Enzimler biyokimyasal katalizörledir. Yani kendileri değişime uğramadan bir reaksiyonu hızlandıran katalist moleküllerdir. Enzimlerin hemen hepsi proteindir ve Globüler yapıdadırlar. Ancak, proteinlerin hepsi enzim değildirler. Enzimlerin katalitik özellikleri şaşırtıcıdır. Örneğin, kırmızı kan hücrelerimizde bulunan karbonik anhidraz karbon dioksiti karbonata çevirerek zararsız hale getirir
Biyolojik lipidler bir çok farkli kimyasal yapıda bulunabilirler. Ancak, lipidlerin en yaygın bilinen özellikleri sudaki erimezlikleridir. Bu hidrofobik (suda erimeyen) özelliklerinden dolayı diğer biyolojik moleküllerden hem yapı ve hem de fonksiyonel farklar gösterirler. Lipidlerin fonksiyonları da, kimyasal yapıları gibi farklılıklar gösterir.
Vitaminler, hücre ve organların normal işlevleri ve sağılıklı gelişim için gereksinim duydukları, diyet yoluyla belirli düzeyde alınması gereken, yüksek biyolojik etkinliğe sahip organik bileşiklerdir. Vücudun gereksinim duyduğu miktarın çok altında ürettiği bazı vitaminler dışında vitamin üretemediği için, vitaminlerin dışarıdan alınmaları zorunludur. Yeteri kadar vitamin alınamadığı durumlarda, hücre ve dokularının işlevlerinde bozulmalar ve sonuçta sağlık sorunları ortaya çıkar. Vitaminler meyve, bitkisel, hayvansal kaynaklı ya da vitamin katkılı hazır gıdalar yoluyla vücuda alınırlar.
İnsan beslenmesindeki esas mikrobesinler 17 adet mineral ve 13 adet vitaminden oluşur ve bunların besinlerle uygun miktarlarda alınması gerekirler. Bu gruba girmeyen esas olmayan birçok mikrobesinin besinlerle alınması gerekmez. Ancak bunlar ekstradan alındıkları zaman kişiyi daha sağlıklı kılan organik fitokimyasallardır.
Sevgili öğrenciler,
İnönü Üniversitesi Fen Edebiyat Fakültesi Biyoloji Bölümü 3. sınıfında zorunlu bir ders olan Biyokimya (BIOL 301/302), iki dönem boyunca haftalık 3 saat olarak okutulan bir derstir. On yıldan beridir öğrencilerimize verile gelen bu notların içeriği her yıl yeniden gözden geçirilip uygun yenilemeler ve düzeltmelerle güncellenmektedir. Geçen yıl olduğu gibi bu yıl da kitap Biyokimya I ve Biyokimya II olmak üzere iki cilt halinde basılmıştır. Kitap baştan sona gözden geçirilerek her cildin sonuna kullanışlı tablo, grafik ve dizinler eklenmiştir. Ayrıca, her iki cilde “Biyokimya ve Moleküler Biyoloji”de yaygın kullanılan birçok terimi içeren bir “sözlük” eklenmiştir. Yapılmış olan çeşitli dil bilgisi ve yazım hatalarının yanında, geniş bir alanı kapsayan ve her gün gelişen biyokimya gibi bir bilim alanı için hazırlanmış olan bu notlarda, varsa bilimsel hataların da hoş görüleceğini umuyorum.
Sevgilerimle,
Hikmet Geçkil Ekim 2010, Malatya
Zarla çevrili bir yapı olan hücre, genetik bilgi ve diğer elemanları içerir (ör. protein, DNA, lipid, vd.) Örneğin, bu elemanlardan enzimler aracılığı ile maddeler metabolize edilirler. Bu sayede hücre büyür ve yeni hücrelere çoğalır. Tüm organizmalar hücrelerden yapılmışlardır. Bazıları tek hücreli (bakteri, amip, vs), bazıları çok hücrelidir (insan, hayvan, bitki). Bir kelebeğin zar gibi görünen kanadı ince bir hücre tabakasından oluşmuştur. Kısaca, göz bebeğimizin en diş zarından, dişimize, derimize tırnağımıza kadar her şey hücrelerden oluşmuştur. Yediğimiz hamburger bile hücrelerden oluşmuştur ve kısa sonra onun içeriği bizim hücre içeriğine dönüştürülecektir. Su anda elinizde tuttuğunuz kursun kalemin odun kısmi hücrelerden meydana gelmiştir, vs. Temel hücre teorisi’ne göre; yaşayan organizmaların yapısal ve işlevsel özelliklerinin temel biriminin hücre olduğu ve hücrenin tek başına canlılık özellikleri olan beslenme, üreme ve metabolizma işlevlerini yürütebildiği, ayrıca tüm canlıların da hücrelerden oluştuğu görüşü kabul edilmiştir.
