Proteinas y enzimas

1. 2013
MONOGRAFÍA
UNPRG
09/07/2013
UNIVERSIDAD NACIONAL
PEDRO RUIZ GALLO
PROTEÍNAS Y ENZIMAS
Integrantes:
Mago Alejandro
Sánchez Hernández William Smith
Muro del Valle Sergio

2. INTRODUCCIÓN
En el siguiente trabajo, daremos a conocer, todo tipo de
información acerca de una Proteína y Enzima. Iremos
explicando por temas. Y trataremos de ser muy
específicas y tener todo muy bien definido.

3. Primero partiremos, como todo trabajo, dando una
definición de Proteína, su historia y clasificación. Luego
definiremos y explicaremos sus estructuras químicas,
después veremos su metabolismo en el ser vivo . A
continuación, clasificaremos y definiremos las variadas y
múltiples funciones de las proteínas en el cuerpo humano.
Posteriormente, veremos un tema muy importante,
trataremos enfermedades por deficiencia y exceso de
proteínas, luego veremos ensayos de reconocimiento y
conclusiones; todo esto con imágenes y definiciones.

4. • Las proteínas son compuestos químicos muy complejos que se
encuentran en todas las células vivas: en la sangre, en la leche, en los
huevos y en toda clase de semillas. Constituyen una de las cinco
biomoléculas complejas presentes en las células y tejidos. Desempeñan
múltiples funciones en nuestro cuerpo, todas ellas de vital importancia,
como formar parte de la estructura de los músculos, huesos o tendones,
funcionan como catalizadores de numerosas reacciones químicas,
transportan numerosas sustancias como hormonas o fármacos,
participan en los sistemas de defensa y también pueden ser utilizados
como fuente de energía, aunque este proceso es energéticamente poco
rentable para el organismo y genera productos tóxicos que deben ser
procesados y eliminados por el hígado y riñones

5. LAS PROTEINAS

6. se llaman así
porque
presentan un
grupo amino
(-NH2) y un
grupo
carboxilo
ácido (-
COOH)
unidos al
mismo átomo
de carbono.
2 aa Dipéptido
3 aa Tripéptido
4 a 10 Oligopéptido
10 a 100 aa Polipéptido
más de 100 aa Proteína

7. Formándose
una AMIDA

8. 2 aa Dipéptido
3 aa Tripéptido
de 4 a 10 aa Oligopéptido
de 10 a 100 aa Polipéptido
más de 100 aa Proteína

9. Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes
en las células, más del 50% del peso seco de la célula son
proteínas. Están constituidas, fundamentalmente, por C, H,
O y N y casi todas tienen también azufre. Algunas tienen,
además, otros elementos químicos y en particular: P, Fe, Zn o
Cu. El elemento más característico de las proteínas es el
nitrógeno. Son los compuestos nitrogenados por excelencia de
los seres vivos.

10. Las proteínas son moléculas específicas que marcan la
individualidad de cada ser vivo. Son además de una
gran importancia porque a través de ellas se va a
expresar la información genética, de hecho el dogma
central de la genética molecular nos dice:

11. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una
enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:
• Estructural. Esta es la función más importante de una proteína
(Ej.: colágeno),
• Inmunológica (anticuerpos),
• Enzimática (Ej.: sacarasa y pepsina),
• Contráctil (actina y miosina).
• Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan
como un tampón químico),
• Transducción de señales (Ej.: rodopsina)
• Protectora o defensiva (Ej: trombina y fibrinógeno)

12. Las propiedades que este tipo de sustancias presentan sí o
sí son: solubilidad (se mantiene cuando los enlaces fuertes
y débiles estén presentes), capacidad electrolítica (analiza
carga positiva o negativa), especificidad (cada una tiene
una función específica) y amortiguador de PH (se
comportan como ácidos o bases).

13. Además, a las proteínas las podemos encontrar en cada
rincón de nuestro cuerpo, en todos los líquidos
orgánicos, en los músculos, en la piel, en los órganos,
en las glándulas, con la excepción de la bilis y la orina,
allí, definitivamente, no las encontraremos.

14. • Por otro lado, las proteínas
también pueden encontrase en los
alimentos, aquellos que contienen
proteínas completas son la carne,
leches, sus derivados, huevos, en
tanto, por ejemplo, las nueces y las
legumbres. en exceso, las proteínas,
podrían enfermar los riñones,
aumentar el nivel de colesterol,
impedir la absorción de calcio y
promover la obesidad. Lo
recomendado es ingerir diariamente
un gramo por kilo de peso.

15. CABE RECORDAR:
En los diversos compartimientos celulares transcurre un gran
número de reacciones químicas que proporcionan a la célula
energía y los componentes necesarios para su mantenimiento.
La vida depende de la existencia de catalizadores poderosos y
específicos y muchas proteínas son enzimas que catalizan
reacciones bioquímicas y son vitales para el metabolismo.

16. Enzimas
Las células poseen compuestos químicos que controlan las
reacciones que ocurren en su interior. La sustancia que
controla la velocidad a la que ocurre una reacción química sin
que la célula sufra daño alguno ni se destruya se conoce como
un catalizador.
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores en
las células y hacen posible las reacciones.

17. CONCEPTO DE ENZIMA
Químicamente corresponden a
proteínas globulares (en su
mayoría).
Se conocen como
Biocatalizadores.
Características…
Aceleran la velocidad de las
reacciones químicas. No modifican el
sentido de los equilibrios químicos.

