1. PROTEINAK
•Proteinak C,H,O eta N-z osatutako biomolekula
organikoak dira. Proteina batzuk P, Fe, Cu, Mg, I,…ere
daramate.
•Gizakian pisuaren %50 osatzen dute (ura kenduta).
•Aminoazidoen polimeroak dira. 20 Aa ezberdin daude.
Hauek konbinatuz miloika proteina eratu daitezke.
•Proteina baten balio biologikoa bere baitan dituen Aa
ezberdin kopuruaren mende dago
•Zelula batean 3000 proteina desberdina ager daitezke.
•Proteinak izan daitezke:
Holoproteinak = Σ Aa
Heteroproteinak = Σ Aa + beste konposatuak
talde peptidikoa
talde prostetikoa
6. • Aminoazidoek izaera anfoteroa dute: indargetzaileak
dira
• Disolbaturik zwitterion egitura du: elektrikoki
neutroa izan arren karga positiboak eta negatiboak
ditu bere egituran
• Honek izaera ANFOTEROA
ematen die, hots azido edo
base gisa jarduteko
gaitasuna inguneko pH-aren
arabera
• Aminoazidoek zwitterion
egitura pH zehatzetan lortzen
dute. pH-aren balio horri
puntu isoelektrikoa pI
deritzo.
7. AMINOAZIDOEN PUNTU ISOELEKTRIKOA
Jokabide anfoteroa
pH < pI (ingurune
azidoa)
Base bezala
dihardute
pH= puntu
isoelektrikoa (pI)
Karga netoa = 0
pH>pI (ingurune
basikoa)
Azido bezala dihardute
8. AMINOAZIDOEN PUNTU ISOELEKTRIKOA
*Ingurunea azidoa
bada katioi
bihurtzen dira
(NH 3 + ), eta basikoa
bada anioi (COO - )
*Puntu
isoelektrikoa pH
baten balioa da,
non Aa neutroa
den. Aldakorra
Aa
desberdinetarak
*Balio horren azpitik
o
karga positiboak
nagusitzen dira,
gainetik negatiboak
10. AMINOAZIDO ESENTZIALAK
•FENILALANINA, balina, leuzina,
isoleuzina, triptofanoa, metionina,
treonina eta lisina gizakiontzat
•Organismo autotrofoak
aa guztiak sintetizatzeko
gai dira
Sintetizatu ezinak dira, hau da soilik dietaren bitartez
eskuragarriak
11. ARIKETAK
• Alaninazko eta troninazko disoluzioa daukagu, eta
beren pI-ak 6.02 eta 6.6 dira hurrenez hurren.
Elektroforesia eginez gero, zein joango da
anodora(-), eta zein katodora(+), disoluzioaren
pH-a 6,3 baldin bada?
• Leuzinaren pI-a 5,98 bada, idatzi aminoazido
horren formula pH-a 5,98 denean eta pH-a 10
denean.
17. PROTEINEN EGITURA:
Egitura primarioa
Sekuentzia peptidikoa: Aa-en ordenamendua
Cα eta lotura peptidikoak sigi-saga moduan eratutako ardatza
dauka, aa-en albo kateak ardatzaren alde-banatan txandaka
daudelarik.
DNA-k mugatzen du ordena hori transkripzio eta itzulpenaren
20. Egitura sekundarioa
•
Sekuentzia osatzen duten aaen ordenak eta kateak duen
malgutasun mailaren
ondorioz, katea
polipeptidikoak konformazio
desberdinak har ditzake,
aukera horien artean bat
nagusitzen delarik,
ohikoenak
– α-helizea
– β-lamina
21. EGITURA SEKUNDARIOA
(α-helizea)
• Lotura peptidiko
desberdinen O eta H-en
arteko Hidrogeno zubiek
egonkortzen dute egitura
• Proteina globularretan eta
zuntzezkoetan ager
daitezke
• Albo-kateak, helizearen
kanpo alderuntz orientatzen
dira
• Katea destrogiroa da
22. PROTEINEN EGITURA SEKUNDARIOA
(β-lamina)
•Zati polipeptidiko batzuk elkarrekiko paraleloki edo
antiparaleloki kokatzen dira.
•Aurrez-aurreko kateko lotura peptidikoen O eta H-en arteko
hidrogeno zubiek mantentzen dute egitura
•Albo kateak eratzen den planoarekiko kanpoko aldera kokatzen
dira
24. EGITURA sekundarioa:
Kolagenoaren egitura
Kolageno-helizea berezia da
eta ez da beste inon aurkitzen:
•Bira bakoitzeko 3 aminoazido
•Sekuentzia: Gly- X- Y
•Hiru katea polipeptidiko
lebogiroki euren artean
kiribiltzen dira kolagenozko
helize hirukoitza osatuz
•Egitura H-zubiek egonkortzen
dute
25. EGITURA TERTZIARIOA
• Egitura sekundarioak
espazioan hartzen
duen antolamenduari
dagokio: bere egitura
tridimentsionala edo
konformazioa
• Alfa helizea eta beta
lamina eremuak
nahasturik agertzen
ditu
26. PROTEINEN EGITURA
TERTZIARIOA
Erakarpen elektrikoa
H- zubia
Elkarrekintzahidrofoboa
Disulfuro-zubia
EGITURA GLOBULARRA: egitura
sekundarioa tolesten da eta itxura
esferiko xamarra hartzen du
•Disolbagarriak dira:
disoluzio koloidalak
eratzen dituzte
•Erregulazio funtzioa
29. EGITURA KUATERNARIOA
•Katea polipeptidiko
bat baino gehiago
dutenak, ez denek
•Katea desberdinak
loturik mantentzen
dituzten loturak,
egitura tertziarioa
mantentzen duten
lotura mota berak
dira: H zubiak,
disulfuro loturak,
elkarrekintza
hidrofoboak,
elkarrekintza
elektrostatikoak
34. ESPEZIFIKOTASUNA
Proteina desberdinak
espezie desberdinetan
eta espezie bereko
indibiduoen artean.
Espezifikotasun
funtzionala: proteina
bakoitzak funtzio
espezifikoa du.
Espezifikotasuna 3. eta 4.
mailako
egituran datza
*Proteina homologoek
funtzio berdina
betetzen dute espezie
bereko izakietan eta
espezieen arteko
hurbiltasun
filogenetikoaren neurri
35. DISOLBAGARRITASUNA
Honako faktoreen araberakoa da:
• Proteinaren forma eta tamainaren
araberakoa
• Aa-en erradikalen izaera eta antolamendua
• Inguruneko pH-a
• Proteina disolbagarriak handiak izan ohi
dira eta disoluzio koloidalak osatzen
dituzte.
36. DESNATURALIZAZIOA
o
Eragileak: pH, tenperatura, kontzentrazioaren aldaketak
o
H zubiak eta disulfuro loturak apurtzen dira.
o
Proteinak jatorrizko konformazioa (egitura tridimentsionala) galtzen
du
o Ondorioz, proteinak bere funtzionaltasuna galdu eta bestelako
propietateak aldatzen ditu
o Batzuetan ITZULGARRIA da: proteina BIRNATURALIZATZEN da.
o Besteetan ITZULEZINA da.
