Enzymes: Basic Concepts and Kinetics. Chapter 8
Inhoud. <ul><li>Inleiding enzymen. </li></ul><ul><li>Thermodynamische grootheden als vrije energie die bepalen of een reac...
Enzymen. <ul><li>Enzymen katalyseren reacties </li></ul><ul><li>Ze zijn zeer specifiek. </li></ul><ul><li>Meeste enzymen z...
Many enzymes require cofactors for activity. <ul><li>De activiteit van vele enzymen hangen af van de aanwezigheid van klei...
Proteolytische enzymen. <ul><li>Hydrolyse peptidebinding. </li></ul>Voorbeelden:  Papain hydrolyseert iedere peptidebindin...
Exotherme reactie Endotherme reactie ∆ G < 0 spontane reactie
Verandering van activeringsenergie
 G van een reactie. Concentraties 1 M  G =   G 0  G 0  is de vrij energie verandering van deze reactie onder standaard...
<ul><li> G 0’  is de standaard vrije energie verandering bij pH=7 </li></ul><ul><li>Bij evenwicht   G  =0 </li></ul><ul>...
Relatie tussen  Δ G 0’  en K ’ <ul><li>K=10 -    G0’/2,303RT </li></ul><ul><li>Bij verandering van de evenwichtsconstante...
Voorbeeld. <ul><li>Reactie in de glycolysis. Bij evenwicht [GAP]/[DHAP]=0.0475 bij 25 0 C  </li></ul><ul><li>R=8.315. 10 -...
 G 0’  = -RT.ln[C][D]/[A][B]  <ul><li>Antwoord;  7.53 kJ/mol </li></ul><ul><li>Deze reactie is dus onder deze condities e...
 G =   G 0’  + RT ln[C][D]/[A][B] <ul><li>Antwoord:  Δ G = -2,89 kJ/mol </li></ul><ul><li>De negatieve waarde voor  Δ G ...
Enzymen veranderen reactie- snelheid maar niet het evenwicht. <ul><li>S  P </li></ul><ul><li>K = [P]/[S]= k f  /k r  = 100...
8.3 Enzymes accelerate reactions by facilitating the formation of the transition state S  X #   P X# is transition state Δ...
Toename van reactie snelheid door enzym. <ul><li>S  X#  P </li></ul><ul><li>Stel het enzym en substraat zijn in evenwicht ...
<ul><li> G 0’  is de standaard vrije energie verandering bij pH=7 </li></ul><ul><li>Bij evenwicht   G  =0 </li></ul><ul>...
Toename van reactie snelheid door enzym. <ul><li>S  X#  P </li></ul><ul><li>Stel het enzym en substraat zijn in evenwicht ...
Voorbeeld. <ul><li>Stel de vrije activeringsenergie is 28,53 kJ/mol. </li></ul><ul><li>Zie tabel 8.3 [X#]/[S] = 10 -5 </li...
Samenvatting. <ul><li>Enzymen versnellen de reactie door afname van de activeringsenergie. </li></ul><ul><li>De combinatie...
Vorming Enzym-substraat (ES) complex is eerste stap.
<ul><li>De active site is een 3 dimensionale ruimte (scheur) gevormd door groepen die komen van verschillende delen van de...
Active site enzym. <ul><li>De active site is maar een klein onderdeel van het totaal volume van enzym. </li></ul><ul><li>A...
Vorming enzym-substraat complex. <ul><li>Lock and key model. </li></ul>
<ul><li>Induced fit model </li></ul>
Upcoming SlideShare
Loading in …5
×

Enzymen 1e deel

2,761 views

Published on

0 Comments
0 Likes
Statistics
Notes
  • Be the first to comment

  • Be the first to like this

No Downloads
Views
Total views
2,761
On SlideShare
0
From Embeds
0
Number of Embeds
2
Actions
Shares
0
Downloads
0
Comments
0
Likes
0
Embeds 0
No embeds

No notes for slide
  • Enzym lysozym
  • Bindingsenergien verlagen de activeringsenergie.
  • Enzymen 1e deel

