KABUPATEN MUNA

1. 1
BAB I
PENDAHULUAN
1.1 Latar belakang
Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai polipeptida yang
tersusun dari rangkaian asam amino yang dikenal sebagai rantai H (rantai berat)
dengan berat molekul 55.000 dan rantai L (rantai ringan) dengan berat molekul
22.000. Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2
rantai L. Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan disulfida sedemikian rupa
sehingga membentuk struktur yang simetris. Yang menarik dari susunan
imunoglobulin ini adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam amino yang
dikenal sebagai daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai L, yang
terdiri dari hampir 110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain.
Imunoglobulin atau antibodi adalah sekelompok glikoprotein yang terdapat dalam
serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia. Imunoglobulin termasuk
dalam famili glikoprotein yang mempunyai struktur dasar sama, terdiri dari 82-
96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen polipeptida membawa sifat
biologik molekul antibodi tersebut.
2.2 Tujuan
 Untuk mengetahui dan memahami tentang macam macam immunoglobulin
dan klasifikasinya.
 Untuk menambaha wawasan penulis tentang apa itu immunoglobulin yang
sebenarnya .

2. 2
BAB II
PEMBAHSAN
2.1 Pengertian Imunoglobulin
Immunoglobulin atau antibody adalah sekelompok glikoprotein yang terdapat
dalam serum atau cairan tubuh pada hampir semua mamalia. Immunoglobulin
termasuk kedalam kelompok glikoprotein yang mempunyai struktur dasar yang
sama,terdiri dari 83-96% polipeptida dan 4-18% karbohidrat. Komponen
polipeptida membawa sifat biologik molekul antibodi tersebut. Molekul antibodi
mempunyai dua fungsi yaitu mengikat antigen secara spesifik dan memulai reaksi
fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mast. Pada manusia dikenal 5
kelas imunoglobulin. Tiap kelas mempunyai perbedaan sifat fisik, tetapi pada
semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan aktivitas biologik
berlainan.
Molekul antibody mempunyai dua fungsi yaitu :
1. Meningkatkan antigen secara spesifik
2. Memulai reaksi fiksasi komplemen serta pelepasan histamin dari sel mati
3. Membantu imunitas melawan beberapa agen infeksi yang disebarkan melalui
darah seperti bacteria, virus, parasit, dan beberapa jamur
4. Memberi aktifitas antibody dalam karena gamaglobulin mengandung
sebagian besar antibodyàjaringan serum
5. Mengikat dan menghancurkan antigen, namun demikian pengikatan antigen
tersebut kurang memberikan dampak yang nyata kalau tidak disertai fungsi
efektor sekunder. Fungsi efektor sekunder yang penting adalah memacu
aktivasi komplemen, di samping itu merangsang pelepasan histamine oleh
basofil atau mastosit dalam reaksi hipersensitivitas tipe segera

3. 3
2.2 Struktur Imunoglobulin
Struktur dasar imunoglobulin terdiri atas 2 macam rantai polipeptida yang
tersusun dari rangkaian asam amino yang dikenal sebagai rantai
 H (rantai berat) dengan berat molekul 55.000
 rantai L (rantai ringan) dengan berat molekul 22.000.
Tiap rantai dasar imunoglobulin (satu unit) terdiri dari 2 rantai H dan 2 rantai L.
Kedua rantai ini diikat oleh suatu ikatan disulfida sedemikian rupa sehingga
membentuk struktur yang simetris. Yang menarik dari susunan imunoglobulin ini
adalah penyusunan daerah simetris rangkaian asam amino yang dikenal sebagai
daerah domain, yaitu bagian dari rantai H atau rantai L, yang terdiri dari hampir
110 asam amino yang diapit oleh ikatan disulfid interchain, sedangkan ikatan
antara 2 rantai dihubungkan oleh ikatan disulfid interchain. Rantai L mempunyai
2 tipe yaitu kappa dan lambda, sedangkan rantai H terdiri dari 5 kelas, yaitu rantai
G (γ), rantai A (α), rantai M (μ), rantai E (ε) dan rantai D (δ). Setiap rantai
mempunyai jumlah domain berbeda. Rantai pendek L mempunyai 2 domain;
sedang rantai G, A dan D masing-masing 4 domain, dan rantai M dan E masing-
masing 5 domain.
Rantai dasar imunoglobulin dapat dipecah menjadi beberapa fragmen. Enzim
papain memecah rantai dasar menjadi 3 bagian, yaitu 2 fragmen yang terdiri dari
bagian H dan rantai L. Fragmen ini mempunyai susunan asam amino yang
bervariasi sesuai dengan variabilitas antigen. Fab memiliki satu tempat tempat
pengikatan antigen (antigen binding site) yang menentukan spesifisitas
imunoglobulin. Fragmen lain disebut Fc yang hanya mengandung bagian rantai H

