Bộ xương TB

1. SINH HỌC TẾ BÀO CUỐI KỲ
BỘ XƯƠNG TẾ BÀO
1 Yêu cầu
- Kể tên và trình bày chức năng của ba loại protein của bộ xương tế bào.
- Mô tả được đặc điểm cấu tạo, cơ chế hoạt động của siêu sợi actin và các
protein kết hợp với siêu sợi actin.
- Mô tả được đặc điểm cấu tạo và cơ chế hoạt động của siêu ống và các
protein kết hợp với siêu ống.
- Mô tả được đặc điểm cấu trúc và chức năng của siêu sợi trung gian.
2 Đại cương
- Bộ xương tế bào là một mạng lưới các protein sợi nằm trong tế bào chất
của tế bào Eukaryote.
- Chức năng:
+ Tạo khung, duy trì hình dạng
+ Co cơ
+ Phân chia tế bào
+ Vận chuyển bào quan
+ Chuyển động tế bào
- Bộ xương tế bào
được cấu tạo từ 3 thành
phần được tạo thành từ
sự trùng phân:
+ Siêu sợi actin (actin
filament) từ các G-Actin
+ Siêu ống (microtubule)
từ các tubulin
+ Siêu sợi trung gian
(intermediate filament)
từ 6 loại protein sợi
khác nhau.

2. - Do cấu tạo khác nhau nên các loại sợi protein tham gia vào các chuyển động
khác nhau:
+ Siêu sợi actin: co cơ, chân giả, phân chia tế bào (tạo rãnh phân bào)
+ Siêu ống: lông chuyển, roi và một số bào quan trong bào tương
+ Siêu sợi trung gian: duy trì hình dạng của màng nhân
Nhuộm màu như sau:
nhân màu xanh dương,
siêu ống màu xanh lá cây,
siêu sợi actin màu đỏ. Ta
thu được kết quả như hình
bên.
=> Siêu sợi actin phân bố
ở ngoại vi tế bào còn Siêu
ống phân bố gần nhân.
3 Siêu sợi actin và các protein kết hợp với siêu sợi actin
3.1 Siêu sợi Actin
- Chiếm 5% protein của tế bào.
- Có mặt ở:
+ Vi nhung mao
+ Thể liên kết trung gian
+ Chân giả
+ Cơ
+ Thành phần chính cấu tạo nên mạng lưới các sợi protein phân bố ở
ngay mặt bào tương của màng tế bào
- Cấu tạo từ sự trùng phân của các Actin-G (globular actin – actin hình cầu)
- Bản thân Actin-G là một chuỗi polypeptid có 375 acid amin, trọng lượng
phân tử khoảng 42.000 Dalton, kích thước 6nm*4nm.
- Mỗi Actin-G đều chứa 1 ATP.

3. - Siêu sợi Actin có 2 chuỗi
xoắn vào nhau, mỗi vòng
xoắn 14 đôi Actin-G dài
77nm.
Siêu sợi actin có tính phân cực
(2 đầu khác nhau):
- Đầu dương (cực nhanh)
- Đầu âm (cực chậm)
Mặc dù phản ứng trùng phân
siêu sợi actin có thể diễn ra ở hai
đầu nhưng vận tốc ở cực dương
lại nhanh gấp 10 lần cực âm.
- Siêu sợi actin trần thường kém bền, có thể tháo rời ở cả 2 đầu. Actin-G
thường mang 1 phân tử ATP bên trong. Các phân tử Actin-G thủy phân ATP
-> ADP ngay sau khi được đưa vào siêu sợi làm giải cường độ liên kết giữa
các phân tử Actin-G => dễ tháo rời.
- Như vậy ATP là chìa khóa điều khiển sự tổng hợp Actin.
- Có 2 trường hợp như sau:
+ Nếu Actin-G tự do rất nhiều => Siêu sợi Actin hình thành nhanh chóng
bằng sự trùng phân Actin G ở cả hai cực.
+ Nếu Actin-G tự do ở mức trung bình, các Actin-G thêm vào cực cộng
nhanh hơn tốc độ ATP thủy phân, ngược lại ở cực âm ta có tốc độ thủy phân
ATP nhanh hơn tốc độ các Actin-G thêm vào. Người ta gọi hiện tượng vừa
trùng phân (cực dương) và giải trùng phân (cực âm) để 1 phân tử Actin-G di
chuyển từ cực dương sang cực âm này là Treadmilling.

