1. ความรู้เบื้องต้นเกี่ยวกับเอนไซม์
Basic Knowledge of Enzymes
1.1 บทนํา (Introduction)
1.2 เอนไซม์คือแคทาลิสต์ (Enzyme as Catalyst)
1.3 บริเวณแอ็กทิฟหรือบริเวณเร่ง (Active Site)
1.4 โคแฟกเตอร์ (Cofactors)
1.5 ไอโซเอนไซม์ (Isoenzymes)
1.6 การเรียกชื่อเอนไซม์ (Enzyme Nomenclature)
และการจัดจําแนกเอนไซม์ (Enzyme Classification)
1.7 การตรวจวัดกิจกรรมของเอนไซม์
(Measuring Enzyme Activity)
1.8 กลไกการทํางานของเอนไซม์ (The Mechanism of Enzyme
Catalysis)
1.9 จลนศาสตร์ของเอนไซม์ (Enzyme Kinetics)
1.10 ปัจจัยที่มีผลต่อกิจกรรมของเอนไซม์ (Factors Affecting
Enzyme Activity)
1.11 การยับยั้งเอนไซม์ (Enzyme Inhibition)
1.12 การเสื่อมสภาพของเอนไซม์ (Enzyme Denaturation)
บทที่ 1

2. เอนไซม์เทคโนโลยี2
1.1 บทนํา (Introduction)
เอนไซมกับมนุษยมีความเกี่ยวของกันมาตั้งแตสมัยโบราณ แมวาจะไมเขาใจถึงหนาที่
และสมบัติของเอนไซม จนกระทั่งในยุคเริ่มตนของศตวรรษที่ 19 นักวิทยาศาสตรทําการศึกษา
เกี่ยวกับเอนไซมมากขึ้น และเริ่มเขาใจถึงผลของเอนไซมที่มีตอกระบวนการหมัก (fermentation
process) เอนไซมมาจากคําวา ไซโมซิส (zymosis) ซึ่งเปนภาษากรีก มีความหมายวา การหมัก
ใน ค.ศ. 1860 หลุยส ปาสเตอร (Louis Pasteur) คนพบวาเอนไซมมีความสําคัญตอการหมัก
อยางไรก็ตาม เขาไดสันนิษฐานไววาปฏิกิริยาที่เกิดขึ้นเกี่ยวของกับโครงสรางและการดํารงชีวิต
ของเซลลยีสตตอมาในค.ศ.1897นักวิทยาศาสตรชาวเยอรมันชื่อเอ็ดเวิรดบุชเนอร(Edward
Buchner)ไดแสดงใหเห็นวาสารสกัดจากเซลลยีสตสามารถเฟอรเมนตน้ําตาลเปนแอลกอฮอล
และคารบอนไดออกไซด และไดใหคําจํากัดความของสารสกัดนั้นวา ไซเมส (zymase) การคน
พบครั้งสําคัญนี้ทําใหทราบวา เอนไซมสามารถทํางานไดโดยไมขึ้นอยูกับเซลล ใน ค.ศ. 1926
นักชีวเคมีชาวอเมริกันชื่อ เจ บี ซัมเมอร (J. B. Summer) เปนคนแรกที่สกัดแยกและทําให
เอนไซมอยูในรูปผลึกเอนไซมดังกลาวคือ ยูรีเอส (urease) ที่สกัดแยกจากถั่วพรา (jack bean)
และใหขอเสนอแนะที่ตรงขามกับความคิดเห็นที่มีมากอนวา เอนไซมเปนโมเลกุลโปรตีน ตอมา
ในชวง ค.ศ. 1930-1936 จึงสามารถสรางผลึกของเอนไซมที่มีโครงสรางเปนโปรตีนไดสําเร็จ
เอนไซมเหลานั้นคือ เพปซิน (pepsin) ทริปซิน (trypsin) และไคโมทริปซิน (chymotrypsin)
จนกระทั่ง ค.ศ. 1980 จึงยอมรับวาเอนไซมทุกชนิดเปนโปรตีน อยางไรก็ตาม ในปจจุบันเปน
