Entzimei buruzko informazioa 2. batxilergoko ikasleentzat.

1. ENTZIMAK: PROTEINA KATALISATZAILEAK
•Entzimek erreakzio kimikoak azkartzen dituzte.
•Erreakzioa amaitutakoan hasierako egoera berean
askatzen dira, berriro funtzionatzeko.
•Pisu molekular handiko proteina globularrak dira.
•Tenperaturarekin eta pH- arekin erraz desnaturaltzen
dira eta funtzioa galtzen dute.
• Bizidunetan parte hartzen duten katalizatzaile
biologikoak dira.
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

2. Entzimen jarduera- mekanismoa.
E + S E-S P + E
•Entzimak aktibazio energia murrizten du eta horrela
erreakzio abiadura handitu egiten da, oreka aldatu gabe.
•Gune aktiboa: Entzima substratoarekin lotzen den gunea
(aminoazido gutxi batzuk soilik osatzen dutena).
•Entzima bakoitza espezifikoa da, substratuarekiko edo erreakzio
motarekiko eta hori entzimaren egitura tertziarioaren
ondorioa da, bere gune aktiboaren araberakoa.
•Molekula bera zenbait entzimen substratua izan daiteke
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

3. Katalisia
EA katalizatzaile gabe
Energia
Erreakzio koordenatuak
erreaktiboak
produktuak
EA katalizatzailearekin
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

4. Modelo honek entzimak aktibazio energia nola murrizten duen azaltzen
du
Entzima
Substratua
Produktua
1) Erreakzioa bere
kasa gertatzeko,
aktibazio-energia
behar da.
2) Entzimak
erreakzioaren
aktibazio-energia
murriztu edo
deusezten du.
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

5. Entzimarik gabe
Erreakzio kimiko bati energia eman behar diogu gerta dadin
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

6. Entzimarekin
Entzimek aktibazio-energia gutxitzen dute erreakzioa errezagoa
izateko
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

7. ETZIMEN SAILKAPENA
Entzimen izendatzea.
Entzimak izendatzeko lehenik substratuaren izena
jartzen da eta ondoren katalizatzen duen erreakzio
motarena-asaz bukatua.
Adibidez: sakarosa hidrolasa edo glizeraldehido 3-P
deshidrogenasa.
Hala ere, askotan, entzimen izena sinplifikatu egiten
da eta horrela sakarosa hidrolizatzen duen entzimari
sakarasa deritzo eta berdin amilasa , alfa 14
glukosidasa, zelulasa..e.a
Batzutan aintzinako izenak ere erabiltzen dira: tripsina,
pepsina..e.a CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

8. ENTZIMA MOTAK
1-Oxidorreduktasak: elektroien transferentziak
2-Transferasak: talde funtzional baten
transferentziak
3-Hidrolasak: Uraren bidezko apurketak
4-Liasak: Lotura bikoitzen apurketak urik gabe
5-Isomerasak: Isomero batetik bestera pasatzea
6-Ligasak: Sintesi erreakzioetan ATP
molekularekin
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

9. ENTZIMAREN EGITURA:
Proteina globularra da eta substratuarekin GUNE
AKTIBOAn lotzen da. Gune aktiboa substratuarekin
elkartzen den entzimaren zatia ,aminoazido batzuk
osatzen dute,.
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

10. Gune aktiboa
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

11. Entzimen espezifikotasunaren
ereduak
Sarraila eta giltza (Fisher, 1894):
Gune aktiboa eta substratoa bat
datoz erabat: Osagarriak dira
Doitze induzitua: (Koshland,1958)
Substratoarekin elkartzean gune
aktiboan aldaketa bat induzitzen da,
bien arteko osagarritasuna handitzen
duena
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

12. Molekula bera zenbait entzima ezberdinen substratua izan
daiteke, erreakzio ezberdinetan eraldatuko direlako,
produktu ezberdinak emanez.
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

13. KOFAKTOREAK ETA KOENTZIMAK
• Entzimak proteinak dira eta gehienak
HOLOPROTEINAK dira, hots, zati proteikoa edo
APOENTZIMA eta zati ez-proteikoa edo
KOFAKTOREA izan behar dute funtzionalak
izateko.
APOENTZIMA + KOFAKTOREA  HOLOENTZIMA
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

14. Kofaktorea (entzima ez bezala) bai eraldatzen da
erreakzioan e- -ak hartuz edo emanez adibidez; horrela
entzimak ez bezala agortu edo “gastatzen” dira.
Bi eratakoa izan daiteke:
EZ-ORGANIKOA:
• Ioi metalikoak: Fe, Cu, Mg, Mn, Zn, Ca, Co.
ORGANIKOAK:
• Koentzima: Molekula organiko ez-proteikoa. Lotura
ahulen bidez lotzen dira apoentzimari Asko
bitaminen eratorriak (CoA, NAD, NADP, FMN, FAD,
e.a.)
• Talde prostetikoa: Lotura kobalenteen bidez
apoentzimari lotzen zaizkion molekula organikoak
dira, adibidez hemo taldea.
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

15. Apoentzima+kofaktoreaholoentzima
Talde prostetikoa Koentzima
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

16. Jarduera entzimatikoan eragina
duten faktoreak
• Entzima-kontzentrazioa.
• Substratu kontzentrazioa.
• Tenperatura.
• pH.
• Inhibitzaileak.
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

17. Entzima-kontzentrazioa
• Substratoa soberan
dagoenean, zenbat eta
entzima gehiago orduan
eta jarduera entzimatiko
handiagoa. Beraz, zelulak
jarduera entzimatikoa
handitu edo txikiagotu
behar badu, entzimaren
sintesia eragingo du edo
blokeatuko du hurrenez
hurren.
Entzima gehienak behar direnean soilik sintetizatzen dira, edo forma inaktiboan
(apoentzima gisa) daude. Bestetik azkar degradatu ohi dira.
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