Hormonlar nöroendokrin sistem (yani sinir hücresi olarak bilinen nöronlar ve çeşitli salgı bezleri) tarafından yapılırlar. Hormonlar özellikle yüksek yapılı hayvanlarda sinyal iletimi, davranış ve enerji metabolizmasında önemli roller üstlenmişlerdir ve kanla hedef dokulara taşınırlar
Enzimler biyokimyasal katalizörledir. Yani kendileri değişime uğramadan bir reaksiyonu hızlandıran katalist moleküllerdir. Enzimlerin hemen hepsi proteindir ve Globüler yapıdadırlar. Ancak, proteinlerin hepsi enzim değildirler. Enzimlerin katalitik özellikleri şaşırtıcıdır. Örneğin, kırmızı kan hücrelerimizde bulunan karbonik anhidraz karbon dioksiti karbonata çevirerek zararsız hale getirir
Biyolojik lipidler bir çok farkli kimyasal yapıda bulunabilirler. Ancak, lipidlerin en yaygın bilinen özellikleri sudaki erimezlikleridir. Bu hidrofobik (suda erimeyen) özelliklerinden dolayı diğer biyolojik moleküllerden hem yapı ve hem de fonksiyonel farklar gösterirler. Lipidlerin fonksiyonları da, kimyasal yapıları gibi farklılıklar gösterir.
Vitaminler, hücre ve organların normal işlevleri ve sağılıklı gelişim için gereksinim duydukları, diyet yoluyla belirli düzeyde alınması gereken, yüksek biyolojik etkinliğe sahip organik bileşiklerdir. Vücudun gereksinim duyduğu miktarın çok altında ürettiği bazı vitaminler dışında vitamin üretemediği için, vitaminlerin dışarıdan alınmaları zorunludur. Yeteri kadar vitamin alınamadığı durumlarda, hücre ve dokularının işlevlerinde bozulmalar ve sonuçta sağlık sorunları ortaya çıkar. Vitaminler meyve, bitkisel, hayvansal kaynaklı ya da vitamin katkılı hazır gıdalar yoluyla vücuda alınırlar.
İnsan beslenmesindeki esas mikrobesinler 17 adet mineral ve 13 adet vitaminden oluşur ve bunların besinlerle uygun miktarlarda alınması gerekirler. Bu gruba girmeyen esas olmayan birçok mikrobesinin besinlerle alınması gerekmez. Ancak bunlar ekstradan alındıkları zaman kişiyi daha sağlıklı kılan organik fitokimyasallardır.
Sevgili öğrenciler,
İnönü Üniversitesi Fen Edebiyat Fakültesi Biyoloji Bölümü 3. sınıfında zorunlu bir ders olan Biyokimya (BIOL 301/302), iki dönem boyunca haftalık 3 saat olarak okutulan bir derstir. On yıldan beridir öğrencilerimize verile gelen bu notların içeriği her yıl yeniden gözden geçirilip uygun yenilemeler ve düzeltmelerle güncellenmektedir. Geçen yıl olduğu gibi bu yıl da kitap Biyokimya I ve Biyokimya II olmak üzere iki cilt halinde basılmıştır. Kitap baştan sona gözden geçirilerek her cildin sonuna kullanışlı tablo, grafik ve dizinler eklenmiştir. Ayrıca, her iki cilde “Biyokimya ve Moleküler Biyoloji”de yaygın kullanılan birçok terimi içeren bir “sözlük” eklenmiştir. Yapılmış olan çeşitli dil bilgisi ve yazım hatalarının yanında, geniş bir alanı kapsayan ve her gün gelişen biyokimya gibi bir bilim alanı için hazırlanmış olan bu notlarda, varsa bilimsel hataların da hoş görüleceğini umuyorum.
