениями реаги-
рующих соединений, составляет механизм реакции.
Химические реакции характеризуются скоростью. Скорость
химической реакции измеряется изменениями концентрации реа-
гирующих веществ за единицу времени при постоянном объеме.
Если за Δt концентрация вещества изменилась на ΔС, то средняя
скорость реакции равна
v = .
Чем меньше Δt, тем ближе значение скорости (v) к истинной
скорости реакции.
Для определения скорости реакции необходимо определять либо
изменение концентрации исходных веществ, либо накопление про-
дуктов их взаимодействия. Если исходным или конечным продуктом
является кислота, используется метод нейтрализации (титрований эк-
вивалентной щелочью), при образовании цветных продуктов исполь-
зуют колометрию, если в процессе реакции образуются вещества, по-
глощающие излучение, пользуются методом спектроскопии.
К факторам, влияющим на скорость химических реакций, от-
носятся:
1. Природа реагирующих веществ
Реакция протекает быстро при выраженном сродстве реагирую-
щих веществ:
Н2
+ F2
→ 2НF при низких температурах протекает быстро и со
взрывом.
2Н2
+ О2
→ 2Н2
О при низких температурахобразование продук-
тов реакции незначительно.
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
8. 8
Химическая реакция в растворе протекает быстрее, чем в твер-
дом состоянии, электролиты реагируют быстрее, чем неэлектро-
литы.
Степень измельчения реагирующих веществ определяет ско-
рость реакции достаточно заметно. О наличии или отсутствии по-
верхности раздела фаз различают гетерогенные или гомогенные
системы. Гетерогенные системы – химические процессы протека-
ют в химически неоднородных системах – есть раздел фаз. Такие
процессы принято называть гетерогенными. Отличительной чер-
той этих процессов является сложность и многостадийность. Го-
могенные системы – нет поверхности раздела фаз.Такие процессы
принято называть гомогенными
В общем случае в гетерогенной реакции можно выделить сле-
дующие стадии.
I. – Диффузия реагирующих веществ к поверхности раздела
фаз.
II. – Адсорбция реагирующих веществ на поверхности раздела
фаз.
III. – Превращение реагентов в продукты реакции.
IV. – Десорбция продуктов реакции с поверхности раздела фаз.
V. – Диффузия продуктов реакции от поверхности раздела фаз.
Такая многоэтапность оказывает сильное влияние на скорость
гетерогенного процесса и особенно на зависимость скорости от
внешних факторов. Особенно важной для общей скорости про-
цесса является скорость самой медленной стадии, она выступает
в роли лимитирующей стадии. Знание лимитирующей стадии про-
цесса позволяет управлять скоростью всего процесса. Чаще всего
в качестве управляющего фактора выступает температура, пло-
щадь поверхности раздела фаз. Скорость гетерогенной реакции
прямо пропорциональна степени дисперсности реагентов, зависит
от скорости диффузии реагентов к месту реакции и удаления про-
дуктов от него. Скорость диффузии пропорциональна разности
концентраций и обратно пропорциональна толщине слоя, зависит
от природы диффундирующего вещества, его концентрации, тем-
пературы и давления.
Природа растворителя влияет на скорость реакции:
Нитробензойная кислота превращается в нитробензол в воде в
2000 раз быстрее, чем в толуоле.
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
9. 9
2. Концентрация реагирующих веществ
Молекулы могут взаимодействовать только при столкнове-
нии, чем больше столкновений, тем быстрее идет реакция, а их
число зависит, прежде всего, от концентрации реагирующих ве-
ществ.
Скорость химической реакции в газовой или водной среде в
данный момент пропорциональна произведению концентраций
реагирующих веществ:
А В
Чем больше СА
, тем больше столкновений произойдет между
ними и больше образуется новых веществ В. Зависимость скоро-
сти химической реакции от концентрации реагирующих веществ
описывается уравнением
v = kСА
(К. Гульдберг и П. Вааге, 1867 ),
где k – коэффициент пропорциональности (константа скорости
химической реакции); СА
– концентрация реагирующих веществ.
При СА
= 1, v = k; k для данной реакции при данной температуре
(T = const) является величиной постоянной.
По мере расходования реагирующих веществ и накопления
продукта реакции скорость химической реакции будет умень-
шаться.
При этом концентрация исходных веществ уменьшается, а кон-
центрация продуктов реакций увеличивается.
Рис. 1. Зависимость СА
и СВ
от t
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
10. 10
Стечением времени скорость реакции изменяется, замедляется
скорость прямой реакции, увеличивается скорость обратной (если
есть возможность ее протекания).
Зависимость скорости химической реакции от концентрации
реагирующих веществ отражается в законе действия масс.
Закон действия масс – скорость прямой и обратной реакции
при постоянной температуре пропорциональна произведению кон-
центраций реагирующих веществ. При достижении равновесия
скорость прямой и обратной реакции одинакова.
+ + D
v1 = k1·[A]·[B] v2= k2·[C]·[D]
k1·[A]·[B] = k2·[C]·[D] v1 = v2
.
Так как величины k1
и k2
постоянны, а их отношение К также
постоянно, то закон действия масс будет гласить: при постоянной
температуре отношение произведений концентраций веществ, об-
разовавшихся в результате реакции, к произведению концентраций
исходных веществ является величиной постоянной.
К = .
Если коэффициенты в уравнении не равны единице, в выраже-
нии закона действия масс их ставят как показатель степени при
соответствующей концентрации.
К = .
Закон действия масс позволяет регулировать направление ре-
акции.
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
11. 11
3. Энергия активации
Энергия активации является основным фактором скорости и
направления реакции.
