INTRODUCCIÓN AO TEMA DE ENCIMAS DE 2º BAC

2. ENZIMAS Enerxía de activación e o efecto catalítico Só entre a fracción de moléculas que se moven rápidamente algunhas convertiranse en productos Só entre a fracción de moléculas que se moven rápidamente algunhas convertiranse en productos nunha poboación de moléculas haberá algunhas movéndose rápidamente Outras movéndose lentamente Un aumento da T, eleva a proporción de moléculas que poden reaccionar A poboación con máis enerxía que a Ea estará en posibilidades de reaccionar Para que un enlace poda romperse ou formarse, a molécula pasará transitoriamente por un estado de mui alta enerxía: estado de transición ou complexo activado Reaccións químicas

4. ENZIMAS CATALIZADORES Hai dos tipos de catalizadores: Catalizadores positivos : que aceleran a rapidez dunha reacción. Catalizadores negativos : que disminúen a rapidez dunha reacción. Un catalizador é unha substancia que modifica a rapidez da reacción química. O catalizador non se consume no proceso nin sufre cambio químico.

5. ENZIMAS Catalizadores nos seres vivos: - BIOCATALIZADORES: catalizadores que se empregan nas reaccións metabólicas dos seres vivos tipos: Oligoelementos: Fe, Cu, Zn, Mn, I F, …… Vitaminas Hormonas ENZIMAS

6. ENZIMAS Gráfica da cinética dunha reacción sen catalizador con catalizador Enerxía de activación

7. ENZIMAS COMPARATIVA DA CINÉTICA SIN CATALIZADOR CON CATALIZADOR Enerxía de activación con encima Enerxía de activación sen encima Enerxía total liberada durante a reacción Avance da reacción Enerxía

9. ENZIMAS apoenzima cofactor inorgánico Orgánico: COENZIMA Parte proteica. Inactiva ata que non está unida ao cofactor Parte non proteica. Necesaria para a actividade do encima COENZIMA apoenzima + = HOLOENZIMA COMPOSICIÓN Só proteína Proteína + outra molécula

11. ENZIMAS

12. ENZIMAS COENZIMAS Cofactores orgánicos non proteicos Forma de actuación: - A coencima se une ao encima - O encima capta un substrato específico - O encima ataca ao substrato, arrincando algúns dos seus átomos - O encima cede á coencima ditos átomos que proceden do substrato - A coencima acepta ditos átomos e se desprende do enzima - A coencima transporta ditos átomos e acaba cedéndoos, recuperando asía a súa capacidad de aceptar nosvos átomos .

14. ENZIMAS COENZIMAS PRINCIPAIS COENCIMAS: VITAMINAS - Vitamina B1 o tiamina . Transferencia de grupos aldehido - Vitamina B2 o riboflavina : Transferencia de electróns - Vitamina B3 o niacina : Transferencia de electróns - Vitamina B5 o ácido pantoténico : o seu principal derivado é a coenzima A (Co-A), con gran importancia en diveros procesos metabólicos. - Vitamina B6 o piridoxina . Transferencia de grupos amino, esencial no metabolismo de aminoácidos. - Vitamina B7 o biotina (vitamina H). En reaccións de carboxilación - Vitamina E e Vitamina K : químicamente similares ao coenzima Q .

15. ENZIMAS Centro activo + ESTRUCTURA DO ENZIMA: apoenzima Aa de unión ao substrato: aa de fixacción Aa que interveñen na reacción: aa catalíticos Aa sen función dinámica, definen a estructura do encima: aa estructurais

16. ENZIMAS CLASIFICACIÓN DOS ENZIMAS Sistema internacional Clase 1: OXIDORREDUCTASES reaccións de oxidoreducción. Transferencia de H ou electróns dun substrato a outro Clase 2: TRANSFERASES transferencia dun grupo químico (diferente ao H) dun substrato a outro Clase 3: HIDROLASES Catalizan reaccións de hidrólise Clase 4: LIASES Catalizan reaccións de ruptura o unión de substratos, a veces formándose dobres enlaces Clase 5: ISOMERASES Catalizan a interconversión de isómeros Clase 6: LIGASES Catalizan a unión de substratos coa hidrólise de ATP

