3. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
体の固体の3/4は蛋白質
構造蛋白
酵素
核蛋白
酸素輸送蛋白
筋収縮蛋白
その他多くの,全身の細胞内外の特異的機能を実施す
る蛋白
蛋白質の多様な機能を説明する基本的化学的
特徴は,非常に広汎で,生化学の全分野の主要な
部分を構成している.
蛋白質 protein
5. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
体内にかなりの量が存在するアミノ酸は,20種.
共通する特徴
酸性基(-COOH)
窒素原子が付着,通常amino基(-NH2)
アミノ酸が蛋白の基本構造
13. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
peptide結合,peptide鎖
1. 一方のアミノ酸のアミノ基の窒素が,もう一方のアミノ酸
のカルボキシル基の炭素と結合
2. アミノ基から一つの水素イオンが離れ,カルボキシル基から
は一つの水酸基イオンが離れ,二つのイオンが結合して水
１分子が生成される.
14. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
peptide結合,peptide鎖
♣ ペプチド結合が形成されると,新たに⾧くなった分子の両端にアミノ基,カルボ
キシル基が存在.
♣ これらの基が,さらなるアミノ酸と結合してペプチド鎖を形成することができる.
♣ 複雑な蛋白分子では,何千ものアミノ酸がペプチド結合しているが,最小蛋
白分子でも20個以上のアミノ酸がペプチド結合している.平均約400個のア
ミノ酸から成る.
15. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
蛋白分子によっては,一本の鎖ではなく,数本の
ペプチド鎖からなるものもある.
これらの場合は,お互いをCO基,NH基の間で水素
結合により結ばれている.
蛋白分子の別の結合
♣ 多くのペプチド鎖は,コイル状か折りたたまれ,連続的コイルないし折りた
たみは,水素結合やその他の力により強固ならせん形やその他の形に保
たれている.
17. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
アミノ酸の正常血中濃度は,35-65mg/dL
20個のアミノ酸各々は約2mg/dL
アミノ酸によっては,はるかに多量が存在
アミノ酸は,比較的強い酸で,血中では,基本的にイ
オン化している.
NH2基から一つのH原子が除去されている.
血中では,2~3mEqの陰イオンに相当
血中に,異なるアミノ酸がどれ程分布しているかは,
摂取蛋白によるが,少なくとも数種の個別のアミノ
酸は,異なる細胞内で選択的に合成され,濃度調
節されている.
血中アミノ酸
18. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
消化管で吸収,消化された蛋白質の産物は,ほぼ完全に
アミノ酸となる.
ごくわずかがポリペプチドないし完全な蛋白分子として血中
に吸収される.
食後,直に血中アミノ酸濃度は上昇するが,その増加はわず
か数mg/dLに過ぎない.理由は,以下の2点.
1. 蛋白の消化,吸収には,通常2,3時間以上を要するため,
一度に吸収されるアミノ酸はほんのわずかに過ぎない.
2. 血中に入ったアミノ酸は,全身の細胞,とくに肝細胞で
5~10分以内に吸収されるため,高濃度のアミノ酸が血中
や組織液中に蓄積することはない.
アミノ酸の代謝回転速度は,非常に速く,体の一部から他
の部分へ移送される蛋白質は,アミノ酸の形で毎時何gも
輸送可能.
消化管から吸収されたアミノ酸の運命
19. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
細胞膜の孔を容易に拡散するには,どのアミノ
酸分子も大きすぎる.
アミノ酸を,細胞膜を介して内外に移動する際
には,促進輸送,能動輸送などの担送機構に
よってのみ相当量の移送が可能となる.
担送機構の詳細は,いまだに不明だが,4章で
若干は触れた.
細胞内へは能動輸送
20. 04 Transport of Substances through Cell Membranes
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
carrier-mediated diffusion
拡散物質の濃度が上昇すると,拡散速度が最
大に上昇する,Vmax
単純拡散では,濃度が上昇するに比例して拡
散速度が上昇.
促進拡散で,拡散速度はVmaxを超えない.
膜輸送蛋白を利用した促進拡散
O.Yamaguchi
21. 04 Transport of Substances through Cell Membranes
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
単純拡散と促進拡散
単純な拡散
促進された
拡散
拡散の速度
物質の濃度
O.Yamaguchi
22. 04 Transport of Substances through Cell Membranes
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
促進拡散のメカニズム1
輸送される
分子
接着部位
輸送蛋白の
形態変化
接着の
解放
O.Yamaguchi
1. 輸送される物質に比べて十分な大きさの孔を持つ輸送蛋白が膜に存在.
