biologia g lukeiou 1 kefalaio

1. Πρωτεΐνες

2. Οι πρωτεΐνες έχουν διάφορες δομές,
οπότε εμφανίζουν μεγάλο εύρος δράσεων
• Οι πρωτεΐνες αποτελούν περίπου το 50%
της ξηρής μάζας των περισσότερων
κυττάρων
• Από τις πρωτεΐνες εξαρτώνται σχεδόν όλες
οι λειτουργίες ενός ζωντανού οργανισμού

3. Τύποι πρωτεϊνών
• Ενζυμικές πρωτεΐνες: καταλύουν αντιδράσεις
• Δομικές πρωτεΐνες: στηρίζουν
• Αποθηκευτικές πρωτεΐνες: αποθήκευση αμινοξέων
• Μεταφορικές πρωτεΐνες: μεταφορά οξυγόνου
• Πρωτεΐνες ορμόνες: συντονισμός δραστηριοτήτων
οργανισμού
• Πρωτεΐνες υποδοχείς: υποδοχή μηνυμάτων
• Συσταλτές πρωτεΐνες: κίνηση
• Αμυντικές πρωτεΐνες: προστασία έναντι ασθενειών

4. • Τα ένζυμα είναι ένα τύπος πρωτεϊνών που
δρα ως καταλύτης αυξάνοντας την
ταχύτητα των βιοχημικών αντιδράσεων
• Τα ένζυμα μπορούν να δρουν
επανειλημμένα. Η λειτουργία τους μπορεί
να παρομοιαστεί με κινητήρες που
πραγματοποιούν όλες τις έμβιες διαδικασίες
Ένζυμα

5. ένζυμο
(σακχαράση)
υπόστρωμα-αντιδρώσα
ουσία (σακχαρόζη)
φρουκτόζη
γλυκόζη
OH
HO
H2O
Ενεργό κέντρο ενζύμου

6. Πολυπεπτίδια
• Τα πολυπεπτίδια (πολυπεπτιδικές
αλυσίδες) είναι πολυμερή που δομούνται
από 20 διαφορετικά αμινοξέα
• Μία πρωτεΐνη μπορεί να συνίσταται από
• ένα ή περισσότερα πολυπεπτίδια
(πολυπεπτιδικές αλυσίδες)

7. Αμινοξέα
αποτελούνται από:
• ένα κεντρικό άτομο άνθρακα: C
• μία καρβοξυλομάδα: -COOH
• μία αμινομάδα: -NH2
• μία ομάδα διαφορετική για κάθε αμινοξύ: R
τα αμινοξέα είναι αμφολύτες,
έχουν δηλαδή διπλή συμπεριφορά (όξινη & βασική)

8. Αμινομάδα
Καρβοξυλομάδα
ο άνθρακας
Πλευρική ομάδα
Η δομή του αμινοξέος

9. Μη πολικά
Γλυκίνη
(Gly or G)
Aλανίνη
(Ala or A)
Βαλίνη
(Val or V)
Λευκίνη
(Leu or L)
Iισολευκίνη
(Ile or I)
Mεθειονίνη
(Met or M)
Φαινυλαλανίνη
(Phe or F)
Tρυπτοφάνη
(Trp or W)
Προλίνη
(Pro or P)
Πολικά
Σερίνη
(Ser or S)
θρεονίνη
(Thr or T)
Κυστείνη
(Cys or C)
Tυροσίνη
(Tyr or Y)
Aσπαραγίνη
(Asn or N)
Γλουταμίνη
(Gln or Q)
Όξινα
Aσπαρτικό οξύ
(Asp or D)
Γλουταμικό οξύ
(Glu or E)
Ηλεκτρικά φορτισμένα
Bασικά
Λυσίνη
(Lys or K)
Aργινίνη
(Arg or R)
Ιστιδίνη
(His or H)

10. Πολυμερή αμινοξέων
• Τα αμινοξέα συνδέονται με πεπτιδικούς
δεσμούς
• Ένα πολυπεπτίδιο ή μια πολυπεπτιδική
αλυσίδα είναι ένα πολυμερές αμινοξέων
• Το μήκος ενός πολυπεπτιδίου μπορεί να
ποικίλει από λίγα (ολιγοπεπτίδιο) έως χίλια
ή και περισσότερα από χίλια μονομερή
• Κάθε συγκεκριμένο πολυπεπτίδιο έχει μια
μοναδική γραμμική αλληλουχία αμινοξέων

11. Πεπτιδικός
δεσμός
Aμινικό άκρο
(N-άκρο)
Πεπτιδικός
δεσμός
Πλευρικές
αλυσίδες
Σκελετός
Καρβοξυλικό άκρο
(C-άκρο)
(α)
(β)

12. Δομή και λειτουργία
Μια λειτουργική πρωτεΐνη συνίσταται από μία
ή περισσότερες πολυπεπτιδικές αλυσίδες που
αναδιπλώνονται, πτυχώνονται και
συστρέφονται για να σχηματίσουν ένα μόριο
με μοναδική διάταξη στο χώρο.