ที่ทราบกันดีวา โปรตีนไมไดเปนโมเลกุลเพียงชนิดเดียวที่มีบทบาทในการเกิดปฏิกิริยา เพราะ
ตองอาศัยโมเลกุลอื่นรวมดวย ในชวง 30 ปที่ผานมาไดมีการพัฒนาอยางรวดเร็ว ในการนํา
เอนไซมมาประยุกตใชเปนสารเรงปฏิกิริยาในกระบวนการตางๆ ทั้งภายในและภายนอกสิ่งมีชีวิต
เพื่อประโยชนในการดํารงชีวิตของมนุษยในดานตางๆ เชน อาหาร เครื่องดื่ม เภสัชภัณฑ และ
เครื่องนุงหม รวมทั้งการนํามาใชทดแทนเพื่อประโยชนดานการรักษาโรคและอนุรักษสิ่งแวดลอม
สิ่งมีชีวิตที่เปนแหลงของเอนไซม ไดแก พืช สัตว และจุลินทรีย ซึ่งเอนไซมเหลานี้ถูกนํา
มาประยุกตใชในดานตางๆ คือ
1) ใชในกระบวนการผลิตของอุตสาหกรรมตางๆ เพื่อใหไดผลิตภัณฑที่มีคุณภาพ
ที่ดี ตอบสนองความตองการของผูบริโภค เชน คุณคาทางดานโภชนาการ กลิ่นรส และเนื้อ
สัมผัส อุตสาหกรรมที่นําเอนไซมไปใช ไดแก อุตสาหกรรมอาหาร อุตสาหกรรมเครื่องดื่ม
แอลกอฮอล อุตสาหกรรมสารซักฟอก อุตสาหกรรมฟอกหนัง อุตสาหกรรมสิ่งทอ โดยพบวา
อุตสาหกรรมอาหารเปนอุตสาหกรรมที่ใชเอนไซมมากที่สุดเปนอันดับ 1 คือประมาณ 45
เปอรเซ็นตของสวนแบงทั้งหมด สวนอันดับ 2 คือ อุตสาหกรรมสารซักฟอก
1 1 ํ (I t d ti )

3. 3ความรู้เบื้องต้นเกี่ยวกับเอนไซม์
2)ใชในการผลิตผลิตภัณฑยาหรือเภสัชภัณฑ เนื่องจากเภสัชภัณฑบางชนิดที่ผลิตโดยการ
เพาะเลี้ยงเซลลแลวนํามาสกัดใหไดสารที่มีสมบัติตามตองการตองเสียคาใชจายในการ
ดําเนินการที่คอนขางสูงเมื่อเปรียบเทียบกับการนําเอนไซมใชในกระบวนการผลิตจะชวยลดคา
ใชจายและขั้นตอนได ตัวอยางเชน การนําเอนไซมเพนนิซิลลินอะซิเลส (penicillin acylase)
มาใชในการผลิตเพนนิซิลลินกึ่งสังเคราะห
3) ใชในการตรวจวิเคราะห การตรวจวินิจฉัย และการรักษาโรค เชน การนําแอสพารา-
จีเนส (asparaginase) มาใชเปนสารเคมีบําบัดในการรักษามะเร็งตอมน้ําเหลืองและมะเร็งเม็ด
เลือดขาว หรือการใชคอเลสเตอรอลเอสเทอเรส (cholesterol esterase) ในการตรวจวัดหา
ระดับคอเลสเตอรอลในเลือด
ตัวอยางเอนไซมที่ผลิตขึ้นทางการคาและถูกนํามาประยุกตใชในอุตสาหกรรมทาง
เภสัชกรรมและทางการแพทย แสดงในตารางที่ 1.1-1.3
ตารางที่ 1.1 ตัวอยางเอนไซมจากพืชและการประยุกตใช
เอนไซม แหลงของเอนไซม การประยุกตใช
ยูรีเอส (Urease) ถั่วพรา การตรวจวินิจฉัย
ปาเปน (Papain) มะละกอ การทําขนมอบ และการ
ฟอกหนัง
โบรมีเลน (Bromelain) สับปะรด การทําขนมอบ
