2. Молекулярный уровень: общая характеристика
• Молекулярный уровень – начальный,
наиболее глубинный уровень
организации живого
• Каждый организм состоит из молекул
органических веществ, находящихся в
клетке – это биологические молекулы
• Живые организмы состоят из тех же
химических элементов, что и
неживые. В настоящее время известно
более 100 элементов, большая часть их
содержится в живых организмах
• Наиболее распространенные в живой
природе: углевод (С), кислород (О),
водород (Н) и азот (N)
• Основой всех органических соединений
служит углерод, он вступает в связь с
многими атомами и их группами –
образует цепочки, различные по
химическому составу, длине и форме.
• Мономеры – группы атомов,
относительно просто устроенная,
входящая в состав сложных
химических соединений
• Полимер – цепь, состоящая из
многочисленных звеньев – мономеров
• Биополимеры – полимеры, входящие
в состав живых организмов
• Молекула полимера состоит из
тысяч соединенных между собой
мономеров (одинаковых или разных)
• Свойства биополимеров зависят от:
• строения мономеров
• числа мономеров
• разнообразия мономеров
Биополимеры универсальны, т.к.
построены по одному плану у всех
живых организмов.
3. Молекулярный уровень: общая характеристика
• К биополимерам относятся:
• белки
• углеводы
• нуклеиновые кислоты
• Для каждого вида биополимеров
характерны определенное строение
и функции:
• Биополимеры -белки, состоят из
мономеров-аминокислот, выполняют
функции: основной структурный
материал, регулируют процессы
• Нуклеиновые кислоты состоят из
нуклеотидов, участвуют в передаче
генетической информации
• Углеводу состоят из моносахаридов,
главный энергетический материал
живых организмов
• Жиры высокомолекулярные
органические соединения –
строительный и энергетический ресурс
организма.
• Разнообразные свойства
биополимеров обусловлены
различным сочетанием нескольких
типов мономеров
• Специфические свойства
биополимеров проявляются только в
живой клетке
• Преемственность между
молекулярным и следующим за ним
клеточным уровнем
обеспечивается тем, что
биологические молекулы – это
материал, из которого
образуются надмолекулярные –
клеточные структуры.
белок аминокислота
нуклеиновая
кислота нуклеотид
углевод моносахарид
К содержанию
4.
5. «Повсюду, где мы встречаем жизнь, она
связана с каким-либо белковым телом, и
повсюду, где мы встречаем какое-либо
белковое тело, не находящееся в процессе
разложения, мы без исключения встречаем
и явление жизни».
Ф. Энгельс
6. Состав и строение белков
• Белки (протеины) – самые
многочисленные, наиболее
распространенные, имеющие
первостепенное значение (до 50-80%
сухой массы клетки)
• Молекулы белков – макромолекулы
(имеют большие размеры)
• Элементный состав – C, H, O, N (S, P, Fe)
Белки отличаются:
числом мономеров
составом мономеров
последовательностью мономеров
• Мономерами белка являются
аминокислоты:
• Бесконечное разнообразие белков
создается сочетаниями всего
20 аминокислот
• Сочетания кислотных и основных
свойств придает реактивность
10. Аминокислоты
Заменимые
Аланин, аспарагин,
аспарагиновая кислота,
глицин, глютамин,
глютаминовая
кислота,тирозин, цистеин,
цистин и др.
Незаменимые
Потребность организма
осуществляется за счет
поступления белков пищи.
11. По содержанию заменимых и
незаменимых кислот
В неполноценных белках
отсутствует одна или
несколько незаменимых
аминокислот:
- Валин
- Изолейцин
- Лейцин
Д
- Лизин
л
- Триптофан
я
- Метионин
- Треонин
- Фенилаланин
+
- Аргинин
- Гистидин
в
з
р
о
с
л
ы
х
Для
детей
13. Пептидная связь
Пептид – греч.
«пептос» - питательный
Пептидная связь – связь, возникающая
между аминокислотами в белках.
14. Уровни структурной организации молекулы белка
• При изучении состава белков было установлено, что все они имеют
различные пространственные конфигурации, построены по единому
принципу и имеют четыре уровня организации
Первичная структура
Вторичная структура
Третичная структура
Четвертичная структура
15. Заполни таблицу «Структуры
белка»
Название структуры
белка
Особенности Химические связи
Первичная
Вторичная
Третичная
Четвертичная
16. Первичная структура белков
• Первичная структура -
определенная
последовательность
• аминокислотных
остатков в
полипептидной цепи.
