Biomolecole 4. proteine

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Le proteine: struttura e funzioni principali

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Biomolecole 4. proteine

  1. 1. 1 BIOMOLECOLE Vittoria Patti 4. proteine
  2. 2. 2 Funzioni principali delle proteine funzione cosa significa esempi ENZIMATICA catalizzare (= rendere possibili/molto più veloci/modulabili) le reazioni chimiche tutti gli enzimi digestivi: ptialina, lattasi, pepsina, tripsina, ecc. STRUTTURALE sostenere, proteggere, rafforzare, contenere, dare forma… cheratina, osteina, collagene, elastina TRASPORTO permettere e controllare il passaggio di sostanze attraverso le membrane biologiche o da una parte all’altra del vivente emoglobina, mioglobina, albumina MOVIMENTO di parti della cellula o dell’intero organismo actina & miosina nelle fibre muscolari DIFESA IMMUNITARIA riconoscere e distruggere agenti patogeni immunoglobuline ORMONALE portare “messaggi” chimici da una parte all’altra dell’organismo insulina RISERVA riserva di amminoacidi ovalbumina, caseina INIBIZIONE DA CONTATTO impedire alle cellule di un tessuto di crescere oltre il necessario facendo sì che si “accorgano” della presenza l’una dell’altra TRASMISSIONE DELL’IMPULSO mediare il passaggio di un segnale nelle cellule nervose endorfine
  3. 3. 3 Proteine: molecole «tuttofare»! Le proteine sono macromolecole che svolgono moltissime funzioni diverse negli organismi viventi, grazie al fatto che possono avere strutture molto varie e complesse.
  4. 4. 4 Tutte le proteine sono polimeri di composti chiamati amminoacidi. Proteine: molecole «tuttofare»!
  5. 5. 5 Tutte le proteine sono polimeri di composti chiamati amminoacidi. Esistono 20 amminoacidi diversi, che combinati fra loro formano milioni di tipi diversi di proteine… Proteine: molecole «tuttofare»!
  6. 6. 6 …proprio come le 25 lettere dell’alfabeto, la cui combinazione può formare tipi diversissimi di testo, con funzioni svariate.
  7. 7. Amminoacidi struttura generale Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune: un atomo di carbonio legato a quattro gruppi …
  8. 8. Amminoacidi struttura generale Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune: un atomo di carbonio legato a quattro gruppi …
  9. 9. Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune: un atomo di carbonio legato a quattro gruppi … 1. un atomo di idrogeno Amminoacidi struttura generale
  10. 10. Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune: un atomo di carbonio legato a quattro gruppi … 1. un atomo di idrogeno 2. un gruppo amminico Amminoacidi struttura generale
  11. 11. Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune: un atomo di carbonio legato a quattro gruppi … 1. un atomo di idrogeno 2. un gruppo amminico 3. un gruppo carbossilico (acido) Amminoacidi struttura generale
  12. 12. Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune: un atomo di carbonio legato a quattro gruppi … 1. un atomo di idrogeno 2. un gruppo amminico 3. un gruppo carbossilico (acido) 4. un gruppo “R” diverso per ciascuno dei 20 amminoacidi. Amminoacidi struttura generale
  13. 13. 13 Amminoacidi …essenziali e non
  14. 14. 14 Amminoacidi …essenziali e non essenziale essenziale in età evolutiva
  15. 15. 15 •fenilalanina •isoleucina •istidina •leucina •lisina Amminoacidi essenziali Nell'alimentazione umana, si considerano essenziali (perché non sintetizzabili dall’uomo) i seguenti aminoacidi: Arginina, cisteina, e tirosina sono essenziali durante l'infanzia e lo sviluppo. •metionina •treonina •triptofano •valina
  16. 16. 16 Amminoacidi il fabbisogno degli aa essenziali Amminoacido mg per kg peso corporeo mg per 70 kg H Istidina 10 700 I Isoleucina 20 1400 L Leucina 39 2730 K Lisina 30 2100 M C Metionina Cisteina 15 (totale) 1050 F Y Fenilalanina Tirosina 25 (totale) 1750 T Treonina 15 1050 W Triptofano 4 280 V Valina 26 1820
  17. 17. Nell’ alimentazione, il valore biologico delle proteine è definito dalla percentuale di amminoacidi essenziali. Le proteine a più alto valore biologico sono quelle che forniscono all’organismo il più ricco assortimento di amminoacidi essenziali. Il valore biologico delle proteine
  18. 18. Il valore biologico delle proteine
  19. 19. Glicina (Gly o G) Alanina (Ala o A) Valina (Val o V) Leucina (Leu o L) Isoleucina (Ile o I) Metionina (Met o M) Fenilalanina (Phe o F) Triptofano (Trp o W) Prolina (Pro o P) Amminoacidi apolari
  20. 20. Asparagina (Asn o N) Glutamina (Gln o Q) Serina (Ser o S) Treonina (Thr o T) Cisteina (Cys o C) Tirosina (Tyr o Y) Amminoacidi polari
  21. 21. Acidi Arginina (Arg o R) Istidina (His o H) Acido aspartico (Asp o D) Acido glutammico (Glu o E) Lisina (Lys o K) Basici Amminoacidi ionizzati
  22. 22. 22 Amminoacidi
  23. 23. 23 Il legame peptidico Una proteina si forma con una sequenza di amminoacidi legati fra loro da legami peptidici.