เพอรออกซิเดส (Peroxidase) ฮอรสแรดิช (Horseradish) การตรวจวินิจฉัย
บีตา-แอมีเลส (-amylase) ขาวบารเลย ถั่วเหลือง การทําขนมอบ
(ที่มา : Pandey และ Ramachandran, 2008)
ตารางที่ 1.2 ตัวอยางเอนไซมจากสัตวและการประยุกตใช
เอนไซม แหลงของเอนไซม การประยุกตใช
เรนนิน (Rennin) หรือ ลูกวัว การทําเนยแข็ง
ไคโมซิน (Chymosin)
เพปซินและทริปซิน ลูกวัว ลูกแกะ การผลิตเจละติน โปรตีน
ไฮโดรไลเสต และเพปโทน
ไลโซไซม (Lysozyme) ไขไก การทําลายผนังเซลล
แบคทีเรีย
(ที่มา : Pandey และ Ramachandran, 2008)

4. เอนไซม์เทคโนโลยี4
ตารางที่ 1.3 ตัวอยางเอนไซมจากจุลินทรียที่นํามาประยุกตใช
เอนไซม แหลงของเอนไซม การประยุกตใช
แอมีเลส (Amylases) Aspergillus spp.,
Bacillus spp.
การทําขนมอบ การทอผา
สารซักฟอก
โพรทีเอส (Proteases) Aspergillus sp.,
Bacillus sp.
สารซักฟอก การทําขนมอบ
การฟอกหนัง
เพกทิเนส (Pectinases) Aspergillus niger,
Penicillium spp.
การทําใหนํ้าผลไมและไวน
ใสขึ้น
เพนนิซิลลินอะซิเลส (Peni-
cillin acylase)
Bacillus megaterium,
Escherichia coli
การผลิตเพนนิซิลลิน
กึ่งสังเคราะห
แอสพาราจีเนส (Asparagi-
nase)
Escherichia coli,
Serratia marcescens,
Erwinia carotovora
การรักษามะเร็งเม็ดเลือดขาว
(leukemia)
คอเลสเตอรอลเอสเทอเรส
(Cholesterol esterase)
Pseudomonas fluorescens การวัดระดับคอเลสเตอรอล
ในเลือด
ยูรีเอส (Urease) Lactobacillus fermentum การกําจัดยูเรียออกจากเลือด
(ที่มา : Pandey และ Ramachandran, 2008; Waites และคณะ, 2001)
เอนไซมเปนสารประกอบอินทรียโปรตีนลักษณะกอน (globular protein) (ยกเวน
ไรโบไซมเปนอารเอ็นเอโมเลกุล) ทําหนาที่เปนแคทาลิสต (catalyst) หรือตัวเรงปฏิกิริยาทั้งใน
สิ่งที่มีชีวิตและในหลอดทดลอง ปฏิกิริยาที่ไมมีเอนไซมเขารวมจะเกิดขึ้นไดชาลง ในทางตรง
กันขาม หากปฏิกิริยานั้นมีเอนไซมเขารวมจะทําใหอัตราการเกิดปฏิกิริยาเพิ่มขึ้นไดถึง 107
เทา
โดยปกติแลวเอนไซมสามารถเรงปฏิกิริยาภายใตสภาวะที่ไมรุนแรง (อุณหภูมิตํ่ากวา 100 องศา
เซลเซียส ที่ความดันบรรยากาศและพีเอชเปนกลาง) ซึ่งตางจากแคทาลิสตทางเคมี (chem-
cal catalyst) ที่จะเรงปฏิกิริยาภายใตสภาวะอุณหภูมิหรือความดันสูง หรือภายใตสภาวะที่เปน
กรดหรือเบสสูง เอนไซมเปนแคทาลิสตที่มีความจําเพาะสูง (high specificity) ทั้งตอชนิดของ
