Il documento tratta la classificazione delle proteine in fibrose e globulari, evidenziando le loro differenze strutturali e funzionali. Le proteine fibrose, come cheratine e collagene, svolgono ruoli strutturali, mentre le proteine globulari, come enzimi e ormoni, sono più solubili e partecipano a funzioni biologiche. Inoltre, vengono analizzate le strutture terziarie e quaternarie delle proteine, oltre alla digestione delle proteine e al ruolo degli enzimi nel metabolismo.

1. Classificazione delle proteine in base ai livelli strutturali
PROTEINE FIBROSE
• Costituite in gran parte da un unico tipo di struttura secondaria
• Hanno catene polipeptidiche disposte in lunghi fasci o in foglietti
• Determinano la resistenza, la forma e la protezione esterna delle
cellule nei vertebrati
• Insolubili in acqua: presenza di molti amminoacidi idrofobici sia
all’interno che all’esterno della proteina
PROTEINE GLOBULARI
• Contengono più tipi di struttura secondaria
• Hanno catene polipeptidiche ripiegate per assumere una forma
globulare o sferica
• La maggior parte degli enzimi e delle proteine regolatrici sono
globulari
• Più solubili in acqua: presentano un interno idrofobo e una superficie
idrofila

2. Le Proteine FibroseLe Proteine Fibrose
• Sono di origine animali,
• insolubili in acqua,
• Assolvono ruoli strutturali per lo più.
Si dividono in tre categorie:
 le cheratine
 i collageni
 le sete
Formano tessuti protettivi
Formano tessuti connettivi
Come i bozzoli dei bachi da seta

3. Proteine fibrose: α-cheratina
• Componente dei capelli, lana, penne, unghie, artigli, corna, zoccoli
e strati esterni della pelle
• È costituita da una struttura ad α-elica destrorsa
• Due catene di α-elica si avvolgono in un superavvolgimento
sinistrorso
• Ha un ruolo strutturale
• È ricca di Cys che formano ponti disolfuro trasversali tra fibre
adiacenti, aumentandone la resistenza
18 % Cys

4. α-cheratina dei capelli

5. Le Proteine FibroseLe Proteine Fibrose
• Cheratine e collageni
hanno strutture ad
elica,
• Le sete hanno
struttura foglietto
beta
Gruppi apolari e ponti
disolfuro tendono a
conferire rigidità e
insolubilità alle
proteine fibrose.

6. Il collagene: una tripla elicaIl collagene: una tripla elica
 Principale componente dei tessutiPrincipale componente dei tessuti
connettivi (ossa, tendini, denti, cartilagini)connettivi (ossa, tendini, denti, cartilagini)
 Tre catene avvolte tra loroTre catene avvolte tra loro
((tropocollagenetropocollagene): elica più estesa dell’): elica più estesa dell’αα--
elicaelica
 Composizione amminoacidica particolareComposizione amminoacidica particolare

Un residuo ogni tre èUn residuo ogni tre è GlyGly

Ricco inRicco in prolinaprolina

Amminoacidi insoliti (idrossilisina,Amminoacidi insoliti (idrossilisina,
idrossiprolina: formano ponti a idrogeno)idrossiprolina: formano ponti a idrogeno)
“post-traduzionali”“post-traduzionali”

7. Le Proteine GlobulariLe Proteine Globulari
• Sono solubili in acqua,
• di forma quasi sferica,
• Assolvono funzioni biologiche.
Possono essere:Possono essere:
• EnzimiEnzimi
• OrmoniOrmoni
• Proteine di trasportoProteine di trasporto
• Proteine di depositoProteine di deposito

8. Le Proteine GlobulariLe Proteine Globulari
• ContengonoContengono
amminoacidi conamminoacidi con
catene polari e carichi,catene polari e carichi,
• Sono struttureSono strutture
elicoidali.elicoidali.
Mioglobina, proteina
globulare che trasporta
l’ossigeno nei muscoli. Le interazioni sono dovute a
ponti disolfuro, alla polarità
o meno dei gruppi R, e alla
capacità di formare legame
ad idrogeno.

9. La Struttura TerziariaLa Struttura Terziaria
• La struttura terziaria è la
conformazione
tridimensionale assunta
da una proteina.
• È stabilizzata da legami
non covalenti come
ponti idrogeno,
interazioni idrofobiche
tra amminoacidi non
polari e legami ionici.
È indispensabile per la sua
attività biologica.

10. La Struttura TerziariaLa Struttura Terziaria
• Ma anche da legami
covalenti, sotto forma
di ponti disolfuro fra
due cisteine.
• Le interazioni che si
instaurano a livello
tridimensionale
coinvolgono amminoacidi
non necessariamente
vicini nella struttura
primaria.

11. La Struttura TerziariaLa Struttura Terziaria
• Quando le interazioni vengono
meno, in presenza di elevate
temperature, di pH non ottimale
o di detergenti, la struttura
tridimensionale viene persa,
così la proteina va incontro a
denaturazione, perdendo la sua
attività biologica.
la denaturazione a volte è
un processo reversibile, e,
allontanando l'agente
denaturante, la proteina
riprende spontaneamente
la sua conformazione
tridimensionale (che è
dettata dalla
struttura primaria).

