Download to read offline
3. Enzyme Earn.pptx
- 1.
- 2. www.company.com เอนไซม์(Enzyme) • คือตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพ (Biocatalyst) หรือตัวเร่งปฏิกิริยาในสิ่งมีชีวิตช่วยลดพลังงาน กระตุ้นในการเกิดปฏิกิริยา มีความจาเพาะต่อการ เกิดปฏิกิริยา และสารตั้งต้น จึงได้ผลิตภัณฑ์จาก ปฏิกิริยาที่จาเพาะ รวมถึงโครงสร้างเอนไซม์ก่อน เกิดปฏิกิริยาและหลังเกิดปฏิกิริยาจะเป็ นแบบเดิม หรือไม่มีการเปลี่ยนแปลง • เอนไซม์เกือบทุกชนิดเป็ นโปรตีน ยกเว้นไรโบไซม์ ตัวอย่างเอนไซม์เช่น อะไมเล
- 3. www.company.com Amino acid andPeptide structure C H CO NH2 R C H NH 2 COO H R C H NH 2 COO H R’ C H R’ COO H N H Peptide bond Where: and Represent two typical amino
- 4. www.company.com กลไกการทางานของเอนไซม์ เอนไซม์มีความจาเพาะต่อสารตั้งต้น (Substrate) เมื่อ โมเลกุลทั้งสองจับกันแล้วจะเกิดเป็ น Enzyme substrate complex (ES complex) เมื่อเอนไซม์ทางานเสร็จแล้วจะ แยกจากสารตั้งต้น โดยโครงสร้างเอนไซม์ไม่มีการ เปลี่ยนแปลง แล้วจะเกิดผลิตภัณฑ์จากปฏิกิริยาที่มี
- 5.
- 6. www.company.com ความจาเพาะเจาะจงของเอนไซม์ •ทฤษฎีเหมือนแบบกุญแจและลูกกุญแจ (Lock- and- keyanalog) - อีมิล ฟี ชเชอร ์(Emil Fischer) นักเคมีชาว เยอรมัน เป็ นผู้เสนอทฤษฎีนี้ - โดยเปรียบเทียบโครงสร้างเอนไซม์เป็ นแม่กุญแจ (Lock) และสับสเตรทหรือสารตั้งต้นเป็ นลูกกุญแจ (Key) ซึ่งจะสวมกันได้พอดี ซึ่งเอนไซม์ต้องมีบริเวณ เร่ง (Active site) สอดคล้องกับส่วนของสารตั้งต้น ทั้งด้านขนาด รูปร่างและการเกิดปฏิกิริยาหรือ ธรรมชาติทางเคมี
- 7.
- 8. www.company.com •ทฤษฎีเอนไซม์ยืดหยุ่น (Flexible enzyme)หรือ ทฤษฏีเหนี่ยวนาให้พอดี (Induced fit) - โคชแลนด์(Koshland) นักเคมีชาวเยอรมัน เป็ นผู้ เสนอทฤษฎีนี้ - โดยบริเวณเร่งเอนไซม์ไม่จาเป็ นต้องมีลักษณะ ขนาด รูปร่างเป็ นทรงเรขาคณิตที่คงตัว แต่สามารถ ยืดหยุ่นได้ด้วยการจัดเรียงของหมู่อัลคิล (R-group) ของกรดอะมิโนใหม่ และเมื่อถูกชักนาด้วยโมเลกุลของ สับสเตรท จนกระทั่งบริเวณต่างๆ บนบริเวณเร่งของ เอนไซม์จับกับสับสเตรทได้ดี ความจาเพาะเจาะจงของเอนไซม์(ต่อ)
- 9.
