Las proteínas son biomoléculas formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Cumplen funciones estructurales, de transporte, reguladoras y de defensa. Su estructura y función dependen de su secuencia de aminoácidos y de su configuración espacial primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

2. • Son biomoléculas formadas por C,
H, O y N
• Pueden contener S.
• Constituyen el grupo de moléculas
orgánicas más abundantes en los
seres vivos (+/- 50% del peso
celular seco)

3. • Son polímeros de unas unidades más
pequeñas: los aminoácidos.
• Los aminoácidos se unen por enlaces
peptídicos, formando polímeros,
denominados polipéptidos.

5.  Compuestos orgánicos de bajo peso
molecular.
 Se caracterizan por tener en el carbono a
(el penúltimo):
 Un grupo carboxilo: -COOH
 Un grupo amina: -NH2

6.  Son 20 los aa que forman parte de las proteínas
 Entre sus características destacan:
▪ Son sólidos.
▪ Son solubles en agua.
▪ Son incoloros o poco coloreados.
aminoácidos

7. La cadena lateral es distinta en cada aa y
determina sus propiedades químicas y biológicas.

8.  Para designar los aminoácidos se utilizan
abreviaturas formadas por las tres primeras letras
de sus nombres en inglés (p.ej. glicina Gly).
 Los animales solo son capaces de sintetizar
algunos aminoácidos a partir de compuestos más
sencillos.
 El resto, llamados aminoácidos esenciales, no
pueden sintetizar. Deben ser ingeridos en la dieta.
 Los aminoácidos esenciales varían según especies.
 En el ser humano hay nueve aminoácidos
esenciales.

9.  Los seres autótrofos pueden sintetizar
todos los aminoácidos.
 Los alimentos fuente de aminoácidos
esenciales son: pescado, huevos, queso…
 Con los veinte aminoácidos proteícos, se
puede formar un número de proteínas
infinito, ya que una diferencia en el número
de los aminoácidos o el cambio de un
aminoácido por otro o en el orden en que se
disponen da lugar a una nueva proteína.

11.  Los aminoácidos se unen mediante un enlace
químico llamado enlace peptídico.
 Se obtienen así, cadenas llamadas péptidos.
 Se trata de un enlace entre el OH del grupo
carboxilo de un aminoácido y un H del amino
del otro aminoácido.
 Se desprende una molécula de agua,
quedando los aminoácidos unidos C-N, sin
oxígeno intermedio como sucedía en
glúcidos y lípidos.

12. Aminoácido 1
Aminoácido 2
Enlace peptídico
+H2O

13.  Si se unen dos aminoácidos, se forma
un dipéptido; si se unen tres, un
tripéptido, etc.
 Hasta cincuenta aa son polipéptidos
 Cuando se alcanza cierto número de
aminoácidos (entre 50 y 100 segúna
autores), se considera una proteína.

14.  La reacción inversa a la formación del enlace
peptídico es una reacción de hidrólisis.
 Requiere una molécula de agua y se obtienen los
dos aminoácidos originales.
 En la digestión, esta reacción la realizan las
enzimas proteasas.
 Mediante hidrólisis parcial de algunas proteínas
se pueden obtener péptidos más pequeños y
finalmente aminoácidos

15. H2OHidrólisis Enlace peptídico

17.  La organización de una proteína viene
determinada por cuatro niveles
estructurales:
 Estructura primaria.
 Estructura secundaria.
 Estructura terciaria.
 Estructura cuaternaria.
 Cada una de estas estructuras corresponde
a la disposición de la anterior en el espacio.

18.  Corresponde a la secuencia de aminoácidos
de la proteína.
 Consiste en los aminoácidos que la
constituyen y en qué orden se colocan.
 De esta estructura dependen las demás y la
función de la proteína.
Aminoácidos

19.  Es la disposición de la cadena de aminoácidos
(estructura primaria) en el espacio.
 Puede disponerse de forma helicoidal (a-hélice)
o plegarse como una lámina (b-lámina plegada).

20. α-hélice Conformación β-lámina plegada

21.  Las proteínas que no van a formar estructura
terciaria se quedan en alguna de estas estructuras
secundarias alargadas y forman proteínas
fibrilares o filamentosas.
 Son insolubles en agua y en disoluciones salinas
por lo que tienen funciones esqueléticas
(estructurales)
 Las más conocidas son: el colágeno de huesos y
de tejido conjuntivo; la a-queratina de pelo, uñas,
pezuñas, plumas y cuernos; la b-queratina o
fibroína de la seda y la elastina del tejido
conjuntivo.

22.  Es la disposición que adopta en el espacio la
estructura secundaria al plegarse sobre sí misma
y adoptar una forma tridimensional o globular
 Los tramos rectos de estas proteínas presentan
estructura secundaria en a-hélice o conformación
b, mientras que los tramos de giro carecen de
estructura secundaria y permanecen es
estructura primaria.

23.  Las proteínas que adquieren en estructura
terciaria aparecen como tridimensionales. Se les
llama proteínas globulares.
 Son solubles en agua y en disoluciones salinas,
pero forman disoluciones coloidales.
 Tienen funciones muy variadas además de las
estructurales: Biocatalizadoras, transporte,
defensa, etc.