Связи между
аминокислотами
ковалентные, а
следовательно очень
прочные
17. Вторичная структура
• Вторичная структура -
конформация
полипептидной цепи,
закрепленная
множеством
водородных связей
между группами N-H и
С=О.
• Одна из моделей
вторичной структуры - a-
спираль.
18. Вторичная структура
α–спираль
α–спираль открыта в 30-ых
годах ХХ века Л.Полингом.
α–спираль стабилизируется в
пространстве благодаря
образованию дисульфидных и
большого количества
водородных связей между
аминокислотами
полипептидной цепи оси
спирали.
Например – кератин.
Β – «гармошка»
β – «гармошка» (складчатая)–
две параллельные
полипептидные цепи,
соединены между собой с
помощью водородных
связей,перпендикулярно
цепям.
Подобную структуру имеют
фибриллярные белки
(коллаген, фиброин (белок
шелка)).
20. Связи, стабилизирующие
третичную структуру:
1. электростатические силы
притяжения (ионные связи);
2. водородные связи между
полярными (гидрофильными) R-
группами;
3. гидрофобные взаимодействия
между неполярными
(гидрофобными) R- группами;
4. дисульфидные (ковалентные)
связи между радикалами двух
молекул цистеина (в ряде белков
могут отсутствовать, если нет
аминокислот, содержащих серу)
21. Четверичная структура
• Четвертичная структура -
агрегаты нескольких
белковых макромолекул
(белковые комплексы),
образованные за счет
взаимодействия разных
полипептидных цепей.
В стабилизации
четвертичной структуры
принимают участие те же
типы взаимодействий,
что и в стабилизации
третичной.
Надмолекулярные
белковые комплексы
могут состоять из
десятков молекул.
22. Проверь себя
Название структуры Особенности Химические связи
первичная цепочка аминокислот
пептидные связи
(ковалентные, прочные)
вторичная цепочка закручена в спираль
водородные
(непрочные)
третичная
дальнейшее "сворачивание"
молекулы, образование
глобулы, специфичной для
каждого белка.
водородные и
ковалентные связи
между удаленными
участками цепи
(дисульфидные),
гидрофобные)
четвертичная (есть
не у всех белков)
комплекс из нескольких
белковых макромолекул
23. Классификация белков
По составу белки делятся:
Простые
белки
Сложные
белки
Состоят только
из аминокислот
В состав входят
аминокислоты,
соединенные с
другими
макромолекулами
Гликопротеиды
(аминокислота + углевод)
Липопротеиды
(аминокислота + липид)
Металлопротеиды
(аминокислота + металл)
Нуклеопротеиды
(аминокислота +
нуклеиновая кислота)
Фосфопротеиды
(аминокислота + фосфат-
ион)
Хромопротеиды
(аминокислота +
окрашенная группа разной
природы)
24. 1. Каким образом создается такое огромное
количество белков, разных по строению,
функциям, свойствам?
2. Почему аминокислоты имеют свойство
соединяться между собой? Чем это
обусловлено?
3. Почему белки могут усложнять свою
структуру?
25.
26. Свойства белков
сочетают в себе основные и
кислотные свойства, определяемые радикалами
аминокислот.
Различают кислые, основные и нейтральные
белки.
27. Свойства белков
-
способность белков
отдавать и присоединять
Н+.
Один из самых мощных
буферов — гемоглобин в
эритроцитах,
поддерживающий рН
крови на постоянном
уровне.
29. Свойства белков
Есть белки необычайно химически
активные (ферменты), есть химически
неактивные.
Есть устойчивые к воздействию
различных условий внешней среды и
крайне неустойчивые. Внешние
факторы (изменение температуры,
солевого состава среды, рН, радиация)
могут вызывать нарушение структурной
организации молекулы белка.
30. Свойства белков
процесс утраты трехмерной конформации, присущей
данной молекуле белка.
Причиной денатурации является разрыв связей,
стабилизирующих определенную структуру белка.
Изменение
пространственной
конфигурации
приводит к
изменению свойств
белка и, как следствие,
делает невозможным
выполнение белком
свойственных ему
биологических
функций.
31. Денатурация белков
Денатурация белков - это
потеря белками своих естественных
свойств (растворимости)
вследствие нарушения
пространственной структуры их
молекул
Денатурация
происходит под
воздействием:
температуры
химических веществ
лучистой энергии и др.