4. - Quá trình Treadmilling xảy ra như sau:
+ Tạo nhân: 3 ATP Actin kết hợp với nhau bắt đầu tạo thành siêu sợi Actin,
trong đó các ATP Actin có thể gắn với Profilin với mục đích định hướng.
+Các ATP Actin thủy phân => ADP Actin.
+Quá trình thủy phân trên làm giảm cường độ liên kết giữa các phân tử
Actin-G khiến chúng dễ đứt gãy, trong đó Cofilin khi gắn vào ADP Actin
làm tăng tỉ lệ phân giải ADP Actin khỏi siêu sợi.
- Một số nhân tố khác:
+ Một vài độc tố của nấm hay bọt biển như Cystochalsin D hay Latrunculin
A ức chế trùng phân Actin, thay đổi hình dạng tế bào, ức chế phân chia tế
bào.
+ Phalloidin (chất đánh dấu nhuộm hóa mô miễn dịch huỳnh quang),
Jasplakinolide hỗ trợ trùng phân, chống lại quá trình phân giải.

5. + Profilling và Thymosin là protein liên kết ngăn cho chúng thêm vào phần
đuôi của siêu sợi actin => điều khiển trùng phân.
+ Formin và ARPs (Actin-related proteons) là protein liên kết Actin thúc đẩy
trùng phân.
3.2 Các protein kết hợp với siêu sợi Actin
Các siêu sợi actin có ở hầu hét bào tương của tế bào, tuy nhiên chúng tập trung ở
nhiều thành một lớp ngay dưới màng tế bào.
Các siêu sợi actin kết hợp cùng protein tạo thành một mạng hỗ trợ tế bào mang lại
độ bền cơ học cho tế bào.
Siêu sợi actin thường kết hợp với 4 protein chính: spectrin, tropomyosin,
troponin và myosin.
3.2.1 Spectrin
Spectrin có nhiều trong hồng cầu. Sự
kết hợp của Spectrin và actin qua
trung gian ankyrin (một protein) tạo
nên hình dạng lõm hai mặt của
hồng cầu => tăng diện tích trao đổi +
giúp hồng cầu chống lại lực cơ học
bằng cách thay đổi hình dạng của
hồng cầu.
3.2.2 Tropomyosin
Tropomyosin là một protein sợi có 2 chuỗi xoắn giống nhau, phân bố dọc theo
chiều dài actin, có chức năng ngăn cản các đầu myosin liên kết với siêu sợi
actin.

6. Trong các tế bào cơ, actin kết hợp với Troponin và Tropomyosin để tham gia quá
trình co cơ.
3.2.3 Troponin
Troponin là những khối bộ 3 gồm Troponin I (Inhibitor), Troponin T (loại
Troponin gắn với Tropomyosin) và Troponin C (Troponin gắn Ca2+)