С. Аррениус (1889) выдвинул теорию активации, объясняю-
щую сущность химических реакций: во взаимодействие вступают
только молекулы, обладающие запасом энергии, необходимой для
осуществления реакции (активные молекулы). Число активных
молекул (N) может быть вычислено по уравнению
N = N0
– ,
где N – число активных молекул,
N0
– общее число молекул,
е – основание натурального логарифма,
Еа
– энергия активации,
R – универсальная газовая постоянная,
Т – абсолютная температура.
Минимальный запас энергии, необходимый молекулам для
вступления в реакцию, принимается за энергетический барьерре-
акции.
Энергия,котораядолжнабытьсообщенанеактивныммолекулам
для перехода их в активное состояние, называется энергиейакти-
вации, обычно ее выражают в кДж/моль (встречается ккал/моль).
Каждая реакция характеризуется своей энергией активации.
Скорость химической реакции зависит от величины энергии
активации, и чем она больше, тем медленнее протекает реакция.
Эффективно уменьшают энергию активации катализаторы, но
особенно эффективно белковые катализаторы живого организма –
ферменты.
Энергия активации – Еа
:
некаталитической реакции• Еа
= 120–200 кДж/моль
каталитической реакции• Еа
= 65–120 кДж/моль
ферментативной реакции• Еа
= 30–65 кДж/моль
А + В → АВ без катализатора, энергия активации Еа1
.
А + К→АК.
АК + В →АВ + К энергия активации Еа2
.
Еа2
< Еа1
, каталитический путь реакции энергетически более вы-
годный.
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
12. 12
Чем меньше величина энергии активации, тем более энергети-
чески выгоден путь реакции (сравнить три приведенных примера).
Наиболее выгодны биохимические процессы, протекающие при
участии ферментов, они носят многоступенчатый характер и име-
ют высокую скорость.
4. Температура
Скорость реакции зависит от соотношения активных и неактив-
ных молекул. Доля активных молекул и их скорость с повышением
температуры увеличивается, соответственно скорость химической
реакции возрастает: по правилу Вант-Гоффа с повышением тем-
пературы на 10 0
С скорость химической реакции возрастает в 2–4
раза. При повышении температуры в арифметической прогрессии
скорость реакции возрастает в геометрической.Уравнение, которое
описывает это правило, следующее:
v = v0 · ,γ
где vср
– скорость реакции при температуре T2
, v0
– скорость реакции
при температуре T1
, γ – температурный коэффициент реакции
(если он равен 2, например, то скорость реакции будет увеличи-
ваться в 2 раза при повышении температуры на 10 градусов).
Следует помнить, что
правило Вант-Гоффа приме-
нимо только для реакций с
энергией активации 60–120
кДж/моль в температурном
диапазоне 10–400 0
С. Пра-
вилу Вант-Гоффа также не
подчиняются реакции, в
которых принимают уча-
стие громоздкие молекулы,
например белки в биоло-
гических системах, тогда
температурную зависимость
скорости реакции более кор-
ректно описывать уравнени-
ем Аррениуса.
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
13. 13
Из уравнения Вант-Гоффа температурный коэффициент вычис-
ляется по формуле:
= .
В организме животных и человека химические реакции проте-
кают при участии особых белков-ферментов, являющихся биологи-
ческими катализаторами, активность которых с повышением тем-
пературы возрастает по правилу Вант-Гоффа, но при температурах
выше 70 0
С вследствие температурной денатурации ферментных
белковпадает или резко замедляется. Оптимальная температура
для живых организмов лежит в интервале 35–43 0
С (рис. 2).
5. Реакция среды
Реакция среды оказывает значительное влияние на скорость хи-
мической реакции, скорость может достигать максимума при опре-
деленных значениях рН среды для конкретной химической реакции.
Особенно большое значение реакция среды имеет для реакций, ката-
лизируемых ферментамив живом организме. Ферменты – белковые
катализаторы, проявляют максимальную активность при определен-
ных значениях рН, что представляет собой довольно узкий интервал
значений рН. Выход за пределы этих значений вызывает снижение
(или ингибирование) активности фермента (рис. 3).
Рис. 3. Зависимость скорости ферментативной реакции
от реакции среды
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
14. 14
Кроме основных законов и правил химической кинетики следу-
ет обратить особое внимание на принцип Ле-Шателье – принцип
подвижного равновесия: Всякое внешнее воздействие на систему,
находящуюся в равновесии, благоприятствует протеканию той
из двух противоположных реакций, которая ослабляет это воз-
действие. Увеличение температуры смещает равновесие в сторо-
ну эндотермической, а уменьшение – экзотермической реакции.
Увеличение давления смещает равновесие в сторону уменьшения
объема, а уменьшение давления – в сторону увеличения объема.
Удаление продуктов реакции из среды смещает равновесие в сто-
рону прямой реакции (образования продуктов реакции).
6. Катализаторы. Теория катализа
При добавлении в реакционную смесь катализатора скорость
химической реакции резко меняется. Изменение скорости химиче-
ской реакции под влиянием катализатора называется катализом.
В современном понимании катализ – это ускорение химическо-
го процесса под действием катализаторов, сама терминология вве-
дена еще И. Я. Берцелиусом (1835).
Скорость химической реакции зависит от величины энергии ак-
тивации, и чем она больше, тем медленнее протекает реакция. Эф-
фективноуменьшаютэнергиюактивациикатализаторы,ноособенно
эффективно-белковые катализаторы живого организма – ферменты.
Основной характеристикой катализатора является егоактивно-
стьи селективность (специфичность).
Особенностью каталитического процесса является:
Катализатор принимает непосредственное участие в хими-1.
ческой реакции, изменяет ее механизм и скорость.
Катализатор снижает энергию активации реакции, что при-2.
водит кувеличению скорости.
Катализатор, претерпевая химические изменения в процес-3.
се катализа, к концу его возвращается к исходному состоя-
нию.
Катализатор не влияет на положение термодинамического4.