- 10. www.company.com ชนิดของเอนไซม์ •การแบ่งชนิดเอนไซม์ตามลักษณะปฏิกิริยาที่เกิด ซึ่ง เป็ นตามข้อตกลงของเอนไซม์(Commissionon enzymes; EC) ที่มีการจาแนกชนิดเอนไซม์เป็ น 6 ชนิด ดังนี้ (1) ออกซิโดรีดักเตส (Oxidoreductase) (2) ทรานซ ์เฟอร ์เรส (Transferase) (5) ไอโซเมอเรส (Isomerase) (6) ไลเกส (Ligase หรือ Sysnthase หรือ Synthetase) (3) ไฮโดรเลส (Hydrolase) (4) ไลเอส (Lyase)
- 11. www.company.com ชนิดของเอนไซม์ (1) ออกซิโดรีดักเตส (Oxidoreductase) เป็ นเอนไซม์ที่ทางานโดยการเกิดปฏิกิริยาออกซิเดชั่น (Oxidation) หรือรีดักชั่น (Reduction) เช่นดีไฮโดร จีเนส (Dehydrogenase) ซึ่งทาหน้าที่ดึงไฮโดรเจนออก จากสารประกอบหนึ่งไปยังสารประกอบหนึ่ง (2) ทรานสเฟอเรส (Tranferase) เป็ นเอนไซม์ที่แลกเปลี่ยนฟังก์ชั่นแนลกรุ๊ป (Functional group) เช่น เมธิลทรานสเฟอ เรส (Methyltransferase) ทาหน้าที่ย้ายหมู่เมทธิลจาก สารหนึ่งไปยังสารหนึ่ง
- 12. www.company.com ชนิดของเอนไซม์ (3) ไฮโดรเลส (Hydrolase) เป็ นเอนไซม์ที่ทางานโดยเกิดปฏิกิริยาไฮโดรไลซิส (Hydrolysis) เช่น มอลเตส ไลเปส ฟอสฟา เดส (4) ไลเอส (Lyase) เป็ นเอนไซม์ที่ทางานโดยทาให้สารตั้งต้นแตกตัว บริเวณ C–C, C–N หรือ C=O เช่นดีคาร ์บอกซิเลส (Decarboxylase)
- 13. www.company.com ชนิดของเอนไซม์ (5) ไอโซเมอเรส (Isomerase) เป็ นเอนไซม์ที่ทางานโดยเร่งการเปลี่ยนไอโซเมอร ์ ของสารตั้งต้น เช่นอะลานีน เรซิเมส (Alanine racemase) เปลี่ยน L-alanine เป็ น D-alanine (คือจาก L-isomer เป็ น D-isomer นั่นเอง) (6) ไลเกส (Ligase หรือ Sysnthase หรือ Synthetase) เป็ นเอนไซม์เร่งการสร้างพันธะระหว่างโมเลกุล 2 โมเลกุล ด้วยการใช้พลังงานการสลายพันธะไพโร ฟอสเฟตใน ATP เช่น Glutamine synthetase ทาให้ Glutamate และแอมโมเนียสร้างพันธะกันกลายเป็ น
- 14. www.company.com ชื่อเอนไซม์ โดยทั่วไปการเรียกชื่อเอนไซม์จะลงท้ายด้วยเอส (- ase) ลงท้ายสารตั้งต้น -เช่นเอนไซม์ไลเปส (Lipase) เป็ นเอนไซม์ย่อยไขมัน (Lipid) เอนไซม์ไซโตโครมออกซิเดส (Cytochrome oxidase) ใช้เป็ นตัวเร่งในการเกิดปฏิกิริยาออกซิไดซ ์ไซ โตโครม (Cytochrome) - อย่างไรก็ตามมีเอนไซม์บางชนิดไม่เป็ นตามหลักการ เรียกชื่อ - เช่นเอนไซม์โปรติเอส (Protease) เป็ นเอนไซม์ย่อย โปรตีน (Protein)
- 15. www.company.com อะโพเอนไซม์(Apoenzyme) และ โฮโลเอนไซม์(Holoenzyme) • อะโพเอนไซม์ (Apoezyme)เป็ นส่วน ของเอนไซม์ที่ไม่สามารถ ทางานได้ • โฮโลเอนไซม์ (Apoenzyme) เป็ น เอนไซม์ที่ทางานได้ก็ ต่อเมื่อมีโคแฟคเตอร ์มา จับอยู่
- 16.