7. Vị trí gắn kết: Actin G – Troponin I – Troponin C có 4 khấc gắn Ca2+ - Troponin
T – Tropomyosin.

8. Troponin I: cùng Tropomyosin ngăn sự tiếp xúc trực tiếp phần đầu Myosin và
actin.
Troponin T: gắn phức hợp Troponin vào Tropomyosin.
Troponin C: khi gắn với Ca2+ sẽ giải phóng vị trí bị che lấp bởi Troponin I và
Tropomyosin => cho Myosin gắn vào.
3.2.4 Myosin
Myosin có khả năng
kết hợp actin được
xếp vào nhóm Myosin
II.
Myosin II là phân tử
không đối xứng, có
trọng lượng 500.000
dalton, gồm phần thân
và phần đầu.
- Phần thân: là phần lớn nhất, do
2 chuỗi peptid giống nhau (2000 acid
amin, dài 150nm, rộng 2nm) xoắn vào
nhau.
- Phần đầu: có 2 thể hình cầu
(thuộc 2 chuỗi peptide của phần nặng),
có nơi gắn của ATP và Actin. Trên
mỗi thể hình cầu này còn có 2 chuỗi
nhẹ.
Trong tế bào cơ, sự phân bố của siêu sợi actin và các protein kết hợp thay đổi
theo từng loại tế bào cơ vân, cơ trơn, cơ tim.
3.2.4.1 Cơ vân
Cơ vân có dạng hình trụ thon ở hai đầu, đường kính 0.1mm, dài khoảng 12cm.
Sợi cơ vân có chứa trong bào tương rất nhiều vi sợi cơ (myofilament) cũng có dạng
hình trụ, đường kính 1-2µm và dài theo suốt chiều dài cơ vân.

9. Vi sợi cơ gồm 2 thành phần:
+ Sợi Myosin tạo thành bó Myosin.
+ 6 siêu sợi actin bao quanh bó Myosin.
 Sự phân bố của bó myosin và siêu sợi actin tạo nên những vạch sáng/tối lặp
đi lặp lại trên cơ vân (ý nghĩa của chữ “vân”)
Lưới nội cơ tương
Ống T

10. - Bọc bên ngoài là màng sinh chất tế bào cơ (sacrolemma)
- Nhân ở ngoại vi.
- Mỗi vi sợi cơ được bao quanh bởi lưới nội sinh chất trơn (lưới nội cơ tương).
- Hệ thống ống T chạy vuông góc với vi sợi cơ truyền tín hiệu khi co cơ.
- Ti thể xen kẽ các vi sợi cơ.
Một đơn vị co cơ (Sarcomere)
gồm 1 bó myosin ở giữa và 6
siêu sợi actin bao xung quanh.
Ở động vật có xương sống,siêu
sợi actin dài khoảng 1 micromet,
rộng 8nm
Chỗ nào vừa có actin vừa có
myosin thì dày hơn, ánh sáng
không xuyên qua được => băng
tối.
Ngược lại, chỗ nào chỉ có siêu
sợi actin thì gọi là băng sáng I.
Bó Myosin dài khoảng 1µm và
rộng 150nm.
Phần thân của bó do phần thân
các phân tử myosin xếp gối lên
nhau theo khoảng cách rất đều.
Phần đầu của các phân tử
myosin lộ ra ngoài và xếp theo
chiều vòng xoắn ốc.

11. Siêu sợi actin và màng cơ vân được liên kết bởi 1
protein gọi là Dystrophin.
Dystrophin giúp:
- Làm sợi cơ cứng chắc hơn
- Tạo sự linh động cho màng bao cơ
- Giúp ngăn ngừa tổn thương sợi cơ.
Thiếu hụt Dystrophin:
- Màng bao cơ dễ đứt gãy => tổn thương cơ
vân và cơ tim.
- Không kiểm soát được Ca2+ => kích hoạt
ROS hoạt động hiếu khí phá vỡ tế bào => thoái
hóa cơ => loạn dưỡng cơ Duchenne.
3.2.4.2 Cơ tim
- Nhỏ hơn cơ vân.
- Có hình dạng trụ phân nhánh
- Sự phân bố siêu sợi actin và myosin giống cơ vân.
3.2.4.3 Co cơ vân và cơ tim
Trong cơ vân và cơ tim còn có Troponin.
Cơ chế: Acetylcholin (ACh) được phóng thích vào synapse, sau đó gắn vào thụ thể
ACh trên màng cơ vân lan truyền điện thế hoạt động.
1. Điện thế hoạt động lan truyền dọc theo màng thế bào đến ống T.
2. Điện thế hoạt động khử cực lưới nội cơ tương, thay đổi điện thế màng do đó
khởi động các kênh Ca2+, giải phóng Ca2+.
3. Ca2+ gắn với Troponin C tạo phức hợp Troponin C-Ca2+ làm mất tác dụng ức
chế sự gắn kết myosin vào actin của Troponin I và Tropomyosin.

