presentació proteïna

1. LES PROTEÏNES
TEMA 4

2. • Els aminoàcids. Propietats i classificació.
• Pèptids. L'enllaç peptídic.
• Les proteïnes. Estructures.
• Les proteïnes. Propietats, funcions i
classificació.

3. Què són les proteïnes?
Les proteïnes són grans molècules
orgàniques formades per (C, H, O, N) (polímers)
formades per la unió lineal o polimerització
d’aminoàcids (monòmers)
-
- Algunes poden presentar
P, Fe, Cu, Mg, etc.
-
- Mòlecules fonamentals
(50% en pes sec)

4. 1. Els aminoàcids
• pes
orgànics de baix
Els aminoàcids són compostos
molecular formats per:
– Un àtom de C central (Cα) (aminoàcids de tipus α)
– Un grup carboxil o àcid (-COOH).
–Un grup amino (-NH2).
– Un àtom d’H.
– Un radical variable. Segons aquest, distingim 20 tipus
d’aminoàcids (determina propietats químiques i
biològiques)

5. • Hi ha 20 aminoàcids diferents formant part
de les proteïnes.
• Les cèl·lules animals no són capaces de
sintetitzar els vint tipus d'aminoàcids. Els
que no poden sintetitzar s'anomenen
aminoàcids essencials i han de ser
ingerits en la dieta.

6. Els éssers humans tenim 8 aa essencials:
- Isoleucina
- Leusina
- Lisina
- Metionina
- Fenilalanina
- Treonina
- Triptòfan
- Valina
isoleucina
leucina
fenilalanina
metionina
lisina
treonina
Triptòfan
valina

7. 1.1. Propietats físiques delsaminoàcids
•
•
•
Sòlids, cristal·lins, solubles en aigua, punt de fusió elevat.
Tots, menys la glicina, tenen al menys un Cα asimètric: a causa d'això els
aminoàcids presenten activitat òptica. Hi ha aminoàcids dextrogirs i aminoàcids
levogirs.
Els quatre grups substituients de l'àtom de carboni poden ocupar dos posicions
diferents a l'espai donant lloc a 2 esteroisòmers o isòmers espacials:
Isòmer D:
grup -NH2a la dreta.
Isòmer L:
grup -NH2a l’esquerra.
– Només les formes L formen part de les proteïnes

8. • Els estereoisòmers D i L d'un aminoàcids són imatges
especulars o enantiòmers entre si.

9. La disposició L o D és independent de l’activitat òptica. Un
L--aminoàcidpot ser levogir o dextrogir, i passa el mateix
amb la configuració D. En la natura, la forma L és la més
abundant.

10. •
1.2. Propietats químiques dels aminoàcids
En dissolució aquosa els aminoàcids mostren un
comportament amfòter: poden ionitzar-se i comportar-
se a a vegada, segons el pH del medi, com un àcid o
com una base (cedint o captant protons del medi).
• El grup àcid o carboxil allibera protons al medi.
• El grup bàsic o amino capta protons del medi.
-COOH -COO- + H+
-NH2 + H+
-NH3
+
S’ORIGINA UNA FORMA DIPOLAR IÒNICA

11. • El punt isoelèctric d'un aminoàcid és el valor de pH en el
qual la molècula presenta una càrrega elèctrica neta igual a
0.

13. En un medibàsic (amb pocsH+)
•ElgrupàcidalliberaH+i es queda--COO--
•Elgrupbàsicesquedaenforma --NH2
•LaquantitatdeH+ delmedi augmentai passaa serun medi neutre.
•L’aminoàcidesquedaràcarregatnegativament.

14. Enunmediàcid (amb molts H+)
El grup bàsic es queda en forma -NH+
- El grup àcid capta H+i es queda –COOH
-
-
3
La quantitat de H+del medi disminueix i passa a ser un
medi neutre.
- L’aminoàcid es quedarà carregat positivament.

15. • Degut a aquest comportament, els aminoàcids ajuden a mantenir
constant el pH del medi (efecte amortidor o tampó).

16. • Segons la polaritat del grup R els
aminoàcids és poden classificar en:
-No polars o hidrofòbics.
-Polars sense càrrega.
-Polars amb càrrega negativa o àcids.
-Polars amb càrrega positiva o bàsics.
1.3.Classificació dels aminoàcids

17. Grups R no polars o hidrofòbics.
• El radical R és una cadena hidrocarbonada,
són neutres i insolubles en aigua.

18. Grups R polars sense càrrega
• El radical R és una cadena hidrocarbonada curta amb grups
funcionals (grups hidroxil, sulfhidril, amida) que formen enllaços
d’hidrogen amb l’aigua, són més solubles en aigua que els
anteriors.

19. Grups R polars amb càrrega negativa o àcids
estan
• El radical R presenta un grup àcid (-COOH).
• Quan el pH del medi és neutre o bàsic
carregats negativament.

21. Grups R polars amb càrrega positiva o bàsics
• El radical R presenta un grup bàsic (-NH2),
• Quan el pH del medi és neutre o àcid estan carregats
positivament.

23. 2. Pèptids. Enllaç peptídic.
• Els pèptids són compostos de dos o més
aminoàcids units per enllaç peptídic.
-Dipèptid: dos aminoàcids.
-Tripèptid: tres aminoàcids.
-Oligopèptid: menys de 10 aminoàcids.
-Polipèptid: entre 11 i 100 aminoàcids.
-Proteïna: més de 100 aminoàcids.

24. • L'enllaç peptídic és un enllaç covalent que
s’estableix entre el grup carboxil –COOH del primer
aminoàcid i el grup amino –NH2 del següent. Es
desprén una molècula d’aigua. És un enllaç tipus
amida.

26. • Independentment de la longitud de la cadena peptídica
sempre hi haurà un grup NH2 que no ha reaccionat
(extrem amino) i un grup COOH que tampoc ha reaccionat
(extrem carboxil)
Grup N-terminal Grup C-terminal

27. comportament similar
L’enllaç peptídic té un
a
un doble enllaç, és a dir,
no permet el gir.

28. Al no presentarllibertatde gir,l'enllaç peptídic presentauna certa
rigidesaqueimmobilitzaenunplaelsàtomsque el formen

29. Una cadena
peptídica està
formada per una
serie de plans
separats pels
grups -CH-R
Només els enllaços simples
dels àtoms Cα--Ni Cα--C
presenten llibertat de gir.
Al girar, gira tot el pla.