Vajaiala biochimia efortului-1

GRAZIELA ELENA VÂJIALĂ
BIOCHIMIA EFORTULUI
(ediţie revăzută şi adăugită)
Universitatea SPIRU HARET

Descrierea CIP a Bibliotecii Naţionale a României
VÂJIALĂ; GRAZIELA ELENA
Biochimia efortului / Graziela Elena Vâjială – Bucureşti
Editura Fundaţiei România de Mâine, 2002.
140 p.; 20,5 cm.
Bibliogr.
ISBN 973-582-559-7
577.1:612.766.1
© Editura Fundaţiei România de Mâine, 2002
ISBN: 973-582-559-7
Redactor: Janeta LUPU
Tehnoredactor: Laurenţiu Cozma TUDOSE
Coperta: Stan BARON
Bun de tipar: 10.10.2002; Coli de tipar: 8,75
Format: 16/61x86
Editura şi Tipografia Fundaţiei România de Mâine
Splaiul Independenţei, nr. 313, sector 6, O.P. 83
Tel.: 410.43.80; Fax: 410.51.62; www.SpiruHaret.ro

UNIVERSITATEA SPIRU HARET
FACULTATEA DE EDUCAŢIE FIZICĂ ŞI SPORT
GRAZIELA ELENA VÂJIALĂ
BIOCHIMIA EFORTULUI
(ediţie revăzută şi adăugită)
EDITURA FUNDAŢIEI ROMÂNIA DE MÂINE
Bucureşti, 2002

5
I. NOŢIUNI INTRODUCTIVE
DE CHIMIE ŞI BIOCHIMIE
Biochimia se ocupă cu combinaţiile hidrocarburilor pe care le
întâlnim în organism şi mai cu seamă cu transformările suferite de
acestea, motiv pentru care chimia organică constituie temelia biochimiei.
Cunoştinţele temeinice în chimia organică şi în primul rând
înţelegerea formelor structurale, constituie premizele unui studiu
raţional al biochimiei. Scurtele precizări care urmează, nu trebuie să se
substituie studiului chimiei organice; ele accentuează deliberat
importanţa acesteia, servesc ca un îndreptar oricând la îndemână şi
atrag în primul rând atenţia asupra unor grupe de substanţe şi reacţii
de o deosebită importanţă pentru biochimie.
I.1. Structura atomului
Atomul se defineşte ca fiind cea mai mică particulă dintr-o
substanţă, care, prin procedee chimice obişnuite, nu mai poate fi
fragmentată în particule mai simple.
Atomul este o componentă a materiei, neutră din punct de vedere
electric, de dimensiuni foarte reduse şi cu o structură complexă.
Cercetări îndelungate au condus la concluzia că atomul se
caracterizează prin următoarele proprietăţi:
- este o particulă materială;
- invizibilă;
- în continuă mişcare;
- neutră din punct de vedere electric;
- divizibilă prin procedee fizice;
- poate exista independent;
- participă efectiv în reacţiile chimice.
Substanţele chimice sunt alcătuite din atomi diferiţi, care se
deosebesc prin structură, masă, dimensiuni şi proprietăţi. Atomul
oricărui element chimic este alcătuit din două părţi distincte:
- partea centrală, numită nucleul atomului;

6
- regiunea exterioară, numită învelişul electronic al atomului
(fig. 1).
Nucleu
Învelişul electronic
Fig. 1
I.1.1. Nucleul atomului
Nucleul corespunde unei particule materiale care, într-un volum
extrem de mic concentrează aproape toată masa atomului.
Particulele cuprinse în nucleu se numesc nucleoni.
Cei mai importanţi nucleoni sunt:
- protonul ,p
1
1+
particulă materială încărcată cu o sarcină
pozitivă şi cu masa relativă egală cu 1;
- neutronul ,n1
0
particulă materială neutră din punct de vedere
electric şi cu masa aproximativ egală cu a protonului.
Fiecare tip de atom are un anumit număr de protoni în nucleu.
De exemplu, nucleul atomului de hidrogen are un proton, cel al
atomului de heliu 2 protoni ş.a.m.d. Numărul protonilor din nucleu
este o caracteristică a atomului şi reprezintă sarcina nucleară a
acestuia.
Numărul protonilor din nucleu se numeşte număr atomic şi se
notează cu Z. Specia de atomi cu acelaşi număr atomic cu Z formează
un element chimic.
Atomul este caracterizat şi de numărul total de particule din
nucleu – numărul de protoni Z + numărul de neutroni n.
Suma dintre numărul de protoni şi numărul de neutroni din
nucleu se numeşte număr de masă şi se notează cu A.
Aceste două caracteristici ale atomului, Z şi A, preced simbolul
chimic, atunci când dorim să reprezentăm complet un element.
De exemplu:
0HeH 16A
8Z
4A
2Z
1A
1Z
=
=
=
=
=
=

7
Cunoscând numărul atomic Z şi numărul de masă A se poate
deduce numărul neutronilor n cuprins în nucleul atomului;
n = A – Z
Speciile de atomi cu acelaşi număr de protoni (deci aceeaşi
sarcină nucleară Z), dar cu număr de neutroni diferiţi (număr de
masă diferit) poartă numele de izotopi.
În natură, majoritatea elementelor sunt amestecuri de izotopi.
Orice izotop este caracterizat prin numărul atomic Z şi numărul de
particule din nucleu: A = Z + n. Deci, pentru un element E, un izotop
oarecare al acestuia se va nota: .EA
Z
De exemplu:
HHH 3
1
2
2
1
1
hidrogen uşor hidrogen greu tritiu
(protoni) (deuteriu)
sau
CCCCCCC 16
6
15
6
14
6
13
6
12
6
11
6
10
6
Izotopii aceluiaşi element, având acelaşi număr atomic Z, au acelaşi
număr de electroni şi aceeaşi structură a învelişului electronic, deci şi
aceleaşi proprietăţi chimice. Aceştia au însă proprietăţi fizice diferite,
datorită masei atomice diferite.
De menţionat, că nucleul atomic, indiferent cărui atom aparţine,
nu se modifică în timpul reacţiilor chimice.
Stabilitatea mare a nucleului se datoreşte existenţei forţelor
nucleare, care se manifestă prin atracţii foarte puternice între toţi
nucleonii.
I. 1.2. Învelişul de electroni al atomului
În jurul nucleului unui atom se deplasează, cu viteze foarte mari,
particule materiale încărcate negativ, numite electroni (fig. 2).
Electron
Nucleu
Fig.2

8
Totalitatea electronilor care gravitează în jurul nucleului
formează învelişul electronic al atomului.
Electronul se notează ,e0
1−
este o particulă fundamentală cu
sarcină electrică negativă –1, cu masa neglijabilă şi cu dimensiuni
foarte reduse (diametrul său este de 1,4/1013
cm.).
Atomul fiind neutru din punct de vedere
electric, rezultă că numărul sarcinilor negative
este egal cu numărul sarcinilor pozitive. Deci
numărul electronilor din învelişul electronic este
egal cu al protonilor din nucleul atomului.
Cercetările au dovedit că învelişul
electronic este format din unul până la şapte
straturi, care se găsesc la distanţe diferite de
nucleu şi care se numerotează de la nucleu spre
exterior cu cifre arabe: 1, 2, 3, 4, 5 etc. sau cu
litere: K, L, M, N, O, P şi Q (Fig. 3).
La rândul său un strat poate avea
mai multe substraturi. În mişcarea lor
rapidă în jurul nucleului, electronii nu
urmează nişte traiectorii precise. Cu
toate acestea, ei se pot găsi, cu mare
probabilitate, în anumite regiuni ale
spaţiului din jurul nucleului, formând
nori de electricitate negativă (nori
electronici) numiţi orbitali.
De exemplu: atomul de hidrogen
are un singur electron care în mişcarea sa
neîntreruptă se poate apropria mai mult
sau mai puţin de nucleu, menţinându-se
în interiorul unei regiuni de formă
sferică (orbitali de simetrie sferică).
Pe lângă mişcarea în jurul nucleului, electronul execută şi o
mişcare în jurul axei sale, numită mişcare de spin. Mişcarea de spin se
poate produce în două sensuri: una în sensul mişcării acelor unui
ceasornic şi alta în sens invers. Dacă un electron se roteşte într-un sens
şi alt electron în sens opus, se spune că cei doi electroni au spin opus.
Într-un orbital nu pot exista decât maximum doi electroni cu spin opus
numiţi electroni cuplaţi.
Fig.3
1
2
3
4
N
M
L
K
x
y
z
Atomul de hidrogen
(orbital de tip S)

9
Un orbital ocupat cu doi electroni cuplaţi se reprezintă conven-
ţional astfel:
Un orbital în care se găseşte un singur electron (ē necuplat) se
indică astfel:
Orbitalii au diferite forme şi energii. Se cunosc patru tipuri de
orbitali:
Orbitali de tip s – au forma sferică şi conţin maximum doi
electroni.
Orbitali de tip p – au doi lobi egali, situaţi de o parte şi de alta a
nucleului; într-un substrat sunt trei orbitali p, orientaţi în spaţiu după
cele trei axe de coordonate (x, y, z), notându-se cu Px, Py, Pz. Deoarece
fiecare orbital conţine maximum doi electroni, substratul de tip p se
completează până la 6 electroni.
Orbitali de tip d – au formă mai complicată, sunt în număr de
cinci şi se completează cu până la 10 electroni.
Orbitali de tip f – sunt în număr de şapte şi sunt complet ocupaţi
când au 14 electroni.
Numărul maxim de electroni, Nmax., care se pot plasa pe un strat
este dat de relaţia:
2
s.max n2N =
în care ns este numărul stratului.
Cu relaţia de mai sus, putem deduce numărul maxim de electroni
de pe un strat.
De exemplu:
stratul 1 (K) cuprinde unul până la maximum 2 electroni 2 · 12
stratul 2 (L) cuprinde unul până la maximum 8 electroni 2 · 22
stratul 3 (M) cuprinde unul până la maximum 18 electroni 2 · 32
stratul 4 (N) cuprinde unul până la maximum 32 electroni 2 · 42
Structurile de 2 electroni pe primul strat (K), respectiv de
8 electroni pe ultimul strat, cunoscute sub numele de dublet respectiv
octet, corespund unor structuri stabile.
Electronii fiecărui strat au anumite energii. Energia electronilor
creşte de la stratul K spre exterior (fig. 4). În ocuparea straturilor,
electronii tind să se aranjeze pe straturi de energie cât mai joasă, aşa
cum rezultă din tabelul 1.

10
E STRATUL Q
7 STRATUL P
6 STRATUL O
5 STRATUL N
4 32 ē STRATUL Q
3 18 ē STRATUL M
2 8 ē STRATUL L
1 2 ē STRATUL K
Fig. 4 – Graficul variaţiei energiei
Tabelul 1
Numărul
electronilor
pe straturi
Nr.
atomic
Z
Denumirea
electronului
Simbol
chimic
K L M
Observaţii
1 Hidrogen H 1 Un singur electron pe
stratul K
2 Heliu He 2 Structură stabilă de
dublet
3 Litiu Li 2 1
4 Beriliu Be 2 2
5 Bor B 12 3
6 Carbon C 2 4
7 Azot N 2 5
8 Oxigen 0 2 6
9 Fluor F 2 7
Atomii elementelor au
primul strat (K) complet
şi stratul (L) în curs de
completare
10 Neon Ne 2 8 Primele două straturi
complet ocupate (K –
dublet, L – corect)
11 Sodiu Ns 2 8 1
12 Magneziu Mg 2 8 2
13 Aluminiu Al 2 8 3
14 Siliciu Si 2 8 4
15 Fosfor P 2 8 5
16 Sulf S 2 8 6
17 Clor Cl 2 8 7
Atomii elementelor au
primele două straturi
complete ocupate şi
stratul trei (M) în curs de
completare
18 Argon Ar 2 8 8 Pe stratul K – dublet iar
pe L şi M - octet
Cum se poate observa din tabelul 1, aşezând elementele în
ordinea crescândă a numărului atomic, se remarcă faptul că învelişul

11
electronic a două elemente succesive diferă printr-un electron care se
numeşte electron distinctiv.
Ordinea ocupării cu electroni a straturilor şi substraturilor se
stabileşte ţinând seama de următoarele reguli:
- electronul distinctiv tinde să ocupe în atom locul vacant de
energie minimă;
- într-un orbital nu pot exista decât maximum doi electroni de
spin opus (principiul lui Pauli);
- un orbital nu poate fi ocupat cu doi electroni, decât după ce
toţi orbitalii substratului respectiv sunt ocupaţi cu câte un electron
(regula lui Hund).
Ocuparea cu electroni a straturilor ai substraturilor
strat
substrat
Simbol
Nr.
atomic
s s p
Configuraţie
electronică
H 1 1 s1
He 2 1 s2
Li 3 1 s2
2 s1
Be 4 1 s2
2 s2
B 5 1 s2
2 s2
2 p1
C 6 1 s2
2 s2
2 p2
N 7 1 s2
2 s2
2 p3
O 8 1 s2
2 s2
2 p4
F 9 1 s2
2 s2
2 p5
Ne 10 1 s2
2 s2
2 p6
Întrucât proprietăţile elementelor sunt determinate de numărul şi
reparaţia electronilor pe straturi, structura învelişului electronic are o
deosebită importanţă pentru stabilirea valenţei şi a proprietăţilor
chimice ale elementelor.

