Heru Pramono,S.Pi., M.Biotech.
Komposisi Kimiawi Daging Ikan
Komposisi kimiawi ikan tergantung
pada
1. Umur/ jenis kelamin
2. Kedewasaan
3. Makanan
4. Lokasi penangkapan
5. Suhu air
6. Musim penangkapan
7. aktivitas
Pengelompokan
 1. Bentuk (torpedo, pipih panjang)
 2. ukuran (besar, kecil)
 3. Warna : putih, merah, kuning,
coklat, abu-abu
 4. Kandungan lemak/protein :
Lean spesies (ikan cod, pollock); Fat
spesies (rockfish, flounder)
 5. Komposisi :
 78-83% kadar air
 15-20% protein:
 20-30% protein sarkoplasma,
 70-80% protein
 miofibril; 2-3 %
 protein jaringan pengikat
 1-4 % lemak
 1-1,3%mineral
Struktur mikroskopis
1. Protein Miofibril yang terdiri atas : aktin,
miosin, aktomiosin,troponin (seperti struktur
mikroskopis daging mamalia)
2. ATP-ase pada daging serta penggabungan
kembali pada ikan lebih cepat dari pada
mamalia
3. Komponen Non-protein Nitrogen (NPN)
(komponen N tetapi bukan protein):
 Tri Methyl Amine Okside
 Urea
 Taurin
 Nukleotida
 Purin based compound
Video struktur otot
 http://www.youtube.com/watch?v=XoP1diaXVCI
Permasalahan dalam Pengolahan ikan
 Sifat ikan mudah rusak (highly perishable)
 Pengolahannya bagaimana????
 Hubungan dengan post mortem changes 
yang banyak mengalami perubahan adalah
protein  WHY ??? pI 4.5-5.5
sehingga mempengaruhi pengolahan,
sensoris, kualitas (tekstur), kerusakan
mikroorganisme/ rancidity
 Non Protein Nitrogen  berpengaruh
terhadap flavor dan degradasi produk ATP
yaitu : Inosine Monophosphat: hipoxantin 
mempunyai hubungan dengan flavor dan
freshness
 TMAO dapat dipecah menjadi TMA. DMA, FA
 digunkan untuk mendeteksi kerusakan ikan
(menunjukkan ada tanda-tanda kerusakan
ikan)
Postmortem pada daging ikan
 Setelah ikan diangkat dari air  kekurangan
oksigen mati
 Penyebab kematian : terjadi akumulasi asam
laktat dan berbagai produk hasil metabolisme
dalam darah / otot perubahan terjadi
berturutran :
1. Hypereamia (pengeluaran lendir)
2. Rigormortis (kekakuan)
3. Autolysis
4. Dekomposisi bakteri

Perubahan pada Ikan
1. Protein
1. Sifat kelarutan
 Protein sarkoplasma  larut dalam air
 Mioglobin, hemoglobin, globulin
 Protein miofibril  tidak larut air, larut
dalam garam/air garam.