13. (α) Μοντέλο ταινίας της λυσοζύμης (β) Χωρο-πληρωτικό μοντέλο της
λυσοζύμης
Εσοχή
Εσοχή
Λυσοζύμη

14. • Η αλληλουχία των αμινοξέων
προσδιορίζει την χωροδιάταξη της
πρωτεΐνης (δομή της πρωτεΐνης στο
χώρο)
• Η δομή μιας πρωτεΐνης στο χώρο
προσδιορίζει την λειτουργία της
Χωροδιάταξη

15. Αντίσωμα-πρωτεΐνη Πρωτεΐνη του ιού της γρίπης

16. Tα τέσσερα επίπεδα οργάνωσης
• Η πρωτοταγής δομή μιας πρωτεΐνης είναι η μοναδική
αλληλουχία των αμινοξέων της
• Η δευτεροταγής δομή υφίσταται στις περισσότερες
πρωτεΐνες και αφορά τις ελικοειδείς δομές και τις
πτυχώσεις της πολυπεπτιδικής αλυσίδας
• Η τριτοταγής δομή καθορίζεται από τις αλληλεπιδράσεις
μεταξύ των ποικίλων πλευρικών ομάδων (R) που
προκαλούν την τελική χωροδιάταξη της μιας
πολυπεπτιδικής αλυσίδας στο χώρο
• Η τεταρτοταγής δομή έχει ως αποτέλεσμα τη συγκρότηση
της πρωτεΐνης από περισσότερες της μιας πολυπεπτιδικές
αλυσίδες

17. πρωτοταγής δομή
• Η αλληλουχία των
αμινοξέων αποτελεί την
πρωτοταγή δομή της
πρωτεΐνης και καθορίζει
τη δομή και τη
λειτουργία της.
• Η πρωτοταγής δομή
καθορίζεται από τη
γενετική πληροφορία.

18. δευτεροταγής δομή
• Είναι η ελικοειδής ή η
πτυχωτή μορφή που
αποκτά το μόριο μετά
από αναδιπλώσεις
εξαιτίας των δεσμών
υδρογόνου μεταξύ
των αμινομάδων και
των καρβοξυλομάδων
των αμινοξέων.
• Καθορίζεται από την
πρωτοταγή δομή.

19. τριτοταγής δομή
• Είναι η τρισδιάστατη αναδιπλωμένη δομή που
οφείλεται στις αλληλεπιδράσεις μεταξύ των
ομάδων R των αμινοξέων.
• Οι αλληλεπιδράσεις
μεταξύ των ομάδων R
περιλαμβάνουν
δεσμούς υδρογόνου,
ιοντικούς δεσμούς,
δυνάμεις Van der Waals,
ομοιοπολικούς δεσμούς
και δισουλφιδικές γέφυρες.

20. Πολυπεπτιδικός
σκελετός
Υδρόφοβες
αλληλεπιδράσεις
και van der Waals
αλληλεπιδράσεις
Δισουλφιδική γέφυρα
Ioντικός δεσμός
Υδρογονικός
δεσμός

21. Μπούκλες στα μαλλιά
|
S
|
S
|
|
S
|
S
|
|
S
|
S
|
|
S
|
S
|
|
S
|
S
|
ίσια
μαλλιά
|
S
|
S
|
φυσικά
κυματιστά
μαλλιά

22. Οι ακτινωτές ίνες
του ιστού ευθύνονται
για τη διατήρηση του ιστού
.
Ο ιστός της αράχνης
εκκρίνεται από ειδικούς
αδένες. Οι μεταξωτές ίνες
αποτελούνται από μια
δομική πρωτεΐνη την
οποία δομούν β
πτυχωτές επιφάνειες.
ο ιστός της αράχνης

23. τεταρτοταγής δομή
• Είναι το τελικό αποτέλεσμα της σύνδεσης δύο ή
περισσότερων πολυπεπτιδικών αλυσίδων ώστε
να σχηματιστεί ένα ενιαίο λειτουργικό μόριο.
αιμοσφαιρίνη
κολλαγόνο
ινσουλίνη