- 17. www.company.com โคแฟคเตอร ์(Cofactor) •หมายถึง ส่วนที่ไม่ใช่โปรตีนเป็นส่วนประกอบ ของเอนไซม์ โคแฟคเตอร ์เป็ นสารอนินทรีย์ หรือสารอินทรีย์ก็ได้ ซึ่งมีความสาคัญในการ เกิดปฏิกิริยาของเอนไซม์ โคแฟคเตอร ์มี 3 ประเภท ดังนี้ (1) แอคติเวเตอร ์(Activator) (2) โคเอนไซม์(Coenzyme) (3) โปรสทีติกกรุป (Prosthetic group)
- 18. www.company.com (1) แอคติเวเตอร ์(Activator) •เมทัลโลเอนไซม์(Metallo enzyme) คือเอนไซม์ที่มี โคแฟคเตอร ์เป็ นอิออนของโลหะ •ตัวอย่างเช่น การแข็งตัวของเลือด แคลเซียมไอออน ที่เรียกว่า แฟคเตอร ์ IV ต้องการสาหรับการแอกติเวต ทรอมโบ ไคเนส (Thrombokinase) แล้วจะเปลี่ยนไปเป็ น โปรท อมบิน (Prothrombin) และไปเป็ น ทรอมบิน (Thrombin) •คือโคแฟคเตอร ์ที่เป็ นไอออนโลหะ เช่น แคลเซียมอิ ออน (Ca+)
- 19.
- 20. www.company.com แอคติเวเตอร ์(Activator) (ต่อ) ตัวอย่างเช่น(ต่อ) - ไซโตโครม ออกซิเดส (Cytochrome oxidase) ต้องการ Cu+2 - ไพรูเวท ไคเนส (Pyruvate Kinase) ต้องการ K+ และ Mg+2 เป็ นต้น
- 21. www.company.com คือโคแฟกเตอร ์ที่เป็ นสารอินทรีย์ที่ไม่ใช่โปรตีนโค เอนไซม์จะช่วยในการทางานของเอนไซม์ โดยทั่วไป โคเอนไซม์เป็ นอนุพันธ ์ของวิตามินที่ละลายน้าได้ •โคเอนไซม์ทาหน้าที่ในปฏิกิริยาที่มีการโยกย้ายของ หมู่เคมี อะตอม หรืออิเลคตรอน โดยทาปฏิกิริยากับ สับสเตรทหรือฟังก์ชันนัลกรุ๊ปจากเอนไซม์ไปยัง สับสเตรท เช่น NAD, NADP ที่ทาหน้าที่ขนย้าย ไฮโดรเจน (H+) และโคเอนไซม์เอที่ขนย้ายอะซิติล กรุ๊ป เป็ นต้น (2) โคเอนไซม์ (Coenzyme)
- 22. www.company.com (3) โปรสทีติกกรุ๊ป (Prosthetic group) •โคแฟคเตอร์ที่เป็ นสารประกอบอินทรีย์ที่ไม่ใช่ โปรตีนที่เกาะกับโมเลกุลของเอนไซม์อย่างแน่น หนา โปรสทีติกกรุ๊ปจะเชื่อมต่อส่วนที่ทาหน้าที่ เร่งปฏิกิริยาทั้งหมด
- 23. www.company.com ไอโซเอนไซม์(Isoenzymes) หรือ ไอโซ ไซม์ คือกลุ่มเอ็นไซม์ที่ทาหน้าที่เร่งปฏิกิริยาเดียวกัน แต่ตัวเอ็นไซม์มีคุณสมบัติทางฟิ สิกส์และเคมีแตกต่าง กัน เป็ นเอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยาเดียวกัน มีน้าหนักโมเลกุล เท่ากัน มีการเรียงตัวของกรดอะมิโนคล้ายคลึงกัน แต่ การเรียงตัวของกรดอะมิโนต่างกัน ทาให้เมื่อแยก เ อ นไ ซ ม์ โ ด ย วิ ธี ท า ง อิ เ ล ค โ ต ร โ ฟ รี ซิ ส (Electrophoresis) แล้วจะทาให้ไอโซไซม์แยกจากกัน ได้ อีเลคโตรโฟรีซิสสามารถแยกโปรตีนหรือโมเลกุลอื่นที่