равновесия системы, а лишь ускоряет его установление.
Катализаторам присуща более или менее строгая селектив-5.
ность.
Катализатор изменяет скорость реакции, сам при этомне из-
меняясь химически.
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
15. 15
Механизм изменения скорости рассматривается несколькими
теориями, которые отражают современные представления по это-
му вопросу и взаимно дополняют друг друга.
Теории катализа
По механизму принято различать катализ гомогенный, гетеро-
генный и ферментативный (микрогетерогенный).
Гомогенный катализ протекает в одной фазе. Катализатор рав-
номерно распределяется между молекулами или ионами катализи-
руемого реагента и между ними нетповерхности раздела фаз.
К нему следует отнести омыление сложных эфиров, гидролиз
дисахаридов при участии кислот или щелочей и др.
Гетерогенный катализ протекает на поверхности раздела двух
фаз. Реакция идет на поверхности катализатора, поэтому имеет
значение величина активной поверхности, ее структура, пори-
стость и т. д.
Гетерогенный катализ протекает в несколько стадий:
I. Приближение реагентов к поверхности катализатора;
II. Ориентация и адсорбция молекул реагента на поверхности
катализатора;
III. Деформация химических связей в молекуле.
IV. Химические изменения активированных молекул.
V. Десорбция и удаление продуктов реакции с поверхности ка-
тализатора.
Катализаторы вступают в соединение с реагентами неоднократ-
но, поэтому небольшое количество катализатора способно изме-
нять большое количество реагента.
Ферментативный (микрогетерогенный)катализпротекает в сре-
де живого организма.
1. Теория промежуточных соединений
Катализатор в процессе реакции образует нестойкие промежу-
точные соединения с реагентами, что снижает энергию актива-
ции.
А + В → АВ без катализатора.
А + К → АК;
АК + В → АВ + К.
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
16. 16
Скорость гомогенного каталитического процесса зависит от
скорости образования и разложения промежуточных соединений.
При гетерогенном катализе промежуточные соединения образу-
ются на поверхности катализатора, реагент претерпевает структурно-
епреобразование, приводящее к изменениям прочности внутримоле-
кулярных связей, в результате чего образуется продукт реакции, при
этом снижается энергетический барьер, скорость реакции возрастает.
2. Адсорбционная теория
В этой теории предполагается, что скорость химического процес-
са возрастает за счет адсорбции молекул реагента на катализаторе.
Различают адсорбцию физическую и химическую. Большое значе-
ние имеет неоднородность поверхности катализатора и изменение ад-
сорбируемого вещества под влиянием активной поверхности катали-
затора. Считается, что реагент фиксируется на катализаторе не менее
чем двумя точками, в результате между ними возникает растяжение
связей с последующим их разрывом или перераспределением.
3. Электронная теория
Эта теория является наиболее современной и самой сложной по
объяснению, в деталях не разработана. Согласно этой теории ката-
лизаторы – металлы или их окислы, хлориды и др., могут влиять на
электронную оболочку связи адсорбированного на них реагента,
вызывая ее изменение с последующей перестройкой связей и об-
разованием нового продукта.
4. Мультиплетная теория
Она может рассматриваться как обобщающая адсорбционной
теории и теории ферментативного катализа. В основе теории лежит
принцип геометрического или структурного соответствия и принцип
образования комплексов. У катализатора предполагается наличие
активных центров, структурно соответствующих реагенту. На этом
активном центре образуется мультиплетный комплекс в результате
адсорбции на нем реагента. Для разных реакций число адсорбцион-
ных участков на активном центре принимается равным 2 (дуплет),
3 (триплет), 4 (квартет) и т. д., в общем случае – мультиплет.
Теория рассматривается как теория геометрического подобия
активного центра катализатора и реагента. При образовании муль-
типлетногокомплекса между реагирующими молекулами выделя-
ется энергия, необходимая для разрыва связей.
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
17. 17
5. Теория ферментативного катализа
Ферменты – это биологические катализаторы белковой приро-
ды, входящие в состав клеток и биологических жидкостей живого
организма. Они катализируют все химические реакции, совокуп-
ность которых составляет обмен веществ. В катализе участвуют
ферментные белки, имеющие активный центр – контактную пло-
щадку для реагента. Во взаимодействии активного центра с реа-
гентом – субстратом, участвуют химические, ковалентные, водо-
родные, ван-дер-ваальсовые силы.
У простых ферментов активный центр образуется за счет
аминокислотных остатков сближенных в его конфигурации на
уровне третичной структуры ферментной белковой молеку-
лы. Он может быть один (трипсин), три, четыре, реже больше.
У сложных ферментов активный центр находится в составе не-
белковой части.
Ферментативную реакцию принято изображать
E + S ES E + P,
где E – фермент (энзим), S – субстрат
ES – фермент – субстратный комплекс
P – продукты реакции.
Скорость реакции зависит:
v = vmax· ,
КS
очень мала, если k1.1
» k1.2
Уравнение Михаэлиса, приведенное выше, применимо к на-
чальной стадии реакции, а затем:
v = vmax· ,
Причем Km
>Ks
если v = vmax
· S, то Km
= [S].
v – скорость
vmax
– максимальная скорость
Km
– константа Михаэлиса
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
18. 18
Константа Михаэлиса (Km
) характеризует сродство субстрата к
ферменту, определяется графически и представляет собой концен-
трацию субстрата, при которой скорость реакции равна 1/2vmax
.
В общем виде механизм действия ферментов представлен
на рисунке 4.
Рис. 4. Механизм действия фермента на субстратный
комплекс с образованием продуктов реакции
I – Сближение субстрата ифермента, ориентация субстрата относительно
активного центра фермента.
II – Образование фермент – субстратного комплекса: сорбция субстрата на
поверхности активного центра (ES).
