Aspartase
- 3. آنزیم
کنند می زیاد را ها واکنش سرعت بار میلیون یک حداقل ها آنزیم.نظری لحاظ از ها واکنش این
برسند تعادل به باید و پذیرند برگشت.یک طور به راست و چپ جهت در را ها واکنش ها آنزیمسان
م زیاد واکنش سرعت ولی نکرده تغییر پایدار حالت که طوری به دهند می قرار تاثیر تحتشود ی.
باشد داشته مفیدی عملکرد تواند می صورتی در فقط و است آنزیم صدها حاوی زنده سلول هراین که
شود هدایت مناسبی طور به عمل.
ها آنزیم طبیعت
ا البته ، هستند باال ملکولی وزن با ای پیچیده های پروتئین ها آنزیم که است شده ثابتستثناهایی
آنها اساس که ریبوزومی های آنزیم مانند هستRNAاست.گروه نیازمند ها آنزیم از بسیاری
دا خود که گویند کوآنزیم آنها به که باشند می خود عملیات انجام برای خاص پپتیدی غیرنوع رای
شوند می شناخته پروستتیک گروه یک عنوان به که اند آپوآنزیم و هولوآنزیم های.
- 4. ها آنزیم عمل مکانیسم
نظر مورد ّهدما و آنزیم بین پیچیده ترکیب یک ایجاد بر مشتمل آنزیم عملSubstrate))
است.همر به تغییر بدون را مربوطه آنزیم ،تجزیه از پس مزبور ی پیچیده ترکیبی ّهدما اه
گذارد می باقی عمل محیط در حاصله.
ها آنزیم ی ویژه طبیعت
بو اختصاصی نماید عمل کاتالیزور عنوان به ّهدما یک مورد در تنها آنزیمی چنانچهآن دن
بود خواهد مطلق.واکن سوبسترا گروه یک از بیش با است قادر آنزیم موارد اغلب درش
دهد نشان.است نسبی آنزیم بودن اختصاصی شود می گفته مواردی چنین در.
- 5. کاتالیزوری عمل
در عملشان مکانیسم بسته ها آنزیم۶شوند می بندی طبقه اصلی گروه:
۱)اکسیدوریداکتازها:ئیدروژن انتقال کاتالیزوردیگرن ملکول به ملکول یک از الکترون یا و اکسیژن ،د.
۲)ترانسفرازها:ملکو به ملکولی از فسفات و آمینو ، استیل مانند هایی گروه انتقال کاتالیزورمی دیگر ل
باشند.
۳)هیدورالزها:کنند می کاتالیز را آب ی تجزیه واکنشهای.چرب هیدرولیز ،ها واکنش این ی نمونهها ی
اند ضروری زنده موجودات عادی فعالیت برای که است ها پروتئین و.
۴)ها لیاز:آمیناسیون دی و دیکربوکسیالسیون مانند ئیدرولیزی غیر های تجزیه کاتالیزوریبعهده را
دارند.
۵)ایزومرازها:سازد می ممکن موضعی و نوری ایزومرهای در را ملکولی داخل تبدیالت و تغییرات.
اپیمرازها مانند.
۶)لیگازها:ی تجزیه در که کنند می کاتالیز سلول داخل در را معینی مواد سنتزATPدارند دخالت.
- 6. لیازها:
های پیوند برشC-C, C-O, C-SوC-Nپیوند نوع گردند می گانه دو پیوند پیدایش موجبدو
دکربوکس گروه این معروف اسامی است طبقه این بندی گروه اساس یافته تشکیل گانهآلدوالز و یالز
باشد می.
دکربوکسیالزها:دارند برعهده را کربن اکسید دی برداشت.
آلدوالز:آلدوالز داریم آلدوالز نوع دو است برگشت قابل آنزیم عملAاست موجود درماهیچه که
وآلدوالزBباشد می درکبد فقط که.
یک شناسی زیست درلیازرا از را مختلف شیمیایی پیوندهای شکستن که است آنزیمیجز هاییه
ی یا جدید دوگانه پیوند یک ایجاد باعث اغلب و کندمی کاتالیز اکسیداسیون و آبکافتساختمان ک
شودمی حلقوی.
- 7. شمارهآنزیمی عملشمارهنام وآنزیم
4.1کربن پیوند قطع–کربن4.1.1.1 Pyruvate decarboxylase
4.1.1.4 Acetoacetate decarboxylase
Phosphoketalase4.1.2.9
Aldolase4.1.2.7
4.2کربن پیوند قطع-اکسیژن4.2.1.2 Fumarate hydratase
4.3پیوند قطعکربن-ازت4.3.1.1 Aspartate ammonia lyase asparta
4.4پیوند قطعکربن-سولفورCycteine desulfhydrase4.4.1.1
4.5کربن پیوند قطع-هالوژنDehydrochlorinase4.5.1.1 DDT
- 9. دارد وجود مختلف گیاهان و ها مخمر ، ها باکتری در که آنزیمی.
