презентация

2. біополімери,
що складаються з
α-L-амінокислот

3. Амінокислоти
Аmino acids

8. Амінокислоти
непротеїногенні протеїногенні

9. Загальна кількість
амінокислот – біля 200
з них протеїногенних - 21

10. пролін
(імінокислота)

11. гліцин

12. сірковмісні
амінокислоти
метіонін
цистеїн

13. селеноцистеїн

14. Селеноцистеїн був відкритий
американським біохіміком
Терезой Стадтман

15. На мРНК селеноцистеїн
кодується стоп-кодоном
UGA за умови, що за ним
стоїть стимулююча
послідовність нуклеотидів

16. γ-Aminobutyric
acid

17. Гальмівний медіатор
Іnhibitory mediator

21. Енантіомерія
(оптична ізомерія)
протеїногенні амінокислоти
мають L-форму

24. Рацемізація
утворення суміші
з обох ізомерів

30. замінні незамінні

31. Незамінні амінокислоти
валін
ізолейцин
лейцин
лізин
метіонін
треонін
триптофан
фенілаланин

32. Амінокислоти з'єднуються
між собою за допомогою
пептидних
зв'язків

36. прості пептиди
2 - 10 амк
олігопептиди
10 - 50 амк
поліпептиди
(білки)
>6000 Д >50 амк

37. Прості пептиди
дипептиди
трипептиди
тетрапептиди…

38. окситоцин - нонапептид

39. глюкагон
олігопептид
29 амінокислот

40. глюкагон

41. Інсулін – 51 амк
Лізоцим – 129 амк

43. Структура полімеру –
це спосіб просторового
укладання його молекули

45. Первинна структура
Primary structure

47. зв'язки первинної структури
пептидні
peptide bonds

49. Вторинна структура
Secondary structure

50. зв'язки вторинної структури
водневі
hydrogen bonds

53. Спіральні
структури

55. β-структури, β-листи
складчасті шари
pleated sheets

57. Третинна структура
Tertiary structure

61. звязки третинної структури
водневі
йонні
гідрофобні
дисульфідні

62. ionic bond

65. Первинна Пептидні
Вторинна Водневі

66. Четвертинна
структура
Quaternary
structure

69. hem

71. Haemoglobin
heterotetramer

72. Protein dimer

74. 2- dimer
3 - trimer
4 - tetramer
5 - pentamer
6 - hexamer
7 - heptamer
8 - octamer
9 - nonamer
10 - decamer

76. Fe

83. температура й
випромінювання порушує
водневі звязки

84. сильні кислоти
сильні луги
порушують йонні звязки

85. важкі метали
утворюють звязки з
карбоксильними групами
демеркурізація

86. спирти
порушують гідрофобні зв'язки
дезинфекція спиртом

90. повноцінні
містять повний набір
незамінних амінокислот
неповноцінні
немає хоча б одної
незамінної амінокислоти

91. за формою
молекули
фібрилярні глобулярні

92. Фібрилярні білки
колаген
кератин
фіброїн

93. collagen

94. ceratin

95. fibroin

96. фіброїн
шовк паутина

97. тутовий шовкопряд
silkmoth

100. Глобулярні
білки
ферменти
антитіла
токсини

101. active site

102. антитіло

104. Білки за
структурою
прості
(протеїни)
складні
(протеїди)

105. Протеїни
при гідролізі розпадаються
лише на амінокислоти

106. Протеїди
амінокислоти +
простетична група
conjugated proteins

107. ліпопротеїди
білок + ліпід

108. глікопротеїди
білок + вуглевод

109. фосфопротеїди
білок + фосфатна кислота

110. хромопротеїди
білок + пігмент
каталаза
гемоглобін

111. нуклеопреотеїди
білок + нуклеїнова кислота

112. металопротеїди
білок + метал
трансферин

114. Будівельна
функція

115. кератин нігті, волосся
роги, пір'я
колаген шкіра
фіброїн шовк
павутина

116. Захисна
функція

117. антитіла
проти антигенів
антифризи
проти замерзання
антифіданти
проти поїдання

118. Енергетична
функція
1г – 17,6 кДж

119. Транспортна
функція

120. транспорт
транс-
мембранний
між-
тканинний

121. Трансмембранний
транспорт
канали (channels)
переносники (carriers)
насоси (pumps)

122. Міжтканинний
транспорт

123. гемоглобін Fe
хлорокруорин Fe
гемеритрин Fe
гемоціанін Cu
гемованадін V

124. молекула гемоцианіну

125. забарвлення гемоцианіном

126. Асцидії

127. Рухова
функція

128. Тип руху Білок
м'язовий актин
міозин
джгутиковий
(війковий)
тубулін
флагелін
амебоїдний актин

129. Гормональна
функція

130. Пептидні гормони
соматропін, інсулін
глюкагон, окситоцин
вазопресин, кальцитонін
гастрин, АКТГ та інші

131. Каталитична
функція

132. Буферна
функція

133. Буферна функція білків
полягає в тому,
що кислі та основні
амінокислоти
вирівнюють коливання pH

134. Сигнальна
функція
виконують рецептори
плазматичної мембрани