III – Выход продукта с поверхности активного центра и восстановление
фермента.
Факторы, влияющие на действие катализатора
1. Влияние температуры. Повышение температуры увеличивает
скорость каталитической реакции, что влияет на направление
реакции иактивность катализаторов. Обычно катализатор про-
являет максимальную активность при строго определенной
температуре. Отклонение температуры от этого значения сни-
жает активность катализатора.
2. Влияние давления. Увеличение давления ускоряет химические-
процессы, что объясняется увеличением числа эффективных
столкновений реагирующих молекул.
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
19. 19
3. Влияние растворителя. Считается, что основная роль раство-
рителя заключается в превращении реагирующих молекул в бо-
лее реакционноспособные.
4. Влияние присутствующих в среде химических соединений. Ве-
щества, активирующие работу катализатора, называются акти-
ваторами, угнетающие или замедляющие – ингибиторами.
Основные свойства катализаторов
Катализаторы влияют на скорость прямой и обратной реакции,1.
изменяя скорость достижения равновесия, не смещая его.
Катализаторы используются в малом количестве, в ходе катали-2.
засохраняют свой химический состав неизменным.
Например, одна молекула платины может участвовать в превра-
щении одного млн молекул NН3
в НNО3
, уменьшение количе-
ства катализатора связано с механической потерей.
Катализаторы образуют временные промежуточные соедине-3.
ния среагентами, для эффективного катализа необходимо на-
личие химическогосродства катализатора к реагирующим ве-
ществам.
Катализаторы вызывают уменьшение энергий активации.4.
Скорость химической реакции зависит от числа столкновений
активных молекул. Каталитические процессы протекают через
стадии образования промежуточных соединений реагента с ка-
тализатором, сопровождаемые увеличением скорости химиче-
ской реакции по причине увеличения числа активных молекул,
и в результате реакция протекает на более низком энергетиче-
ском уровне (рис. 5).
Рис. 5. Уровень энергии активаций реакции
без катализатора (1) и с катализатором (2)
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
20. 20
5. Дисперсность катализатора оказывает влияние на процесс.
При гомогенном катализе скорость процесса пропорциональна
концентрации катализатора. При гетерогенном катализе имеет зна-
чение величины удельной поверхности катализатора. Она зависит
от степени дисперсности, степень дисперсности может определять
активность катализатора и иногда направление процесса. Рост ка-
талитической активности платины зависит от увеличения ее об-
щей поверхности; платиновая проволока менее активна, чем по-
рошок, более активна платиновая чернь, а еще более – коллоидная
платина. Активность катализатора растет с увеличением степени
дисперсности до определенного предела, а затем уменьшается, так
как теряется гетерогенность системы.
Ферментативному катализу присущ ряд особенностей:
1. Эффективность действия.
1 г кристаллического пепсина приводит к гидролизу 50 кг коа-
гулированного яичного белка.
1 г кристаллического ренина створаживает 72 тонны молока.
1 моль железа в составе каталазы в 1 млрд. раз активнее в реак-
ции разложения
Н2
О2
→ Н2
О + О2
, чем 1 моль неорганического железа.
2. Каталитическое действие ферментов проходит в мягких
условиях живого организма при температуре 37–40 0
С, невысоком
давлении,средних значениях рН среды.
Каталитическая активность фермента может быть охарактери-
зована молекулярной активностью: число молекул реагента (суб-
страта), превращаемых в единицу времени (1 мин) ферментом при
оптимальных или стандартных условиях – катал.
В лабораторных определениях расчет активности ферментов
часто ведется на 1 мл сыворотки крови, в которой присутствует
исследуемый фермент. Об активности ферментов судят по коли-
честву одного из продуктов реакции, либо по количеству оставше-
гося неизменным реагента (субстрата) в единицу времени (1 час),
поэтому сравнение возможно по единицам, действующим в рамках
конкретной методики.
3. Высокая специфичность. Она значительно выше, чем у дру-
гих катализаторов. Причина высокой специфичности в специфич-
ности активногоцентра фермента конкретному реагенту (субстра-
ту). Специфичность является индивидуальной (абсолютной), если
активный центр имеет сродство только к одному веществу, и груп-
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
21. 21
повой (относительной), если активный центр имеет сродство к
группе похожих реагентов.
Активный центр – это группа атомов на поверхности фермен-
та для соприкосновения с молекулой субстрата. Его образование
осуществляется на уровне организации третичной структуры фер-
ментного белка. По теории немецкого химика Фишера активный
центр идет на контакт с субстратом, подходящим ему как «ключ
к замку», т. е. субстрат должен соответствовать конфигурации ак-
тивного центра (или наоборот).
4. Белковая природа фермента создает особую чувствитель-
ность егоактивного центра к изменениям внешних условий: темпе-
ратуры, рН среды, присутствию посторонних веществ. Изменение
этих внешних условий позволяет менять активность ферментов и
в итоге – скорости ферментативной реакции. Влияние этих факто-
ров на скорость катализируемой реакции рассматривает фермен-
тативная кинетика.
Контрольные вопросы
Понятие о химической кинетике и ее значении в химии,1.
смежных науках и практике.
Понятие катализа и его значение.2.
Понятие химической реакции, типы химических реакций.3.
Основные понятия химической кинетики (скорость, реаген-4.
ты, продукты реакции, механизм реакции).
Факторы, влияющие на скорость химической реакции.5.
Влияние природы реагирующих веществ, агрегатного со-6.
стояния истепени их измельчения.
Влияние концентрации реагентов.7.
Влияние температуры и реакции среды.8.
Влияние энергии активации и катализаторов.9.
Теории катализа.10.
Основные типы катализа.11.
Основные факторы, влияющие на действие катализаторов.12.
Основные свойства катализаторов.13.
Особенности ферментативного катализа.14.