ซับสเตรต ผลิตภัณฑที่เกิดขึ้นและปฏิกิริยาเคมีที่เขารวม ทําใหเอนไซมชนิดหนึ่งมักเรงปฏิกิริยา
เพียงปฏิกิริยาเดียวหรือหลายปฏิกิริยาตอเนื่องกัน กิจกรรมของเอนไซมยังถูกควบคุมโดยขึ้นกับ
ความเขมขนของซับสเตรตหรือโมเลกุลชนิดอื่น เอนไซมมีประสิทธิภาพสูง (high efficiency)
1.2 เอนไซม์คือแคทาลิสต์ (Enzyme as Catalyst)

5. 5ความรู้เบื้องต้นเกี่ยวกับเอนไซม์
สามารถใชในปริมาณนอยในการเรงปฏิกิริยา และสามารถกลับสูสภาพเดิมหลังการเกิดปฏิกิริยา
นั่นคือ หลังจากเอนไซมมีกิจกรรมเปลี่ยนซับสเตรตเปนผลิตภัณฑแลว เอนไซมโมเลกุลนั้น
สามารถหมุนเวียนกลับมาเปลี่ยนซับสเตรตโมเลกุลตอ ๆ ไปเปนผลิตภัณฑไดอีก โดยทั่วไปแลว
เอนไซมสามารถเปลี่ยนโมเลกุลของซับสเตรต 100-1,000 โมเลกุลไปเปนผลิตภัณฑภายใน
เวลา 1 วินาที ตัวอยางเชน คารบอนิกแอนไฮเดรส (carbonic anhydrase) จํานวน 1 โมเลกุล
สามารถหมุนเวียนซับสเตรตไดถึง 36 ลานโมเลกุลเพื่อเปลี่ยนไปเปนผลิตภัณฑภายในเวลา 1
นาที จํานวนโมเลกุลของซับสเตรตที่ถูกแคทาไลสตตอ 1 โมเลกุลของเอนไซมตอ 1 หนวยเวลานี้
เรียกวา จํานวนหมุนเวียน หรือเทิรนโอเวอรนัมเบอร (turnover number) หรือ kcat
1.3 บริเวณแอ็กทิฟหรือบริเวณเร่ง (Active Site)
บริเวณผิวของเอนไซมจะมีบริเวณหนึ่งที่มีลักษณะเปนโพรง (pocket) หรือรอง (cleft)
บริเวณนี้เรียกวา บริเวณแอ็กทิฟหรือบริเวณเรง (active site) ประกอบดวยกรดอะมิโนเรสซิดิว
(amino acid residue) ชนิดตางๆ บริเวณเรงนี้ยังแบงเปนบริเวณจําเพาะเพื่อจับกับสารโมเลกุล
ตางๆ เชน บริเวณจับกับซับสเตรต (substrate binding site) รวมทั้งบริเวณจับกับโคเอนไซม
และโคแฟกเตอรอีกดวย ซับสเตรตจะจับกับเอนไซมที่บริเวณจับกับซับสเตรต โดยอาศัยแรง
ตางๆ หรือพันธะที่ไมใชพันธะโคเวเลนซ (noncovalent bond) เชน แรงไฮโดรโฟบิก (hydro-
phobic forces) แรงแวนเดอรวาลส (Van der Waals’ force) พันธะไอออน (ionic or electro-
static bond) และพันธะไฮโดรเจน (hydrogen bond) เมื่อซับสเตรตเขาจับที่บริเวณเรง เกิดเปน
สารประกอบเชิงซอนระหวางเอนไซมกับซับสเตรต(enzyme-substratecomplex)(ภาพที่1.1)
จะมีปฏิกิริยาเกิดขึ้นที่ตําแหนงใดตําแหนงหนึ่งของซับสเตรต โดยกรดอะมิโนเรสซิดิวที่เกี่ยวของ
โดยตรงกับซับสเตรตนั้นๆ จะใชหมูฟงกชันจับกับซับสเตรต ทําใหเกิดการสรางพันธะขึ้นใหม
เปลี่ยนเปนสารประกอบเชิงซอนในสภาวะเปลี่ยน (transition state) เรียกหมูฟงกชันของกรด
