Dokumen ini merangkum penelitian senyawa turunan indol sebagai inhibitor enzim pendegradasi karbohidrat. Beberapa analog menunjukkan aktivitas yang baik sebagai inhibitor α-amilase dan α-glukosidase. Studi kinetik menunjukkan bahwa analog 15, 14, 12, 17 dan 11 bersifat kompetitif terhadap α-amilase dan non-kompetitif terhadap α-glukosidase.

1. ELLA GITA SILVIANA (2227011004)
ABSTRAK
Dalam penelitian ini, kami telah menyelidiki serangkaian senyawa berbasis indol untuk
studi penghambatannya terhadap α-amilase di pankreas dan aktivitas α-glukosidase usus.
Inhibitor enzim pendegradasi karbohidrat muncul memiliki peran penting sebagai obat
antidiabetes. Semua analog menunjukkan α-amilase yang baik hingga sedang (IC50 = 3,80
hingga 47,50 M), dan interaksi penghambatan α-glukosidase (IC50 = 3,10–52,20 M)
dibandingkan dengan standar acarbose (IC50 = 12,28 M dan 11,29 M). Analog 4, 11, 12,
15, 14 dan 17 memiliki potensi aktivitas yang baik baik untuk interaksi penghambatan
enzim. Struktur hubungan aktivitas dibahas untuk mengusulkan pengaruh substituen pada
potensi penghambatan analog. Studi docking mengungkapkan interaksi lebih banyak
analog potensial dan situs aktif enzim. Selanjutnya, kami mempelajari studi kinetik
mereka tentang senyawa paling aktif menunjukkan bahwa senyawa 15, 14, 12, 17 dan 11
bersifat kompetitif untuk α-amilase dan non-kompetitif untuk α-glukosidase.

2. PENDAHULUAN
diatasi

3. METODE PENELITIAN
01
03
02
Sintesis Senyawa Turunan Indol dengan berbagai Komponen Rantai R secara In-Silico
Study Kinetik
mekanisme penghambatan enzim dengan studi kinetik
dilakukan menggunakan berbagai konsentrasi α -amilase dan
α -glucosidase inhibitor (0,0625, 0,125, 0,2 dan 0,4 mM) dengan berbagai konsentrasi substrat
inhibitor (pati untuk α -amilase dan p-nitrofenil α -D-glucopyranoside untuk α -glucosidase)
seperti 0,02, 0,2, 0,4, 0,8 dan 1,0 mM. Enzim dilarutkan dalam air de-ionisasi untuk
menghasilkan konsentrasi 0,2 mg/mL untuk masing-masing sumur dan pH disesuaikan menjadi
7.0 dengan menggunakan buffer PIPES. Campuran reaksi diinkubasi selama periode 30 menit
pada 25 ◦C untuk interval 1 menit dan absorbansi diukur menggunakan ELISA reader (BioTek
XL-800, USA). Parameter kinetik nilai Vmax, Km, AICc dan R2 dari semua Inhibitor α -amilase
ditentukan dengan analisis pemasangan grafik menggunakan Perangkat lunak kinetik enzim
Sigma-Plot versi 14.0

4. PEMBAHASAN

5. PEMBAHASAN

6. PEMBAHASAN
Studi kinetik analog inhibitor α-amilase aktif (12, 15, 14,
16, 17) dievaluasi untuk menyimpulkan mekanisme penghambatan
enzim. Laju reaksi dipahami oleh berbagai plot kinetika seperti
Lineweaver-Burk, Hill, Hanes-Woolf, Eadie-Hofstee, Dixon dan
Scatchard model, parameter kinetik nilai Vmax, Km, AICc dan R2
adalah dihitung (Tabel 2).
Laju reaksi disimpulkan dengan menggunakan berbagai kinetika
plot seperti Lineweaver-Burk, Hill, Hanes-Woolf, Eadie-Hofstee, Dixon
dan model Scatchard, parameter kinetik Vmax, Km, AICc dan R2
nilai dihitung (Tabel 3). Senyawa yang dipilih dievaluasi
untuk jenis mekanisme inhibitor enzim kompettitif dan non-kompetitif mereka
(Gbr. 3A–F) yang didasarkan pada model pemasangan kurva (R2 ) dan AICc nilai rendah

7. KESIMPULAN
01
Senyawa paling aktif adalah senyawa turunan indol dengan analog
15, 14, 12, 17 dan 11.
02
Senyawa turunan indol dengan analog 15, 14, 12. 17 dan 11
berdasarkan study kinetik bersifat kompetitif terhadap α-amylase
03
Senyawa turunan indol dengan analog 15, 14, 12, 17 dan 11
berdasarkan study kinetik bersifat non-kompetitif terhadap
α-glucosidase