12
I.1.3. Legătura dintre structura atomului şi sistemul periodic
Aranjând elementele în ordinea crescândă a sarcinii nucleare ca
în tabelul 1, s-a remarcat că unele proprietăţi se repetă în mod
periodic. Plasând unele sub altele, elementele care au acelaşi număr de
electroni pe ultimul strat, se obţine o clasificare reprezentativă sub
forma unui tabel, cunoscut sub numele de sistemul periodic al
elementelor. Această clasificare are la bază legea periodicităţii.
Proprietăţile fizice şi chimice ale elementelor se repetă în mod
periodic, deci sunt funcţii periodice ale sarcinii nucleare Z.
Sistemul periodic este format din perioade şi grupe.
Perioada este şirul cuprins între două gaze rare succesive.
Grupa este coloana verticală care cuprinde elemente cu aceeaşi
configuraţie electronică pe ultimul strat.
Numărul atomic Z, notat pentru fiecare element, este important
întrucât ne indică:
- numărul protonilor din nucleul atomului;
- numărul electronilor din învelişul de electroni;
- ordinea în care se succed elementele în sistemul periodic (nu-
mărul de ordine).
De exemplu, oxigen 16
8
=
=
A
Z O, ne indică faptul că oxigenul conţine
8 protoni în nucleu şi 8 electroni în învelişul de electroni şi că este al
8-lea element în sistemul periodic.
Pentru elementele din grupele principale, numărul de electroni
de pe primul strat este egal cu numărul grupei. De exemplu, magneziu
şi calciu sunt situate în grupa a II-a principală, pentru că atomii lor au
doi electroni pe ultimul strat. Deci, cunoscând grupa în care este situat
un element, putem determina numărul electronilor de pe ultimul strat
al atomului respectiv.
Numărul straturilor electronice este egal cu numărul perioadei.
De exemplu, magneziu şi aluminiu sunt situate în perioada a 3-a,
pentru că au în curs de completare stratul al 3-lea (M). Cunoscând deci
în ce perioadă este situat un element, se poate deduce numărul
stratului periferic în curs de completare.
I.2. Noţiunea de structură chimică
Aranjamentul spaţial sub forma căruia se organizează atomii
care alcătuiesc o moleculă oarecare a fost denumit de A.M. Butlerov
(1861), structură chimică.
Ca urmare a dezvoltării chimiei organice, s-a ajuns la concluzia
că noţiunea de structură chimică nu poate fi privită numai din punct de

13
vedere al „aranjamentului spaţial al atomilor”, ci are un conţinut mult
mai complex.
În general, pentru o moleculă organică structura chimică repre-
zintă rezultanta interdependenţei simultane a următorilor factori:
a) tipul şi numărul atomilor componenţi;
b) succesiunea lor de legare în moleculă;
c) dispoziţia lor spaţială (distanţe interatomice şi unghiuri de
valenţă);
d) natura şi energia legăturilor chimice dintre atomi;
e) natura şi intensitatea interacţiilor electronice dintre anumiţi
atomi ai moleculei.
Structura chimică a unei molecule reprezintă aspectul său cel
mai caracteristic şi definitoriu deoarece ea determină proprietăţile sale
generale (mecanice, fizice, chimice, biochimice); orice modificare
aduse structurii chimice provoacă modificări corespunzătoare ale
proprietăţilor.
De exemplu, binecunoscutul aminoacid – alanina (acidul amino-
propionic) cu următoarea structură:
în care se constată: la acelaşi atom de C sunt legaţi 2 atomi de oxigen
şi vecinătatea imediată a unei grupări aminice şi a unei grupări
carboxil, legarea atomului de azot de carbon şi de hidrogen, legarea la
acelaşi atom de carbon a patru substituenţi diferiţi – hidrogen, metil,
amino, carboxil.
Toate aceste particularităţi structurale determină anumite
proprietăţi α – alaninei şi anume: stare de agregare solidă, punct de
topire 295o
C, solubilitate în apă, însuşiri de aminoacid etc.
Deplasarea grupării aminice la celălalt atom de carbon (o
modificare structurală minimă) corespunde β – alaninei cu formula:
Proprietăţile chimice ale β – alaninei corespund tot unui aminoacid,
dar care se topeşte la 2000
C şi nu mai prezintă activitate optică.
În cazul în care are loc o modificare structurală profundă, de
exemplu, cei doi atomi de oxigen sunt legaţi de azot, substanţa va
deveni un nitroderivat – 1-nitropropanul:

14
proprietăţile sale fizice şi chimice fiind net deosebite de cele ale unui
aminoacid. 1-nitropropanul este un lichid gălbui, cu PF = 1310
C,
insolubil în apă şi se poate reduce la n – propil amină.
Concluzionând putem afirma că micile modificări structurale
aduse unei molecule oarecare, duc la modificări în special ale
proprietăţilor fizice ale substanţei, pe când modificările structurale
profunde duc în special la modificarea proprietăţilor chimice.
Relaţia reciprocă structură–proprietăţi permite descrierea pro-
prietăţilor generale ale unei substanţe a cărei structură este cunoscută,
şi, invers, permite stabilirea structurii chimice prin cunoaşterea
proprietăţilor sale generale.
I. 3. Legături chimice în compuşii organici
Legăturile chimice din compuşii organici sunt, în majoritatea
cazurilor, legături covalente între atomii elementelor organogene de C,
H, O, N, S şi halogen ş. a. Ele iau naştere între atomi purtând fiecare
cel puţin un electron neîmperecheat sau, mai exact, cel puţin un orbital
monoelectronic. Doi electroni neîmperecheaţi aparţinând la doi atomi
independenţi se pot cupla, realizând o legătură covalentă. Altfel spus,
doi orbitali atomici monoelectronici se acoperă reciproc într-o anumită
măsură formând un orbital molecular; acesta conţine totdeauna doi
electroni de spin opus care aparţin la doi atomi identici sau diferiţi. Un
astfel de orbital molecular se poate forma din orbitali atomici ai unor
atomi identici sau diferiţi, formându-se legături covalente omogene,
respectiv legături covalente heterogene.
Cum se observă din exemplele de mai sus, fiecare atom a pus în
comun câte un electron, astfel se formează o legătură covalentă

15
simplă, realizată prin doi electroni (dublet) denumiţi sigma (σ). Se
observă că atomul de carbon participă la formarea legăturilor simple
numai în stare hibridizată, în exemplele de mai sus de tip sp3
.
Hidrogenul şi halogenii au orbitali monoelectronici în stare
fundamentală, fiind monocovalenţi, formează numai legături simple,
legături realizate printr-un singur dublet electronic.
Între doi atomi, identici sau diferiţi, se pot pune în comun şi câte
doi electroni din partea fiecăruia, dacă în structura electronică a
atomilor respectivi apar cel puţin doi orbitali monoelectronici. De
exemplu, perechile de atomi de mai jos:
au pus în comun câte doi electroni din partea fiecăruia. S-a stabilit în
acest mod, o legătură covalentă dublă, realizată prin patru electroni
sau două dublete electronice de legătură, unul denumit sigma (σ) şi
celălalt pi (π). Participarea atomului de C la formarea legăturilor duble
va fi posibilă numai dacă adoptă starea de hibridizare sp2
.
Când între cei doi atomi se pot pune în comun câte trei electroni
din partea fiecăruia, vor rezulta trei dublete electronice de legătură,
unul de tip sigma (σ) şi două de tip pi (π), ceea ce corespunde formării
unei legături triple.
În acest caz, atomul de carbon adoptă starea de hibridizare sp.
Compuşii organici în care atomii componenţi sunt legaţi prin
covalenţe simple se numesc compuşi saturaţi, iar cei în care atomii
componenţi sunt legaţi prin covalenţe simple şi una sau mai multe legături
covalente multiple (duble sau triple) sunt denumiţi compuşi nesaturaţi.
Aşa cum am afirmat, carbonul nu participă la formarea de
covalenţe decât în starea hibridiză a structurii sale electronice. El
realizează legături covalente prin unul, două sau trei dublete electro-
nice comune, adică legături simple, duble sau triple corespunzătoare
stărilor sale de hibridizare: sp3
, sp2
sau sp (fig. 5). Atomul de carbon
este tetracovalent, cel de azot tricovalent, cel de oxigen – dicovalent şi
halogenii monocovenlenţi.

16
Fig. 5. Structura legăturilor covalente dintre doi atomi de carbon
a – legătură simplă; b – legătură dublă; c – legătură triplă.
Stările electronice ale atomului de carbon sunt reprezentate în fig. 6.
Fig.6. Reprezentarea stărilor electronice ale atomului de carbon.
a – legătură simplă; b – legătură dublă; c – legătură triplă.

17
Pe lângă caracterul lor simplu, sau multiplu, legăturile covalente
prezintă o serie de proprietăţi specifice, care determină apariţia
structurii chimice la moleculele ce conţin astfel de legături între atomii
componenţi. Acestea sunt:
a) legătura covalentă este dirijată în spaţiu, pe direcţii bine
determinate, care se conservă tot timpul existenţei moleculei în care apar;
b) legăturile covalente fac între ele unghiuri ale căror valori sunt
constante pentru o substanţă chimică dată;
c) legătura covalentă este caracterizată prin două mărimi fizice
specifice: energia de legătură şi distanţa interatomică sau mai exact,
internucleară.
Energia de legătură – Ee reprezintă cantitatea de energie degajată
la formarea unei legături covalente între doi atomi.
Distanţele interatomice sau lungimea legăturilor covalente
reprezintă suma razelor covalente ale atomilor legaţi sau distanţa
minimă la care se pot apropia cele două nuclee ale celor doi atomi ce
se leagă, pentru ca energia sistemului să aibă cea mai scăzută valoare.
De menţionat că pe măsură ce distanţa interatomică scade, energia
de legătură creşte, aceste două mărimi având o variaţie inversă;
d) numai atomii legaţi covalent alcătuiesc molecule propriu-zise
(compuşii ionici nu sunt formaţi din molecule).
I.4. Grupările funcţionale
Elementul fundamental al tuturor combinaţiilor organice sunt
hidrocarburile. În hidrocarburi valenţele atomilor de carbon rămase
libere sunt saturate cu hidrogen.
Varietatea combinaţiilor organice este determinată şi de apariţia
în hidrocarburi a grupărilor funcţionale. După cum sunt substituiţi
unul sau mai mulţi atomi de hidrogen, distingem:
– funcţii monovalente: - OH (gruparea hidroxid),
- NH2 (gruparea aminică)
– funcţii bivalente:
– funcţii trivalente:
Trebuie subliniat că reacţiile chimice ale diferitelor clase de
substanţe sunt de cele mai multe ori reacţii ale grupărilor funcţionale.
Alcoolii sunt compuşi hidroxilici în care gruparea funcţională
(-OH) este legată la un atom de carbon saturat. Alcoolii au formula
generală R – OH.

18
Alcoolii pot fi clasificaţi după trei criterii:
a) după natura radicalului hidrocarbonat din care face parte
atomul de carbon saturat purtător al grupării funcţionale în:
– alcooli saturaţi CH3 – CH2 – CH2 – OH
alcool n – propilic
– alcooli nesaturaţi CH2 = CH – CH2 – OH
alcool alilic
– alcooli aromatici C6H5 – CH2 – OH
alcool benzilic
b) după numărul grupărilor funcţionale:
– alcooli monohidroxilici CH3 – CH2 – OH
alcool etilic
– alcooli di(poli) hidroxilici
CH2 – CH2
| |
OH OH
1,2 etandiol (glicol)
c) după natura atomului de carbon saturat care poartă gruparea
funcţională în:
– alcooli primari R – CH2 – CH
– alcooli secundari R
CH – OH
R
– alcooli terţiari R
R C – OH
R
Derivaţii alcoolilor cu acizii organici şi cu acidul fosforic poartă
numele de esteri.

19
Eterii iau naştere ca produs al hidrolizei între două molecule de
alcool
Fenolii. Sunt compuşi hidroxilici, în care gruparea hidroxil se
află legată la un atom de carbon al unui nucleu benzenic.
Formula generală este Ar – OH.
Cel mai simplu fenol este un derivat hidroxilat al benzenului
(hidroxibenzen) numit fenol cu formula moleculară şi structurală:
Gruparea amino (NH2)
Aminele sunt compuşi organici care conţin în molecula lor una
sau mai multe grupări funcţionale amino.
Denumirea aminelor se face cu numele radicalilor hidrocarbo-
naţi legaţi la azot urmat de cuvântul amină.
Aminele se pot clasifica în amine primare, secundare sau
terţiare, fiind considerate ca produşi de substituire parţială sau totală a
hidorgenului amonic cu radicali hidrocarbonaţi.
Calitatea de „primară”, „secundară”, „terţiară”, atribuită diferite-
lor amine nu trebuie confundată cu cea întâlnită la alcooli, ea semni-

20
ficând aici gradul de substituire a hidrogenului şi nu natura atomului de
carbon care poartă gruparea funcţională.
Gruparea carbonil
C = O
Compuşii carbonici reprezintă o clasă de substanţe organice care
conţin în molecula lor una sau mai multe grupări funcţionale carbonil.
Gruparea lor determină existenţa a două grupări organice:
- funcţiunea aldehidă, în care gruparea carbonil este legată de un
radical hidrocarbonat şi de un atom de hidrogen cu excepţia primului
termen al seriei, aldehidă formică;
- funcţiunea cetonă, în care gruparea carbonil este legată de doi
radicali hidrocarbonaţi, identici sau diferiţi.
Iminele sunt substanţe cu o dublă legătură > C = N; ele
hidrolizează în general foarte uşor şi sunt stabile numai în anumite
compoziţii. Din această categorie fac parte bazele pirimidinice şi
guanidina, substanţe cu rol important în biochimie.
Gruparea carboxil
Se întâlneşte în acizii carboxilici sau organici care au următoarea
formulă generală:
Ca structură, gruparea carboxil este formată dintr-o grupare
carbonil >C = O şi o grupare hidroxil –OH unite la acelaşi atom de carbon.
Caracterul cetonic sau aldehidic, propriu grupării carbonil, nu se
manifestă la acizii organici; de asemenea, acizii carboxilici au o
tendinţă mult mai pronunţată de a ceda protoni (H+
) decât alcoolii:
În organismul uman, la pH fiziologic, majoritatea acizilor
organici figurează ca anioni şi anume ca săruri.

