1. Propietats d’interès bromatològic
Modificacions tecnològiques i alteracions
TEMA 8-SEMINARI 6
PROPIETATS I MODIFICACIONS DE LES PROTEPROPIETATS I MODIFICACIONS DE LES PROTEÏÏNESNES
BromatologiaBromatologia
2. Propietats de retenció
ABSORCIÓ D’AIGUA
RETENCIÓ DE GREIX
FIXACIÓ D’AROMES
Propietats texturals
COAGULACIÓ
GELIFICACIÓ
TEXTURITZACIÓ
Propietats de superfície
EMULSIÓ
ESCUMES
PROPIETATS FUNCIONALS DE LES PROTEÏNES
8.1. Propietats d8.1. Propietats d’’interinterèès bromatològics bromatològic
4. A major temperatura menor fixació d’aigua en les proteïnes
(per disminució del nombre de ponts d’hidrogen, ja que es
trenquen).
En solucions on la concentració de ions es elevada hi ha una
disminució en el grau d’hidratació dels grups iònics
superficials de la proteïna com a conseqüència de que els
soluts competeixen per l’aigua, trencant els ponts d’hidrogen
o les interaccions electrostàtiques.
El pH en quant a la hidratació de les proteïnes es un factor
determinant donat que mentre més neutre sigui, es a dir
mes a prop del punt isoelèctric, menys retenció d’aigua hi
haurà. Dit d’una altre manera, en pHs àcids i basics hi haurà
una major retenció d’aigua en les proteïnes.
En punts isoelèctrics les interaccions proteïna-proteïna son
màximes. Les proteïnes s’associen y se repleguen sobre elles
mateixes manifestant el mínim d’hidratació.
Força iònica
Temperatura
pH
Hidratació
5. Solubilitat
Propietats dPropietats d’’interinterèès bromatològics bromatològic
- Perfil de solubilitat
- Índex de
dispersabilitat de les
proteïnes
- pH
- Força iònica
- Temperatura
- Dissolvents
- Classificació
(albúmines,globulines
prolamines,glutelines)
- Interaccions
hidròfobes i iòniques
MESURES
RELACIONADES
FACTORSCONCEPTES
ASSOCIATS
6. Solubilitat
pH La solubilitat d'una proteïna és mínima al punt isoelèctric, ja
que la seva càrrega neta és zero i desapareix qualsevol
força de repulsió electrostàtica que pogués dificultar la
formació d'agregats. Aquest factor, a més, s’incrementa
quan el pH s'allunya del pI.
És a dir, el pH provoca canvis en l’ionització de les cadenes
laterals dels aminoàcids afectant així la seva solubilitat. Així
doncs, podem determinar que la solubilitat:
Augmenta molt en el pH alcalí
Augmenta mínimament en el pH àcid
Disminueix significativament en pH neutre
7. Solubilitat
Força iònica Els ions amb sals neutres, amb molaritats compreses entre 0.5 i 1.0
M, poden augmentar la solubilitat de les proteïnes, efecte que es
coneix com salting in o salaó, els ions de les sals reaccionen amb
les càrregues de les proteïnes i rebaixen l'atracció electrostàtica entre
les càrregues oposades de grups pròxims de la mateixa proteïna.
Si la concentració de les sals neutres és superior a 1.0 M, la solubilitat
de les proteïnes decreix i pot conduir a una precipitació. Aquest
efecte es coneix com Saltin out, dessalat; aquest efecte resulta de
la competència entre la proteïna i els ions salins per les molècules
d'aigua necessàries per a la seva solvatació respectiva.
Amb una forta concentració salina, no hi ha prou molècules d'aigua
disponibles per a la solvatació de la proteïna perquè la major part de
l'aigua està fortament lligada a les sals. En aquestes condicions, les
interaccions proteïna-proteïna resulten més importants que les
interaccions proteïna-aigua i això pot conduir a una agregació seguida
d'una precipitació de les molècules proteiques.
8. Solubilitat
Temperatura En un augment de temperatura les proteïnes es
desnaturalitzen perquè destrueixen les interaccions dèbils
de forma que l’interior hidrofòbic interacciona amb el medi
aquós produint l’agregació i la precipitació de la proteïna
desnaturalitzada.
