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PROGETTO LAUREE SCIENTIFICHE
STAGE PRESSO IL GRUPPO DI BIOSTRUTTURE DELL’
UNIVERSITA’ DEGLI STUDI DI NAPOLI FEDERICO II
UN MINI-PROGETTO DI RICERCA:
ALLA RICERCA DEI DETERMINANTI STRUTTURALI DELLA TOLLERANZA
DELLE PROTEINE ALLE ALTE CONCENTRAZIONI DI SALE
Tutor
Prof.
Antonello Merlino
Studenti
Pavlo Burda
Amedeo Ruggiero
Scopo dello stage
Analisi comparata delle sequenze e delle strutture
di un piccolo database costituito da:
• 15 strutture di proteine adattate a “condizioni
estreme di alta salinità” (proteine alofile)
• 15 strutture di proteine con la stessa funzione ed
elevata identità di sequenza con le proteine
alofile, ma adattate alla vita in condizioni non
estreme (proteine non-alofile)
Sequenza Proteine Alofile Sequenza Proteine Non-Alofile
Analisi comparata della sequenza amminoacidica
basici
acidi
polari
Non polari
altri
basici
acidi
polari
Non polari
altri
D
E
K
Asp
Glu
Ly
s
Analisi comparata della struttura secondaria*
Valori Medi
Proteine Proteine
alofile Non-alofile
α –eliche (%) 37,0±14,6 35,2±14,4
Valori Medi
Proteine Proteine
alofile Non-alofile
Foglietti β (%) 20,5±13,6 22,3±16,5
*dati ricavati dal Protein Data Bank (www.rcsb.org)
Proteine Alofile
SuperficieSuperficie
Interno
Proteine Non-Alofile
Interno
*dati ottenuti con GetArea, un programma che analizza le regioni della proteina esposte al solvente (superficie) e nascoste nel core
Analisi comparata della composizione amminoacidica delle superfici*
Analisi comparata della composizione amminoacidica delle
superfici
D
E
K
Conclusioni
• L’analisi delle sequenze delle coppie di proteine alofile/non-alofile
analizzate rivela che le proteine alofile hanno un numero
leggermente maggiore di residui acidi (D+E) rispetto alle proteine
non-alofile, in accordo con dati di letteratura.
• L’analisi delle strutture secondarie delle proteine analizzate non
rivela differenze significative. Si osserva invece una rilevante
differenza nella composizione amminoacidica dei residui disposti
sulla superficie.
• In particolare, i risultati del nostro lavoro suggeriscono che le
strutture di proteine alofile hanno un maggior contenuto di
residui carichi negativamente (D+E) esposti al solvente rispetto
alle corrispondenti non-alofile.

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Ricerca dei determinanti strutturali della tolleranza delle proteine alle alte concentrazioni di sale - PLS

  • 1. PROGETTO LAUREE SCIENTIFICHE STAGE PRESSO IL GRUPPO DI BIOSTRUTTURE DELL’ UNIVERSITA’ DEGLI STUDI DI NAPOLI FEDERICO II UN MINI-PROGETTO DI RICERCA: ALLA RICERCA DEI DETERMINANTI STRUTTURALI DELLA TOLLERANZA DELLE PROTEINE ALLE ALTE CONCENTRAZIONI DI SALE Tutor Prof. Antonello Merlino Studenti Pavlo Burda Amedeo Ruggiero
  • 2. Scopo dello stage Analisi comparata delle sequenze e delle strutture di un piccolo database costituito da: • 15 strutture di proteine adattate a “condizioni estreme di alta salinità” (proteine alofile) • 15 strutture di proteine con la stessa funzione ed elevata identità di sequenza con le proteine alofile, ma adattate alla vita in condizioni non estreme (proteine non-alofile)
  • 3. Sequenza Proteine Alofile Sequenza Proteine Non-Alofile Analisi comparata della sequenza amminoacidica basici acidi polari Non polari altri basici acidi polari Non polari altri D E K Asp Glu Ly s
  • 4. Analisi comparata della struttura secondaria* Valori Medi Proteine Proteine alofile Non-alofile α –eliche (%) 37,0±14,6 35,2±14,4 Valori Medi Proteine Proteine alofile Non-alofile Foglietti β (%) 20,5±13,6 22,3±16,5 *dati ricavati dal Protein Data Bank (www.rcsb.org)
  • 5. Proteine Alofile SuperficieSuperficie Interno Proteine Non-Alofile Interno *dati ottenuti con GetArea, un programma che analizza le regioni della proteina esposte al solvente (superficie) e nascoste nel core Analisi comparata della composizione amminoacidica delle superfici*
  • 6. Analisi comparata della composizione amminoacidica delle superfici D E K
  • 7. Conclusioni • L’analisi delle sequenze delle coppie di proteine alofile/non-alofile analizzate rivela che le proteine alofile hanno un numero leggermente maggiore di residui acidi (D+E) rispetto alle proteine non-alofile, in accordo con dati di letteratura. • L’analisi delle strutture secondarie delle proteine analizzate non rivela differenze significative. Si osserva invece una rilevante differenza nella composizione amminoacidica dei residui disposti sulla superficie. • In particolare, i risultati del nostro lavoro suggeriscono che le strutture di proteine alofile hanno un maggior contenuto di residui carichi negativamente (D+E) esposti al solvente rispetto alle corrispondenti non-alofile.