 Aktin, miosin, aktomison, troponin, tropomiosin, aktinin
 Proten jaringan pengikat  tidak larut air
dan air garam. Berubah sifat karena
suasana asam basa dan suhu tinggi
Protein Sarkoplasmik Mioglobin
 Pigmen daging warna merah pink,Larut air,
penyimpan oksigen
 Mengandung Fe dan tersusun beberapa
asam-asam amino : 40% , residu bersifat
polar (23 % polar group, 13 % acid group),
50% residu berifat non polar (42% aliphatic,
4,5% amide, 5% non tyrosin aromatic dan 7 %
threonin / residu serin)
 Struktur mioglobin merupakan gabungan dari
prosthetic group, nonpeptide dan komplek
ikatan-ikatan peptida. Lihat gambar ??,
 Komplek heme, globin dan posisi Fe
(ferri/ferro), mudah mengalami oksidasi /
reduksi  perubahan warnamioglobin
gambar
Protein miofibril
 Merupakan protein yang didalamnya terdapat benang-benang
miofibril
 Termasuk dalam protein miofibril ini : aktin, miosin,
aktomiosin, troponin, tropomiosin
 Fungsi : mengubah energi kimiawi menjadi energi mekanis,
terutama pada kontraksi daging(misal daging yang menjadi kaku
setelah hewan mati)
 Emulsifier dalam pengolahan daging(sosis)
 Sifat tidak larut dalam air, larut dalam air garam
Miosin
 Sekitar 60% dari seluruh miofibril terdapat
pada filamen-filamen daging
 Tiap filamen mengandung 200-400 molekul
 Ujung molekul miosin mempunyai kepala
yang bersifat globular
 Setiap molekul miosin dapat mengikat satu
molekul ADP atau ATP
 Miosin dapat dipecah menjadi komponen yang
lebih sederhana terutama menjadi urea dan
guanidin hidrochlorid
 Berat Molekul Miosin 470.000-500.000
tergantung cara fraksinasi dan biasanya
merupakan struktur alpha helix
 Dengan ensim tripsin, miosin dipecah menjadi
bagian ekor (LMM, BM:96.000, tidak larut
dalam air) dan bagian kepala (HMM, BM:>
96.000, larut dalam air)
 Dengan enzim papain, miosin dipecah
menjadi subfragmen
 Bila terjadi polimerisasi sifat semula globular
menjadi fibrous
Aktin
2. Lemak daging
 Kandungan lemak daging  18-30% berat
karkas, tersusun dari glyserida yang berikatan
dengan asam lemak jenuh/asam lemak tidak
jenuh
 Asam lemak jenuh : asam butirat, caproat,
caprilat,laurat, miristat, palmita, stearat,
arachidonat, behenat.
 Asam lemak tidak jenuh : asam oleat, linoleat,
linolenat
 Melting point berbeda-beda,menetukan
kemampuan palability daging
Perbedaan asam lemak jenuh dan tak jenuh
 Asam lemak jenuh
 Bersifat non essensial
 Dapat disintesis oleh tubuh
 Padat pada suhu kamar
 Diperoleh dari sumber zat hewani contoh mentega
 Tidak ada ikatan rangkap
 Asam lemak tidak jenuh
 Bersifat essensial
 Tidak dapat diproduksi tubuh
 Cair pada suhu kamar
 Diperoleh dari sumber zat nabati contoh minyak goreng
 Ada ikatan rangkap
Teori komposisi triglyserida
 Berdasarkan perbedaan letak terikatnya asam
lemak dalam glyserida maka timbul beberapa
teori :
 Even distribution : GS3 atau GU3
 Random distribution: GS3,GS2U,GSU2.GU3.
 Restricted random distribution : Isomeerik dari teori
random
Random distribusi
 Teori ini mengatakan bahwa asam lemak
tersebar merata dalam trigliserida sehingga
terbentuk: G3,Gs2U,Gsu2 dan GU3.
 Contoh :Triglyserida tersusun oleh 50% asam
lemak jenuh dan 50% asam lemak tidak jenuh
GS3=(0.5)3X100=12.5 %
GS2U=(0.5)2X(0.5)X3X100=37.5%
GSU2=(0,5)X(0.5)2X3X100=37.5%
GU3 =(0.5)3X100=12.5%
Random distribusi terbatas
 Teori ini mengatakan bahwa tidak semua asam
lemak tersebar merata dalam tirgliserida, namun
terbatas, karena aktivitas ensim, sehingga
 Dihitung berdasarkan hasil Random Distribusi .
Pada dasarnya mempertahankan lemak dalam
organisme tetap fluid(cair)
 Tahap :
mengubah S untuk U dalam GSU2 dan GU3
(perubahan S untuk U dalam GS2U akan
menghasilkan lebih banyak)
GS3 diubah menjadi GS2U
GU3 diubah menjadi GSU2
GSU2 diubah menjadi GS2U
Akibatnya komposisi GS2U meningkat dan
GU3 menurun dan GSU2 menurun
Contoh:
 GS3=0
 GS2U=37.5 + 12.5+87,4=58.4%
 GSU2=37.5-8.4+4.2=33.3%
 GU3= 12.5 – 43.2=8.3%
3. Mineral ???
 Ada pertanyaan?
