1. An introduction to metabolism.

7. Fig. 8-2 Climbing up converts the kinetic energy of muscle movement to potential energy. A diver has less potential energy in the water than on the platform. Diving converts potential energy to kinetic energy. A diver has more potential energy on the platform than in the water. Potentiële energie Omzetting van potentiële energie in kinetische energie

9. Omzettingen van verschillende vormen van energie

10. Toename van entropie .

11. Entropie kan afnemen in een cel maar de totale entropie van het universum neemt toe.

13. Vrije energie verandering ( ∆G) van een reactie vertelt ons of de reactie spontaan plaats vindt

14. Fig. 8-6a Energy (a) Exergonic reaction: energy released Progress of the reaction Free energy Products Amount of energy released (∆ G < 0) Reactants

15. Fig. 8-6b Energy (b) Endergonic reaction: energy required Progress of the reaction Free energy Products Amount of energy required (∆ G > 0) Reactants

16. Exotherme reactie Endotherme reactie ∆ G < 0 spontane reactie

18. Structuur van ATP

19. Hydrolysis of ATP ∆ G = -7,3 kcal/mol

20.  G <0 Hoe kan deze niet spontane reactie nu toch verlopen? A B Y X Spontane reactie Y X Niet spontane reactie  G >0

21. Fig. 8-10 (b) Coupled with ATP hydrolysis, an exergonic reaction Ammonia displaces the phosphate group, forming glutamine. (a) Endergonic reaction (c) Overall free-energy change P P Glu NH 3 NH 2 Glu i Glu ADP + P ATP + + Glu ATP phosphorylates glutamic acid, making the amino acid less stable. Glu NH 3 NH 2 Glu + Glutamic acid Glutamine Ammonia ∆ G = +3.4 kcal/mol + 2 1

22. ATP gedreven cellulaire processen.

23.  G van een reactie. Concentraties 1 M  G =  G 0 A + B --  C + D  G =  G 0 + RT ln[C][D]/[A][B]

25. Enzymen Pag 150- 158

26. Voorbeeld . Hydrolyse van sucrose:  G = -7 kcal/mol Sucrose lost echter niet op. Toevoeging van een kleine hoeveelheid sucrase doet sucrose direct hydrolyseren in glucose en fructose.

27. Verandering van activeringsenergie

29. Katalytische cyclus van een enzym.

30. Induced fit model.

31. Enzym werking S + E ES EP E + P

33. Co-factoren. Naast dat de activiteit van enzymen wordt beïnvloedt door omgeving omstandigheden (pH, T, Ionsterkte) zijn er ook enzymen die moleculen nodig hebben voor hun activiteit (co-factoren). Co-factoren kunnen zijn : metaal atomen zoals Zn, Fe en Cu in hun ionvorm, of organische moleculen.

35. Remming van enzym activiteit. 1. Competitieve inhibitor 2. Noncompetitieve inhibitor

36. Allosterische regulatie van enzym activiteit.

38. Cooperativiteit. Een andere manier van allosterische activatie

39. Feedback inhibition.