2. Proteïnes
1. Aminoàcids
2. Estructura de
les proteïnes
3. Enzims
Funcions
Estructural
Glucoproteïnes: membranes cel·lulars
Histones: DNA
Col·lagen i elastina: cabell, pell, etc.
Queratina: pell, becs, ungles, etc.
Fibroïna: fils de seda
Enzimàtica: funcions metabòliques
Hormonal i reguladora
Insulina i glucagó: metabolisme de la glucosa
Calcitonina: metabolisme del calci
Adrenocorticotròpica: regulació dels corticoides
Ciclina: divisió cel·lular
Defensiva
Immunoglobulines: anticossos
Trombina i fibrinogen: coagulació de la sang
Mucina: protecció de les mucoses
3. Proteïnes
1. Aminoàcids
2. Estructura de
les proteïnes
3. Enzims
Funcions
Transportadora
Hemoglobina, mioglobina i hemocianina: O2
Lipoproteïnes: lípids
Citocroms: electrons
Contràctil: moviments musculars (actina i miosina) i cel·lulars
(dineïna)
Reserva
Ovoalbúmina: ous
Lactoalbúmina: mamífers
4. Proteïnes
1. Aminoàcids
2. Estructura de
les proteïnes
3. Enzims
Classificació
Segons estructura
Fibroses: estructurals (col·lagen, actina, etc.)
Globulars: altres funcions (hormones, enzims, etc.)
Segons composició química
Segons aminoàcids
Completes: els tenen tots
Incompletes: no els tenen tots
Holoproteïnes: només aminoàcids
Heteroproteïnes: aminoàcid + grup prostètic
Propietats
Estan codificades a l’ADN
Proteïnes globulars solubles en aigua
Proteïnes fibroses insolubles en aigua
L’estructura es pot desfer desnaturalització renaturalització
Capacitat amortidora
6. Aminoàcids apolars alifàtics
Proteïnes
1. Aminoàcids
a) Propietats
b) Enllaç peptídic
2. Estructura de
les proteïnes
3. Enzims
Glicina (Gly) G Alanina (Ala) A
Valina (Val) V
Leucina (Leu) L Isoleucina (Ile) I
Prolina (Pro) P
7. Aminoàcids polars sense càrrega
Proteïnes
1. Aminoàcids
a) Propietats
b) Enllaç peptídic
2. Estructura de
les proteïnes
3. Enzims
Asparagina (Asn) N Glutamina (Gln) Q
Cisteïna (Cys) C
Serina (Ser) S
Treonina (Thr) T
Metionina (Met) M
8. Aminoàcids aromàtics
Proteïnes
1. Aminoàcids
a) Propietats
b) Enllaç peptídic
2. Estructura de
les proteïnes
3. Enzims
Tirosina (Tyr) Y
Triptòfan (Trp) W
Àcid aspàrtic (Asp) D
Fenilalanina (Phe) F
Aminoàcids carregats negativament (àcids)
Àcid glutàmic (Glu) E
9. Proteïnes
1. Aminoàcids
a) Propietats
b) Enllaç peptídic
2. Estructura de
les proteïnes
3. Enzims Histidina (His) H
Aminoàcids carregats positivament (bàsics)
Lisina (Lys) K Arginina (Arg) R
Aminoàcids essencials: s’han d’obtenir a través de la dieta perquè el
cos no els pot sintetitzar: treonina, metionina, lisina, valina, triptòfan,
leucina, isoleucina i fenilalanina.