4. 4
saja dan mempunyai susunan asam amino yang tetap. Fragmen Fc tidak dapat
mengikat antigen tetapi memiliki sifat antigenik dan menentukan aktivitas
imunoglobulin yang bersangkutan, misalnya kemampuan fiksasi dengan
komplemen, terikat pada permukaan sel makrofag, dan yang menempel pada sel
mast dan basofil mengakibatkan degranulasi sel mast dan basofil, dan kemampuan
menembus plasenta.
Enzim pepsin memecah unit dasar imunoglobulin tersebut pada gugusan karboksil
terminal sampai bagian sebelum ikatan disulfida (interchain) dengan akibat
kehilangan sebagian besar susunan asam amino yang menentukan sifat antigenik
determinan, namun demikian masih tetap mempunyai sifat antigenik. Fragmen
Fab yang tersisa menjadi satu rangkaian fragmen yang dikenal sebagai F(ab2)
yang mempunyai 2 tempat pengikatan antigen
2.3 Klasifikasi Imunoglobulin
Pada manusia dikenal 5 kelas immunoglobulin,tiap kelas mempunyai perbedaan
fisik, tetpai pada semua kelas terdapat tempat ikatan antigen spesifik dan aktivitas
biologic berlaianan.

5. 5
Adapun klasifikasi immunoglobulin anatara lain di bagi menjadi dua sub kelas
yakni :
a. Ada lima kelas Imunoglobulin manusia yaitu: IgG, IgM, IgA, IgE dan IgD.
b. Perbedaan antara kelas tersebut bergantung pada perbedaan diantara rantai
beratnya. Perbedaan ini disebut: Isotip.
c. Rantai berat IgG ditandai dengan rantai gama IgM disebut rantai M4, IgA
rantai Alfa, IgE rantai Epsilon, dan IgD rantai Delta.
d. Struktur dasar immunoglobulin terdiri dari 12 gugusan yang masing-masing
dibentuk dari kira-kira 110 asam amino. Tiap rantai berat dibentuk oleh 4
(empat) gugusan serupa itu dan tiap rantai ringan dibentuk oleh 2 (dua)
gugusan tersebut.
e. Kemampuan suatu molekul antibodi untuk bergabung dengan antigen
tergantung pada suatu tempat yang disebut: tempat pengikatan antigen (Fab).
Di sini suatu sekuens asam amino tertentu membentuk konfigurasi yang
merupakan pasangan dari konfigurasi antigen.
f. Sekuens ini berbeda pada masing-masing antibodi dengan spesifitas. Sendiri-
sendiri dan ditentukan oleh gen-gen variabel. Gugusan variabel pada rantai
ringan dan berat disebut VL dan VH. Tiap-tiap daerah ini mengandung
bagian-bagian yang mempunyai asam amino yang lebih bervariasi daripada
yang lain. Daerah ini disebut daerah hiper variabel dan merupakan tempat
pengikatan antigen.
g. Bagian lain dari molekul antibodi tersebut mengandung sekuens satu sama
lain. Daerah-daerah tetap ini pada tiap-tiap molekul dari kelas antibodi mana
pun, baik pada rantai ringan maupun berat, Cl maupun CH. Gugusan tetap ini
menentukan aktivitas biologik tertentu dari molekul tersebut
2.4 Macam Immunoglobulin
imunoglobulin sebagai rantai panjang tiap kelas mempunyai berat molekul,masa
paruh, dan aktivitas biologic yang berbeda.