Sevgilerimle,
Hikmet Geçkil Ekim 2010, Malatya
Zarla çevrili bir yapı olan hücre, genetik bilgi ve diğer elemanları içerir (ör. protein, DNA, lipid, vd.) Örneğin, bu elemanlardan enzimler aracılığı ile maddeler metabolize edilirler. Bu sayede hücre büyür ve yeni hücrelere çoğalır. Tüm organizmalar hücrelerden yapılmışlardır. Bazıları tek hücreli (bakteri, amip, vs), bazıları çok hücrelidir (insan, hayvan, bitki). Bir kelebeğin zar gibi görünen kanadı ince bir hücre tabakasından oluşmuştur. Kısaca, göz bebeğimizin en diş zarından, dişimize, derimize tırnağımıza kadar her şey hücrelerden oluşmuştur. Yediğimiz hamburger bile hücrelerden oluşmuştur ve kısa sonra onun içeriği bizim hücre içeriğine dönüştürülecektir. Su anda elinizde tuttuğunuz kursun kalemin odun kısmi hücrelerden meydana gelmiştir, vs. Temel hücre teorisi’ne göre; yaşayan organizmaların yapısal ve işlevsel özelliklerinin temel biriminin hücre olduğu ve hücrenin tek başına canlılık özellikleri olan beslenme, üreme ve metabolizma işlevlerini yürütebildiği, ayrıca tüm canlıların da hücrelerden oluştuğu görüşü kabul edilmiştir.
Hormonlar nöroendokrin sistem (yani sinir hücresi olarak bilinen nöronlar ve çeşitli salgı bezleri) tarafından yapılırlar. Hormonlar özellikle yüksek yapılı hayvanlarda sinyal iletimi, davranış ve enerji metabolizmasında önemli roller üstlenmişlerdir ve kanla hedef dokulara taşınırlar
This document introduces several teenagers. Polat Özdemir is 16 years old and was born in Istanbul in 1997. He is an actor in a theater group. Ali Keskin is also 16 years old and enjoys cooking and fishing. Gülşah Hatice Şener has two brothers and likes reading books and spending time with friends. She supports Beşiktaş football club. Zümeyra Alpan is 17, was born in Istanbul in 1996, has a sister, and likes Galatasaray football club. She enjoys fun with friends. Tuğba Okutucu is also 17 and loves writing poetry. Her best friend is Gülşah.
Startup Here, Startup Now - Startup Istanbul 2014Vitaly Golomb
The document discusses starting a startup business in Europe versus the United States. It notes that while European exits are smaller on average, entry valuations are 3-4x lower in Europe compared to the US. Despite having only 20% of the venture capital of the US, Europe produces half as many exits and a third of the $100 million+ exits, with a median cash-on-cash return for $100 million+ exits of 7.2x compared to 4.5x in the US. The document then provides advice on what constitutes a startup and keys to success such as identifying customers and problems, having an unfair advantage, and winning in your local market first before expanding.
Istanbul is the largest city in Turkey, located on both the European and Asian continents. It has a long history serving as the capital of various empires. Some of Istanbul's most prominent landmarks include Hagia Sophia, the Blue Mosque, Topkapi Palace, and the Grand Bazaar. Istanbul offers a blend of both modern culture and a wealth of historic sites dating back to ancient Roman and Byzantine times.
This document discusses experimental design techniques for studying the effects of multiple factors on a response. It provides examples of one-factor-at-a-time experiments and multi-factor experiments. For a study examining the effects of temperature and pH on bacterial growth, a multi-factor design would be necessary to detect any interaction between the two factors. The document also describes 2k factorial designs, coding factors, design matrices, calculating effects estimates, and fitting models to experimental data.
This document discusses principles of experimental design. It covers the aims of experiments including developing new products or processes or improving existing ones. It discusses types of experiments and defines DOE (design of experiments). It outlines the phases of experimental design including treatment design, experiment design, and analysis design. It provides examples of treatment design objectives like screening, quantifying, optimization, and theory. It also discusses concepts like one-variable and two-way factorial experiments, experimental units, replicates, randomization, and analysis of variance.
This document discusses correlation and regression analysis. It defines scatter plots as graphs of independent (X) and dependent (Y) variable pairs that can show positive, negative, or no relationships between variables. The correlation coefficient measures the strength and direction of relationships, ranging from -1 to 1. A value of 0 indicates no linear relationship. Formulas are provided to compute the sample correlation coefficient and conduct a t-test to determine if a correlation is statistically significant. Examples demonstrate these concepts using data on wheat hardness and damage starch.
This document provides an overview of chi-square procedures for testing goodness of fit and independence using categorical data. It defines chi-square tests and presents examples to test if frequency distributions fit specific patterns or if two variables are independent. The examples show calculating expected frequencies, test statistics, degrees of freedom, and making decisions to reject or fail to reject the null hypothesis based on comparing test statistics to critical values at a given significance level.
This document provides an overview of analysis of variance (ANOVA), including:
- ANOVA is used to compare means of three or more populations using an F-test. It assumes normal distributions, independence, and equal variances.
- Between-group and within-group variances are calculated to determine the F-value. If F exceeds the critical value, the null hypothesis of equal means is rejected.