18. Substratu kontzentrazioa
• Entzima-kontzentrazioa
konstante batean,
substrato-kontzentrazioa
handituz gero, erreakzio
abiadura handitzen da
maximo batera heldu arte.
Orduan, entzima guztiak
substratei lotuta daude eta
erreakzioa burutu arte
entzima ez da askatuko
beste substrato bati lotzeko
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

19. Tenperatura
• Entzima guztiek jarduerarako
tenperatura optimo bat izaten
dute, eta hau organismoaren
tenperatura fisiologikoaren
ingurukoa da.
• 10ºC-ko igoera bakoitzeko
abiadura bikoiztu ohi da, 40ºC
ingurura heldu arte, hortik aurrera
entzimak desnaturalizatzen
direlako
Aktibitatea
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

20. pH-a
• pH-ak proteinaren
konformazioan eragina
duenez, bere jardueran
ere eragina du.
• Entzimek pH optimo bat
dute (ez denek berdina)
eta balio horretatik gora
edo behera proteina
desnaturaliza daiteke eta
jardueran gelditu
Pepsina
(urdailan)
Kimiotripsina
(heste-meharrean)
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

21. Jarduera entzimatikoan eragina duten faktoreak
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

22. Jarduera entzimatikoaren inhibizioa
• Inhibitzaileak, entzima baten aktibitatea murrizten
edo eteten duten substantziak dira.
• Garrantzitsuak dira, beraien bidez bizidunetan ematen
diren erreakzio metabolikoak kontrolatzen direlako.
Batzutan gaixotasunak sendatzeko erabiltzen dira,
adibidez, inhibitzaile batzuk, gaitzak sortzen dituzten
bakterioen erreakzioak eteten dituzte.
• Beste batzuk ordea arma biologiko bezala erabiliak izan
dira. Adib, “gas nerbiosoa” honek, nerbio kinada
garraiatzeko behar den entzima inhibitzen du, heriotza
eraginez.
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

23. Jarduera entzimatikoaren inhibizioa
• Inhibizioa 2 motatakoa: itzulgarria eta itzulezina.
• Itzulgarria:
– Lehiakorra
– Ez lehiakorra
• Itzulezina: Substantzia batzuk entzimaren talde
funtzionalak aldatu egiten dituzte, gune aktiboa
aldatuz, eta inhibizioa behin- betikoa da. Lehen
aipaturiko gas nerbiosoarena edo insektizidena
adibidez.
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

24. Inhibizio lehiakorra
• Inhibitzaileak
substratuaren forma
antzekoa du eta gune
aktiboa aldi baterako
okupatzen du,
substratuarekin lehiatuz.
Substratuaren kantitatea
handituz konpondu
daiteke.Horregatik da
itzulgarria.
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

25. Inhibizio ez lehiakorra
• Inhibitzailea,entzimari gune
aktiboa ez den beste leku
batean lotzen zaio, gune
alosterikoan,hain zuzen ere,
inhibizio alosterikoa edo
erregulatzailea deritzo honi.
• Honek entzimaren egitura piska
bat aldatu egiten du, E-S lotura
zailduz edo eragotziz.
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

26. INHIBIZIO EZ LEHIAKORRA
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

27. Entzima alosterikoak
• Inhibizio ez lehiakorraren barruan entzima
alosterikoen kasua aipatu behar da. Hauek
metabolismoa kontrolatzen dute gune aktiboa
inhibituz, egoeraren arabera. Esate baterako
erreakzio segida (bide metaboliko) batean,
azken produktu nahikoa badago, produktu
horrek inhibitu dezake segida horretako lehen
entzima edo erreakzio-segidako adarkadura
garrantzitsuak: erretroelikadura bidezko
inhibizioa edo feed-back inhibizioa
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

28. CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

29. Elkarrekintza alosterikoa
• Entzimak aldi baterako aktibatu edo
inaktiba daitezke
• Ekintza entzimatiko ez-lehiakorra eta
itzulkorra izan ohi da
• Bi lotura-gune ditu: gune aktiboa eta gune
erregulatzailea non efektore alosterikoa
lotuko den.
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

30. Efektore alosteriko inhibitzailea
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

31. Efektore alosteriko aktibatzailea
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

32. Enzima inactiva
substratua
Entzima
produktuak
koentzima
Gune aktiboa
Ekintza
entzimatikoa:
1) Entzima-substratu konplexua
eratzen da.
2) Koentzima konplexu honekin
elkartzen da.
3) Gune aktiboan dauden
aminoazidoek katalizatzen
dute erreakzioa. Horretarako
erreakzionatu behar duten
molekulak hurbilaraziko
dituzte elkarrekin errazago
erreakzionatuz eta aktibazio
energia murriztuz.
4) Produktua askatzen da eta
entzima ere bai, baina
aldaketarik izan gabe.
5) Koentzimak prozesuan parte
hartzen dute energía (ATP-a),
elektroiak (NADH/NADPH)
edo katalisi entzimatikoan
erlazionatutako beste
funtzioren batean. CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago

33. Inhibidore alosterikoak
gune alosterikoan
elkartzen dira entzimara
eta gune aktiboaren
forma aldatzen dute
substratua elkartzea
eragotziz.
substratua
Inhibitzailea
Enzima inactiva
Entzima aktiboa
Inhibizio alosterikoa
Inhibitzailerik
gabe
Inhibitzailearekin
CC BY-NC-SA 4.0 lizentziapean
dago