24. Tριτοταγής δομή Τεταρτοταγής δομή

25. Αναγνωρίστε τις δομές
Α
Β
Γ
Δ
Ε
Ζ

26. Δρεπανοκυτταρική αναιμία
• Μια μικρή μεταβολή στη πρωτοταγή δομή
μπορεί να επιδράσει στη δομή και τη
λειτουργία μιας πρωτεΐνης
• Η δρεπανοκυτταρική αναιμία είναι μία
κληρονομική ασθένεια του αίματος που
προκαλείται από την αντικατάσταση ενός
αμινοξέος στη β αλυσίδα της αιμοσφαιρίνης
μια μεταβολή στη πρωτοταγή δομή

27. Πρωτοταγής
δομή
Δευτεροταγής
και τριτοταγής
δομη
Λειτουργία
Τεταρτοταγής
δομή
Τα μόρια αλληλεπιδρούν
μεταξύ τους και
συσσωματώνονται
σχηματίζοντας
νημάτια, οπότε
μειώνεται σημαντικά
η μεταφορά του
οξυγόνου
Δρεπανοκυτταρική
αιμοσφαιρίνη
β υπομονάδα
(β αλυσίδα)
Δρεπανοκυτταρική αιμοσφαιρίνη
7
6
5
4
3
2
1
Val
Val His Leu Thr Pro Glu
Εκτεθειμένες
υδρόφοβες
περιοχές

28. 10 µm 10 µm
Τα νημάτια της
παθολογικής
αιμοσφαιρίνης
παραμορφώνουν το
ερυθρό αιμοσφαίριο,
προσδίδοντας
του δρεπανοειδές
σχήμα
Τα φυσιολογικά
ερυθρά αιμοσφαίρια
είναι γεμάτα από
ανεξάρτητα μόρια
αιμοσφαιρίνης που
μεταφέρουν οξυγόνο

29. Δομή και λειτουργία
• αν η δομή του μορίου αλλάξει, θα αλλάξει και η
λειτουργία του ή θα γίνει μη λειτουργικό.
• η βιολογική δράση του πρωτεϊνικού μορίου
καθορίζεται από τη δομή του.

30. Μετουσίωση πρωτεϊνών
Η έκθεση μιας πρωτεΐνης σε αντίξοες συνθήκες θα
προκαλέσει αποδιάταξη του μορίου και απώλεια της
λειτουργικότητάς του.
παράγοντες: θερμοκρασία, οξύτητα (pH), ένζυμα,
ακτινοβολία, μηχανικά αίτια, αλάτι.

31. Αναγέννηση πρωτεϊνών
Μερικές πρωτεΐνες μπορούν να ανακτήσουν τη
χωροδιάταξή τους όταν εξαλειφθεί ο παράγοντας
μετουσίωσης ενώ άλλες όχι.

32. • Οι επιστήμονες χρησιμοποιούν την
κρυσταλλογραφία με ακτίνες Χ για να
προσδιορίσουν τη δομή μιας πρωτεΐνης
• Μια άλλη μέθοδος προσδιορισμού της δομής μιας
πρωτεΐνης, χωρίς την κρυστάλλωση της
πρωτεΐνης, είναι η φασματοσκοπία πυρηνικού
μαγνητικού συντονισμού (NMR)
• Η βιοπληροφορική χρησιμοποιεί υπολογιστικά
προγράμματα για να προβλέψει τη δομή μιας
πρωτεΐνης από την αλληλουχία των αμινοξέων
Προσδιορισμός της δομής

33. Διατροφικές συστάσεις
Το 12% των απαιτούμενων θερμίδων πρέπει να
προέρχονται από πρωτεΐνες.
ή 1g πρωτεΐνης ανά 1Kg βάρους
Η μισή από αυτή την ποσότητα πρέπει να είναι
ζωικής προέλευσης.
Υπάρχουν 9 αμινοξέα (λυσίνη, λευκίνη, ισολευκίνη, βαλίνη,
φαινυλαλανίνη, θρεονίνη, μεθειονίνη, ιστιδίνη και τρυπτοφάνη)
που ΔΕΝ συνθέτει ο οργανισμός και τα οποία
προσλαμβάνονται από:
• άπαχο κρέας

34. Ποια δομή ...
...προκύπτει με τη δημιουργία δεσμών υδρογόνου;
...περιλαμβάνει συνδυασμό δύο ή περισσότερων
πολυπεπτιδικών αλυσίδων;
...περιγράφει την αλληλουχία των αμινοξέων σε μία
πολυπεπτιδική αλυσίδα;
...εξαρτάται από τις αλληλεπιδράσεις μεταξύ των
ομάδων R των αμινοξέων;
δευτεροταγής
τεταρτοταγής
πρωτοταγής
τριτοταγής