21
În tabelul 2 sunt prezentaţi acizii organici pe care îi întâlnim mai
frecvent în biochimie.
Esteri ai acizilor Aceşti derivaţi ai acizilor provin
din radicalul acid şi se formează din acid şi alcool într-o
reacţie de echilibru:
Tabelul nr. 2
Acizi şi săruri importante

22
În celule sunt prezenţi numeroşi esteri.
Amide În afară de esteri, un rol important în biochimie îl
joacă şi amidele; acestea sunt combinaţii în care gruparea hidroxil a
acidului este înlocuită cu grupările – NH2 sau NHR.
Dintre diferitele amide, o importanţă deosebită o are ureea.
Aceasta este diamida acidului carbonic:
I. 5. Izomeria compuşilor organici
Fenomenul izomeriei compuşilor organici a fost sesizat prima
dată în 1823 de către J. von Leibig.
Se numesc izomeri două sau mai multe substanţe organice care
au aceeaşi formulă moleculară (aceeaşi compoziţie), dar care prezintă
proprietăţi fizico-chimice diferite.
În chimia organică apar numeroase tipuri de izomerie, deosebite
între ele prin:
- cauzele specifice care le determină;
- condiţiile structurale sau de compoziţie necesare;
- consecinţele lor.
Clasificarea diferitelor tipuri de izomerie ţine seama de sediul
deosebirilor structurale, care poate fi: catena de bază sau un anume
atom (eventual mai mulţi) din moleculă. Din acest punct de vedere se
schiţează următoarea clasificare:
deosebiri de
catenă
- de catenă
- de poziţie
- de funcţiune
- de compensare
↑
IZOMERI
↓
deosebiri de
configuraţie
- cis-trans
- sin-anti
- erito-treo
(de configuraţie)
- geometrică
- optică
- cu C asimetric
- fără C asimetric
- alenică
- spiranică
- atropică

23
În continuare sunt descrise câteva tipuri de izomerie, care
prezintă importanţă pentru compuşii organici din organism.
I. 5.1. Izomeria de poziţie
Izomeria de poziţie se caracterizează printr-o aşezare diferită a
uneia sau mai multor grupări la lanţul carbonic.
De exemplu, dicloretanul, C2H4Cl2, prezintă doi izomeri:
CH3 – CH – Cl CH2 – CH2
Cl Cl Cl
1,1 dicloretan 1,2 dicloretan
C6H8O7
acid citric
OH H OH
H2C –– C –– CH2 H2C –– C –– C –– H
COOH COOH COOH COOH COOH COOH
acidul citric acidul izocitric
CH3 – CH2 – CH2 CH3 –– CH –– CH3
OH OH
alcool izopropilic
(1 – propanol)
C3H8O alcool n-propilic
(2 – propanol)
Izomerii de mai sus se deosebesc prin poziţia grupării funcţionale
hidroxil.
Butena C4H8 prezintă doi izomeri de poziţie diferiţi între ei, ca
structură, prin poziţia dublei legături:
1 2 3 4 1 2 3 4
CH2 = CH –– CH2 –– CH3 CH3 –– CH = CH –– CH3
1 – butenă 2 - butenă
legătura dublă între
C1 şi C2
legătura dublă între
C2 şi C3

24
Din exemplele date rezultă şi condiţia apariţiei acestui tip de
izomerie (sub aspectul numărului minim de atomi de carbon din
catenă) care depinde de particularitatea structurală considerată:
- în cazul unei legături multiple sunt necesare cel puţin 4 atomi
de carbon;
- în cazul unei grupări funcţionale sunt necesare cel puţin trei
atomi de carbon;
- în cazul unei perechi de heteroatomi sunt suficienţi chiar doi
atomi de carbon în catena respectivă.
Izomeria de poziţie este întâlnită şi la catenele ciclice, alifatice
sau aromatice posedând cel puţin doi substituenţi. De exemplu, dimetil
ciclohexanul C8H16, apare sub forma a trei izomeri de poziţie diferiţi
între ei prin poziţia reciprocă a celor doi substituenţi:
Acelaşi fenomen se constată şi la derivaţii disubstituiţi ai benze-
nului care apar sub forma izomerului orto (1,2), meta (1,3) sau para (1,4).
Fig. 7. Acidul ciclobutan-dicarboxilic

25
Acest tip de izomerie se datorează existenţei fenomenului de
blocare a rotirii libere a doi atomi de carbon legaţi direct: o astfel de
blocare apare atunci când cei doi atomi fac parte dintr-un ciclu plan
(cazul menţionat mai sus) sau sunt uniţi prin legătură dublă. În
asemenea condiţii, în molecula din care fac parte cei doi atomi de
carbon uniţi direct apare un plan de referinţă: în primul caz planul
ciclului (figura 6), în cel de al doilea caz (figura 7) planul π al legăturii
duble. Faţă de aceste planuri, perechile de substituenţi la cei doi atomi
de carbon se dispun rigid în spaţiu.
Trebuie îndeplinită condiţia de neidentitate a substituenţilor
aceluiaşi atom de carbon: a ≠ b şi c ≠ d.
Fig. 8.
Existenţa acestui tip de izomerie modifică, uneori apreciabil, atât
proprietăţile fizice, cât şi pe cele chimice.
I.5.3. Izomeria optică (enantiomeria)
Se întâlneşte la compuşii organici care prezintă asimetrie
moleculară, în cazul cel mai simplu cele care au patru substituienţi
diferiţi la un atom de C; în acest caz este vorba de „atomul de C
τ α
τ0α0

26
asimetric” (corect – atom de carbon substituit asimetric). Substanţele
considerate asimetrice nu se pot suprapune peste imaginea lor în
oglindă. Prezenţa acestei însuşiri a unui compus organic este pusă în
evidenţă prin studiul comportării sale în lumină polarizată: substanţele
care prezintă lumină polarizată rotesc planul luminii polarizate în toate
stările de agregare (solidă, lichidă, gazoasă), precum şi în soluţie: ele
prezintă izomerie optică şi sunt numite, din acest motiv, optic activ.
Orice substanţă optic activă apare întotdeauna sub forma unei perechi
de structuri, numiţi antipozi optici sau enatiomeri (din limba greacă;
enentios = opus, meros = parte). Deoarece compoziţia şi proprietăţile
fizico-chimice sunt riguros identice pentru ambii termeni ai unei
perechi de enantiomeri, deosebirea dintre ei se stabileşte tot din
comportarea faţă de lumina polarizată. Enantiomerul care roteşte
planul luminii polarizate spre dreapta sau în sensul acelor unui
ceasornic este denumit dextrogir şi notat cu semnul (+); cel care
roteşte planul luminii polarizate spre stânga, în sens opus acelor unui
ceasornic, se numeşte levogir şi se notează cu semnul (–). Amestecul
echimolar al celor doi enantiomeri este optic inactiv, prin
compensarea reciprocă a unghiurilor de rotaţie. Un astfel de amestec
este numit racemic şi se notează cu simbolul (±).
După cauzele care determină apariţia asimetriei moleculare,
izomeria optică poate fi de două feluri: cu carbon asimetric şi fără
carbon asimetric. Izomeria generată de carbonul asimetric are o mai
mare răspundere şi importanţă decât cealaltă. În figura 8 este prezentat
atomul de carbon asimetric.
De exemplu, în cazul acidului α – cloropropionic, atomul de C
din poziţia 2 este asimetric; el realizează cele patru covalenţe cu patru
substituenţi: H, CH3, COOH şi Cl (fig. 9).
Cei doi enantiomeri au aceleaşi proprietăţi fizice şi chimice,
deosebindu-se între ei numai prin semnul unghiului de rotaţie;
amestecul lor echimolar va fi un racemic (lipsit de activitate optică).
Compuşii optic activi răspândiţi în natură apar ca enantiomeri
distincţi, fie cel dextrogir (+), fie numai cel levogir (-), ca în cazul
hidroxiacizilor, aminoacizilor etc. Produşii de sinteză în toate cazurile
sunt amestecuri racemice (optic inactive).
Izomeria geometrică şi cea optică pot să fie întâlnite adesea
împreună.
Izomeria optică prezintă o importanţă deosebită, în special în
domeniul biochimiei, deoarece multe din procesele biochimice din

27
organismele animale sau vegetale, desfăşurându-se sub acţiunea
stereospecifică a diverselor enzime, folosesc sau produc molecule
asimetrice, sub forma unui singur enantiomer, dextrogir sau levogir.
Fig. 8
Fig. 9
H

28
În fig. nr. 10 sânt redate aceste căi diferite de catabolism ale
glucidelor.
Fig. 10 Căile de catabolism ale glucidelor
I.6. Noţiuni introductive de biochimie
Biochimia este un domeniu al „studiului vieţii”. Obiectul ei constă
în cercetarea fenomenelor vieţii, cu ajutorul metodelor chimice.
Biochimia are două domenii principale:
a) biochimia descriptivă;
b) biochimia dinamică.
Biochimia descriptivă se ocupă de cunoaşterea naturii chimice a
părţilor componente ale celulei şi se identifică în linii mari cu „chimia
substanţelor naturale”.
Simpla descriere a substanţelor chimice ar oferi însă o imagine
statică, un instantaneu al celulei vii sau al organismului viu, fiind
astfel improprie obiectivului de a cerceta fenomenele vieţii. Dinamica
fascinată a celulei vii, permanenta ei modificare, reprezintă o
caracteristică proprie vieţii, iar studiul transformărilor chimice care au
loc în interiorul ei constituie obiectul biochimiei dinamice.
Biochimia modernă este aşadar, în primul rând, biochimia
dinamică. Prin aceasta trebuie să înţelegem întâi fenomenele
metabolismului, transformarea şi catabolismul alimentelor în scopul

29
obţinerii energiei chimice şi al sintezei substanţei proprii celulei.
Aceste reacţii au loc sub acţiunea catalitică a enzimelor, al căror
studiu constituie un capitol larg al biochimiei.
Prin metabolism se înţelege schimbul de substanţe care are loc
între organism şi mediul înconjurător (adică schimbul dintre
protoplasmă şi substanţele din mediul exterior), precum şi ansamblul
transformărilor fizico-chimice, care au loc la nivelul fiecărei celule.
Totalitatea acestor reacţii fizico-chimice, care se petrec la
nivelul fiecărei celule – după absorbţia substanţelor alimentare şi până
la obţinerea de produse finale – precum şi totalitatea acestei succesiuni
de produse intermediare şi de modificări chimice şi fizico-chimice,
care intervin în schimburile dintre protoplasmă şi substanţele din
mediul exterior, constituie „metabolismul intermediar”.
Metabolismul intermediar al organismului se manifestă în două
forme antagoniste şi independente de anabolism şi catabolism.
Prin anabolism se înţelege ansamblul transformărilor chimice,
care reprezintă fenomene de sinteză în organism, adică fenomene de
construcţie. Procesele anabolice (de asimilaţie) sunt în general procese
chimice ce se petrec cu consum de energie, din care cauză sunt
definite ca procese endotermice sau endergonice. Ele folosesc energia
eliberată în reacţiile catabolice.
Totalitatea fenomenelor de degradare, care au loc în organism,
poartă numele de fenomene de catabolism. Catabolismul are rolul de a
asigura organismului energia necesară funcţiilor sale vitale, cum sunt
de exemplu, fenomenele de construcţie a edificiului atomic.
Metabolismul energic este constituit din totalitatea modificărilor
energetice care însoţesc metabolismul intermediar.
În anabolism asistăm la un proces de asimilare, de transformare a
materiei nevii în materia vie; în catabolism, asistăm la un proces invers,
de dezasimilaţie, de transformare a materiei vii în materie nevie.
Prin metabolism, materia vie se află într-o continuă reînnoire.
Viaţa nu poate exista deci în afara metabolismului.
I.6.1. Compoziţia elementară şi sumară a organismului
Cercetările referitoare la compoziţia elementară a materiei vii au
arătat prezenţa, în primul rând, a următoarelor 12 elemente: C, H, O,
N, S, P, Cl, Ca, Mg, K, Na şi Fe. Ele intră în organism în proporţie de
99,0% din masa organismului şi se numesc macroelemente. Din cauză
că intră în alcătuirea masei organismului în proporţie de 99,0% se mai
numesc elemente plastice.