13. La Struttura QuaternariaLa Struttura Quaternaria
• Ogni proteina tende ad
assumere una sola struttura
terziaria e proteine differenti
assumono conformazioni
differenti. Talvolta le
proteine possono assumere
anche una
struttura quaternaria.
È composta da
aggregati di un certo
numero di subunità Emoglobina di un adulto

14. La Struttura QuaternariaLa Struttura Quaternaria
• L’aggregazione serve adL’aggregazione serve ad
evitare alle parti apolarievitare alle parti apolari
della superficie proteicadella superficie proteica
l’esposizionel’esposizione
all’ambiente acquosoall’ambiente acquoso
della cellula.della cellula.

15. DIGESTIONE DELLE PROTEINE
PROTEINA
MACROPEPTIDI
PEPTIDI
AMMINOACIDI
Vena porta
Acido cloridrico +
Pepsina
Pepridasi pancreatiche
Enzimi parete intestinale
FEGATO

17. CREATINACREATINA
EFFETTI POSITIVI (50%) SU FORZA E POTENZA MUSCOLARI IN
SINGOLI GESTI RIPETUTI OPPURE IN SCATTI INTERCALATI AD
ATTIVITA’ AEROBICA.
EFFETTO ANABOLIZZANTE
RITENZIONE IDRICA E EFFETTO OSMOTICO
EFFETTI SULLA FATICA (relativo risparmio glicolisi anaerobia e
modulazione ammoniemia)

18. CREATINACREATINA
EFFETTI COLLATERALI
Sicuramente aumento di massa corporea per ritenzione idrica
In acuto: effetto osmotico intraintestinale, diarrea, disidratazione ,
crampi
A lungo termine: insufficienza renale? Diminuzione della sintesi del
trasportatore di membrana?

19. Sintesi dellaSintesi della
creatinacreatina
e suae sua
degradazionedegradazione
inin creatininacreatinina

20. FosfocreatinaFosfocreatina →→ creatinacreatina
 Enzima: creatin chinasi (muscolo e cervello)Enzima: creatin chinasi (muscolo e cervello)
 Scopo: conservazione dell’energia biologica:Scopo: conservazione dell’energia biologica:

Eccesso di ATP: energia conservata come fosfocreatinaEccesso di ATP: energia conservata come fosfocreatina

Mancanza di ATP: fosfocreatina è fonte di energiaMancanza di ATP: fosfocreatina è fonte di energia

22. EnzimiEnzimi Gli enzimi consentono alle reazioni diGli enzimi consentono alle reazioni di
procedere a velocità compatibili con la vitaprocedere a velocità compatibili con la vita
 sono catalizzatori di natura proteicasono catalizzatori di natura proteica
 influenzano la velocità, mainfluenzano la velocità, ma nonnon l’equilibriol’equilibrio
 non si consumano: si trovano immutati alla finenon si consumano: si trovano immutati alla fine
della reazionedella reazione
 presenti in piccole quantità (importanza dellapresenti in piccole quantità (importanza della
concentrazione)concentrazione)
 formano complessi reversibili con il substratoformano complessi reversibili con il substrato
 sonosono specifici (ad esempio digestione)specifici (ad esempio digestione)

23. Gli enzimi sono catalizzatori di naturaGli enzimi sono catalizzatori di natura
proteica: accelerano le reazioni biologicheproteica: accelerano le reazioni biologiche
di diversi ordini di grandezzadi diversi ordini di grandezza
Aumenti di velocità prodotti da enzimi

26. G
Coordinata di
reazione
∆Greazione
∆G
S
P
ES
∆Gc
∆G
E = enzima
S = substrato
P = prodotti

27. Modello “Lock and Key”: l’enzima si
combina chimicamente col substrato
• Il sito attivo è costituito
dal “negativo” del
substrato
– Si formano legami “esatti”
fra enzima e substrato
– Esiste una regione
dell’enzima detta sito di
legame e una detta sito
catalitico
• Riconoscimento spesso
tridimensionale
– Esempio: glicerol kinasi
(lega solo il glicerolo in
forma alfa)

28. il legame avviene in una specifica regione
dell’enzima chiamato sito attivo
il potere catalitico dell’enzima è legato alla
formazione del complesso enzima substrato ES
se la concentrazione dell’enzima è costante la
velocità della reazione aumenta proporzionalmente
all’aumento della concentrazione del substrato fino a
un valore costante vmax
sito attivo occupa solo una piccola parte del volume
dell’enzima
sito attivo è tridimensionale
legami sito attivo-substrato:legami secondari
CARATTERISTICHE GENERALI

29. Il legame enzima-substrato avviene tramite
l’interazione delle cariche del substrato con
alcuni aminoacidi del sito attivo
• Alterazioni della struttura primaria di un enzima
possono mutarne l’attività causando malattie
genetiche

30. 30
Il legame enzima-substrato induce un
cambiamento conformazionale nell’enzima
Esempio: esochinasi senza e con glucosio