  24. 24. 24 Il legame peptidico Una proteina si forma con una sequenza di amminoacidi legati fra loro da legami peptidici.
  25. 25. 25 Il legame peptidico Una proteina si forma con una sequenza di amminoacidi legati fra loro da legami peptidici.
  26. 26. 26 Il legame peptidico Il legame peptidico è un legame covalente che si forma tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro amminoacido, con eliminazione di una molecola d’acqua (reazione di condensazione).
  27. 27. 27 Il legame peptidico
  28. 28. gruppo amminico gruppo carbossilico legame peptidico
  29. 29. Legame peptidico Legame peptidico Legame peptidico
  30. 30. 30 Livelli di struttura delle proteine
  31. 31. 31 Livelli di struttura delle proteine
  32. 32. 32 Livelli di struttura delle proteine
  33. 33. 33 Livelli di struttura delle proteine
  34. 34. 34 Struttura primaria … è la semplice sequenza degli amminoacidi.
  35. 35. 35 Struttura primaria Dalla struttura primaria derivano tutte le altre proprietà della proteina.
  36. 36. I monomeri sono gli amminoacidi Primary Structure Struttura primaria Il polimero che risulta è il polipeptide
  37. 37. 37 Struttura secondaria alfa-elica beta-foglietto …è uno specifico tratto della catena che assume una forma particolare, a spirale (cioè a “molla”) detta alfa-elica oppure a spire antiparallele detta beta-foglietto, stabilizzata da legami idrogeno.
  38. 38. 38 Struttura secondaria alfa-elica beta-foglietto Questi tratti sono formati da specifiche sequenze amminoacidiche, e NON sono presenti in tutte le proteine.
  39. 39. 39 Struttura secondaria alfa-elica I tratti ad alfa-elica sono rettilinei e moderatamente elastici…
  40. 40. 40 Struttura secondaria beta-foglietto …mentre quelli a beta-foglietto formano superfici lisce, piatte e regolari, prive di elasticità.
  41. 41. 41 Struttura secondaria alfa-elica beta-foglietto Il collagene (nelle cartilagini, nei tendini ecc.) è una proteina fatta interamente ad alfa-elica, mentre la fibroina (proteina della seta) è tutta a beta-foglietto.
  42. 42. Beta-foglietto Alfa-elica Struttura secondaria
  43. 43. 43 Struttura secondaria Normalmente, tuttavia, solo alcuni tratti della catena polipeptidica hanno la struttura ad alfa-elica e/o a beta-foglietto.
  44. 44. 44 Struttura secondaria Normalmente, tuttavia, solo alcuni tratti della catena polipeptidica hanno la struttura ad alfa-elica e/o a beta-foglietto.
  45. 45. 45 Normalmente, tuttavia, solo alcuni tratti della catena polipeptidica hanno la struttura ad alfa-elica e/o a beta-foglietto. Struttura secondaria
  46. 46. 46 In alcune visualizzazioni le parti ad alfa-elica della proteina vengono rappresentate come bastoncini. Struttura secondaria
  47. 47. 47 Struttura terziaria è la forma tridimensionale che la catena polipeptidica assume spontaneamente nello spazio in condizioni fisiologiche. Tutte le proteine hanno la struttura terziaria!