- Two-way ANOVA extends the technique to analyze two independent variables and their interaction effects on a dependent variable. Graphs can show interactions like disordinal, ordinal, or no interaction.
Ch6 Testing the Difference between Means, VariancesFarhan Alfin
The document discusses various statistical tests for comparing means and variances between two populations or groups. It provides formulas and examples for:
1. Testing the difference between two means with large independent samples using the z-test. This assumes normal distributions and known or large sample sizes.
2. Testing differences between two means with small independent samples using a t-test. This allows for unknown and unequal variances between populations.
3. Testing differences between two variances using an F-test, which compares the ratio of the two sample variances to an F distribution.
4. Calculating confidence intervals for the difference between two means with large or small independent samples.
1) Hypothesis testing involves specifying a null hypothesis (H0) and an alternative hypothesis (H1). The null hypothesis states that there is no difference or relationship, while the alternative hypothesis specifies a difference or relationship.
2) A statistical test is used to determine whether to reject the null hypothesis based on sample data. There is a risk of making Type I or Type II errors.
3) The p-value represents the probability of obtaining a test statistic at least as extreme as the one that was actually observed, assuming that the null hypothesis is true.
This document discusses key concepts in statistics for engineers and scientists such as point estimates, properties of good estimators, confidence intervals, and the t-distribution. A point estimate is a single numerical value used to estimate a population parameter from a sample. A good estimator must be unbiased, consistent, and relatively efficient. A confidence interval provides a range of values that is likely to contain the true population parameter based on the sample data and confidence level. The t-distribution is similar to the normal distribution but has greater variance and depends on degrees of freedom. Examples are provided to demonstrate how to calculate confidence intervals for means using the normal and t-distributions.
Ch3 Probability and The Normal Distribution Farhan Alfin
This document provides an introduction to probability and the normal distribution. It defines probability as the chance of an event occurring, and discusses empirical probability determined by observation. It introduces the normal distribution and its key properties including that it is symmetric and bell-shaped. The document also discusses calculating probabilities and areas under the standard normal curve, including between and outside given z-values.
This document provides an overview of key concepts in statistics for engineers and scientists. It discusses parameters and statistics, which are characteristics of populations and samples respectively. It then covers various measures of central tendency (mean, median, mode) and how to calculate them. It also discusses measures of variability such as range, variance, standard deviation, and coefficient of variation. Various distribution shapes are presented. Examples are provided to demonstrate calculating statistics like the mean, median, variance and coefficient of variation. The document aims to describe fundamental statistical concepts and calculations.
This document provides an introduction to statistics. It defines key statistical concepts such as descriptive statistics, inferential statistics, populations, samples, variables, and different types of data. It also discusses methods for organizing and summarizing data, including frequency distributions, histograms, frequency polygons, ogives, time series graphs and pie charts. The goal of statistics is to collect, organize, analyze and draw conclusions from data.
2. Başka bir ifade ile insan organizması açısından önemlerine
göre de amino asitler sınıflandırılabilir.
İnsan organizması α-amino asitlerden bir kısmını kendisi
sentez edebilir.
Fakat bazı α-amino asitler vücutta sentezlenemez.
Bunların günlük olarak gıda ile mutlaka alınması gereklidir.
Amino Asitlerin Fizyolojik Olarak Sınıflandırılması
3. Dolayısıyla amino asitler biyolojik bakımdan esansiyel amino
asitler (eksojen, vücutta sentez edilemeyenler) ve esansiyel
olmayan amino asitler (endojen, vücutta sentez edilebilenler)
olarak ayrılırlar.
Protein molekülündeki esansiyel amino asit oranına uygun
olarak proteinlerin biyolojik değerliklerinden söz edilir.
Proteinlerin biyolojik değerleri amino asitlerinin analizi veya
hayvanlar üzerinde yapılan deneylerle belirlenebilir.
Amino Asitlerin Fizyolojik Olarak Sınıflandırılması
4. Esansiyel amino asitleri çok olan proteinler biyolojik değeri
yüksek proteinlerdir, kazein ve birçok hayvansal proteinler
böyledir.
Esansiyel amino asitleri az olanlar ise biyolojik değeri düşük
proteinlerdir, bitkisel proteinler gibi.
Fakat bu bitkisel ağırlıklı bir beslenme ile protein ihtiyacı
karşılanamaz demek değildir.
Değişik kombinasyonlar ile hazırlanmış bir öğünde
vejetaryenler esansiyel amino asitlerin çoğunluğunu alabilir.
Amino Asitlerin Fizyolojik Olarak Sınıflandırılması
5. Fakat en uygunu hayvansal proteinlerle bitkisel proteinleri
birlikte alarak proteinlerin biyolojik değerlerini daha da
arttırmaktır.