Per tant:
Entre 0-40ºC augmenta la solubilitat (excepte les molt
hidrofòbiques)
>40ºC disminueix la solubilitat proteica
(desnaturalització, exposició de grups apolars, agregació i
precipitació.)
Dissolvents Metanol, etanol, propanol i alcohol amílic.
En afegir solvents orgànics disminueix la solubilitat de les
proteïnes, ja que es redueix la constant dielèctrica del medi,
ja que, s'augmenta la força d'atracció entre els ions de les
proteïnes augmentant la interacció proteïna i disminuint la
interacció proteïna aigua.
10. Viscositat
Aquest diàmetre depèn de les característiques intrínseques
de la proteïna, interacció proteïna-dissolvent i interacció
proteïna-proteïna; fent que si aquestes dos últimes
augmenten, augmenti el diàmetre aparent i per tant la
viscositat i viceversa
A mesura que augmenta la concentració de proteïnes,
augmenta la interacció entre aquestes fent que per tant,
augmenti la viscositat. A menys concentració de proteïnes,
menys viscositat
A mesura que la temperatura descendeix la viscositat
disminueix també, i la forma globular original es recupera.
En medi alcalí, la viscositat de la majoria de proteïnes
augmenta, perquè les càrregues elèctriques negatives
pressuposen un desdoblament i allargament màxims,
Temperatura
Concentració
Diàmetre aparent
pH
11. Formació d’escumes
Propietats dPropietats d’’interinterèès bromatològics bromatològic
- “Overrun”
- Poder escumant
- Estabilitat de
l’escuma
- Resistència de
l’escuma
- pH
- Força iònica
- Sucres
- Viscositat
- Tensió interfacial
- Elasticitat de la
pel—lícula proteica
- Concentració
- Àrea interfacial
- Difusió del gas
- Drenatge
- Ruptura de làmines
MESURES
RELACIONADES
FACTORSCONCEPTES
ASSOCIATS
12. Formació d’escumes
Si disminueix la viscositat, disminueix l’estabilitat de
l’escuma.
Els sucres proporcionen un augment de la viscositat i
elasticitat de l’escuma. Per tant, tenen una gran
capacitat d’estabilitzar.
Els ions, sobretot clorur de sodi, influeixen de forma
negativa a l’hora de crear l’escuma ja que bloqueja la
formació dels enllaços intermoleculars impedint la
escumabilitat i la persistència d’aquesta.
Les sals de calci incrementen la seva estabilitat.
Un pH bàsic (>7) provoca que la escuma no sigui
homogènia, ja que es formen enllaços disulfur entre les
diferents proteïnes. Les millors condicions són les d’un
pH àcid (<7). En escumes estabilitzades per proteïnes,
la major estabilitat es presenta en el punt isoelèctric de
la proteïna.
sucres
Força iònica
pH
Viscositat
13. Formació d’escumes (cont.)
A mesura que la concentració de proteïnes emprades
augmenta, també augmenta l’estabilitat i rigidesa de
l’escuma creada.
Si la pel—lícula proteica és elàstica i altament viscosa,
proporciona una estabilitat a l’escuma.
És un factor positiu ja que aquesta tensió interfacial el
que proporciona és que la fase aquosa i la líquida
s’emulsifiquin.
Concentració
Elasticitat de la
pel—lícula proteica
Tensió interfacial
15. Estabilitat de l’espuma: És la capacitat que té la proteïna per
estabilitzar l’escuma quan es produeix una separació entre les fases de creació.
S’expressa com el temps necessari per a que el volum de l’escuma es redueixi el
50%.
Resistència de l’espuma: És la capacitat de suportar una
força mecànica mantenint la seva estructura intacta.
Formació d’escumes (cont.)