6. 6
1. Immunoglobulin G ( IgG )
 Merupakan antibodi dominan pada reaksi skunder dan menyusn
pertahanan yang penting melawan bakteri dan virus. IgG merupakan satu-
satunya antibody yang dapat melintasi plasenta. Oleh karena itu
merupakan immunoglobulin yang palinyg di temukan pada bayi yang baru
lahir.
 IgG mempunyai struktur dasar immunoglobulin yang terdiri dari dua
rantai berta H dan dua rantai ringan L. IgG rantai berat H yang
dihubungkan oleh ikatan sulfida, oleh karena itu imonoglobulin ioni
mempunyai dua tempat pengikatan antigen yang identik maka disebut
bivalen.
 IgG manusia mempunyai koefisien sedimentasi 7 S dengan berat molekul
sekitar 150.000. Pada orang normal IgG merupakan 75% dari seluruh
jumlah immunoglobulin.
 IgG mempunyai empat subkelas,masing masing mempunyai perbedaan
yang tidak banyak dengan perbandingan jumlah sebagai berikut :
- IgG1 dengan jumlah 40-70%
- IgG2 dengan jumlah 4-20%
- Igg3 dengan jumlah 4-8%
- IgG4 dengan jumlah 2-6%
 masa paruh IgG adalah 3 minggu kecuali subkelas IgG3 yang hanya
mempunyai masa paruh satu minggu. Kemampuan meningkat komplemen
setiap subkelas juga tidak sama seperti IgG3> IgG1 > igG2 >

7. 7
IgG4.sedangkan IgG4 tidak dapat mengikat komplemen dari jalur klasik
tetapi melalui jalur internal.
2. Immunoglobulin M ( IgGn M )
 Antibodi berukuran paling besar mrupakan immunoglobulin yang
dproduksi pada awal respon imunitas primer
 igN terdapat pada semua permukaan sel B yang belum aktif dan tersusun
atas lima unit L2 ( masing masing hamper sama IgG) dan satu molekul
rantai J (joining)
 berat molekul 900.000 yang mempunyai total selurpuluh tempat
pengikatan antigen yang identik oleh karena itu disebut bervalensi 10.
 Merupakan immunoglobulin yang paling efisien dalam proses aglutinasi
dan reksi antigen – antibody lainya serta penting juga dalam pertahanan
melawan bakteri dan virus.
 Menunjukan afinitas yang rendah terhadap antigena dengan determinan
tunggal (hapten)
 IgM merupakan 10% dari seluruh jumlah immunoglobulin dengan
koefisien sedimen 19 S dan berat molekul 850.000-1000.000. molekul ini
mempunyai 12% dari beratnya karbohidrat.
 Antibidi IgM adalah antibody yany pertama kali timbul pada respon imun
terhadap antigen dan antibody yangt utama pada golongan darah secara
utama.

8. 8
3. Immunoglobulin A ( IgA )
 Immunoglobulin dengan rantai berat Alfa, terdapat pada cairan tubuh dan
permukaan organ sekresi, konsentrasi tinggi pada mukosa saluran
pernapasan dan pencernaan (saluran yang sering terpapar mikroorganisme)
dan juga terdapat pada air mata, kolostrum dan susu ibu. IgA berfungsi
sebagai alat pertahanan pertama terhadap invasi mikroorganisme
 Merupakan kelas Ig kedua terbanyak dalam serum dan juga merupakan
imunoglubulin utam pda hasil sekresi misalnya susu, saliva dan air mata
serta sekresi traktus respiratorius ,intestinal dan genital.
 Fungsi immunoglobulin ini melindumgi membran mukosa dari serangan
bakteri dan virus. Kehadiranya dalam kolostrum dapat membantu system
imun bayi yang baru lahir.membatasi absorbs antigen yang berasal dari
makanan.
 Tiap molekul IgA (berat molekul 400.000) terdiri dari dua unit H2 L2 dan
satu molekul yang terdiri atas rantai J dan component sekresi.
 Bebrapa IgA terdapat dalam serum sebagai monomer dalam H2 L2
terdapat dua sub kelas yaiyu : IgA1 dan IgA2’.

9. 9
4. Immunoglobulin D (IgD)
 IgD merupakan immunoglobulin yang terendah dalam tubuh dibanding
dengan immunoglobulin lain.
 Konsentrasi IgD dalam serum kira-kira 3 – 50 µg per mil serum.
 Molekul IgD juga terdapat pada membran limphosit B bersama dengan
IgM monomer dan berperan dalam diferensiasi sel B.
 Aktifitas biologik molekul-molekul IgE umumnya tidak jelas, tapi kadang-
kadang aktifitasnya berhubungan dengan IgD, contohnya terhadap
penicillin, toksin diftei dan autoantibody tertentu.
 IgD tidak dapat melewati plasenta dan tidak dapat pada serum tali pusat.
5. Immunoglobulin E (IgE)
 Immunoglobulin yang bertanggung jawab terhadap reaksi hipersensifitas,
diantaranya reaksi atopik dan anafilaktik. Biasanya ditemukan dalam
jumlah tinggi pada pasien akibat hipersensitifitas, misalnya: asma,