12. 4. Co cơ: Myosin gắn kết với actin và kéo siêu sợi actin theo 1 hướng nhất định.
5. Điện thế động chấm dứt, bơm Ca2+ATPase ở màng lưới nội cơ tương hoạt động
trở lại => bơm Ca2+ chủ động vào lưới nội cơ tương => Ca2+ không còn tạo phức
hợp với Troponin C.
6. Tropomyosin và Tropomin I tiếp tục che lấp điểm tiếp xúc.
Xung động thần kinh truyền rất
nhanh => hầu như co cơ cùng 1
lúc.
Để sự gắn kết actin và myosin
xảy ra cần sự thủy phân và
giải phóng ATP nhằm làm
chuỗi nhẹ thay đổi cấu hình,
tạo thuận lợi cho sự gắn kết xảy
ra và actin trượt vào myosin
theo 1 hướng.
3.2.4.4Cơ trơn
- Cơ trơn có dạng hình thoi dài, nhân hình bầu
dục.
- Có actin và myosin nhưng không tạo sarcomere.
- Không có troponin.
- Protein co thắt (siêu sợi cơ) của cơ trơn bắt chéo
nhau và đầu tận cùng của chúng được đính vào thể dính
(dense body).
- Protein co thắt cơ gồm:
+ Sợi mỏng: Actin
+ Sợi dày: Actin và myosin nhưng không có Troponin.
- Thể dính: bám vào mặt trong tế bào nhờ Desmin
và Vimentin (siêu sợi trung gian)

13. Cơ trơn không có Troponin nhưng có Calmodulin có vai trò tương tự Troponin C.
Cơ chế co cơ trơn:
1. Tín hiệu kích thích => LNSC phóng
thích Ca2+ vào bào tương.
2. Ca2+ kết hợp với Calmodulin tạo
phức hợp Calmodulin-Ca2+ (Ca2+ -
CaM)
3. Phức hợp Calmodulin-Ca2+ hoạt hóa
1 enzyme là kinase của chuỗi nhẹ
myosin (MLCK).
4. MLCK sẽ phosphoryl hóa chuỗi nhẹ
myosin => biến myosin thành dạng hoạt
động
5. Myosin trượt trên sợi actin => co cơ.
So sánh Cơ vân, cơ tim Cơ trơn
Vân sáng, vân tối Có Không
Actin và Myosin Có, tạo sarcomere Có nhưng không tạo
sarcomere
Troponin Có Không, thay bằng
Calmodulin có trong bào
tương
Chất tạo phức với Ca2+ Troponin C Calmodulin
Cơ chế Phức hợp Trophonin C-
Ca2+ làm mất tác dụng
ức chế myosin liên kết
actin của Troponin I và
Tropomyosin
Phức hợp Calmodulin –
Ca2+ hoạt hóa kinase
chuỗi nhẹ myosin.
Kinase này phosphoryl
hóa chuỗi nhẹ myosin
biến myosin thành dạng
hoạt động.
ATP Xảy ra sự thủy phân và
giải phóng ATP.
Xảy ra quá trình
phosphoryl hóa.
Cấu hình chuỗi nhẹ
Myosin
Thay đổi Thay đổi