Örneğin patates ve yumurta karışımının biyolojik değeri
yumurta proteininden daha yüksektir.
Esansiyel ve esansiyel olmayan terimi, amino asitlerin
metabolizmadaki önemini göstermez.
Amino Asitlerin Fizyolojik Olarak Sınıflandırılması
6. Vücutta yapıldığından, esansiyel olmayan amino asitlerin
azot dengesi ve büyümedeki görevlerini tamamlamak üzere
esansiyel amino asitlerin dışarıdan alınması gerektiğini
gösterir.
Gerçekten de esansiyel olmayanlardan biri, örneğin alanin,
trozin veya aspartik asit gibi amino asitler vücutta yapılmasa,
insan metabolizmasında çok ciddi bozukluklar olur.
Amino asitlerin fizyolojik olarak sınıflandırılmaları Çizelge
4.3’te verilmiştir.
Amino Asitlerin Fizyolojik Olarak Sınıflandırılması
7. Amino Asitlerin Fizyolojik Olarak Sınıflandırılması
Çizelge 4.3. Amino Asitlerin Fizyolojik Olarak Sınıflandırılması 12
Esansiyel aminoasitler Esansiyel olmayan aminoasitler
Valin Glisin (glikokol)
Lösin Alanin
İzolösin Norlösin
Lisin Serin
Metionin Sistein
Treonin Aspartik asit
Fenilalanin Glutamatik asit
Triptofan Hidroksi glutamik asit
Arginin* Trozin
Histidin* Prolin
* Büyüme çağında esansiyeldir.
8. Amino asitler yapılarında hem amino grubu (NH2) hem de
karboksil grubu (-COOH) içerdiklerinden sulu çözeltilerinde
çözeltinin pH değerine (H+ iyonu konsantrasyonuna) bağlı
olarak asit veya baz özelliği (amfoter özellik) gösterirler.
Amino asit molekülü alkali ortamda karboksil grubundan bir
proton (H+ iyonu formunda) verir ve anyonlaşır (bazik özellik
gösterir).
Amino Asitlerde İzoelektrik Nokta
9. Asit ortamda amino asit molekülündeki amino grubu bir
proton alır (H+ iyonu formunda) ve katyonlaşır (asit özellik
gösterir).
Asidik ve bazik niteliklerinin yaklaşık olarak eşit olması
nedeniyle, nötral amino asitler sulu çözeltilerinde nötral
reaksiyon verirler.
Amino Asitlerde İzoelektrik Nokta
10. Burada amino asit aynı anda negatif (anyon) ve pozitif
(katyon) yüklüdür.
Dipolar iyon (iç tuz) oluşur ve buna dipolar iyonlaşma denir.
Dipol (iç tuz) halinde amino asidin asit özelliği NH3
+ grubuna,
baz özelliği bir COO- grubuna dayanır.
Her aminoasit kendine özgü bir pH noktasında eşit sayıda
negatif ve pozitif yüke sahiptir.
Amino asitlerin yüksüz formda bulundukları bu pH
değerlerine izoelektrik nokta adı verilir.
Amino Asitlerde İzoelektrik Nokta
11. Bu durumda maksimum dipolar iyon meydana gelir.
İzoelektrik nokta pH değerleri ile ölçülür ve her amino asit
için farklı bir pH değerinde bulunmaktadır.
İzoelektrik nokta PI olarak gösterilir.
Örneğin, alaninde pH 6, lisinde pH 9,7 değerlerinde, nötral
amino asitlerde 4,8–6,3 arasında, asidik amino asitlerde 2,7–
3,2 arasında, bazik amino asitlerde 7,6–10,8 arasında bulunur.
Amino Asitlerde İzoelektrik Nokta
12. Proteinler ve amino asitler izoelektrik noktada en az
çözünürlük gösterirler.
Bu nokta dışında, üstünde veya altında daha çok çözünürler.
Hidrojen iyonları konsantrasyonunun değişmesi ile iyon
sayıları yükselmektedir ve böylece amino asitlerin
çözünürlüğü de artmaktadır.
Bu durum proteinlerin özellikleri için çok büyük öneme
sahiptir.
Amino Asitlerde İzoelektrik Nokta
13. Saf proteinlerin tanımlanması izoelektrik nokta ile yapılır.
Proteinlerin erime noktası ve kaynama noktası gibi sabitleri
bulunmaz, bu yüzden belirlenmelerinde yararlanılamaz.