30
În afară de macroelemente, în alcătuirea organismului intră în
proporţie de 1% alte elemente, care se află în cantităţi foarte mici, în
limita unei sutimi sau miimi de miligram pentru fiecare, ele au fost
numite microelemente sau oligoelemente.
Macroelementele şi microelementele formează împreună familia
elementelor biogene.
În organismul viu, elementele plastice se găsesc sub formă de
diferite combinaţii ca:
a. apa – care constituie un factor important de legătură între
organism şi mediu, serveşte la menţinerea presiunii osmotice şi la
reglarea concentraţiei ionilor de hidrogen şi de hidroxil în organism.
Are rol chimic, provocând fenomene de hidratare, de hidroliză, de
oxido-reducere şi de sinteză;
b. sărurile minerale – despre al căror rol vom discuta la
metabolismul mineral;
c. substanţe organice – plastice, care sunt elemente de
construcţie anatomică ale organismului: glucidele, lipidele şi protidele.
d. substanţe organice active (catalizatori biochimici) care apar în
organism în cantitate foarte mică şi provoacă transformări chimice pe
care le suferă substanţele plastice sau determină diferite procese
fiziologice (vitaminele, enzimele, hormonii, acizii nucleici şi unităţile
lor structurale ş. a.);
e. produse intermediare şi finale de metabolism – care se
acumulează sau se elimină din organism.
O evaluare procentuală în greutate a diferitelor componente ale
unui individ adult, efectuată cu aproximaţie bună, oferă următoarea
proporţie a elementelor plastice: apă 61,6%, proteine, lipide 13,8%
săruri minerale 8,1% şi glucide 1,5%. Aceste elemente nu sunt toate la
fel de importante. Lipidele, de exemplu, se pot reduce până la o
zecime din valoarea lor fără riscuri deosebite, în timp ce proteinele nu
pot fi reduse peste 14%. Nici glucidele nu pot fi reduse sub valoarea
de 1,2% în greutate fără a avea grave consecinţe asupra sănătăţii.

31
II. PROTIDE
Sunt substanţe ce intră în alcătuirea celulei, având rol de
elemente de construcţie anatomică şi substanţe cu rol catalitic şi
funcţional.
Protidele conţin patru elemente: C, H, O, N; mai pot conţine S şi
P şi uneori Fe, Mg, Cu ş. a.
II.1. Clasificarea protidelor
O clasificare a acestor substanţe, bazată pe numărul de
aminoacizi care le-au generat, este prezentată în schema de mai jos:
MONOPROTIDE
(aminoacizi)
PEPTIDE
POLIPROTIDE
INFERIOARE
POLIPEPTIDE
(mai mult de 5 aminoacizi)
PROTIDE
PROTEINE
(haloproteide sau halproteine)
fosfoproteide
POLIPROTIDE
SUPERIOARE
glicoproteide
PROTEIDE
(heteroproteine)
nucleoproteide
cromoproteide
metalproteide
lipoproteide

32
În organism, în numeroase cazuri, proteinele nu apar libere ci
cuplate cu alte substanţe denumite grupări prostetice care nu mai
conţin în molecula lor aminoacizi şi se numesc proteide.
Proteinele şi proteidele formează împreună familia substanţelor
proteice.
II. 2. Aminoacizii (monoprotide)
După cum arată denumirea, aminoacizii sau acizii aminaţi posedă
în molecula lor două grupări funcţionale caracteristice: gruparea aminică
(-NH2) şi gruparea carboxilică (-COOH). Totdeauna gruparea aminică se
găseşte în poziţia α faţă de gruparea carboxilică.
Cei mai mulţi aminoacizi (la număr) participă la formarea
proteinelor care alcătuiesc protoplasma celulei vii şi care alcătuiesc
enzimele.
Cel mai simplu reprezentat al aminoacizilor este glicocolul sau
glicina H2N-CHc-COOH. La ceilalţi acizi aminaţi, pe lângă gruparea
aminică la carbonul alfa mai există un radical R purtător de carbon
aromatic sau alifatic, care la rândul lui poate să mai poarte şi alte
grupări funcţionale. Formula generală este aşadar:
O O O
// // //
C – OH C – OH C – OH
| | NH2 |
H2N – C – H C H – C – NH2
| | H |
R R R
L – Aminoacid Formula generală D - Aminoacid
Dacă în formula generală R nu înseamnă H, ci un lanţ carbonic,
atunci carbonul α este substituit asimetric; în acest caz va fi optic activ,
deci prezintă izomeria optică. Distingem două serii sterice, seria L şi
seria D. Aminoacizii pe care îi întâlnim în proteine aparţin seriei L.
II. 2.1. Clasificarea aminoacizilor
Există diferite principii de clasificare a aminoacizilor. Îi vom
împărţi în patru grupe:
a. aminoacizi cu radical R nepolar, deci cu o catenă laterală de
hidrocarbură pură: glicina, alanina, valina, leucina, izoleucina, prolina
şi fenil-alanina;

33
b. aminoacizii care au în catena laterală grupări neionizate, dar
cu acţiune polară (cum sunt –OH, –SH, -CO, NH2 şi unele heterociluri):
tirozina, triptofanul, serina, treonina, cisteina şi cistina, precum şi
metionina. Din acest grup fac parte şi asparagina şi glutamina, amidele
aminoacizilor (din grupa C); prin formarea amidelor, gruparea
carboxil şi-a pierdut proprietăţile acide,
c. acizii amino-dicarboxilici; aceştia conţin în radicalul R o a
doua grupare carboxil: acizii glutamic şi aspartic;
d. aminoacizii bazici sau acizi diamino-monocarboxilici; aceştia
conţin încă o grupare bazică suplimentară: lizina, arginina, histidina.
Organismul uman nu are capacitatea să sintetizeze toţi
aminoacizii. Unii trebuie să fie procuraţi prin hrană şi de aceea poartă
denumirea de aminoacizi esenţiali. Aminoacizii esenţiali pentru om
sunt următorii: valina, leucina, izoleucina, lizina, metionina, treonina,
fenilalanina şi triptofanul, la care se adaugă cei parţial esenţiali
histidina şi arginina.
II.2.2. Proprietăţi generale ale aminoacizilor
II.2.2.1. Proprietăţi fizice
Proprietăţile fizice sunt determinate într-un grad foarte mare de
structura ionică dipolară a acestor compuşi. În stare pură sunt solide
albe, solubile în apă (excepţie L – cistina, L – tironina), greu solubile
în alcooli, aproape insolubile în eter, prezintă puncte de topire foarte
ridicate; aminoacizii naturali sunt optic activi mai ales levogiri. În
soluţii apoase formează ioni bipolari (amfioni):
NH2 NH3
R – CH R – CH
COOH COO–
Aminoacizii au caracter amfoter; în acid se comportă ca o bază
şi în mediu alcalin se comportă ca un acid.
II. 2.2.2. Proprietăţi chimice
Proprietăţile chimice se datorează celor două grupări prezente în
molecule aminoacizilor.
a) Proprietăţi chimice datorate grupării amino:
- reacţionează cu acizii minerali cu formare de săruri de amoniu;
- se pot acila cu clorurile sau anhidridele acizilor formând amide
substituite;
- se condensează cu aldehidele cu formare de baza Schiff.

34
O reacţie importantă este dezaminarea aminoacizilor în reacţie
cu acidul azotos:
Reacţia este folosită pentru dozarea cantitativă a aminoacizilor
prin măsurarea volumului de azot dezvoltat (metoda Van Slyke).
În organism sub acţiunea enzimelor specifice – dezaminazele –
are loc degradarea hidrolitică cu dislocarea grupării – NH2 sub formă
de amoniac (NH3) şi formarea hidroxiacidului corespunzător.
În organism, amoniacul se elimină prin dezaminare oxidativă (prin
dehidrogenare enzimatică în prezenţa oxidazelor) cu formare de cetoacid.
Dezaminarea poate fi şi reductivă în prezenţa enzimelor reducătoare –
hidrogenaze) când se formează amoniac şi acizi carboxilici.
b) Proprietăţi chimice datorate grupării carboxil:
Dintre proprietăţile chimice datorate prezenţei în moleculă a
grupării carboxilice amintim reacţia de decarboxilare. Bacteriile intes-
tinale şi de putrefacţie în mediu slab acid, descompun aminoacizii cu
eliminare de bioxid de carbon.
c) Reacţii în care intervin ambele grupări:
Formarea de legături peptidice
Reacţia constă în eliminarea apei între gruparea carboxil a unui
aminoacid şi gruparea amino aparţinând altui aminoacid:

35
Această proprietate a aminoacizilor are o mare importanţă pentru că
stă la baza formării peptidelor, a polipeptidelor şi a proteinelor în general.
După cum este uşor de observat, la ambii aminoacizi aparţinând
dipeptidului a rămas câte o grupare funcţională liberă. Un aminoacid
are grupare carboxil liberă, care se poate combina cu gruparea amino
(NH2) liberă a unui alt aminoacid cu formarea unui tripeptid, iar
celălalt aminoacid are gruparea amino liberă, care la rândul ei se poate
combina cu gruparea carboxil a altui aminoacid cu formarea unui
tetrapeptid ş.a.m.d.
II.2.3. Catabolismul aminoacizilor
Căile generale comune de degradare a tuturor aminoacizilor sunt:
a) degradarea prin dezaminare;
b) degradarea prin transaminare;
c) degradarea prin decarboxilare.
Degradarea aminoacizilor prin dezaminare este o cale fercventă
de degradare a acestor componente; mecanismul dezaminarii se poate
realiza pe trei căi:
- dezaminare oxidativă;
- dezaminare hidrolitică;
- dezaminare reductivă.
Despre aceste tipuri de reacţii s-a discutat la proprietăţile
chimice ale aminoacizilor datorate grupării – NH2.
Reacţia de transaminare constituie unul din mecanismele cruciale
ale metabolismului aminoacizilor şi al interrelaţiei metabolice între
aminoacizi (respectiv proteine), glucide şi lipide. Reacţia de transaminare
constă în transferul grupării aminice a unui aminoacid pe un cetoacid cu
formarea unui aminoacid nou (corespunzător cetoacidului iniţial) şi a unui
cetoacid nou (corespunzător aminoacidului iniţial). În această reacţie nu
se formează amoniac liber, deci nu este o reacţie simplă de dezaminare.
Enzimele care catalizează reacţia de transaminare cu numele de
transaminaze sau transferaze.
În mecanismul general al transaminării biologice un rol central îl
au aminoacizii dicarboxilici, acidul glutamic şi acidul aspartic, pentru
care există în organism sub o formă foarte activă transaminazele
corespunzătoare: glucamicotransaminaza şi asparticotransaminaza.
Enzimele care catalizează reacţiile de transaminare aparţin
grupei enzimelor de transfer, sunt aminoferaze, coenzima acestora
fiind piridoxal – 5' – fosfatul.

36
Intensitatea reacţiei de transaminare este foarte diferită pentru
diverse ţesuturi. Transaminarea este intensă în ţesutul muscular, creier,
ficat, rinichi, mucoasa intestinală; foarte puţin intensă în organele
glandulare, ţesuturile embrionare şi neoplazice.
II.2.4. Biosinteza aminoacizilor
În afară de căile speciale de biosinteză specifică fiecărui amino-
acid în parte există căi generale de biosinteză a lor şi anume:
- calea transaminării directe;
- calea cuplării aminării reductive a acidului α – cetoglutaric cu
transaminarea de pe acidul glutamic astfel sintetizat pe cetoacizii
corespunzători diverşilor aminoacizi.
Biosinteza aminoacizilor prin transaminare are loc cel mai frecvent
din α – cetoacizi corespunzători acidului glutamic, aspartic şi alaninei şi
anume cetoacizii α – cetoglutamic, oxalilacetic şi piruvic, care conţin
catena de carbon a acidului glutamic şi, respectiv aspartic şi alaninei.
Aceşti cetoacizi vom vedea că sunt metaboliţi care apar intermediar în
ciclul Krebs şi stabilesc astfel conexiunea metabolismului protidic cu cel
al glucidelor şi lipidelor. Energia necesară sintezei acestor cetoacizi este
luată în cea mai mare parte din ATP, sintetizat la rândul său în cursul
proceselor de fosforilare oxidativă care au loc în catena de oxidare:
NAD FAD citocrom citocromoxidaza O2
Biosinteza aminoacizilor prin intermediul acidului glutamic este o
cale majoră de sinteză a acestor componente. Conexiunea reacţiei de
aminare reductivă catalizată de glutamicdehidrogenaza cu reacţia de
transaminare catalizată de glutamictransaminază poate duce la sinteza şi
degradarea tuturor aminoacizilor; prin aceasta acidul glutamic constituie
o componentă cheie a întregului metabolism al aminoacizilor. Acid
glutamicdehidrogeneza, enzimă care catalizează aminarea reversibilă,
este o dehidrogenază NAD dependentă şi acţiunea sa duce la sinteza
acidului glutamic din amoniac şi acidul α – cetoglutaric (reacţia1).
Acidul glutamic astfel sintetizat transferă gruparea aminică pe un
cetoacid sub acţiunea catalitică a glutamictransaminazei, ceea ce duce la
sinteza unui aminoacid nou (reacţia 2).
Poziţia specială pe care o ocupă acidul glutamic în metabolismul
tuturor celorlalţi aminoacizi este datorată existenţei în aproape toate
ţesuturile a enzimelor specifice corespunzătoare acestei componente şi
anume a unei glutamicdehidrogenaze şi a unei glutamictransaminaze
foarte active, care prin acţiunea lor cuplată introduc acest aminoacid la
punctul de încrucişare a unor multiple procese metabolice.