Закон действия масс, его суть и значение.15.
Принцип Ле-Шателье, его суть и значение.16.
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
22. 22
ОСНОВЫ ХИМИЧЕСКОЙ ТЕРМОДИНАМИКИ
Термодинамика – это наука о закономерностях обратимых
превращений энергии в системах находящихся в состоянии равно-
весия или перехода в это состояние. Она устанавливает взаимос-
вязь между различными видами энергии, изучает возможность,
направленность и пределы самопроизвольно текущих процессов.
Основные законы термодинамики
получены на основе практического опыта и называются первым,
вторым и третьим началами термодинамики.
Первое начало термодинамики выражает закон сохранения и
превращения энергии для систем, в существовании которых име-
ет значение тепловой процесс. Согласно закону, энергия не исчеза-
ет без следа и не возникает из ничего, а лишь переходит из одной
формы в другую в эквивалентных количествах. В изолированной
системе общий запас энергии остается постоянным независимо от
превращений, происходящих в системе. Внутренняя энергия явля-
ется однозначной и непрерывной функцией состояния системы и не
зависит от пути превращения. Первое начало термодинамики при-
менимо к живым организмам. Для них характерен обмен веществ
(анаболизм и катаболизм). В ходе анаболизма в организм поступа-
ют питательные вещества, которые перевариваются в желудочно-
кишечном тракте и всасываются через стенку кишечника в кровь,
разносятся по всему организму. Из этих веществ организм строит
органические соединения – структурную и функциональную основу
клеток, тканей, органов, а другая их часть идет на получение энер-
гии, необходимой для жизнедеятельности, в живом организме это
система тканевого дыхания, обеспечивающая его биоэнергетику.
Второе начало термодинамики определяет возможность термо-
динамического процесса и предел его протекания. По постулату
Клаузиуса (1850 г.), теплота самопроизвольно не может переходить
от холодного тела к горячему, и в самой идеальной системе часть
теплоты превращается в работу, а часть рассеивается в виде тепла.
Живыеорганизмыиспользующие питательные вещества в процес-
се биологического окисления: глюкозу в пентозном пути, жирных
кислот в процессе окисления, фосфоглицеринового альдегида в
гликолизе и ацетил – КоА в цикле Кребса, сопряженного с фосфо-
рилированием – образованием АТФ, около половины полученной
энергии выделяют в виде теплоты.
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
23. 23
Третье начало термодинамики (постулат Планка): Энтропия
правильно образованного кристалла равна нулю при 0ºК.
В. Нернст (1906 г.) вывел тепловую теорему, по которой сопо-
ставление экспериментальных величин ΔН и ΔG для реакций, про-
текающихвконденсированныхсистемах,показывает,чтовобласти
низких температур при приближении к абсолютному нулю значе-
ния ΔН и ΔG сближаются. Математически это запишется так:
ΔН и ΔG ( = G = 0) S 0,
М. Планк (1912 г.) дополнил теорему Нернста гипотезой, на-
зываемой третьим началом термодинамики: энтропия всех тел при
температуре абсолютного нуля равна нулю. Из этого начала вы-
текает ряд важных следствий о свойствах веществ около абсолют-
ного нуля, значение которого система достигать не может, а может
только приближаться.
Различают физическую, химическую и биохимическую термо-
динамику.
Физическая или общая термодинамика изучает законы превра-
щения теплоты и механической работы.
Химическая термодинамика исследует превращения различных
видов энергии при химических реакциях в процессе растворения,
испарения, кристаллизации, адсорбции.
Биохимическая термодинамика изучает превращения в живых
организмах биохимической и других форм энергии – тепловой, ме-
ханической, электрической, поверхностной.
Особенностью термодинамики является применимость ее толь-
ко к макросистемам.
Для будущих специалистов ветеринарной практики особый ин-
терес представляет химическая и биохимическая термодинамика.
ХИМИЧЕСКАЯ ТЕРМОДИНАМИКА является разделом физи-
ческой химии, использующим законы термодинамики при изуче-
нии химических и физико-химических процессов. Раздел вклю-
чает термохимию, учение о химическом равновесии, о растворах,
фазовых переходах и процессах на границе раздела фаз – поверх-
ностных явлениях. Термодинамическиеданные применяются для
определения выходов продуктов химической реакции, для объяс-
нения реакций обмена веществ живого организма.
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
24. 24
В качестве вступления необходимо остановиться на некоторых
общих положениях термодинамики.
Объектом изучения служит тело или совокупность взаимодей-
ствующих тел, обособленных физическими или воображаемыми
границами раздела от окружающей среды, так называемая термо-
динамическая система (ТДС).
Термодинамическая система может быть гомогенной (состоит
из одной фазы) или гетерогенной (состоит из нескольких фаз).
Фазой называют совокупность однородных частиц системы,
имеющих одинаковый состав во всем объеме, одинаковые физико-
химические свойства. Фаза отделена от других частей системы по-
верхностью раздела.
Вещества, из которых состоит система, называют компонентами.
Термодинамические системы бывают открытыми и закрыты-
ми (частный случай – изолированными).
Открытая термодинамическая система обменивается с окру-
жающей средой энергией и массой (или производит работу).
Закрытая термодинамическая система обменивается с окружаю-
щей средой только энергией, но не массой (не производит работу).
Изолированная система не обменивается с окружающей средой
ни массой, ни энергией, т. е. они постоянны.
Живые организмы являются открытыми термодинамическими
системами, то есть они обмениваются с внешней средой вещества-
ми своего обмена и энергией в форме теплоты и работы.
Изолированные системы с течением времени переходят в состо-
яние термодинамического равновесия и не могут самопроизвольно
выйти из него.