2. 輸送蛋白内に,結合受容体を有する.
3. 輸送される物質は,孔に入り結合する.
23. 04 Transport of Substances through Cell Membranes
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
4. 1秒の何分の1かの間に,輸送蛋白内に形態学的ないし化学的変化が起こり,反対
側の孔が開放される.
5. 接着部位の結合力は弱く,物質の熱運動で離断され,膜の反対側へ遊離する.
輸送される
分子
接着部位
輸送蛋白の
形態変化
接着の
解放
O.Yamaguchi
促進拡散のメカニズム2
24. 04 Transport of Substances through Cell Membranes
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
促進拡散のメカニズム3
輸送される
分子
接着部位
輸送蛋白の
形態変化
接着の
解放
O.Yamaguchi
6. この接着,開放,遊離の繰り返しの速度は変えられない.
7. 輸送される物質は,膜の双方向に拡散することが可能.
25. 04 Transport of Substances through Cell Membranes
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
glucose
様々な組織で,糖を輸送する膜蛋白(GLUT)は少
なくとも14種類が発見されている.
これらのGLUTのいくつかは,糖に似たgalactose
やfructoseも輸送する.
glucose transporter 4 (GLUT4)
は,insulinによって活性化され,glucoseの拡散
を10-20倍速める.
amino acids
促進拡散で輸送される物質
O.Yamaguchi
26. 04 Transport of Substances through Cell Membranes
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
糖,アミノ酸は大きな濃度差に逆らって細胞内に輸
送される.
輸送蛋白は,細胞の外側にNa+用及び一緒に輸
送される物質(糖,アミノ酸)用の二つの接着部位
を有する.
細胞内外のNa+濃度差が輸送エネルギーを提供
している.
共輸送される物質が接着しない限り,輸送蛋白
は,Na+の移動を可能にする形態に変化しない.
糖,アミノ酸のco-transport
O.Yamaguchi
27. 04 Transport of Substances through Cell Membranes
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
Na+-糖 co-transport 機構
腎,消化管上皮の糖の輸送メカニズムとして重要
O.Yamaguchi
28. 04 Transport of Substances through Cell Membranes
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
糖の場合と同様
少なくとも5種類のアミノ酸輸送蛋白が存在
分子の特徴が共通するアミノ酸の特定の
subunitに特異性を示す
糖やアミノ酸のNa+-co-transportは,消化
管上皮や腎尿細管で,これらの物質が血液中
に吸収されるのを促している.
他にK+,Cl-,HCO3
-,リン酸イオン,ヨウ素,鉄,
尿酸イオンなどがco-transportで輸送される.
アミノ酸のco-transport
O.Yamaguchi
29. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
腎では,いろいろなアミノ酸が,糸球体毛細血管
で濾過された後に,近位尿細管上皮から２次
性能動輸送により再吸収を受けて,血中に戻る.
ただ,尿細管における他の能動輸送機構と同様に,
各々のアミノ酸が輸送される速度の上限が存在.
ある種のアミノ酸が,血漿中,糸球体濾過液中で,非
常に濃くなると,再吸収できなかった過剰分が,尿中
に失われる.
アミノ酸に対する腎の域値
30. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
アミノ酸は,細胞内に入ると,mRNA,ribosomal
systemの指令によりペプチド結合し,細胞内蛋白を形
成.
結果として,細胞内の遊離アミノ酸濃度は,低く保たれ,細胞
内での遊離アミノ酸の大量保存は,あり得ない.
これらの細胞内蛋白は,細胞内lysosomal digestive
enzymeにより,速やかにアミノ酸に再分解され,血中に移送
されうる.
核内の染色体に含まれる蛋白,collagenなどの構造蛋
白,筋収縮蛋白などでは,こうした蛋白からアミノ酸への
逆変換は,例外的に起こらない.
アミノ酸を処理するための特別なシステムを備えた肝臓
は,急速に交換可能な蛋白を大量に貯蔵可能で,これは,
腎,腸粘膜にも当てはまる．
アミノ酸を,細胞内で蛋白として貯蔵
31. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
血漿アミノ酸濃度が正常以下に低下した場合に
は,それを補給すべくアミノ酸が細胞内から細胞外
へ移送される.
