Описаны принципы пространственной организации белков уровень за уровнем

1. ВолГУ / Биохимия для биологов / 2014-2015
Лекция 2
Строение белков.
Уровни структурной организации
Валерий Зайцев, к.б.н.
ВолГУ, кафедра биоинженерии и
биоинформатики
Распространение и использование на условиях лицензии
Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 3.0
http://wiki.creativecommons.org/images/3/3a/Attribution_3.0_СС_BY-NC-SA_rus.pdf

2. Белки
• Наиболее распространенные биомолекулы
• Обнаруживаются во всех клетках и во всех частях любой клетки
• Обладают чрезвычайно большим разнообразием (длина
полипептидной цепи может составлять от нескольких десятков до
более чем 3 000 аминокислотных остатков)
• Полимеры из весьма ограниченного набора видов аминокислот
(протеиногенные аминокислоты)
• Обеспечивают разнообразие биологических функций
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
2

3. Уровни структурной организации белков
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
3

4. Полипептиды
Полипептид – линейный гетерополимер, состоящий из
остатков α-аминокислот, соединенных пептидными
связями .
Пептидная связь – особый случай амидной связи,
образующейся между α-аминогруппой одной
аминокислоты и α-карбоксильной группой другой
аминокислоты .
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
4

5. Линейность первичной структуры
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
5

6. Первичная структура
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
6

7. Пространственная конформация пептидной связи
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
7

8. цис- и транс- конформация пептидной связи
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
8

9. Конформация пептидной связи X – Pro
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
9

10. Первичная структура (признаки и определение)
Необходимые признаки первичной структуры:
• Формирование из аминокислотных остатков
• Линейность (неразветвленность)
• Образование за счет пептидной связи
• Уникальность для каждого конкретного белка
• Предопределенность структуры белка на основе информации,
содержащейся в структуре соответствующего гена
Первичная структура – генетически предопределенная
линейная последовательность a-L-аминокислотных
остатков в полипептидной цепи, соединенных
пептидными связями.
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
10

11. Уровни структурной организации белков
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
11

12. Взаимодействия, важные для пространственного строения
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
12

13. Водородные связи в 3D-структуре белков
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
13

14. Вторичная структура
Вторичная структура – упорядоченная пространственная
конформация отдельных фрагментов полипептидной
цепи, формирующаяся за счет водородных связей между
атомами, которые входят в состав группировки
пептидной связи.
· 310 спираль;
· a-спираль;
· p-спираль;
· поворот, стабилизированный водородными связями;
· структура на основе параллельных и (или) антипараллельных b-
листов[1];
· изолированный b-мостик (одна пара аминокислотных остатков,
образующая водородную связь по типу b-листа);
· изгиб, или поворот без водородных связей.
[1] Иногда их называют b-складчатыми листами.
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
14

15. a-Спираль
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
15

16. a-Спираль
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
16

17. Родопсин быка в мембране
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
17

18. Другие спиральные структуры
31 % 4 % очень редко
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
18

19. 310 спирали встречаются в мембранных белках
Vieira-Pires R S , and Morais-Cabral J H J Gen Physiol 2010;136:585-592
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
19

20. β-Листы
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
20

21. β-Листы
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
21

22. β-Листы
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
22

23. β-Листы
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
23

24. Изогнутые β-листы и β-выпуклость
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
24

25. Уровни структурной организации белков
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
25

26. Вторичная структура
Вторичная структура – упорядоченная пространственная
конформация отдельных фрагментов полипептидной
цепи, формирующаяся за счет водородных связей между
атомами, которые входят в состав группировки
пептидной связи.
· 310 спираль;
· a-спираль;
· p-спираль;
· поворот, стабилизированный водородными связями;
· структура на основе параллельных и (или) антипараллельных b-
листов[1];
· изолированный b-мостик (одна пара аминокислотных остатков,
образующая водородную связь по типу b-листа);
· изгиб, или поворот без водородных связей.
[1] Иногда их называют b-складчатыми листами.
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
26

27. β-повороты
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
27

28. a-Листы
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
28

29. Супервторичная структура: β-спирали
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
29

30. Супервторичная структура: β-Шпилька
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
30

31. Супервторичная структура белков и ДНК
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
31

32. Базы данных структурных мотивов белков
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
32

33. Нативная конформация
Нативная конформация – уникальное для каждого белка
взаимное пространственное расположение атомов,
обеспечивающее проявление этим белком его
физиологических функций.
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
33

34. Ковалентные и нековалентные взаимодействия
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
34

35. Гидрофобные взаимодействия
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
35

36. Стэкинг-взаимодействия
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
36

37. Олигомерные белки
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
37

38. Олигомерные белки
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
38

39. Олигомерные белки
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
39

40. Стабилизация четвертичной структуры
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
40

41. Стабилизация четвертичной структуры
CC BY-NC-SA 3.0 2013, Валерий Зайцев
41