24.  Es la que presentan las proteínas formadas por
dos o mas cadenas polipeptídicas con estructura
terciaria.
 Estas cadenas pueden ser idénticas o no, unidas
por enlaces no covalentes (débiles) o a veces, por
enlaces covalentes tipo enlace disulfuro.

25. Hemoglobina Insulina
Enlace disulfuro
Cadena α
Cadena α
Cadena β
Cadena β
Grupo hemo

26. Estructura
primaria
Estructura
terciaria
Estructura
cuaternaria
Estructura
secundaria
α-hélice
β-lámina plegada

29.  Las proteínas tienen propiedades de
las cuales vamos a ver dos:
 Especificidad
 Desnaturalización

30.  Cada proteína presenta una estructura
tridimensional específica y una secuencia
de aminoácidos también concreta.
 Con los 20 aminoácidos, en teoría, se
pueden hacer infinitas secuencias.
 Hay diferentes grados de especificidad.

31.  Especificidad de especie: Es una de las
propiedades más características y se refiere a
que cada una de las especies de seres vivos
es capaz de fabricar sus propias proteínas
(diferentes de las de otras especies)
 Si realizan la misma función son las llamadas
proteínas homólogas y difieren en algún
aminoácido

32.  Las proteínas homólogas son las que
realizan la misma función en especies
distintas.
 Son muy parecidas, pero no idénticas.
 Se puede hablar de:
 Especificidad de especie (proteínas
homólogas).
 Especificidad de individuo.

33. Variaciones en la
insulina de distintas
especies.

34.  Especificidad de individuo: dentro de una
misma especie hay diferencias protéicas
entre los distintos individuos. (sistema
sanguíneo ABO)
 Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que
son comunes a todos los seres vivos.

35.  Durante el proceso evolutivo se ha formado una
gran variedad de proteínas específicas de cada
especie, de cada individuo (lo que provoca
problemas de rechazo en trasplantes y
transfusiones) y de cada función.
 Las diferencias entre proteínas homólogas son más
acusadas cuanto más alejadas están las especies en
cuanto a su parentesco evolutivo.
 Si la proteína es previamente hidrolizada (como
pasa en el tubo digestivo), no supone ningún
problema.

36.  La desnaturalización de una proteína consiste en
la ruptura de los enlaces que mantenían sus
estructuras cuaternaria y terciaria (a veces,
también la secundaria), conservándose solamente
la primaria.
 En estos casos las proteínas se transforman en
filamentos lineales y delgados que se entrelazan
hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en
agua por lo que precipitan.
 Las proteínas desnaturalizadas ya no pueden
realizar sus funciones.

37.  Al volverse insolubles, como hemos dicho,
precipitan pasando al estado sólido.
 Los factores que favorecen la
desnaturalización son la temperatura y el pH
 La clara de huevo al someterse a
temperaturas elevadas (freír o cocer)
solidifica.
 La leche al someterse a pH ácido solidifica
en forma de yogur

38. Desnaturalización por calor
Desnaturalización por pH
Renaturalización: como la
desnaturalización no afecta
a enlaces peptídicos, si se
vuelven a dar las
condiciones iniciales,
algunas proteínas pueden
recuperar su estructura.

39. Proteína en estado
normal
Proteína
desnaturalizada
Desnaturalización
Renaturalización
La desnaturalización es reversible

41.  FUNCIÓN ESTRUCTURAL
 TRANSPORTE
 FUNCIÓN REGULADORA
 FUNCIÓN DE DEFENSA INMUNITARIA

42.  A nivel celular:
 Forman parte de las membranas celulares.
 Forman cilios, flagelos y centriolos
 Sirven de soporte al ADN en la constitución de los
cromosomas.
 A nivel histológico:
 Forman ciertas estructuras epidérmicas: uñas,
pelo, pezuñas, escamas, etc.
 Forman parte importante de los tendones.
 En paredes de ciertos órganos favorecen su
elasticidad.

43.  Regulan el paso de sustancias a través de la membrana
celular.
 Algunas proteínas transportan sustancias
 Pigmentos respiratorios (hemoglobina, hemocianina,
mioglobina) transportan Oxígeno.
 También transportan un gran número de sustancias
(ácidos grasos, entre otras).
 Lipoproteínas transportan lípidos hidrófobos
facilitando su viaje por el plasma o la linfa.

44.  Puede ser:
 Enzimática.
▪ Las enzimas son las proteínas que tienen función
biocatalizadora, es decir, que regulan las
reacciones bioquímicas. (se verán en tema
aparte)
 Hormonal
▪ Las hormonas son proteínas biocatalizadoras
(también las hay lipídicas) que se fabrican en
glándulas endocrinas y regulan muchas
funciones.

45.  Defensa:
 La realizan los anticuerpos
(inmunoglobulinas) que se asocian a
antígenos (moléculas extrañas a los
organismos) y los neutralizan.
 Muchos antibióticos segregados por
hongos o bacterias también son
péptidos.