อะมิโนเรสซิดิวเหลานี้วา หมูแคทาลิติก (catalytic group) และเรียกบริเวณที่หมูแคทาลิติกทํา
ปฏิกิริยานี้วาบริเวณแคทาลิติก(catalyticsite)ตัวอยางเชนไลโซไซม(lysozyme)มีหมูแคทาลิ-
ติกในบริเวณเรงที่ตําแหนงกรดอะมิโนเรสซิดิวที่35,52,62,63และ108(ภาพที่1.2)หลังการ
เกิดปฏิกิริยาที่บริเวณเรง จะไดผลิตภัณฑและเอนไซม สําหรับเอนไซมจะเปนอิสระและสามารถ
เขาจับกับซับสเตรตโมเลกุลใหมและเริ่มวัฏจักรของการแคทาลิสตอีกครั้งหนึ่ง (ภาพที่ 1.3)

6. เอนไซม์เทคโนโลยี6
ภาพที่ 1.1 การจับกันของซับสเตรตที่บริเวณเรงของเอนไซม เกิดเปนสารประกอบเชิงซอน
ระหวางเอนไซมกับซับสเตรต (enzyme-substrate complex) (ที่มา : Nelson และ Cox, 2004)
ภาพที่ 1.2 บริเวณเรงของไลโซไซม (A) ริบบอนไดอะแกรมแสดงบริเวณเรงที่มีกรดอะมิโนเรสซิ-
ดิวทําหนาที่เปนหมูแคทาลิติก ซึ่งแสดงดวยสีตางๆ (B) ลําดับกรดอะมิโนในตําแหนงที่เกี่ยวของ
(กรดอะมิโนเรสซิดิวที่ 35, 52, 62, 63 และ 108) (ที่มา : Berg และคณะ, 2006)

7. 7ความรู้เบื้องต้นเกี่ยวกับเอนไซม์
ภาพที่ 1.3 ปฏิกิริยาที่มีเอนไซมเปนแคทาลิสตหรือตัวเรงปฏิกิริยา A. เอนไซมประกอบดวย
บริเวณเรง ซึ่งอาจมีโคแฟกเตอรรวมดวย B. ซับสเตรตจะจับกับเอนไซมที่บริเวณจับกับซับสเตรต
ทําใหเกิดการเปลี่ยนรูปรางที่บริเวณเรงเกิดเปนสารประกอบเชิงซอนระหวางเอนไซมกับ
ซับสเตรต C. การสรางพันธะขึ้นใหมเกิดเปนสารประกอบเชิงซอนในสภาวะเปลี่ยน D. หลังการ
เกิดปฏิกิริยาจะไดผลิตภัณฑและเอนไซม (ที่มา : Marks และคณะ, 1996)
สมมุติฐานที่ใชในการอธิบายการจับกันระหวางเอนไซมกับซับสเตรต เพื่อเกิดสารประกอบ
เชิงซอนระหวางเอนไซมกับซับสเตรต คือ
1. สมมุติฐานแมกุญแจและลูกกุญแจ (Lock and Key Hypothesis) ใน ค.ศ. 1894
อีมิล ฟชเชอร (Emil Fischer) อธิบายวา การที่เอนไซมมีความจําเพาะกับซับสเตรตนั้น เนื่อง
จากซับสเตรตและบริเวณเรงของเอนไซมมีโครงสรางที่จับกันไดพอดี เปรียบไดเชนเดียวกับความ
พอดีของแมกุญแจและลูกกุญแจ นั่นคือ โครงสรางของทั้งซับสเตรตและเอนไซมจะคงตัว ไม
เปลี่ยนแปลง และมีการเขาคูสัมพัทธ ซึ่งสงเสริมใหเกิดสารประกอบเชิงซอนไดอยางสมบูรณเมื่อ
มีการจับกันในตําแหนงที่ถูกตอง (ภาพที่ 1.4) อยางไรก็ตาม สมมุติฐานนี้ไมสามารถอธิบายการ
ผันกลับของปฏิกิริยาได (reversibility) เนื่องจากผลิตภัณฑจะไมสามารถรวมกับบริเวณเรงได