  48. 48. 48 …si trova solo in quelle proteine che nella loro forma funzionale (cioè per svolgere la loro funzione specifica) sono formate da un assemblaggio di più catene polipeptidiche. Struttura quaternaria
  49. 49. 49 Struttura quaternaria Immunoglobulina (4 catene polipeptidiche)
  50. 50. 50 ATP-sintetasi (16+ catene polipeptidiche) Struttura quaternaria
  51. 51. 51 ATP-sintetasi (16+ catene polipeptidiche) Struttura quaternaria
  52. 52. 52 Funzionamento della ATP-sintetasi (16+ catene polipeptidiche) Struttura quaternaria
  53. 53. 53 Struttura quaternaria
  54. 54. 54 Struttura quaternaria Non tutte le proteine hanno la struttura quaternaria: moltissime proteine, infatti, sono pienamente funzionali essendo composte da una sola catena polipeptidica. mioglobina
  55. 55. 55 Struttura quaternaria Potremmo paragonare le proteine che hanno la struttura quaternaria agli sport di squadra…
  56. 56. 56 Struttura quaternaria …e quelle che non ce l’hanno (che sono composte da una sola catena polipeptidica) agli sport individuali.
  57. 57. 57 Enzimi sono un’importantissima categoria di proteine che svolgono la funzione catalitica in tutte le reazioni del metabolismo cellulare.
  58. 58. Catalizzare una reazione significa renderla più efficiente (e quindi anche più rapida) facendo sì che i reagenti si “scontrino” con maggiore frequenza e con l’orientamento ottimale…
  59. 59. …quest’azione di catalisi si traduce praticamente in un abbassamento della soglia di energia di attivazione che ogni reazione deve superare per potersi verificare.
  60. 60. Un enzima NON fa parte della reazione chimica che catalizza, né come reagente né come prodotto.
  61. 61. Un enzima NON fa parte dei reagenti o dei prodotti della reazione chimica che catalizza. nucleotidi amido glucosio ADP + Pi DNA glucosio glicogeno ATP amilasi ATP sintasi glicogeno sintasi DNA polimerasi
  62. 62. nucleotidi substrati (=reagenti) amido glucosio ADP + Pi DNA glucosio glicogeno ATP amilasi ATP sintasi glicogeno sintasi DNA polimerasi prodotti enzimi Un enzima NON fa parte dei reagenti o dei prodotti della reazione chimica che catalizza.
  63. 63. Un enzima “fa incontrare” i reagenti legandoli reversibilmente con l’opportuno orientamento in una “tasca” detta sito attivo e facilitandone così la reazione che porta alla formazione dei prodotti, che alla fine del processo si staccano dal sito attivo.
  64. 64. Il legame fra sito attivo e reagenti ( chiamati in questo contesto substrati ) è altamente specifico… …paragonabile alla specificità biunivoca fra una chiave e la sua serratura (una serratura non funziona se non con quella specifica chiave; una chiave apre soltanto quella specifica serratura).
  65. 65. Ricordiamo ad esempio che l’ amilasi , l’enzima che catalizza la scissione dell’ amido, non è in grado di catalizzare la stessa reazione se il substrato è la cellulosa, sebbene questa sia molto simile all’amido. amido cellulosa amilasi amilasi
  66. 66. La forma del sito attivo (che dipende dalla struttura terziaria della proteina) è essenziale per il funzionamento di un enzima, e questo spiega l’alterazione più o meno permanente della funzionalità enzimatica al variare della temperatura, del pH o di altri parametri fisico-chimici.
  67. 67. Ad esempio, gli enzimi digestivi gastrici (cioè dello stomaco) hanno un optimum di pH molto basso, nettamente acido, mentre quelli enterici (cioè dell’intestino) hanno bisogno di un pH più alto, più basico. pH ≈ 2 pH ≈ 8
  68. 68. Un aumento di temperatura o un altro tipo di alterazione ambientale può cambiare la struttura terziaria della proteina e quindi la forma del sito attivo: questo quindi non sarà più in grado di legare i reagenti e di catalizzare la reazione, proprio come una serratura deformata dal calore non funziona più.
  69. 69. Proteina normale Proteina denaturata Denaturazione Rinaturazione
  70. 70. Proteina normale Proteina denaturata Denaturazione Rinaturazione La rinaturazione può essere impossibile! Una proteina può in certe condizioni essere denaturata in modo irreversibile, per esempio dal calore.
  71. 71. Proteina normale Proteina denaturata Denaturazione Rinaturazione La rinaturazione può essere impossibile! Una proteina può in certe condizioni essere denaturata in modo irreversibile, per esempio dal calore. 
  72. 72. Proteina normale Proteina denaturata Denaturazione Rinaturazione La rinaturazione può essere impossibile! Una proteina può in certe condizioni essere denaturata in modo irreversibile, per esempio dal calore.

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