18. No sufren cambios durante la
reacción.
…Características
Son especificas a un
sustrato.
Actúan a cierta
temperatura y condiciones
de pH.
Son las unidades
funcionales del
metabolismo celular
no son consumidas en la reacción,
son REUTILIZABLES.

19. Factores que afectan la velocidad de reacción de las
enzimas:
l.- La concentración de la enzima y del sustrato; a mayor
concentración de la enzima o del sustrato mayor es la velocidad
de reacción enzimática.
2.- La formación de intermediarios covalentes inestables;
favorecen la reacción para formar los productos, estos
intermediarios se originan por la combinación del sustrato con
algunas enzimas
3.- Cuando se proporciona a la reacción grupos funcionales los
cuales son capaces de actuar como dadores o aceptores de
protones.

20. 4.- Los cambios de estructura de la enzima; aumentan
la velocidad de la reacción, debido a que la enzima se
adapta al sustrato.
5.- La temperatura; cuando la temperatura está por
encima de 0 º C, las moléculas de una sustancia
determinada están en movimiento, y a medida que
aumenta la temperatura el movimiento aumenta

21. En su estructura globular, se entrelazan
y se pliegan una o más cadenas
polipeptídicas, que aportan un pequeño
grupo de aminoácidos para formar el
sitio activo, o lugar donde se adhiere el
sustrato, y donde se realiza la reacción.
Una enzima y un sustrato no llegan a
adherirse si sus formas no encajan con
exactitud. Este hecho asegura que la
enzima no participa en reacciones
equivocadas.
La enzima misma no se ve afectada por
la reacción. Cuando los productos se
liberan, la enzima vuelve a unirse con
un nuevo sustrato.

22. HISTORIADE LAS PROTEINAS
• El termino albumen se remonta a la primer siglo de nuestra era. Plinio
El Viejo lo acuño para referirse a la clara de huevo.
• William Prout, En 1827 clasifico las sustancias que formaban los
alimentos en tres categorías: Las sacarinosas (los actuales azucares),
las oleaginosas (los actuales lípidos) y las albuminosas (las que hoy
llamamos proteínas).
• Jöns Jakob Berzelius en 1835, nombro al compuesto químico que
constituye la base de la fibrina y de la albumina con el nombre de
proteína, luego en En 1838 el químico holandés Gerrit Jan Mulder
dio el nombre de proteínas a las sustancias que contenían nitrógeno.

23. • Hermann Emil Fischer en 1902, descubre el enlace peptidico
el cual fue ratificado por Frederick Sanger en 1952.
• La primera secuencia de proteínas que se descubrió fue la de
insulina, por Frederick Sanger, quien ganó el Premio Nobel
por este logro en 1958.Las primeras estructuras de proteínas
resueltas fueron la hemoglobina y la mioglobina, por Max
Perutz y Sir John Cowdery Kendrew, respectivamente, en
1958.

24. HISTORIA DE LAS ENZIMAS
• Louis Pasteur llegó a la conclusión que esta fermentación
era catalizada por una fuerza vital contenida en las células
de la levadura, llamadas fermentos, que se pensó solo
funcionaban con organismos vivos.
• En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837–1900) acuñó el
término enzima
• En 1897 Edward Buchner comenzó a estudiar la habilidad
de los extractos de levadura para fermentar azúcar debido a
la ausencia de células vivientes de levadura.

25. • El descubrimiento de que las enzimas podían ser
cristalizadas eventualmente permitía que sus estructuras
fuesen resueltas por una cristalografía de rayos X. Esto fue
hecho primero por la lisozima, una enzima encontrada en
las lágrimas, la saliva y los huevos blancos que digieren la
capa de algunas bacterias; la estructura fue resuelta por un
grupo liderado por David Chilton Phillips y publicada en
1965. Esta estructura de alta resolución de lisozimas marcó
el comienzo del campo de la biología estructural y el
esfuerzo por entender como las enzimas trabajan a un nivel
anatómico de detalles.

26. DEFINICION DE LAS PROTEINAS
• Proteína deriva del griego proteuo que significa “En primer
lugar o yo primero” o del Dios Proteo.
• por la cantidad de formas que puede adoptar. Sugiere que
todas las funciones básicas de las células dependen de
proteínas específicas; entonces se puede decir que no existe
vida sin proteínas. Están presentes en cada célula y en cada
organoide celular pudiendo ser estructurales o enzimáticas

27. COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNAS
• Todas las proteínas contienen:
Carbono
Hidrógeno
Nitrógeno
Oxígeno
• Y otros elementos tales como:
Azufre
Hierro
Fósforo
Cinc

28. • La formación de estos polímeros o macromoléculas se da en
los ribosomas, cuando un aminoácido cede al OH del
carboxilo y un H del grupo amino de otro aminoácido
liberándose una molécula de agua, dando origen al puente o
enlace peptídico resultando un dipéptido, si se unen
3aminoácidos se les llama tripéptido, 5 es un pentapéptido,
(la distancia entre las uniones peptídicas es de 3.5 A),
el aminoácido terminal de la cadena que tiene el
grupo carboxilo se denomina aminoácido

29. ENLACE PEPTIDICO

30. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
CONJUGADAS (complejas)
• Las "conjugadas" o "Heteroproteínas" son proteínas que al
hidrolizarse producen también, además de los
aminoácidos, otros componentes orgánicos o inorgánicos.
La porción no proteica de una proteína conjugada se
denomina prostético". Las proteínas conjugadas se
subclasifican

31. • GLUCOPROTEINA:
RIBONUCLEASA MUCOPROTEINA
ANTICUERPOS HORMONA LUTEINIZANTE
• Nucleoproteínas:
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
• Cromoproteínas:
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que
transportan oxígeno
Citocromos, que transportan electrones

32. PROTEINAS SIMPLES
• Las "simples" o "Holoproteínas" son aquellas que al
hidrolizarse producen únicamente aminoácidos.
• SE SUBCLASIFICAN EN :
• Globulares:
Prolaminas: gliadina (trigo), hordeína (cebada)

33. • Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
• Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)
• Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
• Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,
Transferasas...etc.