 That’s all folk

komposisi kimiawi daging ikan

  • 1.
  • 2.
    Komposisi kimiawi ikantergantung pada 1. Umur/ jenis kelamin 2. Kedewasaan 3. Makanan 4. Lokasi penangkapan 5. Suhu air 6. Musim penangkapan 7. aktivitas
  • 3.
    Pengelompokan  1. Bentuk(torpedo, pipih panjang)  2. ukuran (besar, kecil)  3. Warna : putih, merah, kuning, coklat, abu-abu  4. Kandungan lemak/protein : Lean spesies (ikan cod, pollock); Fat spesies (rockfish, flounder)  5. Komposisi :  78-83% kadar air  15-20% protein:  20-30% protein sarkoplasma,  70-80% protein  miofibril; 2-3 %  protein jaringan pengikat  1-4 % lemak  1-1,3%mineral
  • 4.
    Struktur mikroskopis 1. ProteinMiofibril yang terdiri atas : aktin, miosin, aktomiosin,troponin (seperti struktur mikroskopis daging mamalia) 2. ATP-ase pada daging serta penggabungan kembali pada ikan lebih cepat dari pada mamalia 3. Komponen Non-protein Nitrogen (NPN) (komponen N tetapi bukan protein):  Tri Methyl Amine Okside  Urea  Taurin  Nukleotida  Purin based compound
  • 5.
    Video struktur otot http://www.youtube.com/watch?v=XoP1diaXVCI
  • 6.
    Permasalahan dalam Pengolahanikan  Sifat ikan mudah rusak (highly perishable)  Pengolahannya bagaimana????  Hubungan dengan post mortem changes  yang banyak mengalami perubahan adalah protein  WHY ??? pI 4.5-5.5 sehingga mempengaruhi pengolahan, sensoris, kualitas (tekstur), kerusakan mikroorganisme/ rancidity
  • 7.
     Non ProteinNitrogen  berpengaruh terhadap flavor dan degradasi produk ATP yaitu : Inosine Monophosphat: hipoxantin  mempunyai hubungan dengan flavor dan freshness  TMAO dapat dipecah menjadi TMA. DMA, FA  digunkan untuk mendeteksi kerusakan ikan (menunjukkan ada tanda-tanda kerusakan ikan)
  • 9.
    Postmortem pada dagingikan  Setelah ikan diangkat dari air  kekurangan oksigen mati  Penyebab kematian : terjadi akumulasi asam laktat dan berbagai produk hasil metabolisme dalam darah / otot perubahan terjadi berturutran : 1. Hypereamia (pengeluaran lendir) 2. Rigormortis (kekakuan) 3. Autolysis 4. Dekomposisi bakteri 
  • 10.
  • 11.
    1. Protein 1. Sifatkelarutan  Protein sarkoplasma  larut dalam air  Mioglobin, hemoglobin, globulin  Protein miofibril  tidak larut air, larut dalam garam/air garam.  Aktin, miosin, aktomison, troponin, tropomiosin, aktinin  Proten jaringan pengikat  tidak larut air dan air garam. Berubah sifat karena suasana asam basa dan suhu tinggi
  • 12.
    Protein Sarkoplasmik Mioglobin Pigmen daging warna merah pink,Larut air, penyimpan oksigen  Mengandung Fe dan tersusun beberapa asam-asam amino : 40% , residu bersifat polar (23 % polar group, 13 % acid group), 50% residu berifat non polar (42% aliphatic, 4,5% amide, 5% non tyrosin aromatic dan 7 % threonin / residu serin)
  • 13.
     Struktur mioglobinmerupakan gabungan dari prosthetic group, nonpeptide dan komplek ikatan-ikatan peptida. Lihat gambar ??,  Komplek heme, globin dan posisi Fe (ferri/ferro), mudah mengalami oksidasi / reduksi  perubahan warnamioglobin gambar
  • 15.
    Protein miofibril  Merupakanprotein yang didalamnya terdapat benang-benang miofibril  Termasuk dalam protein miofibril ini : aktin, miosin, aktomiosin, troponin, tropomiosin  Fungsi : mengubah energi kimiawi menjadi energi mekanis, terutama pada kontraksi daging(misal daging yang menjadi kaku setelah hewan mati)  Emulsifier dalam pengolahan daging(sosis)  Sifat tidak larut dalam air, larut dalam air garam
  • 16.