14. 3.3 Siêu ống và các protein kết hợp siêu ống
3.3.1 Siêu ống
- Siêu ống có vai trò tổ chức quan trọng trong tất cả các tế bào có nhân.
- Siêu ống dài, rỗng và cứng, có thể nhanh chóng tháo rời và lắp ráp tại 1 vị trí
khác.
- Siêu ống được phát triển từ trung thể (centrosome)
- Chức năng:
+ Tạo hệ thống đường ống vận chuyển các túi, bào quan và các thành phần
khác của tế bào.
+ Thành phần của bộ xương tế bào, giúp di chuyển và định vị các bào quan.
+ Trở thành thoi phân bào trong nguyên phân.
- Cấu tạo: Siêu ống được cấu tạo chủ yếu từ các đơn phân là tubulin.
Tubilin có dạng hình cầu, trọng lượng 55.000 Dalton tương ứng với 450
acid amin.
- Có hai loại tubulin: Tubulin α và Tubulin β xuất phát từ một phân tử chung,
có những đoạn giống nhau về trình tự acid amin.
- Tubulin a và Tubulin b có thể kết hợp với nhau thành từng cặp gọi là
heterodimer .Heterodimer có thể trùng phân thành siêu ống.
- Về mặt chức năng, có hai loại siêu ống: Siêu ống bền và siêu ống không bền.
Tương tự như Actin-G, mỗi đơn phân tubulin có một phân tử GTP gắn kết chặt
chẽ. Sau trùng phân, GTP-tubulin sẽ biến đổi thành GDP-tubulin. Khi trùng
phân diễn ra nhanh thì tốc độ gắn kết GTP-tubulin nhanh hơn tốc độ biến đổi
GTP-tubulin thành GDP-tubulin => phần cuối của siêu ống hình thành nhanh
chóng bao gồm toàn bộ GTP-tubulin biến đổi (GDP-tubulin).
Các GTP liên kết mạnh hơn GDP trong siêu ống
Tuy nhiên, do tính ngẫu nhiên của các quá trình hóa học, đôi khi GTP-
tubulin sẽ thủy phân thành GDP-tublin trước khi gắn kết với GTP-tubulin khác,
tạo điều kiện cho quá trình giải trùng phân. Một khi quá trình khử polime đã bắt
đầu, nó sẽ có xu hướng tiếp tục làm các siêu ống co lại liên tục và nhanh chóng,
thậm chí là biến mất.
GDP-tubulin được giải phóng vào bào tương và biến đổi thành GTP-tubulin,
sẵn sàng tham gia hình thành các siêu ống khác.

15. 3.3.2 Siêu ống không bền
- Vừa tự giải trùng thành các heterodimer vừa tự trùng phân từ các
heterodimer.
- Luôn tồn tại hai phản ứng trùng phân và khử trùng.
- Siêu ống không bền được tìm thấy ở dạng tự do trong bào tương, đặc biệt rất
nhiều ở các cấu trúc như thoi phân bào và trung tử.
- Siêu ống trong tế bào được hình thành từ trung thể. Trung thể là hai
trung tử nằm vuông góc với nhau nhưng không chạm vào nhau, xung quanh
là các chất vô định hình (PMC). Một tế bào nhân chuẩn cao cấp có 1 trung
thể.
Cấu tạo: Siêu ống gồm 13 chuỗi
tubulin (protofilament) xếp thành 1
vòng tròn có đường kính 2nm.
- Siêu ống không bền có hai cực:
+ Cực dương: tốc độ trùng phân nhanh gấp 3 lần cực âm. Là cực ở dạng tự
do.
+ Cực âm: Gắn chặt vào trung thể, là cực cố định.
- Siêu ống không bền luôn thay đổi thường xuyên: dài ra do trùng phân, ngắn đi
do giải trùng.
- Trong tế bào luôn có sự cân bằng giữa phản ứng trùng phân và giải trùng. Sự
cân bằng này có thể bị ảnh hưởng bởi các tác nhân, ví dụ:
+ Tác nhân vật lý: Áp lực thủy tĩnh tăng cao hoặc tế bào ở nhiệt độ 0 độ
C => làm tăng phản ứng giải trùng.
+ Một số tác nhân hóa học như các Alkaloid: Colchicin (Côn xi xin),
Vinblastin, Vincristin,… sẽ liên kết chuyên biệt với heterodimer tự do =>
ngăn chặn sự trùng phân => ngăn chặn hình thành thoi phân bào => các
NST vẫn ở dạng đóng xoắn cực đại và không thể trượt về hai cực tế bào =>
phá vỡ màng tế bào để quan sát nhiễm sắc thể trong nhân.