10. 10
bronchiale, renitis, eksem, dll. IgE dibentuk secara lambat, berfungsi di
luar sirkulasi dalam keadaan aktif terikat dengan sel khusus, sehingga tak
berkeliling mencari antigen, tapi menunggu antigen datang ke tempat
terikat. Satuan dari IgE adalah nanogram/ml.
 Mengandung 2 (dua) rantai ringan kapa atau lamda dan 2 (dua) rantai berat
epsilon.
 Berat molekulnya 190.000 Dalton dan mempunyai empat gugus tetap.
 IgE terdapat dalam serum manusia dalam konsentrasi rendah sekali, kira-
kira 10 ng/dl-1.
 IgE terikat kuat pada mast cell dan setelah bereaksi dengan antigen akan
memacu mast cell untuk mengeluarkan histamine dan heparin.

11. 11
BAB III
PENUTUP
3.1 Kesimpulan
Imunoglobilin merupakan sekumpulan glikoprotein yang terdapat didalam serum
atau zat cair yang terdapat pada tubuh setiap mamalia yang mempunyai struktur
dasar sama terdiri dari82%-96% polipeptida dan 4-8% karbohidrat.
Macam-macam Immunoglobulin :
 Immunoglobulin A
 Immunoglobulin E
 Immunoglobulin M
 Immunogloblulin D
 Immunoglobulin G
3.2 saran
Penulis mengharapkan,semoga dengan hadirnya makalah ini dapat menambah
wawasan bagi para pembaca,dan merupakan tambahan referensi untuk ilmu
pengetahuan khususnya tentang macam-macam imunoglobulin. Untuk itu penulis
mengharapkan kritik dan saran yang sifatnya membangun demi kesempurnaan
makalah ini.

12. 12
DAFTAR PUSTAKA
 A.Rantam, Fedik. 2003. Metode Imunologi. Airlangga University Press.
Surabaya.
 http://www.sodiycxacun.web.id/2010/01/klasifikasi-antibodi.html
 http://www.4lifetransferfactormakassar.com/index.php/sistem-
imun/fungsi-sistem-imun

13. 13
MAKALAH MIKROBIOLOGI
DOSEN : DIAN KURNIATY, ST.,M.Si
MACAM-MACAM IMMUNOGLOBULIN
OLEH:
NAMA : LISTI ANITA SARI. RAMLI
NIM : PWS.B.2014.1B.0011
YAYASAN PENDIDIKAN SOWITE
AKADEMI KEBIDANAN PARAMATA RAHA
KABUPATEN MUNA
2014

14. 14
KATA PENGANTAR
Puji syukur atas kehadirat Allah SWT, yang telah memberikan rahmat dan
hidayah-Nya kepada kami, sehingga kami dapat menyelesaikan makah ini dengan
baik yang berjudul “ Macam-Macam Immunoglobulin”.
Penyusunan makalah ini juga tidak lepas dari dukungan teman-teman serta
dosen kami. Sehingga makalah ini terselesaikan dengan tepat waktu.
Makalah ini masih jauh dari kesempurnaan. Oleh karna itu, kritik dan
saran yang bersifat membangun sangat kami harapkan demi kesempurnaan
makalah ini.
Raha, November 2014
Penulis
i

15. 15
DAFTAR ISI
KATA PENGANTAR………………………………………………….………. i
DAFTAR ISI………………………………………………….………................. ii
BAB I : PENDAHULUAN………………………………………….………..... 1
1.1 Latar Belakang………………………………………………….……….........1
1.2 Tujuan…………………………………………………………………...........1
BAB II : PEMBAHASAN………………………………………….………..........2
2.1 PENGERTIAN IMUNOGLOBULIN……………………….………...........2
2.2 STRUKTUR IMUNOGLOBULIN……………………….…....……..........2
2.3 KLASIFIKASI IMUNOGLOBULIN……………………….………..........4
2.4 MACAM-MACAM IMUNOGLOBULIN………………….....……..........5
BAB III PENUTUP………………………………………………….……….....11
3.1 Kesimpulan………………………………………………………….............11
3.2 Saran…………………………………………………………………............11
DAFTAR PUSTAKA
ii