Аминокислоты и белки(строение и свойства)

1. Смирнов С.С.

2. 1.История открытия аминокислот.
2.Строение аминокислот.
3.Физико-химические свойства
аминокислот. Применение.
4.Белки. История открытия
5.Структура и свойства белков.
6.Белковые функции в организме
человека

3. История открытия аминокислот.
Начало истории химии аминокислот связаны с тремя крупными
открытиями:
В 1806 г. открыто первая аминокислота – аспаргин выделенная
из сока спаржи Л.-Н. Вокленом и П. Ж. Робикеном.
В 1810 г. открыта первая аминокислота — цистин, которая была
выделена из объекта небелковой природы — мочевых камней.
В 1820 г. аминокислота глицин впервые выделена из белкового
гидролизата Анри Браконном и более или менее тщательно
очищена.
Каждая аминокислота имеет традиционное название, иногда оно
связано с источником выделения. Например, глутаминовую кислоту
— в клейковине (от англ. gluten — глютен) пшеницы, глицин был
назван так за его сладкий вкус (от греч. glykys — сладкий).

4. Строение аминокислот и их
функции.
Общую структурную формулу любой аминокислоты можно
представить следующим образом: карбоксильная группа (—
СООН) и аминогруппа (— NH2) связаны с одним и тем же α-
атомом углерода (счет атомов ведется от карбоксильной
группы с помощью букв греческого алфавита — α, β, γ и т.
д.).

5. Различаются же аминокислоты структурой боковой
группы, или боковой цепи (радикал R), которые
имеют разные размеры, форму, реакционную
способность, определяют растворимость
аминокислот в водной среде и их электрический
заряд. И лишь у пролина боковая группа
присоединена не только к α-углеродному атому, но и
к аминогруппе, в результате чего образуется
циклическая структура.
В нейтральной среде и в кристаллах -
аминокислоты существуют как биполяры,
или цвиттер-ионы. Поэтому, например, формулу
аминокислоты глицина — NH2—CH2—СООH —
правильнее было бы записать как NH3
+—CH2—COO–

6. Некоторые аминокислоты
обладают оптической активностью (способны
вращать плоскость поляризованного света) и
могут существовать в форме двух оптических
изомеров — L (левовращающие) и D
(правовращающие). Однако все природные
аминокислоты являются L-аминокислотами.
D (R) и L (S)
изомеры фенилаланина

7. Физико-химические свойства
аминокислот.
Физические свойства: По физическим свойствам
аминокислоты резко отличаются от
соответствующих кислот и оснований. Все
они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде,
чем в органических растворителях, имеют достаточно
высокие температуры плавления; многие из них имеют
сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают
на солеобразный характер этих соединений. Особенности
физических и химических свойств аминокислот обусловлены
их строением — присутствием одновременно двух
противоположных по свойствам функциональных
групп: кислотной и основной. α-аминокислоты
являются амфотерными электролитами.

8. Общие химические свойства.
Применение.
Реакция на аминогруппу: как основания аминокислоты реагируют с
кислотами.
NH2 —CH2 —COOH + HCl → HCl • NH2 — CH2 — COOH
(гидрохлорид аминоуксусной кислоты)
Щелочи активных металлов заменяют водород в карбоксильной
группе образуя соль
NH2 —CH2 —COOH + NaOH → NH2 —CH2 —COONa + H2O
(глицерат натрия)
Реакция на карбоксильную группу
Реакция этерефикации
NH2 —CH2 —COOH + CH3OH → NH2 —CH2 —COOCH3 + H2O
(метиловый эфир глицина)

9. Реакция образования пептидов:
HOOC —CH2 —NH —H + HOOC —CH2 —NH2 → HOOC —
CH2 —NH —CO —CH2 —NH2 + H2O

10. Аминокислоты находят широкое применение в качестве
пищевых добавок. Например, лизином, триптофаном,
треонином и метионином обогащают корма
сельскохозяйственных животных, добавление натриевой соли
глутаминовой кислоты (глутамата натрия) придает ряду
продуктов мясной вкус. В смеси или отдельно аминокислоты
применяют в медицине, в том числе при нарушениях обмена
веществ и заболеваниях органов пищеварения, при некоторых
заболеваниях центральной нервной системы (например L-
дофа). Аминокислоты используются при изготовлении
лекарственных препаратов, красителей, в парфюмерной
промышленности, в производстве моющих средств,
синтетических волокон и пленки и т. д. В организме человека
аминокислоты синтезируются из веществ, поступающих с
небелковой пищей. Однако не стоит забывать про 8
«незаменимых» аминокислот: изолейцин, лейцин, лизин,
метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.