17. ENZIMAS NOMENCLATURA DOS ENZIMAS NOMES PARTICULARES NOMES SISTEMÁTICOS Consta de tres partes: substrato preferente, tipo de reacción catalizado, terminación en ase Ex: glicosa fosfato isomerase NOMES DA COMISIÓN ENCIMÁTICA Código numérico, encabezado polas letras EC seguido de 4 números separados por puntos Ex: a ATP.glicosa fosfotransferase: EC 2.7.1.2

18. ENZIMAS PROPIEDADES DOS ENCIMAS POR SER PROTEÍNAS: AS DAS PROTEÍNAS Necesidade de presentar a conformación natural máis estable das conformacións posibles. DESNATURALIZACIÓN.- c ambios na conformación van asociados a cambios na actividad catalítica. Os factores que poden determinar desnaturalización son: calor, valores extrtemos de pH, ou axentes desnaturalizantes.

19. ENZIMAS E + S MECANISMOS DE ACCIÓN ENCIMÁTICA E + S  ES E + S  ES  E + P 1.- Substrato + encima activa 2 – Formación do complexo encima-substrato 3.- Obtención do producto e queda libre o encima

20. ENZIMAS MECANISMOS DE ACCIÓN ENCIMÁTICA

21. ENZIMAS ESPECIFICIDADE ENCIMÁTICA a especificidade dos encimas depende do sitio ou centro activo Unha das principais caracteristicas dos encimas é a súa alta especificidade. Pode ser especificas para: a) o substrato Cada encima só poden catalizar sobre un substrato ou unha familia de substratos relacionados estructuralmente. Só actúan sobre unha das reaccions que pode experimentar ese substrato. Tipos: - absoluta. Só pode actuar sobre un tipo de substrato - relativa ou de grupo. Actúa sobre substratos con estructuras mui similares b) a reaccion. Especificidade de accón . O enzima só cataliza unha das posibles reaccións que pode seguir un substrato

22. ENZIMAS ESPECIFICIDADE ENCIMÁTICA Modelos de recoñecemento enzima-substrato Modelo chave-pechadura Modelo axuste inducido

23. ENZIMAS ESPECIFICIDADE ENCIMÁTICA Modelos de recoñecemento enzima-substrato Modelo chave-pechadura Modelo axuste inducido

24. ENZIMAS ESPECIFICIDADE ENCIMÁTICA Modelo axuste inducido O substrato accede ao sitio activo do encima Complexo encima/substrato Complexo encima/producto Os productos se separan do centro activo O encima cambia a súa forma ao unirse ao substrato

25. ENZIMAS FACTORES QUE INFLÚEN NA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA As reaccións catalizadas enzimáticamente dependen das condicións do medio: pH Temperatura Concentración do substrato cofactores

26. ENZIMAS FACTORES QUE INFLÚEN NA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA pH Para cada un dos encimas hai un pH óptimo. A este valor de pH se consigue un rendimento máximo, alonxándonos del se reduce a velocidade da reacción. A partir de determinados valores de pH pode desnaturalizarse o encima

27. ENZIMAS FACTORES QUE INFLÚEN NA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA Temperatura Un incremento de temperatrura implica un incremento da enerxía cinética das moléculas. Hai un incremento da velocidade da reacción. Haberá unha temperatura óptima, valor de T na que a velocidade é máxima. Se supera unha determinada temperatura iníciase a desnaturalización, perdendo a capacidade de catalizar o encima de forma irreversible. Os Encimas no son inactivadas por la congelación, iniciando a súa actividade a medida que a temperatura se incrementa.