را فوماریک اسید و آمونیاک طرفه دو واکنش آسپارتازآمونی افزودن یا و بردن بین از بااک
نموده کاتالیزوکند می تولید آسپارتیک.
گویئد می نیز لیاز آمونیا آسپارتات آنزیم این به.
فرم روی تواند نمی آسپارتاز آنزیمD-سیس ایزومر که اسید مالیک یا و اسید آسپارتیک
کند اثر است اسید فوماریک.
Aspartase
آسپارتاز
- 10. Aspartate ammonia-lyase
EC number 4.3.1.1
CAS number 9027-30-9
نی و کربن بین پیوند که لیاز آمونیا خصوص به ، دارد تعلق ها لیاز خانواده به آنزیم اینرا تروژن
میشکند.آنزیم این سیستماتیک نامL-aspartate ammonia-lyase (fumarate-forming)است.
کند می شرکت نیتروژن متابولیسم و آسپارتات و آالنین متابولیسم در آنزیم این.
- 12. کریالمی پلی انداختن بدام وسیله به ها سلول داشتن نگه ثابت با پی در پی واکنشکاراگینان و د
نسب سطحی جذب وسیله به یا آمین دی هگزامتیلن و گولوتارآلدهید عرضی اتصال بارزین به ت
است پذیر امکان فرمالدهید فنول.تولید برای طرفه دو واکنش درL-phenylalanine
است شده پیشنهاد اسپارتاز از استفاده.
تشکیل واسطۀ عنوان به اسپارتاز بر است مبتنی سیستم اینL-aspartic acidاز
و اسید فوماریکآمیناز ترانسبه آمینی گروه از انتقال واسطۀپیروویک فنیل اسیداست.این
اعضای های سلول تمام توسط واکنشE-coliمیکنن تهیه اسپارتاز و آمیناز ترانس دو هر کهد
میشود کاتالیز.تا آالنین فنیل0.24Mبا97%میشود انباشته تبدیل.آمی دهنده که آنجایی ازن
L-Aspartaseک امونیاک و اسید فوماریک وسیله به واکنش این و بوده گران نسبتاارزانتر ه
قر توجه مورد دلیل همین به و بود اقتصادی آنزیمی دو سیستم این شد جایگزین بودگرفت ار.
- 13. در اسپارتازe_coliم اسید کربوکسیلیک تری سیکل در هماهنگی نا کاهش بوسیلهتواند ی
بخشد بهبود را هترولوژس پروتئین حالت.به دیگری اسید کربوکسیلیک هیجاز غیر
و است نشده شناخته ها واکنش این در تبدیل برای فوماراتWeiner et alامکان درباره
تولید و آمونیاک جای به ها نوکلئوفیل عنوان به آمینی مواد جانشینیN-substituted
است کرده مطالعه اسید اسپارتیک.تبدیل بهترین(مطلوب تبدیل)هیدرو توسطو آمین کسیل
است کمتر آمین متیل و آمین متوکسیل با ها سرعت اما است شده مشاهده هیدرازین.تمام
بوسیله ها واکنشهای فعالیتو رود می پیش باالN-substituted L-aspartic acids
میگیرد شکل نظر مورد.
- 14. با فومارات به هیدرارمین و آمین کسیل هیدرو اضافی(k(act)مشابه)اضافه آمونیاک مثل
اندازه اما میشودKxبرابر اضافه های نوکلئوفیل برای2تا4است بیشتر.بیشت خالص انانتور
شود ایزوله کردن استری از بعد تواند می آمین متوکسیل مثل.معروف های اسید آمینو(رایج)
نمیدهند نشان واکنش.مثل دیگر محصوالتN-hydroxyaspartic acidکه است بدین گواه
است دشواری کار ثباتی بی دلیل به شدن ایزوله.
های کننده شیرین مثل غذا افزودنی مواد و داروها تولید برای صنعت در اسپارتازکم
دارد کاربرد کالری.
پپتیداز کربوکسی با آسپارتاز همچنینAدر اسپارتام تعیین برای الکترودها در
گیرد می قرار استفاده مورد اسپارتات کلی سنجش برای یا غذایی محصوالت.
تهیه در تواند می آن دیگر کاربردنوترکیب های پروتئینباشد.
- 15. منابع:
• http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17067433?dopt=AbstractPlus. Retrieved February 14,
2010
• JIMENO, J., LABARO, M.J. and SOLLBERGER, H. (1995). Antagonistic interactions
between propionic acid bacteria and non-starter lactic acid bacteria Lait 75, 401–413.
• STADHOUDERS, J. (1990). The manufacturing method for cheese and the sensitivity to
butyric acid fermentation. Bull. IDF 251, 32– 36.
• http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0005274477900213
http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0005274473900922
http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/030441656990141X