37
II.2.5. Rolul aminoacizilor în organism
Aminoacizii liberi au funcţie energogenă şi rol plastic prin
includerea în proteine. Intervin în procesele de detoxificare a
organismului şi au acţiuni metabolice diverse particulare fiecăruia în
parte. Intervenţia diferiţilor aminoacizi în biochimismul celular este de
mare importanţă şi se pare că au implicaţii majore în efort, atât la
nivelul musculaturii striate, cât şi al proceselor integrative neurohu-
morale. Dintre aminoacizii utilizaţi în susţinerea efortului menţionăm:
acidul glutamic, acidul aspartic, arginina, glicocolul, tirozina şi lizina.

38
Acidul glutamic este un constituent al tuturor proteinelor. Are
loc central în întregul metabolism azotat şi este o componentă cheie în
conexiunea metabolismului azotat cu metabolismele glucidelor şi
lipidelor.
Acidul aspartic alături de cel glutamic controlează metabolismul
azotat prin mecanismul transaminării. Participă la biosinteza bazelor
purinice şi pirimidinice, la biosinteza ureei a treoninei şi α – şi β –
alaninei.
Arginina este un aminoacid parţial esenţial, indispensabil din
alimentaţie. Arginina este un aminoacid glucogenic prin intercorelaţia
sa metabolică cu ornitina care la rândul său este corelată metabolic cu
acidul glutamic. Este protector hepatic.
Glicocolul sau glicina (H2N·CO2·COOH) este cel mai simplu
aminoacid; este un aminoacid glucogenic, deci poate fi introdus în
ciclul de degradare oxidativă a glucidelor. Participă la biosinteza
nucleului porfirinic şi purinic, la biosinteza creatinei şi serinei.
Intervine în procesele de detoxificare din organism prin formarea
cu unele produse toxice a unor compuşi de eliminare netoxici de
exemplu, cu acidul benzoic acidul hipuric, cu fenolii, acizii fenilaceturici,
cu acidul nicotinic, acidul nicotinuric.
Lizina este un aminoacid esenţial, aglucogenic şi acetogenic cu
rol deosebit în structura proteinelor naturale datorită celor două
grupări aminice terminale.
II.3. Peptide – Polipeptide
Peptidele sunt compuşi organici care au în moleculă cel puţin o
legătură peptidică (-CO-NH-). Legătura peptidică se formează între
gruparea α – amino a unui aminoacid şi gruparea carboxil a altui
aminoacid, precum şi alţi compuşi naturali cu legătură de tip peptidic.
După numărul resturilor de aminoacid din moleculă polipeptidele
se clasifică în:
- oligopeptide – cu număr limitat al resturilor de aminoacid (di,
tri, tetra);
- polipeptide – cu un număr mai mare de aminoacizi (peste patru).
Caracteristic acestor substanţe este reacţia biuretului, în mediu
alcalin cu sulfatul de cupru dau coloraţie violetă.

39
II.3.1. Peptide existente în stare naturală
Dintre dipeptide menţionăm Carnozina (β-alanil – L histidina) şi
Anserina derivat metilat al carnozinei. Se găsesc în ţesutul muscular.
Tripeptida – Glutation (γ-L-glutamil – L cisteinil-glicocol) are
un rol important în organism, participă la transferul de electroni.
Glutationul se comportă ca un sistem redox (datorită grupărilor tiolice
libere). Are rol activator a numeroase enzime. Dintre tripeptide mai
menţionăm Melanostatina (MSH)-hormon melano-citostimulator,
secretat şi eliberat de hipofiză şi factorul de eliberare a hormonului
tirotrop (TRH-tirotropin releasing hormon).
Dintre polipeptidele naturale enumerăm: Somatoliberina (factor de
reglare a hormonului de creştere – SRF), factorul de eliberare al ACTH
(hormon adrenocorticotrop), factor de eliberare a hormonului luteinizant
(LH) – Luliberina; Elediosina, un polipeptid cu acţiune vasodilatatoare şi
stimulatoare a musculaturii netede, de asemenea stimulează secreţia
salivară şi gastrointestinală. Un polipeptid cu rol important în organism
este Angiotensina I şi II, cu acţiune hipertensivă şi stimulatoare a
musculaturii netede care se formează în plasma sanguină.
Pe lângă rolul de reglare al presiunii arteriale, angiotensina
reglează balanţa Na+
, hipersecreţia primară de aldosteron (hormon
mineralocorticoid) şi reglează metabolismul apei.
Glucogenul sau factorul hiperglicemiant reactivează fosforilaza
hepatică, creşte viteza de transformare a glicogenului hepatic în glucoza-
fosfat→glucoza – 6 – fosfat → glucoza liberă. Excesul de glucagon duce
la hiperglicemie. Opus lui este hormonul hipoglicemiant – calcitonina.
Dintre polipeptidele naturale ciclice, alcătuite din L – aminoacizi
enumerăm: vasopresina şi ocitocina. Vasopresina are acţiune antidiu-
retică, iar ocitocina acţionează asupra musculaturii netede (mai ales
asupra uterului).
II.3.2. Rolul peptidelor şi polipeptidelor în organism
a) sunt componente structurale ale ţesuturilor (anserina şi
carnozina);
b) transportori de electroni (glutationul I);
c) factori de reglare a activităţii unor glande cu secreţie internă
(factori de eliberare secretaţi de hipotalamus);
d) factori de sulfatare;
e) rol de hormoni

40
– adrenocorticotrop
– α şi β– melanocitostimulator
– glucagonul, calcitonina
– insulina
f) antibiotice (gramicidinele, tirocidinele);
g) toxine (faloidina);
h) inhibitori naturali ai enzimelor etc.
II.4. Proteine
II.4.1. Principii structurale ale proteinelor
Proteinele sunt parte componentă a fiecărei celule, formează
elementele contractile şi enzimele, care pun în libertate energia necesară
întreţinerii vieţii, sunt prezente în sânge, unde îndeplinesc funcţii de
transport.
În funcţie de însuşirile lor, proteinele pot să fie extraordinar de
variate; cităm doi reprezentanţi în general, mai bine cunoscuţi: pe de o
parte proteinele albuşului de ou (albumina), care se denaturează la
fierbere, sunt uşor solubile în apă, intră foarte uşor în reacţie, pe de
altă parte, cheratina unghiilor şi copitelor complet insolubilă, dure,
relativ inerte şi rezistente din punct de vedere chimic. O clasificare a
proteinelor este greu de făcut. Se pot stabili totuşi două grupe:
– scleroproteinele – insolubile, cu structură fibrilară şi servesc ca
substanţe de susţinere şi de schelet;
– sferoproteinele – solubile în apă sau soluţii saline, (prot.
globulare) ale căror molecule nu sunt filiforme, ci sferice şi care ar
putea deocamdată să fie caracterizate prin însuşirile reprezentanţilor
cunoscuţi, ca albuşul de ou sau serul sanguin.
Construcţia chimică a proteinelor constă în condensarea unui
număr mare de acizi aminaţi pe principiul peptidelor. Un fragment din
lanţul peptidic ar avea astfel următoarea formulă structurală:
iar problema structurii ne întoarce la întrebarea iniţială: care este
însuşirea sau secvenţa după care se succed aminoacizii, adică ce
semnificaţie au în această formulă radicalii R, până la Rx?

41
Este uşor de imaginat că un lanţ de atomi atât de lung, cum se
formează atunci când mai multe sute de aminoacizi se unesc într-o
moleculă, poate să fie dispus în spaţiu în mod felurit, ca un lanţ întins,
ca un ghem dezordonat sau ca o spirală ordonată. Dispoziţia lanţurilor
în spaţiu poartă denumirea de conformaţie în lanţ.
II.4.2. Secvenţa aminoacizilor
Cea dintâi secvenţă mai mare care a reuşit să fie stabilită, a fost
cea a insulinei (Sauger, 1954), un polipeptid format din 51 de
aminoacizi. Din datele de până acum se poate constata că acizii
aminaţi sunt de obicei grupaţi, aspect întâlnit şi în cazul aminoacizilor
bazici şi aromatici. Se ştie precis că toate moleculele aceleiaşi proteine
prezintă aceeaşi secvenţă şi se ştie în prezent că această secvenţă este
stabilită pe cale genetică. Se observă concordanţe mai mult sau mai
puţin mari în secvenţa proteinelor cu aceeaşi funcţie, dar de origine
diferită. În asemenea cazuri, este vorba de proteine omoloage.
II.4.3. Macrostructura proteinelor
Dacă structura intimă sau fină se referă la natura, proporţia şi
succesiunea diferiţilor aminoacizi ce intră în molecula proteică,
macrostructura, reflectă forma pe care o ia în spaţiu lanţul polipeptidic
format din sute de aminoacizi.
Dispoziţia lanţului polipeptidic în spaţiu se numeşte conformaţie
în lanţ. Forma pe care o ia lanţul polipeptidic în spaţiu poate fi:
filiformă, ghem sau spirală ordonată. Conformaţia în lanţ include
următoarele structuri:
a) structura primară – corespunde modului de organizare a
edificiului polipeptidic ce poate forma un lanţ deschis sau închis şi o
anumită secvenţă a aminoacizilor în interiorul lanţului;
b) structura secundară – corespunde unei plieri sau răsuciri,
menţinută prin legături de afinitate de tip special, diferite de legăturile
polipeptidice (conformaţia de spirală datorită legăturilor de hidrogen
între aminoacizii dintr-un lanţ polipeptidic);
c) structura terţiară – datorită legării diferitelor catene
polipeptidice prin legături de tip special, intercatenare, diferite de
legăturile intercatenare de tip peptidic. Funcţionează ca enzime,
hormoni, viruşi etc.

42
Între lanţurile polipeptidice ale diferitelor structuri primare puse
în libertate prin degradarea hidrolitică cu ajutorul enzimelor
proteolitice (pepsina şi tripsina) se pot stabili diverse legături;
– legături de hidrogen între hidrogenul azotului aminic al unui
aminoacid şi oxigenul carbonului carbonilic al altui aminoacid. Catena
peptidică a proteinei va fi cilindru elipsoidat (α hilix). După Pauling,
legătura de hidrogen are loc între gruparea –CO a unui lanţ şi gruparea
NH a altui lanţ. Astfel de legături mai dau grupările –OH şi –SH din
catenele laterale ale edificiului polipeptidic.
Un edificiu format astfel nu este rigid, are aptitudinea de a
pierde sau câştiga electroni şi protoni, determinând anumite
caracteristici fiziologice ale substanţelor proietice;
– legături covalente între două lanţuri peptidice diferite (între
două resturi de cisteină). Se întâlnesc în cazul proteinelor ce prezintă
mare rezistenţă mecanică (Keratinele);
– legături electrovalente (de tip salin) se pot stabili între
gruparea –COOH liberă a restului glutamic şi NH2 liberă de tip
guanidic;
– legături Van der Waals.
Lanţurile peptidice nu sunt liniare, întinse ci împăturite. Totul
este un edificiu tridimensional.
În organism proteinele se găsesc în soluţii apoase şi sub acţiunea
enzimelor specifice se degradează hidrolitic. Aceste enzime specifice
determină totodată şi sinteza proteinelor din aminoacizi.
Proteină + H2O ⇌ aminoacizi
Fenomenul reversibil în organism are loc cu consum mare de
energie, pe care o procură cu ajutorul actului respirator.
II.4.4. Hemoglobinele
Hemoglobinele formează pigmenţii roşii respiratori ai sângelui
şi au rol de fixare, transport şi depunere a oxigenului atmosferic la
nivelul ţesuturilor. Toate hemoglobinele conţin 0,33% fier.
Hemoglobina are o greutate moleculară de 67.000, este un agregat
format din patru lanţuri peptidice fiecare conţinând o grupă de hem.
Hemoglobina este o proteină – globina – care are ca grupare prostetică
hemul. Hemul are structura porfirinică. Porfirina este substanţa a cărei
moleculă de bază – porfirina, este alcătuită din 4 cicluri pirolice legate
între ele prin patru punţi de metenil, formând un nucleu în care atomii
de azot din aceste patru cicluri sunt orientaţi spre interior. Doi atomi