10. Proteïnes
1. Aminoàcids
a) Propietats
b) Enllaç peptídic
2. Estructura de
les proteïnes
3. Enzims
Propietats
Grup carboxil àcid + grup amino bàsic amfòter
Caràcter amfòter
pH àcid pH neutre pH bàsic
Càrrega 0 = zwitterió
En solució X % càrrega - ; Y % càrrega 0 ; Z % càrrega +
pH en el que la càrrega total és 0 punt isoelèctric
(depèn del grup R)
12. Grup carboxil + grup amino
Proteïnes
1. Aminoàcids
a) Propietats
b) Enllaç peptídic
2. Estructura de
les proteïnes
3. Enzims
Enllaç peptídic
13. Estructura primaria
Proteïnes
1. Aminoàcids
2. Estructura de
les proteïnes
a) Estructura
primària
b) Estructura
secundària
c) Estructura
terciària
d) Estructura
quaternària
3. Enzims
Nombre d’aminoàcids
Pèptid: entre 10 i 100
Proteïna: més de 100
Caràcter de la proteïna (segons el tipus d’aminoàcids)
Disposició lineal dels aminoàcids
14. Estructura secundària
Proteïnes
1. Aminoàcids
2. Estructura de
les proteïnes
a) Estructura
primària
b) Estructura
secundària
c) Estructura
terciària
d) Estructura
quaternària
3. Enzims
Plegament dels aminoàcids en estructures determinades
Gira cap a la dreta
Grans radicals polars mirant
cap a fora
Làmina β
Hèlix α
Ponts d’hidrogen entre els
enllaços peptídics
Disposició zig-zag
Aminoàcids apolars alineats
amunt i avall
Ponts d’hidrogen
entre els enllaços
peptídics
15. Estructura terciària
Proteïnes
1. Aminoàcids
2. Estructura de
les proteïnes
a) Estructura
primària
b) Estructura
secundària
c) Estructura
terciària
d) Estructura
quaternària
3. Enzims
Si la proteïna no està ben plegada, no és funcional
Plegament d’estructures secundàries entre si
Estructura molt complexa on cada aminoàcid té un lloc
determinat
Afegiment de grups prostètics
Estabilització de l’estructura terciària
Ponts d’hidrogen
Forces de Van der Waals
Ponts disulfur
16. Estructura quaternària
Proteïnes
1. Aminoàcids
2. Estructura de
les proteïnes
a) Estructura
primària
b) Estructura
secundària
c) Estructura
terciària
d) Estructura
quaternària
3. Enzims
Grups de proteïnes que treballen juntes
Cada proteïna és una subunitat
Estabilització de l’estructura
quaternària
Ponts d’hidrogen
Forces de Van der Waals
Ponts disulfur
Tipus
Homotípiques: totes les subunitats són iguals
Heterotípiques: les subunitats són proteïnes diferents
17. Característiques
Proteïnes
1. Aminoàcids
2. Estructura de
les proteïnes
3. Enzims
a) Mecanisme
enzimàtic
b) Velocitat de
reacció
c) Control de
l’activitat
d) Inhibició
d’enzims
Faciliten el trencament d’enllaços estables
Els enzims són específics cada enzim fa només la seva
reacció
Tipus
Cada reacció té un enzim concret
Oxidoreductases: oxidacions i reduccions
Transferases: passar grups d’una molècula a una altra
Hidrolases: trencaments amb aigua
Liases: reordenació d’electrons
Isomerases: canvis d’isòmer
Lligases: unió de molècules
18. Coenzims
Proteïnes
1. Aminoàcids
2. Estructura de
les proteïnes
3. Enzims
a) Mecanisme
enzimàtic
b) Velocitat de
reacció
c) Control de
l’activitat
d) Inhibició
d’enzims
Ajuden als enzims a fer correctament la seva funció
S’uneixen a l’enzim o al substrat
Poden participar en la reacció
Ribozims
Molècules d’ARN que actuen com a enzims
Es troben als ribosomes
19. Mecanisme enzimàtic
Proteïnes
1. Aminoàcids
2. Estructura de
les proteïnes
3. Enzims
a) Mecanisme
enzimàtic
b) Velocitat de
reacció
c) Control de
l’activitat