この機構により,血漿アミノ酸濃度は,比較的一定
に保たれている.
内分泌腺から放出されるいくつかのホルモンは,組
織蛋白と循環しているアミノ酸とのバランスを変化
させることが可能.
成⾧ホルモン,insulinは,組織蛋白を増加
副腎皮質糖質コルチコイドは,血漿アミノ酸濃度を増加
血漿アミノ酸濃度調節のための放出
32. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
肝の細胞蛋白は,血漿アミノ酸から速やかに合成可能で,
その蛋白を分解して血漿に戻すことも,速やかに可能
基本的に,体内の全ての細胞は,血漿アミノ酸と不安定
な細胞内蛋白との間で常に相互変換して平衡を維持し
ている.
特定の組織が蛋白を必要とする場合,血中アミノ酸から新し
い蛋白を合成可能
血中アノミ酸は,体の他の細胞,とくに肝細胞から蛋白を分
解して補充
この効果は,がん細胞での蛋白合成に関連して特に顕
著.
がん細胞は,しばしばアミノ酸を多用し,他の細胞の蛋白が
著明に枯渇する可能性がある.
体内各部の蛋白の可逆的平衡
33. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
各々のタイプの細胞には,蛋白貯蔵量に上限
がある
全ての細胞が,その貯蔵量の上限に達した際に
は,過剰なアミノ酸が循環し,別の代謝産物に
変成してエネルギーに供される.
脂肪,ないしglycogenへと変換され,その形で貯蔵
される.
蛋白貯留の上限
34. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
血漿内の主要な蛋白
albumin
膠質浸透圧を供し,毛細血管からの血漿の喪失
を予防
globulin
いくつかの酵素機能および,重要な機能として侵
襲しつつある生物に対する自然免疫,獲得免疫の
主要な担い手
fibrinogen
血液凝固の際に重合して⾧いfibrinを形成し,血
栓を生成し循環系からの漏れを修復
血漿蛋白の機能的役割
35. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
全てのalbumin,fibrinogen,およびglobulinの50~80%
は肝臓で生成される.
残りのglobulinは,ほぼ完全にリンパ組織内で生成され,
主に免疫系で抗体を構成する.
肝臓による血漿蛋白合成速度は,非常に速く30g/日に及
ぶ.
重症熱傷で,広範な皮膚表面積が脱落すると,数L/日の血漿が
喪失するが,肝臓による迅速な蛋白生産は,そうした状態による死
を防ぐ上で有用.
重篤な腎疾患では,数ヶ月にわたり20g/日にも及ぶ血漿蛋白が
尿中に失われるが,肝臓が,必要とする蛋白を補充し続ける.
肝硬変では,多数の肝細胞が破壊され,繊維組織に置き換えられ
るため,蛋白合成能が低下する. 肝硬変による血漿膠質浸透圧
の低下は,全身の浮腫の原因となる.
血漿蛋白の生成
36. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
組織の蛋白が不足すると,血漿蛋白が,迅速な
補充源として機能しうる.
組織macrophageによるpinocytosis飲作用に
より血漿蛋白全体が,完全に飲み込まれる可能性
がある.
血漿蛋白が,末梢組織細胞内に入ると,アミノ酸に
分解され,血液内に返送され,細胞蛋白を構築すべ
く,全身の必要な細胞で使用される.
血漿蛋白は,移動しやすい蛋白貯蔵媒体として機
能し,ある組織がアミノ酸を必要とする場合に容易
に利用可能な源として機能する.
組織アミノ酸の基としての血漿蛋白
37. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
血漿と組織蛋白間の可逆性平衡
肝細胞
組織細胞
細網内皮系細胞
飲み込まれた血漿蛋白
蛋白
蛋白
アミノ酸
アミノ
酸
アミノ酸 血漿蛋白
♣ 血漿蛋白,血漿アミノ酸,組織蛋
白の間には平衡の定常状態があ
る.
♣ 体蛋白は,一日に約400gが合成,
分解されている.
♣ 飢餓,消耗性疾患時でも,組織蛋
白と全血漿蛋白との比率は,約
33:1で一定.
38. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
血漿蛋白と体内の他の蛋白との間で,可逆的
平衡状態にある
重篤,かつ急性の全身性蛋白欠乏に対する最も効
果的な治療方法は,血漿蛋白の静脈内投与.
投与された蛋白のアミノ酸は,数日以内あるいは時
に数時間以内に, 必要な新たな蛋白を形成すべく
全身の細胞に分布する.
血漿と組織蛋白間の可逆性平衡
39. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
動物性蛋白質に含まれる10種のアミノ酸は,細胞内で
合成可能→非必須アミノ酸
別の10種のアミノ酸は,合成されないか,されても体の需
要に比べてはるかに少量しか合成されない.→essential
amino acid必須アミノ酸
非必須アミノ酸は,体内で蛋白合成に不必要というわけ
では無く,食事内に不可欠ではなく合成可能という意味.
非必須アミノ酸の合成は,主に十分量のα-keto acid(前駆
物質)の生成に依存
解糖過程で大量に生成されるpyruvic acidピルビン酸は
alanineというアミノ酸のketo acid前駆物質
で,transaminationアミノ基転移過程でアミノ基がα-keto
acidに,keto oxygenがドナーのアミノ基に転移される.
必須アミノ酸,非必須アミノ酸
40. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
ピルビン酸とアラニンのアミノ基転移
♣ glutamic acidからpyruvic acidにアミノ
基が転移してalanineが生成される.
♣ アミノ基は,asparagineからaspartic
acidに転移しglutamineが生成される.
♣ glutamineは,アミノ基に貯蔵庫に.
41. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
反応は,可逆性で,アミノ酸の代謝過程でもアミ
ノ基転移が起こりうる.
反応は,いくつかの酵素により促進される.
aminotransferaseアミノ基転移酵素
pyridoxine(Vit.B6の一種)の誘導体
このvitaminが無いと,アミノ酸合成が不十分とな
り,蛋白生成が正常に進まない.
アミノ基転移
42. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
蛋白が貯蔵限界に達すると,それ以上の体液
内のアミノ酸は,分解されて脂肪,glycogenとし
て貯蔵される.
この分解は,ほぼ完全に肝で行われる.
反応は,deamination脱アミノによって開始
エネルギーとしての蛋白利用
43. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
アミノ基転移により,アミノ酸からアミノ基を除去
脱アミノ deamination
♣ アミノ酸のアミノ基は,α-
ketoglutaric acidに転移さ
れglutamic acidが生成され
る.
♣ glutamic acidは,そのアミノ
基を他の物質に転移するか
ammonia(NO3)の形で放出.
♣ アミノ基を失う過程
で,glutamic acidは再びα-
ketoglutaric acidに戻るた
め,回路は繰り返される.
♣ 過剰なアミノ酸の存在が,大量のaminotransferaseの賦活
化を誘導し,脱アミノ反応を開始.
44. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
アンモニアの脱アミノ過程で放出された
ammoniaは,urea尿素に変換され,血中から
完全に除去される.
ammonia2分子と二酸化炭素1分子が反応.
肝臓によるurea尿素の生成
♣ 人のurea合成は,ほぼ完全に肝で行われる.
肝不全の人では,ammoniaが血中に蓄積.
ammoniaの蓄積は,脳に有害でhepatic comaの
原因となる.
46. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
脱アミノされたアミノ酸は, ケト酸となり,酸化さ
れて代謝目的のエネルギーを放出.
1. ケト酸は,クエン酸回路に入るに十分量の化学物
質に変換
2. この物質は,クエン酸回路で代謝され,CHOや脂
質代謝に由来するacetyl-CoAと同じ方式でエネ
ルギーに供される.
蛋白1gあたり生成されるATPの量は, glucose
1gが酸化されて生成されるATPより若干少ない.
脱アミノされたアミノ酸の酸化
47. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
脱アミノされたアミノ酸は,肝細胞が糖や脂肪酸を合成
する際の基質と類似.
脱アミノされたalanineは,pyruvic acidでglucose,
glycogenいずれにも変換可能.
かわりにacetyl-CoAに変換されることも可能で,重合して脂
肪酸となり得る.
acetyl-CoA２分子からケトン体の一種acetoacetic acid
アセト酢酸を生成
アミノ酸からglucose,glycogenへの変換を糖新生
gluconeogenesisと呼ぶ.
アミノ酸からketo acidへの変換をketogenesisと呼ぶ.