11. Белки. История открытия.
Белки были открыты даже раньше, чем составляющие их
аминокислоты, еще в XVIII веке. Благодаря работам французского
химика Антуана де Фуркруа и других учёных, в которых было
отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под
воздействием нагревания или кислот. В то время были исследованы
такие белки, как альбумин («яичный белок»), фибрин (белок
из крови) и глютен из зерна пшеницы. К концу XIX века было
исследовано большинство аминокислот, которые входят в состав
белков. В конце 1880-х гг. русский
учёный А. Я. Данилевский отметил существование пептидных групп
(CO—NH) в молекуле белка. В начале XX века немецкий
химик Эмиль Фишер экспериментально доказал, что белки состоят
из аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями.

12. Структура белков.
Молекулы белков представляют собой
линейные полимеры, состоящие из остатков α-L-
аминокислот, являющиеся мономерами. Также в состав
белков могут входить модифицированные аминокислотные
остатки и компоненты неаминокислотной природы.
структурах белков выделяют четыре уровня организации
белковых тел: первичная, вторичная, третичная,
четвертичная. Каждая структура есть уникальная компновка
белка. Наделяющая его особыми свойствами.

13. Первичная и вторичная
структуры белка Первичная структура —
последовательность
аминокислотных остатков в
полипептидной цепи.
Вторичная структура —
локальное упорядочивание
фрагмента полипептидной цепи,
стабилизированное водородными
связями.

14. Третичная структура белков.Третичная структура —
пространственное строение
полипептидной цепи. Структурно
состоит из элементов вторичной
структуры, стабилизированных
различными типами
взаимодействий, в
которых гидрофобные
взаимодействия играют важнейшую
роль. В стабилизации третичной
структуры принимают участие.
Между атомами присутствуют типы
связей: ионная, ковалентная,
водородная связи и гидрофобная
взаимодействия.
Четвертичная структура -
взаимное расположение нескольких
полипептидных цепей в составе
единого белкового комплекса. В
состав белка с четвертичной
структурой могут входить как
идентичные, так и различающиеся
полипептидные цепочки. В
стабилизации четвертичной
структуры принимают участие те же
типы взаимодействий, что и в
стабилизации третичной.
Надмолекулярные белковые
комплексы могут состоять из
десятков молекул.

15. Четвертичная структура
белков.
Четвертичная структура -
взаимное расположение
нескольких полипептидных цепей
в составе единого белкового
комплекса. В состав белка с
четвертичной структурой могут
входить как идентичные, так и
различающиеся полипептидные
цепочки. В стабилизации
четвертичной структуры
принимают участие те же типы
взаимодействий, что и в
стабилизации третичной.
Надмолекулярные белковые
комплексы могут состоять из
десятков молекул.

16. Свойства белков.
Амфотерность. Белки обладают
свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий
проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства.
Растворимость. Белки различаются по
степени растворимости в воде. Водорастворимые белки
называются альбуминами, к ним относятся белки крови и
молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся,
например, кератин (белок, из которого состоят волосы,
шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин,
который входит в состав шёлка и паутины. Белки также
делятся на гидрофильные и гидрофобные.
Денатурация. Денатурация белков — это разрушение их
природной (нативной) пространственной структуры с
сохранением первичной структуры.

17. Функции белков в организме
человека.
1. Ферментативная
2. Строительная
3. Транспортная
4. Сократительная
5. Регуляторная
6. Пищевая
7. Защитная
8. Энергетическая
9. Рецепторная

18. Биосинтез белка в организме
человека.

19. Литература/источники
www.wikipedia.org
www.megabook.ru
Шамин А.Н., Джабраилова Н.А.
Развитие химии аминокислот.
Fin.