43
de azot pirolic au fixat câte un atom de hidrogen mobil (ce poate fi
înlocuit cu metale), iar ceilalţi doi atomi de azot sunt legaţi de ciclul
pirolic prin legături duble. În ciclul porfirinic legătura dublă alternează
cu legătura simplă, iar ciclul pirolic cu cel izopirolic.
Hemoglobina cu oxigenul molecular formează oxihemoglobina
care transportă oxigenul din alveolele pulmonare la toate organele şi
ţesuturile şi îl depune pentru a se reduce din nou în hemoglobină.
Hemoglobina este socotită o pseudoenzimă. Fixarea şi eliberarea
oxigenului depinde de presiunea oxigenului. La presiune mare fixează
oxigenul şi la presiune mică îl eliberează în ţesut.
Hb + O2 în plămâni HbO2
Cu oxidul de carbon (CO) hemoglobina formează carboxihemo-
globina care este toxică.
II.4.5. Metabolismul proteinelor şi rolul proteinelor în organism
II.4.5.1. Rolul proteinelor în organism
Proteinele sunt unităţi primordiale ale materiei vii. Rolul prote-
inelor în organism este multiplu şi anume:
a) Rol structural: sunt componente ale tuturor celulelor; sunt
necesare creşterii şi refacerii ţesuturilor degradate prin uzură;
b) Rol funcţional activ în dirijarea proceselor metabolice, dato-
rită calităţilor de componente structurale ale enzimelor şi ale unor
hormoni;
c) Rol fizico-chimic datorită caracterului lor coloidal şi amfoter.
Participă la diverse procese de reglare şi anume: reglarea presiunii
osmotice, echilibrelor la limita de faze (echilibru electrostatic, per-
meabilitatea prin membrane, repartiţia ionilor), reglarea echilibrului
acidobazic;
d) Rol energetic prin degradarea compuşilor lor de transformare
până la etapa finală de CO2 şi H2O.
Pentru biosinteza proteinelor este indispensabilă prezenţa unităţilor
structurale aminoacizii. Căile mai importante de sinteză ale aminoacizilor
sunt aminarea şi transaminarea. Reacţia de transaminare reprezintă un
punct de legătură esenţial între metabolismul glucidelor şi cel al
protidelor, asigurând constanţa echilibrului azotat în organism. Acidul
glutamic se află în majoritatea ţesuturilor şi intervine în sinteza tuturor
aminoacizilor neesenţiali. Aşa cum am menţionat la aminoacizi,
organismul uman nu poate sintetiza aminoacizii din compuşii anorganici
ai azotului sau din azot molecular, prin procese cuplate cu procesele de

44
oxidoreducere donatoare de energie şi îşi procură aminoacizii (esenţiali)
prin aportul alimentar al proteinelor care conţin aceşti aminoacizi sau prin
biosinteza lor din alte componente. Pentru proteine nu există un organ
special de depozitare cum este ficatul pentru glucide sub forma de
glicogen hepatic şi nici un ţesut specializat cum este ţesutul adipos pentru
lipide. Pentru proteine organismul are o capacitate limitată de depozitare
şi această depozitare nu are loc într-un singur organ sau ţesut ci în toate.
Spre deosebire de glucide şi lipide, unde aportul excesiv duce la o
creştere a depozitării acestora în organism, pentru proteine, aportul nu
duce la o depozitare a excesului, ci la o intensificare a degradării lor.
Capacitatea organismului de a-şi menţine prin mecanisme multiple şi
echilibrate un raport constant între sinteza şi degradarea proteinelor, între
aportul lor alimentar şi eliminarea produselor de degradare azotate,
constituie echilibrul azotat al organismului. Pentru construirea proteinelor
organismului în creştere, este necesar un bilanţ azotat pozitiv, adică
aportul exterior al azotului să întreacă eliminarea.
După Rubner, necesitatea proteinică minimă ar fi în medie de
100-200 g proteine/zi. Această valoare depinde însă în mare măsură de
natura proteinei şi, mai sigur, de calitatea ei (compoziţia în aminoacizi
esenţiali). Se introduce astfel noţiunea de necesitate calitativă a
azotului, ceea ce condiţionează diferenţe în eficacitatea diferitelor
proteine alimentare. Astfel proteinele de origine animală (lapte, carne,
ouă) prezintă o componentă calitativă mult mai eficace decât proteinele
de origine vegetală, rolul proteinelor fiind în esenţă, procurarea tuturor
aminoacizilor necesari sintezei proteinelor proprii organismului şi în
special, aminoacizii esenţiali. Hrana trebuie să conţină un minim
necesar pentru fiecare din aminoacizii esenţiali, pe care organismul nu-i
poate sintetiza sau îi sintetizează extrem de lent şi, în acelaşi timp, o
cantitate minimă de azot necesar sintezei aminoacizilor neesenţiali pe
care organismul îi poate deci sintetiza din alţi compuşi. Aceste valori
determină minimul proteic de care are nevoie organismul.
De menţionat că metabolismul azotat este în largă măsură sub
control hormonal. Deficienţa insulinică duce la o balanţă azotată
negativă, iar aportul de hormoni androgeni la o retenţie de azot.
Hormonul tiroidian este necesar mobilizării proteinelor musculare, în
timp ce hormonul de creştere este necesar menţinerii proteinelor
musculare; acesta, în absenţa hormonului tiroidian, intervine mai mult
asupra colagenului decât asupra miozinei.

45
II.4.5.2. Biosinteza proteinelor
Aşa cum am arătat, fiecărei proteine îi este caracteristică o anumită
secvenţă a aminoacizilor constituenţi şi o anumită structură spaţială.
Secvenţa aminoacizilor este transmisă ereditar de ADN –
informaţia genetică fiind stocată la nivelul cromatinei cromozomiale
pe lanţul dublu helicoidal al ADN-ului sub forma codului genetic.
Prin cod genetic se înţelege modul cum sunt înscrise în molecula
de ADN, prin secvenţa de patru baze azotate, succesiunea a cca 20 de
aminoacizi ce intră în structura tuturor proteinelor.
Codul genetic permite descifrarea informaţiei genetice, adică
„transcripţia” secvenţei azotate din ADN în secvenţa de aminoacizi
din proteine.
Fenomenul de transcripţie, respectiv de decodificare şi recodifica-
re a ADN-ului de către ARNi are loc la nivelul nucleului celular.
Biosinteza proteică are loc în mai multe etape şi anume: în
prima etapă aminoacizii sunt activaţi de enzime specifice în prezenţa
ATP-ului şi a ionilor de magneziu, formând împreună un complex.
Aminoacidul activat este legat apoi de ARN-ul de transfer sau ARN
s – solubil. Fiecare aminoacid are un ARN solubil specific, purtător
al unui triplet numit codon, alcătuit din trei baze azotate.
ARNs are rolul de a transporta aminoacizii pe ribozomii
citoplasmatici. Ribozomii sunt particule submicroscopice alcătuite din
ARN ribozomal şi proteine. Ei pot sintetiza numai atunci când sunt
încărcaţi cu ARNi care, aşa cum am menţionat, se sintetizează în
cromozomii din nucleu şi apoi trece pe ribozomii citoplasmatici care
sunt locul de biosinteză a proteinelor. ARNi dirijează aranjarea
aminoacizilor legaţi de ARN-ul de transfer şi conduce la biosinteza
unor proteine cu o structură corespunzătoare codului genetic conţinut
în molecula ADN. ARNi serveşte drept matrice pentru sinteza
proteică. Particulele ribozomale se fixează la capătul ARN-ului
informaţional şi progresează de-a lungul acestuia în cursul biosintezei
iar la cealaltă extremitate se detaşează eliberând proteina.
Polipeptidul format se desprinde de pe ribozomi, în prezenţa
ATP şi a ionilor de Mg2+
şi se leagă ulterior în mod specific de alte
lanţuri polipeptidice, dând naştere macromoleculei diverselor proteine.
Reînnoirea proteinelor are loc destul de rapid. În 24 de ore în
organism se reînnoiesc cca 400 g proteine. Viteza acestui proces
variază însă de la un ţesut la altul (proteinele ficatului se reînnoiesc
mult mai rapid decât cele ale muşchilor).

46
II. 4.5.3. Catabolismul proteinelor
Degradarea hidrolitică a proteinelor tisulare proprii are loc în
toate ţesuturile şi se realizează sub acţiunea unui complex de enzime
numite catepsine. În urma degradării hidrolitice rezultă aminoacizii,
care urmează căile generale de catabolism ale aminoacizilor.
Prezentăm mai jos schema generală a degradării proteinelor în
organism.

47
III. LIPIDE
Definiţie
Lipidele sunt o clasă heterogenă de substanţe solubile în solvenţi
organici (eter, acetonă, cloroform etc.) insolubile în apă. Din punct de
vedere chimic sunt esteri ai alcoolilor cu acizii graşi cu greutate
moleculară mare.
Într-o primă clasificare lipidele se împart, după elementele pe
care le compun, în:
a) lipide simple (C, H, O);
b) lipide complexe (C, H, O plus P, N sau S).
III.1. Lipide simple
Lipidele simple sunt esteri formaţi între un alcool sau polialcool
şi acizi graşi saturaţi sau nesaturaţi.
Componenta alcoolică este glicerina care posedă 3 grupe
hidroxilice (alcool trivalent):
Ca alcool trivalent, glicerina poate forma mono, di şi triesteri,
care se denumesc mono-, di- şi trigliceride. Trigliceridele conţin de
multe ori 2 sau 3 acizi graşi diferiţi. Prin hidroliză se poate distruge
legătura esterică, componenţii devenind liberi. Cu această ocazie nu
rezultă acizii graşi liberi, ci sărurile lor alcaline, adică săpunuri.
Spre deosebire de lipidele saponificabile care sunt insolubile în
apă, săpunurile sunt solubile în apă.

48
III.1.1 Acizii graşi
Sunt acizi carboxilici care intră în alcătuirea grăsimilor, conţin
cel puţin 4 atomi de C, în marea majoritate sunt monocarboxilici
saturaţi sau nesaturaţi, cu catena mai ales aciclică. Au număr par de
atomi de C, cu excepţia C5 şi C7. Foarte rar ramificaţi, mai pot conţine
funcţia alcoolică sau funcţia aminică. Acizii graşi nesaturaţi dau toate
reacţiile caracteristice substanţelor etilenice (-C = C-) şi prezintă
izomeria CIS TRANS.
Exemplificăm cu următorii acizi graşi:
III.1.2. Trigliceride
Aşa cum am menţionat sunt triesteri ai glicerinei cu acizii graşi.
Uneori R ≠ R′ ≠ R′′ în acest caz avem trigliceride mixte.
Reacţia de esterificare are loc între OH de la acid şi hidrogenul
de la alcool:
CH3 – OH + CH3 – CH2 – COOH ⎯⎯ →⎯− OH2
CH3 – COOCH2CH3

49
Gliceridele formează depozite de rezervă în ţesutul subcutanat.
Amestecul cel mai întâlnit al trigliceridelor sub care apar în ţesuturi sau
organe este tripalmitina, tristearina şi trioleina. Gliceridele se degradează
sub acţiunea enzimelor numite lipaze (sunt hidrolizate în glicerină şi acizi
graşi). Lipazele sunt hidrolaze şi aparţin grupei esterazelor. Legătura este-
rilor va fi scindată cu fixare de apă, cu formare de acizi graşi liberi şi, în
prima fază, digliceride; după o reacţie mai îndelungată asupra grăsimilor,
esterazele pot separa al doilea şi al treilea rest de acid gras. Lipazele se
găsesc în concentraţii mari mai ales în pancreas, în peretele intestinal şi în
ficat. Se cunosc două lipaze, una insolubilă care este activă la pH = 3,6 şi
una solubilă, activă la pH = 8. Inhibitor pentru lipaze este chinina.
Din categoria lipidelor simple mai menţionăm: cerurile, steridele
şi steroli. Nucleul steroidic stă la baza hormonilor steroizi (colesterol,
hormoni estrogeni şi androgeni, corticosuprarenali ş. a.).
III.2. Lipide complexe
Lipidele complexe se clasifică în 2 mari grupe: glicerolipide şi
sfingolipide.
Fosfatidele se găsesc în toate celulele, sunt componente ale mem-
branei celulare. Ţesutul nervos este în special bogat în fosfatide, cere-
brozide şi gangliozide. Menţionăm cardiolipina, un fosfolipid izolat mai
întâi din muşchiul inimii. Lecitinele şi cefalinele prezintă o importanţă
biologică deosebită, în lecitine cea de a doua grupă acidă a acidului
fosforic este esterificată cu încă un aminoalcool – colina, iar cefalinele
conţin două grupe de substanţe: colamincefalina (fosfatidiletanol amină)
şi serincefalină (fosfatidiliserină). Cum se observă colina este înlocuită de
un aminoacid – serina sau baza colamină (HO – CH2 – CH2 – NH2).
Gangliozidele se găsesc în concentraţie mare în substanţa
cenuşie a creierului; dar se găsesc şi în alte organe şi în membrana
eritrocitelor. Ele joacă un rol important în transmiterea impulsului
nervos la nivelul sinapselor.
III.3. Metabolismul lipidelor
Lipidele din organism provin din două surse principale şi anume:
a) o sursă directă, aceea a lipidelor din alimente;
b) o sursă indirectă, în special din glucidele alimentare şi din
protidele alimentare.
Ciclul lui Krebs este calea majoră de interconversiune a acestor trei
grupe de substanţe. Participarea glucidelor în metabolismul lipidelor se
extinde atât în procesul de sinteză a acizilor graşi, cât şi a glicerolului şi
sterolilor. Ficatul are un rol central în metabolismul lipidelor, rol ce se

