ProteínasLa función de las proteínasAminoácidosEl enlace peptídicoEstructura de ProteínasLa mioglobina, hemoglobinay oxígenoVista general de la proteínaEstructura y FunciónEfecto de la temperatura ypH
Proteína funcionescatalíticas. 		enzimas Inmunoglobulinas 	anticuerpos. Del sistema inmunológicotransporte 		Movimiento de materiales.			hemoglobina para el oxígeno.regulación, 		hormonas control del metabolismo. Estructurales 		Revestimientos y las ayudas. La piel,			tendones, el pelo, las uñas y los huesos.Movimiento 		músculos, los cilios, flagetta
AminoácidosTodas las proteínas se componen de aminoácidos.Veinte aminoácidos comunes.Todos son α-amino ácidos excepto prolina.Una amina primaria es unido al αcarbono.α-carbono - carbono justo después del ácido.Estructura general(R = cadena lateral)
Amino acidosDebido a un ácido y la base están presentes, un aminoEl ácido se puede formar un + / - ion.¿Qué tan bien que sucede se basa en el pH y el tipo deaminoácidos. Llamado un zwitterion
α-Amino acidosA excepción de la glicina, el carbono α se une a cuatrolos diferentes grupos - centro quiral.Los hidratos de carbono - Se utilizó la forma-D.Aminoácidos - Utilizamos la forma-L
Clasificación de los aminoácidosEl grupo α-amino ácidos es la misma en cada uno.Clasificado por la polaridad de la cadena lateral.Hidrofóbicas 	temor al agua 		cadenas  laterales no polaresHidrofílico	 amantes del agua		cadenas polares, neutro		con carga negativa		con carga positiva
Neutral, cadenas no polares secundarios
Neutral, cadenas no polares secundarios
Polar, los aminoácidos neutros
Polar, los aminoácidos neutros
Ácidas, las cadenas laterales polares
base, las cadenas laterales polares
El enlace peptídicoLas proteínas están compuestas de polímeros de aminoácidos.enlace peptídicocómo los aminoácidos están unidos entre sí para hacer una proteína
Estructura primaria de las proteínasUn ejemplo de secuencia de aminoácidos en una proteína. Tambiénmuestra las abreviaturas de uso común.Estructura primaria - el orden de los residuos de aminoácidos en una proteína (o polipéptido
Peptidos
Proteína ModelosExisten varios tipos de representaciones se utilizan para mostrar aspectos importantes de la estructura de la proteína.Veamos brevemente algunos ejemplos. Todos ellos son a la lisozima.Los modelos mostrados:Stick		espacio de relleno	Piso cinta	3-D de cinta	Dibujos animados
Modelo StickEste tipo de modelo puede ser muy confuso. Es mucho más significativa con moléculas más pequeñas
El espacio de rellenoCon llenar el espacio, se obtiene una idea de la forma y la presencia de poros o huecos en la estructura
CintaUn modelo de cinta puede ser utilizado para mostrar los diferentes tipos de la estructura secundaria
Cinta en 3-D Al igual que el último ejemplo, pero debido a la más guapa efecto 3-D.
Dibujos animadosTambién ofrece una visión estructural, pero es más rápido para dibujar
Estructura secundaria de las proteínasLargas cadenas de aminoácidos comúnmente doble o doble dentro de una repetición regular estructura.
La estructura es un resultado de enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos en la proteína.
Estructuras secundarias comunes son:α - hélice		β - hoja plegada
Estructura secundaria agrega nuevas propiedades a una proteína como la fuerza, flexibilidad,α-héliceCada hidrógeno amiday el oxígeno del carbonilo esinvolucrados en un hidrógenode bonos.Varias ramas puedense entrelazan para hacer unprotofibril
α-hélice ejemplomiosina / actina estructuraLas proteínas utilizadas en el músculo
hojas β-plisadoOtra estructura secundaria de proteínas.Mantienen unidas por puentes de hidrógeno entre adyacenteshojas de proteína.
hojas β-plisadofibroína Seda - principal proteína de la seda es un ejemplo de una estructura de hoja plegada β.Compuestoprincipalmente deglicina yalanina.Stack comocorrugadocartón parafuerza adicional
Alfa hélice
Beta-lámina
ColágenoFamilia de proteínas relacionadas.Aproximadamente un tercio de todas las proteínas en los seres humanos.proteínas estructuralesProporciona la fuerza a los huesos, tendones, piel, sangrebuques.Formas triple hélice -tropocolágeno
El colágeno y la vitamina CMayor utilización de la vitamina C.La conversión de la prolina y lisina residuos a 4 -hydroxypolinehidroxilisina y 5. Estos residuosa continuación, puede formar enlaces cruzados.EscorbutoEnfermedades de la falta de vitamina C resulta en la piellesiones, sangrado de las encías y los vasos sanguíneos frágiles.