Свойства любой термодинамической системы определяются ее па-
раметрами: температурой, давлением, объемом и другими. Совокуп-
ность этих параметров определяет ее состояние. Изменение одного или
нескольких параметров называется термодинамическим процессом.
Равновесным состоянием называют такое состояние системы,
когда основные параметры произвольно во времени не меняются
и из такого состояния самостоятельно ТДС выйти не может. При
постоянстве всех параметров в течение определенного времени
система считается стационарной. Стационарным состоянием на-
зывают такое состояние системы, когда параметры остаются не-
изменными в интервале определенного времени. Такое состояние
типично для живых организмов, у которых перемещение веществ
и энергии из среды и обратно имеет определенную скорость.
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
25. 25
ТДС характеризуется функциями состояния, к которым отно-
сятся: внутренняя энергия (U), энтальпия (Н), энтропия (S), сво-
бодная энергия (изохорно-изотермический потенциал – А и связан-
ная энергия (изобарно-изотермический потенциал – G).
На рис. 6 показана связь между этими величинами:
Рис. 6. Соотношение между термодинамическими функциями
ВНУТРЕННЯЯ ЭНЕРГИЯ системы зависит от природы состав-
ляющих ее веществ, их массы и внешних условий (первое начало
термодинамики). Ее величину определяют опытным путем при
переходе ТДС в другое состояние: ΔU = U2
– U1
. Величина ΔU по-
ложительна, если внутренняя энергия системы возрастает и отри-
цательна, если внутренняя энергия убывает.
Изменение внутренней энергииΔU системы может происходить
за счет обмена теплотой Q и работой W с окружающей средой. Тог-
да из первого начала термодинамики, которое связано с законом со-
хранения энергии: в любой изолированной системе запас энергии
остается постоянным, а отсюда вытекает закон эквивалентности
энергии: разные формы энергии переходят друг в друга в строго
эквивалентных количествах.
Внутренняя энергия является функцией состояния, т. е. ее из-
менение не зависит от пути процесса, а зависит только от на-
чального и конечного состояния системы.
Итак, полученная системой извне теплота Q расходуется на прира-
щение внутренней энергии ΔU и работу W, совершенную системой
Q = ΔU + W
В отличие от внутренней энергии теплота и работа не являются
функциями состояния, они зависят от пути процесса. Разность их
не зависит от пути процесса
ΔU = Q – W.
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
26. 26
ЭНТАЛЬПИЯ (Н) – теплосодержание системы, при р и
Т = const ее изменение равно изменению внутренней энергии и ра-
боте по расширению объема:
ΔН = ΔU + р ΔV.
Изменение энтальпии (ΔН) при протекании химических реак-
ций рассматривают как разность (только при р и Т = const).
Величина ΔН положительна, если тепло поглощается систе-
мой – ЭНДОТЕРМИЧЕСКАЯ реакция (теплота поглощается), и
отрицательная, если ЭКЗОТЕРМИЧЕСКАЯ реакция (теплота вы-
деляется в системе).
Этотермодинамическоеправилознаков.Виностраннойлитерату-
ре используется термохимическое правило знаков, где все наоборот.
Энтальпия – это тепловой эффект процесса с соответствующим
знаком (+ или –).
Тепловой эффект при v = const – Qv
(изохорный), а при p = const – Qp
(изобарный) Qv
= ΔU; Qp
= ΔН
Qp
= ΔU + pΔV = ΔН
Qp
– Qv
= pΔV = ΔVгаз
. RT
Величину ΔU используют при исследовании процессов при
v = const, а величину ΔН при p = const.
При помощи закона Гесса можно определить тепловой эффект
реакции. Тепловой эффект химической реакции равен разности
между суммой теплот образования продуктов реакции и суммой
теплот образования исходных веществ:
,
где ΔН – тепловой эффект реакции, – сумма теплот обра-
зования продуктов реакции, – сумма теплот образова-
ния исходных веществ, n и m – стехиометрические коэффициенты
соответственно продуктов реакции и исходных веществ.
ЭНТРОПИЯ (S) – функция неупорядоченности системы (второе
начало термодинамики).
Величина энтропии (ΔS) зависит от температуры и давления,
и влияет на состояние равновесия, показывая в каком направле-
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
27. 27
нии будет в действительности протекать процесс. Примером мо-
жет служить диффузия газов в сосудах при удалении перегородки
между ними (рис. 7).
Рис. 7. Диффузия газов в сосудах с перегородкой
и при удалении перегородки
В этом случае произошло уменьшение внутренней энергии и
увеличение энтропии за счет перехода системы из упорядоченного
состояния к неупорядоченному.
Всеми превращениями в природе управляет энтропия: само-
произвольные процессы идут только в направлении увеличения.
Стандартная энтропия (S° при 25 0
С) твердых веществ меньше
жидких, а для газообразного состояния S° самая высокая.
Энтропия одного и того же вещества в разном агрегатном со-
стоянии разная. С переходом от твердого состояния к газообразно-
му энтропия растет.
ЭНЕРГИЯ ГИББСА И ЭНЕРГИЯ ГЕЛЬМГОЛЬЦА. В химиче-
ской технологии о направлении процесса и равновесии в системе
при p = const и Т = const судят по энергии Гиббса или при посто-
янномобъеме и температуре – по энергииГельмгольца. Такой под-
ход обусловлен тем, что на практике рассмотрение изолированных
систем и использование ΔS в качестве критерия равновесия и на-
правления процесса крайне неудобно. Связано это с тем, что рас-
смотрение изолированных систем встречает большие затруднения.
Однако с помощью энтропии можно вычислить другие функции
– энергию Гиббса и энергию Гельмгольца, являющиеся соответ-
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
28. 28
ственно критериями равновесия и направления процесса при по-
стоянной температуре и давлении или при постоянной температу-
ре и объеме в неизолированных системах.