    1. 1.
    2. 2. Enzymes: Basic Concepts and Kinetics. Chapter 8
    3. 3. Inhoud. <ul><li>Inleiding enzymen. </li></ul><ul><li>Thermodynamische grootheden als vrije energie die bepalen of een reactie verloopt. </li></ul><ul><li>Transition state. </li></ul><ul><li>Bepalen van de snelheid van een enzym gekatalyseerde reactie </li></ul>
    4. 4. Enzymen. <ul><li>Enzymen katalyseren reacties </li></ul><ul><li>Ze zijn zeer specifiek. </li></ul><ul><li>Meeste enzymen zijn eiwitten. </li></ul><ul><li>Er zijn echter ook RNA-moleculen die enzymatische activiteit bezitten. </li></ul><ul><li>Enzymen versnellen reactie. </li></ul><ul><li>Veel enzymen bevatten cofactoren voor activiteit </li></ul>
    5. 5. Many enzymes require cofactors for activity. <ul><li>De activiteit van vele enzymen hangen af van de aanwezigheid van kleine moleculen (cofactoren) </li></ul><ul><li>Apoenzym + cofactor = Holoenzym. </li></ul><ul><li>Twee groepen cofactoren. </li></ul><ul><li>Metalen </li></ul><ul><li>Kleine organische moleculen (coenzymen). </li></ul><ul><li>Prosthetic (sterke interactie); </li></ul><ul><li>Co-substraten (zwakke interactie) </li></ul>
    6. 6. Proteolytische enzymen. <ul><li>Hydrolyse peptidebinding. </li></ul>Voorbeelden: Papain hydrolyseert iedere peptidebinding Trypsine: hydrolyseert peptidebinding aan de carboxylkant van lysine en arginine
    7. 7. Exotherme reactie Endotherme reactie ∆ G < 0 spontane reactie
    8. 8. Verandering van activeringsenergie
    9. 9.
    10. 10.
    11. 11.  G van een reactie. Concentraties 1 M  G =  G 0  G 0 is de vrij energie verandering van deze reactie onder standaard condities . A + B C + D  G =  G 0 + RT ln[C][D]/[A][B]
    12. 12. <ul><li> G 0’ is de standaard vrije energie verandering bij pH=7 </li></ul><ul><li>Bij evenwicht  G =0 </li></ul><ul><li> G 0’ = -RT.ln[C][D]/[A][B] </li></ul><ul><li> G 0’ = -RT.ln K </li></ul><ul><li> G 0’ = -2,303 RT.log K </li></ul><ul><li>K=10 -  G0’/2,303RT </li></ul>
    13. 13. Relatie tussen Δ G 0’ en K ’ <ul><li>K=10 -  G0’/2,303RT </li></ul><ul><li>Bij verandering van de evenwichtsconstante met een factor 10 verandert Δ G 0’ met 5,69kJ/mol </li></ul>
    14. 14. Voorbeeld. <ul><li>Reactie in de glycolysis. Bij evenwicht [GAP]/[DHAP]=0.0475 bij 25 0 C </li></ul><ul><li>R=8.315. 10 -3 KJ/mol 0 K </li></ul><ul><li>Bereken de standaard vrije energie verandering. </li></ul><ul><li> G 0’ = -RT.ln[GAP]/[DHAP] </li></ul>
    15. 15.  G 0’ = -RT.ln[C][D]/[A][B] <ul><li>Antwoord; 7.53 kJ/mol </li></ul><ul><li>Deze reactie is dus onder deze condities endotherm. </li></ul><ul><li>Bereken nu wat de Δ G van de reactie is wanneer de concentratie van DHAP is </li></ul><ul><li>2. 10 -4 M en van GAP is 3 10 -6 M </li></ul><ul><li> G = 7.53 + RT.ln[GAP]/[DHAP] </li></ul><ul><li>=-2.89 kJ/mol </li></ul>
    16. 16.  G =  G 0’ + RT ln[C][D]/[A][B] <ul><li>Antwoord: Δ G = -2,89 kJ/mol </li></ul><ul><li>De negatieve waarde voor Δ G geeft aan dat de reactie exotherm is bij de boven gegeven concentraties. </li></ul>