Bunun yanı sıra izoelektrik nokta, proteinlerin yapısal
özelliklerinin ve gıdalardaki çeşitli interaksiyonlarının
belirlenmesi açısından önem taşımaktadır.
Örneğin sütteki kazein gibi bazı proteinler, çözelti pH
değerinin bu proteinin izoelektrik noktasına getirilmesi ile
çökeltilir.
Amino Asitlerde İzoelektrik Nokta
14. Bu özellikten süt endüstrisinde fermente süt ürünleri
üretiminde yararlanılır.
Protein kimyası bakımından pH değişiminin etkisi çok
önemlidir.
Çünkü pH değerindeki küçük bir değişiklikte dahi molekülün
yükü değişir.
Sonuç olarak protein molekülünün çevre ile etkileşimi
dolayısıyla davranışı etkilenir.
Amino Asitlerde İzoelektrik Nokta
15. Amino asitlerde iyonlaşabilen gruplar amino (NH2) ve
karboksil (-COOH) grublarda bulunmasına karşın bazı
aminoasitlerde (arginin, lisin, tirozin gibi) R uçlarında da
iyonlaşabilecek gruplar bulunur.
Bu nedenlerle proteinler polielektrolitler olarak kabul edilir.
Bazı proteinlerin izoelektrik noktaları Çizelge 4.4’te
verilmiştir.
Amino Asitlerde İzoelektrik Nokta
16. Çizelge 4.4. Bazı Proteinlerin İzoelektrik Noktaları
Amino Asitlerde İzoelektrik Nokta
Protein çeşidi İzoelektrik nokta Protein çeşidi İzoelektrik nokta
Yumurta albumini 4,8-4,9 Albumin (tahıl) 5,8
Serum albumini (sığır) 4,3-4,9 Gliadin (buğday) 6,5
Jelatin (dana) 4,8 Edestin (kenevir) 5,5-6,0
α-Kazein (İnek sütü) 4 İnsülin (sığır) 5,3
β-Kazein (İnek sütü) 4,5 Tripsin (sığır) 5,0-8,0
Globin (insan) 7,5
17. Amino asitler, α karbonlarındaki amino (H2N-) ve karboksil
(-COOH) grupları ile reaksiyona girerek peptid bağlarını
(amid bağları, -CO-NH-) oluştururlar.
Peptid oluşumunda bir amino asidin karboksil grubundan –
OH, diğer amino asidin amino grubundan H ayrılır (H2O
şeklinde).
Peptid bağı kovalent bir bağdır.
Oluşan zincire peptid zinciri ve bu amino asit bileşiklerine de
peptidler denilir.
Proteinlerin Kimyasal Yapısı
18. Peptidler, serbest karboksil grubu taşıyan amino asitlerin
türevleri olarak adlandırılır.
Böylece iki α-amino asit birleşirse reaksiyon ürünü dipeptid
adını alır.
Aşağıda görüldüğü üzere, peptid zincirine amino asitlerin
sadece α-karbonları, taşıdığı karboksil ve amino grupları ile
girerler.
α-karbona bağlı olan R kalıntı kısmı ise zincirin dışında kalan
yan çıkıntılar oluşturur.
Proteinlerin Kimyasal Yapısı
20. Amino asitlerin oluşturduğu peptid bağları, biüret reaksiyonu
ile ispatlanabilir.
Peptid bağları bazik bir ortamda CuSO4 (bakır sülfat) ile
reaksiyona girdiğinde mavi-menekşe renk verir.
Bu renk, farklı peptid bağlarında bulunan dört N atomunun
Cu++ ile yaptığı kompleks sonucu oluşur.
Tüm proteinler bu reaksiyonu gösterir.
Proteinlerin Kimyasal Yapısı
21. Bir peptid zincirinin zıt uçlarında serbest bir amino grubu ve
yine serbest karboksil grubu bulunduğundan üçüncü bir α-
amino asitle peptidleşerek tripeptidi oluşturabilir.
Bu prensibin ilerletilmesiyle tetrapeptid, pentapeptid ve
devamında oligopeptitler, polipeptitler, makropeptitler
(peptonlar) meydana gelir (Çizelge 4.5).
5-10 amino asitli peptidlere genel bir terimle oligopeptidler,
daha çok sayıda amino asit içerenlere ise polipeptidler denilir.
Proteinlerin Kimyasal Yapısı
22. Yaklaşık olarak 100’ün üzerinde amino asitten oluşan
peptidlere ise makropeptidler (peptonlar) veya proteinler
denilir. Bunlar amino asitlerin polimerleridir.