Работа процесса в общем случае состоит из полезной работы и
механической работы расширения:
δW = δW’+ рdV. (1)
А в обратимом процессе полезная работа имеет наибольшее
значение:
δWm
= δW’m
+ рdV, (2)
где W’m
– максимальная полезная работа;
Wm
– максимальная (общая) работа процесса.
Подставляя δW из уравнения 1 в объединенное уравнение
первого и второго начала термодинамики (ТdS ≥ dU + δW) по-
лучаем
–δW’≥ dU – ТdS + рdV,
–δW’– рdV ≥ dU – ТdS. (3)
Для обратимого процесса уравнение (3) перепишется:
–δW’= dU – ТdS + рdV. (4)
При p = const и Т = const уравнение (4) можно представить:
–δW’= d (U – ТS + рV);
При V = const и Т = const
–δW’= d (U – ТS).
Обозначим G = U – TS + pV, A = U – TS и учитывая, что Н = U + pV,
получаем
G = Н – TS; G = А + pV, (5)
где G – энергия Гиббса, А – энергия Гельмгольца.
У живых организмов давление и объем стабильны, поэтому
величина рΔV практически равна нулю. ΔН для живых систем
равна ΔU.
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
29. 29
Всеми превращениями в природе управляет энтропия: само-
произвольно процессы идут только в направлении увеличения эн-
тропии. На ход любой реакции оказывает влияние энергетический
фактор ΔН и энтропийный фактор ΔS. Так как энтропия зависит от
температуры, топроизведение ТΔS – изменение энергии.
Изменение энергия Гиббса и энергия Гельмгольца запишется
ΔG = ΔН – ТΔS, (6)
ΔA = ΔU – TΔS (7)
Уравнения (6) и (7) называются уравнениями Гиббса–
Гельмгольца.
Реакция возможна, если ΔG < 0 и невозможна, когда ΔG > 0
(только в отсутствии работы электрических сил). Если система на-
ходится в состоянии химического равновесия ΔG = 0, если ΔG < 0
преобладает прямая реакция, если ΔG > 0 преобладает обратная
реакция.
Знание тепловых химических реакций имеет большое прак-
тическое значение. При расчетах тепловых эффектов реакций
используют теплоты образования всех реагентов и продуктов ре-
акции (ΔН°). За нуль принимают энергии простых веществ при
температуре 25 0
С при нормальном давлении и в обычном агрегат-
ном состоянии.
По величине ΔН° все химические реакции можно разделить на
две группы: ΔН° < 0 экзотермические и ΔН° > 0 эндотермические.
ΔH° ацетилена = +227 кДж/моль, ΔН° этилена = +52 кДж/моль.
ΔН° используется для оценки относительной устойчивости хи-
мических соединений. Эндотермические соединения с большими
значениямогут быть нестабильны. С помощью ΔН° можно рассчи-
тать тепловой эффект реакции.
Для измерения тепловых эффектов используют калориметры.
Иногда тепловой эффект рассчитать невозможно по причине
отсутствия значений для одной из теплот образования, в данном
случае на помощь приходит закон Гесса (1840). Закон является
следствием первого начала термодинамики: Тепловой эффект хи-
мической реакции зависит только от начального и конечного со-
стояния реагентов и не зависит от пути, по которому реакция про-
текает (рис. 8).
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
30. 30
Рис. 8. Путь, по которому может протекать реакция
Этот закон выполняется в биохимических процессах. Количе-
ство теплоты, образующееся в организме в результате окисления
продуктов в цепи тканевого дыхания живого организма, равно ко-
личеству теплоты, выделяемому при сжигании этих веществ в ка-
лориметрической установке.
Закон Гесса важен для определения энергетической ценности
продуктов. Им пользуются при постановке балансовых опытов в
зоотехнии, в биохимических и физиологических исследованиях,
при составлении рационов.
Из закона Гесса следует:
1. Количество теплоты, необходимое для разложения сложного ве-
щества на более простые равно количеству теплоты, выделяющемуся
приобразовании его из простых веществ (закон Лавуазье-Лапласа):
Са + 1/2 О2
→СаО – 634,71 кДж (теплота образования)
СаО→Са + 1/2 О2
+ 634,71 кДж (теплота разложения, ее нужно
затратить на разложение).
2. При совершении двух реакций, приводящих из разных на-
чальныхсостояний к одинаковым конечным, разница между тепло-
выми эффектамиявляется тепловым эффектом перехода из одного
состояния в другое:
С + О2
→ СО2
– 393,51 кДж (тепловой эффект сгорания)
СО + 1/2 О2
→ СО2
– 282,99 кДж
Вычитая из 1-го 2-е уравнение реакции получим тепловой эф-
фект сгорания С до СО:
–393,51– (–282,99) = –110,52 кДж
С + 1/2 О2
→ СО – 110,52 кДж
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
31. 31
Экспериментально тепловой эффект сжигания угля до СО опре-
делить невозможно, так как образуется СО (угарный газ) – проме-
жуточный продукт реакции.
Рис. 9. Схема теплового эффекта
химических реакций получения СО2
из С и О2
Закон Гесса позволяет определить тепловой эффект реакций,
которые нереализуемы или не идут до конца.
Закон Гесса пользуются при постановке балансовых опытов в
зоотехнике, в биохимических и физиологических исследованиях,
при составлении рационов для с/х животных.
При проведении термохимических исследований принято рас-
считывать несколько видов теплоты:
Теплота образования. В качестве характеристики энергий
других веществ служат изменения энтальпии, происходящее при
образовании вещества из простых веществ. Это тепловой эффект
реакции образования 1 моля вещества из простых веществ при
стандартных условиях.
Теплота сгорания. Большинство органических веществ при
сгорании образуют диоксид углерода и воду. Для термодинами-
ческих расчетов большинства реакций могут быть использованы
изменения энтальпии при сгорании веществ – теплота сгорания.