Terciario estructura de las proteínasLas proteínas fibrosasinsoluble en agua
forma utilizada por los tejidos conectivos
seda, el colágeno, β-queratinasProteínas globularessoluble en agua
forma utilizada por las proteínas celulares
la estructura 3-D - terciariaTerciario estructura de las proteínasLos resultados de la interacción de las cadenas laterales.La proteína se pliega en una estructura terciaria.Posibles interacciones de la cadena lateral:Solubilidad similares
Iónica atracciones
La atracción entre los δ + y δ-cadenas laterales
Enlace covalenteTerciario estructura de las proteínas
Terciario estructura de las proteínasinteracciones lateral de la cadenaAyuda a mantener la estructura específica.La oxidación de cistina - la formación reticular.
Terciario estructura de las proteínasHidrofóbicas atraccionesLugares de interés entre los grupos-R de la no-polar aminoácidos.Enlaces de HidrógenoLa interacción entre aminoácidos polares-R grupos.Iónica de uniónAtracción de grupos cargados amino ácido-R.
La estructura cuaternaria de las proteínasMuchas proteínas no son cadenas simples péptido.Son combinaciones de varias proteínasagregado de pequeñas proteínas globulares.
subunidades idénticas con más frecuencia de la misma proteína.proteínas conjugadas - incorporar otro tipo del grupo que realiza una función específica.Grupo prostético - componentes de ácidos aminados.La estructura cuaternaria de las proteínasTotal de la estructuraEste ejemplo muestra cuatro proteínas diferentes y cuatro grupo prostético
Ejemplo - citocromo C 550Anillo estructuralContiene Fe2 +Se usa enmetabolismoAgregado de variostipos de proteínas yestructuras.
La hemoglobina y la mioglobinaHemoglobinaproteína transportadora de oxígeno de los glóbulos rojos.La mioglobinaproteína de reserva de oxígeno de los músculos esqueléticos.Ambas proteínas se basan en el grupo hemo como el sitio de unión para el oxígeno
Hememioglobina1 grupo hemoHemoglobina4 grupos hemo
estructura hemo-comoHeme como las estructuras son muy comunes. Esta es la clorofila A. En el centro es un Mg2 + en lugar de un Fe2 +.
Mioglobina
Hemoglobina
La hemoglobina y el transporte de oxígenoEn los pulmones, hay una abundancia de O2 para el oxígeno esrecogido por la hemoglobina.Hb + 4 O2 		 4  Hb (O2)4Cuando la sangre llega a las células, hay una falta de O2 así que el oxígeno es entregado por la hemoglobina.Hb + 4 O2 		 4  Hb (O2)4
Oxígeno a la madre al feto de transporteEl feto toma oxígeno de la madre por difusión a travésla placenta.El feto tiene un tipo diferente y más eficiente de loshemoglobina que madre.La hemoglobina fetal - Hb FResultados en más eficiente transferencia de oxígeno.la producción de Hb F se detiene poco antes del nacimiento
Comparación de la normalidad yla hemoglobina de células falciformesNormal					 falciformesCausada por el cambio de un aminoácido en la proteína beta cada componentes. Imparte una mayor resistencia a la malaria.