16. - Sự vận chuyển ty thể, các bào quan và các túi vận chuyển có thể chuyển động
dọc theo siêu ống hay siêu sợi actin nhờ các protein kết hợp gọi là motor
protein. Sự vận chuyển này theo từng chu kỳ nhỏ: di chuyển – dừng – di
chuyển.
- Các protein vận chuyển lấy năng lượng từ quá trình thủy phân ATP để di
chuyển.
- Có hai họ protein vận chuyển là Kinesin và Dynein.
Xét quá trình vận chuyển của các bào quan giữa tế bào thần kinh (neuron) và
sợi trục:
- Kinesin di chuyển về phía cực
dương, từ tế bào ra sợi trục.
- Dynein (9-12 polypeptid) di chuyển
về phía cực âm, từ sợi trục về tế bào.
Cả Kinesin và Dynein đều có hai đầu
hình cầu và một đuôi. Hai đầu hình
cầu tương tác và di chuyển trên siêu
ống do có enzym ATPase thủy phân
ATP cung cấp năng lượng để di chuyển
trong khi phần đuôi liên kết các bào
quan, túi vận chuyển hay ty thể.
3.3.3 Siêu ống bền
- Các siêu ống bền được tìm thấy ở : trung tử, thể đáy, lông chuyển và roi.
- Các tubulin tạo nên siêu ống bền hoàn toàn giống siêu ống không bền. Tính
bền vựng của các siêu ống bền phụ thuộc chủ yếu vào các protein kết
hợp với siêu ống.
- Các siêu ống bền thường tồn tại dưới dạng bộ đôi hoặc bộ ba siêu ống.
Trong trường hợp này, một trong các siêu ống sẽ có thành (chu vi) trọn vẹn 13
chuỗi tubulin. Nếu đó là một bộ đôi thì một siêu ống còn lại sẽ có hình chữ C
(10 tubulin). Nếu đó là một bộ ba thì hai siêu ống còn lại sẽ có hình chữ C (10
tubulin). Hai đầu tự docủa chữ C sẽ gắn chặt vào thành siêu ống bên cạnh.

17. 3.3.3.1 Trung tử
- Trung tử là một bào quan cặp, luôn gần nhau và
vuông góc với nhau.
- Cấu tạo của trung tử bao gồm 9 bộ ba siêu ống. 9
bộ ba này sắp thành hình tròn có đường kính 200nm và
dài khoảng 400nm.
- Mỗi bộ ba này bao gồm 1 siêu ống A hoàn chỉnh
(13 tubulin) hình tròn và 2 bộ ba B và C hình chữ C (10
tubulin).
- Các cầu protein kết nối chạy dọc siêu ống A của
bộ ba này và siêu ống C của bộ ba kia giúp kết nối các
siêu ống lại với nhau.
- Trung tử mới được tổng hợp nhờ vào khuôn mẫu của trung tử có sẵn:
+ Mỗi bộ ba sẽ chỉ làm khuôn tổng hợp một siêu ống A duy nhất.
+ Siêu ống A mới được tạo thành sẽ làm khuôn mẫu để tạo thành hai siêu ống B và
C còn lại.
- Trung tử cũng là trung tâm tổ chức tạo ra các siêu ống không bền và cùng
các siêu ống này hình thành nên thoi phân bào để kéo các NST về hai cặp
trung tử ở hai cực của tế bào khi phân chia.
3.3.3.2 Lông chuyển và Roi
- Đều là các cấu trúc chuyển động, có trục ở giữa là các siêu ống và bao bọc
bên ngoài là màng tế bào.