28. ENZIMAS FACTORES QUE INFLÚEN NA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA Concentración do substrato A concedntración do enzima permanece constante. A concentracións mui baixas de substrato a velocidade é baixa. A medida que incrementamos a concentraciónn do substrato hai inicialmente un incrementol exponencial A partir de determiandos valores de concentración do substrato hai unha ralentización no incremento da velocidade Hai unha velocidade máxima, pola saturación dos encimas, no momento de formación do complexo encima-substrato

29. ENZIMAS FACTORES QUE INFLÚEN NA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA Concentración do substrato. Constante de Michaelis - Menten A cinética de Michaelis-Menten describe a velocidade da reacción de moitas reaccións encimáticas. O modelo é válido cando a concentración do substrato é maior que a concentración do enzima

30. ENZIMAS FACTORES QUE INFLÚEN NA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA Concentración do substrato. Constante de Michaelis - Menten Conceptos: v: Velocidade da reacción para unha concentración de substrato (S) Vmax: velocidade máxima que se consegue na reacción K m: Constante de Michaelis-Menten Se corresponde coa concentración de substrato no que a velocidade da reacción acada un valor igual á mitde da velocide máxima

31. ENZIMAS REGULACIÓN DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA Activadores Son substancias que favorecen a unión enzima –substrato. Exemplo: Presenza de cofactores . Poden ser ións ionorgánicos como Fe ++ , Mg ++ , Mn ++ , Zn ++ , etc.

32. ENZIMAS REGULADORES DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA No metabolismo celular hai grupos de enzimas que actúan de xeito encadeado: O producto dunha reacción convírtese no substrato da seguinte. Hai un alomenos un encima que rixe a velocidade da secuencia global: Encimas reguladoras Encima 1 Encima 2 Encima 3 A= sustrato inicial B,C= metabolitos intermediarios Z= producto final A velocidade da cada ruta está regulada para axustarse as necesidades celulares de cada momento

34. ENZIMAS REGULADORES DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA Encimas alostéricas Os encimas alostéricas presentan ademáis do centro activo, sitios alostéricos.

35. ENZIMAS REGULADORES DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA Encimas alostéricas Os encimas alostéricas apresentan ademáis do centro activo, sitios alostéricos : con posibilidade activadora ou inhibidora da súa actividade.

36. ENZIMAS REGULADORES DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA Encimas alostéricas

37. ENZIMAS REGULADORES DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA Encimas alostéricas retroalimentación negativa”,“retroinhibición”, “inhibición por el producto final” o “feed-back negativo Habitualmente o encima alostérico é inhibido polo producto final da ruta metabólica. Ao aumentar a concentración do producto final, este se une dun xeito reversible á zona alostérica inhibindo a súa actividade e polo tanto a secuencia de reaccións e que se acumule o producto final . Cuando a concentración do producto final disminúe o enzima retona a súa forma activa ao separse do producto.

38. ENZIMAS REGULADORES DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA Encimas reguladas covalentemente El enzima fosforilado es activo El enzima no fosforilado es inactivo Elementos de la reacción Encimas que pasan dunha forma menos activa a outra máis activa uníndose covalentemente a un grupo químico de pequeno tamaño como o Pi ou o AMP. Tamén se dá o caso inverso, no que un encima mui activo se desactiva ao liberar algún grupo químico.

39. ENZIMAS REGULADORES DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA zimóxenos zimógeno ou proenzima é un precursor encimático inactivo, para activarse necesita un cambio bioquímico na súa estructura que permita a conformación dun centro activo para poder levar adiante a catalización dunha reacción.

40. ENZIMAS inhibición encimática REGULADORES DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA Os inhibidores encimáticos son moléculas que se unen aos encimas disminuíndo a súa actividade TIPOS REVERSIBLES . Non se inutiliza o centro activo - COMPETITIVOS. Inhibidor e substrato presentan unha estrcutura mui semellante e compiten polo centro activo - NON COMPETITIVOS. O inhibidor actúa sobre o complexo encima-xubstrato impedindo que se realice a reacción ou impedindo a unión ao centro activo IRREVERSIBLES. A unión do inhibidor co enzima fai que quede inutilizado permannetemente o centro activo do encima ao modificar a súa estructura

41. ENZIMAS inhibición encimática REGULADORES DA ACTIVIDADE ENZIMÁTICA REVERSIBLES . COMPETITIVOS NON COMPETITIVOS

42. ENZIMAS