    17. 17. Enzymen veranderen reactie- snelheid maar niet het evenwicht. <ul><li>S P </li></ul><ul><li>K = [P]/[S]= k f /k r = 100. </li></ul><ul><li>De evenwichtsconcentratie van P is een factor 100 groter dan van S. Door een enzym wordt evenwicht eerder bereikt, maar verschuift niet. </li></ul>10 -6 s -1 10 -4 s -1
    18. 18. 8.3 Enzymes accelerate reactions by facilitating the formation of the transition state S X # P X# is transition state Δ G# = Gx# - Gs Δ G# is activatie energie.
    19. 19. Toename van reactie snelheid door enzym. <ul><li>S X# P </li></ul><ul><li>Stel het enzym en substraat zijn in evenwicht (K # ). De snelheid (v) van productvorming is afhankelijk van de concentratie van X# </li></ul><ul><li>De overall snelheid van de reactie is dan: </li></ul><ul><li>V=v[X#]= kT/h [S] e - Δ G#/RT </li></ul><ul><li>k is boltzmann constante </li></ul><ul><li>h is constante van Planck. </li></ul>v
    20. 20. <ul><li> G 0’ is de standaard vrije energie verandering bij pH=7 </li></ul><ul><li>Bij evenwicht  G =0 </li></ul><ul><li> G 0’ = -RT.ln[C][D]/[A][B] </li></ul><ul><li> G 0’ = -RT.ln K </li></ul><ul><li> G 0’ = -2,303 RT.log K </li></ul><ul><li>K=10 -  G0’/2,303RT </li></ul>
    21. 21. Toename van reactie snelheid door enzym. <ul><li>S X# P </li></ul><ul><li>Stel het enzym en substraat zijn in evenwicht (K # ). De snelheid (v) van productvorming is afhankelijk van de concentratie van X# </li></ul><ul><li>De overall snelheid van de reactie is dan: </li></ul><ul><li>V=v[X#]= kT/h [S] e - Δ G#/RT </li></ul><ul><li>k is boltzmann constante </li></ul><ul><li>h is constante van Planck. </li></ul>v
    22. 22. Voorbeeld. <ul><li>Stel de vrije activeringsenergie is 28,53 kJ/mol. </li></ul><ul><li>Zie tabel 8.3 [X#]/[S] = 10 -5 </li></ul><ul><li>Stel [S]=1 M </li></ul><ul><li>V= 6,6 10 7 sec -1 </li></ul><ul><li>Verandert de activeringsenergie bijv. met een waarde van 5,69, dan [X#]/[S] = 10 -4 </li></ul><ul><li>De reactiesnelheid wordt een factor 10 hoger. </li></ul>
    23. 23. Samenvatting. <ul><li>Enzymen versnellen de reactie door afname van de activeringsenergie. </li></ul><ul><li>De combinatie van substraat en enzym zorgt voor een reactie-pathway waarbij de transition state-energie lager is dan zonder enzym. </li></ul>
    24. 24. Vorming Enzym-substraat (ES) complex is eerste stap.
    25. 25. <ul><li>De active site is een 3 dimensionale ruimte (scheur) gevormd door groepen die komen van verschillende delen van de aminozuur volgorde. </li></ul>
    26. 26. Active site enzym. <ul><li>De active site is maar een klein onderdeel van het totaal volume van enzym. </li></ul><ul><li>Active sites zijn unieke micro-omgevingen. </li></ul><ul><li>Substraten zijn gebonden aan enzymen door een aantal zwakke interacties. </li></ul><ul><li>De specificiteit van binding hangt af van de rangschikking van atomen in actieve site. </li></ul>
    27. 27. Vorming enzym-substraat complex. <ul><li>Lock and key model. </li></ul>
    28. 28. <ul><li>Induced fit model </li></ul>

    ×