18. - Sự khác biệt về cấu trúc của lông chuyển và roi tạo nên kiểu chuyển động
đặc trưng riêng cho từng loại:
+ Lông chuyển có kích thước ngắn từ 2-10µm, chuyển động đơn giản theo
một hướng nhất định, có ở tế bào hô hấp, mào tinh,…
+ Roi có kích thước dài khoảng 55µm hoặc thậm chí vài mm, chuyển động
phức tạp hơn như uốn lượn hoặc xoay, có ở tinh trùng.
- Ở mức độ phân tử, lông chuyển và roi có cấu tạo giống nhau. Sợi trục của
chúng đều theo cấu trúc 9+2:
+ 2: 2 siêu ống ở trung tâm (2 siêu ống hoàn chỉnh A).
+ 9: 9 cặp siêu ống ở ngoại vi xếp thành hình tròn xung quanh 2 siêu ống ở
trung tâm. Mỗi cặp gồm 1 siêu ống A hoàn chỉnh hình tròn (13 tubulin) và 1
siêu ống B hình chữ C (10 tubulin).
- Ngoài ra ở siêu ống A
của cặp siêu ống ngoại vi còn
gắn 2 loại protein đặc biệt
khác:
+Tay Dyenin: một phức hợp
9-12 chuỗi polipeptid, có hoạt
tính ATPase ở 1 số vị trí của
phức hợp.
+ Nexin: tạo liên kết thường
xuyên giữa siêu ống A của
cặp siêu ống này với siêu ống
B của cặp siêu ống kia.
- Hai siêu ống trung tâm
được bao quanh bởi 1 cấu trúc
gọi là bao trung tâm.
- Các siêu ống A của 9 cặp
siêu ống ngoại vi liên kết với
bao trung tâm bởi tia nan
hoa.
Cơ chế chuyển động: Do sự trượt của các cặp siêu ống ngoại vi lên nhau
nhưng không đi kèm sự thay đổi chiều dài của các cặp siêu ống. Sự trượt này
là nhờ các tay Dyenin thay đổi cấu hình do hoạt tính ATPase làm thủy phân
phân tử ATP. Khi Dyenin thay đổi cấu hình, chúng tạo một liên kết tạm thời
giữa siêu ống A của cặp này và siêu ống B của cặp kia giúp siêu ông A kéo
siêu ống B trượt đi => chuyển động.

19. 3.3.3.3 Thể đáy
- Có cấu tạo giống trung tử
(9 bộ 3), phân bố ở phần gốc
lông chuyển hoặc thể roi.
- Thể đáy có chức năng
làm khuôn mẫu tổng hợp ra
cặp siêu ống trung tâm của
lông chuyển hoặc roi.
- Ngoài ra thể đáy còn kết
hợp với các protein sợi thuộc
bộ xương tế bào như siêu sợi
actin để tạo thành mạng lưới
protein phân bố ở ngay mặt
trong màng tế bào.
Ở các tế bào có nhiều lông chuyển, dưới kính hiển vi quang học, các thể đáy tạo
thành các vệt sẫm màu gọi là tấm tận cùng.
3.4 Siêu sợi trung gian
- Là những sợi protein có đường kính 8-10nm (lớn hơn actin, nhỏ hơn vi ống
=> trung gian)
- Có độ bền cơ học rất lớn, cho phép chịu được áp lực cơ học xảy ra khi kéo
căng.

