2. – это биологические полимеры,
мономерами которых являются аминокислоты.
- производные карбоновых кислот, в
которых один или несколько атомов водорода заменены
на аминогруппы; существует 20 аминокислот, из которых
построены белки.
5. Первичная структура белка
представляет собой линейную
в полипептидной цепи;
последовательность
аминокислот
аминокислоты в полипептидной цепи соединяются пептидной связью;
предопределяет все другие структуры молекулы белка
Пептидная связь – это связь,
образованная остатком
карбоксильной группы одной
аминокислоты и остатком
аминогруппы другой
аминокислоты.
пептидная связь
6. Вторичная структура белка
α-спираль
β-слой
характерна для
белков;
характерен
формируется
за
счет
образования
между остатком карбоксильной
группы одной аминокислоты и
остатком аминогруппы другой
аминокислоты,
удаленной от
первой на
аминокислотных
остатка.
формируется
за
счет
образования
между остатком карбоксильной
группы аминокислоты одной
полипептидной цепи и остатком
аминогруппы
аминокислоты
другой полипептидной цепи.
белков;
для
8. Третичная структура белка
в образовании участвуют связи различной природы:
водородные, ковалентные, гидрофобные взаимодействия;
ионные,
во многих белках образуются дисульфидные мостики – особые связи
ковалентной природы между остатками аминокислот, содержащими
серу (цистеин, метионин)
молекула инсулина
9. Четвертичная структура белка
характерна только для некоторых глобулярных белков;
представляет собой агрегат из нескольких глобул
молекула гемоглобина: состоит из четырех
субъединиц, показанных разными цветами
10. Повреждение структуры белка
– разрушение структуры белка при
воздействии неблагоприятных факторов среды (облучение,
повышение температуры, химические вещества).
Денатурация
обратимая
без нарушения
первичной структуры
(разрыва пептидных связей)
–
восстановление структуры
белка (самопроизвольное или с
участием белков-помощников)
необратимая
с нарушением первичной
структуры (разрывом
пептидных связей)
запуск синтеза белка
11. Функции белков
СТРУКТУРНАЯ:
• входят в состав капсидов вирусов,
• входят в состав мембран клеток,
• входят в состав межклеточного вещества (коллаген, эластин),
• входят в состав слизистых секретов (мукопротеины);
ТРАНСПОРТНАЯ:
• участие в активном клеточном транспорте (Na-K-АТФаза),
• облегчение диффузии через мембраны (белки-переносчики),
• перенос электронов по электрон-транспортной цепи (цитохромы);
ДВИГАТЕЛЬНАЯ:
• обеспечение мышечного сокращения (актин, миозин),
• обеспечение работы веретена деления (тубулины микротрубочек);
12. Функции белков
РЕЦЕПТОРНАЯ:
• входят в состав гликокаликса (гликопротеины),
• входят в состав пигментов , воспринимающих свет (родопсин);
ЗАЩИТНАЯ:
• участие в иммунных реакциях (антитела),
• обеспечение иммунитета (интерфероны),
• участие в свертывании крови, образование тромбов
(тромбопластин, протромбин, тромбин, фибриноген),
• защита от активных форм кислорода (каталаза, пероксидаза),
• антибиотики (актиномицин, грамицидин),
• токсины (столбнячный, дифтерийный, холерный);
ФЕРМЕНТАТИВНАЯ:
• ускоряют метаболические реакции в клетке
(все ферменты – белки) ;
13. Функции белков
ЭНЕРГЕТИЧЕСКАЯ:
• при расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии;
ЗАПАСАЮЩАЯ:
• запасание питательных веществ для развития зародыша,
• запасание железа (ферритин),
• запасание кислорода (миоглобин),
• запасание воды (альбумин);
РЕГУЛЯТОРНАЯ:
• образование гормонов белковой природы
(инсулин, соматотропин, пролактин, вазопрессин),
• образование нейромедиаторов.
14. Выводы
Белки – биологические полимеры;
Белки состоят из аминокислот;
Существует 4 уровня структурной организации белков;
В организме белки выполняют множество функций.