Resumen de la estructura de la proteína
Efecto de la temperatura y el pH sobre las proteínasAmbos alterar la forma 3-D de una proteína si usted ir más allá de una gama 'normal'.proteínas desorganizado ya no actúan como destina - desnaturalizado.Ellos se agruparán - se coagula.Ejemplos - freír un huevo, HCl en el estómago
La desnaturalización de una proteína
HydrolysisDará lugar a unaproteína que esreducido a simplepéptidos y aminoácidosácidos.Importe de lahidrólisis dependesobre el pH, el tiempo ytemperatura

Proteina

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    ProteínasLa función delas proteínasAminoácidosEl enlace peptídicoEstructura de ProteínasLa mioglobina, hemoglobinay oxígenoVista general de la proteínaEstructura y FunciónEfecto de la temperatura ypH
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    Proteína funcionescatalíticas. enzimasInmunoglobulinas anticuerpos. Del sistema inmunológicotransporte Movimiento de materiales. hemoglobina para el oxígeno.regulación, hormonas control del metabolismo. Estructurales Revestimientos y las ayudas. La piel, tendones, el pelo, las uñas y los huesos.Movimiento músculos, los cilios, flagetta
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    AminoácidosTodas las proteínasse componen de aminoácidos.Veinte aminoácidos comunes.Todos son α-amino ácidos excepto prolina.Una amina primaria es unido al αcarbono.α-carbono - carbono justo después del ácido.Estructura general(R = cadena lateral)
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    Amino acidosDebido aun ácido y la base están presentes, un aminoEl ácido se puede formar un + / - ion.¿Qué tan bien que sucede se basa en el pH y el tipo deaminoácidos. Llamado un zwitterion
  • 5.
    α-Amino acidosA excepciónde la glicina, el carbono α se une a cuatrolos diferentes grupos - centro quiral.Los hidratos de carbono - Se utilizó la forma-D.Aminoácidos - Utilizamos la forma-L
  • 6.
    Clasificación de losaminoácidosEl grupo α-amino ácidos es la misma en cada uno.Clasificado por la polaridad de la cadena lateral.Hidrofóbicas temor al agua cadenas laterales no polaresHidrofílico amantes del agua cadenas polares, neutro con carga negativa con carga positiva
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    Neutral, cadenas nopolares secundarios
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    Neutral, cadenas nopolares secundarios
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    Ácidas, las cadenaslaterales polares
  • 12.
    base, las cadenaslaterales polares
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    El enlace peptídicoLasproteínas están compuestas de polímeros de aminoácidos.enlace peptídicocómo los aminoácidos están unidos entre sí para hacer una proteína
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    Estructura primaria delas proteínasUn ejemplo de secuencia de aminoácidos en una proteína. Tambiénmuestra las abreviaturas de uso común.Estructura primaria - el orden de los residuos de aminoácidos en una proteína (o polipéptido
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    Proteína ModelosExisten variostipos de representaciones se utilizan para mostrar aspectos importantes de la estructura de la proteína.Veamos brevemente algunos ejemplos. Todos ellos son a la lisozima.Los modelos mostrados:Stick espacio de relleno Piso cinta 3-D de cinta Dibujos animados
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    Modelo StickEste tipode modelo puede ser muy confuso. Es mucho más significativa con moléculas más pequeñas
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    El espacio derellenoCon llenar el espacio, se obtiene una idea de la forma y la presencia de poros o huecos en la estructura
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    CintaUn modelo decinta puede ser utilizado para mostrar los diferentes tipos de la estructura secundaria
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    Cinta en 3-DAl igual que el último ejemplo, pero debido a la más guapa efecto 3-D.
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    Dibujos animadosTambién ofreceuna visión estructural, pero es más rápido para dibujar
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    Estructura secundaria delas proteínasLargas cadenas de aminoácidos comúnmente doble o doble dentro de una repetición regular estructura.
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    La estructura esun resultado de enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos en la proteína.
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    Estructuras secundarias comunesson:α - hélice β - hoja plegada
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    Estructura secundaria agreganuevas propiedades a una proteína como la fuerza, flexibilidad,α-héliceCada hidrógeno amiday el oxígeno del carbonilo esinvolucrados en un hidrógenode bonos.Varias ramas puedense entrelazan para hacer unprotofibril
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    α-hélice ejemplomiosina /actina estructuraLas proteínas utilizadas en el músculo
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    hojas β-plisadoOtra estructurasecundaria de proteínas.Mantienen unidas por puentes de hidrógeno entre adyacenteshojas de proteína.