เพราะโครงสรางตางจากซับสเตรต
A. C.
B. D.

8. เอนไซม์เทคโนโลยี8
ภาพที่1.4 การจับกันระหวางเอนไซมกับซับสเตรตตามสมมุติฐานแมกุญแจและลูกกุญแจ
(ที่มา : Berg และคณะ, 2006)
2. สมมุติฐานการเหนี่ยวนําใหเหมาะสม (Induced-fit Hypothesis) ใน ค.ศ. 1958
ดี อี โคชแลนด (D. E. Koshland) อธิบายวา ซับสเตรตที่เขาจับกับเอนไซมสามารถเหนี่ยวนําให
บริเวณเรงเปลี่ยนแปลงโครงรูป เพื่อใหการจับกันระหวางเอนไซมกับซับสเตรตดีขึ้น (ภาพที่ 1.5)
นอกจากเอนไซมจะปรับเปลี่ยนโครงรูปไดแลวซับสเตรตยังสามารถปรับเปลี่ยนโครงรูปเพื่อให
จับไดพอดีกับบริเวณเรง สารที่ไมใชซับสเตรตแตมีลักษณะคลายกับซับสเตรตจึงสามารถเขาจับที่
บริเวณเรงได แตไมสามารถเหนี่ยวนําใหเอนไซมเปลี่ยนโครงรูปที่เหมาะสม ทําใหไมเกิดปฏิกิริยา
เปลี่ยนเปนผลิตภัณฑ สมมุติฐานนี้สามารถใชอธิบายไดกวางกวาสมมุติฐานแรกเพราะแสดงถึง
ความยืดหยุนที่บริเวณเรงของเอนไซม ตัวอยางเชน การจับกับระหวางกลูโคสและเอนไซม
เฮกโซไคเนส (hexokinase) ซึ่งเรงปฏิกิริยาการเติมหมูฟอสเฟตใหกับกลูโคส ปฏิกิริยานี้เปน
ปฏิกิริยาแรกในไกลโคไลซิส พบวาถาไมมีกลูโคส เอนไซมจะมีโครงรูปเปนตัวยู (U-shape struc-
ture) แตเมื่อกลูโคสเขาจับกับเอนไซม จะเกิดการเหนี่ยวนําใหมีการเปลี่ยนโครงรูปใหเขากันได
พอดี (ภาพที่ 1.6)
ภาพที่1.5 การจับกันระหวางเอนไซมกับซับสเตรตตามสมมุติฐานการเหนี่ยวนําใหเหมาะสม
(ที่มา : Berg และคณะ, 2006)
+
+

9. 9ความรู้เบื้องต้นเกี่ยวกับเอนไซม์
ภาพที่ 1.6 การจับกับระหวางกลูโคสและเอนไซมเฮกโซไคเนสตามสมมุติฐานการเหนี่ยวนํา
ใหเหมาะสม เอนไซมมีการเปลี่ยนแปลงโครงรูปหลังจากมีการเขาจับของกลูโคส (a) เอนไซม
ในสภาพโครงรูปเปด (open conformation) (b) เอนไซมจับกับซับสเตรตในสภาพโครงรูปปด
(closed conformation) (ที่มา : Nelson และ Cox, 2010)
1.4 โคแฟกเตอร์ (Cofactors)
เอนไซมหลายชนิดสามารถทํางานไดโดยอาศัยสมบัติของกรดอะมิโนชนิดตางๆ ที่มี
อยูในโมเลกุล แตเอนไซมบางชนิดจะไมสามารถเรงปฏิกิริยาไดถาปราศจากโคแฟกเตอร โดย
โคแฟกเตอรจะทนตอความรอนไดดี ในขณะที่เอนไซมจะเสียสภาพเมื่อไดรับความรอน สามารถ
แบงโคแฟกเตอรออกเปน 2 ประเภท คือ
1. อนินทรียไอออน (inorganic ions) ไดแก ไอออนของโลหะตางๆ เชน แมกนีเซียม
ไอออน (Mg2+