16. Formació d’emulsions
Propietats dPropietats d’’interinterèès bromatològics bromatològic
- Capacitat emulgent
- Estabilitat de
l’emulsió
- Índex d’activitat
emulgent
- pH
- Força iònica
- Temperatura
- Volum i tipus de
greix
- Sucres
- Concentració
- Àrea interfacial
- Floculació
- Coalescència
MESURES
RELACIONADES
FACTORSCONCEPTES
ASSOCIATS
17. Formació d’emulsions
La temperatura augmenta la viscositat de les emulsions
degut a la termolabilitat de les proteïnes que provoca un
desdoblegament d’aquestes.
L’augment de la força iònica millora la solubilitat de les
proteïnes i, per tant, la formació d’emulsions.
La formació d’emulsions està molt condicionada pel valor
del pH inicial, degut a les diferents interaccions
electrostàtiques afectant a l’estructura dels biopolímers
presents. És un factor intrínsec.
L’augment de pH millora la solubilitat de la proteïna i, a la
vegada, afavoreix la formació del complex. A més, el seu
augment també produeix un major efecte de destrucció
estructural. No és possible preparar emulsions estables
partint de valors de pH propers al punt isoelèctric
Força iònica
Temperatura
pH
18. Formació d’emulsions (cont.)
-El tipus d’emulsió dependrà dels volums relatius de les
dues fases, de l’ordre de la seva addició i del tipus d’agent
emulsionant utilitzat. La major part de les emulsions
alimentàries estan formades per una mescla d’aigua i oli.
-Segons els volums empleats tenim una emulsió de tipus oli
en aigua o d’aigua en oli.
-Es pot utilitzar greix en forma sòlida (greix saturat) o
líquida (greix insaturat). Els més utilitzats com a
emulsificants són els fosfolipids.
Volum i tipus de greix
És un factor intrínsec que afecta a la capacitat emulgent
Són substancies sulfactants no iòniques ampliament
utilitzades com a emulsionants tot i que a temperatures
elevades poden ser destruïdes per caramelirzació o hidròlisi.
Un altre inconvenient és que pot formar cristalls.
Sucres
19. Formació d’emulsions (cont.)
-Depenent de la mida dels glòbuls de greix és necessitarà
més o menys concentració emulsificant.
-Quan augmenta la concentració proteica també augmenta
l’estabilitat de l’emulsió.
Concentració de
proteïnes
20. Formació d’emulsions (cont.)
Capacitat emulgent: Capacitat de mantenir estable la
emulsió que es produeix gràcies a la disminució de la tensió interfacial
o bé protegint la fase emulsionada amb una pel—lícula per impedir el
trencament dels glòbuls.
-És el volum en ml d’oli que pot ser emulsionat per un gram de proteïna.
o/w (fase interna lipófila y fase externa hidrófila)
w/o (fase interna hidrófila y fase externa lipófila)
21. Formació d’emulsions (cont.)
Estabilitat de l’emulsió (ES): S’expressa com a
percentatge de disminució del volum de l’emulsió inicial, desprès d’una
centrifugació a baixa velocitat o una decantació durant vàries hores.
-Per a que una emulsió sigui estable cal escollir l’emulgent adequat. La
pel—lícula que es forma al voltant de la fase interna ha de ser:
Flexible
Elàstica
Resistent
Contínua
Per millorar la pel—lícula i, per tant, l’estabilitat s’utiliza més d’un tensioactiu: un
bon formador disminueix la tensió interfacial i un bon estabilitzador produeix
una capa compacta.
22. Formació d’emulsions (cont.)
Índex d’activitat emulgent: Es refereix a la mida de les
gotes i l’àrea interfacial creada.
Hi ha diversos mètodes per determinar la grandària de la gota: microscòpia de
llum, encara que no és molt fiable, microscòpia electrònica, mètodes de
dispersió de llum o comptadors de mida de partícula.
SUPERFÍCIE
ÁREA INTERFACIAL
24. Es requereix una temperatura elevada inicial per
desnaturalitzar les proteïnes i per afavorir la interacció
proteïna-proteïna. Quan es redueix la temperatura es
reorganitzen les proteïnes endreçadament.
Temperatura
Els cations divalents (com Ca2+ i Mg2+) formen enllaços
creuats entre grups negativament carregats de les
molècules de proteïnes, induint la formació de gels
proteics.