    Miosin  Sekitar 60%dari seluruh miofibril terdapat pada filamen-filamen daging  Tiap filamen mengandung 200-400 molekul  Ujung molekul miosin mempunyai kepala yang bersifat globular  Setiap molekul miosin dapat mengikat satu molekul ADP atau ATP
  • 17.
     Miosin dapatdipecah menjadi komponen yang lebih sederhana terutama menjadi urea dan guanidin hidrochlorid  Berat Molekul Miosin 470.000-500.000 tergantung cara fraksinasi dan biasanya merupakan struktur alpha helix
  • 18.
     Dengan ensimtripsin, miosin dipecah menjadi bagian ekor (LMM, BM:96.000, tidak larut dalam air) dan bagian kepala (HMM, BM:> 96.000, larut dalam air)  Dengan enzim papain, miosin dipecah menjadi subfragmen  Bila terjadi polimerisasi sifat semula globular menjadi fibrous
  • 19.
  • 20.
    2. Lemak daging Kandungan lemak daging  18-30% berat karkas, tersusun dari glyserida yang berikatan dengan asam lemak jenuh/asam lemak tidak jenuh  Asam lemak jenuh : asam butirat, caproat, caprilat,laurat, miristat, palmita, stearat, arachidonat, behenat.  Asam lemak tidak jenuh : asam oleat, linoleat, linolenat  Melting point berbeda-beda,menetukan kemampuan palability daging
  • 21.
    Perbedaan asam lemakjenuh dan tak jenuh  Asam lemak jenuh  Bersifat non essensial  Dapat disintesis oleh tubuh  Padat pada suhu kamar  Diperoleh dari sumber zat hewani contoh mentega  Tidak ada ikatan rangkap  Asam lemak tidak jenuh  Bersifat essensial  Tidak dapat diproduksi tubuh  Cair pada suhu kamar  Diperoleh dari sumber zat nabati contoh minyak goreng  Ada ikatan rangkap
  • 22.
    Teori komposisi triglyserida Berdasarkan perbedaan letak terikatnya asam lemak dalam glyserida maka timbul beberapa teori :  Even distribution : GS3 atau GU3  Random distribution: GS3,GS2U,GSU2.GU3.  Restricted random distribution : Isomeerik dari teori random
  • 23.
    Random distribusi  Teoriini mengatakan bahwa asam lemak tersebar merata dalam trigliserida sehingga terbentuk: G3,Gs2U,Gsu2 dan GU3.  Contoh :Triglyserida tersusun oleh 50% asam lemak jenuh dan 50% asam lemak tidak jenuh GS3=(0.5)3X100=12.5 % GS2U=(0.5)2X(0.5)X3X100=37.5% GSU2=(0,5)X(0.5)2X3X100=37.5% GU3 =(0.5)3X100=12.5%
  • 24.
    Random distribusi terbatas Teori ini mengatakan bahwa tidak semua asam lemak tersebar merata dalam tirgliserida, namun terbatas, karena aktivitas ensim, sehingga  Dihitung berdasarkan hasil Random Distribusi . Pada dasarnya mempertahankan lemak dalam organisme tetap fluid(cair)
  • 25.
     Tahap : mengubahS untuk U dalam GSU2 dan GU3 (perubahan S untuk U dalam GS2U akan menghasilkan lebih banyak) GS3 diubah menjadi GS2U GU3 diubah menjadi GSU2 GSU2 diubah menjadi GS2U Akibatnya komposisi GS2U meningkat dan GU3 menurun dan GSU2 menurun
  • 26.
    Contoh:  GS3=0  GS2U=37.5+ 12.5+87,4=58.4%  GSU2=37.5-8.4+4.2=33.3%  GU3= 12.5 – 43.2=8.3%
  • 27.
  • 28.
  • 29.

Editor's Notes

  • #2 Edited by: HeruPramono, S.Pi., M.Biotech