34. • Fibrosas:
Colágenos : en TEJIDO conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas,
plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

35. SEGÚN SU FUNCIÓN
• Enzimas: proteínas cuya función es la "catálisis de las
reacciones bioquímicas“.
• Proteínas de transporte: Muchos iones y moléculas
específicas son transportados por proteínas específicas. Por
ejemplo, la hemoglobina transporta el oxígeno.
• Proteínas estructurales o de soporte: proteínas fibrosas
como el colágeno y la a-queratina constituyen la estructura
de muchos tejidos de soporte del organismo

36. • Anticuerpos: Son proteínas altamente específicas
que tienen la capacidad de identificar su sustancias
extrañas tale como los virus.
• Proteoreceptores: proteínas que participan
activamente en el proceso de recepción de los
impulsos nerviosos como en el caso de la "rodapsina"
presente en los bastoncillos de la retina del ojo.
• Hormonas y Proteínas represoras:son proteínas que
participan en la regulación de metabólicos

37. DE ACUERDO A SU VALOR NUTRICIONAL
• Completas: Proteínas que contienen todos los
aminoácidos esenciales. Generalmente provienen de
fuentes animales.
• Incompletas: Proteínas que carecen de uno o más de los
amino ácidos esenciales. Generalmente son de origen
vegetal

38. CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
• OXIDORREDUCTORAS: Son las enzimas relacionadas
con las oxidaciones y las reducciones biológicas que
intervienen de modo fundamental en los procesos
de respiración y fermentación
• HIDROLASAS:, introducen componentes del agua en el
sustrato ocasionando el rompimiento de la molécula.
Actúan sobre uniones Ester (lipasas), cuerpos glucosidicos
(alfa amilasa), uniones peptidicas (pepsina)

39. • ISOMERASAS: Transforman ciertas sustancias en
otras isómeras, es decir, de idéntica formula empírica
pero con distinto desarrollo. Son las enzimas que
catalizan diversos tipos de isomerización, sea óptica,
geométrica, funcional, de posición, etc.
• TRANSFERASAS: Estas enzimas catalizan la
transferencia de una parte de la molécula (dadora) a
otra (aceptora).
• LIGASAS: Unen moléculas utilizando compuestos
de alta energía como el ATP u otra, forma enlaces.

40. ESTRUCTURAS QUIMICAS
DE LAS PROTEINAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria de las proteínas hace referencia a la secuencia
de aminoácidos que la componen, ordenados desde el primer aminoácido
hasta el último. El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo
amina, por lo que se le da el nombre de aminoácido n-terminal.
El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo, por lo que
se denomina aminoácido c-terminal.
El ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena peptídica, no es
arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN.
La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que
ésta adopte.

41. • La estructura primaria determina las demás estructuras de la
proteína.
• Algunas proteínas que tienen azufre como la Cistina (dos moléculas
de cisteína) presenta enlace disulfuro, la primera estructura fue la
Insulina determinada por Singer, el cual presenta 21 residuos de
aminoácidos en la cadena alfa y 30 en la cadena beta.

42. ESTRUCTURA SECUNDARIA
• La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de
aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos (aa), a medida que
van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias
a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición
espacial estable.
• Existen dos formas de estructuras secundarias:
• La alfa hélice, forma de cilindro, aquí la cadena peptídica se
enrolla alrededor de un cilindro imaginario y se halla
estabilizada por enlaces puentes de hidrógeno entre el grupo
amino y el grupo carboxilo de los aminoácidos situados cuatro
residuos más adelante en la misma cadena polipeptídica. Es la
más estable, dextrógira se repite cada 5.4 A0. presentan esta
estructura colágeno, prolina.

44. • La conformación beta, forma de hoja plegada, aquí la molécula
adopta la conformación de una hoja de papel plegada, y se halla
estabilizada por puentes de hidrógeno entre grupos amino y carboxilo de
los tramos apareados de la cada polipeptídica. Presentan esta estructura
la queratina de la seda o fibroína.

45. ESTRUCTURA TERCIARIA
• Es la más común de las proteínas. La estructura terciaria informa sobre la
disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre
sí misma originando una conformación globular o filamentosa, que se
mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteínas) y otros
débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones
iónicas e interacciones hidrofóbicas).

46. • Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más
importante pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteínas
adquieren su actividad biológica o función.
• Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizada
por ser solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o
muchas enzimas.
• Sin embargo, no todas las proteínas llegan a formar estructuras
terciarias. En estos casos mantienen su estructura secundaria
alargada dando lugar a las llamadas proteínas filamentosas, que son
insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello idóneas para
realizar funciones esqueléticas. Entre ellas, las más conocidas son el
colágeno de los huesos y del tejido conjuntivo; la β-queratina del
pelo, plumas, uñas, cuernos, etc...; la fibroína del hilo de seda y de
las telarañas y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red
deformable por la tensión.

48. ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Resulta de la combinación de dos o más cadenas polipeptídica, iguales o
diferentes con estructura terciaria, para formar un complejo proteico,
cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre
de protómero, el número de protómeros varía desde dos como en la
hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápside
del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas. Las
fuerzas que mantienen unidas a las cadenas son de tipo físico, químico,
enlaces de hidrógeno y puente disulfuro. Esta estructura no la poseen,
tampoco, todas las proteínas. Algunas que sí la presentan son: la
hemoglobina, el virus mosaico y las enzimas alostéricas.

50. • VMT(virus mosaico del tabaco)

52. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
• Especificidad
• Las propiedades de las proteínas dependen de la estructura tridimensional
en el medio acuoso, es decir, de los aminoácidos que se disponen en su
superficie, que son los que constituyen el centro activo; también de los
aminoácidos que se disponen hacia el interior, y aquí son los que dan
rigidez y forma a la proteína. Cada proteína tiene una conformación según
su estructura primaria. Así, un pequeño cambio en la secuencia de
aminoácidos provoca cambios en la estructura primaria, secundaria,
terciaria, y por tanto pérdida de la actividad biológica.

53. • Solubilidad
• Las proteínas globulares son solubles en agua, debido a que sus
radicales polares o hidrófilos se sitúan hacia el exterior, formando
puentes de hidrógeno con el agua, constituyendo una capa de
solvatación. Esta solubilidad varía dependiendo del tamaño, de la
forma, de la disposición de los radicales y del pH.
• Desnaturalización
• Pérdida de la estructura tridimensional o conformación, y por tanto
también de la actividad biológica. Se produce al variar la temperatura,
presión, pH, electronegatividad, etc. Esto provoca la rotura de los
puentes de hidrógeno que mantienen las estructuras secundaria y
terciaria, y las proteínas reconvierten en fibras insolubles en agua. Si
las condiciones son suaves, el proceso es reversible, y si el cambio es
más drástico, es irreversible.

54. • Perdida de la estructura
tridimensional de
la ovoglobulina
• CAPACIDAD AMORTIGUADORA
• Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace
capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden
comportarse como un ácido o una base y por tanto liberar o retirar
protones (H+) del medio donde se encuentran.

55. ESTRUCTURAS QUIMICAS DE LAS
ENZIMAS
• Las moléculas enzimáticas son proteínas globulares que presentas dos
regiones estructurales especializadas:
SITIO CATALITICO
Zona de la enzima que se une al sustrato y acelera su transformación,
llega a presentar:
• ZONA DE FIJACION: Está constituida por una serie de
aminoácidos que permiten la adhesión del sustrato
• ZONA DE CATALISIS: Secuencia especifica de aminoácidos
catalítico que interaccionan con el sustrato para que este pase al
estado activo.

56. SITIO REGULADOR
• Porción molecular sujeta a modificaciones cuyas consecuencias son el
aumento o la disminución de la capacidad de la enzima para unirse al
sustrato.

57. PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS
Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica. Entre sus propiedades
más importantes encontramos:
• BIOCATALIZADORES:
• Actúan dentro de los organismos vivos. El catalizador es una molécula
capaz de disminuir la energía de activación.
• ESPECIFIDAD:
• Prácticamente, existe un tipo de enzima específica para cada cambio
químico, así también para cada sustrato.
• CAPACIDAD CATALITICA:
• Las cantidades infinitesimales son suficientes para la transformación de
una sustancia reactante en producto.
• SENSIBILIDAD:
• Debido a su naturaleza proteica, las enzimas están sujetas a la
desnaturalización y pérdida de su actividad catalítica.

58. METABOLISMO DE LAS PROTEINAS
EN LOS SERES VIVOS
• Las proteínas comienzan a digerirse en el estómago, donde son atacadas
por la PEPSINA, que las divide en sustancias más simples, liberando
algunos aminoácidos. En el duodeno, el jugo pancreático y
posteriormente, las enzimas del jugo intestinal completan su digestión.
• Los Aminoácidos se absorben en el intestino delgado, pasan directamente
a la sangre y llegan al hígado donde unos se almacenan y otros
intervienen en la síntesis o producción de proteínas de diversos tejidos,
formación de anticuerpos, etc.
• Aproxidamente el 58 % de las proteínas consumidas son convertidas a
glucosa y la mayoría de los aminoácidos tienen esta capacidad
(glucogénicos).

59. • El grupo Amino, tras la desaminación es liberado como amonio,
que es llevado al hígado para producir urea. El amonio es
altamente toxico por eso es transportado en combinación con el
ACIDO GLUTAMICO como glutamina, la síntesis de la cual se
hace a través del ciclo de la ornitina.
• Las hormonas pueden tener un efecto catabólico o anabólico
sobre el metabolismo de las proteínas. La hormona del
crecimiento, la insulina o la testosterona tiene efecto inductor de
la síntesis (ANABOLISMO), mientras que otras, como los
corticoides tienen efecto contrario (CATABOLISMO).

60. Formas de ingreso:
• A diferencia de los carbohidratos y lípidos la variedad de
proteínas que ingresan al organismo es superior y proviene de
los tejidos animales y vegetales, así si las proteínas de los
alimentos aportan los aminoácidos que contienen el nitrógeno
metabólicamente útil al organismo, determina que estas
proteínas de las dietas son un requerimiento nutricional que
permite mantener el equilibrio metabólico y posibilita una
adecuada reposición de las pérdidas de nitrógeno.

61. Digestión y absorción:
• Las proteínas que forman parte de las dietas son degradadas por la
acción de enzimas proteolíticas (proteinazas y peptidasas)
presentes en el aparato digestivo, las cuales las convierten en
aminoácidos.
• Las proteinazas son las que hidrolizan enlaces peptídico
localizados en el interior de las cadenas de proteínas, suelen actuar
sobre sustratos de alto peso molecular y su acción produce
fragmentos peptídico de las cadenas de proteínas o próximos a
ellas, suelen atacar péptidos de bajo peso molecular y en su acción
se liberan tripeptidos, dipéptidos y aminoácidos libres.
• Los aminoácidos obtenidos de la degradación de las proteínas son
absorbidas por la mucosa intestinal mediante mecanismos de
transporte activo que consume ATP y la presencia de iones sodio.

63. Reacciones generales de los aminoácidos de importancia en el
metabolismo:
• Desaminacion oxidativa: Es la reacción que consiste en la
separación del grupo amino de los aminoácidos en forma de
amoniaco quedando el cetoácido y un nuevo cetoácido.
• Transaminación: Consiste en la transferencia del grupo amino,
de un aminoácido es transferido a un cetoácido, formándose un
nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido.

64. • Descarboxilacion: Es la separación del grupo carboxilo del
aminoácido en forma de CO2
• Aminoácidos esenciales y no esenciales:
 Aminoácidos esenciales: Aquellos que el organismo no pueden
sintetizarlos y son necesarios adquiridos por las dietas.
 Aminoácidos no esenciales: Aquellos que el organismo los
sintetiza.

65. Vías de eliminación de amoniaco:
El metabolismo de los aminoácidos y otros compuestos
nitrogenados de bajo peso molecular, origina amoniaco (NH3). El
mismo se reincorpora al metabolismo, aunque las cantidades que
se producen son superiores a la que se elimina por un mecanismo
de excreción urinaria.
• Se hace necesaria una eliminación eficaz, ya que es una
sustancia toxica cuyo aumento en la sangre y los tejidos puede
crear lesiones en el tejido nervioso.
• Dentro de los mecanismos que dispone el organismo humano
para la eliminación del amoniaco se encuentran:

66. • Excreción renal:
El riñón es capaz de eliminar amoniaco por la orina en forma de sales de
amonio. En este órgano, el amoniaco obtenido se combina con iones H+
formando amonio que se elimina combinado con iones.
La excreción urinaria de sales de amonio consume H+, por lo tanto que estas
reacciones dependen de los mecanismos renales de regulación de pH
sanguíneo.
• Síntesis y excreción de urea:
Es el mecanismo más eficaz que dispone el organismo para la eliminación del
amoniaco.
La síntesis de la Urea se lleva a cabo en el hígado y de este órgano alcanza al
riñón, donde se elimina por la orina.

67. FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
Las funciones de las proteínas son específicas de
cada una de ellas y permiten a las células mantener
su integridad, defenderse de agentes externos,
reparar daños, controlar y regular funciones,
etc...Todas las proteínas realizan su función de la
misma manera: por unión selectiva a moléculas

68. FUNCION ESTRUCTURAL
Tiene como función proporcionar soporte mecánico a los
tejidos y células.
• glucoproteinas forman parte de las membranas
celulares y actúan como receptores o facilitan el
transporte de sustancias.
• Las histonas, forman parte de los cromosomas que
regulan la expresión de los genes.
• El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
• La elastina del tejido conjuntivo elástico.
• La queratina de la epidermis.

69. FUNCION
ESTRUCTURAL
MENBANA
CELULAR –
GLUCOPROTEINAS

70. FUNCION ENZIMATICA
Las proteínas con función enzimática son
las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las
reacciones químicas del metabolismo
celular.
. Estos biocatalizadores reciben el nombre
de enzimas. La gran mayoría de las
proteínas son enzimas.

71. FUNCION HORMONAL
hormonas con naturaleza proteica
• Como la insulina y el glucagón (que regulan
los niveles de glucosa en sangre)
• La del crecimiento
• adrenocorticotrópica (que regula la síntesis
de corticosteroides)
• la calcitonina (que regula el metabolismo del
calcio).

72. FUNCIÓN REGULADORA
Muchas proteínas se unen al DNA y de esta
forma controlan la transcripción génica
• Las distintas fases del ciclo celular son el
resultado de un complejo mecanismo de
regulación desempeñado por proteínas como
la ciclina.

73. FUNCION HOMEOSTATICA
• Impiden la pérdida de sangre mediante
la acción de Protrombina, trombina,
fibrinógeno en la coagulación
• el pH, la temperatura, la concentración
de sales, el contenido en agua, el
contenido en nutrientes

74. FUNCION DEFENSIVA
• Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a
posibles antígenos.
• La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación
de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.
• Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las
mucosas.
• Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o
venenos de serpientes, son proteínas fabricadas con
funciones defensivas.

75. FUNCION DE TRANSPORTE
• la hemoglobina y la mioglobina, proteínas
transportadoras del oxígeno en la sangre en los
organismos vertebrados y en los músculos
respectivamente.
• En los invertebrados, la función de proteínas como la
hemoglobina que transporta el oxígeno la realizas la
hemocianina
• Los citocromos que transportan electrones e
lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre.

76. FUNCION CONTRACTIL
• Miosina
• Actina
• Dineina Que Está Relacionada Con El
Movimiento De Cilios Y Flagelos.

77. FUNCION DE RESERVA
Al actuar como reservorio de aminoácidos, para
formar otras proteínas como sucede con la
ovoalbúmina para el futuro ser, la caseína de la
leche para los terneros, almacenan elementos no
proteicos, la ferritina, fierro, en semillas zeina,
gliadina.