- 24. www.company.com • Competitive Inhibitorสามารถรวมตัวกับ โมเลกุลของเอ็นไซม์ตรงตาแหน่ง Active site โดย การแย่งจับกับสับสเตรท • Non competitive Inhibitor เป็ นตัวยับยั้งที่จับกับ เอ็นไซม์ หรือ ES-complex ซึ่งจะได้ EI และ ESI ซึ่ง จะไม่สามารถเปลี่ยนต่อเป็ นผลิตภัณฑ์ได้ • Irreversible Inhibitor เป็ นการยับยั้งแบบ ย้อนกลับไม่ได้ โดยมีการจับโมเลกุลของเอ็นไซม์ที่ บริเวณ Active site ทาให้เอนไซม์ไม่สามารถ กลับมาทางานได้ตามปกติอีก ถึงจะมีการเพิ่มความ ตัวยับยั้งการทางานของเอนไซม์ (Inhibitors)
- 25.
- 26.
- 27. www.company.com ปัจจัยที่มีอิทธิพลต่อการทางานของ เอนไซม์ (1) อุณหภูมิ (Temperature) -ส่วนใหญ่เอนไซม์จะทางานได้ที่อุณหภูมิ 25- 40 °C และกิจกรรมของเอนไซม์มักจะลดลงเมื่อ อุณหภูมิเพิ่มขึ้น - เอนไซม์แต่ละชนิดจะมีอุณหภูมิที่เหมาะสม (Optimum temperature) ในการทางานได้ แตกต่างกัน
- 28. www.company.com ปัจจัยที่มีอิทธิพลต่อการทางานของเอนไซม์ (2) ความเป็ นกรด-เบส(pH) - ส่วนใหญ่เอนไซม์จะทางานได้ที่pH 6-7.5 และ กิจกรรมของเอนไซม์มักจะลดลงเมื่ออุณหภูมิเพิ่มขึ้น - เอนไซม์แต่ละชนิดต้องการค่าพีเอชที่เหมาะสม (Optimum pH) ในการทางานได้แตกต่างกัน - เช่น ไลเปส (Lipase) ทางานได้ดีที่ pH 7 เปปซิน (Pepsin) ทางานได้ดีที่ pH 1.5- 2.5
- 29. www.company.com ปัจจัยที่มีอิทธิพลต่อการทางานของเอนไซม์ (3) ปริมาณสารตั้งต้น (Substratequality) - ถ้าเอนไซม์มีมากพอ ปฏิกิริยาจะเกิดขึ้นอย่าง รวดเร็ว แต่ถ้ามีเอนไซม์มากเกินพอในปฏิกิริยาก็ไม่ ทาให้ปฏิกิริยาเกิดเร็วกว่าเดิม เพราะไม่มีสารตั้งต้น เหลือที่จะเข้าทาปฏิกิริยา - ถ้ามีปริมาณสารตั้งต้นมากเกินไปก็จะไม่ เกิดปฏิกิริยา เพราะปริมาณเอนไซม์ไม่เพียงพอที่จะ ทาปฏิกิริยากับสารตั้งต้นที่มากเกินพอนั้น (4) ปริมาณเอนไซม์(Enzyme quality)
- 30.
- 31.