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Lesson 2_Transport Process on membrane.pptx
- 1. DECANATO DE POSGRADO DECANATODE POSGRADO Maestría en: Ciencias Químicas Asignatura: Química Inorgánica Avanzada ESCUELA SUPERIOR POLITÉCNICA DE CHIMBORAZO ESCUELA SUPERIOR POLITÉCNICA DE CHIMBORAZO
- 2. Biological Membrane &Transport Prof. Ximena Jaramillo Fierro
- 3. Transport processes in supramolecularchemistry • Bipod transport processes • Active transport • Passive transport • Coupled transport processes. • Photon-coupled transport processes
- 4. Membrane (boundary) Flexible Self-sealing Selectively permeable Two-dimensional
- 5. Membrane components: proteins, polarlipids and carbohydrates Ratio of protein/lipids: depends on type & role of membrane
- 6. Supramolecular Architecture ofMembranes Common properties: Impermeable 5 to 8 nm thick Trilaminar Asymmetric (structural & functional) Fluid Able to undergo fusion
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- 10. Asymmetric Distribution ofPhospholipids on Membrane
- 11. Membrane Motion Conformational motion Lateraldiffusion Flip-flop diffusion Paracrystalline, transition temperature Sterols moderate extremes of fluidity & solidity High degree of regularity in one dimension & Great mobility in the other Transbilayer diffusion Flippases
- 17. Membrane proteins Integral (intrinsic)proteins: Firmly associated, removable only by agents that interfere withhydrophobic interactions such as detergents, organic solvents or denaturants. Peripheral (extrinsic) proteins Associated through electrostatic interactions & hydrogen bonding with the hydrophilic domains of integral proteins and with the polar head groups of membrane lipids, readily removable by mild treatments.
- 20. Peripheral proteins anchoredby covalently attached lipids Lipids with long-chain fatty acids, isoprenoids, or glycosylated derivatives of phosphatidylinositol (GPI) Proteins with GPI anchors are exclusively on the outer face (extracellular), whereas other types of lipid-linked proteins are found exclusively on the inner face (cytosolic)
- 21. Integral proteins Integral proteinsare held in the membrane by hydrophobic interactions with lipids, i.e., firmly fixed by interaction between membrane lipids and hydrophobic domain of proteins. According to the spatial relationship of protein domains to the lipid bilayer, plasma membrane proteins fall into six categories.
- 22. Types I &II have only one transmembrane helix, the amino terminal domain is outside the cell in type I proteins and inside in type II. Type III proteins have multiple transmembrane helices in a single polypeptide. Type IV proteins have several transmembrane domains from different polypeptide chains to form a channel through the membrane Type V proteins are held to the bilayer primarily by covalently linked lipid Type VI proteins have both transmembrane helices and lipid (GPI) anchors.
- 23. Cell-cell interaction &adhesion Integrins: heterodimeric, for binding collagen & fibronectin receptors & signal transducers, and regulate platelet aggregation at the site of a wound, tissue repair, activity of immune cells, and the invasion of tissue by a tumor Cadherins for homophilic interaction Immunoglobulin-like protein for both homophilic & heterophilic interaction Selectins for binding polysaccharides.
- 24. Membrane fusion Specific fusionof two membranes requires: a) They recognize each other b) Their surfaces become closely apposed, which requires the removal of water molecules normally associated with the polar head groups of lipids c) Their bilayer structures become locally disrupted d) The two bilayers fuse to form a single continuous bilayer e) The fusion process is triggered at the appropriate time or in response to a specific signal
- 26. Solute Transport across Membranes Solutemediated by transmembrane channels, carriers or pumps Passive transport & active transport
- 27. Passive Transport Membrane potential(Vm) & electric gradient Electrochemical gradient or electrochemical potential
- 30. Membrane: selectively permeable Theenergy of activation for translocation of a polar solute across the bilayer is so large that pure lipid bilayers are virtually impermeable to polar and charged species over periods of time relevant to cells. Transmembrane passage of polar compounds and ions is made possible by membrane proteins that lower the activation energy for transport by providing an alternative path for specific solutes through the lipid bilayer. These proteins are called transporters or permeases.
