2. Введение
Вся жизнедеятельность животных и человека неразрывно
связана с механическим движением, осуществляемым мышцами.
Все телодвижения, кровообращение, дыхание и прочие акты
возможны благодаря наличию в организме мышц, обладающих
специальным белковым сократительным комплексом –
актомиозином.
Однако наличие сократительных элементов имеет значение не
только при совершении вышеперечисленных макродвижений. В
настоящее время накапливается все больше и больше данных о
роли сократительных элементов в микропроцессах, в частности
при активном транспорте веществ через мембраны и при
движении цитоплазмы. Цитоплазма обладает колебательным,
циркуляционным, фонтанирующм и другими видами движения, что
играет большую роль в протекании метаболических
процессов в клетках. В настоящее время нет единой точки зрения
на причины происхождения этих движений цитоплазмы. Однако
наиболее вероятной является гипотеза функционирования
сократительных элементов, подобных мышечным.

3.  Основная функция мышц состоит в
преобразовании химической энергии в
механическую работу или силу. Главными
биомеханическими показателями,
характеризующими деятельность мышцы, являются:
а) сила, регистрируемая на ее конце (эту силу
называют натяжением или силой тяги мышцы)1, и
б) скорость изменения длины.
При возбуждении мышцы изменяется ее
механическое состояние; эти изменения называют
сокращением. Оно проявляется в изменении
натяжения и (или) длины мышцы, а также других ее
механических свойств (упругости, твердости и др.).

5.  Закон Гука раскрывает вязь между
напряжением и деформацией упругой среды.
Применяется исключительно в отношении
малых напряжений и деформаций. В
некоторых средах закон Гука не применяется
вовсе. Если взять тонкий стержень, который
будут растягивать, то закон можно записать в
виде формулы: F=-kΔх
 где:
 F–сила натяжения стержня;
Δх - удлинение стержня;
 k - коэффициент упругости (жесткость);

6.  С термодинамической точки зрения мышца
представляет собой систему, которая преобразует
химическую энергию в механическую работу, т.е.
мышца является хемо - механической машиной.
 При сокращении мышцы происходит
теплообразование. С помощью термоэлектрических
методов было установлено, что при каждом
раздражении вначале выделяется постоянная по
величине и не зависящая от нагрузки теплота активации
Q, а затем теплота сокращения κΔl, пропорциональная
сокращению мышцы Δl и не зависящая от нагрузки( κ –
коэффицент пропорциональности). Согласно первому
закону термодинамики, изменение внутренней энергии
ΔU мышцы будет равняться сумме выделенного тепла и
совершенной работы:
 -ΔU=Q+κΔl+FΔl=Q+Δl(F+κ).

9.  Мышечное сокращение – укорочение мышцы, в результате которого она
производит механическую работу. М. с. обеспечивает способность
животных и человека к произвольным движениям. Наиболее важная
составная часть мышечной ткани - белки (16,5-20,9%), в том числе
контрактильные, обусловливающие способность мышцы к сокращению.
Важные данные, характеризующие физико-химические и биохимические
свойства механоактивных мышечных белков, были получены А. Я.
Данилевским (1881-88). В 1-й половине 20 в. В. А. Энгельгардт и М. Н.
Любимова (1939) установили, что основной контрактильный белок мышц
- миозин - обладает аденозинтрифосфатазной активностью, а А. Сент-
Дьёрдьи и Ф. Б. Штрауб показали (1942-43), что входящий в состав
миофибрилл белок состоит в основном из 2 компонентов - миозина и
актина. Взаимодействие этих фибриллярных белков и лежит в основе
феномена сокращения самых различных контрактильных органелл и
органов движения. Периодические изменение физического состояния
мышечных белков, обусловливающее возможность попеременного
сокращения и расслабления мышц и выполнения ими механической
работы, очевидно, связано с определёнными дающими энергию
биохимическими процессами.

11.  Сведения о белковой структуре компонентов
поперечнополосатых мышц были получены еще в середине
XIX века. Однако детальные сведения о структуре
миофиламентов были получены гораздо позже благодаря
электронно-микроскопическим исследованиям и
рентгено-структурному анализу.
 Актиновые филаменты имеют длину 1 мк и диаметр около
8 нм.В состав актинового филамента входят два
вспомогательных белка - тропонин и тропомиозин.
Тропомиозин - фибриллярный белок, располагающийся в
виде нитей в продольных бороздках F- актиновой
спирали. Тропомиозин служит для включения и
выключения сократительного механизма. К каждой
молекуле тропомиозина прикреплен комплекс молекул
глобулярных белков под общим названием тропонин.
Тропонин состоит из трех субстанций Т, С, I каждая из
которых выполняет определенную функцию.

12. Схематичное изображение двух нитчатой спирали F -
актина, состоящий из G - актиновых мономеров.
Актиновая нить образована двумя спиральными тяжами из
глобулярных молекул актина (G - актин), закрученных один вокруг
другого. Мономером является молекула G - актина, названного так
из-за своей глобулярной формы. Диаметр молекулы G - актина
составляет 5.5 нм., полимеризуясь они образуют длинную двойную
спираль F - актин (от англ. filamentous – нитевидный).