50
extinde asupra tuturor etapelor acestui metabolism şi anume: digestie,
absorbţie, depozitare, sinteză, degradare şi transformare. Ţesutul hepatic
are capacitatea de a selecţiona preferenţial acizii graşi nesaturaţi. De
asemenea, ficatul are capacitatea de a desatura acizii graşi saturaţi.
Reacţia are loc sub control enzimatic (acid gras dehidrogenaza), care la
om poate realiza numai dehidrogenarea cu formarea unui acid cu o
singură dublă legătură în catenă, deci de tipul acidului oleic.
Dehidrogenarea are loc la nivelul carbonului 9 şi 10 conform reacţiilor:
acid stearic ⇌ acid oleic + H2
acid palmitic ⇌ acid palmitoleic + H2
Nu poate sintetiza însă acizii graşi cu legături duble multiple ca:
acid linoleic, linolenic şi arahidonic, care din acest motiv sunt con-
sideraţi ca esenţiali.
Ficatul mai are şi capacitatea de a satura acizii graşi nesaturaţi.
Proces important, când alimentaţia lipidică constă în special din
uleiuri vegetale.
III.3.1. Catabolismul lipidelor
Aşa cum am mai menţionat, prima etapă a catabolismului lipidelor
simple este hidroliza lor sub acţiunea lipazelor. Prin desfacerea
enzimatică a gliceridelor rezultă glicerolul şi acizii graşi. Catabolismul
lipidelor se reduce astfel la catabolismul glicerolului (glicerina) şi,
respectiv la catabolismul acizilor graşi. În urma catabolismului lipidelor,
rezultă multă energie, 1 g de lipide eliberează 9,3 kcal/g.
III.3.1.1. Catabolismul glicerolului
Glicerolul rezultat în urma scindării lipolitice a gliceridelor, intră
în circuitul de degradare a glucidelor cu care poate fi corelat la etapa
glicolitică prin transformarea sa în α-glicerofosfat, conform reacţiei:

51
ac.fosfogliceric → ac. piruvic → acid lactic sau aldehidă acetică.
Oxidarea acidului piruvic urmează apoi ciclul lui Krebs.
Prin transformarea glicerolului în L-α-glicerofosfat, această
componentă intră în secvenţa glicolitică parcurgând căile comune de
metabolizare a glucidelor. Astfel glicerolul poate lua parte la
glicogeneză prin resinteza glicogenului din acidul lactic. O parte din
glicerolul rezultat din scindarea hidrolitică este însă reutilizat pentru
resinteza gliceridelor şi fosfatidelor.
III.3.1.2. Catabolismul acizilor graşi
Acizii graşi reprezintă componenta majoră din structura gliceridelor
şi, în general, a tuturor lipidelor, astfel că problema degradării şi sintezei
acestor componente este de primă importanţă pentru metabolismul
lipidelor. Asupra mecanismului de degradare oxidativă a acizilor graşi
există două teorii mai importante şi anume: teoria β – oxidării (Knoop) şi
teoria ω – oxidării (Verkade).
Teoria ω – oxidării acizilor graşi admite că oxidarea acestor
componente are loc la metilul terminal al lanţului de carboni. Teoria a
fost formulată de Verkade. Calea ω – oxidării nu este cantitativ
importantă. Are loc în special pentru acizii cu un număr de atomi de C
între 8-12.
Teoria β – oxidării acizilor graşi a fost formulată în 1904 de
Knoop. Acizii graşi care urmează a fi degradaţi prin β – oxidare,
precum şi produşii intermediari care apar în cursul acestei degradări,
nu participă la reacţii sub formă liberă, ci cuplaţi cu coenzima A
(HS-COA), formând cu aceasta acilderivaţi ai COA (acil-COA) şi
care reprezintă forma activă a acestor componente.
Activitatea acidului gras este etapa de introducere a acidului gras
în suita reacţiilor de metabolizare. Activarea acidului gras se
realizează prin cuplare cu COA, rezultând acil-COA, forma sa activă.
Reacţia de activare are loc în prezenţa unei enzime specifice
(tiokinază) şi reclamă prezenţa ionilor de Mg2+
şi a ATP. Acidul gras
activat conţine o legătură macroergică iar reacţia de activare se
desfăşoară în trei etape şi anume:
a) enzime + ATP ⎯⎯ →←
+2
Mg
enz-AMP + PP rest pirofosfat
b) enz-AMP + AS-COA ⇌ enz-SCOA + AMP
c) enz-SCOA + acid gras ⇌ acil-S-COA + enzimă
Acidul gras activat sub forma acil-S-COA intră în catena de
degradare β – oxidativă.

52
Fiecare scurtare a catenei acidului gras cu 2C conform teoriei
β – oxidării cuprinde o succesiune de 4 reacţii parţiale, dar care acum
sunt interpretate ca fiind precedate de activarea acidului gras ce
urmează a fi degradat. Succesiunea aceasta de reacţii este:
1) dehidrogenarea acidului gras (prealabil activat) şi formarea
acidului nesaturat corespunzător (cu dubla legătură lângă
gruparea carboxil);
2) hidratarea acidului nesaturat (prin adiţia apei la dubla
legătură) şi formarea β – hidroxiacidului corespunzător;
3) dehidrogenarea hidroxiacidului şi formarea β – cetoacidului
corespunzător;
4) clivarea unui fragment de 2C din molecula cetoacidului (sub
acţiunea O2) şi formarea unui rest acetil şi a unui nou acid
gras cu 2C mai puţin decât acidul gras de plecare.

53
Acidul gras nou format, poate intra din nou într-o secvenţă de
4 reacţii de acelaşi tip. Acest cuplu de 4 reacţii se va repeta până când
toţi carbonii din molecula acidului gras sunt transformaţi în resturi
acetil. Succesiunea lor constituie ceea ce Lynen a denumit „Spirala
acizilor graşi” (figura 10).
Secvenţa de 4 reacţii se repetă de un număr de ori egal cu
jumătate, minus unu, din numărul carbonilor din molecula acidului
gras (de exemplu, pentru acidul palmitic ( 7
16C , secvenţa se va repeta
de 7 ori) şi constituie o spirală în care fiecare cuplu a celor 4 reacţii
constituie o spiră. În fiecare spiră 4H+
trec în catena de oxidare (catena
de transfer de electroni) în care se eliberează energia conţinută în
molecula acidului gras.
Energia eliberată în cursul oxidării se poate calcula astfel:
fosforilarea oxidativă eliberează 5ATP pentru fiecare spiră, din care
un ATP este consumat pentru activarea iniţială a acidului gras. În
cazul acidului palmitic vor fi eliberaţi deci 5 × 7 = 35 ATP şi rămân
eficace 34 ATP. În etapa de oxidare a resturilor acetil (ciclul acizilor
tricarboxilici), dacă se presupune că raportul de fosforilare oxidativă
P/O este 3 se vor forma (3 × 4) × 8 = 96 ATP. Deci în total 34 ATP +
96 ATP = 130 ATP sunt sintetizate pentru fiecare moleculă din acest
acid gras degradat pe calea β – oxidării.
În cazul degradării acizilor graşi cu un număr impar de atomi de
carbon produsul final nu este restul acetil, ci restul propionil.
III.3.2. Biosinteza lipidelor
III.3.2.1. Biosinteza acizilor graşi
Sinteza acizilor graşi poate avea loc pe două căi distincte:
a) calea mitocondrială (are loc în mitocondri) şi foloseşte enzime
implicate în spirala de degradare oxidativă;
b) cale nemitocondrială (Wakil) şi foloseşte acidul malonic
activat (Malonil – COA)
Oricare ar fi calea de sinteză a acizilor graşi, punctul de plecare
este acetatul sub forma sa activă de acetil – COA (care provine atât
din catabolismul β – oxidativ al acizilor graşi, cât şi din metabolismul
glucozei, respectiv din piruvat).
Mecanismul de activare a acetatului a fost pus în evidenţă cu
atomi marcaţi şi are loc prin următoarea secvenţă de reacţii:

54
S-ar putea ca activarea să aibă loc cu formarea intermediară a
adenil acetatului
a) Calea mitocondrială
Sinteza acizilor graşi prin participarea sistemului mitocondrial
are loc printr-o secvenţă de 4 reacţii, a căror succesiune în cazul
formării acidului stearic (C18) pe contul acidului palmitic (C16) este
următoarea:

55
b) Calea malonil – COA (Wakil)
Este asemănătoare cu prima, deosebirea constă în faptul că
alungirea catenei acidului gras se efectuează cu ajutorul acidului
malonic activat care provine din carboxilarea prealabilă a acidului
acetic, sub acţiunea unei enzime de carboxilare (acetil COA –
carboxilaza) a cărei coenzimă este biotina, acetil-COA trece în
malonil – COA în prezenţa ATP ca donator de energie şi a Mg2+
.
III.3.2.2. Biosinteza trigliceridelor
Biosinteza trigliceridelor în diferitele ţesuturi poate să aibă loc
pe trei căi:
a) Esterificarea directă a glicerolului (glicerinei) de către acizii
graşi sub acţiunea lipazelor; aceasta este o cale minoră, puţin
folosită.
b) Din monogliceride în prezenţa ATP, COA şi Mg2+
printr-o
reacţie de transacilare a acizilor graşi activaţi sub formă de
acil – SCOA, reacţia este catalizată de transacilază.
c) Din L – α – glicerofosfat şi acil-COA. Este calea cea mai
importantă de sinteză a trigliceridelor şi corelează
metabolismul acestor componente cu cel al fosfatidelor; ca
produşi intermediari se formează acizii fosfatidici.
III. 4. Rolul lipidelor în organism
1. Rol energetic – reprezintă un depozit energetic concentrat şi
cea mai economică cale de rezervă de energie 1 g de lipide eliberează
9,3 cal., pe când 1 g de protide sau glucide 4,5 cal. Constituenţii din
molecula lipidelor care determină rolul energetic al acestor
componente sunt în special acizii graşi.
Aşa cum se cunoaşte, consumul energetic al organismului în
efort este ridicat (5000 – 6000 kcal).
Într-o cursă de ciclism consumul energetic poate ajunge până la
11.000 kcal.

56
Efortul submaxim poate fi menţinut perioade prelungite de timp.
Utilizarea combustibilului în cursul efortului submaxim urmează o
succesiune ordonată de etape care se bazează la început pe hidraţii de
carbon. Pe măsură ce se continuă antrenamentul, muşchiul efector
obţine o cantitate crescândă de energie din acizii graşi liberi circulanţi.
Antrenamentul aerob (metabolism energetic aerob) sporeşte
dependenţa organismului faţă de lipide ca furnizor de energie şi astfel
se diminuează dependenţa de glucide (cursele de fond 5000-1000,
maraton, schi-fond, ciclism fond şi înot fond). Contribuţia lipidelor şi
hidraţilor de carbon la producerea energiei poate fi influenţată, în mare
măsură de regimul alimentar. Adaptarea organismului la un regim
alimentar bogat în lipide, poate cauza o schimbare substanţială în
utilizarea substratului, de la glucide la lipide.
2. Rol structural – pătura de grăsimi depozitată ca material de
rezervă în diferitele depozite lipidice joacă rol de susţinere, de
protecţie, de izolare termică şi electrică. Lipidele participă de
asemenea în structura membranelor celulare. Lipoproteinele de
diferite tipuri sunt constituenţi ai ţesuturilor citoplasmatice şi participă
la toate procesele vitale celulare.
3. Rol de solvenţi şi vehiculanţi ai unor componente biologice
importante, insolubile în apă, dar liposolubile, cum sunt vitaminele
liposolubile (A, D, E, K). Prin aceasta au rol în procesele metabolice
la care participă aceste componente liposolubile şi în special
vitaminele liposolubile, deci în osificare, în coagulare etc.
4. Rol de vitamine îl au acizii graşi cu legături duble multiple
(acidul linoleic, linolenic şi arahidonic) cunoscuţi sub numele de
vitaminele F, deoarece îndeplinesc în organism funcţii speciale şi
acesta nu-i poate sintetiza. Aportul lor alimentar este indispensabil.

57
IV. GLUCIDE (ZAHARIDE)
Formula brută a glucidelor este Cn(H2O)n sau (CH2O)n – din
această cauză se mai numesc hidraţi de carbon. După structura chimică
sunt polialcooli aldehidici sau cetonici, fie derivaţi ai acestora; din această
cauză, glucidele sunt clasificate în două mari grupe:
A. Glucide simple – OZE – monoglucide care au în moleculă de
la 3 – 10 atomi de C şi mai multe grupe hidroxil. Din această grupă
fac parte triozele, tetrozele, pentozele, hexozele ş.a.
B. Glucide complexe care sunt derivaţi ai monozaharidelor –
OZIDE. Se formează prin eliminarea apei dintre una sau mai multe
molecule de monoglucid sau dintre o moleculă de monoglucid şi o altă
substanţă. După modul de formare OZIDELE se împart în gliconi sau
poliglucide (eliminarea apei are loc între molecule de monoglucid) şi
glicozizi când cea de a doua moleculă care participă la reacţie poate fi
un alcool, fenol, amină sau tioalcool. Componenţa neglucidică este
denumită „aglicon”.
IV.1. Monoglucide (monozaharide)
OZE
Ozele sunt, din punct de vedere al funcţiei lor chimice, alcooli –
aldehide sau alcooli – cetone. Sunt produse de oxidare ale
polialcoolilor, în care o grupare alcool primar este transformată în
grupare aldehidă în cazul aldozelor, iar o grupare alcool secundar este
transformată în grupare cetonică în cazul cetozelor.