- 31. Transporters span thelipid bilayers at least once, and usually several times, forming a transmembrane channel lined with hydrophilic amino acid side chains. The channel provides an alternative path for a specific substrate to move across the lipid bilayer without its having to dissolve in the bilayer, further lowering the activation energy for transmembrane diffusion.
- 34.
- 35. Hallmarks of passivetransport • High rates of diffusion down a concentration gradient • Saturability • Specificity
- 37. Antiport systems: transportersthat carry two substrates moving in opposite directions Symport systems: transporters that carry two substrates moving simultaneously in the same direction. Uniport systems: transporters that carry only one substrate
- 38. Active Transport Primary activetransport (coupled with energy) Secondary active transport (coupled with concentration flow) (Major energy-consuming process)
- 39. Active transport Active transportresults in solute movement against a concentration or electrochemical gradient, thus it is thermodynamically unfavorable or endergonic process, and must be coupled with other energy releasing processes.
- 40. Four types oftransporters Different in structure, mechanism, localization in specific tissues and intracelluar compartments
- 41. 1. P-type ATPase:ATP driven cation transporters, reversibly phosphorylated by ATP during the transport cycle, with similar amino acid sequence, can be inhibited by phosphate analog vanadate. Generally, have two types of integral protein subunits. The α-subunit is essential, has Asp residue phosphorylated during transport. 2. V-type ATPase: responsible for acidifying intracellular compartments in many organisms via proton-transporting, also called proton pump. To acidify the vacuoles of fungi and higher plants, as well as lysosomes, endosomes, the Golgi complex, and secretory vesicles in animal cells. All have an integral (transmembrane) domain as proton channel and a peripheral domain containing the ATP-binding site and the ATPase activity.
- 42. 3. F-type ATPase:central role in energy-conserving reactions in bacteria, mitochondria and chloroplasts. Catalyzes the uphill trans-membrane passage of protons driven by ATP hydrolysis, as well as the reverse reaction, in which downhill proton flow drives ATP synthesis. (ATP synthases). 4. Multidrug transporter: responsible for removing different drugs from tumor cell cytosol, preventing their growth-inhibitory effect.
- 43. Na+ K+ ATPase P-type ATPase thatcotransport Na+ and K+ Na+ : lower in the cell than in the surrounding medium K+ : higher in the cell than in the surrounding medium transmembrane potential of -50 to -70 mV
- 44.
- 45. Ion gradient forsecondary active transport Cells contain transport systems that couple the spontaneous, downhill flow of Na+ , H+ ions to the simultaneous uphill pumping of another ion, sugar or amino acids. For example, glucose: Chemical potential Electrical potential Poison that collapses the ion gradient across cellular membrane Ionophores, ion bearers
- 46. Ion channels Ligand-gated channels:allosteric proteins change conformation when bind to some extracellular or intracellular small molecules Acetylcholine receptor Voltage-gated ion channels: response to a change in transmembrane electrical potential K+ channel
- 47. Biosignaling Signal response pathways Typesof signals Biosignaling characters
- 48. Signals from receptorto cell response Autocrine: acting on the same cell that produces the signals Paracrine: acting on a near neighbor Endocrine: carried in the bloodstream from the producer cell to a distant target cell. The end result of a signaling pathway is the phosphorylation of a few specific target-cell proteins, which changes their activities and thus the activities of the cell
- 49. Characters of signaltransduction Ø Specificity: Precise molecular complementarity between the signal and receptor molecules, mediated by weak forces occurring in the enzyme- substrate, protein-ligand and antigen-antibody interactions. Ø Sensitivity: 1) High affinity of receptors for signal molecules 2) Cooperativity in the ligand-receptor interaction 3) Amplification of the signal by enzyme cascades.