20. - Chúng được tìm thấy:
+ Tế bào chất hầu hết các tế bào
+ Bao quanh nhân ở mặt trong màng nhân
+ Ngoại vi tế bào (desmosome, hemidesmosome biểu mô)
Khác với siêu sợi actin và vi ống, siêu sợi trung gian không được trùng phân từ
các đơn phân hình cầu mà là các protein dạng xoắn ốc:
+ Hai chuỗi protein xoắn với nhau theo một hướng nhất định tạo thành cấu trúc
bậc hai.
+ Hai cấu trúc bậc hai xoắn ngược nhau tạo thành cấu trúc bậc ba.
+ Tám cấu trúc bậc ba kết hợp với nhau và kéo dài theo hai hướng tạo thành siêu
sợi trung gian.
Có 4 loại siêu sợi trung gian chính: Keratin, Vimentin, Siêu sợi thần kinh,
Lamina nhân.
3.4.1 Keratin
- Là họ phức tạp nhất trong các siêu sợi trung gian, có ở các tế bào biểu mô.
- Ở người có trên 20 loại Keratin khác nhau trong các biểu mô khác nhau như
giác mạc, niêm mạc, lưỡi, lông, tóc, móng.
- Keratin có tính đặc hiệu cho từng loại mô => ứng dụng trong hóa mô miễn
dịch để xác định nguồn gốc của 1 số loại bướu của biểu mô.
Các siêu sợi Keratin có trong tế
bào chất và ở ngoại vi tế bào
(protein ngoại vi – protein gắn
kết lỏng lẻo với mặt ngoài hoặc
trong tế bào)
Khi chúng ra tới màng tế bào,
chúng liên kết với tế bào bên
cạnh thông qua liên kết
Desmosome. Hệ thống siêu sợi
này giúp biểu mô phân phối khả
năng chịu lực khi có sự kéo căng
cơ học.

21. Một số bệnh liên quan Keratin:
- Bệnh di truyền epidermolysis bullosa simplex: đột biến gene keratin ảnh
hưởng việc hình thành siêu sợi keratin => mô da dễ bị tổn thương cơ học, dù
chỉ là 1 áp lực nhỏ cũng khiến da bị phồng rộp
- Bệnh loạn dưỡng cơ gây ra bởi sự gián đoạn của siêu sợi trung gian trong
cơ.
3.4.2 Vimentin
- Là loại protein phổ biến nhất trong số các protein của siêu sợi trung gian.
- Có nhiều trong mô liên kết của nguyên bào sợi Fibroblast, tế bào nội mô,
bạch cầu, tế bào cơ hay tế bào thần kinh đệm.
- Ứng dụng: kiểm chứng nguyên bào sợi, tế bào bạch cầu, nội mô bằng cách
nhuộm hóa mô miễn dịch huỳnh quang:
+ Dương tính với Vimentin: tiếp tục các xét nghiệm khác.
+ Âm tính với Vimentin: chắc chắn không phải nguyên bào sợi, tế bào bạch
cầu, nội mô.
3.4.3 Siêu sợi thần kinh
- Tồn tại chủ yếu ở các neuron thần kinh.
3.4.4 Lamina nhân
- Là một mạng lưới hai chiều với siêu
sợi trung gian dày 10-20nm, phân bố tại
mặt trong màng nhân, mất liên tục ở các
lỗ nhân.
- Lamina nhân tạo ra do sự trùng phân
các Lamin, bị tháo rời, biến đổi trong
nguyên phân và lắp ráp lại trong mỗi tế
bào con.
- Quá trình tháo lắp được điều khiển
bởi hai quá trình phosphoryl hóa và khử
phosphoryl hóa:
+ Phosphoryl hóa : lamins bị phosphoryl
hóa bởi protein kinsae => thay đổi cấu
hình, làm suy yếu liên kết giữa các
lamins bậc ba => vỡ ra.
+ Khử phosphoryl hóa: ở cuối quá trình
nguyên phân => lắp ráp lại.

22. Khiếm khuyết trong Lamina nhân liên quan đến rối loạn progeria : lão hóa sớm,
trẻ em da nhăn nheo, mất răng và tóc, mắc bệnh tim. Cơ chế của việc này vẫn
chưa được hiểu rõ nhưng có thể việc làm mất Lamina làm cho khả năng phân chia
tế bào bị suy yếu, tăng sự chết tế bào, giảm khả năng sửa chữa mô hoặc một số kết
hợp của chúng.