78. FUNCION ANTIBIOTICA
Algunos antibióticos producidos por
bacterias son péptidos.
• Gramicidina
• Valinomicina.

79. FUNCION ANTICONGELANTE
En algunos organismos impiden la
formación de agujas de hielo que pueden
lesionar las estructuras celulares, se
encuentran en la sangre de peces que
habitan aguas de temperatura menores de
0 0C.

80. FUNCION VISUAL
Algunas proteínas se encuentran
constituyendo químicamente los pigmentos
visuales de las células receptoras de la
retina como los conos y bastones. Ejemplo
la proteína Opsina

81. FUNCIONES DE LAS ENZIMAS
FACILITAN Y ACELERAN:
Reacciones químicas que realizan los seres vivos, permitiendo así los
procesos bioquímicos dentro de los organismos.
LIBERAN:
La energía acumulada en las sustancias para que el organismo la
utilice a medida que necesite.
DESCOMPONEN:
Grandes moléculas en sus constituyentes simples permitiendo así que
por difusión puedan entrar o salir de la célula.

82. ENFERMEDADES POR DEFICIT Y
EXCESO DE PROTEINAS

83. ENFERMEDADES POR DEFICIT
desnutrición, problemas en el crecimiento, pérdida
de peso, debilidad, baja presión arterial y cardiaca,
anemia e incapacidad del cuerpo en la curación de
heridas y lesiones en los tejidos.
Reducción de la competencia inmune, vale decir la
respuesta específica de anticuerpos y de glóbulos
blancos disminuye.

84. EL MARASMO
Marasmo es una enfermedad causada por una
deficiencia severa de proteínas y calorías que
afectan a los bebés y niños muy pequeños,
resultando a menudo en la deshidratación y
pérdida de peso. Marasmo puede convertirse en
hambre y causar la mortalidad causada por la falta
de nutrientes esencial. Personas con marasmo
parecen óseas con poco tejido muscular.

85. KWASHIORKOR
Kwashiorkor es una enfermedad causada por una
deficiencia severa de proteína en dietas que
contienen calorías principalmente de hidratos de
carbono como ñame, arroz y plátanos. Generalmente
afecta a niños mayores. Personas con kwashiorkor
aparecen puffy en la zona del abdomen de la
retención de líquido, según el centro médico de la
Universidad de Maryland. Síntomas comunes de
marasmo y kwashiorkor incluyen fatiga,
irritabilidad, diarrea, crecimiento y deterioro de la
cognición y salud mental.

86. COQUEXIA
Caquexia es una afección que involucra la deficiencia de la proteína, el
agotamiento de los músculos esqueléticos y un aumento en la tasa de
degradación de proteínas, de acuerdo con la investigación por Kotler D.P.
publicaron en los anales de medicina interna en el año 2000. Caquexia
causas de mortalidad y pérdida de peso y es asociada con el cáncer, SIDA,
insuficiencia renal crónica, enfermedad de calor, enfermedad pulmonar
obstructiva crónica y la artritis reumatoide, según J.E. Morley en el
American Journal of Clinical Nutrition. Los pacientes con cáncer maligno
en el estómago, colon, hígado, tracto billiary y páncreas experimentan la
desnutrición de la reducción de la ingesta de calorías, proteínas y
micronutrientes y tengan fatiga y un saldo negativo de nitrógeno como
resultado de la pérdida de la masa muscular de caquexia, según j. Ockenga
en Farmacología y terapéutica alimentario en 2005.

87. ENFERMEDADES POR EXCESO
• Enfermedades cardiovasculares
• Obesidad.
• Sobrecarga del organismo
• Cálculos de riñón.
• Cansancio y cefaleas.
• Osteoporosis.

92. PROCEDIMIENTO
Para ver la coagulación de las proteínas se puede utilizar clara de huevo,
para conseguir más volumen puede prepararse para toda la clase una
dilución de clara de huevo en agua, de forma que quede una mezcla aún
espesa.
1) Colocar en un tubo de ensayo una pequeña cantidad de clara de huevo.
2) Añadir 5 gotas de ácido acético y calentar el tubo a la llama del
mechero.

93. REACCIONES COLOREADAS
REACCIÓN XANTOPROTEICA
• Es debida a la formación de un compuesto aromático nitrado
de color amarillo, cuando las proteínas son tratadas con ácido
nítrico concentrado. La prueba da resultado positivo en
aquellas proteínas con aminoácidos portadores de grupos
bencénicos, especialmente en presencia de tirosina. Si una vez
realizada la prueba se neutraliza con un álcali vira a un color
anaranjado oscuro.

94. PROCEDIMIENTO
• 1. Poner en el tubo de ensayo de 2 a 3 cc. de solución problema (clara
de huevo ).
• 2. Añadir 1 cc. de HNO3 concentrado.
• 3. Calentar a la llama o al baño maría a 100 ºC
• 4. Enfriar en agua fría
• 5. Añadir gota a gota 2ml de hidróxido amónico o una disolución de
sosa al 40%
 ALBÚMINA : da
una coloración
amarilla al ppdo.
 CASEINA : da una
coloración
amarillenta al
ppdo.

95. REACCIÓN DE BIURET
Procedimiento
1) Tomar un tubo de ensayo y poner unos 3 cc. de albúmina de huevo.
2) Añadir 2cc. de solución de hidróxido sódico al 20%.
3) A continuación 4 ó 5 gotas de solución de sulfato cúprico diluida al
1%.
Debe aparecer una coloración violeta-rosácea característica.

96. REACCIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
AZUFRADOS
• Se pone de manifiesto por la formación de
un precipitado negruzco de sulfuro de
plomo. Se basa esta reacción en la
separación mediante un álcali, del azufre de
los aminoácidos, el cual al reaccionar con
una solución de acetato de plomo, forma el
sulfuro de plomo.

97. PROCEDIMIENTO
1) Poner en el tubo de ensayo de 2 a 3 cc. de albúmina de huevo (clara de huevo).
2) Añadir 2 cc. de solución de hidróxido sódico al 20%.
3) Añadir 10 gotas de solución de acetato de plomo al 5%.
4) Calentar el tubo hasta ebullición.
5) Si se forma un precipitado de color negruzco nos indica que se ha formado sulfuro
de plomo, utilizándose el azufre de los aminoácidos, lo que nos sirve para
identificar proteínas que tienen en su composición aminoácidos con azufre.

98. Reacción
de la
nihidrina
OTRAS
REACCIONES
Reacción
de millón
Reacción
de
sakaguchi
Reacción
de
diazonio
Metodo
inmunohis
toquimico
Reacción
del azul de
Prusia
Metodo
histoespect
rometrofot
ometrico

99. REACCIÓN DE LA NIHIDRINA
• Tiene como objetivo detectar y
cuantificar cantidades de aminoácidos
libres.

100. REACCIÓN DE MILLÓN
• La reacción del Millón se debe a la presencia del grupo hidroxifenilo en la
moléculaproteica. Cualquier compuesto fenólico que no esté sustituido en
la posición 3,5 comola tirosina, el fenol y el timol producen resultados
positivos en esta reacción. De estos compuestos, sólo la tirosina está
presente en las proteínas, de manera que sólo lasproteínas que tienen este
aminoácido ofrecen resultados positivos.
• En esta prueba los compuestos mercúricos en medio fuertemente ácido
(ácido nítricodel reactivo) se condensan con el grupo fenólico formando
un compuesto de color rojoladrillo o rojizo. La prueba no es satisfactoria
para soluciones que contienen salesinorgánicas en gran cantidad, ya que
el mercurio del reactivo del Millón es precipitadoy se vuelve negativo,
razón por la cual este reactivo no se usa para medir albúmina enorina.
• Debe tomarse en cuenta que en el caso de que la solución a examinar sea
muy alcalina,debe ser previamente neutralizada, ya que el álcali
precipitaría al ion mercurio enforma de óxidos amarillos. Además,
proteínas como la ovoalbúmina producen unprecipitado blanco que
progresivamente por acción del calor se torna rojo; pero, laspeptonas, dan
solamente una solución de color rojo.

101. • Al tratar los cortes con una
solución alcalina de una
sal de diazonio , las
proteínas quecontienen
grupos tirosina , triptófano
o histidina se colorean de
amarillo o rojo según
latécnica empleada .
REACCIÓN DE
SAKAGUCHI
• Utiliza el α_naftol y el
hipoclorito de
• sodio en solución alcalina
que comunican colorrojo a
las proteínas que contienen
el aminoácido arginina
(proteínas
básicas:protaminas e
histonas presentes en los
núcleos).
REACCIÓN DE
DIAZONIO

102. REACCIÓN DEL AZUL DE PRUSIA
• Los grupos antes mencionados producen una coloración
azul cuando se tratan de corteshistológicos con el
ferricianuro ferrico , que se transforma en ferrocianuro
férrico o azul dePrusia mediante una técnica adecuada
.Existen otros métodos destinados a la localización de las
proteínas que contienen grupossulfhidrilos , como la
cisteína y el glutatión que intervienen activamente en el
metabolismocelular y en los fenómeno de crecimiento y
multiplicación celular , así como en los procesos
dequeratinización .las células de los islotes de langerhans
del páncreas y las células del lóbulosanterior de la
hipófisis poseen también proteínas caracterizadas por su
alto tenor en gruposSH y S-S .

103. METODO
HISTOESPECTROMETROFOTOMETRICO
• Se ha recurrido a este método utilizando al luz
ultravioleta par descubrir, localizar y dosar
losaminoácidos aromáticos que absorben la
radiación ultravioleta en una zona
limitada delespectro .es un método completo, y por
o tanto poco práctico.

104. METODO INMUNOHISTOQUIMICO
• Ciertas proteínas pueden ser localizadas e identificadas
utilizando anticuerpos específicosmarcados, generalmente
fluorescentes .también puede seguirse el curso del
transporte proteico en la células y tejidos utilizando
anticuerpos copulados con ferritina con otraproteína con
capacidad enzimática , por ejemplo la peroxida .en el
primer caso , al fijarse elanticuerpo al anfígeno
correspondiente , se habar fijado también la ferritina que
llevaacoplada , y como esta es electrodensa (por su riqueza
de hierro), será fácil localizarla conmicroscopio
electrónico .en el segundo caso deberá procederse a
localizar al peroxidasa fijadaen el antígeno mediante
uno de los procediemintos que se mencionaran
oportunamente y queda lugar a la formación de un
precipitado electrodendo fácilmente reconocible .

106. RECONOCIMIENTO DE LA CATALASA
Procedimiento
1) En un tubo de ensayos, colocar en uno un trocito de hígado del tamaño
de un chícharo y en el otro un trocito de papa.
2) Con una pipeta de 5 ml, añadir 5 ml de agua oxigenada (peróxido de
hidrógeno) a cada tubo.
3) Luego se observará un intenso burbujeo debido al desprendimiento del
oxígeno Nota:- hacer la comparación con dióxido de manganeso como
catalizador inorgánico.
Al añadir agua oxigenada a las muestras que quedaron en estado natural,
notamos la actividad enzimática en un prominente burbujeo, propio de la
separación del O2 del agua oxigenada. Por el contrario, los tejidos hervidos
no tienen ningún tipo de reacción al contacto con el agua oxigenada, señal
evidente de que la enzima se ha desnaturalizado (es decir, se ha
desactivado) por acción del cambio de temperatura.