- 50. Ø Adaptation/Desensitization (saturation): Whenreceptor is continuously stimulated by signal, the threshold would be leveled up. Ø Integration: The ability of the system to receive multiple signals and produce a unified response appropriate to the needs of the cell or organism.
Editor's Notes
- #4 FIGURA 11-3 Modelo de mosaico fluido para la estructura de la membrana. Las cadenas de acilo graso en el interior de la membrana forman una región hidrofóbica fluida. Las proteínas integrales flotan en este mar de lípidos, sostenidas por interacciones hidrofóbicas con sus cadenas laterales de aminoácidos no polares. Tanto las proteínas como los lípidos tienen libertad para moverse lateralmente en el plano de la bicapa, pero el movimiento de cualquiera de ellos de una valva de la bicapa a la otra está restringido. Los restos de carbohidratos unidos a algunas proteínas y lípidos de la membrana plasmática están expuestos en la superficie extracelular de la membrana.
- #6 FIGURA 11-2 Composición lipídica de la membrana plasmática y las membranas de los orgánulos de un hepatocito de rata. La especialización funcional de cada tipo de membrana se refleja en su composición lipídica única. El colesterol es prominente en las membranas plasmáticas pero apenas detectable en las membranas mitocondriales. La cardiolipina es un componente importante de la membrana mitocondrial interna pero no de la membrana plasmática. La fosfatidilserina, el fosfatidilinositol y el fosfatidilglicerol son componentes relativamente menores (amarillos) de la mayoría de las membranas, pero cumplen funciones críticas; El fosfatidilinositol y sus derivados, por ejemplo, son importantes en la transducción de señales provocadas por hormonas. Los esfingolípidos, la fosfatidilcolina y la fosfatidiletanolamina están presentes en la mayoría de las membranas, pero en proporciones variables. Los glicolípidos, que son componentes importantes de las membranas del cloroplasto de las plantas, están prácticamente ausentes en las células animales.
- #8 FIGURA 11-4a Agregados de lípidos anfipáticos que se forman en agua. (a) En las micelas, las cadenas hidrofóbicas de los ácidos grasos están secuestradas en el centro de la esfera. Prácticamente no hay agua en el interior hidrofóbico.
- #9 FIGURA 11-4b Agregados de lípidos anfipáticos que se forman en agua. (b) En una bicapa abierta, todas las cadenas laterales de acilo, excepto aquellas en los bordes de la lámina, están protegidas de la interacción con el agua.
- #10 FIGURA 11-4c Agregados de lípidos anfipáticos que se forman en agua. (c) Cuando una bicapa bidimensional se pliega sobre sí misma, forma una bicapa cerrada, una vesícula hueca tridimensional (liposoma) que encierra una cavidad acuosa.
- #11 FIGURA 11-5 Distribución asimétrica de fosfolípidos entre las monocapas interna y externa de la membrana plasmática de los eritrocitos. La distribución de un fosfolípido específico se determina tratando la célula intacta con fosfolipasa C, que no puede alcanzar los lípidos en la monocapa interna (valvas), pero elimina los grupos principales de lípidos en la monocapa externa. La proporción de cada grupo principal liberado proporciona una estimación de la fracción de cada lípido en la monocapa externa.
- #13 FIGURA 11-15 Dos estados extremos de lípidos bicapa. (a) En el estado paracristalino, o fase de gel, los grupos de cabezas polares están dispuestos uniformemente en la superficie y las cadenas de acilo están casi inmóviles y tienen una geometría regular. (b) En el estado líquido desordenado o fluido, las cadenas de acilo experimentan mucho movimiento térmico y no tienen una organización regular. Intermedio entre estos extremos está el estado ordenado líquido, en el que las moléculas de fosfolípidos individuales pueden difundir lateralmente pero los grupos acilo permanecen extendidos y más o menos ordenados.
- #15 FIGURA 11-16 Movimiento de fosfolípidos individuales en una bicapa. (a) El movimiento no catalizado de una valva a otra es muy lento, pero (b) la difusión lateral dentro de la valva es muy rápida y no requiere catálisis. (c) Tres tipos de translocadores de fosfolípidos en la membrana plasmática. Las flippasas translocan principalmente aminofosfolípidos (fosfatidiletanolamina (PE), fosfatidilserina (PS)) de la valva externa (exoplásmica) a la valva interna (citosólica); Requieren ATP y son miembros de la familia de las ATPasa tipo P. Las flopasas mueven los fosfolípidos desde el citosólico a la valva externa, requieren ATP y son miembros de la familia de transportadores ABC. Las scramblasas equilibran los fosfolípidos en ambas valvas; No requieren ATP pero son activados por Ca2+.
- #16 FIGURA 11-16a Movimiento de fosfolípidos individuales en una bicapa. (a) El movimiento no catalizado de una valva a otra es muy lento, pero (b) la difusión lateral dentro de la valva es muy rápida y no requiere catálisis.
- #17 FIGURA 11-16b Movimiento de fosfolípidos individuales en una bicapa. (a) El movimiento no catalizado de una valva a otra es muy lento, pero (b) la difusión lateral dentro de la valva es muy rápida y no requiere catálisis.
- #18 FIGURA 11-16c Movimiento de fosfolípidos individuales en una bicapa. (c) Tres tipos de translocadores de fosfolípidos en la membrana plasmática. Las flippasas translocan principalmente aminofosfolípidos (fosfatidiletanolamina (PE), fosfatidilserina (PS)) de la valva externa (exoplásmica) a la valva interna (citosólica); Requieren ATP y son miembros de la familia de las ATPasa tipo P. Las flopasas mueven los fosfolípidos desde el citosólico a la valva externa, requieren ATP y son miembros de la familia de transportadores ABC. Las scramblasas equilibran los fosfolípidos en ambas valvas; No requieren ATP pero son activados por Ca2+.
- #19 Integral: Firmemente asociado, removible sólo por agentes que interfieren con interacciones hidrofóbicas como detergentes, solventes orgánicos o desnaturalizantes. Periférica: Asociado a través de interacciones electrostáticas y enlaces de hidrógeno con los dominios hidrófilos de proteínas integrales y con los grupos de cabeza polar de los lípidos de membrana, fácilmente eliminables mediante tratamientos suaves.
- #20 FIGURA 11-6 Proteínas periféricas, integrales y anfitrópicas. Las proteínas de membrana se pueden distinguir operativamente por las condiciones requeridas para liberarlas de la membrana. La mayoría de las proteínas periféricas se liberan mediante cambios en el pH o la fuerza iónica, la eliminación de Ca2+ mediante un agente quelante o la adición de urea o carbonato. Las proteínas integrales se pueden extraer con detergentes, que interrumpen las interacciones hidrofóbicas con la bicapa lipídica y forman grupos similares a micelas alrededor de moléculas de proteínas individuales. Las proteínas integrales unidas covalentemente a un lípido de membrana, como el glicosilfosfatidilinositol (GPI; ver Figura 11-14), pueden liberarse mediante tratamiento con fosfolipasa C. Las proteínas anfitrópicas a veces se asocian con membranas y otras no, dependiendo de algún tipo de regulación. proceso como la palmitoilación reversible.
- #21 FIGURA 11-7 Disposición transbicapa de glicoforina en un eritrocito. Un dominio hidrófilo, que contiene todos los residuos de azúcar, está en la superficie exterior y otro dominio hidrófilo sobresale de la cara interior de la membrana. Cada hexágono rojo representa un tetrasacárido (que contiene dos Neu5Ac (ácido siálico), Gal y GalNAc) O unido a un residuo Ser o Thr; el hexágono azul representa un oligosacárido unido a N a un residuo de Asn. El tamaño relativo de las unidades de oligosacáridos es mayor que el que se muestra aquí. Un segmento de 19 residuos hidrófobos (residuos 75 a 93) forma una hélice α que atraviesa la bicapa de la membrana (consulte la figura 11-11a). El segmento de los residuos 64 al 74 tiene algunos residuos hidrófobos y probablemente penetra la cara exterior de la bicapa lipídica, como se muestra.
- #24 FIGURA 11-8 Proteínas integrales de membrana. Para las proteínas conocidas de la membrana plasmática, las relaciones espaciales de los dominios proteicos con la bicapa lipídica se dividen en seis categorías. Los tipos I y II tienen una única hélice transmembrana; el dominio amino terminal está fuera de la célula en las proteínas de tipo I y dentro en las de tipo II. Las proteínas de tipo III tienen múltiples hélices transmembrana en un solo polipéptido. En las proteínas de tipo IV, los dominios transmembrana de varios polipéptidos diferentes se ensamblan para formar un canal a través de la membrana. Las proteínas de tipo V se sujetan a la bicapa principalmente mediante lípidos unidos de forma covalente (v. figura 11-14), y las proteínas de tipo VI tienen hélices transmembrana y anclajes lipídicos (GPI). En esta figura, y en las figuras a lo largo del libro, representamos segmentos de proteínas transmembrana en sus conformaciones más probables: como hélices α de seis a siete vueltas. A veces estas hélices se muestran simplemente como cilindros. Como se han deducido relativamente pocas estructuras de proteínas de membrana mediante cristalografía de rayos X, nuestra representación de los dominios extramembrana es arbitraria y no necesariamente a escala.
- #26 FIGURA 11-11 Gráficos de hidropatía. El índice de hidropatía (consulte la Tabla 3-1) se representa frente al número de residuos para dos proteínas integrales de membrana. El índice de hidropatía para cada residuo de aminoácido en una secuencia de longitud definida, o "ventana", se utiliza para calcular la hidropatía promedio para esa ventana. El eje horizontal muestra el número de residuo en el centro de la ventana. (a) La glicoforina de eritrocitos humanos tiene una única secuencia hidrófoba entre los residuos 75 y 93 (amarillo); compare esto con la Figura 11-7. (b) La bacteriorrodopsina, que según estudios físicos independientes tiene siete hélices transmembrana (v. figura 11-9), tiene siete regiones hidrofóbicas. Sin embargo, tenga en cuenta que el gráfico de hidropatía es ambiguo en la región de los segmentos 6 y 7. La cristalografía de rayos X ha confirmado que esta región tiene dos segmentos transmembrana.
- #31 La fusión específica de dos membranas requiere: Reconocimiento Sus superficies se aproximan estrechamente, lo que requiere la eliminación de moléculas de agua normalmente asociadas con los grupos de lípidos de cabeza polar. Sus estructuras bicapa se alteran localmente. Las dos bicapas se fusionan para formar una única bicapa continua. El proceso de fusión se desencadena en el momento adecuado o en respuesta a una señal específica.
- #32 FIGURA 11-22 Fusión de membranas. La fusión de dos membranas es fundamental para una variedad de procesos celulares que involucran orgánulos y la membrana plasmática.
- #35 FIGURA 11-26a Movimiento de solutos a través de una membrana permeable. (a) El movimiento neto de un soluto eléctricamente neutro es hacia el lado de menor concentración de soluto hasta que se alcanza el equilibrio. Las concentraciones de soluto en los lados izquierdo y derecho de la membrana se denominan C1 y C2. La velocidad del movimiento transmembrana (indicada por las flechas) es proporcional al gradiente de concentración, C2/C1.
- #36 FIGURA 11-26b Movimiento de solutos a través de una membrana permeable. (b) El movimiento neto de un soluto cargado eléctricamente está dictado por una combinación del potencial eléctrico (Vm) y la diferencia de concentración química (C2/C1) a través de la membrana; El movimiento neto de iones continúa hasta que este potencial electroquímico llega a cero.