Çizelge 4.5. Proteinlerin Yapısı
Proteinlerin Kimyasal Yapısı
Proteinlerin Yapı Dereceleri Amino Asit Molekül Sayısı
Dipeptidler 2
Tripeptidler 3
Tetrapeptidler 4
Oligopeptidler 5–10
Polipeptidler 11–100
Makropeptidler (peptonlar) >100
23. Peptid zincirlerini tek bağlar oluşturur.
Fakat iki amino asit arasındaki peptid bağında birbirine
bağlanmış C-N atomları, tek bağ ile bağlı olmalarına rağmen,
bağ etrafında bağımsız rotasyon yapamazlar.
Çünkü karbonun çift bağlı oksijeni, C-N arası tek bağa da çift
bağ karakteri kazandırır.
Tek bağ ile birbirine bağlı atomlar, bağları etrafında bağımsız
rotasyon yapabilir.
Proteinlerin Kimyasal Yapısı
24. Fakat çift bağ içerenlerde ise bu şekilde rotasyonlar
yapılamaz.
Bu durumda tüm peptid bağları tek düzlemde durur.
Böylece, C-N atomlarının H ve O atomları da aynı düzlemde,
ancak ters yönde yer almış olurlar.
Proteinlerin Kimyasal Yapısı
25. Başka bir ifade ile bağı oluşturan amino grubunun hidrojeni
ile karboksil grubunun oksijeni trans pozisyondadır.
Cis konfigürasyon mümkün olsa da tabiatta bulunan peptidler
ve proteinler daha ziyade trans konfigürasyondadır.
Proteinlerin Kimyasal Yapısı
26. Polipeptid zincirleri protein molekülünün bel kemiğini teşkil
eder.
Hem moleküle giren amino asit sayısının, hem de
moleküldeki diziliş şekillerinin değişmesi bir protein
molekülü için sınırsız dizilim imkanı sağlar.
Bu şekilde birbirinden çok farklı peptidlerin ve proteinlerin
oluşumu gerçekleşir.
Fakat tabiatta meydana gelen protein moleküllerinin gelişi
güzel olduğu düşünülmemelidir.
Proteinlerin Kimyasal Yapısı
27. Aksine her organizmaya özgü, belirli kurallar çerçevesinde,
çeşitli diziliş biçimleri vardır.
Eğer polipeptidin yapısında n tane farklı amino asit varsa, n
tane diziliş ve dolayısıyla da izomer mümkün olmaktadır.
Örneğin, glisin ve alaninden oluşmuş bir dipeptidin glisil-
alanin ve alanil-glisin olarak iki izomeri olur.
Üç tane farklı amino asit 6 şekilde birleşebilir.
Proteinlerin Kimyasal Yapısı
28. 12 farklı amino asidi ve bunların dizilişinden 288 amino asit
kalıntısı olan bir proteinin 1030 izomeri bulunur.
Polipeptidlerdeki amino asitlerin dizilişlerinin bilinmesi
önemlidir, fakat belirlenmesi oldukça zahmetli bir iştir.
Bu yüzden de az sayıda ve oranda düşük molekül ağırlıklı
bazı proteinler ile bazı önemli polipeptidler incelenebilmiştir.
Birçok proteinin kendine özgü amino asit dizilimi son
yıllarda aydınlatılabilmiştir.
Proteinlerin Kimyasal Yapısı
29. Peptidler serbest amino grubu içeren amino asit kalıntısının
sonundaki –in eki yerine –il eki yazılarak ve diğer amino
asidin adı aynı olacak şekilde isimlendirilir.
Örneğin, glisin (birinci amino asit) ve alaninden (ikinci
amino asit) oluşmuş bir dipeptidin adı glisil-alanindir.
Alanin, serin ve glisin amino asitlerinden oluşmuş ise verilen
sıra ile alanil-seril-glisin isimlendirmesi kullanılır.
En sondaki amino asidin adı aynen yazılır.
Proteinlerin Kimyasal Yapısı
30. Protein n sayıda amino asitten oluşmuş ise (n-1) adet peptid
bağı içerir.
Her bir amino asidin kimyasal yapısı sebebiyle, polipeptid
zincirinin bir yönü vardır.
İfade edildiği üzere, polipeptid zincirde bir amino ve bir
karboksil olarak iki farklı serbest uç vardır.
Serbest amino grubu olan uç amino ucu (N ucu, N terminali)
olarak adlandırılır ve bir polipeptid zincirinin başlangıcı
olarak ele alınır.
Proteinlerin Kimyasal Yapısı
31. Amino asitlerin sırası bu amino uç biriminden başlayarak
yazılır.
Polipeptid zincirinin serbest bir karboksil grubuna sahip olan
ucu ise karboksil uç (C ucu, C terminali) olarak adlandırılır.
