Proteins: structure, packaging, transport and degradationТатьяна Древицкая
Chemical structure of proteins
- amino acids
- peptide bond and polypeptide chain
Secondary structure
- α-chine
- β-Structure
The globular structure (folding of proteins), the Levintal paradox
- the role of the secondary structure in the formation of the globule
- Globule stabilization, chaperones
- structure of membrane proteins
- unstructured proteins
Endoplasmic reticulum, Golgi apparatus, translocon
Failure in folding, endoplasmic reticulum stress
Regulation, degradation
- limited proteolysis
- proteasome proteolysis
- lysosomal (autophagy, mTOR)
- extracellular proteolysis
2. План лекції
1. Фізіологія організму зрозуміла через фізіологію клітин.
2. Клітини працюють завдяки білкам. Інформація про білки записана в
ДНК.
3. Організація генетичної інформації в ядрі, транскрипція, трансляція.
4. Роль внутрішніх та зовнішньої мембрани.
5. Гомеостаз: кожна клітина хоче залишитися такою, як була хвилину
тому.
6. Ядро підтримує генетичну стабільність, мембрана підтримує хімічний
гомеостаз.
14. RNА
DNA bases: A G C TDNA bases: A G C T
RNA bases: A G C URNA bases: A G C U
DNA bases: A G C TDNA bases: A G C T
RNA bases: A G C URNA bases: A G C U
Нуклеотиди
26. Що необхідно клітині для синтезу
білку?
- Послідовність ДНК (промотор та регуляторні
послідовності)
- Транскрипційний фактор (один або комплекс)
- Фермент (РНК-полімераза)
- Помічникі
- Нуклеотиди
28. Промотор
• Участок ДНК, расположенный, как правило, до
считывающейся последовательности (upstream). В геноме
человека есть несколько типов промоторов, разные по
структуре и узнаваемым последовательностям.
36. В результаті трансляції мРНК утворюється
поліпептидний ланцуг
Стабілізована ковалентними пептидними зв'язками. Має N- та С-кінець
Характеризується кількістю амінокислот, їх послідовністю та
властивостями.
Ці характеристики обумовлюють подальшу просторову організацію.