- #37 La energía de activación para la translocación de un soluto polar a través de la bicapa es tan grande que las bicapas lipídicas puras son prácticamente impermeables a las especies polares y cargadas durante períodos de tiempo relevantes para las células. El paso transmembrana de compuestos e iones polares es posible gracias a proteínas de membrana que reducen la energía de activación para el transporte al proporcionar una ruta alternativa para solutos específicos a través de la bicapa lipídica.Estas proteínas se llaman transportadores o permeasas.
- #38 Los transportadores atraviesan las bicapas lipídicas al menos una vez, y generalmente varias veces, formando un canal transmembrana revestido con cadenas laterales de aminoácidos hidrófilos. El canal proporciona una ruta alternativa para que un sustrato específico se mueva a través de la bicapa lipídica sin tener que disolverse en la bicapa, lo que reduce aún más la energía de activación para la difusión transmembrana.
- #39 FIGURA 11-27 Cambios de energía que acompañan al paso de un soluto hidrófilo a través de la bicapa lipídica de una membrana biológica. (a) En la difusión simple, la eliminación de la capa de hidratación es altamente endergónica y la energía de activación (ΔG‡) para la difusión a través de la bicapa es muy alta. (b) Una proteína transportadora reduce la ΔG‡ para la difusión transmembrana del soluto. Lo hace formando interacciones no covalentes con el soluto deshidratado para reemplazar el enlace de hidrógeno con agua y proporcionando una vía transmembrana hidrófila.
- #40 FIGURE 11-28 Classification of transporters
- #43 FIGURA 11-29a Estructura propuesta de GLUT1. (a) Las hélices transmembrana se representan aquí como filas oblicuas (en ángulo) de tres o cuatro residuos de aminoácidos, cada fila representa una vuelta de la hélice α. Nueve de las 12 hélices contienen tres o más residuos polares o cargados (azul o rojo), a menudo separados por varios residuos hidrofóbicos (amarillo). Esta representación de topología no pretende representar una estructura tridimensional.
- #44 FIGURA 11-29b Estructura propuesta de GLUT1. (b) Un diagrama de rueda helicoidal muestra la distribución de residuos polares y no polares en la superficie de un segmento helicoidal. La hélice está diagramada como si se observara a lo largo de su eje desde el extremo amino. Los residuos adyacentes en la secuencia lineal se conectan y cada residuo se coloca alrededor de la rueda en la posición que ocupa en la hélice; Recuerde que se requieren 3,6 residuos para realizar una vuelta completa de la hélice α. En este ejemplo, los residuos polares (azul) están en un lado de la hélice y los residuos hidrofóbicos (amarillo) en el otro. Esta es, por definición, una hélice anfipática.
- #45 FIGURA 11-29c Estructura propuesta de GLUT1. (c) La asociación lado a lado de cuatro hélices anfipáticas, cada una con su cara polar orientada hacia la cavidad central, puede producir un canal transmembrana revestido con residuos polares (y cargados). Este canal ofrece muchas oportunidades para que se formen enlaces de hidrógeno con la glucosa a medida que avanza.
- #46 FIGURA 11-30a Cinética del transporte de glucosa hacia los eritrocitos. (a) La velocidad inicial de entrada de glucosa en un eritrocito, V0, depende de la concentración inicial de glucosa en el exterior, [S]out.
- #47 FIGURA 11-30b Cinética del transporte de glucosa hacia los eritrocitos. (b) Gráfico recíproco doble de los datos en (a). La cinética de la difusión facilitada es análoga a la cinética de una reacción catalizada por una enzima. Compare estos gráficos con la Figura 6-11 y con la Figura 1 en el Cuadro 6-1. Tenga en cuenta que Kt es análogo a Km, la constante de Michaelis.