Cations divalents
En general, el pH òptim de les proteïnes per a la
formació de gels és de 7-8. A valors de pH extrems es
formen gels dèbils per les fortes repulsions
electrostàtiques.
pH
Gelificació
25. Com pectines, col—lagen milloren la gelificació. Gràcies a
la seva solubilitat i facilitat per combinar-se amb l'aigua
formen gels que eviten el seu moviment.
D'aquesta manera, s'aconsegueix per exemple convertir
una confitura liquida en una altra més espessa o
gelatinosa.
Additius
Pot donar-se per l’entrecreuament de proteïnes realitzat
per la transglutaminasa, i per la degradació enzimàtica
de proteïnes, realitzat per enzims proteolítics específics,
formant xarxes proteiques.
Enzims
Gelificació (cont.)
26. Tipus de reaccions. Efectes
Reacció de Maillard
(Embruniment no enzimàtic)
Modificacions de l’estructura de les
proteïnes
8.2. Modificacions tecnològiques i alteracions8.2. Modificacions tecnològiques i alteracions
27. Modificacions tecnològiques i alteracionsModificacions tecnològiques i alteracions
Reacció de Maillard
- Enfosquiment
- Pèrdua de solubilitat de les
proteïnes
- Pèrdua de valor biològic de les
proteïnes
- Toxicitat / mutagenicitat
- Aromes característics
- Colors marrons
- Augment palatabilitat
- Generació d’antioxidants i
anticancerígens
CONSEQÜÈNCIES INDESITJABLESCONSEQÜÈNCIES DESITJABLES
28. Reacció de Maillard
Què és?
Conjunt de reaccions químiques que donen origen a polímers de
color bru més o menys foscos anomenats melanoïdines.
Bàsicament correspon a la reacció entre sucres amb grups
carbonils lliures, aminoàcids, pèptids i proteïnes. Es donen en
escalfar els aliments.
29. Reacció de Maillard
Etapes de la reacció de Maillard
1) Es produeix la unió entre els sucres i els aminoàcids. Sense
producció de color.
2) Formació inicial de colors grocs i producció d’olors
desagradables. Es produeix la deshidratació de sucres
formant-se les reductones o dehidrorreductones i desprès
es provoca la fragmentació.
3) Es generen compostos reductors que faciliten la formació
dels pigments foscos (melanoidines).
4) Degradació de Strecker. Es formen els anomenats aldehids
de Strecker que són compostos amb baix pes molecular que
es detecten fàcilment per l’olfacte.
30. FORMACIÓ DE L’ACRILAMIDA:
La formació d’acrilamida té lloc durant l’escalfament a temperatura
superior a 100ºC (fregit i enfornat) d’aliments vegetals rics en sucres
i pobres en proteïnes. La major producció es dóna en l’etapa final de
fregit (patates) en què l’aigua ha desaparegut de la superfície de
l’aliment i s’assoleixen temperatures majors. També es forma durant
l’elaboració de galetes i en el torrat del cafè.
La reacció més important és una reacció química provinent de la
reacció de Maillard, entre un sucre reductor (normalment glucosa) i
l’asparagina. La reacció de la glucosa amb la asparagina dona lloc a
la formació d'un enllaç entre el carboni carboxílic del sucre i el
nitrogen del grup amina de l'asparagina. L'eliminació d'aigua d'aquest
compost dóna lloc a la formació d'una base de Schiff que es
descarboxila i es trenca donant l’acrilamida.
Reacció de Maillard
31. Modificacions tecnològiques i alteracionsModificacions tecnològiques i alteracions
Modificacions de les proteïnes
Objectius
1) Bloquejar reaccions de degradació
2) Millorar propietats fisicoquímiques dels aliments
3) Millorar el valor nutritiu
32. Modificacions tecnològiques i alteracionsModificacions tecnològiques i alteracions
Reaccions de modificació de l’estructura de
les proteïnes amb aplicacions tecnològiques:
Les propietats de les proteïnes poden canviar si es modifiquen
químicament les cadenes laterals. De vegades, aquests
procediments poden disminuir el seu valor nutritiu, donant
lloc a alguns derivats tòxics.
Per a la modificació química de les proteïnes s’utilitzen els
següents procediments:
