Proteínas, aminoácidos.

1. UNIVERSIDAD NACIONAL DE CHIMBORAZO
FACULTAD CIENCIAS DE LA SALUD
CARRERA DE ENFERMERÍA
BIOQUÍMICA
TEMA: AMINOACIDOS, PEPTIDOS Y PROTEINAS
INTEGRANTES:
BRONCANO RUTH
CACHUPUD NANCY
CARRILLO KATHERYNE
CELY DIANA
LLANGARY JENNY

2.  La Universidad Nacional de
Chimborazo es una comunidad
académica, científica y
humanística, cuya misión es
formar profesionales críticos a
nivel superior, comprometidos
con los valores
humanísticos, morales y
culturales, que fundamentados
en la ciencia, tecnología y
cultura constituyan un aporte
para el desarrollo sostenible
de nuestra provincia y
país, con calidad y
reconocimiento social.
 La Universidad Nacional de
Chimborazo será una
institución líder en el
sistema de educación
superior, en la formación de
profesionales con
responsabilidad social y
axiológica, con sólidos
conocimientos en la ciencia,
tecnología y cultura,
comprometidos con el
desarrollo sostenible de la
sociedad.
MISION VISION

3.  Formar profesionales de
enfermería que brinden
atención en procesos vitales
y contribuyan a la solución
de problemas de salud en la
población a nivel regional y
nacional; con criterio ético,
científico, técnico, espíritu
emprendedor y capacidad
de gerenciar en
instituciones
gubernamentales, privadas
y mixtas.
 Posicionarse como una
carrera líder en Enfermería,
acorde con el Sistema
Nacional de Salud, la
investigación y desarrollo
científico – tecnológico,
fundamentando su acción
en principios de equidad,
solidaridad, calidad, calidez
y ética, comprometida a
mejorar las condiciones de
vida de la población.
MISION VISION

4.  OBJETIVO CENTRAL:
Conocer de manera
general a los
aminoácidos, péptidos y
proteínas.
 OBJETIVOS
ESPECÍFICO:
 Conocer la
clasificación de las
proteinas.
 Identificar cada una
de las clasificaciones
de aminoácidos.

6.  Enzimas: moléculas de naturaleza proteica y
estructural que catalizan reacciones químicas.
 Grupo R: determina la identidad y las propiedades de
cada uno de los diferentes aminoácidos.
 Hidrófilo: molécula que tiene afinidad por el agua.
 Anfótero: anfótera es aquella que puede reaccionar
ya sea como un ácido o como una base.
 Proteasa: Enzima que corta secuencias polipetídicas
mediante la hidrolisis de enlaces peptídicos.
 Hidrólisis: es una reacción química entre una
molécula de agua y otra molécula, en la cual la
molécula de agua se divide y sus átomos pasan a
formar parte de otra especie química.

7.  Arqueobacterias: son microorganismos
primitivos capaces de vivir en condiciones
extremas.
 Cromatografía: método para separar mezclas
de gases, líquidos o sólidos en disolución
mediante diferentes procesos físicos.
 Péptido: Nombre genérico de los compuestos
formados por la unión de dos o
más aminoácidos.
 Proteoma celular: totalidad de proteínas
expresadas en una célula particular bajo
condiciones de medioambiente y etapa de
desarrollo

9. Las proteínas son macromoléculas biológicas,
presentes en todas las células
Todas las proteínas están constituidas a partir de
20 aminoácidos que se los puede considerar el
alfabeto en el que está escrito el lenguaje de la
estructura proteica.
Pueden producir proteínas uniendo los 20
aminoácidos de manera diferente, fabricando
enzimas, hormonas, anticuerpos, trasportadores,
fibras musculares, plumas, telarañas, cuernos de
rinocerontes antibióticos etc.

10.  Aminoácidos proteínas enlace
covalente.
 Proteínas pueden degradarse.
 Provienen de la fuente de aislamiento

11.  Tienen todos los grupos carboxilo y un grupo
amino unidos al mismo átomo de
carbono, solo difieren uno de otros del grupo
R esto hace que varié en:
estructura, tamaño, carga eléctrica y la
solubilidad en el agua.

12. CLASIFICACIÓN POR EL
GRUPO R
apolares alifáticos
aromáticos
polares sin carga
cargados
positivamente(básicos)
cargados
negativamente(ácidos)
Basados en la
interacción con el agua

13.  GRUPOS R APOLARES
ALIFÁTICOS
Las cadenas laterales, se
agrupan estabilizando las
estructuras proteicas a través
de interacciones hidrofobicas
 GRUPOS R POLARES SIN
CARGA
Son más solubles en el agua
debido a que contiene grupos
funcionales que forman
puentes de hidrogeno con el
agua.
 GRUPOS R AROMÁTICOS
Por sus cadenas laterales son
relativamente apolares.
 Grupos R cargados
positivamente(básicos)
Los grupos R más hidrofilico son
los que están cargados. Sean
positiva o negativamente.
 Grupos R cargados
negativamente(ácidos)
Los dos aminoácidos que tienen
carga neta negativa a pH 7,0 son
el aspartato y glutamato que
cuentan con un segundo grupo
carboxilo.

14. 4-hidrixiprolina
5-hidroxilisina
6-N-metil-licina
Y-carboxiglutamato
Desmosina
Selenocisteina
Ornitina y la Citrulina

15.  Cuando un aminoácido se disuelve en el agua
se encuentra en solución en forma dipolar.
Las sustancias con esta naturaleza son
anfóteras y a menudo se denominan
anfolitos.

16. PÉPTIDOS
Múltiples funciones
biológicas
Son polímeros de
aminoácidos, de
menor masa que
las proteínas.
Los péptidos que
contienen menos
de diez
aminoácidos se
denominan
OLIGOPÉPTIDOS.
Los que tienen
más de diez
aminoácidos se
lo llama ,
POLIPÉPTIDO.
Se encuentran en la
mayoría de los tejidos
vivos
Tienen generalmente
masas molecular
inferiores a los 10,000

17. PROTEÍNAS
Las proteínas sirven
para construir y
mantener las
células.
Son responsables
de la contracción
muscular.
Son cadenas
polipèpticas largas
Las células
contiene
generalmente
miles de proteínas
diferentes.
La fuente de una
proteína son
generalmente las
células de un
tejido o células
microbianas
El término proteína deriva
del griego proteios, que
significa primero
La secuencia específica de los
aminoácidos determina la función
exacta de cada proteína.

18. NIVELES DE ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Es la secuencia lineal de aminoácidos que
está determinada, a su vez, por el orden de
los nucleótidos en el ADN o en el ARN
Es atracción entre cargas positivas y negativas, y
los enlaces hidrófobos (repelentes del agua) e
hidrófilos (afines al agua) hacen que la molécula se
arrolle o pliegues
Cuando las fuerzas provocan que la
molécula se vuelva todavía más
compacta.
Cuando está formada por más de una
cadena polipeptídicas.

20. LAS PROTEÍNAS SE PUEDEN SEPARAR Y
PURIFICAR
1.-Propiedades
2.-activad
Los métodos de separación de proteínas
aprovechan propiedades que varían de una
proteína a otra.
1.-Incluye tamaño
2.-La carga
3.-Las propiedades de unión .

21. LAS PROTEÍNAS GRANDES DEBEN SECUENCIARSE
A PODER DE FRAGMENTO MÁS PEQUEÑO.
La precisión global de una secuencia de
aminoácido disminuye a medida que
aumenta la longitud de políptico. Los
polípticos grandes que se encuentran en
las proteínas, de romperse en trozo más
pequeñas para poder secuenciarles de
manera eficiente.

22. Rotura de puentes
di sulfuro de
proteínas.
• La oxidación de un residuo de cistina con ácido
per fórmico. La reducción con ditiotreitol que
da lugar a residuos.
Rotura de los di
sulfuro.
• Los puentes di sulfuro interfiere en el
procedimiento de secuenciación. Los puentes di
sulfuro también interfieren en la rotura
enzimática o química del políptico.
Rotura de la
cadena poli
peptídica.
• Pueden utilizarse varios métodos para
fragmentar de cadena poli peptídicas. Las
enzimas denominadas PROTEASAS catalizan la
rotura hidrolítica de los enlaces peptídicos.

23. Su localización se denomina en un paso adicional una vez completada
la secuenciación.
De nuevo se corta una nuestra de la proteína con una reactiva. Los
péptidos resultantes se separan por electroforesis y se comparan con
el conjunto de péptidos generando para la tripsina.
Fragmentación de las proteínas, secuenciación y ordenamiento de
los fragmentos peptídicos.
Conjunto de métodos disponibles para analizar tanto las proteínas
como los ácidos nucleicos está dando origen una disciplina. La
bioquímica de la célula completa. Para describir el complemento
proteico entero codificado que codifican por el DNA de un
organismo, los investigadores han acuñado el término proteoma.

24. Una solución de proteína se dispersa en micro gotas cargadas
mediante pasa a través de una aguja bajo la influencia de un campo
eléctrico de alto voltaje.
OBTENCIÓN DE INFORMACIÓN SECUENCIAL DE UNA PROTEÍNA
POR ESPECTROMETRÍA DE MASA EN TÁNDEM.
Un espectro típico pico que representa los fragmentos
peptídicos generados a partir de una muestra de un
péptido pequeño. La espectrometría de masa puede
utilizarse también para secuenciarse cortos de un poli
péptido.

25. Existen tres maneras de obtener un péptido:
 Por purificación a partir del tejido
 Mediante ingeniería genética
 Síntesis química directa.
SÍNTESIS QUÍMICA DE UN PÉPTIDO SOBRE UN
SOPORTE POLIMÉRICO INSOLUBLE.
La reacción de 1 o 4 son necesarias para la formulación de cada enlace
peptídico. La síntesis químico trascurre desde el extremo amino-
terminal la dirección inversa a la dirección de la síntesis proteica.
Diversos métodos nuevos para la ligación eficiente de péptidos han
hecho posible la combinación de péptidos sintéticos para formar
proteínas mayores.

26. •Algunas proteínas
evolucionan más rápido
que otras o cambian más
rápido en un grupo de
especies que en otro.
•Es posible encontrar
ciertos segmentos de la
secuencia de una
proteína en organismos
de un grupo taxonómico
y no en otros grupos
•Para realizar
estudios
evolutivos a
partir de una
familia de
proteínas
•Los programas usados
para la generación de
alineamientos
secuenciales
combinados con otros
métodos comprueban
la fiabilidad de esos
alineamientos.
Emile Zuckerkandl y
Linus Pauling,
pioneros en el uso
de secuencias de
nucleótidos y
proteínas
Proyectos genoma.
Secuencias
disponibles crece a
una velocidad
enorme
Se ha comprobado
que la tabla Blosum
62 proporciona los
alineamientos más
fiables en una
amplia gama de
familias de proteínas
Proteínas,
evolucionan a
velocidades
distintas.
Trasferencia
genética lateral

28.  Los aminoácidos se clasifican por su factor R en
cinco grupos.
 son compuestos orgánicos que se encuentran en
la mayoría de los tejidos vivos .
 Las proteínas sirven sobre todo para construir y
mantener las células de todo ser vivo.
 Se puede utilizar varios métodos para
fragmentar de cadena poli peptídicas. Además
Los polípticos grandes que se encuentran en las
proteínas, se rompen en trozo más pequeñas
para poder secuenciarles de manera eficiente.
 Las proteínas están en constante cambio, lo que
se ha podido verificar a través de la historia con
diferentes estudios.

30.  Como personal de enfermería es muy
importante el estudio de los aminoácidos,
péptidos y proteinas ya que estas son
esenciales especialmente ya que los
aminoácidos pueden producir proteínas
fabricando enzimas, hormonas, anticuerpos,
trasportadores, fibras musculares, plumas,
telarañas, cuernos de rinocerontes antibióticos
etc; a los aminoácidos se los puede considerar
el alfabeto en el que está escrito el lenguaje
de la estructura proteica. Las proteínas sirven
sobre todo para construir y mantener las
células de todo ser vivo.

31. Murray R, Granner D, Mayer P, Wodwell
V. Bioquímica de Harper. 14 ed. Manual
Moderno; 2007.