), เฟอรรัสไอออน (Fe2+
), คอปเปอรไอออน (Cu2+
), โพแทสเซียมไอออน
(K+
), ซิงกไอออน (Zn2+
) เอนไซมที่มีโคแฟกเตอรเปนไอออนของโลหะนั้นเรียกวา เมทัลโล-
เอนไซม (metalloenzyme) ตัวอยางเชน ไซโทโครมออกซิเดส (cytochrome oxidase)
ตองการ Cu2+
สวนไพรูเวตไคเนส (pyruvate kinase) ตองการ K+
และ Mg2+
(ตารางที่ 1.4)

10. เอนไซม์เทคโนโลยี10
2. สารประกอบอินทรีย (organic compounds) ไดแก โคเอนไซม เอ (Coenzyme A)
นิโคทินาไมดอะดีนีนไดนิวคลีโอไทด (nicotinamide adenine dinucleotide; NAD) ฟลาวินอะ-
ดีนีนไดนิวคลีโอไทด (flavin adenine dinucleotide; FAD) โคแฟกเตอรที่เปนสารประกอบ
อินทรียเหลานี้เรียกวา โคเอนไซม (coenzyme) ตัวอยางเชน แล็กเทตดีไฮโดรจีเนส (lactate
dehydrogenase; LDH) ตองการ NAD เปนโคเอนไซม (ตารางที่ 1.5) นอกจากนี้ยังพบวา
โคเอนไซมหลายชนิดไดจากสารตนตอ (precursor) ของวิตามิน ซึ่งเปนสวนประกอบสําคัญใน
โภชนาการ หากไดรับไมเพียงพออาจกอใหเกิดอาการของโรคตางๆ ได
เอนไซมบางชนิดตองการทั้งโคเอนไซมและไอออนของโลหะเพื่อการเรงปฏิกิริยา
โคเอนไซมและไอออนของโลหะที่จับแนนหรือสรางพันธะโคเวเลนซกับสวนโปรตีนเอนไซม เรียก
วา กลุมพรอสเทติก (prosthetic group) เอนไซมที่จับกับโคแฟกเตอร (โคเอนไซมและ/หรือ
ไอออนของโลหะ) จึงสามารถมีกิจกรรมไดดี เรียกวา ฮอโลเอนไซม (holoenzyme) สวน
โปรตีนของแตละเอนไซมเรียกวา แอโพเอนไซม (apoenzyme) หรือแอโพโปรตีน (apoprotein)
(ภาพที่ 1.7)
ภาพที่ 1.7 ฮอโลเอนไซม ประกอบดวยสวนโปรตีน (แอโพเอนไซม) และสวนที่ไมใชโปรตีน
(โคแฟกเตอร) เพื่อใหทําหนาที่เรงปฏิกิริยาได (ที่มา : Marks และคณะ,1996)
inactive activeactivator

11. 11ความรู้เบื้องต้นเกี่ยวกับเอนไซม์
ตารางที่ 1.4 ไอออนของโลหะที่ทําหนาที่เปนโคแฟกเตอรของเอนไซม
คอปเปอรไอออน (Cu2+
) ไซโทโครมออกซิเดส (cytochrome oxidase)
ไอออนของโลหะ เอนไซม
แมกนีเซียมไอออน (Mg2+
) เฮกโซไคเนส (hexokinase)
กลูโคส-6-ฟอสฟาเทส (glucose 6-phosphatase)
ไพรูเวตไคเนส
เฟอรรัสไอออน (Fe2+
) หรือ
เฟอรริกไอออน (Fe3+
)
ไซโทโครมออกซิเดส
แคทาเลส (catalase)
เพอรออกซิเดส (peroxidase)
แมงกานีสไอออน (Mn2+
) อารจีเนส (arginase)
ไรโบนิวคลีโอไทด รีดักเทส (ribonucleotide reductase)