13.  В дальнейшем Сент-Дьёрдьи и Штрауб
показали, что истинным сократительным
белком является не миозин, а его комплекс с
актином - актомиозин. Сокращению при
взаимодействии с АТФ подвергаются как
вымоченные в воде или 50%-ном глицерине
мышечные волокна, так и нити,
приготовленные из актомиозиновых гелей
(синерезис геля). Эти опыты подтверждают, что
энергия, необходимая для сокращения мышц,
освобождается в результате взаимодействия
актомиозина с АТФ с расщеплением
последнего на АДФ и H3PO4. При этом
освобождается большое количество энергии.

15. Кальциевый насос.
Существует два семейства
Са2+ насосов, ответственных
за устранение ионов Са2+ из
цитоплазмы: Са2+ насосы
плазмалеммы и Са2+ насосы
эндоплазматического
ретикулума. Хотя они
относятся к одному
семейству белков (так
называемому P-классу АТФ-
аз), эти насосы
обнаруживают некоторые
различия в строении,
функциональной активности
и фармакологии.

16.  Са2+ насос плазмалеммы, который удаляет ионы Са2+ из
цитоплазмы в межклеточное пространство, был открыт в
1966 годуНедавно был разработан
двухфлуоресцентный микрокапельный метод,
позволяющий одновременно измерять [Ca2+]i и выход
Са2+ наружу на одиночных клетках. Исследования,
проведенные с помощью данного метода на нейронах
моллюска и секреторных клетках, показали, что
активность Са2+ насоса плазмалеммы контролируется
непосредственно [Ca2+]i: увеличение концентрации
цитоплазматического кальция активирует Са2+ насос. В
нейронах моллюска около 40% ионов кальция,
входящих в клетку в ответ на деполяризацию
мембраны, выводится из нейрона уже во время фазы
нарастания [Ca2+]i, отражая таким образом активацию
кальциевого насоса плазмалеммы увеличением
концентрации цитозольного Са2+.

17.  Во многих эукариотических клетках, наряду с Са2+
насосом плазмалеммы, существует кальциевый насос
сарко(эндо)плазматического ретикулума (SERCA). В
настоящее время описано по крайней мере 3 различных
изоформы SERCA-насосов в клетках млекопитающих.
SERCA1-подтип сосредоточен исключительно в быстрых
скелетных мышцах, SERCA2-насосы широко
распространены в других тканях. Значимость SERCA3-
насосов менее ясна. Белки SERCA2-насосов разделяются
на две различные изоформы: SERCA2а, характерные для
кардиомиоцитов и гладких мышц, и SERCA2b,
характерные для тканей мозга. Предполагается, что
насосы SERCA различными способами регулируются
цитоплазматической и интралюминальной
концентрациями Са2+.

18.  Диски, входящие в состав саркомеров были обнаружены с помощью
светового микроскопа в конце 19 века. Позднее было установлено, что
саркомеры изменяют свою длину в момент растяжения или сокращения
мышцы. Однако длительное время оставалось неясным, каким образом
происходит укорочение саркомерав момент сокращения мышцы. Ряд
исследований полагали, сокращение может быть следствием
упорядочения белковых молекул или увеличения их "складчатости".
Получить более достоверные данные об изменениях в структуре
саркомеров при сокращении мышц удалось в 1954 г. А. Хаксли и Р.
Нидергерм. При использовании интерференционного микроскопа они
установили, что актиновые и миозиновые филаменты не изменяют своей
длины как при укорочении так и при удлинении саркомера. В момент
изменения длины саркомера изменяется длина участка взаимного
перекрывания актиновых и миозиновых филаментов.
 Это данные позволили в 1954 г. H.T. Huxley и A.F. Huxley независимо
друг от друга сформулировать для объяснения мышечного сокращения
теорию скольжения нитей. Авторы данной теории утверждают, что
укорочение саркомера, а следовательно, и мышцы в момент сокращения
происходит в результате активного скольжения актиновых нитей
относительно миозиновых нитей. При этом саркомер способен
укоротиться на 20-30% своей длины.

20.  Биофизика мышечного сокращения и вопросы регуляции
двигательных функций млекопитающих и человека всегда
являлись традиционными проблемами молекулярной
биофизики, биофизики клетки и биофизики сложных систем.
Решение задач, возникающих в этом разделе биофизики,
традиционно базировалось на исследованиях математических
моделей процессов. Существенно, что решение подобных
проблем в рамках биофизического подхода обеспечивает не
только раскрытие механизмов мышечного сокращения и
регуляции движений, но и дает информацию для решения
целого ряда прикладных задач. Наиболее значимые из них -
это задачи повышения физической работоспособности
человека и проблема развития мышечного утомления, в
частности, у спортсменов, учащихся, работников физического
и умственного труда. Все это составляет основу биофизики и
физиологии трудовых процессов и связано с целым рядом
клинических аспектов, так как патологии мышц - это большой
класс различных заболеваний опорно-двигательного
аппарата.

21.  1. Губанов Н.И., Утепбергенов А.А.
Медицинская биофизика
 2. Владимиров Ю.А., Потапенко А.Д., Деев
А.И. Биофизика
 3. Хаксли Г. Механизм мышечного
сокращения 1967г.
 4. Энгельгардт В.А., Ферментативные и
механические свойства белков мышц
1941г., т. 14