Необратимая
денатурация
белка яйца
Разрушаются химические связи
начиная с четвертичной
структуры → третичная → вторичная →
первичная → аминокислоты
Этот процесс частично обратим, если
разрушение прошло до первичной
структуры
Первичная структура определяет
особенности строения макромолекулы
белка.
32. Свойства белков
. Процесс восстановления структуры белка
после денатурации называется .
Если восстановление пространственной конфигурации
белка невозможно, то денатурация называется
необратимой.
Разрушение первичной структуры
белковой молекулы называется .
35. Функции белков
1. Структурная функция.
Структурные белки в комплексе с липидами
являются структурной основой клеточных и
внутриклеточных мембран.
36. Функции белков
1. Структурная функция.
Белки участвуют в образовании внеклеточных
структур: входят в состав шерсти, волос, сухожилий,
стенок сосудов.
кератин
37. Функции белков
1. Структурная функция.
Белки участвуют в образовании внеклеточных
структур: входят в состав шерсти, волос, сухожилий,
стенок сосудов.
эластин, коллаген
38. Функции белков
2. Транспортная функция.
Некоторые белки способны
присоединять различные
вещества и переносить их к
различным тканям и
органам тела, из одного
места клетки в другое.
Например, белок крови
гемоглобин
транспортирует
О2 и СО2
39. Функции белков
2. Транспортная
функция.
В состав клеточных
мембран входят особые
белки, обеспечивают
активный и строго
избирательный перенос
некоторых веществ и
ионов из клетки во
внешнюю среду и
обратно.
40. Функции белков
3. Регуляторная функция.
Некоторые белки являются гормонами. Гормоны -
биологически активные вещества, выделяющиеся в
кровь различными железами, которые принимают
участие в регуляции процессов обмена веществ.
Гормон инсулин
регулирует уровень
сахара в крови путем
повышения
проницаемости
клеточных мембран
для глюкозы,
способствует синтезу
гликогена.
41. Функции белков
4. Рецепторная функция.
Белки-рецепторы – встроенные в мембрану
молекулы белков, способных изменять свою
структуру в ответ на присоединение определенного
химического вещества.
42. Функции белков
5. Защитная функция.
В ответ на проникновение в организм чужеродных
белков или микроорганизмов (антигенов)
образуются особые белки — антитела, способные
связывать и обезвреживать их.
43. Функции белков
5. Защитная функция.
Фибрин, образующийся из фибриногена,
способствует остановке кровотечений.
44. Функции белков
6. Двигательная функция.
Особые сократительные белки (актин и миозин)
участвуют во всех видах движения клетки и
организма: образовании псевдоподий, мерцании
ресничек и биении жгутиков у
простейших,
сокращении мышц
у многоклеточных
животных,
движении листьев
у растений и др.
45. Функции белков
7. Запасающая функция.
Эту функцию выполняют резервные белки, которые
запасаются в качестве источника энергии.
казеин молока альбумин яиц
Например, при распаде гемоглобина железо не
выводится из организма, а сохраняется в организме,
образуя комплекс с белком ферритином.
46. Функции белков
8. Энергетическая
функция.
При распаде 1 г белка до
конечных продуктов
выделяется 17,6 кДж
энергии.
Сначала белки
распадаются до
аминокислот, а затем до
конечных продуктов:
• воды,
• углекислого газа,
• аммиака.
47. Функции белков
9. Каталитическая функция.
Многие глобулярные белки –
ферменты.
Ферменты - это группа
белков, обладающая
способностью ускорять
реакции, происходящие в
организме.
Молекулы, которые
присоединяются к ферменту
и изменяются в результате
реакции, называются
субстратами.
48. Функции белков
9. Каталитическая функция.
Масса фермента гораздо больше массы субстрата. Часть
фермента, которая присоединяет субстрат и содержит
каталитические аминокислоты, называется активным
центром фермента.
49. Функции белков
2Н202 → 2Н20 + 02
В присутствии солей железа (катализатора) эта реакция
идет несколько быстрее.
Фермент каталаза за 1 сек. расщепляет до 100 тыс.
молекул Н202.
50. Функции белков
Большинство ферментов наиболее активно
работает только при определенных параметрах.
Важны: концентрации субстрата и фермента,
температура, кислотность среды.