ซูเปอรออกไซดดิสมิวเทส (superoxide dismutase)
โพแทสเซียมไอออน (K+
) ไพรูเวตไคเนส (pyruvate kinase)
โพรพิโอนิลโคเอ คารบอกซีเลส
(propionyl CoA carboxylase)
โมลิบดีนัมไอออน (Mo)
นิเกิลไอออน (Ni2+
)
ซีลีเนียมไอออน (Se)
ไนเทรตรีดักเทส (nitrate reductase)
ยูรีเอส (urease)
กลูทาไทโอนเพอรออกซิเดส (glutathione peroxidase)
ซิงกไอออน (Zn2+
) คารบอนิกแอนไฮเดรส (carbonic anhydrase)
แอลกอฮอลดีไฮโดรจีเนส (alcohol dehydrogenase)
คารบอกซีเพปทิเดส (carboxypeptidase)
(ที่มา : Nelson และ Cox, 2010; Berg และคณะ, 2006)

12. เอนไซม์เทคโนโลยี12
ตารางที่ 1.5 โคเอนไซมที่ทําหนาที่เปนโคแฟกเตอรของเอนไซม
ไบโอไซทิน
(Biocytin)
CO2
ไบโอทิน (biotin) ไพรูเวตคารบอกซีเลส
(pyruvate carboxylase)
โคเอนไซม หมูเคลื่อนยาย สารตนตอ เอนไซม
โคเอนไซม เอ
(Coenzyme A)
หมูอะซิล
(acyl group)
แพนโททีนิกแอซิด
(pantothenic acid)
และโมเลกุลอื่น
แอซีทิลโคเอคารบอก-
ซีเลส (acetyl CoA
carboxylase)
5′-ดีออกซีอะดีโนซิล
โคบาลามิน (5′-Deoxy
adenosyl cobalamin)
นิโคทินาไมดอะดีนีน
ไดนิวคลีโอไทด (Nico-
tinamide ade nine
dinucleotide)
เททระไฮโดรโฟเลต
(Tetrahydrofolate)
ฟลาวินอะดีนีนไดนิว
คลีโอไทด (Flavin
adenine dinucleo-
tide)
ไพริด็อกซอลฟอสเฟต
(Pyridoxal phos-
phate)
ไทอะมีนไพโร
ฟอสเฟต (Thiamine
pyrophosphate)
ไฮโดรเจนอะตอม
และหมูแอลคิล
(alkyl group)
ไฮไดรดไอออน
(hydride ion,
:H-
)
หมูคารบอนเดี่ยว
(one-carbon
groups)
อิเล็กตรอน
หมูอะมิโน
แอลดีไฮด
โคบาลามิน
(cobalamin) หรือ
วิตามินบี 12
นิโคทินิกแอซิด
(nicotinic acid)
หรือไนอะซิน
(niacin)
โฟเลต (folate)
ไรโบฟลาวิน
(riboflavin)
หรือวิตามินบี 2
ไพริด็อกซิน (pyri-
doxine)
หรือวิตามินบี 6
ไทอะมีน (thia-
mine)
หรือวิตามินบี 1
เมทิลมาโลนิลโคเอมิวเทส
(methylmalonyl-CoA
mutase)
แล็กเทตดีไฮโดรจีเนส
(lactate dehydroge-
nase)
ไทมิดิเลตซินเทส (thy-
midylate synthase)
มอนออะมีนออกซิเดส
(monoamine oxidase),
ซักซิเนตดีไฮโดรจีเนส
(succinate dehydroge-
nase)
ไกลโคเจนฟอสโฟริเลส
(glycogen phosphory-
lase)
ไพรูเวตดีไฮโดรจีเนส
(pyruvate dehydroge-
nase)
(ที่มา : Nelson และ Cox, 2010; Berg และคณะ, 2006)