- #48 FIGURA 11-31 Modelo de transporte de glucosa a los eritrocitos mediante GLUT1. El transportador existe en dos conformaciones: T1, con el sitio de unión de la glucosa expuesto en la superficie exterior de la membrana plasmática, y T2, con el sitio de unión expuesto en la superficie interior. El transporte de glucosa se produce en cuatro pasos. 1 La glucosa en el plasma sanguíneo se une a un sitio estereoespecífico en T1; esto reduce la energía de activación para 2 un cambio conformacional de glucosa afuera • T1 a glucosa adentro • T2, lo que afecta el paso transmembrana de la glucosa. 3 La glucosa se libera desde T2 hacia el citoplasma y 4 el transportador regresa a la conformación T1, listo para transportar otra molécula de glucosa.
- #51 FIGURA 11-33 Tres clases generales de sistemas de transporte. Los transportadores se diferencian en la cantidad de solutos (sustratos) transportados y la dirección en la que se mueve cada soluto. En el texto se analizan ejemplos de los tres tipos de transportadores. Tenga en cuenta que esta clasificación no nos dice nada sobre si se trata de procesos que requieren energía (transporte activo) o que son independientes de ella (transporte pasivo).
- #56 ATPasa tipo P: los transportadores de cationes impulsados por ATP, fosforilados reversiblemente por ATP durante el ciclo de transporte, con una secuencia de aminoácidos similar, pueden ser inhibidos por el vanadato análogo de fosfato. Generalmente, tienen dos tipos de subunidades proteicas integrales. La subunidad α es esencial, tiene un residuo de Asp fosforilado durante el transporte. ATPasa tipo V: responsable de acidificar los compartimentos intracelulares en muchos organismos mediante el transporte de protones, también llamado bomba de protones. Acidificar las vacuolas de hongos y plantas superiores, así como lisosomas, endosomas, complejo de Golgi y vesículas secretoras en células animales. Todos tienen un dominio integral (transmembrana) como canal de protones y un dominio periférico que contiene el sitio de unión de ATP y la actividad ATPasa.
- #57 ATPasa tipo F: papel central en reacciones de conservación de energía en bacterias, mitocondrias y cloroplastos. Cataliza el paso transmembrana cuesta arriba de protones impulsado por la hidrólisis de ATP, así como la reacción inversa, en la que el flujo de protones cuesta abajo impulsa la síntesis de ATP. (ATP sintasas). Transportador multifármaco: encargado de eliminar diferentes fármacos del citosol de las células tumorales, evitando su efecto inhibidor del crecimiento.
- #59 FIGURE 11-37 Postulated mechanism of the Na+K+ ATPase.
- #65 Autocrino: actúa sobre la misma célula que produce las señales. Paracrino: actuar sobre un vecino cercano Endocrino: transportado en el torrente sanguíneo desde la célula productora hasta una célula objetivo distante. El resultado final de una vía de señalización es la fosforilación de unas pocas proteínas específicas de la célula diana, lo que cambia sus actividades y, por tanto, las actividades de la célula.
- #67 Especificidad: Complementariedad molecular precisa entre las moléculas señal y receptora, mediada por fuerzas débiles que ocurren en las interacciones enzima-sustrato, proteína-ligando y antígeno-anticuerpo. Sensibilidad: Alta afinidad de los receptores por las moléculas de señal. Cooperatividad en la interacción ligando-receptor. Amplificación de la señal por cascadas de enzimas.
- #68 Adaptación/Desensibilización (saturación): Cuando el receptor es estimulado continuamente por una señal, el umbral se nivelaría. Integración: La capacidad del sistema para recibir múltiples señales y producir una respuesta unificada apropiada a las necesidades de la célula u organismo.
- #69 FIGURE 12-1a Four features of signal-transducing systems.
- #70 FIGURE 12-1b Four features of signal-transducing systems.
- #71 FIGURE 12-1c Four features of signal-transducing systems.
- #72 FIGURE 12-1d Four features of signal-transducing systems.