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    hojas β-plisadofibroína Seda- principal proteína de la seda es un ejemplo de una estructura de hoja plegada β.Compuestoprincipalmente deglicina yalanina.Stack comocorrugadocartón parafuerza adicional
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    ColágenoFamilia de proteínasrelacionadas.Aproximadamente un tercio de todas las proteínas en los seres humanos.proteínas estructuralesProporciona la fuerza a los huesos, tendones, piel, sangrebuques.Formas triple hélice -tropocolágeno
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    El colágeno yla vitamina CMayor utilización de la vitamina C.La conversión de la prolina y lisina residuos a 4 -hydroxypolinehidroxilisina y 5. Estos residuosa continuación, puede formar enlaces cruzados.EscorbutoEnfermedades de la falta de vitamina C resulta en la piellesiones, sangrado de las encías y los vasos sanguíneos frágiles.
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    Terciario estructura delas proteínasLas proteínas fibrosasinsoluble en agua
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    forma utilizada porlos tejidos conectivos
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    seda, el colágeno,β-queratinasProteínas globularessoluble en agua
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    forma utilizada porlas proteínas celulares
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    la estructura 3-D- terciariaTerciario estructura de las proteínasLos resultados de la interacción de las cadenas laterales.La proteína se pliega en una estructura terciaria.Posibles interacciones de la cadena lateral:Solubilidad similares
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    La atracción entrelos δ + y δ-cadenas laterales
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    Terciario estructura delas proteínasinteracciones lateral de la cadenaAyuda a mantener la estructura específica.La oxidación de cistina - la formación reticular.
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    Terciario estructura delas proteínasHidrofóbicas atraccionesLugares de interés entre los grupos-R de la no-polar aminoácidos.Enlaces de HidrógenoLa interacción entre aminoácidos polares-R grupos.Iónica de uniónAtracción de grupos cargados amino ácido-R.
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    La estructura cuaternariade las proteínasMuchas proteínas no son cadenas simples péptido.Son combinaciones de varias proteínasagregado de pequeñas proteínas globulares.
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    subunidades idénticas conmás frecuencia de la misma proteína.proteínas conjugadas - incorporar otro tipo del grupo que realiza una función específica.Grupo prostético - componentes de ácidos aminados.La estructura cuaternaria de las proteínasTotal de la estructuraEste ejemplo muestra cuatro proteínas diferentes y cuatro grupo prostético
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    Ejemplo - citocromoC 550Anillo estructuralContiene Fe2 +Se usa enmetabolismoAgregado de variostipos de proteínas yestructuras.
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    La hemoglobina yla mioglobinaHemoglobinaproteína transportadora de oxígeno de los glóbulos rojos.La mioglobinaproteína de reserva de oxígeno de los músculos esqueléticos.Ambas proteínas se basan en el grupo hemo como el sitio de unión para el oxígeno
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    estructura hemo-comoHeme comolas estructuras son muy comunes. Esta es la clorofila A. En el centro es un Mg2 + en lugar de un Fe2 +.
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    La hemoglobina yel transporte de oxígenoEn los pulmones, hay una abundancia de O2 para el oxígeno esrecogido por la hemoglobina.Hb + 4 O2 4 Hb (O2)4Cuando la sangre llega a las células, hay una falta de O2 así que el oxígeno es entregado por la hemoglobina.Hb + 4 O2 4 Hb (O2)4
  • 52.
    Oxígeno a lamadre al feto de transporteEl feto toma oxígeno de la madre por difusión a travésla placenta.El feto tiene un tipo diferente y más eficiente de loshemoglobina que madre.La hemoglobina fetal - Hb FResultados en más eficiente transferencia de oxígeno.la producción de Hb F se detiene poco antes del nacimiento
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    Comparación de lanormalidad yla hemoglobina de células falciformesNormal falciformesCausada por el cambio de un aminoácido en la proteína beta cada componentes. Imparte una mayor resistencia a la malaria.
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    Resumen de laestructura de la proteína
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    Efecto de latemperatura y el pH sobre las proteínasAmbos alterar la forma 3-D de una proteína si usted ir más allá de una gama 'normal'.proteínas desorganizado ya no actúan como destina - desnaturalizado.Ellos se agruparán - se coagula.Ejemplos - freír un huevo, HCl en el estómago
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    HydrolysisDará lugar aunaproteína que esreducido a simplepéptidos y aminoácidosácidos.Importe de lahidrólisis dependesobre el pH, el tiempo ytemperatura