107. DESNATURALIZACIÓN DE LA CATALASA
Procedimiento
1) En un vaso de precipitado de 250 ml, colocar varios trocitos de
hígado del tamaño de un chícharo.
2) Colocar 100 ml de agua y hervirla hasta que el tejido de hígado este
cocido.
3) Con unas pinzas de disección tomar los trocitos de hígado cocidos y
ponerlos en tres tubos deensaye de 16x 150 mm.
4) A cada uno de los tubos de ensayo añadir con una pipeta de 5 ml,
colocar 3 ml de agua oxigenada yobservar la reacción

108. HIDRÓLISIS DEL ALMIDÓN
1) En una gradilla poner cuatro tubos de 16 x 150 ml, numerados del 1 al 4.
2) Con una pipeta de 5 ml, añadir 5 ml de una solución de almidón preparada al 1% en agua
destilada.
3) A los tubos 3 y 4, añadir con una pipeta Pasteur, una pequeña cantidad de saliva,
obtenida de la salivación de un alumno del equipo y recogida en un tubo de ensaye de 13
x 100 mm bien lavado Nota.- Para ayudarte y formar más saliva, piensa en un limón o en
algo que te apetezca mucho comer (entre más ácido mejor).
4) En el tubo 1 realiza la reacción de fehling (1 ml de fehling A y 1 ml de fehling B,
calentar).
5) En el tubo 2 realiza la reacción de lugol (añadir unas gotas y ver el color formado).
6) Los tubos 3 y 4 que contienen el almidón, al que le hemos añadido la saliva, ponerlos en
un vaso de precipitado a baño maría, controlando la temperatura del agua para que no
hierva, ya que lo que intentamos es que la enzima de la saliva trabaje a unos 37º C.
Dejarlo unos 15 minutos.
7) En el tubo 3, realizar la reacción de fehling, en el tubo 4 realizar la prueba del lugol,
observar las reacciones
Procedimiento

109. CONCLUSIONES
a) son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa
la información genética; es decir, las proteínas ejecutan las
órdenes dictadas por los ácidos nucléicos.
b) son sustancias "plásticas" para los seres vivos, es decir, materiales
de construcción y reparación de sus propias estructuras celulares.
Sólo excepcionalmente sirven como fuente de energía.
c) muchas tienen "actividad biológica" (transporte, regulación,
defensa, reserva, etc.). Esta característica diferencia a las
proteínas de otros principios inmediatos como glúcidos y lípidos
que se encuentran en las células como simples sustancias inertes.

110.  Las proteínas constituyen una de las moléculas más importantes en el organismo ya
que cumplen diversas funciones y además son codificadas por los genes que son
quienes contienen nuestra información genética.
 Las proteínas son materiales polímeros que se encuentran en las células vivientes.
Sirven como materiales estructurales en el cuerpo y son fundamentales para muchos
procesos vitales. Las proteínas son polímeros de aminoácidos y se producen en las
células del cuerpo. Las proteínas de otros animales y de algunas plantas son un
alimento importante, ya que proporcionan los aminoácidos que son esenciales para
el cuerpo en la producción de las proteínas necesarias.
 Las enzimas son catalizadores de origen biológico que cumplen muchos requisitos
para impulsar nuevas industrias químicas.
 La tecnología enzimática tiene múltiples aplicaciones, como fabricación de
alimentos, los progresos que están realizando actualmente la ingeniería genética y
la biotecnología permiten augurar el desarrollo cada vez mayor del uso de
las enzimas.
 La utilización de enzimas en los alimentos presentan una serie de ventajas, además
de las de índole económico y tecnológicos

111.  Las fuentes de enzimas pueden ser de origen vegetal, animal o microbiano.
 se puede manipular genéticamente, la biosíntesis de enzimas para optimizar los
procesos, pero se debe tener en cuenta, las respectivas normas.
 La producción de enzimas a gran escala tiene su principal aplicación en la industria
de la fermentación.
 Tanto las enzimas como las proteínas constituyen moléculas importantes de la
constitución del cuerpo humano, que permiten la realización de diversas reacciones o
funciones, que mantienen la actividad metabólica del hombre.
 Como pudimos ver, existen centenares de variedades distintas de proteínas en el
cuerpo, cada una encargada de realizar ciertas tareas definidas. Sin embargo pueden
hasta utilizarse como combustible, aunque no sean, en principio, alimentos
energéticos como los carbohidratos. Cada tejido recoge constantemente de la sangre los
aminoácidos especiales que necesita para su reparación o crecimiento. Un cuerpo que
se desarrolla necesita un amplio suministro de aminoácidos para ayudar al
crecimiento de sus tejidos. Por eso, los niños y los adolescentes necesitan más
proteínas que los adultos. Las necesidades proteínicas no varían según el trabajo
desarrollado, sin embargo, si es insuficiente la dotación de estos elementos básicos, el
cuerpo echará mano de las proteínas como combustible y no quedarán bastantes
para fabricar convenientemente el tejido corporal. Por estas razones concluimos
que las proteínas son sustancias esenciales para los seres vivientes.

112. GRACIAS