18種のアミノ酸はglucoseに変換可能で,19種のアミノ
酸は,脂肪酸へ変換可能.
糖新生とketogenesis
48. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
蛋白を全く食さない場合,体蛋白の一部がアミノ
酸に分解され,脱アミノをされて酸化される.
一日あたり20~30gの蛋白が分解される
蛋白の強制的喪失obligatory loss of protein
正味のlossを防ぐためには,最低限20~30g/日の蛋白
を摂取することが必要.
この量は,様々な因子で変動
– 筋肉量
– 活動性
– 年齢
安全面を考慮すれば,最低60-75g/日が推奨されてい
る.
蛋白の強制的分解
49. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
食事により,新たな組織蛋白を形成するために
は,食事内の蛋白は,体組織とほぼ同じアミノ酸
組成である必要がある.
ある特定の種類の必須アミノ酸の濃度が低い
場合,他の必須アミノ酸も利用されなくなる.
使用されないアミノ酸は,脱アミノ化され,酸化される.
体の平均的な蛋白質とアミノ酸比率が異なる
蛋白は,部分蛋白あるいは不完全蛋白とよば
れ,栄養的価値が劣る.
食事内蛋白のアミノ酸組成
50. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
強制的蛋白分解の20~30g/日を別にすると,体は,
エネルギー源としてCHOか脂質が利用可能な限り,
ほぼ完全CHOか脂質を使用している.
数週間の飢餓の後,貯蔵CHO,脂肪が枯渇し始め
ると,血中のアミノ酸が脱アミノ化されエネルギーの
ために酸化される.
この時点から,組織蛋白の分解が急速になり,多いと
125g/日におよび,細胞機能が急速に悪化し始める.
CHO,脂肪が蛋白に優先してエネルギーとして使
用されるため,CHO,脂肪は”protein sparer蛋白
の節約者”と呼ばれる.
蛋白分解と飢餓
51. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
成⾧ホルモンが,細胞蛋白合成を促進
成⾧ホルモンが,組織蛋白を増加
詳細なメカニズムは,不明
細胞膜を介したアミノ酸輸送の増加,蛋白合成のため
のDNA,RNA転写,翻訳の促進,組織蛋白の酸化の減
少などの結果と考えられています.
インスリンが蛋白合成に不可欠
インスリンが欠損すると,蛋白合成はゼロになる.
インスリンにより,いくつかのアミノ酸の細胞内輸送が促
進され,蛋白合成を刺激.
蛋白分解を減じ,細胞のglucose利用能を増すため,エ
ネルギー源としてのアミノ酸の必要性が減少.
蛋白代謝のホルモン調節
52. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
糖質コルチコイドが多くの組織蛋白の分解を促
進.
組織蛋白量を減少し,血漿蛋白濃度を増加.肝臓
蛋白,血漿蛋白が増加.
肝臓以外の蛋白の分解速度を増し,体液内の利
用可能なアミノ酸量を増加.結果として,肝臓が合
成する蛋白質,および血漿蛋白質を増加.
蛋白代謝のホルモン調節
53. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
testosteroneが,組織への蛋白沈着を増加
全身組織,とくに筋の収縮蛋白の沈着を増加(30-
50%増加)
メカニズムは,不明.
成⾧ホルモンは,組織を成⾧させ続けるが,
testosteroneは筋肉と,程度は低いが他の蛋白組
織をわずか数ヶ月の間肥大化する.
筋肉その他の蛋白組織が,最大に達すると,
testosteroneを投与し続けても,さらなる蛋白の沈
着は止む.
蛋白代謝のホルモン調節
54. 70 Protein Metabolism
O.Yamaguchi
Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology 14th Ed.
estrogen
ある種の蛋白を沈着.
testosteroneほど検討されていない.
thyroxineは,細胞代謝を増加
CHO,脂質が十分利用できない環境では,蛋白を急速
に分解してエネルギーに供する.
十分量のCHO,脂質が利用可能で,細胞外液でも過
剰なアミノ酸が利用可能な場合,蛋白合成速度を増す.
成⾧中の動物,人では,thyroxine不足により,蛋白合
成が欠如し成⾧を大きく阻害.
蛋白の同化,異化反応両方の速度を上げることによっ
て,重要な一般的効果を有する.
蛋白代謝のホルモン調節