Proteinler, bir polipeptit zincirinden oluştuğu gibi çok sayıda
polipeptid zincirinden de oluşabilir.
Proteinlerin Kimyasal Yapısı
32. Örneğin myoglobin tek bir polipeptid zincirinden oluşurken
hemoglobin (dört polipeptid zincirli) gibi bazıları da
birbirinin aynı veya farklı olan iki veya daha fazla
polipeptidlerden oluşabilir.
Amino asit molekülünün kalıntıları, aşağıda görüldüğü gibi
yan zincirleri oluştururlar.
Proteinlerin Kimyasal Yapısı
33. Başka bir ifade ile peptidlerde ve proteinlerde temel yapıyı
oluşturan NH2………COOH sıralanışında bazı yan zincirler
bulunabilmektedir.
Yan zincirler proteinlerin kimyasal, fiziksel ve biyolojik
özelliklerini önemli ölçüde belirler.
Proteinlerin Kimyasal Yapısı
34. Proteinler diğer gıda bileşenlerine benzer olarak bitkisel
proteinler ve hayvansal proteinler olarak sınıflandırılabilir.
Proteinler konfigürasyonlarına göre de fibröz ve globüler
proteinler olarak ikiye ayrılabilirler.
Fibröz proteinler suda çözünmezler ve çubuk şeklindeki
proteinlerdir.
Makroskobik lifler oluştururlar, polipeptid zincirleri lifler
doğrultusunda paraleldirler.
Proteinlerin Sınıflandırılması
35. Genel yapısı globüler proteinlerden daha basittir.
Fibröz proteinlere kemiklerde bulunan kollajen, saç, tüy,
deri, boynuz, tırnakta bulunan kreatin, bağ dokuda bulunan
elastin ve ipek fibrini örnek olarak verilebilir.
Globüler proteinler hemen hemen yuvarlak yapıdadırlar.
Peptid zincirlerinde ya kısmi ya da tamamen bir
helezonlaşma sözkonusudur.
Antikorlar, enzimler, hemoglobin, hormonlar vb. globüler
proteinlerdir.
Proteinlerin Sınıflandırılması
36. Kimyasal yapıları bakımından ise basit proteinler
(homoproteinler) ve bileşik proteinler (heteroproteinler)
olarak iki gruba ayrılabilirler.
Basit proteinler sadece esas yapı taşları olan amino
asitlerinden oluşmaktadır.
Basit proteinler; albuminler, globulinler, prolaminler
(gliadinler), glutelinler, skleroproteinler, histonlar,
protaminler şeklinde gruplara ayrılırlar.
Proteinlerin Sınıflandırılması
37. Basit proteinler çözünürlük bakımından çözünen basit
proteinler (globüler proteinler) ve çözünmeyen basit
proteinler (fibröz proteinler, skleroproteinler) olarak iki alt
gruba ayrılırlar.
Bileşik proteinler için konjuge protein terimi de
kullanılmakta olup amino asitlerin yanında başka organik
veya inorganik yapı taşlarını (prostetik grup) içerirler.
Prostetik grup olarak inorganik asitler, karbonhidratlar, renk
maddeleri vb. yer alabilir.
Proteinlerin Sınıflandırılması
38. Prostetik grubun kimyasal yapısı temel alınarak bileşik
proteinler (proteidler) fosfoproteidler, nükleoproteidler,
glikoproteidler, kromoproteidler, lipoproteidler vb. şeklinde
sınıflandırılabilir.
Bu bileşik proteinlerin içerdikleri prostetik gruplar fosforik
asit, fosfolipid, nötral yağ, kolesterol, RNA, galaktoz, mannoz,
pigmentler ve Fe vb. elementler olabilir.
Proteinlerin Sınıflandırılması
39. Proteinlerin bazı fonksiyonel ve teknolojik özellikleri
emülsiyon stabilitesi ve kapasitesi,
su ve yağ bağlama kapasitesi,
köpük oluşturma,
jel kuvveti,
çözünürlük vb. kriterlerin belirlenmesi ile ortaya konulur.
Proteinlerin Sınıflandırılması
46. Proteinler, makromoleküllerden meydana geldiği için nisbi
olarak yüksek molekül ağırlığına sahiptirler (Çizelge 4.8).
Proteinlerin molekül ağırlıkları çeşidine göre değişmektedir.
Proteinler molekül ağırlığı 12000 dalton olan büyük
polipeptitlerdir.
Moleküler yapının büyüklüğü sebebiyle proteinler kolloidal
özellik gösterirler.
Proteinlerin Sınıflandırılması