58
Ozele – monozaharidele sunt deci aldoze sau cetoze. După
numărul carbonilor din moleculă, ozele pot fi dioze (C2H4O2), trioze
(C3 H6O3), tetroze (C4H8O4), pentoze (C5H10O5), hexoze (C6H12O6) etc.
În natură se găsesc în special oze cu 5 şi 6 carboni. Cel mai
simplu monozaharid este glicoaldehida sau glicoloza, cu 2 atomi de C.
Cele cu 3 atomi de carbon sunt cele prezentate mai sus
gliceroaldehida şi dihidroxiacetona. Cele cu 4 atomi de carbon nu sunt
găsite în produsele naturale. Pentozele, cu 5 atomi de carbon sunt
răspândite în natură (arabinoze, xiloze, lixoza, riboza). Hexozele,
monozaharide cu 6 atomi de carbon în moleculă, sunt cele mai
răspândite în natură (glucoza, galactoza, manoza, fructoza).
S-a convenit a se numerota carbonul din molecula monozaha-
ridelor începând cu carbonul aldehidic cu numărul 1, carbonul cetonic
notat cu numărul 2.

59
IV.1.1. Constituţia şi structura monozaharidelor
Monozaharidele au în general o catenă neramificată. Se cunosc
trei monozaharide naturale ramificate (apioza, hameloza şi strep-
tonoza). Structura neramificată a glucidelor a fost pusă în evidenţă
prin experienţele de reducere cu acid iodhidric (HI) şi din datele
asupra sintezei şi degradării glucidelor.
Monozaharidele conţin grupări alcool ( ) care au fost
identificate prin reacţiile lor caracteristice. Aceste grupări alcool din
molecula ozelor sunt grupări alcool libere.
Ele mai conţin gruparea aldehidă sau cetonă.
Identificarea acestor grupări se face de asemenea prin reacţiile
lor caracteristice. Cercetările au dovedit că monozaharidele nu
prezintă toate reacţiile caracteristice grupărilor aldehidice sau
cetonice, ci numai unele din ele. Monozaharidele nu sunt deci
aldehide sau cetone adevărate ci pseudoaldehide sau pseudocetone, în
care funcţia aldehidică sau cetonică este mascată printr-o legătură
intramoleculară a acestor funcţii. S-au admis astfel următoarele:
a)gruparea carbonilică ( ) ar exista iniţial sub forma unei
grupări hidroxilice ( ) speciale, cu reactivitate mai mare,
numită hidroxil glicozidic sau hidroxil semiacetalic cu însuşiri
deosebite de ale hidroxilului alcoolic obişnuit;
b)între carbonul grupării carbonilice şi un alt carbon din
moleculă s-ar forma un ciclu prin intermediul oxigenului. Compuşii
formaţi se numesc semiacetali. Se numeşte „semiacetal” în general, un
compus rezultat dintr-o grupare alcoolică şi o grupare carbonilică,
respectiv prin cuplarea acestor două grupări:

60
În cazul monozaharidelor, această reacţie are loc între gruparea
carbonilică şi o grupare alcool din interiorul aceleiaşi molecule şi se
formează un „semiacetal ciclic” care se scrie astfel:
Explicaţia ciclizării monozaharidelor o găsim în orientarea
tetraedrică a atomului de C, care permite formarea spontană a
ciclurilor lipsite de tensiune (ciclurile penta şi hexatomice) care sunt
mai stabile. Monozaharidele se prezintă sub formă piranozică sau
furanozică. Ambele forme constituie un heterociclu cu oxigen, forma
piranozică – cuprinzând un ciclu de 5 carboni şi un oxigen (6 atomi),
forma furanozică un ciclu de 4 carboni şi un oxigen (5 atomi).
Denumirea acestor heterocicluri derivă de la prototipurile lor piranul
şi, respectiv, furanul.
Când se folosesc formulele lui Fischer între C1 şi C4 sau C5 se
pun linii lungi de legătură.
Howarth a propus o formulare spaţială, ciclul furanozic e
reprezentat ca un pentagon, iar cel piranozic ca un hexagon.

61
Examinarea cu raze X arată că cei cinci atomi ai ciclului
piranozic sunt în acelaşi plan, pe când atomul de oxigen este în alt
plan. H şi OH pot fi deasupra sau dedesuptul planului atomilor de C.
Valenţele care leagă atomii aflaţi în planul din faţă şi deasupra
planului ciclului se notează cu linii groase, iar valenţele de dedesuptul
acestui plan, prin linii subţiri. Hidroxilul de la C carbonilic C1 la
aldoze şi C2 la cetoze în formularea piranozică sau furanozică poate
avea două poziţii posibile: una desupra planului, alta dedesuptul
acestui plan. Această orânduire explică existenţa celor doi izomeri α şi
β care corespund poziţiei diferite a hidroxilului carbonilic, care va fi în
sus şi de aceeaşi parte cu oxigenul punţii oxidice în cazul izomerului β
sau în jos şi în opoziţie cu oxigenul punţii oxidice în cazul izomerului α.
Grupările fixate la carboni sunt dispuse deasupra sau dedesuptul
planului moleculei, acele grupări care erau scrise la dreapta în
formularea liniară a catenei apar dedesuptul planului ciclului, pe când
acelea care erau scrise la stânga apar deasupra ciclului.
Conform acestei notaţii, formulele se pot scrie cu indicarea
atomilor de carbon care participă la structura ciclului şi a hidrogenilor,
sau cu omiterea lor.

62
IV.1.2. Izomeria monozaharidelor
Existenţa izomerilor în cazul monozaharidelor se datorează unui
triplu fenomen de izomerie concomitentă şi anume:
1. Metameriei (izomerie de compensaţie);
de exemplu: aldohexoză şi cetohexoză
2. Izomeriei geometrice care apare datorită aşezării diferite a
substituenţilor la atomul de C faţă de planul dublei legături sau planul
ciclului.
a)Diastero–izomeri – aşa cum au arătat fiecare monozaharid
poate exista în două forme α şi β care se găsesc în echilibru în soluţie.

63
b) Epimeri – sunt epimere monozaharidele care se deosebesc
între ele prin C1 şi C2, ceilalţi atomi din moleculă având configuraţia
identică.
Exemplu în cazul unei aldohexoze:
3. Stereo izomeriei enantiomorfe sau izomeriei spaţiale care este
condiţionată de orânduirea diferită a atomilor în spaţiu. Aşa cum ştim,
izomeria sterică poate fi de două feluri: geometrică şi optică.
Pentru glucide s-a ales ca substanţă standard în privinţa
activităţii optice glicerinaldehida.
Pentru toate monozaharidele care au la C asimetric vecin
grupării alcool primar (–CH2OH) aceeaşi configuraţie ca glicogen

64
aldehida dextrogiră, s-a convenit să se noteze cu litera D iar cele cu
configuraţie identică cu glicerinaldehida levogiră să se noteze cu L.
Literele D şi L nu indică sensul rotaţiei ci configuraţia sterică. Sensul
rotaţiei este indicat cu (+) şi (–). Monozaharidele naturale aparţin, în
general configuraţiei D (+) sau D (–). Izomeria monozaharidelor este
însă mai complicată. În realitate ciclurile hexatomice sunt lipsite de
tensiune pentru că cei 6 atomi de C nu se găsesc în acelaşi plan. Din
această cauză formulele lui Hovarth au fost înlocuite prin formule de
configuraţie de către R. Recveg, R. Ferrier ş. a. dând posibilitatea
explicării unor proprietăţi ce nu se puteau explica până atunci. De la
un ciclu hexanic de tip piranozic, se pot astfel obţine mai multe
configuraţii moleculare şi anume, două în formă de scaun şi şase în
formă de baie.
Dintre aceste configuraţii, cele mai stabile sunt formele scaun şi
în special forma C1. În cazul formelor scaun, o parte a atomilor de
hidrogen pot avea o poziţie aproape plană, în care caz se numesc
ecuatoriali; alţi atomi de hidrogen pot avea o poziţie perpendiculară
faţă de planul moleculei, fiind numiţi atomi axiali.

65
IV.1.3. Proprietăţile fizice ale monozaharidelor
Sunt substanţe solubile în apă datorită grupărilor OH multiple,
concentrate soluţiile lor devin siropoase. Sunt greu solubile în alcooli,
insolubile în eter, cloroform. Sunt cristalizabile, au gust dulce. Gustul
mai mult sau mai puţin dulce este determinat de gradul de solubilitate.
Cea mai dulce este fructoza. De la trioze în sus prezintă fenomenul de
mutarotaţie.
IV.1.4. Proprietăţile chimice ale monozaharidelor
Sunt determinate de grupările caracteristice acestor compuşi:
gruparea carbonilică şi gruparea hidroxialcoolică, respectiv acetalică
şi de poziţia acestor grupări.
Grupările alcoolice pot să fie esterificate, reacţie folosită pentru
caracterizarea zaharurilor şi pentru blocarea prin esterificare a
anumitor hidroxili. Esterii acidului fosforic prezintă o deosebită
importanţă pentru biochimie, în procesul de metabolizare se scindează
aproape numai zaharurile fosforilate.
Gruparea carbonilică reacţionează cu fenilhidrazina H2N–N– cu
formarea oximelor. Reacţia este importantă pentru identificarea
zaharurilor.
Prin oxidare lentă (sub acţiunea Ag2O, apa de clor, hipocloriţi)
gruparea semiacetalică poate fi deshidratată dând naştere lactonei unui
acid. Prin oxidare puternică (HNO3 conc.) se oxidează şi gruparea
terminală CH2 – OH, luând naştere un acid dicarbonic.
Caracteristic glucidelor sunt cromoreacţiile cu fenolii (α–naftol,
antronă rezorcină etc.) şi cu acizii minerali puternici. Acidul provoacă
hidroliza cu formare de derivaţi ai furfurolului, iar o parte se scindează
mai departe formând aldehide, acestea se condensează cu fenolii sub
formă de coloranţi.
Toate zaharurile simple dar şi numeroase zaharuri, au acţiune
reducătoare, aceeaşi proprietate ţine de gruparea ∀–cetol (gruparea
carbonilică lângă funcţia hidroxil). Reacţia este importantă pentru
evidenţierea şi determinarea glucidelor.
Menţionăm reacţia Fehling care se bazează pe reducerea ionilor
de Cu2+
în soluţie alcalină. Se formează oxid cupros (Cu2O) compus
care se depune sub forma unui precipitat roşu-cărămiziu.

66
IV.2. Metabolismul glucidelor
Glucidele se absorb la nivelul intestinului sub forma de oze şi
trec în sânge prin difuziune şi osmoză. La absorţia glucidelor participă
şi un proces de fosforilare, ce are loc în prezenţa hexokinozei şi a
ATP-ului. Glucidele sunt imediat eliberate din esterii lor fosforici, sub
acţiunea fosfotazelor şi trec în sângele venei porte care le duce la ficat.
În ficat o parte din ozele absorbite se transformă în glicogen, iar o
altă parte trece în circulaţia generală, prin intermediul căreia ozele sunt
duse la ţesuturi şi utilizate. În sânge se păstrează o cantitate relativ
constantă de glucoză (80 – 120 mg %) – numită valoare glicemică.
Studiul metabolismului intermediar al glucidelor cuprinde
următoarele capitole mari:
a. Glicogeneza, adică formarea glicogenului din componente
glucidice simple;
b. Gliconeogeneza, formarea glicogenului din componente
neglucidice (aminoacizi, cetoacizi, hidroxiacizi, glicerol etc.).
c. Degradarea glicogenului care cuprinde:
a) glicoliza, degradarea anaerobă a glicogenului şi respectiv a
glucozei;
b) degradarea aerobă.
Aceste procese sunt cunoscute în special pentru ţesutul hepatic şi
muscular.
IV.2.1. Glicogeneza
Ficatul înmagazinează între 20 – 150 g glicogen, din care apoi
repartizează după necesităţi ţesuturilor sub formă de glicogen
muscular şi glicogen celular.
Procesul de formare a glicogenului din monozaharide este un
proces endergonic, consumator de energie şi această energie este adusă
prin intermediul compusului macroergic ATP, sintetizat în cursul
procesului oxidativ al arderii totale a unei mici fracţiuni de glucoză (sau
acid lactic, unul din produsele sale intermediare de degradare).
Energia necesară polimerizării a 50 g glucoză sub formă de
glicogen poate fi procurată prin degradarea oxidativă totală a 5,3
glucoză, iar prin oxidarea unui mol de acid lactic se obţine energia
necesară sintezei a 3-6 moli glicogen. Organismul degradează până la
produsele finale CO2 şi H2O aproximativ 1/10 din zahărul introdus
pentru a procura energia necesară sintezei glicogenului din glucoză.
Depozitarea glucidelor sub formă de glicogen hepatic se face abia

Vajaiala biochimia efortului-1

Vajaiala biochimia efortului-1

Recommended

Recommended

More Related Content

What's hot

What's hot (20)

Similar to Vajaiala biochimia efortului-1

Similar to Vajaiala biochimia efortului-1 (19)

More from Emilia Emilia

More from Emilia Emilia (16)

Vajaiala biochimia efortului-1