Это тепловой эффект реакции окисления вещества газообразным
кислородом до высших оксидов при р = const и Т = const.
Теплота растворения. Процесс образования растворов со-
провождается тепловым эффектом, зависящим от температуры и
давления, природы растворителя и растворенного вещества, кон-
центрации и т. д. Теплотой растворения называют количество
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
32. 32
теплоты, поглощаемой или выделяемой при растворениимоля в
большом количестве растворителя.
NаСl + aq= NаС1·aq–5, 02 кДж.
Она складывается из теплоты гидратации и сольватации
(экзотермический процесс) и теплоты разрушения кристалличе-
ской решетки (эндотермический).
ГИДРАТАЦИЯ – присоединение молекул воды к молекулам или
ионам. Гидратация является частным случаем сольватации – при-
соединения к молекулам или ионам веществ молекул органиче-
ского растворителя. В отличие от гидролиза гидратация не сопро-
вождается образованием водородных или гидроксильных ионов.
Гидратация в водных растворах приводит к образованию стойких
и нестойких соединений воды с растворенным веществом (гидра-
тов); в органических растворителях образуются аналогичные ги-
дратам сольваты. Гидратация обусловливает устойчивость ионов в
растворах и затрудняет их ассоциацию.
ΔНраств.
= ΔН1
+ ΔН2
.
У веществ с прочной кристаллической решеткой
ΔНраств.
=ΔН1
>ΔН2
(ΔНраств.
< 0), с менее прочнойΔН1
<ΔН2
(ΔНраств.
> 0).
Теплота нейтрализации. Она зависит от природы и концен-
трации взаимодействующих кислот и оснований, т. к., согласно
учению о водных растворах электролитов, нейтрализация сильных
кислот и оснований в водных растворах сводится к соединению
ионов Н+
+ ОН–
→ Н2
О (ж.). В разбавленных растворах, в раство-
рах слабых электролитов одновременно с этой реакцией протекает
диссоциация электролитов:
НА → Н+
+ А–
МОН → М+
+ ОН–
Тепловой эффект является результатом изменения химической
энергии, происходящего в процессе химических превращений,
сопровождающихся и изменением физических свойств системы:
объема, плотности, теплоемкости, теплопроводности и др. Особое
значение для теплового эффекта реакции имеет изменение тепло-
емкости системы. Тепловая составляющая внутренней энергии раз-
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
33. 33
личных веществ, взятых в одинаковых количествах и при одинако-
вых температурах, различна. По Г. Кирхгофу (1858 г.) изменение
теплового эффекта реакции при изменении температуры зависит
от изменения теплоемкости системы, возникающего в результате
реакции. Знак изменения теплового эффекта реакции определяет-
ся знаком температурного коэффициента теплового эффекта реак-
ции (ΔСР
). Если ΔСР
= 0, то тепловой эффект реакции не зависит от
температуры. Если ΔСР
> 0, то тепловой эффект экзотермической
реакции при повышении температуры уменьшается, а эндотерми-
ческой – увеличивается. Если ΔСР
< 0, то тепловой эффект экзотер-
мической реакции при повышении температуры возрастает, а при
эндотермической – убывает.
Химические реакции в биологических системах.
В живом организме происходит обмен веществ и энергии с
внешней средой, что обеспечивает поступление питательных ве-
ществ и удаление метаболитов. В результате этого многие реакции
не достигают динамического равновесия и протекают непрерывно
с преобладанием прямых реакций.
Особенно типичны для открытых систем, каковыми являются
живые организмы, многоступенчатые изменения органических ве-
ществ: гликолиз, цикл трикарбоновых кислот – цикл Кребса, син-
тез жирных кислот, холестерина, мочевины и др.
Реакции обмена веществ имеют линейный, ступенчатый, раз-
ветвленный, с выходом в другой процесс (пентозный путь прямо-
го окисления глюкозы и гликолиз через фосфоглицериновый аль-
дегид), циклический (цикл ЩУК в цикле Кребса, аспарагиновый
и орнитиновый цикл в синтезе мочевины), характер.
Характерными особенностями этих многоэтапных процессов
является тесная взаимосвязь между собой и непрерывный обмен
с окружающей средой.
Различают экзоэргические реакции, протекающие с уменьшени-
ем внутренней энергии и эндоэргические, реакции сопровождаю-
щиеся повышением этой энергии.
В биохимических процессах свободная энергия исходных ор-
ганических структур не всегда используется полностью, т.к. часть
остается в конечных продуктах. Большая часть свободной энергии
(часть теряется в виде рассеивающего тепла) запасается в макро-
эргических соединениях. Эти соединения выполняют роль резерв-
ной и транспортной формы энергии.
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
34. 34
При разрыве макроэргической связи (~) т.е. при гидролизе осво-
бождается энергия от 6 до 12 ккал/моль.
При гидролизе 2 и 3–12 ккал/моль. При гидролизе 1–2,5 ккал/моль.
Процессы, протекающие в организме, характеризуются стацио-
нарными концентрациями веществ. В состоянии равновесия кон-
центрации веществ, участвующих в реакции, поддерживается за
счет исходных реагентов и удаления продуктов реакции. Измене-
ние концентрации реагирующих веществ не приводит в отличие
от закрытых систем к новому термодинамическому равновесию.
Система возвращается в первоначальное стационарное состояние.
В термодинамике открытых систем важной величиной является
прирост энтропии в единицу времени . Если в закрытых системах
в равновесном состоянии = 0, то в открытых системах эта ве-
личина всегда больше нуля. Однако наряду с приростом энтропии
идет и ее уменьшение в организме как в открытой системе. Это сни-
Copyright ОАО «ЦКБ «БИБКОМ» & ООО «Aгентство Kнига-Cервис»