d) Inhibició
d’enzims
Centre actiu: Part de l’enzim on es col·loca el substrat i té lloc la
reacció
L’enzim no altera l’equilibri, només facilita arribar a l’energia d’activació
20. Mecanisme enzimàtic
Proteïnes
1. Aminoàcids
2. Estructura de
les proteïnes
3. Enzims
a) Mecanisme
enzimàtic
b) Velocitat de
reacció
c) Control de
l’activitat
d) Inhibició
d’enzims
L’enzim torna al seu estat original després de la reacció
21. Velocitat de reacció
Proteïnes
1. Aminoàcids
2. Estructura de
les proteïnes
3. Enzims
a) Mecanisme
enzimàtic
b) Velocitat de
reacció
c) Control de
l’activitat
d) Inhibició
d’enzims
max·[ ]
[ ]M
V S
V
K S
22. Velocitat de reacció
Proteïnes
1. Aminoàcids
2. Estructura de
les proteïnes
3. Enzims
a) Mecanisme
enzimàtic
b) Velocitat de
reacció
c) Control de
l’activitat
d) Inhibició
d’enzims
23. Control de l’activitat enzimàtica
Proteïnes
1. Aminoàcids
2. Estructura de
les proteïnes
3. Enzims
a) Mecanisme
enzimàtic
b) Velocitat de
reacció
c) Control de
l’activitat
d) Inhibició
d’enzims
Al·losteria
Enzims al·lostèrics tenen dos llocs d’unió de molècules
Centre actiu (substrat)
Molècula reguladora
Tipus de control al·lostèric
Positiu: la molècula reguladora activa l’enzim
Negatiu: la molècula reguladora inactiva l’enzim
24. Control de l’activitat enzimàtica
Proteïnes
1. Aminoàcids
2. Estructura de
les proteïnes
3. Enzims
a) Mecanisme
enzimàtic
b) Velocitat de
reacció
c) Control de
l’activitat
d) Inhibició
d’enzims
Retroalimentació negativa
Al·losteria en cadena el regulador negatiu del primer enzim és el
producte de l’últim
El producte final anul·la el primer enzim i, per tant, tota la cadena
Modificacions covalents
Afegir o treure grups prostètics permetre o impedir l’acció de
l’enzim
Reversible: la modificació es pot desfer
Irreversible: la modificació és permanent
Tipus
25. Control de l’activitat enzimàtica
Proteïnes
1. Aminoàcids
2. Estructura de
les proteïnes
3. Enzims
a) Mecanisme
enzimàtic
b) Velocitat de
reacció
c) Control de
l’activitat
d) Inhibició
d’enzims
Temperatura i pH
Cada enzim té la seva temperatura i pH òptims i un marge de
tolerància en el que pot funcionar.
Temperatura
Rang òptim: 10ºC – 50ºC
Fora del marge de tolerància, es trenquen els enllaços febles
desnaturalització
pH
Rang òptim: pH neutre
Fora del marge de
tolerància les
càrregues de les
cadenes laterals es
pleguen malament
desnaturalització
26. Inhibició d’enzims
Proteïnes
1. Aminoàcids
2. Estructura de
les proteïnes
3. Enzims
a) Mecanisme
enzimàtic
b) Velocitat de
reacció
c) Control de
l’activitat
d) Inhibició
d’enzims
Inhibidors reversibles
Unió a l’enzim amb enllaços febles
Inhibició competitiva
El substrat i l’inhibidor s’uneixen al mateix lloc
La substància que s’uneixi depèn de les concentracions
Inhibició no competitiva
El substrat i l’inhibidor
s’uneixen a diferents
llocs
La unió de l’inhibidor
fa canviar la forma de
l’enzim per a que el
substrat no s’hi uneixi.
27. Inhibició d’enzims
Proteïnes
1. Aminoàcids
2. Estructura de
les proteïnes
3. Enzims
a) Mecanisme
enzimàtic
b) Velocitat de
reacció
c) Control de
l’activitat
d) Inhibició
d’enzims
Inhibidors irreversibles
Unió a l’enzim amb enllaços covalents forts
L’enzim queda inactivat permanentment
Exemples
Verins naturals de plantes i animals
Antibiòtics i medicaments per a infeccions
Herbicides i insecticides
Desinfectants
