1. Aminoácidos y Proteínas

2. Contenidos:
Aminoacidos (AA):
1. Organización en proteínas
2. Diversidad
3. Propiedades químicas
4. Clasificacion de acuerdo a su cadena lateral
5. Efecto del pH
6. 6. curva de titulación
7. AA con funciones especiales.
Peptidos y enlace peptidico:
1. Formación del enlace
2. Clasificación
3. Estructura del enlace
4. Cambios de carga en peptidos

3. Las proteínas son macromoléculas, de PM
muy elevados
están formadas por monómeros (unidades
básicas)
que corresponden a los aminoácidos, los
cuales
se unen entre sí para formar una
estructura en cadena.
.

4. INFORMACIÓN MOLECULAR SOBRE ALGUNAS PROTEINAS
PM
número de
RESIDUOS
número
de cadenas
polipeptídicas
hexoquinasa
Hemoglobina

5. Las proteínas poseen
variedad en su
composición
aminoacidica

6. Las proteínas están formadas por 20 -aminoácidos
Los aminoácidos están compuestos por carbono, hidrógeno,
oxígeno, nitrógeno, y algunos por azufre.
Los aminoácidos se diferencian por sus cadenas laterales.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un
péptido
Oligopéptido: número de aminoácidos <10
Polipétido: número de aminoácidos > 10
Proteína: número de aminoácidos > 50
Proteínas

7. C
grupo -amino
Radical,
permite clasificación
Son -amino ácidos
FORMULA GENERAL DE
LOS AMINOACIDOS
grupo
-carboxilo

8. Existen 20 aminoácidos que conforman la proteínas estas
moléculas se caracterizan por poseer un grupo carboxilo
(COOH) y un grupo amino (NH3) que van unidos a un
carbono central. Cada uno de ellos se distingue del resto
por su cadena lateral o grupo R
En los microorganismos, plantas y animales se encuentran
unos 300 aminoácidos.
- Solamente 20 aminoácidos son codificados por el DNA
para formar las proteínas.
- Muchas proteínas contienen aminoácidos modificados y
partes no proteicas (grupos prostéticos)
AMINOACIDOS

9. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

10. NATURALEZA DE LOS RADICALES O CADENAS
LATERALES DE LOS AMINOACIDOS

11. LEUCINA ISO
LEUCINA
METIONINA
GLICINA ALANINA PROLINA** VALINA
R sin carga, alifáticos

12. SERINA TREONINA CISTEINA
ASPARRAGINA GLUTAMINA
R sin carga, polares

13. FENILALANINA TIROSINA TRIPTOFANO
R aromáticos

14. ASPARTATO GLUTAMATO
(ácido aspártico) (ácido glutámico)
R con carga (-) a pH celular

15. LISINA ARGININA HISTIDINA
H+
R con carga (+) a pH
celular

16. Características de los Aminoácidos
1.- Actividad óptica
todos los aminoácidos menos la glicina presentan actividad óptica,
debido a la presencia de un carbono asimétrico. La configuración D o L
en los aminoácidos viene determinada por la posición en el espacio del
grupo amino del carbono asimétrico, situando el carboxilo arriba. Serán
D cuando se sitúa a la derecha y L a la izquierda, independientemente de
hacia dónde desvíen la luz polarizada. En la naturaleza la forma L es la
más abundante.

17. 2.- Comportamiento químico
En disolución acuosa muestran un comportamiento anfótero;
pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido o como una
base. Puede aparecer la forma dipolar del zwiterion («ion
doble») ionizada doblemente como ácido y como base.

18. 3.- Punto isoeléctrico:
Es el pH al cual el aminoácido presenta carga neta
igual a cero
18
• A pH ácido: prevalece la especie con carga +
• A pH básico: prevalece la especie con carga –
• Hay un valor de pH para el cuál la carga de la
especie es cero.
pI = pK1 + pK2 para un aa neutro
2

19. 4.-Enlace peptídico
Es el enlace covalente que se establece entre un grupo
carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente,
desprendiendo una molécula de agua. Los grupos carboxilo
y amino se disponen en el mismo plano, y tienen un
comportamiento similar a un doble enlace, presentando,
por tanto, rigidez

20. ESTRUCTURA DEL ENLACE PEPTÍDICO
El enlace peptídico tiene algunas propiedades muy
importantes para la estructura de las proteínas
• Más rígido y corto que un enlace C-N simple
• Los átomos que participan (O, C, N, H) son coplanares
• El grupo de átomos alrededor del enlace peptídico puede
darse en dos configuraciones posibles: trans y cis
• Caracter parcial de doble enlace:
Se le puede considerar un híbrido de resonancia
No se permite giro alrededor del enlace -C-N-

21. FORMACIÓN DEL DIPÉPTIDO GLICILALANINA
“Bioquímica”
Mathews, van Holde y
Ahern. Addison
Wesley 2002
Glicina Alanina
N-terminal
C-terminal
Enlace
peptídico
Plano del grupo
amino
Agua
Glicilalanina

22. Carácter parcial de doble enlace
“Bioquímica” Mathews, van Holde y
Ahern. Addison Wesley 2002
Átomos coplanares
Carácter parcial de doble enlace

23. TETRAPÉPTIDO

29. pKR
pK2

36. PCR